BIOQUÍMICA BÁSICA

1000042-1
I-2019

ENZIMAS I:
Generalidades y Principios de catálisis
 ¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Proteínas globulares que catalizan reacciones químicas,

de manera específica bajo condiciones suaves de
temperatura, presión y pH.

Excepciones:
1- Enzimas de organismos extremófilos.
2-Ribosimas: ARNs con actividad catalítica.
 ¿QUÉ ES LA CATÁLISIS?

Proceso por el cuál se aumenta la velocidad

de una reacción química
 ¿DE QUÉ SE COMPONEN LAS ENZIMAS?

Las enzimas pueden componerse de

AMINOÁCIDOS Y OTROS
ÚNICAMENTE AMINOÁCIDOS
COMPONENTES QUÍMICOS

Los cuales pueden ser

Enzima MOLÉCULAS ORGÁNICAS

METALES
- U ORGANO-METÁLICAS
Grupo prostético
______________ Que se denominan
APO-ENZIMA
COFACTORES CO-ENZIMAS
Enzima
+ Si se encuentran unidos covalentemente
Grupo prostético a la enzima se denominan
______________
HOLO-ENZIMA GRUPOS PROSTÉTICOS
ALGUNOS COFACTORES
ALGUNAS COENZIMAS
LA CATALASA (EC 1.11.1.6)
 LOS NOMBRES DE LAS ENZIMAS

OPCIÓN 1: adicionar el sufijo ASA a:

1-El sustrato de la enzima: ureasa

2-A la última palabra de una frase que describa

la reacción de la enzima: ADN polimerasa

OPCIÓN 2: utilizar una palabra que describa el proceso

que cataliza la enzima: Lisozima

OPCIÓN 3: clasificación internacional de enzimas (EC)

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS (EC)
CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS (EC)

AHORA HAY UNA SÉPTIMA CATEGORÍA, LAS TRANSLOCASAS (EC 7):

Aquellas proteínas que trans-locan o que mueven iones o moléculas
a través de membranas biológicas.
LAS ENZIMAS EN CONTEXTO: CONTROLANDO EL VIH
LAS ENZIMAS EN CONTEXTO: CONTROLANDO EL VIH
LAS ENZIMAS EN CONTEXTO: CONTROLANDO EL VIH
 ¿CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS?

Las células mantienen condiciones de pH, temperatura y presión

que favorecen la estabilidad de las moléculas que residen en su interior.

Entonces, estas moléculas NO tienden a reaccionar.

Por tal razón la importancia de los catalizadores biológicos:

Aceleran las reacciones que dichas

moléculas estables deben experimentar.

Pero…¿CÓMO ACELERAN LAS REACCIONES?

¿CÓMO LAS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES?

1-Ofreciendo un ambiente donde las reacciones químicas

ocurren con facilidad.

Este ambiente se ofrece en el

SITIO ACTIVO o BOLSILLO CATALÍTICO

2-Disminuyendo la energía de activación (ΔG+) de las

reacciones químicas que catalizan.
¿CÓMO LAS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES?
1-Ofreciendo un ambiente donde las reacciones químicas
ocurren con facilidad.

Este ambiente se ofrece en el

SITIO ACTIVO o BOLSILLO CATALÍTICO
¿CÓMO LAS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES?
2-Disminuyendo la energía de activación (ΔG+) de las
reacciones químicas que catalizan.

Reacción: ir desde Cajamarca hasta Calarcá

Barrera energética
¿CÓMO LAS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES?
2-Disminuyendo la energía de activación (ΔG+) de las
reacciones químicas que catalizan.

Reacción: ir desde Sustrato (S) hasta Producto (P)

Energía de activación
ΔG´º=
ΔG+
298 K
1atm
pH 7.0
 ¿QÚE ES LA ENERGÍA LIBRE “G”?

