Polipetidos

 Origem
 Os polipeptidos são substâncias que se formam
nos organismos com fins específicos ou que
resultam das proteínas por hidrólise.

 Estrutura
 São formados por ligação peptídica entre
aminoácidos e quando em possuem cisteína
esta pode formar ligações dissulfureto, criando
uma ponte entre duas cisteínas, como se
mostra abaixo.
 Polipetidos
 Estas ligações dissulfureto são de grande
importância nas proteínas.
 Polipetidos
 Propriedades físicas
 São substâncias solúveis na água, alguns são cristalizáveis e
são anfóteros, possuindo um ponto isoeléctrico próprio.

Composto pKa pKb pI

Glicina 2,34 9,60 5,97

Glicina- 3,06 8,13 5,59

Glicina
Gli-Gli-Gli 3,26 7,91 5,58
 Polipetidos
 Actividade óptica
 Os peptidos são opticamente activos porque são
formados apenas por aminoácidos L, nos
animais e plantas superiores.
 Nos peptidos relativamente pequenos, a
actividade óptica é uma função aditiva
aproximadamente das actividades ópticas dos
aminoácidos constituintes.
 Nos polipeptidos a actividade óptica total não é
aditiva.
 Polipetidos
 Propriedades Químicas
 1-Os polipeptidos apresentam as reacções
características dos aminoácidos constituintes,
para além de outras tais como;
 2-Reacção de Biureto
 Um peptido ou uma proteína em presença de
sais de Cu(II) em meio alcalino forma um
complexo de coloração púrpura , o tetrahidrato
de bis-biureto cuprato (II) de potássio, que
permite ser usado em análise quantitativa.
 Polipetidos
∆
2 (NH 2)C=O NH 2CONHCONH 2 + NH3
Biureto
O O
H
N N
N Cu N
N N
O O
Complexo púrpura
 Polipetidos
 3-Reacções de Hidrólise
 Os peptidos sofrem hidrólise em meio ácido e em meio
alcalino e a acção de enzimas hidrolíticas, as
peptidases que actuam em ligações peptídicas
específicas
 4-Precipitação
 Os peptidos com um número de resíduos de
aminoácidos maior que 15 peptidos precipitam pela
acção de
 a-Ácidos minerais
 b-Ácido tânico
 c-Ácido fosfotúngstico
 Polipetidos
 Peptidos específicos
 Quer nos animais quer nas plantas encontram-se
peptidos livres que têm uma acção importante em
todos os processos metabólicos ou que apresentam
uma acção específica num determinado campo de
acção.
 Entre esses peptidos naturais encontra-se o:
 A-Glutatião
 B-Hormonas da Hipófise
 C-Hormonas pancreáticas
 D-Parathormona
 Polipetidos
 E-Calcitonina
 F-Angiotensinas
 G-Bradicinina
 H-Calidina
 I-Peptidos bacterianos
 J-Alergenos de pólens
 A-Glutatião ou Glutationa
 É um tripeptido, o γ-glutamilcisteínilglicina ou GSH, formado
por três aminoácidos, o ácido glutâmico, a cisteína e
a glicina

GSH
 Polipetidos
 A formação da ligação peptídica entre o ácido
glutâmico e a cisteína é que não é a normal pois
estabelece-se entre o carboxilo em C5 do ácido
glutâmico e o grupo amina da cisteína.
 Intervém em sistemas de oxidação-redução acoplado a
outos sistemas de oxidação-redução que ciclicamente
sofrem esta reacção. No processo duas moléculas de
glutatião reduzido (GSH) formam uma molécula de
glutatião oxidado (GSSH) e libertam dois protões e dois
electrões.

