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    Acides aminés et peptides LEXERCICE 01 Te composé peptidique A contien 6 acides ominésdiférens dont un acide taming sans pouvoir rotatoire et un acide aminé qui est le précurseur de la sérotonine. Le bromure de eyanogene separe le composé Aen un fragment B die 2 acides amings du cété amina terminal ct d'un frogment C de 4 AA, Le éactif «Edman révele la présence d'un AA heterocyclique sur C. La eypsine [Provogue une caupure dans Ie fragment B et dans le fragment © Parn les sdquences proposées, laquelle (lesquelles) peut (peuvent) correspondre au composé A, A.ARG-MET-PRO-GLYHIS-PHE B, ARG-MET-PRO-ARG-GL¥-TRP LYS METFPRO-ARG-GLI-PHE D, HIS-MELPRO-ARG-GLY PHE E. LYS-MET-PRO-TRP-ARG-GLY EXERCICE 02 LLetde dun pentapeptide donne fes résultats suivants: Une hydrobse acide (HCI N, 110° C, 48h) donne ta composition suivante; Ala, Ar, Cys, Lys Ser Luction de la trypsine donne un tripeptide et un dipeptide. Lection du NFB sur le ripeptide donne le DNP-Ser Porm ls sequences primaires suivante, laquelle ou lesquelles sant compatibles avec les sequences ebdessous : A bys-Ala-Ang-Cye-Ser C.Ala-Arg-GyscLys-Ser E. Serclys-Ala-Arg-Cys B. Ala-Arg-Cys-Ser-tys D, Ser-Ala-Arg-Cys-bys F Ser-Ang-Ala-GysLys EXERGICE 02 ‘Aprés hydrolrse rypsique dela protéine L7 dela grande sous-unité ribosomole dE. coll, on @ notamment sole un oligopeptide P, dont la composition en acides aminés est Ivs 1, Ase 1, Thr 1, Gl 1, Vil 1, Leu 1, He 1, Phe 1. La charge nete de P est-1 a pH 6,5, Aprés action du chlorure de donsyl sur P, puis hydiolyse acide, on identifi a dansy!thréonine. Lo carboxypeptidase détache successivement de : Lys, Leu, le e Va. Quand P est hydrolysse parla chymotrypsine, on abient notamment un aligapepride dont la composition brute en acides aminds est: Ast I, Vo, Leu 1, He Quelle est a séquence de P ? EXERCICE 04 Lhydrolyse totale d'un octapeptide P6 permet d"identifier ies acides aminés suivants : Ala, Asp, Ang, 2 Gy, Phe, Seret Val. It est possible, par action d'une aminopeptidase sur un peptide, d'dentifer Vacide aminé qui est en position N-terminal; de méme, une carboxypeptidase permet d'dentifer acide aminé en postion C-terminal Laction de la trypsine sur PB fournit tn tripeptide TP3 et un pentapeptide TPS; te traitement de PA par la ‘ehymotrypsine fournt un iripeptde CP3 et un pentapeptide CPS. Tous es peptides sont sols et trates indépendamment par aminopeptidase et por lo ‘corborypepiidase et les acides uminés ainsi mis en évidence son indigués ‘dans fe tableau suivant “inopepiae | Caer Sonnaine ora irovseeat) nse es i ve A partir de ces indications, déduire la séquence du peptide PB, puis sa “mucture développée LEXERCICE 05 ‘Deduisez la sequence du polypeptide pour leguel on g obtenu les résultats suivants + 6) hydrolyse ace : (Alu2, Arg, Lys 2, Met, Phe, Ser 2); b) digestion ata carboxypeptidase A : (Ala) €) digestion a la trypsine: (Ala, Arg), (Lys, Phe, Ser, (Lys), (Ala, Met, Ser) {) traitement au bromure de cyanogdne: (Ala, Arg, Lys 2, Met, Phe, Ser, (Ala, Ser) ‘digestion d la thermolysine: (Ala), (Ala, Arg, Ser), (Lys 2, Met, Phe, Ser) EXERCICE 06 Un polypeptide P composé dle 12 ackdes aminés content entre autres a lysine ‘et aspartate comme seulsacides amines polaires charges. La composition ‘en Mde P aprés hydrolyse acide ne monte aucun acide aminé aromatique 1-Laction dela nypsine sur P donne dans Vondre (@ partir de Vextrémite {Neer} les fragments: TI Iripeptide) ; T2 Iripeptide) ; T3 Gtexapeptide), 2-La digestion de P parla chymotrypsine donne aussi dans Vondre : CTI (Getrapeptide); C12 (Pentapeptide) et CTS Cripepide). 