Protéomique Végétale: Impact Factor

26/10/2015 Frontières | Protéomique quantitative révèle l'effet de la glycosylation des protéines dans le soja racine sous le stress d'inondation
soja racine sous le stress d'inondation | Protéomique végétale
3.9
IMPACT FACTOR
Protéomique vé
dan Plant Science (http://journal.frontierin.org/journal/373) (http://journal.fr
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ARTICL ORIGINAL D RCHRCH

Avant. . Plante Science, le 18 Novemre 2014 | http://dx.doi.org/10.3389/fpl.2014.00627 (http://dx.doi.org/10.3389/fpl.2014.00627)
Protéomique quantitative révèle l'effet de la glcolation de protéine

dan le oja racine ou le tre d'inondation
http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fpls.2014.00627/full 1/25
26/10/2015 Frontières | Protéomique quantitative révèle l'effet de la glycosylation des protéines dans le soja racine sous le stress d'inondation | Protéomique végétale
Ghazala Mutafa (http://www.frontierin.org/people/u/185995)1,2 et Setuko Komatu (http://www.frontierin.org/people/u/45853)1,2 *
1
Graduate School de la vie et cience de l'environnement, Univerité de Tukua, Tukua, Japon
2
Intitut national de cience de culture, de l'agriculture et de l'Organiation nationale de recherche alimentaire, Tukua, Japon
Inondations stress a un impact négatif sur la culture du soja, car il altère gravement la croissance et le développement. Pour comprendre le mécanisme
sensible inondations dans le soja à un stade précoce, une technique glycoproteomic a été utilisé. Deux jours d'âge soja ont été traités avec des inondations
pendant 2 jours et les racines ont été recueillies. Globalement, le niveau d'accumulation de glycoprotéines, tel que révélé par réaction croisée avec la
concanavaline A a diminué de 2 jours de stress inondations. Glycoprotéines ont été enrichies d'extraits de protéines totales à l'aide de la concanavaline A
résine de lectine et analysées en utilisant une technique protéomique exempt de gel. Cent onze et 69 glycoprotéines ont été identifiés sans et avec 2 jours
d'inondation stress, respectivement. Catégorisation fonctionnelle de ces glycoprotéines identifiées indiqué que le niveau de protéines liées à la dégradation
des protéines, la paroi cellulaire, et de la glycolyse accumulation a augmenté, tandis que les protéines liées au stress ont diminué sous le stress
d'inondation. Aussi, le niveau des glycoprotéines localisées dans la voie de sécrétion d'accumulation diminué sous le stress d'inondation. Sur les 23
glycoprotéines communes entre les conditions de contrôle et d'inondation, les peroxydases et glycosyl hydrolases ont diminué de 2 jours de stress
inondations. les niveaux de protéines dans le réticulum endoplasmique et de N-glycosylation des protéines liées expression d'ARNm ont été régulés à la
baisse en inondant le stress. Ces résultats suggèrent que les inondations peut affecter négativement le procédé de N-glycosylation des protéines liées au
stress et la dégradation des protéines; Toutefois glycoprotéines impliquées dans la glycolyse sont activés.
Introduction
Le changement climatique est potentiellement la plus grande menace à la biodiversité (Eigenbrod et al., 2014). La révolution industrielle a entraîné des niveaux élevés de
dioxyde de carbone et autres gaz à effet qui induisent réchauffement et le changement des régimes de précipitations (Hao et al., 2010). L'augmentation climatologiques
extrêmes conduisent à une perte catastrophique de la productivité des cultures (Bita et Greats 2013). Dans ces conditions changeantes, les plantes sont sous les effets de
divers stress abiotiques comme la sécheresse (Manavalan et al., 2009), la salinité (Parvaiz et Satyawati 2008), le froid (Beck et al., 2004, 2 007), et à haute température (
Bita et Greats 2013). Les inondations ont des effets dévastateurs sur la croissance des cultures et provoque une réduction de la production des cultures (finalement Normile
2008).
Le soja est une importante culture de légumineuses en raison de sa teneur élevée en protéines. Le soja est sensible au stress d'inondation (Hou et Thseng 1991), un problème
majeur qui affecte sa croissance et le rendement dans le monde entier. Le rendement en grain de cette culture est particulièrement touchée par ce stress, notamment lors de
la germination des semences et de stades végétatifs précoces (Githiri et al., 2006). L'exposition précoce des plants de soja au stress d'inondation provoque de graves
dommages à cause de l'imbibition rapide de l'eau par les cotylédons et la destruction aux systèmes racinaires (Nakayama et al., 2004). Son rendement a été estimée à être
réduite à 25% en raison de blessures des inondations en Asie, en Amérique du Nord et d'autres régions du monde où le soja est tourné avec du riz dans les rizières.