2 GSH GSSG + 2H+ + 2e-

X + 2 GSH XH 2 + GSSG
 Polipetidos

GSSG

 Existe, na maioria das células, em

concentrações compreendidas entre 1 e 8 mM,
estando, geralmente, na sua maior quantidade
no fígado. Ao nível extracelular a concentração
de glutationa é da ordem de 5-50 μM.
 FUNÇÃO BIOLÓGICA
 A glutationa está presente na célula, onde tem
um papel importante:
 Polipetidos
 I-na metabolização da água oxigenada H2O2 e
outros hidroperóxidos como cofactor daenzima
glutationa-peroxidase;
 II-Na metabolização de xenobióticos como
cofactor da glutationa-S-transferase;
 III-Na desactivação de radicais livres.
 IV-No metabolismo do ácido ascórbico
 V-Na comunicação entre as células
 VI-Na prevenção da oxidação dos grupos tiol
das proteínas
 VII-No transporte do cobre intracelular
 Polipetidos
 A mitocôndria e o núcleo têm a sua própria reserva de
GSH, de importância crucial na protecção destas
estruturas contra a acção das espécies reactivas de
oxigénio.
 SÍNTESE E CATABOLISMO
 É sintetizada no fígado em dois passos, um deles
catalisado pela γ-glutamil-cisteina-sintetase e o outro
pela glutationa-sintetase.
 É distribuida a todas as células por meio da circulação
sanguínea.
 É destruida a nível renal numa reacção catalisada pela
γ-glutamiltranspeptidase e pela cisteinil-glicina-
dipeptidase.
 Ajuda na desintoxicação de antidepressivos e
benzodiazepinas
 Polipetidos
 HORMONAS DA HIPÓFISE
 A hipófise, ou glândula pituitária, é uma
glândula endócrina, situada na sela túrcica (uma
cavidade óssea localizada na base do cérebro),
que se liga ao hipotálamo através do pedúnculo
hipofisário ou infundíbulo. A hipófise é uma
glândula que produz numerosas e importantes
hormonas, sendo reconhecida como glândula-
mestra do sistema nervoso.
 Possui dimensões aproximadas a um grão de
ervilha, pesando de 0,5 a 1 grama.
 Polipetidos
 Divide-se fisiologicamente em duas partes:
o lobo anterior chamada a adenohipófise
e o lobo posterior a neurohipófise.
 A adenohipófise tem origem em células
epiteliais, enquanto que a neurohipófise
tem origem nervosa.
 A hipófise é responsável pela regulação da
actividade de outras glândulas e de várias
funções do organismo como o crescimento
e secreção do leite nas glândulas
mamárias.
 Polipetidos
 A adeohipófise segrega um conjunto de
hormonas ligadas ao crescimento e à
actividade sexual

Gonadotrof inas Hormona estimulante do f olículo (FSH)