3+Le traitement au CNBr de P donne dans Vandre » CNL (Pentapeptide); (CN2 Cripeptie) et CH3 (Tetrapeptde). 4 Laction de sa protéase sur P donne dons Vordre : SPI (hepiapeptie), SP2 (Gripeptide) et deus acides amines libres 5-La dégradation d’Edman sur P donne un acide aminé puis PTA-Ala, 6-Laction du chlorure de Dansvt sur P donne dansylby. 7-Son traitement par la carboxypeptidase donne un acide aminé non chiral {8-0n donne les informations suivantes : TH et CII ont la méme extrémite N-ter Tact CTH ont la méme extrénité Ne (Question : Déduire ta sequence de F EXERCICE 07 Soit un Hexapeptide H : Liydrolyse acide suivie dune analyse chromatographique a montré la présence des acides amines suivants: Gls, Aas, Ib Lys, Arg, Ser 19) FDNR libre un acide aminé alcool non arcmatique, conclusion? ) La carboxypeptidase libére un acide aminé Je plus basique, conclusion? ©) Laction de lo rypsine sur H a permis 'dentifer 2 fragments: Un dipeptide contenant la sérine et un tetrapeptide conclusion ? 4) Le raitenent de H par ia chymosrypsine [bere ‘© um peptide contenant un acide aminé portant le groupement guanidy tum acide aminé a5 carbones avec une fonction amide ‘¢ untétrapeptide T Conclusion ? ©) Tigre vers fa cathode a pH= 6,5, conclusion? {Donner fa structure dsveloppée de Ta plt= 6.5 {9) Donner (a séquence de H. LEXERCICE 08 Soit un peptide dont la compasttion en acides aminés est fa suivante + Ala, 1 Gly, 2 Arg, 1 Vet, 1 Phe, 1 Tp. La réaction avec le DNEB donne un DNB-Giy = La carboxypeptidase B libére une Arg. La trypsin hydrolyse ce peptide en deus frogments ayant respectivement la compostion globate suivante = ‘© Fragment: 1Ala, 1Gly, 1Ary, 1 Phe |e Fraginent2: Val, 1Arg, Tp. - Lction de a chymotrypsine libére 03 fragments dont 'un deux comporte les acides amines suivanis: 1 Ala,1 Arg, 1 Trp, 1 Vil Enabiisser ta structure primaire de ce peptide. EXERCICE 09 Les proténestratées por fe dodecylsulfate de sodium (SDS) deviennent des poly-anions. Ia présence de -mereaprosthanol assure, en out, le clivage «'éventuels ports disuljures. Soumisesd une électrophorése sur gel de polyacrylamide 2 pH 7, elles migrent toutes, quelfe ait été leur charge Initiale, vers Vanode 41, On mesure la distance de migration, d, de 4 protines dont on connait le poids moléculaire WF “En api 1720 70 [Gvecone= Bae = Porter log Mr en jonction de d. Que remarquez-vous ? 2. Pour les 4 protéinessulvantes, on o oud + ain Raa aT = Pepsi = A aide du graphique précédent, dterminer le pokds motéculaire de ces protéines. 