REACCIONES QUÍMICAS

• Una reacción química es aquella en la que se crean o rompen

enlaces covalentes
• Las células realizan numerosas reacciones químicas
• Muchas reacciones son demasiado lentas para la vida
• Esto se debe a la energía de activación
 LAS ENZIMAS

• Las enzimas aceleran las reacciones químicas

• Actúan como catalizadores
• Gran parte de la historia de la bioquímica está basada en las
enzimas
• Los catalizadores biológicos se describieron a fines del siglo XVIII en
estudios sobre la degradación de carne en el estómago
• La mayoría de las enzimas son proteínas
• La función depende de la conformación
• Muchas enzimas tienen componentes no proteicos asociados
• Un grupo unido covalentemente a la enzima se denomina
prostético
• La enzima completa con el grupo prostético se denomina holoenzima
• La parte proteica se denomina apoenzima o apoproteína
 COFACTORES

• Muchas enzimas tienen cofactores,

que pueden ser orgánicos o
inorgánicos
• Si el cofactor es una molécula orgánica
compleja se denomina coenzima
• Algunas enzimas requieren tanto una
coenzima, como uno o más cofactores
 FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

• Las enzimas no cambian el

equilibrio de las reacciones
• Solo las aceleran
• La enzimas disminuyen la
energía del estado de transición
• En el transcurso de reacción se
pasa por este estado de mayor
energía, y por ende inestable
• El estado de transición es solo un
momento molecular fugaz

𝑬 + 𝑺 ⇋ 𝑬𝑺 ⇋ 𝑬𝑷 ⇋ 𝑬 + 𝑷

• Los complejos enzima sustrato y

enzima producto ocupan valles
en la coordenada de reacción, es Aunque una reacción tenga una
decir, están estabilizados diferencia energética alta, no
necesariamente va a ser rápida
SITIO ACTIVO: COMPLEMENTARIO AL
ESTADO DE ACTIVACIÓN
 VELOCIDAD DE REACCIÓN

• La velocidad de una reacción depende de la concentración de

reactivo (sustrato) y una constante
Para 𝑆 → 𝑃, la ecuación de velocidad es 𝑉 = 𝑘[𝑆]
• Si una constante de velocidad de primer orden es 0,03 s-1, se puede
interpretar cualitatativamente como que el 3% del sustrato será
convertido en producto en 1 s.
FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS
(RESUMEN 6.2 LEHNINGER)
 CINÉTICA (ENZIMÁTICA)

• El estudio de la velocidad de reacción y

cómo ésta es afectada por el cambio de
diversos parámetros es la manera más
usual de estudiar las enzimas
• La velocidad de la reacción depende de
la concentración de sustrato
• El problema es que la concentración
disminuye con la reacción
• Los bioquímicos “solucionaron” el
problema midiendo el parámetro V0, la
velocidad inicial, que se obtiene cuando
[S] es mucho mayor que [E]
• Normalmente la enzima se encuentra en
concentraciones 5 o 6 órdenes de
magnitud menor que el sustrato
 EFECTO DEL SUSTRATO

• A concentraciones bajas de sustrato la

velocidad aumenta de manera lineal
• A mayores concentraciones de sustrato, la
velocidad va aumentando cada vez menos
• Finalmente se llega a una meseta
• Esta velocidad se denomina Vmax, velocidad
máxima
• El comportamiento cinético de las
enzimas fue estudiado por varios
investigadores
• Quienes pasaron a la historia fueron
Michaelis y Menten, quienes en 1913
propusieron un modelo matemático de la
reacción enzimática
 CINÉTICA DE MICHAELIS - MENTEN