Oosterhuis et al. (1990) ont rapporté une diminution du rendement de soja de 17-43% au stade végétatif et 50-56% au stade de la reproduction à cause du stress des
inondations. Ce stress conduit à un changement de voies alternatives de production d'énergie. Le manque d'oxygène dans les résultats de stress des inondations dans un
passage d'aérobie à la respiration anaérobie. Un faible taux de diffusion de l'oxygène sous contrainte d'inondation est un facteur limitant pour la survie de l'usine, et la
plupart des plantes mourir sous réserve d'oxygène limitée (Voesenek et al., 2006).
Le procédé de la glycosylation est une modification post-traductionnelle compliqué et très importante survenant dans les protéines naturelles. Résultats de glycosylation de
la protéine à partir de la liaison covalente d'une chaîne latérale oligosaccharidique d'un fragment de protéine (Spiro, 2002). La grande majorité des protéines eucaryotes
sont glycosylés. Cette modification des protéines joue un rôle important dans le repliement des protéines, l'interaction, la stabilité et la mobilité, ainsi que dans la
transduction du signal (Roth et al., 2012). Protéines glycosylées sont impliqués dans de nombreuses fonctions physiologiques et les voies biologiques (Pan et al., 2011; Ruiz-
mai et al 2012.). Chez les plantes, N-glycanes ont différents rôles, y compris la prévention de la dégradation protéolytique, l'induction de repliement correct, et l'activité
biologique d'une protéine. Parallèlement à cela, ils contiennent également des informations de ciblage et sont impliqués dans les processus de reconnaissance de la protéine
ou adhérence cellule-cellule (Rayon et al., 1998). Chez les animaux, les chaînes latérales d'oligosaccharide-agissent en tant que signal de ciblage pour les glycoprotéines
lysosomales (Sly et Fischer, 1982). Chez les plantes, N-glycanes complexes confèrent des fonctions importantes à sécrétées / glycoprotéines sécrétoires, tels que la protection
de la croissance des racines de stress osmotique (von Schaewen et al., 2008).
La glycosylation est de deux types principaux: la N-glycosylation et O-glycosylation. Biosynthèse glycane N-lié commence à la face cytosolique du réticulum endoplasmique
(RE) où deux résidus N-acétylglucosamine et cinq mannose sont ajoutés le sucre par du sucre sur un support de dolichol (Kornfeld et Kornfeld, 1985). Chez les eucaryotes,
plusieurs modifications de protéines, y compris la réaction de glycosylation, se produisent dans le ER (Abeijon et Hirscnberg, 1992). L'ER est également responsable de
diverses fonctions cellulaires telles que d'autres repliement des protéines, la dégradation, la synthèse des protéines, la synthèse des lipides, et le transfert (Coe et Michalak,
2010). Les inondations ont de graves effets sur la fonction ER en raison de changements dans les niveaux de la calnexine, protéine de choc thermique 70, et luminale
protéine de liaison (Nanjo et al., 2010). Mais la nature spécifique de ces effets est pas encore clair. Il a été rapporté que les inondations stress provoque des dommages à
l'urgence et au processus de la glycosylation (Komatsu et al., 2012). Cependant, les relations et les interactions entre différentes protéines glycosylées ont pas été
entièrement caractérisé.
En raison de son importance pour les fonctions cellulaires, une compréhension globale des glycoprotéines est d'une grande importance pour élaborer leurs rôles et de
comprendre les réponses des plantes au stress des inondations. Dans cette étude, pour comprendre les premières réactions des racines de soja à inonder le stress, les
glycoprotéines ont été analysés à partir de jeunes racines de soja. A cet effet, la concanavaline A (ConA) Méthode d'affinité de la lectine a été utilisé pour cibler les
glycoprotéines (Yang et Hancock, 2004) et de la protéomique, exempt de gel avec la chromatographie liquide (LC) la spectrométrie de masse (MS) a été réalisée.
Chromatographie d'affinité ConA a déjà été utilisé pour caractériser la glycoproteome de fruits de tomate (Catala et al., 2011 et dans la caractérisation protéomique des
protéines végétales sécrétée) (Minic et al., 2007; Ligat et al., 2011). En outre, les niveaux d'expression de l'ARNm des protéines dans le RE et de N-glycosylation des
protéines liées ont été analysées en utilisant la réaction en chaîne polymerase de transcription inverse-quantitative (qRT-PCR).
Matériel et méthode
Matériel végétal
Semences de soya (Glycine max L. cv. Enrei) ont été stérilisés avec une solution d'hypochlorite de sodium à 1%, rincé à l'eau, et semées sur 500 ml de sable de silice avec 150
ml d'eau dans un boîtier en plastique (180 × 140 × 45 mm). Le soja a été cultivé dans une chambre de croissance éclairé avec une lumière fluorescente blanche (160 pmol m
-2
s -1, 16 h période de lumière / jour) à 25 ° C et 70% d'humidité relative. Pour ConA blot, 2 jours-vieux soja ont été inondées avec de l'eau (Komatsu et al., 2010), pour 1-4 jours. Pour la
protéomique, 2 jours-vieux soja ont été inondées pendant 2 jours. Pour qRT-PCR, 2 jours-vieux soja ont été inondées pour 1 et 2 jours. Après les traitements, les racines ont
été recueillies. Des plantes non traitées ont servi de témoins. Trois expériences indépendantes ont été réalisées comme réplicats biologiques pour toutes les expériences.
