GENERALIDADES

y Los aminocidos son compuestos orgnicos que

contienen las funciones cido carboxlico y amino. Dos aminocidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a travs de un enlace amida, formando un dipptido. El dipptido puede incorporar un tercer aminocido, formando un tripptido. Cadenas con ms de 50 aminocidos se denominan proteinas

ESQUEMA DE UN AMINOACIDO
GRUPO CARBOXILO CARBONO

O C OH

NH2
GRUPO AMINO

CH R

RA ICAL

Principales Aminocidos

NH3

COOH

Neutros.
y Como se puede ver ms abajo hay varias cadenas alifticas

pequeas que contienen grupos polares que son ionizables. La serina y treonina tienen grupos hidrxilos en sus cadenas laterales, estos grupos si poseen la geometra adecuada pueden formar puentes de hidrgeno con los tomos de la cadena principal. De esta forma pueden influir en la conformacin, local del polipeptido, tambin se conoce que residuos como serina y asparragina pueden adoptar conformaciones que la mayora de los otros aminocidos no pueden tener. Los aminocidos asparragina y glutamina poseen grupos amida en sus cadenas laterales los cuales generalmente estn estableciendo puentes de hidrgeno con otros centros disponibles al interior de la protena

Acidos.
y Dos aminocidos, cidos asprtico y glutmico, tienen un grupo carboxilo en su cadena lateral y por lo tanto estn cargados negativamente a pH fisiolgico. La fuerte naturaleza polar de estos residuos les significa que ellos muy a menudo se encuentran en la superficie de las protenas globulares donde pueden interaccionar favorablemente con las molculas de solvente. Estos residuos tambien pueden formar interacciones electrostaticas con aminocidos cargados positivamente, es decir aminocidos bsicos. Aspartato y glutamato tambin pueden desempear roles catalticos en el sitio activo de enzimas y formar parte de sitios de unin de iones metlicos, dada su alta capacidad de unin.

Bsicos.
y De los aminocidos con cadenas laterales bsicas la histidina

tiene el valor de pKa ms bajo (alrededor de 6) y por lo tanto, su pH fisiolgico se presenta como neutro. Este aminocido se presenta muy frecuentemente en el sitio activo de enzimas ya que puede actuar muy eficientemente como catalizador acidobase. Tambin puede actuar como ligando de iones metlicos en varias familias de protenas . Las cadenas laterales de lisina y arginina son con un carcter bsico ms fuerte y por lo mismo se presentan cargadas positivas a pH fisiolgico. Generalmente se presentan solvatadas, es decir en interaccin con molculas de solvente pero ocasionalmente se pueden presentar al interior de la protena donde establecen interacciones electrostticas con grupos cargados negativamente como Asp y Glu. Lisina y Arginina juegan un importante rol en las protenas que unen aniones interaccionando electrostaticamente con los ligandos.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

yEsenciales yAceleradores del crecimiento yNo esenciales o prescindibles

Esenciales
y Los aminocidos esenciales son aquellos que el

propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. pertenecen: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptfano y valina.

Funciones
y La lisina: la necesidad de este aminocido es mayor en los perodos de

crecimiento y su falta produce trastornos en la menstruacin y alteraciones en la reproduccin. Sus necesidades 0,8 gramos de mnimo y 1,6 de ptimo.
y La metionina: Es una combinacin de azufre que permite la

formacin de la colina, sustancia indispensable para el buen funcionamiento del hgado y los riones. En algunos trastornos, como la insuficiencia heptica, la ictericia y la nefritis crnicas. Las necesidades diarias un mnimo de 1,1 gramos y un ptimo de 2,2 gramos.
y La treonina: Este aminocido ayuda en la desintoxicacin del hgado.

Sus necesidades diarias oscilan entre 0,5 gramos de mnimo y un gramo de ptimo.
y

y El triptfano: Este aminocido es imprescindible para la reproduccin, pues si falta existe el peligro de la esterilidad. Adems las dietas escasas en triptfano producen anemias. Una parte del triptfano que ingerimos a travs de los alimentos se transforma en cidos nicotnico, lo que explica la actividad antipelagrosa de las protenas que lo contienen.Las necesidades diarias 0,5 gramos de mnimo y un gramo de ptimo. y La valina: La carencia de valina hace que se presenten alteraciones de la coordinacin muscular, as como hipersensibiliad tctil. Sus necesidades diarias oscilas entre los 0,8 gramos y 1, 6 gramos.

y La leucina: interviene en la reparacin y formacin del tejido

muscular. Las necesidades diarias de este aminocido oscilan entre 1,1 gramos de mnimo y 2,2 de ptimo.
y La isoleucina: Junto con la leucina participan en la reparacin y

formacin del tejido muscular. Las necesidades diarias oscilan entre los 0,7 gramos de mnimo y 1,4 de ptimo.
y La fenilalanina: Este aminocido se transforma en tirosina,

hormona indispensable para el crecimiento. As pues, su falta origina en edades tempranas una detencin de esta importantsima funcin. Las necesidades diarias del mismo oscilan entre 1,1 gramos de mnimo y 2,2 gramos de ptimo.

Aceleracin del crecimiento

y el cido glutmico, la arginina, la cistina, la histidina,

la prolina, la serina y la tirosina.

No esenciales
y el cido esprtico, la alanina, la citrulina, la glicosola,

la oxiprolina y otros.

Enlace peptidico
y El enlace peptdico es un enlace covalente entre el

grupo amino ( NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo ( COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.