PROTEINAS

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica;
qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas.
ANA X.AGUSTIN JOAQUIN,MELISSA D.MORALES GONZALEZ,REYNA I.DEL VALLE SALINAS,MARIA DEL ROSARIO G.LEAL,SELENE MORALES ELVIRA.
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HISTIDINA:
este aminocido se encuentra abundantemente en la hemoglobina. es esencial para el crecimiento y la reparacin de los tejidos. TRIPTOFANO: el triptfano ayuda en el control de peso mediante la reduccin de apetito, aumenta la liberacin de hormonas de crecimiento.
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VALINA:
necesaria para el metabolismo muscular y la coordinacin, la reparacin de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrgeno en el cuerpo.
ISOLEUCINA:
la isoleucina es necesaria para la formacin de hemoglobina, estabiliza y regula el azcar en la sangre y los niveles de energa.
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LEUSINA:
interacta con los aminocidos isoleucina y valina para promover la cicatrizacin del tejido muscular.
LISINA:
garantizar la absorcin adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrgeno en los adultos.
desempea un papel importante en la transferencia de nitrgeno de los tejidos perifricos hacia el hgado.
ALANINA:
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METIONINA:
es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que evita trastornos del cabello, piel y uas, ayuda a la descomposicin de las grasas, ayudando as a prevenir la acumulacin de grasa en el hgado y las arterias. utilizada por el cerebro para producir la noradrenalina. ayudar a mantener la cantidad adecuada de protenas en el cuerpo, es importante para la formacin de colgeno, elastina y esmalte de los dientes.
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FENILALANINA:
TREONINA:
AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
ARGININA: ayuda
en la desintoxicacin del hgado neutralizando el amoniaco.
ACIDO ASPARTICO:rejuvenece la actividad celular, la formacin de clulas y el metabolismo, que le da una apariencia ms joven, protege el hgado.
CISTEINA: funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicacin de toxinas dainas.
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ACIDO
GLUTAMICO: GLUTAMINA GLICINA ORNITINA
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PROLINA:
SERINA: TAURINA: TIROSINA:
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Los aminocidos son las unidades elementales

constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente
sus protenas especficas consumidas por la

