LAS ENZIMAS

• Son catalizadores que

aceleran la velocidad de las
reacciones a condiciones
celulares (37°C. pH 6,5 – 7,5
– Medio acuoso)
• Célula animal: 4 – 5 mil
enzimas diferentes
• Presencia: en todas las céll o
en células específicas.
Distribución:
- Libres en citosol
- En complejos enzimáticos
- Lisosomas
- Gránulos de secreción 
sangre, tubo digestivo
- Núcleo
- Membrana celular
 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
1.Son catalizadores: aceleran la
velocidad de las reacciones
(106 – 1012 veces) hasta que se
alcanza un equilibrio:
E+ S ES E+P
2. Son específicas: El Sitio Activo es
complementario al substrato, es una Modelo llave – cerradura
entidad tridimensional, la unión se da
por enlaces débiles
3. No se modifican
4. Se gastan en cantidades mínimas
La reacción se da en dos etapas:
• Etapa de unión: E+ S
• Etapa catalítica: hidratación,
deshidratación, transferencia de
grupos Modelo de encaje inducido
 2. ETAPA CATALITICA
1. UNION ENZIMA-SUSTRATO
Fenilalanina
Lisina

1. Ser 195, His 57 y Asp102 forman el

sitio activo (serinproteasas)
2. Para unirse al sustrato, Ser 195
transfiere un H a His 57 y este rompe
el enlace peptídico del sustrato
4. Entra H2O y transfiere H a His57 y OH
al sustrato que es liberado
Quimotripsina
 CINÉTICA Y pH DE LAS ENZIMAS
• La velocidad de una reacción depende de la [S]. A medida
que aumenta la [S] la reacción se satura y alcanza una
meseta que corresponde a la Vmax.
V = Vmax [S]/Km + [S]
• Km es la constante de Michaelis. La [S] en la cual la mitad
de las moléculas de la E estan formando complejos ES.
 Zimógenos o Proenzimas

• En gránulos intracelulares del Pancreas:

Tripsinógeno y Quimotripsinógeno Proteasas  Rupturas
proteolíticas  Tripsina y Quimotripsina
• Isoenzimas: Múltiples formas de una misma enzima.
Amilasa (pancreatica, salival), Deshidrogenasa láctica –
DHL: tetrámero formado por dos subunidades:
M en el músculo esquelético H en el músculo cardiaco
5 isoenzimas: M4 – M3H1 – M2H2 – M1H3 – H4
 Metaloenzimas: Proteínas que contienen un ion metálico que se une a
la proteína, como cofactor, en un sitio activo. El ion metálico
normalmente se encuentra en un bolsillo, cuya forma se adapta el
sustrato. Los iones metálicos catalizan reacciones que son difíciles de
lograr en la química orgánica, tales como reacciones redox.

• Grupo prostético
Molécula de metal. En la
hemoglobina:
grupo hemo: Fe

• Coenzimas: Moléculas
pequeñas de bajo peso
molecular. Actúan como
transportadoras de grupos
químicos: NAD+ y NADH
NAD+ Actúa como Transportador de • Muchas coenzimas están
Electrones en Reacciones de muy relacionadas con las
Oxido-reducción vitaminas
 INHIBICIÓN ENZIMATICA
1. REVERSIBLE:
• Competitiva: I ≈ S • Inhibición no
Enzima+ Inhibidor competitiva: I ≠ S
Cox-Ibuprofeno ▼Vmax y Km no se modifica

Es anulada por ENZIMAS

▲[S] y▲ Km ALOSTÉRICAS
Tienen dos sitios funcionales
• El Sitio activo: donde se une
el sustrato
• El Sitio Alostérico o
Regulador:
es afectado por un activador o un
inhibidor que cambia la conformación
del sitio activo porque modifica la
estructura terciaria o cuaternaria de
la enzima.
 INHIBICION ENZIMATICA:
ENZIMAS ALOSTERICAS

Cox- Acetaminofen
INHIBICIÓN ENZIMATICA
• 2. IRREVERSIBLE Por:
- Desnaturalización de la
enzima (T, pH)
- Formación de enlaces
covalentes en el sitio
activo
Cox-Aspirina
LA FOSFORILACIÓN
• Es un mecanismo
frecuente para regular la
actividad enzimática.
• La adición de grupos
fosfato puede estimular o
inhibir la actividad de
muchas enzimas
Glucogenólisis
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS
1. Control de la catálisis (Enz. alostéricas)
- Inhibición por retroalimentación
- Activación por precursor
2. Control genético: Inducción enzimática
Represión enzimática
Control de la
catálisis

CONTROL GENETICO