Creatina quinasa (CK o CKP)
Es una enzima presente en condiciones de
estrés físico y no es específica del miocardio;
pues la encontramos a nivel de todos los tejidos
musculares. Sin embargo, el tipo MB o fracción 2
es específico del músculo cardiaco, pero
exactamente, no se detecta hasta pasadas las
primeras 4 u 8 horas después de haberse
iniciado la lesión cardíaca.
Tiene como función principal el añadir un grupo
de fosfato a la creatina (Cr) para convertirla en
una molécula de fosfocreatina (PCr); el organismo
emplea esta última para proporcionarles energía
(ATP) a las células. Ahora bien, ante la
degeneración muscular, las células de los
músculos se rompen y liberan su contenido al
torrente sanguíneo, incluyendo la CK.

Lactato deshidrogenasa (LDH)
Es una enzima, localizada exclusivamente en
el citoplasma de la célula, que transfiere H+
(deshidrogenasa) y cataliza la oxidación
reversible de L-lactato a piruvato.
Encontramos dos tipos de esta enzima, H y M.
Para determinar si hay
una irregularidad, se debe
saber que su valor normal
es de 230 a 460 U/L. En el
corazón, predomina la
isoenzima LD1
El tipo que nos interesa en este caso es el H,
pues a este lo encontramos principalmente en
el corazón; mientras que al otro en el músculo
esquelético e hígado. En general, los tejidos
que muestran metabolismo aerobio revelan,
predominantemente, isoenzimas de
movimiento electroforético más rápido (LD1),
con mayor número de subunidades H.
Este examen puede solicitarse en sangre o en
líquidos corporales; pues es indicador de
muchas alteraciones y no específicamente a
nivel cardiaco, es más el empleo que se le
daba para diagnosticar y motorizar un infarto
agudo de miocardio viene siendo desplazado
por el uso de troponina. Tras la Lesión
Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD
sérica aumenta menos rápidamente que la
actividad de CK Total, o la de la CK-MB.
Glutámico oxalacético transaminasa (GOT - AST)

También se le llama Aspartato

Aminotransferasa (AST).

Es una enzima de localización

mitocondrial y citoplasmática que
cataliza la transferencia reversible del
grupo amino desde el aspartato al α-
cetoglutarato.
En la Necrosis Miocárdica, se eleva a las 6 a 8 horas
después del comienzo de los síntomas, alcanza el pico a
las 18 a 24 horas y vuelve a la normalidad a los 4 a 5
días.
Aunque por motivo de estudio es expuesta, esta enzima
no presenta ventajas sobre la creatinfosfoquinasa (CPK)
y la Lactodeshidrogenasa (LDH): pues no es específica
del miocardio y no aparece en la circulación de forma
muy precoz
Péptidos natriuréticos

El BNP es una neurohormona cardiaca que se segrega en los

ventrículos, aunque también se segrega un poco en el tejido
auricular, como respuesta a la dilatación volumétrica y a la
sobrecarga de presión.

En pacientes con infarto agudo se correlacionan con el grado de

dilatación ventricular, remodelación ventricular, disfunción
ventricular, evolución adversa tanto con el desarrollo de
insuficiencia cardiaca como con mortalidad.

Actualmente las investigaciones han demostrado una fuerte

asociación entre estos marcadores y alto riesgo de muerte a corto y
largo término en el síndrome coronario agudo, incluyendo pacientes
sin necrosis miocárdica o evidencia clínica de insuficiencia cardiaca.
 Mioglobinas

La mioglobina es una proteína presente el tejido

muscular y en el corazón, que ayuda a transportar el
oxígeno a las células.

Los valores normales de la mioglobina están entre

0 y 85 ng/ml. Su concentración en sangre puede
con la CK, tras ejercicio intenso, puede elevarse,
al igual que ocurre traumatismos o lesiones.

