AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS
 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos están formados por un carbono
unido a un grupo carboxil, un grupo amino, un
hidrógeno y una cadena R de composición variable,
que determina las propiedades de los diferentes
aminoácidos
 Clasificación de los Aminoácidos
Polare
No Polares Polare
s
polares neutro s
básico
neutros s ácidos
Glicina (Gly) Serina (Ser)
Ácido Aspártigo s
Arginina (Arg)
(Asp)
Ácido Glutámico
Alanina (Ala) Treonina (Thr) Histidina (His)
Asparragina (Glu)
Leucina (Leu) Cisteina (Cys) Lisina (Lys)
Isoleucina (Asn)
Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)
(Ile)
Valina (Val)
Metionina
(Met)
Fenilalanina
(Fhe)
Triptófano
(Trp)
Prolina (Pro)

Los aminoácidos se diferencian por la naturaleza

de sus “restos de aminoácidos” (-R)
 Ionización de los aminoácidos
Los aminoácidos forman una sal interna por la
transferencia de un protón del grupo carboxilo ácido, al
grupo amino básico. La estructura carboxilato de amonio
resultante se conoce como el zwitterion.

Punto Isoeléctrico (pI)

Es el pH especifico para cada aminoácido, donde la carga

positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y
el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.
 PROTEÍN
AS
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de
la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo
primero" o del dios proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas

llamadas polipéptidos o simplemente péptidos.

Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica

supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total
supere los 5 000 uma.
 Clasificación de los Proteínas

Según su forma Según su composición química

Fibrosas: Simples u holoproteínas:

• colágeno •Colágeno
• fibrina Conjugadas o heteroproteínas:
Globulares: • Hemoglobina
•
Hemoglobina NOMBRE COMPONENTE NO
Mixtas: PROTEICO
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos
• Albúmina
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos
 Según su Función

Enzimas: Ácido-graso-sintetosa
Proteínas de transporte: hemoglobina
Proteínas del movimiento coordinado:
actina, miosina
Proteínas estructurales o de soporte:
colágeno, queratinas
Anticuerpos: trombina, fibrinógeno
Proteoreceptores: rodapsina
Hormonas y Proteínas represoras:
Insulina, adrenocorticotrópica
 PARTE EXPERIMENTAL
Exp. Nº 1: RECONOCIMIENTO DE α-AMINOÁCIDO
Objetivo: Detección de alfa aminoácidos
Muestra Tubo 1 Tubo 2
Triptófano 1 ml -------
Albúmina ------ 1 ml
Ninhidrina 3 gotas 3 gotas
Llevar a baño maría
durante 5 minutos

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color

violeta, la reacción es positiva.
Exp. Nº 2: Reconocimiento de Resto
Aromático
Objetivo: Detección de aminoácidos con resto aromático

Muestra Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3

Triptófano 1 ml
Albúmina 1 ml
Cabellos 1 ml

HNO3 conc. 0,5 mL 0,5 mL 0,5 mL

• Llevar a baño maría 7 min.
• Enfriar
NaOH 20% 0,5 mL 0,5 mL 0,5 mL

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color

naranja, la reacción es positiva.
 Exp. Nº 3: Reconocimiento de Resto
azufrado
Muestra Tubo 1

Albúmina 1 ml

NaOH 40% 0,5 mL

Acetato de Plomo 10% 2 gotas

Llevar a baño
maría durante 7
min.

precipitado negro indica la presencia de resto azufrado.

 Exp. Nº 4: REACCIÓN DE
BIURET

Muestra Tubo 1

Albúmina 3 ml

NaOH 20% 2 mL

Sulfato cúprico 1% 5 gotas

Aparición de coloración violeta indica presencia de

pépticos o proteínas
Exp. Nº 5: Coagulación de proteínas

Muestra Tubo 1

Albúmina 3 ml

Ácido acético 5 gotas

Llevar a baño
maría

La formación de coágulos blancos evidencia la

desnaturalización de la proteína.
Exp. Nº 6: Naturaleza anfótera de las
proteínas

Muestra Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3 Tubo 4

HCl 1 gota 1 gota ------ ------

NaOH ------ ------ 1 gota 1 gota

Anaranjado 1 gota 1 gota ------ ------

de metilo
Fenolftaleína ------ ------ 1 gota 1 gota

Agua 2 mL 2 mL 2 mL 2 mL

Albúmina 3 mL ------ 3 mL ------

Agua ------ 3 mL ------ 3 mL