Proteínas BIOMOLÉCULAS ADN

Proteínas
 Son Biomoléculas
 Sus Funciones son:
 Transporte
 Depósito
 Defensa
 Estructura
 Contracción y relajación muscular
 Enzimas
 Hormonas
 ¿Cómo se define una Proteína?
 Las Proteínas son Macromoléculas

 Se trata de Polímeros

 Sus Unidades monoméricas son los

Aminoácidos

 Los aminoácidos se unen mediante

enlaces peptídicos para formar las
Proteínas

Fuente: http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm
 Aminoácido: Su estructura:
Se trata de alfa amino ácidos

COOH
I
NH2 – C – H
I
R

Formado por un grupo amino y un grupo carboxilo

Se diferencian entre sí por los distintos grupos R

Características de los Aminoácidos
 Se encuentran como ión bipolar o zwitterion, se caracterizan por ser
solubles en agua

 Son moléculas Anfóteras, es decir se comportan como ácidos y como

bases según las condiciones. Pueden ceder o aceptar protones. Los
grupos -COOH y -NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse

R-COOH <——>R-COO- + H+
R-NH2 + H+ <——> R-NH3+
 Aminoácidos esenciales
Son los que no pueden ser sintetizados por los seres
humanos, deben ser ingeridos en la dieta.

Ile,Lis,Phe,Trp,Leu,Met,Thr,Val,
His y Arg (en niños)
Unión Peptídica
una unión amídica
 Unión Peptídica
 Unión que se establece ente el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.

 Se produce con pérdida de una molécula de agua

 Si se unen dos Aa: Dipéptido

Las Proteínas resultan de la unión de más de diez Aa

Péptido
Dipéptidos y Polipéptidos
 Estructura de las proteínas
 La estructura de una Proteína determina su
actividad biológica

Cada proteína presenta cuatro niveles

de Estructura:

 Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria

 La conformación de una proteína

queda definida por los cuatro
niveles de Estructura
 Estructura 1aria
Está definida por el orden de los Aa que forma a
determinada proteína y es determinada por las uniónes
peptídicas entre los Aa
 Estructura 2aria
Determinada por la organización de la cadena de
Aa en el espacio. Puede ser de dos formas:
Estructura 2aria
Alfa- Hélice
Se establece por
puentes de
hidrógeno entre los
grupos amídicos
que se encuentran
a cuatro Aa de
distancia
Estructura 2aria: Beta Plegada
Estructura 3aria
Hemoglobina: Una Proteína con
estructura cuaternaria
Representación de los cuatro niveles
conformacionales de una proteína
Cada proteína
queda definida
por los distintos
niveles de
Estructuras
Desnaturalización de una proteína
Es la alteración de la forma de la proteína
(conformación) sin alterar su estructura 1º (Se
mantiene inalterada su secuencia de
aminoácidos). Esto conduce a una pérdida de la
actividad biológica de la proteína.

Factores desnaturalizantes:
 Luz UV
 Calor
 Ácidos o bases
 Solventes orgánicos
 Desnaturalización Proteica:
Perdida reversible de estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria

Coagulación: Es una desnaturalización

irreversible con la producción de un compuesto
insoluble
 ¿ Qué son las Enzimas?
Son catalizadores biológicos
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como
función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones
químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Características de una Enzima

 Especificidad de sustrato:
El sitio activo de una enzima es una pequeña depresión que tiene determinada
característica de forma y carga para unirse a la molécula del sustrato indicado.
 Modo de acción de una Enzima
El sustrato (S), reactivo de la reacción, se une a la Enzima (E) a través de
su sitio activo. Así ocurre la formación del Complejo Enzima – Sustrato
(ES)
En el complejo formado: Enzima – Sustrato, ocurre la transformación por la
cual el sustrato se convierte en Producto (P). Al final del proceso se
escinde el complejo Enzima- Producto (EP) recuperándose la enzima y
dando como resultado el producto de la reacción.