Hormona luteínica (LS)
Adenotrof inas Hormona adrenocorticotróf ica (ACTH)
Adenohipófise Tirotrof inas Hormona de estimulação tirotróf ica (TSH)
Prolactinas Hormona luteotrófica (LTH)
Somatotrof inas Hormona de estimulação somatotróf ica (STH)
Melanotrof inas Hormona de estimulação melanocítica (MSH)
 Polipetidos
 A neurohipófise segrega
 Ocitocina (OXT)
 Vasopressina (ADH)
 OCITOCINA
 É um peptido com 10
resíduos de, aminoácidos
sendo produzida pelo
hipotálamo e armazenada
na neuro-hipófise), tendo
como função promover as
contrações uterinas durante
o parto e a ejeção do leite
Ocitocina
durante a amamentação.
 Polipetidos
A Hormona Antidiurética (ADH), é uma hormona
humana que é segretada quando o corpo está
com falta de água, fazendo com que os rins a
conservem, concentrando-a e reduzindo o
volume da urina.
Este hormona chama-se também Vasopressina
pois aumenta a pressão sanguínea ao induzir
uma vasoconstrição moderada sobre as
arteríolas do corpo.
 A vasopressina é segretada pela neurohipófise,
mas é produzida por células nervosas do
hipotálamo que estendem os seus axônios até a
neurohipófise.
 Polipetidos
 HORMONAS PANCREÁTICAS
 Quanto à sua acção o pâncreas divide-se
em:
 Pâncreas endócrino
 Pâncreas exócrino
 O Pâncreas endócrino segrega as
hormonas: Insulina e Glucagon
 O Pâncreas exócrino segrega as
hormonas: Secretina, Pancreozimina,
Hepatocinina, Colescistocinina e
Enterocinina
 Polipetidos
 INSULINA
 Esta hormona é
responsável pela
redução da glicemia
ou taxa de glicose no
sangue, ao promover
a entrada de glicose
nas células. É
essencial no consumo
de açúcares, na
síntese de proteínas e
no armazenamento de
gorduras.
 Trabalha em
simultâneo com a
hormaona Glucagon
 Polipetidos
 É produzida nas
ilhotas de
Langerhans, células
do pâncreas
endócrino. Ela actua
sobre uma grande
parte das células do
organismo, como as
células presentes no
tecido muscular e no
tecido adiposo, não
actuando nas células
células nervosas
Estrutura da Insulina
 Polipetidos
 A insulina é uma pequena
hormona polipeptídica
constituída por duas
cadeias α e β contendo
51 aminoácidos, unidas
por duas pontes
dissulfureto que permitem
a ligação entre os
aminoácidos α7 e β7, α20
e β19. Uma terceira ponte
de dissulfureto na cadeia Insulina
α liga os resíduos α6 e α
11.
 Polipetidos
 Uma deficiência em insulina produz
hiperglicémia, aumento de diurese,
perturbações no metabolismo dos lípidos,
com formação de corpos cetónicos,
seguindo-se coma e morte se não se
actuar muito rapidamente.
 A insulina é desactivada nno fígado, por
quebra das pontes dissulfureto entre as
unidades α e β por intermédio da enzima
glutatião-insulina-transhidrogenase
 Polipetidos
 GLUCAGON
 É uma hormona polipeptídica
produzida nas células alfa das
ilhotas de Langerhans do
pâncreas e também em
células espalhadas pelo
sistema gastrointestinal. São
conhecidas inúmeras formas
de glucagon, sendo a forma
biologicamente activa a que
tem 29 aminoácidos. Glucagon
 Polipetidos
 É uma hormona muito importante no
metabolismo dos açúcares. A sua acção
mais conhecida é aumentar a gliceémia
(nível de glicose no sangue), contrapondo-
se aos efeitos da insulina. O glucagon age
na conversão do ATP a AMP-cíclico,
composto importante na iniciação da
glicogenólise, com imediata produção e
libertação de glicose pelo fígado.
 Polipetidos
 HORMONA PARATIRÓIDE
 É segregada pela glândula paratiróide onde
existem dois tipos de células, principais e
oxífilas, sustentadas por uma matriz de tecido
conjuntivo reticular e adiposo.
 As células principais (eosinófilas) são mais
pequenas e são elas que secretam a hormona
da paratiróide. As células oxífilicas são maiores,
mais basófilas e têm função desconhecida.
 Cada glândula é envolvida pela sua própria
cápsula, da qual se projectam feixes de tecido
conjuntivo que dividem o interior em lóbulos.
 Polipetidos
 A paratormona estimula:
 1- A actividade osteolítica dos osteoplastos;
 2-aumenta a absorção renal de cálcio;
 3-Aumenta a absorção de vitamina D;
 4-Aumenta a absorção intestinal de cálcio, o que
se implica um aumento rápido e sustentado da
quantidade de cálcio no sangue.
 5-Tem influência na concentração sanguínea de
fosfato, aumentando a excreção renal deste íão
pela diminuição da sua absorção nos canalículos
renais.
 Polipetidos
 CALCITONINA
 A calcitonina é uma hormona
proteíca composta por 32
aminoácidos. É produzida pelas
células C da tiróide.
 I-Contribui para a regulação do
nível sanguíneo do cálcio.
 II-Inibe a actividade dos
osteoplastos.
 III-Tem uma acção contrária à calcitonina
da hormona PTH
(paratormona).
 Polipetidos
 ANGIOTENSINAS
 São oligopeptídos cujo tamanho abrange
desde o precursor das angiotensinas, o
angiotensinogénio com 14 aminoácidos,
até ao vasoconstritor activo angiotensina II
com 8 aminoácidos, ou seus análogos e
derivados. O conteúdo em aminoácidos
varia de acordo com a espécie, e
mudanças no seu conteúdo produzem
compostos antagonistas ou inativos.
 Polipetidos
 BRADICININA
 É um nonopeptido resultante da hidrólise de
proteínas plasmáticas pela acção dos venenos
de cobra. Tem acção hipotensora e relaxante
muscular.
 CALIDINA
 É um decapeptído que se obtém pela cisão
de um grupo de lisina numa molécula
precursora o calidinogénio. Tem acção
hipotensora e relaxante.
 Polipetidos
 PEPTIDOS ANTIBACTERIANOS
 Peptídeos são pequenas proteínas que atacam
a membrana dos micróbios, matando-os, diz
Michael Zasloff, que descobriu esse poder dos
peptídeos, 19 anos atrás. A chave para esse
poder está no modo como os peptídeos são
feitos, num encadeamento de aminoácidos.
Cientistas representam cada aminoácido é
representado por uma letra, e foi assim que os
pesquisadores descobriram a propriedade
"gramatical" dos peptídeos.
São polipeptidos cíclicos com D-aminoácidos
que apresentam acção antibiótica entre os
quais temos:
 Polipetidos
 BACITRACINA
 Um complexo de antibióticos peptídeos cíclicos
produzidos pelas sepas Tracy-I do Bacillus
subtilis. A preparação comercial é uma mistura
de pelo menos nove bacitracinas com a
bacitracina A como seu principal constituinte. É
utilizada topicamente para tratar infecções
abertas, tais como eczemas e úlceras dérmicas
infectadas.
 DERMASEPTINAS
 São peptídeos catiônicos com entre 24 a 34
resíduos de aminoácidos encontrados em
anfíbios do gênero Phyllomedusa.
 Polipetidos
 TIROTRICINA
 É uma mistura de dois
polipeptidos , um ciclíco a
tirocidina e outro linear com
uma ponte dissulfureto interna
a gramicidina formada pelo
Bacillus brevis.
 GOMESINA
 A gomesina é um peptídeo retirado
do sangue da aranha caranguejeira
(Acanthoscurria gomesiana), sendo
eficaz contra as bactérias que
causam infecções hospitalares
(Staphylococcus aureus e
Staphylococcus saprophyticus),
pneumonia (Klebsiella pneumoniae) e
meningite (Cryptococcus
neoformans).
gomesina
 Polipetidos
 PEPTIDOS ANTIBACTERIANOS DA PELE
 São peptidos existentes à superfície da pele dos bébés
recém-nascidos e na gordura que os recobre e
permitem que estes sobrevivam ao passar do ambiente
estéril do útero para o exterior.
 DERMOCICLINAS
 São popipetidos antibióticos segregados nas glândulas
sudoríferas e libertados no súor.
 Como a acção dos antibióticos de origem não
polipeptídica leva ao aparecimento de resistências por
parte das bactérias, a investigação de antibióticos
polipeptídicos está neste momento em pleno
desenvolvimento quer em animais quer em plantas.
 Polipetidos

