INMUNOGLOBULINAS

INMUNOGLOBULINAS
ó anticuerpos
Producidas por linfocitos B en
respuesta al ingreso de antígenos en el
organismo
Son glicoproteínas que corresponden a
la fracción g de las proteínas séricas

Proteinograma de suero normal y

su lectura en densitómetro
INMUNOGLOBULINAS

Se distinguen 5 tipos ó clases de Ig las

que se designan con letras:
 Ig G
 Ig A
 Ig M
 Ig D
 Ig E
IgG
 Estructura de la IgG
Presenta
 2 cadenas pesadas H
 2 cadenas livianas L
A su vez cada cadena posee:
 Región variable (VL VH)
 Región/es constante/s
(CL CH)

Los trazos en rojo indican -S-S- intra e intercatenarios

 Estructura de la IgG

La cadena livinana tiene

 1 dominio variable (VL)

 1 constante (CL)

La cadena pesada tiene

 1 dominio variable (VH)

 3 constantes (CH)
 Fragmento
FC

Ruptura enzimatica específica con papaína

 Fragmento
F(ab’)2

Fragmento
pFC’

Ruptura enzimatica específica con pepsina

Ruptura específica de la Ig

Immunoglobulin G
Cleavage. Treatment of
intact IgG molecules with
the protease papain
results in the formation of
three large fragments: two
Fab fragments that retain
antigen-binding capability
and one Fc fragment that
does not.
 Estructura de la IgG
CDR:
Regiones
hipervariables
Cadenas pesadas: azul y amarillo
Cadenas livianas: rojas
Estructura tridimensional de la IgG

Immunoglobulin G Structure.
 (A) The three-dimensional structure of an IgG molecule showing the light chains
in yellow and the heavy chains in blue.
 (B) A schematic view of an IgG molecule indicating the positions of the
interchain disulfide bonds. N, amino terminus; C, carboxyl terminus.
 Región variable (pesada ó liviana)

Immunoglobulin Fold. An immunoglobulin domain consists of a pair of

b-sheets linked by a disulfide bond and hydrophobic interactions.
Three hypervariable loops lie at one end of the structure
 Region variable e
hipervariable de las Ig
Plegamientos en cadena liviana
 Las regiones variables
(y especificamente las hipervariables)
son las que se unen al antigeno

Antigen Cross-Linking. Because IgG molecules include two antigen-

binding sites, antibodies can cross-link multivalent antigens such as viral
surfaces.
Segmental Flexibility

The linkages between the Fab and the Fc regions of an IgG

molecule are flexible, allowing the two antigen-binding sites
to adopt a range of orientations with respect to one another.
This flexibility allows effective interactions with a multivalent
antigen without requiring that the epitopes on the target be a
precise distance apart.
Clases de Inmunoglobulinas

Classes of Immuno-Globulin. Each of five classes of immuno-

globulin has the same light chain (shown in yellow) combined with
a different heavy chain (g, a, m, d, or e). Disulfide bonds are
indicated by green lines. The IgA dimer and the IgM pentamer
have a small polypeptide chain in addition to the light and heavy
chains

Aclaración: las Ig M y E están erróneamente dibujadas por el autor

Se omitió que presentan un dominio más en cada cadena pesada
Clases de Inmunoglobulinas
 Ig M e Ig E
presentan un
dominio más en
cada cadena
pesada
Cadena J:
Cadena adicional de 15 kDa
Se enlaza a dos de los
segmentos de IgM
CS:
componente secretorio
Cadena de 70 kDa se une al
dímero cuando es secretado a
través de las células epiteliales.
Facilita el transporte de IgA y lo
protege de ataques por
proteasas.
Funciones de las inmunoglobulinas
IgA - An immunoglobulin found in bodily secretions, including saliva,
sweat, tears, and along the walls of the intestines. It is the major
antibody of colostrum, the initial secretion from a mother's breasts
after birth.

IgG - An immunoglobulin also known as gamma-globulin. It is the

most abundant of circulating antibodies

IgM - An immunoglobulin produced during the early response to an

invading microorganism that is the largest immunoglobulin. It
contains 5 Y-shaped units of two light and two heavy chains each.

IgD - An immunoglobulin found on the surface of B cells.

IgE - An immunoglobulin associated with some of the body's allergic

responses.
Clases de Ig