LA ENERGÍA QUE PUEDE SER UTILIZADA PARA REALIZAR ALGÚN TRABAJO

Refleja la cantidad y tipo de enlaces que tienen las moléculas:
algunos enlaces tienen más energía que otros

Energía de activación
ΔG+
 ¿Y QÚE SIGNIFICA EL CAMBIO DE
ENERGÍA LIBRE “ΔG”?
LA DIFERENCIA DE ENERGÍA ENTRE EL PRODUCTO Y EL SUSTRATO

En este caso,
el Sustrato (S) tiene más G
que el Producto (P)

Entonces, ΔG tendrá un Energía de activación

valor negativo ΔG+

Cuando ΔG tiene valor negativo,

se favorece la formación
del producto

Cuando ΔG tiene valor positivo,

NO se favorece la formación
del producto
EL CAMBIO DE ENERGÍA LIBRE “ΔG”
Y LAS VELOCIDADES DE REACCIÓN

AUNQUE LAS REACCIONES QUÍMICAS PRESENTEN

CAMBIOS DE ENERGÍA LIBRE (ΔG) NEGATIVOS,
NO SIGNIFICA QUE SE REALICEN RÁPIDAMENTE

ΔGº= -689 kcal/mol

¿CÓMO LAS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES?
2-Disminuyendo la energía de activación (ΔG+) de las
reacciones químicas que catalizan.

Reacción: ir desde Sustrato (S) hasta Producto (P)

LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO SE RELACIONA
CON LA ENERGÍA LIBRE (ΔG)

La reacción se puede describir por una constante de equilibrio.

Cuanto mayor sea esta, significa que se favorecerá la formación de productos.

Los cambios de energía libre de una reacción y su constante de equilibrio

son inversamente proporcionales
LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO SE RELACIONA
CON LA ENERGÍA LIBRE (ΔG)
¡LAS ENZIMAS AUMENTAN LAS VELOCIDADES DE
REACCIÓN ESPECTACULARMENTE!
¿DE DÓNDE PROVIENE EL PODER CATALÍTICO
DE LAS ENZIMAS?
PROVIENE DE LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO (ES)

1-Unión covalente y 2-Unión NO covalente y

TRANSITORIA de la enzima con: TRANSITORIA de la enzima con:

A- El sustrato completo El sustrato

B- Una porción del sustrato (4-30kJ/mol)

EN AMBOS CASOS SE LIBERA UNA CANTIDAD DE ENERGÍA,

DENOMINADA COMO…

ENERGÍA DE UNIÓN
PERO… ¿LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO “ES” CÓMO
DISMINUYE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (ΔG+)?
LAS INTERACCIONES DÉBILES ENTRE ENZIMA Y SUSTRATO SE
OPTIMIZAN EN EL ESTADO DE TRANSICIÓN
 PERO… ¿LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO “ES” CÓMO
DISMINUYE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (ΔG+)?
CUANDO SE FORMA EL COMPLEJO “ES” LA ENZIMA CAMBIA SU CONFORMACIÓN
Y TAMBIÉN FAVORECE CAMBIOS CONFORMACIONALES EN EL SUSTRATO

Hexoquinasa sin Hexoquinasa con

glucosa (abierta) glucosa (cerrada)

Modelo de ajuste inducido

 MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Modelo de llave-cerradura Modelo de ajuste inducido

Emil Fischer (1894) Daniel Koshland (1959)

• Sitio activo rígido. • La unión de los sustratos cambian
• Los sustratos encajan la conformación de estos y de la
perfectamente con el sitio activo. enzima.
 LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO “ES” TAMBIÉN EXPLICA
LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

DADO QUE EL VERDADERO SUSTRATO ESTABLECE EL MAYOR NÚMERO POSIBLE

DE INTERACCIONES CON EL SITIO ACTIVO EN EL ESTADO DE TRANSICIÓN,
ENTONCES UN SUSTRATO DIFERENTE AL VERDADERO SERÁ
EXCLUIDO DEL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
BIBLIOGRAFÍA