OKSIDASI BIOLOGI

DEFINISI :
DEHIDROGENASI SUBTRAT YANG DIIKUTI OLEH PENGANGKUTANNYA KE ASEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN) MELALUI SISTEM SITOKROM DAN ENZIM WARBURG/SITROM OKSIDASE

SKEMA :
SUBSTRAT SITOKROM NIKOTINAMIDA (DH) OKSIGEN FLAVOPROTEIN

KESEIMBANGAN OKSIDASI REDUKSI/ POTENSIAL REDUKSI (E)

PERTUKARAN ENERGI BEBAS KECENDERUNGAN REAKTAN MELEPAS / MENGIKAT ELEKTRON POTENSIAL REDOKS SUATU SISTEM (E) DENGAN ELEKTRODA HIDROGEN PADA pH = 0 dinyatakan E = 0,0 volt PADA SISTEM BIOLOGI, PADA pH = 7,0 ADALAH 0,42 volt

BEBERAPA POTENSIAL REDOKS DARI SISTEM OKSIDASI PADA MAMALIA

Sistem Oksigen / air Sitokrom a ; Fe3+/Fe2+ Sitokrom c ; Fe3+/Fe2+ Ubikuinon ; Oks/Red Sitokrom b ; Fe3+/Fe2+ Fumarat / suksinat Flavoprotein-Old Yellow enzyme ; Oks/red Oksaloasetat / malat Piruvat / laktat Asetoasetat / -hidroksibutirat Lipoat ; oks / red NAD+ / NADH H+ / H2 Suksinat / -ketoglutarat E0 volt + 0,82 + 0,29 + 0,22 + 0,10 + 0,08 + 0,03 - 0,12 - 0,17 - 0,19 - 0,27 - 0,29 - 0,32 - 0,42 - 0,67

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

OKSIDOREDUKTASE DIBAGI DALAM 5 GOLONGAN :

1. 2. 3. 4. 5.

OKSIDASE AEROBIK DEHIDROGENASE ANAEROBIK DEHIDROGENASE HIDROPEROKSIDASE OKSIGENASE

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

1. OKSIDASE
MENGKATALISIS PELEPASAN EKUIVALEN PEREDUKSI [H+] DARI SUBSTRAT AKSEPTOR [H+] : OKSIGEN MENGANDUNG Cu HASIL REAKSI H2O2 ,KECUALI URIKASE & MONAMIN OKSIDASE REAKSI :

AH2 red
A oks

O2
oksidase H 2O

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

1. OKSIDASE
ANGGOTA OKSIDASE FENOLASE MENGANDUNG TEMBAGA MONO - / O DIFENOL LAKTASE MENGANDUNG TEMBAGA MENGKATALISIS PERUBAHAN P HIDROQUINON P QUINON ASKORBATE OKSIDASE URIKASE, (ASAM URAT MONOAMIN OKSIDASE ALANTOIN) O QUINON

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH) FLAVOPROTEIN

MENGANDUNG FMN / FAD METALOFLAVOPROTEIN (MENGANDUNG LOGAM)

ANGGOTA
ASAM AMINO D DEHIDROGENASE BERIKATAN DENGAN FAD ASAM AMINO L DEHIDROGENASE BERIKATAN DENGAN FMN XANTIN OKSIDASE, MENGUBAH BASA PURIN ALDEHIDA DEHIDROGENASE GLUKOSA OKSIDASE ENZIM FAD PADA JAMUR

ASAM URAT

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH) AKSEPTOR HIDROGEN : OKSIGEN, HASIL REAKSI : H2O2 REAKSI :
AH2 red O2 Aerobik DH H 2 O2

A oks

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH) AKSEPTOR HIDROGEN : ZAT BUATAN, METILEN BLUE (MB) HASIL REAKSI : H2O2 GAMBAR :
AH2 red A oks MB Aerobik DH H 2 O2

MB.H2

O2

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE AKSEPTOR HIDROGEN : BUKAN OKSIGEN FUNGSI UTAMA a. TRANSFER [H+] DARI SATU SUBSTRAT KE SUBSTRAT LAIN DALAM REAKSI KOPEL REDOKS REAKSI :
AH2 red A oks CARRIER oks DH untuk A CARRIER.H2 red BH2 red DH untuk B B oks

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE b. SEBAGAI KOMPONEN R.R. UNTUK TRANSPOR ELEKTRON DARI SUBSTRAT KE OKSIGEN

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
ANGGOTA : A. TERGANTUNG PADA KOENZIM NIKOTINAMIDA KOENZIM DIREDUKSI DAN DIOKSIDASI LAGI OLEH AKSEPTOR YANG SESUAI. NIKOTINAMIDA BERASAL DARI NIASIN (NAD+ / NADP+ ) NAD : MENGKATALISIS REAKSI REDOKS PADA JALAN METABOLISME OKSIDATIF (GLIKOLISIS, TCA CYCLE DAN R.R .MITOKONDRIA) NADP : MENGKATALISIS PROSES SINTESIS, REDUKTIF (SINTESIS ASAM LEMAK, STEROID EKSTRA MITOKONDRIA)

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
MEKANISME OKSIDASI KOENZIM NIKOTINAMIDA

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
B. TERGANTUNG PADA RIBOFLAVIN IKATAN DENGAN APOENZ > KUAT DARIPADA NIKOTINAMIDA. SEBAGAI CARRIER [H+] DARI LIPOAT TERDUKSI KE NAD+ SEBAGAI ELEKTRON TRANSFERING FLAVOPROTEIN ANTARA ASIL KoA DH KE R.R. GAMBAR :
Reduksi cincin isoaloksazin nukleotida flavin

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
C. SITOKROM HEMOPROTEIN BESI YANG DAPAT BERUBAH UBAH SELAMA REDOKS (Fe2+ / Fe3+) SEBAGAI CARRIER ELEKTRON DARI FLAVOPROTEIN KE SITOKROM OKSIDASE JENIS : Sit. b, c1, c, a dan a3 SEMUA SITOKROM TERMASUK ANAEROBIK DH, KECUALI SIT. OKSIDASE

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

4. HIDROPEROKSIDASE
A. PEROKSIDASE GUGUS PROSTETIK : PROTOHEM BERIKATAN LEMAH DENGAN APOPROTEIN FUNGSI : MEREDUKSI H2O2 AKSEPTOR ELEKTRONNYA : ASKORBAT, QUINON DAN Sit.c REAKSI : H2O2 + AH2
PEROKSIDASE

2H2O + A

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

4. HIDROPEROKSIDASE
B. KATALASE MENDEGRADASI H2O2 YANG DIBENTUK OLEH AEROBIK DH. BERPERAN PADA REAKSI OKSIDATIF. REAKSI :

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
MENGKATALISIS PENGGABUNGAN OKSIGEN KE DALAM SUBSTRAT LANGKAH LANGKAH :
1. 2. ENZIM BERIKATAN DENGAN OKSIGEN IKATAN OKSIGEN DIREDUKSI

ADA 2 SUB GOLONGAN OKSIGENASE

a. b. DIOKSIGENASE MONO OKSIGENASE

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
a. DIOKSIGENASE (Oksigen transferase, true oksygenase) MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA ATOM OKSIGEN KE DALAM SUBSTRAT REAKSI : A + O2 AO2 CONTOH : HOMOGENTISAT DIOKSIGENASE TEPUNG HATI 3-HIDROKSI ANTRANILAT DIOKSIGENASE (TEPUNG HATI) L-TRIPTOFAN DIOKSIGENASE (HATI)

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase). MENGKATALISIS PENGGABUNGAN HANYA SATU 1 ATOM DARI MOL. OKSIGEN KE SUBSTRAT.

OKSIGEN LAINNYA DENGAN DONOR ELEKTRON TAMBAHAN DIREDUKSI MENJADI H2O.

REAKSI :

AH + O2 + yH2

A.OH + H2O + y

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase). DIBAGI SUB GOLONGAN OKSIGENASE BERDASARKAN JENIS KO-SUBSTRAT DONOR ELEKTRON YANG BERPERAN.
ENZIM YANG BERPERAN DALAM SINTESIS ATAU TRANSFORMASI STEROIDA YAITU MONOOKSIDASE DENGAN KOENZIM NADPH (PADA RETIKULUM ENDOPLASMA (MIKROSOM) HATI DAN KELENJAR ADRENAL.)

ENZIM ENZIM YANG BERPERAN DALAM METABOLISME OBAT OBATAN SECARA HIDROKSILASI BERSAMA Sit. P.450 DAN Sit b5.

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
METABOLISME OBAT OBATAN KATALISATOR ENZIM NADPH Sit. P.450 REDUKTASE, HIDROKSILASE Sit. P.450 dan Sit. B5 JENIS OBAT : BENZPIREN, AMINOPIRIN, ANILIN, MORFIN DAN BENZFETAMIN.

REAKSI KESELURUHAN : OBAT-H + O2 + 2 Fe2+ (P.450) + 2H+

Hidroksilase

OBAT-OH + H2O + 2Fe3+ (P.450)

ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
TAHAP TAHAP REAKSI SIKLUS Sit. P.450 HIDROKSILASE PADA MIKROSOM

RANTAI PERNAFASAN
DIF :
RANGKAIAN ENZIM DAN SITOKROM MEMBAWA [H+] DARI SUBSTRAT KE AKSEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN).

LETAK : MITOKONDRIA TEMPAT BERLANGSUNGNYA :

TRANSPOR EKUIVALEN PEREDUKSI DARI ENZIM ENZIM -OKSIDASI DAN TCA CYCLE.
FOSFORILASI OKSIDATIF.

RANTAI PERNAFASAN
HUBUNGAN TRANSPOR ELEKTRON PADA RANTAI PERNAFASAN DENGAN OKSIDASI ASAM LEMAK TCA CYCLE DAN SUMBERSUMBER EKSTRAMITOKONDRIA. MITOKONDRIA -OKSIDASI ASAM LEMAK SIKLUS KREBS RANTAI PERNAPASAN KH PIRUVAT NAD DH FAD DH SITOKROM O2

SUMBER EKSTRA MITOKONDRIA

RANTAI PERNAFASAN
PENYELENGGARAAN RR DALAM MITOKONDRIA
ELEKTRON ATAU EKUIVALEN PEREDUKSI, MENGALIR DARI UNSUR YANG LEBIH ELEKTRON NEGATIF KE OKSIGEN YANG LEBIH ELEKTRON POSITIF MELALUI RANTAI SECARA SELANGKAH DEMI SELANGKAH. RANTAI PERNAFASAN UTAMA BERJALAN DARI SISTEM DH YANG TERIKAT PADA NAD MELALUI FLAVOPROTEIN DAN SITOKROM KE OKSIGEN.
AH2
SUBSTRAT

NAD+

FpH2
FLAVOPROTEIN

2 Fe3+
SITOKROM

H 2O

NADH H+
H+

Fp
2H+

2 Fe2+ 2H+

O2

RANTAI PERNAFASAN
PENYELENGGARAAN RR DALAM MITOKONDRIA
TIDAK SEMUA SUBSTRAT DIHUBUNGKAN DENGAN R.R. MELALUI NAD, TERGANTUNG POTENSIAL REDOKSNYA.
PROLIN GLUTAMAT MALAT PIRUVAT LIPOAT ISOSITRAT NAD FMN FAD FAD ATP Q FAD ASIL-KoA SARKOSIN DIMETIL GLISIN Sit b ATP c1 c ATP a aa3 O2 KOLIN SUKSINAT

-KETOGLUTARAT

GLISEROL 3-P

RANTAI PERNAFASAN
PERANAN RR DALAM PENANGKAPAN ENERGI
ADP DIGAMBARKAN SEBAGAI MOLEKUL YANG MENANGKAP SEBAGIAN ENERGI BEBAS HASIL KATABOLISME MENJADI ATP. PADA FOSFORILASI TINGKAT SUBSTRAT (GLIKOLISIS DAN TCACYCLE), ATP YG DIHASILKAN ADALAH KECIL, KARENA OKSIDASINYA TIDAK MELALUI DEHIDROGENASE.

OKSIDASI SUBSTRAT MELALUI DEHIDROGENASI YANG BERIKATAN DENGAN : NAD+ MENGHASILKAN 3 MOL ATP FAD MENGHASILKAN 2 MOL ATP REAKSI YANG MELALUI NAD+/FAD DEHIDROGENASE DIKENAL SEBAGAI FOSFORILASI OKSIDATIF TINGKAT RANTAI RESPIRASI.

RANTAI PERNAFASAN
TEMPAT-TEMPAT FOSFORILASI PADA RANTAI RESPIRASI
KECEPATAN RESPIRASI MITOKONDRIA DAPAT DIATUR OLEH KONSENTRASI ADP KARENA :
OKSIDASI DAN FOSFORILASI SALING BERIKATAN ERAT. ADP MERUPAKAN KOMPONEN PENTING PADA PROSES FOSFORILASI.

JIKA ADP KURANG, SUBSTRAT BERLEBIH, DAPAT DITEMUKAN 3 TEMPAT CROSSOVER / FOSFORILASI.
SUKSINAT Fp ATP Substrat NAD Fp ADP +Pi TEMPAT I Q Sit b ADP +Pi TEMPAT II ATP Sit c1 Sit c Sit a ADP +Pi TEMPAT III ATP Sit a3 O2

RANTAI PERNAFASAN
PENGATURAN PERNAFASAN
CHANCE DAN WILLIAMS MENYATAKAN ADA 5 KEADAAN YANG DAPAT MENGATUR KECEPATAN PERNAFASAN DALAM MITOKONDRIA ISTIRAHAT Keadaan yg membatasi kecepatan pernafasan Tingkat 1 Tingkat 2 Tingkat 3 Hanya penyediaan ADP dan substrat Hanya penyediaan substrat Kemampuan rantai pernafasan bila semua substrat dan komponen terdapat dalam jumlah cukup Hanya penyediaan ADP Hanya penyediaan oksigen

Tingkat 4 Tingkat 5

RANTAI PERNAFASAN
PERANAN ADP PADA PENGATURAN PERNAFASAN
SEBAGIAN BESAR SEL, DALAM KEADAAN ISTIRAHAT (KEADAAN 4), PERNAFASAN DIATUR OLEH ADP.
BILA DILAKUKAN KERJA, ATP ADP, PERNAFASAN BERLANGSUNG CEPAT, YG MENYEBABKAN PERSEDIAAN ATP MENINGKAT. DALAM KEADAAN TERTENTU, KONSENTRASI Pi DAN ATP JUGA MEMPENGARUHI KECEPATAN FUNGSI RR.
Panas
Proses-proses yg membutuhkan energi

ATP SUBSTRAT RR O2

Pi

ADP

ADP+Pi

RANTAI PERNAFASAN
INHIBITOR INHIBITOR RR DAN FOSFORILASI OKSIDATIF.
INHIBITOR RR
INHIBITOR FOSFORILASI OKSIDATIF UNCOUPLERS FOSFORILASI OKSIDATIF INHIBITOR BEKERJA PADA 3 TEMPAT YANG MUNGKIN SAMA DENGAN TEMPAT TRANSFER ENERGI LIPOAT NAD FMN (-) I
I. AMOBARBITAL, PIERICIDIN A,
ROTENON, STEROID II. DIMERCAPROL, ANTIMYCIN A III. H2S, CN, CO

Sit b (-) II

c1

a (-) III

aa3

O2

FAD

RANTAI PERNAFASAN
MEKANISME FOSFORILASI OKSIDATIF
DUA HIPOTESIS : 1. HIPOTESIS KIMIA : PENGGANDENGAN FOSFORILASI DAN OKSIDASI TERJADI SECARA LANGSUNG KIMIA PADA SEMUA TINGKAT PROSES YG MENGHASILKAN ATP (GLIKOLISIS).

2. HIPOTESIS KIMIA OSMOSIS : OKSIDASI KOMPONEN-KOMPONEN DALAM RR MENGHASILKAN ION HIDROGEN YG DIKELUARKAN KE BAGIAN MEMBRAN COUPLING MITOKONDRIA , MENGHASILKAN PERBEDAAN POTENSIAL.
PERBEDAAN POTENSIAL ELEKTROKIMIA DARI DISTRIBUSI ION HIDROGEN YG TIDAK SIMETRIS DIPAKAI UNTUK MENJALANKAN MEKANISME FOSFORILASI (PEMBENTUKAN ATP)