sola accin de vivir.
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AMINOACIDOS
CALIDAD BIOLOGICA
PROCESOS BIOLOGICO
PROTEINAS
RESERVA TRANSPORTE
FUNCION ESTRUCTURAL
ACELERAN REACCIONES
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ALIMENTO: CARNE JAMON SERRANO PESCADO HUEVO ENTERO LECHE QUESO BLANDO QUESO CURADO LEGUMBRES FRUTOS SECOS CEREALES HARINA DE TRIGO PAN ARROZ MAIZ VERDURAS Y HORTALIZAS FRUTAS
GRAMOS DE PROTEINA POR C/100 g: 20 19 12-20 12-13 3-4 14,5 36 20-23 15-30 7-13 13 9 7 9-10 4
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CONFORMACIONES O NIVELES ESTRUCTURALES DE LA DISPOSICIN TRIDIMENSIONAL:
Estructura primaria.
Estructura secundaria. Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
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propiedades funcionales se definen como cualquier propiedad fisicoqumica de los polmeros que afecta y modifica algunas caractersticas de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto.
Las
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Las propiedades fsicas y qumicas que repercuten en la funcionalidad de las protenas son numerosas; entre ellas pueden citarse: tamao, Composicin, secuencia de aminocidodos, conformacin (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), carga neta de las protenas y distribucin de stas, capacidad de reaccin con otros componentes, etc. Son tantos los factores que influyen que no es fcil establecer una relacin entre estas propiedades y su funcionalidad con el alimento.
ANA X.AGUSTIN JOAQUIN,MELISSA D.MORALES GONZALEZ,REYNA I.DEL VALLE SALINAS,MARIA DEL ROSARIO G.LEAL,SELENE MORALES ELVIRA. 07/05/2012
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las propiedades funcionales de las protenas que intervienen en un alimento son muy variadas desde el punto de vista didctico, podran clasificarse en dos grandes grupos:
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1)PROPIEDADES HIDRODINAMICAS: Es aquella que depende de las interacciones de las protenas con el agua. Se incluyen propiedades en las que estas interacciones son mayoritarias, como absorcin y retencin de agua, hinchamiento, adhesin, dispersibilidad, solubilidad y viscosidad y otras como gelificacin, precipitacin y la formacin de diferentes estructuras como fibras y pastas proteicas.
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2) PROPIEDADES LIGADAS A LAS CARACTERISTICAS DE LA SUPERFICIE:
Capacidad de formacin de espumas, emulsiones y todos los fenmenos relacionados con la tensin superficial.
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PROPIEDADES DE HIDRATACION:
SOLUBILIDAD:
Porcentaje de protena que se mantiene en disolucin o dispersin coloidal bajo condiciones especificas y que no sedimenta a fuerzas centrifugas moderadas. albuminas Globulinas Prolaminas gluteninas
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VISCOSIDAD: Es la medida de su resistencia a fluir o romperse.
La viscosidad de los fluidos proteicos esta directamente relacionada con el dimetro aparente de las molculas dispersas que a su vez depende de las caractersticas propias de cada protena (masa, volumen, estructura, cargas elctricas, etc.).
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De las interacciones protena-agua (determina el hinchamiento de las molculas) y de las interacciones protenaprotena (influye en el tamao de los agregados). Por tanto, la perdida de viscosidad de los fluidos proteicos est siempre determinada por la disminucin del dimetro aparente de las molculas.
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GELIFICACION:
consiste en la formacin de una red proteica ordenada a partir de protenas previamente desnaturalizadas La gelificacin desempea un papel fundamental en algunos alimentos como productos lcteos, crnicos cocidos, masa de pan etc.Influyendo adems en otras propiedades funcionales como la absorcin de agua y la formacin y estabilizacin de espumas y emulsiones.
Principales objetivos de la formacin de un gel en la industria alimentaria son: proporcionar una consistencia adecuada a los alimentos.
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Las protenas del gluten se caracterizan por Que al amasarlas en contacto con agua y a temperatura ambiente forman una masa viscoelstica con unas propiedades especiales que son la base de la panificaci6n. El comportamiento particular de estas protenas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado.
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Las emulsiones y espumas alimenticias son Sistemas dispersos de dos fases inmiscibles entre si e inestables. Para que una protena tenga buenas caractersticas espumantes y/o emulsionantes debe presentar dos caractersticas: a) Buena hidrofobicidad de superficie. b) Alto grado de flexibilidad.
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Las emulsiones son sistemas dispersos de dos fluidos, poco son poco estables o insolubles entre ellos. Algunas pueden presentar burbujas de gas, slidos dispersos; Ejemplos de emulsiones alimenticias donde las protenas actan como emulsificantes:
leche, mantequilla, margarina, mayonesa, salchichas, helados, salsas, etc.
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Las espumas alimenticias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en una fase continua lquida o semislida, formada por las llamadas laminillas. Lo mismo que en las emulsiones, hay que aportar una energa mecnica para crear una interfase y, adems, se requiere de la presencia de agentes de superficie que disminuyan la tensin superficial para evitar la coalescencia de las burbujas de gas.
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Hay
muchos alimentos que son espumas:
merengue, nata batida, pan y otros productos. En la mayora, las protenas son los agentes que ayudan a la formacin y estabilizacin de la fase gaseosa dispersa, formando una barrera protectora elstica entre las burbujas de gas atrapadas.
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Aunque las protenas son compuestos inodoros, son muy susceptibles de captar aromas, por lo que este fenmeno incide poderosamente en las propiedades sensoriales de las protenas.
La capacidad de fijar aromas tiene dos vertientes:

por
un lado, puede resultar no deseable cuando se aaden protenas a un nuevo producto para mejorar la textura y no se pretende modificar el sabor original.
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Sin embargo, puede resultar beneficioso en aquellos casos en que se quiera modificar el sabor, por ejemplo, en los productos anlogos de carne elaborados a base de protenas vegetales texturizada, en los que es fundamental simular el sabor a carne.
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PROPIEDAD FUNCIONAL
ALIMENTO
Solubilidad, Viscosidad
Viscosidad, Capacidad de absorcin de agua, Emulsificacion. Formacin de masa. Formacin de espuma, Emulsificacion, Capacidad de absorcin de agua. Gelificacion, Formacin de espuma. Emulsificacion, Viscosidad, Gelificacion. Gelificacion, Capacidad de absorcin de agua y retencin de agua Texturizacion, Fijacin de aromas, absorcin y Retencin de agua. Emulsificacion.
Bebidas. Sopas, Salsa.