 TIONINAS
 São polipeptidos de origem vegetal formados
por 45 a 47 resíduos de aminoácidos com
estruturas globulares complexas, contendo
entre duas a quatro pontes dissulfureto.
 DEFENSINAS
 São também péptidos com 45 a 54
aminoácidos e com uma distribuição ubíqua no
reino vegetal que podem actuar sobre
bactérias e fungos, contendo também pontes
dissulfureto
 Polipetidos
 MODO DE ACÇÃO DOS POLIPEPTIDOS ANTIBACTERIANOS
 Estes polipetidos têm como caracterísitca
funcionrem como catiões e por isso:
 A-O primeiro passo no mecanismo de acção é a
interacção electrostática entre o péptido catiónico
e os componentes aniónicos da membrana
celular bacteriana.
 B- Num segundo passo, as moléculas de
péptido, que se vão agregando por interacções
hidrofóbicas devidas à sua anfipaticidade, forçam
à reorganização da biocamada fosfolipídica,
induzindo a formação de poros nesta.
 Polipetidos
 C-A formação dos poros aumenta a
permeabilidade da biocamada lipídica, o
que acaba por conduzir à destruição da
membrana.
 D-A adsorção dos péptidos à superfície da
membrana é obviamente favorecida em
membranas ricas em fosfolípidos
aniónicos, uma característica das
membranas bacterianas.
 Polipetidos

