Proteínas Lácteas

Proteína

Secuencia de aminoácidos

COOH
R CH
Hemoglobina NH2 b-lactoglobulina

Unión de aminoácidos
Enlace peptídico

>100 a.a.

Proteína

<100 a.a.

Péptido
 Proteínas

AMINOÁCIDOS
 Proteínas

R----Influye en propiedades H
fisicoquímicas
R C COOH
Propiedades de la proteína
que lo contiene NH2
R= no polar o hidrófobica
Alanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano, Valina
R= polar pero sin carga (hidrófilas):)
Serina, treonina, tirosina (grupo OH)
Asparagina, glutamina (grupo amida (CO-NH2))
Cisteína (grupo tiol (-SH))
R= con carga positiva
Lisina, arginina, histidina
R= con carga negativa
Ácido aspártico y glutámico
 Proteínas

AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL HOMBRE

N
C
S
 Proteínas

ESTRUCTURAS Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
DE UNA PROTEÍNA

PRIMARIA
Número, tipo y orden de aminoácidos
encadenados por enlaces peptídicos
 Proteínas

ESTRUCTURAS Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
DE UNA PROTEÍNA

SECUNDARIA
disposición espacial de la secuencia de aminoácidos

formación de enlaces de hidrógeno entre

el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue
 Proteínas

ESTRUCTURAS Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
DE UNA PROTEÍNA

TERCIARIA

Organización tridimensional de la cadena como resultado de interacciones

intramoleculares
 Proteínas

ESTRUCTURAS Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
DE UNA PROTEÍNA

CUATERNARIA

Unión de varias cadenas polipeptídicas para dar lugar a un complejo

ó monómeros para formar polímeros (puentes de H)
 Proteínas

ESTRUCTURAS Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
DE UNA PROTEÍNA

Características físico-químicas
Estructura Responsable (estabilidad)
Comportamiento frente a los procesos
(calidad del producto)
Proteínas
 Proteínas

más consumidas
PROTEÍNA LACTEA proteínas de origen animal
más estudiadas
(secuencia de aa)

Se considera proteína en la leche a la suma de todos los compuestos

nitrogenados que se determinan por un método analítico (Kjeldahl)

Aprox. el 95% de estos compuestos

nitrogenados están en forma de
proteínas (3.2-3.5 g/l)

Nitrógeno no proteico NPN (5%) engloba el

contenido en nitrógeno de aquellos componentes de la
leche que permanecen en disolución tras la precipitación
de las proteínas con ácido tricloroacético al 12%

CASEÍNA
Punto de vista nutritivo: es la parte mas
PROTEÍNA DE SUERO importante de la leche
 Proteínas

CASEÍNAS (80%)
- están constituidas esencialmente por los tipos
as1-CN(38%) as2-CN (10%) b-CN (36%)
k-CN (13%) g-CN (3%)

- se diferencian de las proteínas de suero

grupos fosfato en su cadena polipeptídica
insolubles a pH 4.6 y 20ºC

PROTEÍNAS DE SUERO (20%)

a-lactoalbúmina
b-lactoglobulina
seroalbúmina

PROTEÍNAS MINORITARIAS
Inmunoglobulinas, lactoferrinas, proteosas peptonas, enzimas y
proteínas de la membrana del glóbulo graso
 Proteínas

Raza
Proporción de Alimentación
proteínas variable Estado de lactación Inicio-final de lactación  PS
Estación del año

Contenido medio en % en Rango de

Proteínas lácteas
peso variación

Caseínas 2.7 2.2-3.8

Proteínas de
0.6 0.5-0.9
suero

Proteosa peptona 0.08 0.05-0.18

Proteínas de la
0.04 --
MGM
 Tabla 1. Contenido proteico y caseínico de la leche de algunas especies
animales.
Especie
Componente
humana bovina ovina caprina
proteínas (%
del total 1,3-1,5 3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0
lácteo)
caseínas (%
del total 44,9 82,5 84,8 81,3
proteico)
 Proteínas