Es una proteína no enzimática pero que sirve de marcador para motorizar

reinfartos, mucho más útil que la CK-MB pues su velocidad para elevarse en
la sangre, es mayor y permite una detección más precoz del infarto agudo
de miocardio. Su aumento se produce tras una necrosis de músculo. Se
libera en el torrente sanguíneo cuando ha habido una lesión en el
miocardio.
 Troponinas
El complejo de la troponina se halla situado en el
filamento fino del complejo tropomiosina de las células
contráctiles. Existen tres diferentes troponinas, la C, que
se une al calcio, la troponina I (TnI) que previene la
contracción muscular en ausencia de calcio, y la
troponina T (TnT), que se une a la tropomiosina.
Sólo la TnT y la TnI tienen interés en la práctica clínica.
Las troponinas I y T son unas proteínas específicas del
músculo cardíaco que el cuerpo secreta cuando el
corazón está dañado, como ocurre durante un ataque
cardíaco. A más daño, mayor será la cantidad troponinas
que habrá en la sangre.
Se consideran valores anormales
más de 0,1 ng/ml de troponina T y
más de 0,4 ng/ml de troponina I.
Un hallazgo de un incremento de
Troponina, incluso ante valores normales
de CK Total y CK-MB masa, sugiere un
pronóstico desfavorable en una angina, y
se debe considerar como si hubiesen
sufrido un "microinfarto" o daño
miocárdico menor y se le debe tratar
como tal.
Transaminasas (ALAT y ASAT) (Amino transferasas)

 Transfieren un aminoácido a un cetoácido aceptor para dar lugar

a aminoácidos distintos de los originales.
 Aspartato aminotransferasa o transaminasa glutá- mico-
oxalacética (AST o GOT) y la alanina aminotransferasa o
transaminasa glutámico-pirúvica (ALT o GPT).
 La AST está constituida por dos isoenzimas, una citoplasmática y
otra mitocondrial, mientras que la ALT es exclusivamente
citoplasmática
 Valoresde 9 y 35 U/l. El cociente normal AST/ALT es
aproximadamente de 1,3.
 Hipertransaminasemia: viral, infecciosa, toxico – farmacológica,
autoinmune, insuficiencia hepática aguda grave, hepática crónica.
Fosfatasa alcalina (FAL)
 Enzimas que intervienen en la hidrólisis de las uniones áster
del fosfato, a pH alcalino.
 cifra normal es de 60-170 U/l (en unidades internacionales
equivale a 0,75-1,92 (xkat/l).
 Aumento de la fosfatasa alcalina: colestasis.
 Disminución: hipofosfatasia congénita.
Gama- glutamil- transferasa (GGT)

 Gammaglutamiltransferasa, cataliza la transferencia de grupos

gammaglutamil de un péptido a otro o de un péptido a un
aminoácido.
 Valores séricos normales de GGT difieren en ambos sexos. Más
elevados en los hombres (hasta 40 U/dl) que en las mujeres
(hasta 28 U/dl), con variaciones entre los laboratorios.
 Aumento de GGT: Hepatitis viral, crónica y alcohólica, cirrosis
hepática, hepatocarcinoma y metástasis hepática.
ENZIMAS RELACIONADAS CON
DAÑO PANCREÁTICO
AMILASA SÉRICA Y URINARIA
La amilasa es una enzima que se origina en el páncreas, las glándulas salivales y, en menor
medida, las trompas de Falopio, el músculo esquelético, el intestino, la próstata y el ovario. Se
elimina por la orina y su valor sérico normal es de 35-115 U/l.

Aunque no es habitual en la práctica clínica, se pueden determinar las isoenzimas de la

amilasa para distinguir su origen: pancreático (isoenzima P, con subfracciones PI, P2 y P3) o
salival (isoenzima S, con sub- fracciones SI, S2, S3, S4). Si bien la amilasa puede estar elevada
en múltiples procesos, su principal utilidad clínica es el diagnóstico y seguimiento de la
pancreatitis aguda. No obstante, no se correlaciona con la gravedad ni severidad del proceso.
 HIPERAMILASEMIA • HIPOAMILASEMIA
Puede observarse en situaciones muy diversas:
•Trastornos pancreáticos: Carece generalmente de utilidad clínica. Se
puede observar en las siguientes circunstancias:
 Pancreatitis aguda
 Pancreatitis fulminante aguda.
 Pancreatitis crónica
 Pancreatitis crónica avanzada.
 Carcinoma de páncreas.
 Fibrosis quística avanzada.
 Traumatismo pancreático
 Carcinoma pancreático en fase avanzada.
 Hepatitis aguda y crónica y cirrosis hepática
 Diabetes mellitus tipo 1 con esclerosis
 Trastornos de glándulas salivales, etc.
pancreática.
LIPASA
Es una enzima del grupo de las esterasas, producida en el
páncreas, pero también en el intestino, la faringe, el riñón y
el bazo. Aumenta en procesos pancreáticos y abdominales
similares a los ya descritos en el apartado previo (hiper-
amilasemia). Destaca, no obstante, que en la pancreatitis
aguda (en la que se dan los máximos aumentos) el
aumento de la lipasa sérica persiste durante 2 o 3 semanas,
y que en las pancreatitis crónicas el aumento de la lipasa
es más constante que el de la amilasa.