• El paso de formación del complejo enzima – sustrato es reversible y

relativamente rápido, es seguido de un paso más lento en el que se forma el
producto
𝒌𝟏 𝒌𝟐
𝑬 + 𝑺 ⇋ 𝑬𝑺 ⇋ 𝑬 + 𝑷
𝒌−𝟏 𝒌−𝟐
• Puesto que el segundo paso es más lento y por ende limitante, la velocidad
global de la reacción es proporcional a [ES]
• A baja [S], la mayor parte de la enzima está sin combinar (E), por lo que la
velocidad depende de [S]
• La Vmax se alcanzará cuando toda la enzima esté formando el complejo ES, y [E]
sea cercano a 0. Esta situación se denomina saturación
• Como en esta situación cualquier enzima libre se unirá inmediatamente al
sustrato, [ES] prácticamente no cambia, alcanzándose lo que se denomina como
estado estacionario
 ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN
𝑽𝒎𝒂𝒙 [𝑺]
𝑽𝟎 =
𝑲𝒎 + [𝑺]

• Describe la velocidad inicial respecto a

la concentración del sustrato
• Km se conoce como la constante de
Michaelis
• Concentración de sustrato a la que se
obtiene ½ Vmax
• Km >> [S]
• [S] ≈ 0
𝑽𝒎𝒂𝒙 [𝑺]
𝑽𝟎 =
𝑲𝒎
• [S]>>Km Cuando [S]=Km  V0= ½ Vmax
𝑽𝟎 = 𝑽𝒎𝒂𝒙
• Los parámetros de la ecuación de
Michaelis – Menten se usan para describir
y comparar actividad enzimática
 CINÉTICA DE MICHAELIS - MENTEN

• Muchas enzimas siguen la cinética de Michaelis – Menten

• Todas ellas cumplen la regla que si [S] = Km, V0 es la mitad de Vmax
• La principal excepción a la cinética de Michaelis – Menten son las
enzimas reguladoras
• La ecuación de Michaelis – Menten no depende del mecanismo de
dos pasos propuesto por ellos
• Hay enzimas con mecanismos muy complejos y que cumplen con la
ecuación
• Vmax y Km son los parámetros utilizados para caracterizar las enzimas
• Sin embargo, no dan información sobre el número, naturaleza o
velocidad de los pasos de la reacción involucrada
 GRÁFICA DE DOBLES RECÍPROCOS

• Una manera más clásica de representar

la ecuación de Michaelis – Menten es la
gráfica de Lineweaver – Burk
• Es “más útil” porque es lineal, lo que
simplificaba la determinación de los
parámetros cinéticos cuando no había
computadores
• La ecuación de esta recta es un
reordenamiento de la de Michaelis –
Menten
𝟏 𝑲𝒎 𝟏
= +
𝑽𝟎 𝑽𝒎𝒂𝒙[𝑺] 𝑽𝒎𝒂𝒙
 OTROS PARÁMETROS CINÉTICOS Y
COMPARACIÓN DE ENZIMAS

• Número de recambio: es una constante de velocidad de primer

orden llamada kcat
• Es equivalente al número de moléculas de sustrato que se convierten
en producto por unidad de tiempo, en una sola molécula de enzima
saturada
 EFICIENCIA CATALÍTICA

• Cada enzima tiene valores característicos de kcat y Km, que reflejan

el ambiente celular, la concentración de sustrato y la química de la
reacción
• En general, Km suele ser igual a la concentración celular de sustrato
• La mejor comparación de eficiencia catalítica es la relación
kcat/Km, denominada constante de especificidad
• El límite de este valor está determinado por la velocidad de difusión,
que está entre 108 y 109 M-1s-1
• Muchas enzimas han alcanzado un valor muy cercano a ese, llegando
a la “perfección catalítica”
 TAREA: AUTOESTUDIO

• Revise los siguientes conceptos en el libro

• Mecanismo de catálisis (Fig. 6-5, 6-8)
• Tipos de catálisis (pg. 200-202: “Grupos catalíticos específicos
contribuyen a la catálisis”; Fig. 6-10)
• Resumen del capítulo 6.3
¿PREGUNTAS? ¿IDEAS?
¿SUGERENCIAS?