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ENZIMOLOGÍA CINETICA ENZIMATICA INTEGRANTES: Sivisapa Karen Tigre Ximena Chica Francisco
ENZIMOLOGÍA CINETICA ENZIMATICA INTEGRANTES: Sivisapa Karen Tigre Ximena Chica Francisco

ENZIMOLOGÍA

CINETICA ENZIMATICA

INTEGRANTES:

Sivisapa Karen Tigre Ximena Chica Francisco

Eficiencia catalítica


Eficiencia catalítica  La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren

La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada.

Eficiencia catalítica  La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren

La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.

 Cada molécula de enzima es capaz de transformar cada de 100 a 1000 moléculas de
 Cada molécula de enzima es capaz de transformar cada de 100 a 1000 moléculas de

Cada molécula de enzima es capaz de transformar cada

de

100

a

1000 moléculas de substrato en

segundo

producto.

El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio o kcat.

  

Efecto del pH

La
La

concentración

de

H+,

afecta

la

velocidad

de

la

reacción.

Usualmente se requiere que la enzima y el sustrato tengan grupos químicos específicos en estado ionizado o

no ionizado para interactuar. El efecto del pH afecta al estado de disociación

de los

grupos, aunque todas las proteínas no se ven afectadas

forma

porque

algunas

no

tienen

grupos

de igual

disociables. La mayor parte de los enzimas tienen un pH óptimo.

  1. 2.
1.
2.
  1. 2. Si hay pequeños cambios enzima. de pH no se desnaturaliza el 

Si hay pequeños cambios enzima.

de

pH no se desnaturaliza

el

El pH determina la carga de los residuos de aminoácidos en el sitio activo.

La carga neta de la enzima influye en la unión del sustrato y la actividad catalítica.

El pH puede afectar de dos maneras:

La unión del sustrato es mejor o peor que antes.

Que afecte a la velocidad catalítica de la reacción.

Ejemplo: Pepsina 2. pH óptimo 1-
Ejemplo: Pepsina 2. pH óptimo 1-

Ejemplo: Pepsina

2.

Ejemplo: Pepsina 2. pH óptimo 1-

pH óptimo 1-

Efecto de la temperatura

 La
La
Efecto de la temperatura  La velocidad de la reacción cuando la medio es y luego
Efecto de la temperatura  La velocidad de la reacción cuando la medio es y luego

velocidad

de

la

reacción

cuando

la

medio

es

y

luego

un

forma

de

enzimática

aumenta

del

temperatura

aumentada.

Alcanza mínimo campana).

máximo

en

un

(curva

En la medida que la temperatura aumenta, más moléculas tienen energía de activación o las moléculas aumentan la velocidad de movimiento.


 En la medida que la temperatura aumenta, más moléculas tienen energía de activación o las

Aumentado las probabilidades de colisión causando que la velocidad de la reacción sea mayor.

La temperatura a la cual una máxima cantidad de sustrato es convertida en producto por unidad de tiempo es llamada

temperatura óptima.

 En la medida que la temperatura aumenta, más moléculas tienen energía de activación o las

El coeficiente de temperatura (Q10) es el factor por el cual la tasa de catálisis es aumentada por un aumento de 10°C.

de reacción

de

las

enzimas se


Pero
Pero

Generalmente la velocidad

duplicara por un aumento en 10°C.

la

temperatura

cuando

es

mas

de

50°C,

ocurre

desnaturalización por calor con la consecuente perdida de la estructura terciaria de la proteína. Disminuyendo la atividad enzimática.

La temperatura optima de la mayor parte de enzimas humnas es alrededor de 37°C.

Ciertas bacterias en fuentes termales tiene enzimas con una

temperatura optima cercana a 100°C.

  

Efecto de la concentración del sustrato

(Vo)

de

una

reacción

es

el

La
La

velocidad

numero de

moléculas de substrato convertidas en producto por

unidad de tiempo (µmol/min).

La

velocidad se incrementa

con la concentración

del

sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmáx).

La

velocidad

de

la

reacción

se

detiene

a

altas

concentraciones de sustrato y es el reflejo de la saturación de todos los sitos activos de las moléculas de

enzima presentes en ese momento.

En una reacción reversible SP, cuando el equilibrio es alcanzado la velocidad de la reacción disminuye.

 En una reacción reversible SP, cuando el equilibrio es alcanzado la velocidad de la reacción
 En una reacción reversible SP, cuando el equilibrio es alcanzado la velocidad de la reacción

Cuando la concentración del producto aumenta la reacción se desacelera, detenida, o incluso revertida.

 En una reacción reversible SP, cuando el equilibrio es alcanzado la velocidad de la reacción

Bibliografía:

 

Texto

de

bioquímica.

Cinética

enzimática.

Escrito

por:

DM

Vasudevan,

S

Sreekumari.

En

línea.

Disponible

en:

Enzimas. Escrito

por:

Paola

Hoyos. En línea. Disponible

en: