UNIVERSITE CADI AYYAD Année universitaire 2001-2002

FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE 1ère Année

MARRAKECH

EPREUVE DE BIOCHIMIE I
2ème SEMESTRE 2002

Dr. M. BERNARD

QUESTION 1 (1 point)

La vitesse d’une réaction enzymatique peut s’exprimer en plusieurs unités. Donnez la définition :
d’une unité internationale (UI), du Katal et de l’activité spécifique. Expliquez l’intérêt de cette
dernière.

QUESTION 2 (2 points)

Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d’une réaction enzymatique en

fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S).
Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l’on peut déterminer sur ce graphique.

QUESTION 3 (3 points)

L’étude cinétique d’une enzyme a donné la courbe suivante :

vitesse
(v)

Concentration en substrat

Comment appelle-t-on cette cinétique ?

Indiquez sur ce graphique l’effet de différents effecteurs.
Donnez un exemple de ce type d’enzyme.

QUESTION 4 (2 points)

Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut suivre.

QUESTION 5 (2 points)

Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l’ATP. Indiquez le nom des substrats, des
produits, des enzymes et des coenzymes.

1
Pr. R. AQUARON

QUESTION 6 (3 points)

Décrire la réaction d’alkylation de la glycine par la méthionine. Quelles sont les molécules
biologiques importantes qui peuvent être ainsi formées (noms et formules).

QUESTION 7 (4 points)

Décrire la réaction catalysée par la L.glutamate deshydrogénase (noms et formules). Indiquez

l’importance de cette réaction comme un exemple d’acide alpha aminé glucoformateur et de la
biosynthèse d’un acide alpha aminé.

QUESTION 8 (3 points)

Quels sont les acides alpha aminés codés génétiquement qui présentent un spectre d’absorption
dans l’ultra-violet. Indiquez les similitudes et les différences entre ces acides aminés. Définir un
spectre d’absorption.

2
Université Cadi Ayyad Année universitaire 2001-2002
Faculté de Médecine et 1ère Année
de Pharmacie de Marrakech

Corrigé de l’épreuve de Biochimie I

Session de mai 2002

QUESTION 1

La vitesse d’une réaction enzymatique peut s’exprimer en plusieurs unités.

Donnez la définition : d’une unité internationale (UI), du Katal et de l’activité
spécifique. Expliquez l’intérêt de cette dernière.

UI = quantité d’enzyme qui transforme une micromole de substrat en une minute à 30 °C

dans des conditions optimales
Katal = quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat en une seconde à 30 °C
dans des conditions optimales
En biologie, on utilise le nanoKatal (nanomole …..)
Activité spécifique = activité rapportée au mg de protéines
Permet de suivre la purification d’une enzyme : sa valeur augmente
quand les protéines non enzymatiques diminuent

QUESTION 2

Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d’une réaction

enzymatique en fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S).
Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l’on peut déterminer sur ce
graphique.

3
 v

Vmax

Vmax
2

Km s

Les paramètres sont :

Vmax
Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax
1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat

4
QUESTION 3

L’étude cinétique d’une enzyme a donné la courbe suivante :

Comment appelle-t-on cette cinétique ?
Indiquez sur ce graphique l’effet de différents effecteurs
Donnez un exemple d’enzyme allostérique.

vitesse
(v)

Concentration en substrat

Cinétique de type allostérique : le caractère sigmoïde de la courbe s’explique par le fait que
la fixation du substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme = effet coopératif .
Ces enzymes sont sensibles à différents effecteurs
- les activateurs déplacent la courbe vers la gauche et lui donnent une allure
michaelienne (courbe en hyperbole)
- les inhibiteurs déplacent la courbe vers la droite

La phospho fructo kinase

(PFK1 est inhibée par l’ATP et activée par l’AMP et par le Fru 2,6 bis phosphate)

QUESTION 4

Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut
suivre.

5
C6 H12 O6 Glycolyse
Glc
PYRUVATE (2)

Pyr. décarboxylase
NADH2
NAD O2 Acétaldéhyde

LDH

LACTATE (2) 4 CO2 NADH2 Alcool

+ NAD déshydrogénase
4 H2O
- Glycolyse anaérobie dans
• contraction musculaire
ETHANOL (2)
• érythrocytes
- Fermentation lactique
- Fermentation alcoolique
(micro-organismes)
• levures
• micro-organismes

6
QUESTION 5

Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l’ATP. Indiquez le nom

des substrats, des produits, des enzymes et des coenzymes.

1ère étape :

1,3 bis P glycérate + ADP ac 3P glycérique + ATP

enzyme = P glycérate Kinase
coenzyme = ions Mg ++

2ème étape :

Phospho énol pyruvate + ADP Pyruvate + ATP

(PEP)
enzyme = pyruvate kinase (PK)
coenzyme = ions Mg++

7
UNIVERSITE CADI AYYAD Année universitaire 2001-2002
FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE 1ère Année
MARRAKECH

EPREUVE DE BIOCHIMIE I
2ème SESSION 2002

Dr. M. BERNARD Double feuille blanche

QUESTION 1 (2 points)
Donnez un exemple de réaction réversible et un exemple de réaction irréversible dans la glycolyse.

QUESTION 2 (3.5 points)

La voie des pentoses Phosphate :
1- Donnez la définition de cette voie.
2- Quel est son but.
3- Quelle est la localisation des enzymes impliquées dans cette voie métabolique ?
4- Quelle est la conséquence du déficit de l’enzyme clé de cette voie ?

QUESTION 3 (1 point)
Définir le terme : « phosphorylation oxydative ».

QUESTION 4 (1.5 points)

Le métabolisme du galactose implique les réactions suivantes :
(1) Galactose + ATP Galactose –1P + ADP + H+
(2) ?
(3) UDP-Galactose UDP-Glc

a- Ecrire la réaction de l’étape (2)

b- Quelle est l’étape défectueuse dans la galactosémie ?
c- Quelles enzymes catalysent les étapes (1), (2) et (3) ?

QUESTION 5 (2 points)
Quel est l’effet d’une augmentation de la concentration de chacun des métabolites suivant sur la
vitesse da la glycolyse ? justifiez vos réponses.
- Glucose-6P
- Fructose-1.6 bis Phosphate
- Citrate.
- Fructose 2.6 bis Phosphate

Pr. R. AQUARON Double feuille rose

QUESTION 6 (3 points)
Décrire le cycle de l’urée : substrats, enzymes, produits de la réaction ( sans formules )
Quel est son rôle et sa localisation tissulaire, cellulaire et subcellulaire ?

QUESTION 7 (4 points)
Tracer la courbe de titration d’un acide alpha aminé neutre par une base forte, la soude
PH = f (équivalent de base ).
Ecrire les 3 formes ioniques possibles de cet acide aminé.
Définir les termes : pk1, pk2, pI, zone tampon.

QUESTION 8 (3 points)
Décrire la réaction de carboxylation des résidus de glutamate dans la prothrombine et son rôle
dans la coagulation sanguine.
 Corrigé de l’épreuve de Biochimie I
Session de mai 2002

QUESTION 1

La vitesse d’une réaction enzymatique peut s’exprimer en plusieurs unités.

Donnez la définition : d’une unité internationale (UI), du Katal et de l’activité
spécifique. Expliquez l’intérêt de cette dernière.

UI = quantité d’enzyme qui transforme une micromole de substrat en une minute à 30 °C

dans des conditions optimales
Katal = quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat en une seconde à 30 °C
dans des conditions optimales
En biologie, on utilise le nanoKatal (nanomole …..)
Activité spécifique = activité rapportée au mg de protéines
Permet de suivre la purification d’une enzyme : sa valeur augmente
quand les protéines non enzymatiques diminuent

QUESTION 2

Donnez la représentation graphique de la variation de la vitesse d’une réaction

enzymatique en fonction de la quantité de substrat, soit v = f (S).
Indiquez les paramètres cinétiques caractéristiques que l’on peut déterminer sur ce
graphique.
Vmax

Vmax
2

Km s

Les paramètres sont :

Vmax
Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax
1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat

QUESTION 3

L’étude cinétique d’une enzyme a donné la courbe suivante :

Comment appelle-t-on cette cinétique ?
Indiquez sur ce graphique l’effet de différents effecteurs
Donnez un exemple d’enzyme allostérique.

vitesse
(v)

Concentration en substrat
 Cinétique de type allostérique : le caractère sigmoïde de la courbe s’explique par le fait que
la fixation du substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme = effet coopératif .
Ces enzymes sont sensibles à différents effecteurs
- les activateurs déplacent la courbe vers la gauche et lui donnent une allure
michaelienne (courbe en hyperbole)
- les inhibiteurs déplacent la courbe vers la droite

La phospho fructo kinase

(PFK1 est inhibée par l’ATP et activée par l’AMP et par le Fru 2,6 bis phosphate)

QUESTION 4

Citez les différentes voies métaboliques que le pyruvate (acide pyruvique) peut
suivre.

C6 H12 O6 Glycolyse
Glc
PYRUVATE (2)

Pyr. décarboxylase
NADH2
NAD O2 Acétaldéhyde

LDH
 LACTATE (2)

- Glycolyse anaérobie dans

• contraction musculaire
ETHANOL (2)
• érythrocytes
- Fermentation lactique
- Fermentation alcoolique
(micro-organismes)
• levures
• micro-organismes

QUESTION 5

Citez les étapes de la glycolyse donnant directement de l’ATP. Indiquez le nom

des substrats, des produits, des enzymes et des coenzymes.

1ère étape :

1,3 bis P glycérate + ADP ac 3P glycérique + ATP

enzyme = P glycérate Kinase
coenzyme = ions Mg ++

2ème étape :

Phospho énol pyruvate + ADP Pyruvate + ATP

(PEP)
enzyme = pyruvate kinase (PK)
coenzyme = ions Mg++