2. CASEÍNAS
as1-CN as2-CN b-CN k-CN g-CN
Fracción mayoritaria de proteínas que se sintetiza en la glándula
mamaria
El grupo de las caseínas presenta una gran heterogeneidad
- diferente distribución de los aminoácidos
- existencia de variantes genéticas (modificación de aa)
- modificaciones (fosforilación o glicosilación)
Las secuencias de sus estructuras primarias son complejas y muy
diferentes a las de otras proteínas
- contienen prolina
- contiene fosfoserina (áreas cargadas que confieren propiedades especiales
(tensioactivos, estabilizantes y emulsionantes) y determinan su estabilidad
frente al Ca2+
 Proteínas

CASEINAS Propiedades generales

as1-CN as2-CN b-CN k-CN

% sobre total 38 10 36 13

Nº aminoácidos 199 207 209 169

Masa molecular
23600 25200 24000 19000
(Da = g/mol)

Variantes A1, A2, A3, B,

5 A, B, C, D A, B
genéticas C, D y E

Residuos de
5-9 10-13 5 1
Serina-PO4

Carbohidratos - - - Hasta 5

Sensibles al Ca Si++ Si+++ Si No

Las variantes influyen en la estabilidad, hidratación y coagulación de la leche

Características de las caseínas

Figura 1. Patrón de electroforésis que se obtiene con las proteínas lácteas procedentes de las
especies humana (calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra las proteínas de referencia
para los pesos moleculares y la flecha indica el sentido de migración de las proteínas. [
 Proteínas

k-CASEINA

 Diferente dentro del grupo

 Contiene Cys y puede formar puentes (-S-S-)
 Hasta 5 cadenas glicosídicas con 5 diferentes de carbohidratos (impide
crecimiento infinito debido a impedimentos estéricos)
 Insensible al Calcio, soluble a todas las Tªs, se puede separar del resto
 Posee poder estabilizante frente al Ca sobre las otras CN formando
micelas estables
 Proteínas

k-CASEINA

FUNDAMENTAL PARA LA ELABORACIÓN DE QUESOS

1ª etapa de la elaboración del queso consiste en la acción hidrolítica de la

quimosina

Phe105-Met106

para-k-caseína (para-k-CN) caseinmacropéptido (CMP)

insoluble a pH 4.6 soluble a pH 4.6
se encuentran los grupos fosfatos
y los carbohidratos

La ruptura debido a esta enzima provoca una desestabilización de la

fase coloidal, dando lugar a la coagulación de la leche o formación de
la cuajada para el queso.
 Proteínas

g-CASEINA
Plasmina

- Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos

Lys-X , Arg-X
- 37ºC, pH 7.5

b-CN (209 aminoácidos)

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

g1-CN, g2-CN, g3-CN son insolubles a pH 4.6

PP8F, PP8S, PP5 son solubles a pH 4.6
 Proteínas

g-CASEINA
Plasmina

-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X

- 37ºC, pH 7.5

b-CN (209 aminoácidos)

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

1-2-3-------28 29----------------105--106--107--108-------------------------209

PP8F g1-CASEINA
 Proteínas

g-CASEINA
Plasmina

-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X

- 37ºC, pH 7.5

b-CN (209 aminoácidos)

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

1-2-3-------28-29----------------105 106--107--108-------------------------209

PP5 g2-CASEINA
 Proteínas

g-CASEINA
Plasmina

-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X

- 37ºC, pH 7.5

b-CN (209 aminoácidos)

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

1-2-3-------28-29----------------105--106—107 108-------------------------209

PP5 g3-CASEINA
 Proteínas

g-CASEINA
Plasmina

-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X

- 37ºC, pH 7.5

b-CN (209 aminoácidos)