3. Le poids moléculaire de Viémoglobine, moléculewtramérique, est de 64 1000, On a touve, eprés electrophorése, une seule bande, dont fa distance de inigration est de 73 mm. Quelle est action de SDS sur fa structure ‘avaternaite des protéines EXERCICE 10 (On determine le volume d’éhution, We, ou cours dune chromotographie sur Sephadex, des protdines suivantes dont on connalt le poids moléculaire ir vera ‘ae ayes 5s 000 or Phosphatase acing woo e Taeiogibuire 37100 cy 1. Porter We en fonction de fog Mr: Que remarquez-vous ? 2. Pour la glucokinase, Ve = 105 mi determiner som poids moléculaire aide du graphique précedem. EXERCICE 1 ‘ra un poids moléculaire de 163. 10) Combien de g sont présente dans 45 micromoles de Tyr ‘b) Combien de mg sont dans 250 ml d'une solution de tyrosine 10 pM. ©) Combien de nanomoles de yrsine sont disoutes dan un le de jresine 30 uM. «d) Combien deg sont présents dans 200 mt d'une solution de Tyr 0.02%.) (On prepare 500 mi d'une solution de Tyr 10%. On enleve de cette solution 100 mil. Calculer ka concentration moire de (a solution restate _D Déterminer le coefficient d'extinction molaire deta tyrosine sachant que absorbance de la solution ene) mesurée dans un spectrophatométre de trajet optique I em est 05. t Acides nuctéiques EXERCICE 01 Soit a séquence du brin @ADN suivant: 5 CCTATGACTIGICACATCTAGACTCACGTAGTTG 3" 1. Ferire la séquence du brin d‘ADN complémentaire 2, arm les trols brinscl-dessous, lequel est complémentaire de 5° AGCT 3° En déduie deus caractéristques principales des chafnes d’ADN. +SAGcTa" + 5°TCGA3" + 5°GACT3" EXERCICE 02 1) Identifier les bases présentes dans les structures suivantes 2 Eas sory a 2) Parmi ces bases, lesquelles a) contiennent du ribose. _b) contiennent de la désoxyribose. ‘)contiennent une purine.) contiennent une pyrimidine ‘continent de la guanine. sont des nuciéosices. .) sont des nuctéotdes. 1) se trowwent dans V ARN. 1) se trouvent dans VADN. 3) indiquer les extrémités 5” et. 3” de ia motécule A EXERCICE 03 QCA La moléeale PAN : a: Estcomponde de bases aides, de hose td phosphate. 1 Content des bases azotespyrimidques et puriqus. © Content autat de bases azotéespyrimidiqus que pugs. QCA 2-Concermuat a double héice ADS ‘Cat crouknent de deux brine dADN paras, 1 Chacun dese brine a une exe 5"hyonyle tune extn 3 phophate > Chagas rin et consi dune séquene de bases azote dilrete {& Lapparcment de ses bins x stabi par des iaions covers. 45 chromosomes plus une pie de chromosome sexu & 23 paies auosomes plus une psite de eromosome sexe 12 pies de chromosomes. QCM Les membres une pate ebromosomique son ‘Des chemonnes barologie ‘> Des chromosomes sexels Hite tous es deux de ate, (Hie ous es deux du pre. Pores dus infomation ginitique omalgus -EXERCICE 04 "-Doer ia formule develope ete nom du rinuclétie sve: BURG. 2 Barre la formule développée de FATP en solution pH 7. En dite sa charge globate a ce pH. -Caiculer le pis mokculire moyen un résiracgoiique das ADH. On supposera qu les quatre réidus mitéonlquesestert en -quantités équimolaires. Données : Guanine : 151 g/mol, Cytosine : 111 gol; Thymine : 126 g/mol; Adénine : 135 gimat; Désoxyribose : 134 g/mol: Acide phosphorique 98 gimol EXERCICE 05 ‘Un brin d’ADN comporte la séquence indiquée ci-dessous 5'TCGTTTACGATCCCCATITCGTACTCGA3" 41. quelle est a séquence des bases de autre rin dADN? 2 quelle est la séquence des bases de TARNim transit parti du premier bring 3. quelle