Su valor normal es de 3-19 U/di, con variaciones entre

laboratorios según la técnica empleada.
TRIPSINÓGENO SÉRICO Y URINARIO

La tripsina sérica, detectada y cuantificable por

radioinmunoensayo, es una enzima específica del páncreas,
por lo que es un marcador fidedigno de lesión pancreática
(solo la insuficiencia renal con aclaramiento de creatinina
inferior a 50 mi/min puede provocar falsos positivos).

Aumenta en la pancreatitis aguda y brotes agudos de

pancreatitis crónica, carcinoma de páncreas (en el 50% de
los casos), viriasis con afectación pancreática (parotiditis),
fibrosis quística del páncreas y traumatismos pancreáticos.
También se observan niveles elevados de tripsina en los
primeros años de la infancia, en algunos casos aislados de
coledocolitiasis, en cirrosis hepática de origen etílico y en la
insuficiencia renal crónica moderada-grave (disminución
del aclaramiento de la enzima.
 QUIMOTRIPSINA

La quimotripsina está encargada de la degradación de proteínas de los alimentos en el

intestino. Pertenece a las serina-proteasas, también conocido como serina-endopeptidasas.
Tienen ese nombre porque el aminoácido serina se encuentra en su centro activo.

Es una enzima proteolítica que cataliza la hidrolisis de ciertas proteínas en polipéptidos y

aminoácidos en el intestino delgado. En medicina, la quimotripsina es usada junto con otras
enzimas en el tratamiento de insuficiencia pancreática.

La quimotripsina es secretada por el páncreas como un precursor inactivo llamado

quimotripsinógeno, el cual forma parte del jugo pancreático. El quimotripsinógeno
(quimotripsina inactiva) es enviado a través del ducto pancreático al duodeno (intestino
delgado) donde es activado como quimotripsina
ELASTASA EN HECES

La elastasa es una enzima pancreática que permanece inalterada durante el tránsito intestinal
y su concentración en las deposiciones refleja objetivamente la función pancreática exocrina.
Su determinación en las heces nos permite diagnosticar o excluir la insuficiencia pancreática
exocrina.
Las causas más frecuentes de la insuficiencia pancreática son: la pancreatitis crónica y la
fibrosis quística (destrucción progresiva del parénquima pancreático), obstrucción del
conducto pancreático (tumores, enfermedad del esfínter). Se observa también disminución de
la función pancreática en cierto porcentaje de diabéticos.
Cuando hay pérdida de grasas anormal por las deposiciones, el análisis de la elastasa fecal
nos ayudará diferenciar si esta pérdida es debido a una alteración del páncreas o a una
alteración de la pared intestinal causada por otras patologías (enfermedad celiaca, linfoma
etc.).
Antígeno prostático especifico (PSA)
 Glucoproteína sérica sintetizada principalmente por las
células epiteliales de la próstata.
 Produce la licuefacción del coágulo seminal mediante
proteólisis de las proteínas formadoras de gel.
 Se ubica intracelularmente en el Retículo endoplasmático y/o
aparato de Golgi.
 Órganos o tejidos: Próstata, líquido seminal, leche humana
(baja proporción)
 Valores de 2.5 - 6.5 ng/ml (va aumentando según la edad).
 Cáncer de próstata, prostatitis, hiperplasia benigna de
próstata, trauma prostático y después de la eyaculación.
 Fosfatasa acida (FAC)
 Descompone nucleótidos liberados por la polinucletidasa en
ácido fosfórico y nucleósidos.
 Se ubica intracelularmente en los lisosomas.
 Próstata (osteoclastos, macrófagos, bazo , eritrocitos, plaquetas,
riñón y medula ósea).
 Hombres, menor de 11.7 U/L y mujeres, 9.2 U/L.
 Incrementado en hipertrofia prostática, prostatitis, infarto
prostático.