 E-Contrariamente, as membranas
celulares dos animais são ricas em
 fosfolípidos neutros e colesterol,
substâncias que inibem a incorporação
destes péptidos nas membranas e a
consequente formação de poros.
 Polipetidos
 SÍNTESE DE POLIPEPTIDOS
 A síntese de polipeptidos permite compreender:
 1-Relação entre estrutura química e a actividade
biológica de polipeptidos e proteínas
 2-O mecanismo de acção dos polipeptidos e
proteínas
 Objectivos de síntese
 A-Substituição de um aminoácido por outro, em
diferentes posições, na cadeia polipeptídica
 B-Inversão da sequência de dois aminoácidos
 3-Marcação de aminoácidos para determinar as
suas rotas metabólicas
 4-Construção de moléculas polipeptídicas
 Polipetidos
 Os métodos para se conseguir estes
objectivos devem ser:
 I-Simples
 II-Rápidos
 III-Com bons rendimentos
 IV-Sem originar a racemização dos
aminoácidos
 V-Usando Agentes Bloqueadores
 Os Agentes Bloqueadores devem
apresentar características tais como:
 Polipetidos
 1-A reacção entre bloqueador e o aminoácido
deve ser quantitativa, sem originar racemização
deste.
 2-O aminoácido bloqueado deve manter-se
estável nas condições da reacçção
 3-O grupo bloqueador deve ser removido em
condições que mantenham a ligação peptídica
estável, sem que haja racemização do peptido
 4-Os grupos carboxilo são bloqueados na forma
de ésteres metílicos, etílicos ou benzílicos que
posteriormente sofrem hidrólise.
 Polipetidos
 Métodos de síntese
 Os principais métodos de síntese são:
 A-Síntese de Merrifield
 A.1 Síntese Linear em Fase Sólida (SPPS)
 A técnica SPPS Fmoc/tBu apresenta-se adequada
à síntese da maioria dos péptidos, podendo ser
usada na síntese de sequências de diferentes
tamanhos(10-26 resíduos de aminoácidos) e
topologias (helicoidais, cíclicos e outros). Fmoc 9-
fluorenilmetoxicarbonilo e tBu ter-butilo são grupos
protectores dos aminoácidos reagentes
 Polipetidos

 A-Síntese de Merrifield
 Passo I-Formação de uma matriz porosa

+ CH3-C-CH2Cl CH2Cl
n O n-1
Polímero de poliestireno 1-cloro-propanona Matriz porosa

Passo II-Blocagem da função NH2 do aminoácido que

vai funcionar como C-terminal
(CH3)3-C-O-C-Cl + H2N-CH-COOH (CH3)3-C-O-C-HN-CH-COOH + HCl
O R Aminoácido O R
Cloreto de tert-butoxicarbonilo BOC-aminoácido
 Polipetidos
 Passo III-Reacção do BOC-aminoácido com a
matriz porosa de poliestireno
CH2Cl + HOC-CH-NH-COC(CH3)3
n-1 OR O
Matriz porosa BOC-aminoácido