est In séquence en acides aminés codés? “4. quelle est la séquence en acides aminés codés tle second T de Pesrémté 3'de TADN fat objet tune détéion? EXERCICE 06 La séquence acids aminés dune parte du tysoxyme provenant d'un bacteriophage T4 de type sauvage et d'un mutant est + ype sauvage : Tyr-Lys-Ser-Pro-Ser-Lew-Ast-Ala-Ala-Ly + mutant: -Tr-Ls-Val Hs His Lew-MetAla-Ala-Lys ‘ce mutant peutil ve le résutat du changement dune seule paire de bases dans PADN du phage T4? Sinon comment ce mutant peutil avoir eb produit? 2 quelle est la séquence en bases de TARNm qui code pour les cing aces caminés du wpe sauvage qui sont diférents dans te mutant? EXERCICE 07 Deux ADN extraits d’organismes supérieurs présenten ls caractérisiques sulvantes ABN [-ADNe ae 7 arr Aerio a IrGrrse [Poids molécalaire Cae ETT 1. compléeer te tableau 2, quel est le rapport qui défint la spécificité de VADN ? 3. Quel est le rapport qui défnit la structure de TADN ? 4. Sachant que le poids moléculaire mayen d'un nucléotde est de 309, ‘quelle est la taille de chacun de ces ADN en nucléotides ? 5. Si Tm de FADN Test de 60°C, Ja Tm de !ADN I sera-t-elle plus élevée ou plus faible? jusifer vore réponse. EXERCICE 08 «4, Dans PADN d'une espéce donnée, ta fraction molaire (G+C) est égale (0,38. Cateuler la fraction molalte de A, by, Si le rapport (A*GVCT-C) est gal 0,7 sur un bri d’ADN, quelle est la valeur de ce méme rapport sur le brin complémentaire EXERCICE 09 La composition, en bases, d’ADN d‘origines diférentes a &é mesurée & 296 pris. AN xa a 2 2 2 B B 23% c is 2 D 3 is 2 ‘«.calculer les rapports A/T et GIC pour chacun de ces ADN. Quelle remarque vous suger les résultats obterus ? Que peut-on en concture ‘quant @la structure des différents ADN ? ‘acaleuler le rapport (A* TGC) de chacun des ADN ci-dessous. Ce rapport esti usable pour caractérser une espece dADN parmi d'autres ‘Dans tes mémes conditions expérimentales, on prépare, pour chacun des ‘ces ADN une solution dont la densité optique est de 1. ‘Une dénaturation de ces différents ADN est réalisée par chauffage progresif et, en méme temps ta densité optique de chaque solution est Imesurée, Les résultats abienus sont consignés dans les courbes c-dessous: rr A quels ADN correspondent tes courbes 1, 2,3 et, Justfir votre réponse. oF Les Glucides EXERCICE 01 ‘A-Dite si es couples suivants sont anoméres,epimees, énantioméres, aldose-céteses ou autre + (D glucose, D-mannose) (D-glucose, D-fructose) (@-D glucopyranose f-D-glucopyranose) (D-ribose, D-ribulose) (Daylose, L-xylulose) B 1.Donner (a formate générale des oses. Donner ta formule qui permet de déterminer le nombre de stérévisomeres un ose 3.Défiir les termes suivants (2 lignes maximum par terme) : - Enantioméres- Epiméres - Diastéréoisoméres- Sucre réducteur EXERCICE 02 Soit es formules ulvantes: A B c > Ee F 1) Indiquer les pairs dénantioméres. 2) Indiquer les éplmeres. 3) Indiquer le nom de chaque ose. 4 Indiquer le précurseur de chaque ose dans la synhése de K.FISCHER. SyQuel est énantiomere de dihydroxyacetone, EXERCICE 02 (On donne les ases suivants selon Fisher: i wok Deloss DSorbone 1. Représenter selon Haworth la structure de Vanomere aD furanose de Valdose et de anométe p -D-pyranose du cétse. 