Pastas alimenticias, Panes. Panes, Pasteles, Bizcoches. Postres lcteos, merengue. Quesos. Productos crnicos cocidos. Anlogos de carne. Mayonesa, Mantequilla.
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Gelificacion, Formacin de espumas.
Ovoproductos. 34
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Los diferentes procesos a los que se someten los alimentos durante su elaboracin pueden modificar la funcionalidad de sus protenas. Los cambios producidos estn directamente relacionados con el tipo y la intensidad del tratamiento aplicados, si son moderados afectarn slo a la conformacin de las protenas mientras que los tratamientos muy intensos pueden alterar tambin la estructura primaria.
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Intensidad Ph
del tratamiento
Concentracin
Contenido
inica
de agua
Naturaleza
de la protena
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Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin.
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DESNATURALIZACION:
Comienzan a unirse entre s dando lugar a
grandes partculas que precipitan

.
enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen
NO recubre molculas proteicas,
SUS propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo.
la actividad para la que fueron diseadas, es decir no son funcionales.
capa de molculas
adopta conformacin filamentosa.
Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo
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La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
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son
la leche cortada.
la precipitacin de la clara de huevo.
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REACCIN
DE BIURET:
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.
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REACCIN DE LOS AMINOCIDOS AZUFRADOS:
Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.
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REACCIN
XANTOPROTEICA:
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.
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DETERMINACIN
DE LA ESTABILIDAD PROTEICA:
La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados.
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Cronologa del estudio de las protenas: En 1838, el nombre "Protena"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrgeno hallada en las clulas de todos los animales y vegetales.
1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminocidos comunes en las protenas.

1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina. 1894 Hermann Emil Fischer propone una analoga "llave y cerradura" para las interacciones enzimasustrato. 1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de clulas de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dixido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimologa. 1926 James Batcheller Sumner cristaliz ureasa en forma pura, y demostro que las protenas pueden tener actividad cataltica de enzimas. Svedberg desarroll la primera centrfugadora analtica y la utiliz para calcular el peso molecular de la hemoglobina. 1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las protenas en solucin. 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primero patrones detallados de una protena por difraccin de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina. 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografa, una tcnica que ahora se utiliza para separar protenas.
1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformacin helicoidal de una cadena de aminocidos-la "hlice" -y la estructura de la "lmina" , las cuales fueron halladas posteriormente en muchas protenas.
1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminocidos de una protena (insulina). 1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostr que a la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio a un solo aminocido. 1960 John Kendrew describi la primera estructura tridimensional detallada de una protena (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolucin de 0,2nm, y Perutz propuso una estructura de resolucin mucho ms baja para la hemoglobina. 1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostricos en su conformacin
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Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica;

en la desintoxicacin del hgado neutralizando el amoniaco.

GLUTAMICO: GLUTAMINA GLICINA ORNITINA

SERINA: TAURINA: TIROSINA:

Los aminocidos son las unidades elementales

sus protenas especficas consumidas por la

CONFORMACIONES O NIVELES ESTRUCTURALES DE LA DISPOSICIN TRIDIMENSIONAL:

2) PROPIEDADES LIGADAS A LAS CARACTERISTICAS DE LA SUPERFICIE:

VISCOSIDAD: Es la medida de su resistencia a fluir o romperse.

muchos alimentos que son espumas:

La capacidad de fijar aromas tiene dos vertientes:

Bebidas. Sopas, Salsa.

Gelificacion, Formacin de espumas.

Comienzan a unirse entre s dando lugar a

grandes partculas que precipitan

enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen

NO recubre molculas proteicas,

SUS propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo.

la actividad para la que fueron diseadas, es decir no son funcionales.

Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo

la precipitacin de la clara de huevo.

REACCIN DE LOS AMINOCIDOS AZUFRADOS:

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminocidos comunes en las protenas.

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