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

g1-CASEINA

g3-CASEINA
PP8S

1-2-3-------28 29----------------105--106--107--108-------------------------209

g2-CASEINA
 Proteínas

Plasmina

as1-CN
k-CN
actúa lentamente
se producen muchos péptidos no actúa prácticamente
impedimentos
estéricos por carbohidratos
as2-CN

actúa = que sobre la b-CN

Se producen muchos péptidos
>7 posiciones diferentes
 Proteínas

2.1. Micelas de caseína

Agregado coloidal de caseínas individuales debido a diferente distribución de

cargas dentro de su molécula, a su hidrofobicidad (interacción de grupos
apolares) y a la presencia de calcio

Propiedades
- tamaños entre 0.02 y 0.4 mm de diámetro
(factores de variabilidad)
- contienen entre 20 y 300.000 moléculas de
caseína
- en 1 ml de leche hay 1014 micelas de caseína
- están altamente hidratadas (70%)
- 93% (seco) de su composición es proteína:
as1-, as2-, b-, k-CN (3:1:3:1)
- contienen 7-8% (peso seco) minerales calcio,
fosfato (fosfato cálcico coloidal 90%), citrato,
Na, Mg y K
Proteínas
 Figura 3. Estructura propuesta para una micela de caseína.
Las caseínas interaccionan entre sí formando una dispersión coloidal que
consiste en partículas esféricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un
diámetro que suele variar entre 60 a 450 nm poseyendo un promedio de
130 nm. A pesar de la abundante literatura científica sobre la posible
estructura de una micela, no hay consenso sobre el tema.
 Figura 4.
Estructura
propuesta para la
organización de
las micelas de
caseína a partir
de unas
subunidades
denominadas
submicelas.

Se han propuesto diversos modelos fisicoquímicos de organización de las micelas, en los que estas se
encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con un diámetro de entre 10 y 20 nm
(véase la Figura 4). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan entre sí gracias a los
iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio
interacciona con el grupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen a partir de la
interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que resaltar la función de la κ-caseína para
estabilizar las micelas, especialmente contra la precipitación de las otras fracciones proteínicas por la
acción del calcio o de los enzimas. En todos estos se establece que las unidades hidrófobas entre las
moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela.
 Proteínas

Estructura de las micelas

Modelos diferentes de estructura

Proteínas sensibles al Ca dispuestas hacia en el interior
k-CN (soluble en Ca) dispuestas hacia el exterior

Walstra (submicelas) Holtz

submicela Caseína
Fosfato cálcico
fosfato cálcico
C-terminal de k-caseína
 Proteínas

Modelo Walstra (submicelas)

submicela
fosfato cálcico
C-terminal de k-caseína

- Interacciones entre caseínas: grupos hidrofóbicos hacia el interior y cargados

hacia el exterior con la k-CN en la superficie.

- Unión de submicelas a través de puentes de fosfato cálcico de las fosfoserinas

- Submicelas con “poca” k-CN hacia el interior y las otras hacia el exterior

- La k-CN estabiliza la micela por sus grupos glicosilos que impiden agregación
infinita
 Proteínas

Modelo de Holtz

Caseína
Fosfato cálcico

-Interacciones de caseínas entre sí dando lugar a una distribución discontinua de

proteínas y fosfato cálcico.

- La k-CN se sitúa en el exterior y estabiliza la micela

 Proteínas

Estructura y estabilidad de las micelas

Determinan el comportamiento de la leche durante los procesos tecnológicos

Causas de desestabilización y agregación o disgregación micelar
- Modificación del equilibrio entre el fosfato cálcico coloidal y el disuelto
- En condiciones de alta P: cambios en el fosfato cálcico y estructurales

- Homogeneización y concentración de leche: formación de aglomerados

- Almacenamiento en frío: solubilización de b-CN, fósforo y calcio inorg.
- Calentamiento a Tª>70: formación de un complejo de k-CN con b-Lg
- Disminución de pH: solubilización del fosfato cálcico coloidal y agregación
de CN
- Coagulación por acciones enzimáticas: cuajo
 Tabla 3. Algunos usos tecnológicos de la caseína.
Producto Propiedad Aplicación
 Pintura