xtraction de protéine

Une portion (500 mg) d'échantillons a été homogénéisé sur de la glace en utilisant un mortier et un pilon dans un tampon contenant 20 mM de HEPES (pH 7,5), NaCl 150
mM, 1% de Nonidet P-40, le désoxycholate de sodium à 0,25%, et 10% de glycerol. L'homogénat a été centrifugé à 20 000 xg pendant 10 min à 4 ° C. Le surnageant a été
recueilli et centrifugé à 20 000 xg pendant 10 min à 4 ° C à nouveau. Le surnageant a été utilisé comme extrait protéique total. La concentration en protéine a été
déterminée par la méthode de Bradford (Bradford, 1976) avec de l'albumine de sérum bovin comme standard. Pour l'analyse MS, a été purifié cet extrait protéique total
comme décrit ci-dessous dans le paragraphe "préparation de protéines pour la spectrométrie de masse." Pour SDS-PAGE, tampon d'échantillon 2x SDS contenant 120 mM
de Tris-HCl (pH 6,8), 4% de SDS, 20 % de glycerol, et 10% de 2-mercaptoéthanol a été ajouté en volume égal.
Glcoprotéine nrichiement
Les protéines extraites ont été soumis à la glycoprotéine d'enrichissement en utilisant l'isolement de la glycoprotéine kit-Con (Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA, USA).
Toutes les étapes ont été réalisées à 25 ° C. Résine ConA a été ajouté à la colonne de centrifugation et centrifugé à 1000 x g. Résine a été rincée trois fois avec du tampon
fourni dans le kit de liaison. Avant d'être appliqué à la colonne de résine ConA, les échantillons de protéine ont été équilibrées avec du tampon de liaison. Après 10 minutes
de mélange, la résine a été centrifugée à 1000 x g. Résine a été lavée quatre fois avec du tampon de liaison et ensuite glycoprotéines ont été éluée dans un tampon
d'échantillon de SDS contenant 60 mM de Tris-HCl (pH 6,8), 2% de SDS, 10% de glycerol et 5% de 2-mercaptoéthanol. La concentration en protéine a été déterminée en
utilisant la protéine Pierce 660 nm Assay Reagent (Thermo Fisher Scientific) avec de l'albumine de sérum bovin comme standard.
SDS-électrophorèe ur gel de polacrlamide

Les protéines résultant de l'extrait protéique total ou de la glycoprotéine d'enrichissement ont été séparés par électrophorèse sur gel de SDS-polyacrylamide 17%.
L'électrophorèse a été réalisée à un courant constant de 20 mA. Après l'électrophorèse, les gels ont été colorés pendant 1 h avec du bleu brillant Coomassie (CBB) (PhastGel
™ Bleu R; GE Healthcare, Piscataway, NJ, USA) contenant 30% de méthanol et de l'acide acétique à 10%, puis décoloré pendant 2 h dans décoloration solution contenant
36% de methanol et d'acide acétique à 10%.
Concanavaline A lotting
Pour l'analyse par immunotransfert, les protéines ont été séparées par 17% de SDS-PAGE. Après séparation, les protéines ont été transférées sur une membrane de
difluorure de polyvinylidène à l'aide d'un transfert semi-sec buvard. Membrane Blotted a été bloqué pendant une nuit à 4 ° C dans un tampon contenant 20 mM de Tris-HCl
(pH 7,5), NaCl 500 mM, et 5% de lait écrémé (lait écrémé; Difco, Sparks, MD, USA) et incubé avec un 1: 2000 dilution d'anticorps peroxydase-Con (Seikagaku, Tokyo,
Japon), pendant 1 h à 25 ° C. Glycoprotéines ont été détectés à l'aide d'un kit ECL Plus Western blot de détection (GE Healthcare) en suivant le protocole du fabricant, et
visualisés par un analyseur d'image luminescente (Las-3000; Fujifilm, Tokyo, Japon). Les intensités relatives de la bande ont été calculées en utilisant le logiciel ImageJ
(http://imagej.nih.gov/ij/). (http://imagej.nih.gov/ij/)
Préparation de protéine pour la pectrométrie de mae

Pour l'analyse MS, des protéines (100 ug) ont été purifiés par séparation de phases dans la couche organique. Dans 100 ul de protéine de l'échantillon, 400 ul de methanol
ont été ajoutés, et la solution résultante a été mélangée. Après cela, 100 ul de chloroforme ont été ajoutés et mélangés au vortex. Ensuite, 300 ul d'eau ont été ajoutés pour
induire une séparation de phase, en mélange, et ensuite centrifugé à 20 000 xg pendant 10 min. La phase aqueuse supérieure a été jeté et 300 pl de methanol a été ajouté à
la phase organique. Les échantillons ont été centrifugés à 20 000 xg pendant 10 min. Le surnageant résultant a été jeté et le culot a été laissé sécher à 25 ° C. Les pastilles
séchées ont été remises en suspension dans 50 mM de bicarbonate d'ammonium et ensuite réduit avec du dithiothréitol 0,25 M pendant 1 h à 56 ° C et 0,3 M alkyle avec de
l'iodoacétamide pendant 1 h à 37 ° C dans l'obscurité. Protéines alkylées sont digérées avec de la trypsine et lysyl endopeptidase (grade de séquençage; Wako, Osaka, Japon)
à 1: 100 concentration d'enzyme / protéine à 37 ° C pendant 16 h. Les peptides tryptiques ont été acidifiés avec résultant 10 ul d'acide formique à 20% jusqu'à pH <3,
dessalées avec une pointe C18-pipette (NikkyoTechnos, Tokyo, Japon), et on les soumet à nanoLC MS / MS.