H
C OC-CH-NH-COC(CH3)+
3 HCl
n-1 H OR O
BOC-polímero de aminoacilo
 Polipetidos
 Por filtração retira-se o excesso de matriz de poliestireno
 Passo IV-Separação do BOC da matriz porosa do aminoacilo
H
C OC-CH-NH-COC(CH3)3
n-1 H OR
O
BOC-polímero de aminoacilo

Cl2CH2 , HCl, CH3COOH

F3CCOOH

H
C OC-CH-NH2 + H2 C=C(CH3)2 + CO2
n-1 H OR
isobutileno
Polímero de aminoacilo
 Polipetidos
 Passo V-Bloqueamento da função –COOH de um
outro aminoácido já na forma de BOC-aminoácido.
 Reacção com diciclohexilcarbodiimida (DCC)

N=C=N + (CH3)3C-C-O-C-HN-CH-COOH
O

NH-C=N
DCC O R
BOC-aminoácido (CH3)3C-C-O-C-HN-CH-CO
O R
BOC-aminoácido C bloqueado
 Polipetidos
 Passo VI-Reacção do BOC-aminoácido C
bloqueado com o Polímero de aminoacilo

NH-C=N
H
(CH3)3C-C-O-C-HN-CH-CO + C OC-CH-NH-COC(CH3)3
O n-1 H OR O
R´
BOC-aminoácido C bloqueado BOC-polímero de aminoacilo

H
C OC-CH-NH-C-CH-NH-CO-C(CH3)3 + C6H 11NHCONHC6H11
n-1 H OR O R´
BOC-polímero de dipeptidilo

+ H 2O + Isobutileno + CO 2
 Polipetidos
 Passo VII-Obtenção do polímero de dipeptidilo
H
C OC-CH-NH-C-CH-NH-CO-C(CH3)3
n-1 H OR O R´

BOC-polímero de dipeptidilo

Cl2CH2 , HCl, CH3COOH

F3CCOOH

H
C OC-CH-NH-C-CH-NH2 + H2 C=C(CH3)2 + CO2
n-1 H OR O R´
isobutileno
Polímero de dipeptidilo
 Polipetidos
 O processo continua entre os passos I e VII até se
atingir o polipeptido desejado.
 A partir deste ponto procede-se ao passo VIII.
 Passo VIII-Saída do polímero por reacção com HBr
H
C OC-CH-NH-C-CH-NH2 + HBr
n-1 H OR O R´

Polímero de dipeptidilo

H
HOC-CH-NH-C-CH-NH2 + C Br
O O R´ n-1 H
R
Dipeptido Matriz de poliestireno
 Polipetidos
 Há três tipos básicos de suportes sólidos aplicáveis em
SPPS:
 1. Poliestireno entrelaçado: resina sintética preparada
por copolimerização de estireno com uma quantidade
pequena de 1% de divinilbenzeno.
 2. Poliamida: entre este grupo a mais eficaz consiste
numa malha de polidimetilacrilamida com ésteres
metílicos nas cadeias laterais.
 3. Poliestireno enxertado com polietilenoglicol: matriz de
polistireno insolúvel na qual cadeias de polietilenoglicol
foram inseridas.
 O número de locais reactivos que cada grânulo de resina
contém, a partir dos quais podem ser formadas cadeias
peptídicas, é designado por funcionalização e
expressa-se em mol/g de resina.
 Polipetidos
 A.2 -Síntese Convergente em Fase Sólida (CSPPS)