 Tinta

 Capacidad de formar películas  Papel

Envoltura
 Adherencia  Embalaje

 Acabado del cuero

 Envoltura textil
 Manejabilidad

Adhesivo  Fuerza de adhesión  Cola con base acuosa

 Resistencia al agua
 Buen procesado
Plástico  Resistencia mecánica
 Resistencia al agua
 Tensión superficial
Surfactante
 Plástico rígido
 Plástico desechable
 Fibra
 Película/ lámina de envoltura
en embalajes
 Emulgente, detergente
 Proteínas

3. PROTEÍNAS DE SUERO
b-Lg a-La

Proteínas que permanecen en disolución tras la precipitación ácida de

las caseínas o tras la coagulación enzimática

Tienen estructuras globulares

Contienen aminoácidos azufrados, Lys y Trp (valor nutritivo)

Se producen interacciones intramoleculares (-S-S-)

La ausencia de fósforo, el bajo contenido en prolina y la presencia de

cisteína y metionina, hace que sean poco estables frente a la

temperatura (perdida de estructura original, desnaturalización,

perdida de solubilidad) Ig = BSA > b-Lg > a-La

 Proteínas

PROTEÍNAS DE SUERO

b-Lg a-La

Nº
162 123
aminoácidos
Masa
molecular 18000 14000
(Da = g/mol)

Carbohidratos hasta 5 diferentes si

Total 3
Total 7
Variantes Gln10 por Arg10
A, B (+soluble)
genéticas diferencia las
Ala-Val118 y GlY-Asp64
variantes A y B
 Proteínas

b-LACTOGLOBULINA
 Proteínas

b-LACTOGLOBULINA

 Tiene 5 residuos de Cys por mol

4 puentes –S-S- intracatenarios
1 –SH libre, interacciones con otras proteínas (k-CN)
 El grupo –SH libre interviene en el sabor a cocido

Forma complejos con el benzopireno del humo del tabaco (filtros)

 Proteínas

a-LACTOALBÚMINA
 Proteínas

a-LACTOALBÚMINA

 Tiene 8 residuos de Cys por mol (La cisteína es esencial para

la síntesis de glutatión, importante en el mantenimiento y la
reparación celular).
4 implicados en puentes –S-S- intracatenarios
 Comportamiento diferente por no tener grupo –SH libre
 Alto contenido en Trp 6% (aa esencial). El triptófano es
necesario para la formación de serotonina del cerebro, importante en
la regulación del estado de ánimo y el control del estrés.
 Tiene gran afinidad por el Ca (mas estable al calor)
 La alfa-lacto albúmina también dispone de aminoácidos
de cadena ramificada, importante para el crecimiento del
tejido muscular.
 Proteínas

4. PROTEÍNAS MINORITARIAS

INMUNOGLOBULINAS

- 4 tipos diferentes de inmunoglobulinas en la leche: IgG, IgA, IgM, IgE

- Glicoproteínas con especificidad inmunoquímica (anticuerpos)
- Son las mas grandes y menos estables al calor
- Calostro concentraciones máximas (hasta 100 g/l)
- Resto de lactación (máximo 1 g/l)
- No se sintetizan prácticamente en la glándula mamaria
- Se transmiten al recién nacido por medio de la lactancia
 Proteínas

LACTOFERRINA
- Glicoproteína con misión de fijar el hierro (protección antibacteriana)
- Se sintetiza en la glándula mamaria
- Contenido especifico de cada especie, máximo en el calostro
- Máximo contenido en leche con mastitis
- Leche humana muy rica en lactoferrina
- Efecto bactericida (Escherichia Coli)

TRANSFERRINA
- Glicoproteína que capta hierro, lo transporta y lo fija
- No se sintetiza en la glándula mamaria, pasa de la sangre a la leche

AMINOÁCIDOS
- ácido glutámico, glicina, arginina, ácido aspártico, serina, lisina, valina, taurina
(neuromediador)