Acquiition de donnée par pectrométrie de mae

L'utilisation d'un système de Ultime 3000 nanoLC (Dionex, Germering, Allemagne), des peptides dans de l'acide formique à 0,1% ont été chargés sur une colonne de C18
piège PepMap (300 um ID × 5 mm, Dionex). Les peptides ont été élues de la colonne de piégeage et ont été séparés au moyen d'acide formique à 0,1% dans l'acétonitrile à
un débit de 200 Nl / min sur une colonne C18 Tip (75 um 1D × 120 mm, NTTC-360 / 75-3, nanoLC capillaire . colonne (Nikkyo Technos) à une tension de pulvérisation de
1,5 kV Les peptides ont été analysés sur un LTQ de nanospray XL Orbitrap MS (Thermo Fisher Scientific) fonctionnant en mode d'acquisition de données dépendante du
logiciel Xcalibur installé (version 2.0.7; Thermo Fisher Scientific) . L'élution a été effectuée avec un gradient linéaire d'acétonitrile (15 à 40% dans 115 min) dans de l'acide
formique à 0,1%. Les spectres de masse à balayage complet ont été acquis dans le Orbitrap MS sur une plage de masse de 400-15,000 m / z avec une résolution de 30.000.
Une fonction de masse serrure a été utilisée pour obtenir une grande précision de masse (Olsen et al., 2005). Les 10 premiers ions précurseurs les plus intenses ont été
sélectionnés pour la fragmentation induite par collision dans le piège à ions linéaire au normalisée énergie de collision de 35%. dynamique l'exclusion a été employé dans les
90 s (Zhang et al., 2009) pour empêcher la sélection répétitive de peptides.
Identification de protéine otenue par pectrométrie de mae

Identification des protéines a été réalisée par le moteur de recherche de MASCOT (version 2.4.1) (Matrice Science, Londres, Royaume-Uni) et Proteome Discoverer (version
1.4.0.288; Thermo Fischer Scientific) contre une base de données de soja peptide (54,175 séquences) (Phytozome version 9.0 , http://www.phytozome.net/soybean)
(http://www.phytozome.net/soybean)(Schmutz et al., 2010). Les paramètres utilisés dans les recherches de MASCOT étaient les suivantes: Carbamidomethylation de
cysteine a été défini comme une modification fixe, et l'oxydation de la methionine a été définie comme une modification variable. Trypsine a été précisé que l'enzyme
protéolytique et un clivage manqué a été accueilli. Peptide tolérance de masse a été fixée à 5 ppm, la tolérance de masse fragment a été fixé à 0,8 Da, et la charge de peptide a
été fixé à +2, +3, +4 et. La recherche automatique de base de données de leurre a également été effectuée. Résultats de MASCOT ont été filtrés avec MASCOT percolateur
pour améliorer la précision et la sensibilité à l'identification de peptide (Brosch et al., 2009). Taux de fausses découvertes pour l'identification de peptide de toutes les
recherches étaient moins de 1,0%. Peptides avec un plus de 13 peptide probabilité et percolateur q -value 0,01 ont été utilisés pour l'identification de protéines. Les résultats
de MASCOT fichiers générés de MSF ont été utilisés pour SIEVE (version 2.0; Thermo Fisher Scientific) analyse.
Pour comparer protéines et de peptides contenus entre les différents groupes, chromatogrammes d'ions extraites (XIC) approche de comparaison sur la base a été utilisée
dans le logiciel de tamis. Pour l'analyse différentielle de l'abondance relative des peptides et des protéines entre les groupes de contrôle et de traitement, la quantification
paquet sans étiquette commerciale SIEVE a été utilisé. Les pics chromatographiques obtenus à partir de MS ont été alignées et les pics de peptides ont été détectés comme
cadres au moyen des paramètres suivants: cadre largeur de temps (5 min); trame m / z largeur (10 ppm); produire des trames sur tous les ions parents soumis à MS / MS de
balayage. Les cadres avec MS / MS de balayage ont été jumelés aux résultats MASCOT importés. Le rapport entre les échantillons de peptides a été déterminée à partir de la
moyenne pondérée de la variance des ratios dans des trames, ce qui correspondait aux peptides dans le spectre MS / MS. Les rapports des peptides ont ensuite été intégrées
pour déterminer le rapport de la protéine correspondante. Dans l'analyse différentielle de protéine abondance, le courant ionique total a été utilisé pour la normalisation.