 A CSPPS envolve a síntese em fase sólida de péptidos

protegidos (estes devem manter os grupos protectores
do grupo α-amino e das cadeias laterais, caso existam
estas últimas, após a clivagem do péptido da resina), que
em seguida são purificados e caracterizados, após o que
se acoplam ao suporte sólido que contém outro
fragmento peptídico.
 Em CSPPS, há três tipos de protecção a atender
 A-Protecção pseudo permanente do C-terminal:
espaçador entre a resina e o péptido tem que ser estável
aos tratamentos repetitivos necessários para a remoção
do grupo protector Nα da cadeia principal.
 Polipetidos
 Permitir a clivagem do péptido protegido da resina sem
que ocorra a desprotecção prematura de qualquer
cadeia lateral do aminoácido que esteja protegida.
 Na SPPS linear, o péptido é clivado da resina com a
remoção concomitante dos grupos protectores das
cadeias laterais dos aminoácidos.
 B- Protecção permanente: os grupos protectores dos
grupos funcionais das cadeias laterais dos aminoácidos
devem ser estáveis, tanto à remoção do grupo protector
Nα, como à clivagem do péptido protegido da resina.
 C- Protecção temporária: o grupo protector do grupo Nα
deve ser passível de remoção fácil durante o
elongamento da cadeia, mas ser estável à clivagem do
péptido da resina.
 Polipetidos
 Outros métodos mais simples são:
 B-Método do cloreto de acilo
 Ex: preparação da glicilalanina

ClCH 2COCl + H2NCH(CH3)COOH ClCH 2CONHCH(CH3)COOH + HCl

Cloreto de cloroacetilo alanina Cloroacetilalanina

ClCH 2CONHCH(CH3)COOH + NH3 H2NCH2CONHCH(CH3)COOH + HCl

Cloroacetilalanina Glicilalanina
 Polipetidos
 C-Síntese de Bergmann
 Ex: obtenção de Glicilalanina
 1º Passo

CH2OH CH2Cl

+ Cl 2C=O
Fosgénio
alcool benzílico Cloreto de benzoilo

2º Passo
CH2Cl CH2OCO NHCH2COOH

+ H2NCH 2COOH + HCl

Glicina
 Polipetidos
 3º Passo
CH2OCO NHCH2COOH CH2OCO NHCH2COCl

+ PCl5 + PCl4OH

 4º Passo
CH2OCO NHCH2COCl CH2OCONHCH 2CONHCH(CH3)COOH

H2NCH(CH3)COOH + HCl +
Alanina
f enilacetato de glicilo f enilacetato de glicilalanilo
 Polipetidos
5º Passo
O composto formado é reduzido em presença
de negro de platina e hidrogénio libertando
glicilalanina, tolueno e dióxido de carbono

CH2OCONHCH2CONHCH(CH3)COOH CH3
Pt
+ H2 NH2CH 2CONHCH(CH 3)COOH + CO2 +
Glicilalanina
f enilacetato de glicilalanilo
 Polipetidos
 D-Síntese de poliamidas
 Quando os polipéptidos apresentam massa molecular
intermédia entre 10.000 kDa a 50.000 kDa podem preparar-se
por polimerização de aminas primárias.
 Quando a massa molecular é muito elevado entre 1.000.000
kDa e 1.500.000 kDa preparam-se por polimerização a partir de
aminas secundárias e terceárias em presença de bases fortes.

R O
COCl 2 NaOH
n H2NCHRCOOH -NH- -CHR-CO-NH- -CHR´-CO- + CO2
O n
N
O
 Polipetidos

 http://pt.wikipedia.org/wiki/Glutationa Glutationa
 http://pt.wikipedia.org/wiki/Hip%C3%B3fise Hipófise
 http://pt.wikipedia.org/wiki/Ocitocina Ocitocina
 http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.educ
a.aragob.es/iescarin/depart/biogeo/varios/BiologiaCurtis
/Seccion%25207/46-
7.jpg&imgrefurl=http://www.educa.aragob.es/iescarin/d
epart/biogeo/varios/BiologiaCurtis/Seccion%25207/7%2
520-
%2520Capitulo%252046.htm&h=413&w=428&sz=33&h
l=pt-
PT&start=123&tbnid=08KkpgAMZ8IRqM:&tbnh=122&tb
nw=126&prev=/images%3Fq%3Dhormona%2Bantidiur
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dsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN controle do
sistema endócrino
 Polipetidos
 http://pt.wikipedia.org/wiki/Insulina insulina
 http://lqes.iqm.unicamp.br/images/lqes_empauta_nov
insulina
 http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://ww
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