ESTRUCUTRA DE LAS

PROTEÍNAS
Carmen Martínez
Lesli Martínez
Octavio Narváez
Itzel A. Paul
Alma A. Pérez
Importancia biomédica
• La forma determina la función
• Para que un polipéptido nuevo madure y sea
biológicamente funcional…
• Plegamiento de tres dimensiones
• Modificaciones postraduccionales
• Las deficiencias genéticas o nutricionales provocan
las siguientes patologías:
Configuración Conformación
• Relación • Relación espacial
geométrica entre un de cada átomo en
conjunto una molécula
determinado de
átomos
Primaria
Forma de organización determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el
número de aminoácidos presentes y por el orden en que
están enlazados por medio de enlaces peptídicos.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). BASE

E. P. ocurre
entre el grupo
amino (-NH2) de
uno de los
aminoácidos y el
grupo carboxilo
(-COOH)
 Secundaria
¿Qué son? Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
por formación de puentes de H entre átomos que forman el
enlace peptídico.

• Capaces de adoptar
conformaciones menores de
energía libre y estables.
 Hélice Alfa

• Se mantiene por enlace H intracalenarios formados entre

el grupo –NH- de un enlace peptídico y grupo C-O del 4to
aminoácido que le sigue.

• Esta estructura es periódica y establece 2 puentes de H.

• No puede albergar cualquier aminoácido, excepto prolina.

Hoja Beta • Su estructura β se diferencia de
las cadenas polipetidicas pues
pueden interaccionar entre si por
puentes de H, dando lugar a
estructuras llamadas por su
forma plegadas u hojas β .

• Se estira la cadena polipetidica y así

sus enlaces covalentes se adaptan a
configuración espacial.
Giros Beta
• Secuencias cortas en formación de
un brusco giro de 180º al cadena
principal de un polipéptido.

• Se encuentran en la parte superior

de las proteínas.

• Tiene estabilidad por puente de H

entre residuo 1 y 4 del grupo β.
Hélice de Colágeno
• Secuencia compuesta por repetición
periódica de grupos 3 aminoácidos: el
primero de cada grupo Gly y otros 2 Pro y un
aminoácido cualquiera.

• Su enrollamiento tiene forma de hélice

levógira.
Láminas Beta o Plegadas

• Su forma β conformación simple formada por 2 o mas

cadenas polipetidicas paralelas o anti paralelas y se
ponen por puente de H y radicales libres de
aminoácidos.
Terciaria
• Es la disposición tridimensional de todos los
átomos que componen la proteína

• Responsable directa de sus propiedades biológicas

• Es la máxima información estructural que se puede

obtener

• Se unen por enlace covalente y no covalente

Tipo fibroso Tipo globular
• Una de las • No existe una
dimensiones es mucho dimensión que
mayor que las otras predomine sobre las
dos (el colágeno, la demás.
queratina del cabello o • Su forma es
la fibroína de la seda) aproximadamente
esférica
• Se suceden regiones
• Pueden mantener su con estructuras al azar,
ordenamiento sin hélice a hoja b,
recurrir a grandes acodamientos y
modificaciones estructuras
supersecundarias.
Cuaternario
• La proteína consta de más de una cadena
polipeptídica (proteína oligomérica)

Se debe considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el
oligómero
• La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligómero.
• Deriva de la conjunción de varias cadenas
peptídicas que conforman un multímero y posee
propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes.
• Las subunidades se asocian entre sí mediante
interraciones no covalentes y covalentes

La estructura cuaternaria
modula la actividad biológica de
la proteína y la separación de
las subunidades a menudo
conduce a la pérdida de
funcionalidad.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso - la
estructura cuaternaria resulta de la asociación de
varias hebras para formar una fibra o soga.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular –
en la estructura de tipo cuaternario, los monómeros
pueden ser: exactamente iguales, muy parecidos,
con estructura distinta pero misma función y
estructural y funcionalmente distintos.