L'obligation pour l'identification d'une protéine est d'au moins deux peptides appariés et deux peptides uniques. Des changements importants dans l'abondance de
protéines entre le contrôle et les échantillons traités ont été analysés (p <0,05).
Anale de la fonction de la protéine et la localiation ucellulaire

Fonctions des protéines ont été classés en utilisant MapMan code bin (Usadel et al., 2005). NetNGlyc (http://www.cbs.dtu.dk/services/NetNGlyc/)
(http://www.cbs.dtu.dk/services/NetNGlyc/)(Gupta et Brunak 2002) et N-Glycosite (http://www.hiv.lanl.gov/content/sequence/GLYCOSITE/glycosite
(http://www.hiv.lanl.gov/content/sequence/GLYCOSITE/glycosite.html) .html) (http://www.hiv.lanl.gov/content/sequence/GLYCOSITE/glycosite.html)(Zhang et al.,
2004) ont été utilisés pour prédire la séquence consensus de N-glycosylation au sein de la fraction de protéine de protéines identifiées. Les protéines identifiées ont été
prévus pour détecter la présence de N-terminal ER peptide signal de ciblage avec SignalP (http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/),
(http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/) ce qui est essentiel pour la co-traductionnelle translocation de N-glycosylation dans le ER (Emanuelsson et al., 2007). Loup
PSORT (http://wolfpsort.org/) (http://wolfpsort.org/) et TargetP (http://www.cbs.dtu.dk/services/TargetP/) (http://www.cbs.dtu.dk/services/TargetP/) ont été utilisées
pour déterminer les emplacements subcellulaires prédites des protéines. (http://www.hiv.lanl.gov/content/sequence/GLYCOSITE/glycosite.html)
(http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/) (http://wolfpsort.org/) (http://www.cbs.dtu.dk/services/TargetP/)
xtraction de l'ARN polmérae et invere quantitative de trancription Anale de Chain Reaction

Une portion (100 mg) d'échantillons a été broyé en poudre dans de l'azote liquide avec un mortier et un pilon stérilisé. L'ARN total a été extrait de la poudre de tissu en
utilisant un kit RNeasy Plant Mini (Qiagen, Valencia, CA, USA). L'ARN a été une transcription inverse en utilisant un kit de synthèse d'ADNc iScript (Bio-Rad, Hercules, CA,
USA) selon les instructions du fabricant. qRT-PCR a été réalisée dans un essai de réaction de 10 ul en utilisant SsoAdvanced SYBR Green Supermix universelle (Bio-Rad) et
d'une seule couleur en temps réel le système de détection de PCR MyiQ (Bio-Rad). Les conditions de PCR étaient les suivantes: 95 ° C pendant 210 s, puis 45 cycles de 95 ° C
pendant 30 s, 60 ° C pendant 30 s, et 72 ° C pendant 30 s. L'expression des gènes a été normalisé en utilisant 18S comme un contrôle interne. Les amorces ont été conçues
en utilisant l'interface web Primer3 (http://frodo.wi.mit.edu). Spécificité des amorces utilisées pour l'analyse a été vérifiée par la recherche BLASTN contre le Phytozome-
G.max base de données avec les amorces des séquences conçues comme des requêtes (supplémentaire Tableau 1) et par la fonte analyse de la courbe.
(http://frodo.wi.mit.edu)
Anale tatitique
La signification statistique des résultats a été évaluée à l'aide de Student t la -test. Tous les calculs ont été effectués en utilisant le logiciel Graphpad (version 5.0). Un p <0,05
était considérée comme statistiquement significative.
Réultat et dicuion
Glcoprotéine Purification
Pour caractériser la glycoproteome des racines de soja soumis à une contrainte de l'inondation, nous avons dans le présent travail a utilisé un protocole décrit
précédemment dans nos études (Komatsu et al, 2013., 2014; Nanjo et al, 2013.; 2014 Yin et al. ). Dans ce protocole, les graines de soja ont été mises à germer dans des
conditions de contrôle optimales pour 2 jours et la croissance se poursuit ensuite soit dans des conditions de contrôle ou dans des inondations des conditions de stress.