2. Donner la structure elon Haworth et le nom du diholosde non ‘éducteurformé par ces deux oses. 3. Numérotez les carbones sur chacune de ces structures. 4. On place un miroir en dessous du diholoside. Donne ta siructre et Ie rom du produit oben. Préciser la numérotation des carbones sur cette structure. EXERCICE 04 A Déduire des informations suivantes ta structure de D-talose : + le D-alose et le D-galactose donnent ia méme osazone. + Ces dew oses donnent aprés réduction deux polyalcoolsdiférents. B-Décrite brivement (7 lignes maximum) la relation entre les termes suivants: + carbone asymétrique ;stéréolsoméres ;chirale et pouvoir rotatoire (C-L utlsation de ia représentation de Haworth peut conduired une Impression erronée quant la structure réell des eyetes pyraniques et uraniques 1) Discutee briévement ce point (8 lignes maxima) 2) Donner é'équilire tes structures réeles du -D-golactopyranose et leurs noms sefon Reeves sachant que ta forme minoritaire d cet équitibre possede ‘ous ses lydroxyles en positon exile D-Donmer selon ta eprésentation de Haworth la formule des ases suivants et indiquer si chacun des couples danomiéres, d¥piméres de stéréoisoméres ‘ou dun aldose et un cétose: 1. «-D-glucofuranose/ P-D-glucofuranose 2. «¢D-mannopyranose/ a-L-mannopyranose 3. BuL-fructofuranose/ aD. fruciofuranose EXERCICE 05 Le powoir rtatoire spécifique d'un mélange d-D galactose et-D galactose est =B0,2°, Le pouvoir rotaoirespécifique d-D-galactose et-D-galactose sont espectivement égal d 150,7° et 52,6" / Calculer les proportions d' et -D galactose dans ce mélange. _2/Le pouvoir rotatoie spécifigue d'un composé X Kvogyre (-)est gal & 51,32. Sion mélange le composé X avee son énantiomere de facon d obtentr ln pouvoir rotatolrespécifique égat d~35,9",calculer la proportion de ‘chaque énantiomére dans ce mélange. EXERCICE 06 (On oxyde un métyle oside por HIO4, Loxydation d'une molécule de ce iéityle oside consomme 2 molécules de HI04 et permet Tobten les composés sivas: (CH-O- CH-O.CH-CHO + HCHO +2 HI03 10 (On en déduit que le médhyle oside Eat: 4) Un hexopyranoside ) Un hexofuranoside ©) Un pemapyranoside 4) Un pentafuranoside ©) Un heptajuranoside Un heptapyranostade EXERCICE 07 Séil terahoestde sunt: &-D.galactoranasyl (16) a-Dgulactoranost-8) a-D-ghucoyranosyl (1-2) 8D ruofuranosiae 1 Eze so formule chimique tindiquer sles réduceue 2. Quel produit benratcon aps hyde por une agalactstase 3. Quel produit obienraionopréshydrose par une ejucosidase EXERCICE 08 (On donne une molécule d’amylopectine contenant 1000 résidus de glucose et possédant une ramification chaque 25 résidus de glucose, Combien a'extréminés réuctrices, cette moléculecontien-ele ? Justice. EXERCICE 09 ‘Un aldohexose A de (a série D est soumis dune dégradation de Woh, qul conduit & un ose B. Cohu-ci pet re exydé par HNO3 en un diacde C ‘optiquement inact B est d nouveau soumls d une dégradation de Wont. On ‘obtient un ose D que Von oxyde également par HNO3. Le résulta de cette ‘oxydation est de Vacide aririque HOOC-CHOH-CHOH-COOH sous une Jorme optiquement active. Dorner te ype des osesB et D. Peut-on

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