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
Catálisis Enzimática
 Clasificación de las enzimas.
Nomenclatura
 a.- El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la
reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa:

1.- Oxidorreductasas: participan en reacciones redox.

2.- Transferasas: transfieren grupos activos a otras sustancias receptoras..
3.- Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir de polímeros.
4.- Liasas: eliminación de grupos para formar dobles enlaces.
5.- Isomerasas: catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo
en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.
6.- Ligasas: formación de enlaces fuertes que requieren aporte de ATP

 b.- Tipo de grupo que interviene.

 c.- Clase de sustrato sobre el que actúan.

Normalmente se utiliza el nombre del sustrato y el tipo de reacción.

Ej: Lactato deshidrogenasa, Glucosa oxidasa
Factores que afectan la Velocidad de una
Reacción enzimática
 Concentración de sustrato
 Concentración de Enzima
 PH
 Temperatura
 Activadores
 Inhibidores
Velocidad de la reacción en función de la
concentración de sustrato
Velocidad de la Reacción en función de la
concentración de la Enzima
Velocidad de la Reacción en función del PH
Velocidad de la Reacción en función de
la Temperatura
Ejemplo de reacciones metabólicas
catalizadas por enzimas
 Cofactores

A veces, las Enzimas necesitan para actuar una

molécula extra, un cofactor, que puede ser inorgánico
(iones en general) u orgánicos. Estos últimos pueden
estar unidos reversiblemente (coenzimas) o
permanentemente (grupo prostético).
 Inhibición enzimática
El efecto de un inhibidor es disminuir la velocidad de una reacción
catalizada uniéndose al enzima, bloqueándola.
Son específicos, cualquier sustancia no sirve para unir cualquier enzima.
Se alteran grupos importantes para la función catalítica o se altera
ligeramente la conformación
Pueden ser : Irreversibles o reversibles
La inhibición reversible puede ser a su vez:
Competitiva: inhibidor y sustrato compiten por unirse al enzima en el mismo sitio
de manera que no se unen a la vez. Este inhibidor debe ser parecido al sustrato
estructuralmente porque se acopla al mismo sitio activo.

Inhibición no competitiva:. El inhibidor no se une al sito activo, sino a cualquier otro

sitio, y al cambiar la conformación del sitio activo, el sustrato no se une = no hay
productos.
 Inhibiciones reversibles competitivas
Sustrato e inhibidor tienen similar estructura
 Inhibiciones reversibles no competitivas
El inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al sitio activo y
genera cambios conformacionales que dificultan la unión del sustrato
 Inhibiciones irreversibles: Organofosforados

H 3C CH3
Ser CH CH2 OH CH
Ser CH CH2 O P O
H3C CH3 CH
CH H 3C CH3
F P O
CH
H3C CH3
Insecticidas, como el Parathion y el Malathion son Inhibidores de
la Acetilcolinesterasa
Los organofosforados actúan por fosforilación enzimática, causan pérdida de la
actividad de la enzima acetilcolinesterasa necesaria en el organismo para la
hidrólisis de la acetilcolina
Por ejemplo, un aumento de acetilcolina provoca una disminución del ritmo
cardíaco y una mayor producción de saliva.
Un nivel disminuido de acetilcolina se ha asociado con la enfermedad de
Alzheimer.
 Cianuro: otra inhibición irreversible
 A nivel tisular, actúa sobre el sistema respiratorio, impide el uso
del oxigeno inhibiendo la acción de enzimas respiratorias:
CITOCROMO OXIDASA
 La inhibición de esta enzima da como resultado una disminución
en el metabolismo oxidativo y en el uso de oxigeno. La exposición
a gases de cianuro origina síntomas en breves segundos mientras
que la absorción oral retarda los síntomas al menos por 30
minutos.
 La dosis letal de KCN es de 200 mg y HCN de 50 mg. Es
rápidamente absorbido por mucosas y piel intacta.