L'analyse protéomique des extraits de protéines totales de confirmer la présence de marqueurs de protéines de stress des inondations dans les racines stressés, comme
l'alcool déshydrogénase et HSP70 (Komatsu et al, 2013., 2014;. Nanjo et al, 2013;. Yin et al, 2014). Ainsi ce protocole a été en outre utilisé pour caractériser l'impact de la
contrainte de noyage sur la glycoproteome des racines de soja. Afin de comprendre la réponse de soja vers stress inondation, l'analyse glycoproteomic a été réalisée selon le
protocole décrit sur la figure supplémentaire 1. Les protéines extraites à partir des racines de soja ont été séparés par SDS-PAGE et de contre-réaction avec un anticorps
ConA (figure supplémentaire 2). Les intensités relatives des bandes ont été calculés. Le niveau des glycoprotéines extraites d'accumulation a diminué légèrement mais
significativement sous contrainte d'inondation par rapport aux contrôles (figure 1). Comme les quatre jours d'âge soja inondés pendant 2 jours présentaient une diminution
significative accumulation de glycoprotéines par rapport aux témoins, cet échantillon de plante a été en outre utilisé pour l'analyse glycoproteomic, qui a été réalisée en
utilisant la fraction de la glycoprotéine d'enrichi, comme décrit dans Matériels et Méthodes. L'étendue des glycoprotéines présentes dans les extraits de protéines totales et
dans les extraits de glycoprotéine enrichi a été comparée par transfert de Western en utilisant un anticorps ConA (figure 2 supplémentaire). Il est clair que les intensités des
bandes de glycoprotéines étaient plus élevés dans les extraits de protéines glycoprotéine enrichi que dans les extraits de protéines totales correspondant, témoignant de
l'efficacité du protocole actuellement utilisé. ConA lectine a une spécificité large pour une grande mannose, hybride, et de type complexe biantenné N-glycanes (Madera et
al., 2008). Les présents résultats indiquent que les glycoprotéines ont été enrichies de manière sélective en utilisant la résine de lectine ConA (Figure 2 supplémentaires).
Cependant, pour réduire le taux de fausses découvertes pour l'enrichissement de la glycoprotéine, lectine-glycanes de liaison spécifique pourrait être utilisé. En effet, chez
les mammifères, la combinaison de lectines enrichi différents sous-ensembles de protéine (Lee et al., 2010). Par conséquent, dans les travaux futurs, lectine-glycanes de
liaison spécifique pourrait être utilisé pour améliorer la glycoprotéine dans les racines de soja.
FIGUR 1
(http://www.frontiersin.org/files/Articles/117621/fpls-05-00627-HTML/image_m/fpls-05-00627-g001.jpg)
Figure 1. Effets du stress sur les inondations glycoprotéines colorées par ConA. Deux jours d'âge soja ont été inondées pour 1, 2, 3, et 4 jours (colonnes blanches). Plantes non
traitées ont servi de témoins (colonnes noires). Les protéines ont été mis à réagir avec un anticorps ConA. Le motif de coloration CBB a été utilisé comme un contrôle de chargement. Les
intensités relatives de la bande ont été calculées en utilisant le logiciel ImageJ. Les échantillons de protéines analysées sont montrés sur la figure 1 supplémentaire.
Identification de glcoprotéine enrichie en utiliant une technique de protéomique gel gratuite
Pour comprendre le rôle des glycoprotéines dont les niveaux d'accumulation changé sous le stress d'inondation dans les racines de soja, glycoprotéomique été réalisée
comme décrit dans la figure supplémentaire 1. Dans l'analyse différentielle des glycoprotéines, les niveaux de 149 protéines d'accumulation ont été significativement
modifiés dans 4-day-old racines de soja par rapport aux 2 jours-vieilles racines dans des conditions de contrôle (Supplemental de tableau 2). Ces protéines identifiées ont
été analysés pour la présence de sites de N-glycosylation au sein de la fraction de protéine en utilisant un logiciel NetNGlyc, protéines et 111 se sont révélés contenir le site de
N-glycosylation putatif. Sur ces 111 protéines, le niveau des 51 glycoprotéines d'accumulation augmente et que de 60 glycoprotéines ont diminué de manière significative
(Supplemental tableau 2). SIEVE logiciel a été utilisé pour la comparaison de l'abondance relative des protéines sous contrôle des conditions atones de trois répétitions
biologiques (Supplemental tableau 3). De cette analyse, 87 protéines différentiellement accumulés suivante 2 jours de stress d'inondation, avec 41 et 46 protéines montrant
augmenté et diminué l'abondance, respectivement. De ceux-ci, 69 les protéines contenaient le site de N-glycosylation putatif avec 34 et 35 protéines présentant augmenté et
diminué les niveaux d'accumulation, respectivement (tableau 4) supplémentaire. Les séquences peptidiques et les données de criblage pour trois répétitions biologiques ont
également été répertoriés (tableau supplémentaire 5) mettant en évidence les changements dans l'abondance des protéines qui se produisent dans des conditions
d'inondation. Sur les glycoprotéines présentant changements dans les niveaux d'accumulation de moins de 2 jours de stress des inondations, la concanavaline A de la
protéine kinase lectine comme (Glyma09g27700.1), POLYGALACTURONASE inhibant la protéine 1 (Glyma05g25370.1), et SNF1 liée protéine kinase sous-unité régulatrice
gamma 1 (Glyma17g13880. 2) accumulé plus de 10 fois dans les inondations de stress par rapport aux conditions de contrôle, tandis que les protéines de la superfamille
peroxydase (Glyma12g32160.1), évolutif conservé C terminale (Glyma08g13130.1), et la nucléoline (Glyma11g10790.1) a montré diminution de l'abondance dans les
inondations des conditions de stress.
Parmi les glycoprotéines identifiées, la plupart d'entre eux ont déjà été signalé en réponse aux inondations stress dans le soja. Ce fut, par exemple, le cas pour la
polygalacturonase protéines inhibant, la peroxydase et la glycéraldéhyde 3 phosphate déshydrogénase (Komatsu et al 2012.;. Nanjo et al 2013). En d'autres espèces, les
homologues de ces protéines ont été montrés à afficher un comportement relativement similaire dans des conditions de stress. Par exemple, la glycéraldéhyde 3 phosphate
déshydrogénase affiché une accumulation accrue dans Solanum tuberosum (Laxalt et al., 1996) et le maïs (Chalivendra et Martin, 2003). En outre, du riz glycosyl
hydrolases ont été rapportés pour être régulée à la hausse submersion sous des conditions de stress (Opassiri et al., 2007). Alors il a été démontré clathrine homologues de
chaîne lourde à s'accumuler sous stress salin (McLoughlin et al., 2013).
Protéines inhibant Polygalacturonase ont été rapportés d'être impliqués dans de compromettre la germination des graines en inhibant la dégradation de la pectine, qui à son
tour est réglementée par la AB15 facteur de transcription (Kanai et al., 2010). Dans des conditions de déficit hydrique, l'accumulation acide abscissique est plus grande dans
le soja conseils semis profondes par rapport à d'autres tissus. Komatsu et al. (2013) ont rapporté que l'acide abscissique, à travers le contrôle de la conservation de l'énergie
via le système glycolytique, améliore la tolérance aux inondations du soja racine. Ahsan et al. (2005) ont rapporté que la polygalacturonase est régulée à la hausse en
réponse à divers stress abiotiques comme le froid et la salinité. Chez le soja, deux polygalacturonase inhibant membres de protéines ont été signalés à être régulés à la
hausse en réponse à une infection pathogène (Ovidio et al., 2004), dont l'un a été trouvé pour montrer accumulation accrue des conditions de sécheresse et de stress des
inondations dans Lathyrus sativus (Tamburino et al. 2012). En accord avec cela, Komatsu et al. (2009) ont signalé une augmentation de ces polygalacturonase protéines
inhibant sous contrainte d'inondation dans les racines de soja. Dans la présente étude, nous avons observé accumulation accrue de protéines inhibant polygalacturonas sous
contrainte d'inondation.
Dans cette étude, le niveau de glycéraldéhyde 3 phosphate déshydrogénase d'accumulation a augmenté sous le stress d'inondation (Supplemental tableau 4). Les rapports
TALprécédents ont
DS MATIÈRS indiqué que dans des conditions pauvres en oxygène, les protéines du métabolisme liés à la glycolyse et de glucides sont activés, ce qui pourrait être lié à la
réponse sous conditions énergie privé (Huang et Johnson 1995). Dans soja racine, le glycéraldéhyde 3 phosphate déshydrogénase protéine a été rapporté pour montrer
Atrait
accumulation accrue sous le stress d'inondation (Nanjo et al., 2010). Au total, ces résultats apportent un soutien supplémentaire pour le rôle des glycoprotéines
actuellement caractérisé en réponse au stress inondations et suggèrent que les plantes remodeler leur glycoproteome pour faire face à des conditions environnementales
Introduction
défavorables.
Matériel et méthode
Réultat et dicuion
Anale fonctionnelle et localiation ucellulaire de glcoprotéine
Remarque finale
Code Pour obtenir une meilleure compréhension des processus biologiques qui ont été modifiées par les inondations stress, les glycoprotéines identifiées ont été classés
de l'adhéion
fonctionnellement.
Déclaration de conflit Catégorisation fonctionnelle a été réalisée en utilisant MapMan code bin (Usadel et al., 2005). Catégorisation fonctionnelle a montré que la contrainte de
d'intérêt
69 inondations glycoprotéines sensibles sont impliqués dans la synthèse des protéines / dégradation (19%), la glycolyse (15%), l'organisation de la cellule (9%), le
développement (8%), et l'ARN (7%) (figure 2A ). Les protéines liées à la dégradation des protéines ont montré une accumulation augmentation significative dans les
Remerciement
inondations de stress (figure 2B). L'analyse protéomique quantitative a indiqué que des glycoprotéines liées à la dégradation des protéines, la paroi cellulaire, et l'affichage
Matériel
de la glycolyse abondance sous contrainte d'inondation ont augmenté, alors que le stress lié protéines ont montré une diminution abondance, ce qui est cohérent avec les
complémentaire
résultats précédents (Nanjo et al., 2010, 2011). Parmi les protéines impliquées dans la synthèse et la dégradation des protéines, des protéines impliquées dans plusieurs
Aréviation
dégradation des protéines de stress ont été augmentés d'inondation. Sous le stress des inondations, RORIPPA AMPHIBIA montre gènes régulés à la hausse impliqués dans
Référence
la glycolyse et la fermentation qui indiquent une hausse de la demande pour la production d'énergie Texte d'origine
dans des conditions de stress (Akman et al., 2014). Dans les semis de
soja, une augmentation des protéines de la glycolyse liés a été rapporté sous le stress d'inondation (Nanjo et al., 2010, 2011). Ces résultats suggèrent que des changements
It is clear that the intensities of glycoprotein bands were higher
in the glycoproteinenriched protein extracts than in
dans les protéines de la glycolyse liés contribuent à la production d'énergie, et que cela pourrait être corresponding total protein extracts, testifying the efficiency of
une réponse d'acclimatation des racines de soja vers un stress
the presently used protocol.
inondations.
Proposer une meilleure traduction
FIGUR 2
Figure 2. catégorisation fonctionnelle des glycoprotéines identifiées. (A) MapMan bin code a été utilisé pour prédire la classification fonctionnelle des glycoprotéines
identifiées. L'axe des X indique le nombre de protéines identifiées. Les barres pleines et bars ouverts indiquent augmenté et diminué des glycoprotéines dans les racines de soja sous
contrainte d'inondation, respectivement. (B) Catégorisation des protéines liées à la synthèse des protéines, la dégradation et modifications post-traductionnelles. Abréviations: protéines,
la protéine de synthèse / dégradation / modification post-traductionnelle / ciblage; Métabolisme des AA, amino métabolisme des acides; ARN, ARN traitement / transcription / liaison;
C1-métabolisme, métabolisme du carbone-1; CHO-métabolisme, le métabolisme des glucides; ADN, la synthèse d'ADN; PS, la photosynthèse; Sec. métabolisme, le métabolisme
secondaire; Divers., Divers.
Pour déchiffrer davantage le rôle de l'inondation actuellement identifié glycoprotéines sensibles, une analyse de la localisation subcellulaire de ces glycoprotéines identifiées
a été effectuée à l'aide de Wolf PSORT (Horton et al., 2007) et TargetP (Emanuelsson et al., 2007) (figure 3). Sur les présentement identifiés 69 glycoprotéines, 31 ont été
prévus pour être localisée dans le cytoplasme (45%), tandis que 14 et 12 glycoprotéines ont été localisées dans le noyau (20%) et la voie sécrétoire (17%), respectivement
(figure 3). Les protéines liées à la voie de sécrétion ont montré importante diminution de l'abondance sous contrainte d'inondation. Voie de sécrétion des protéines associées
comme la peroxydase protéines de la superfamille et glycosyl hydrolases affichés diminution des niveaux d'accumulation dans les racines de soja sous contrainte
d'inondation (Figure 4, Tableau 1).
FIGUR 3
Figure 3. localisation subcellulaire de les glycoprotéines identifiées. Loup PSORT et TargetP ont été utilisés pour prédire la localisation subcellulaire des glycoprotéines
identifiées. L'axe des X indique le nombre de protéines identifiées. Les barres pleines et bars ouverts indiquent glycoprotéines dont les niveaux accumulation accrue et une diminution
dans les racines de soja sous contrainte d'inondation, respectivement.
FIGUR 4
Figure 4. Comparaison des protéines identifiées à partir de soja racine. (A) Nombre de protéines identifiées à partir de 4 jours d'âge racines de soja par rapport aux
glycoprotéines dans le contrôle. Nombre de protéines identifiées à partir de 2 jours vieilles racines de soja inondées pendant 2 jours ont été comparés aux glycoprotéines. (B)
glycoprotéines identifiées à partir de 4-day-old inondée pendant 2 jours les racines de soja par rapport aux glycoprotéines identifiées à partir de 4-jours-vieilles racines de soja .
TALAU 1
(http://www.frontiersin.org/files/Articles/117621/fpls-05-00627-HTML/image_m/fpls-05-00627-t001.jpg)
Tableau 1. Liste des glycoprotéines identifiées de racine de 4dayold et 4dayold soja inondée pendant 2 jours contre 2dayold soja.
Peroxydases végétales sont sécrétées glycoprotéines impliquées dans de nombreux mécanismes, comme l'allongement de la cellule, la construction de la paroi cellulaire, et
la défense contre les pathogènes (Kukavica et al., 2012). Protéines de la famille de super-peroxydase sont induites par la sécheresse dans les pastèques sauvages (Yoshimura
et al., 2008) et les racines du maïs (Degenhardt et Gimmler 2000), suggérant une production accrue de la lignine. Peroxydases ont été signalés à être dans l'abondance
inférieure sous contrainte d'inondation (Shi et al., 2008;. Komatsu et al, 2010, 2 012). