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Les protéines

50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines


Remplissent de nombreuses fonctions
Molécules les plus variées

Protéines = polymères d'acides aminés


Liaison peptidique:

Chaîne : Lys-ala-ile-thr
La maturation des protéines
• Lieu : Appareil de golgi et Réticulum
endoplasmique.
• Passage de la structure primaire à une
structure en 3D ( tridimensionnelle ).
La structure primaire des protéines
Ex. le lysosyme :
129 acides aminés

1er acide aminé (Lysine)


Extrémité NH2 ( trans )

129e acide aminé (Leucine)


Extrémité -COOH (Cys)

Structure primaire de la protéine =


ordre dans lequel sont placés les
acides aminés.
La protéine assemblée se replie pour former une structure
tridimensionnelle précise:
Certaines parties de la chaînes d'acides aminés adoptent une
structure régulière appelée structure secondaire.
On reconnaît deux grands types de structure secondaire :

L'hélice alpha
Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides aminés
prend la forme d'un tire-bouchon.
Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons
hydrogène.
Le feuillet bêta
Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons hydrogène entre
certains segments de la chaîne disposés parallèlement les uns
par rapport aux autres.
L'ensemble forme comme une membrane plissée.
Puis passage en structure tertiaire par différents types de liaisons :
Quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne:
L'effet hydrophobe
Les acides aminés dont les radicaux sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux
qu'avec les molécules d'eau entourant la protéine. La chaîne a donc tendance à se
replier de façon à les regrouper entre eux au centre de la molécule, sans contact direct
avec l'eau. Inversement, les acides aminés hydrophiles ont tendance à se disposer à la
périphérie de façon à être en contact avec l'eau.

Les liaisons ioniques


Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui
s'ionisent négativement.
Les liaisons hydrogène

Les ponts disulfure


Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas
de la cystéine.
Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de
l'atome de soufre
de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de
l'autre sur la chaîne.
Structure quaternaire : Liaison de plusieurs
protéines les unes aux autres pour former une
protéine en structure quaternaire.
Principales fonctions des protéines

1. Structure
2. Régulation (les hormones)
3. Mouvement
4.Transport de molécules
5. Immunité
6. Récepteur et transporteur
membranaire
7. Métabolisme (les enzymes)
1. Structure Les protéines peuvent
2. Régulation former des fibres ou des
3. Mouvement tubes qui peuvent
4.Transport s'assembler pour former
5. Immunité des structures solides.
6. Récepteur et
transporteur
membranaire Ex. le collagène et la kératine
7. Métabolisme
Collagène : formé de trois
chaînes d'acides aminés
imbriquées
Collagène = protéine la
plus abondante de
l'organisme.

Collagène forme la peau (derme), les


tendons, les ligaments, l'armature des os,
etc.
Kératine : forme les ongles, la couche
cornée de la peau, les plumes, les
écailles, les sabots, etc.
2. Régulation du métabolisme : les
hormones
La plupart des hormones sont des protéines

Ex. L'insuline : 2 chaînes pour un total de 51 ac. Aminés


La vasopressine : 1 chaîne courte de 9 ac. aminés
1. Structure Mouvements dus à 2 protéines :
2. Régulation l'actine et la myosine.
3. Mouvement Les cellules formant les muscles
4. Transport sont remplies de ces protéines.
5. Immunité
6. Récepteur et
transporteur
L'hémoglobine : transporte l'oxygène
membranaire
La myoglobine : transporte l'oxygène
7. Métabolisme dans les muscles
L'albumine sérique : transporte le gras
dans le sang
1. Structure
2. Régulation Les anticorps (ou immunoglobulines)
3. Mouvement sont faits de protéines
4. Transport

5. Immunité
6. Récepteur et
transporteur
membranaire
Anticorps IGE
7. Métabolisme

Beaucoup de substances chimiques traversent la


membrane des cellules en passant par des canaux
formés par des protéines.
Certaines protéines
forment un canal
pouvant s'ouvrir ou se
fermer.

Canal responsable de l'expulsion du chlore hors des cellules.


Récepteurs membranaires
1. Structure La plupart des réactions
2. Régulation du chimiques qui se déroulent dans
métabolisme
la cellule sont catalysées par des
3. Mouvement protéines spéciales: les
4.Transport enzymes.
5. Immunité
6. Transport
membranaire
Enzyme = catalyseur

7. Métabolisme :
les enzymes Catalyseur = substance qui active
une réaction chimique qui, sans le
catalyseur, serait très lente ou
impossible.

Ex. synthèse ou digestion du saccharose


Mode d'action d'une enzyme

L'enzyme peut resservir à faire à nouveau la réaction


L'enzyme ne peut fonctionner que si elle possède une
forme parfaitement adaptée à la ou aux molécules
qu'elle catalyse.

Les enzymes peuvent se déformer = dénaturation de


l'enzyme

Enzymes sensibles:
• aux températures élevées
• au pH trop élevé ou trop faible
Les enzymes peuvent servir à assembler de petites molécules
en plus grosses = anabolisme
OU
à défaire de grosses molécules en plus petites = catabolisme
OU
à modifier des molécules en d'autres molécules semblables
(changer un glucose en fructose, par exemple)

Une enzyme donnée ne peut catalyser qu'une réaction


bien précise. Il y a donc autant d'enzymes différentes que
de réactions différentes.
Protéine des aliments
Digestion
Notre alimentation
doit contenir des
protéines Acides aminés

Circulation

Les cellules synthétisent leurs


protéines à partir des acides
aminés provenant de la
digestion Nouvelle protéine
L'hémoglobine est formée de quatre chaînes d'acides
aminés: 2 chaînes dites  et 2 chaînes dites .

2 chaînes 
Ex.
Hémoglobine : 2 chaînes
alpha et 2 chaînes bêta

2 chaînes 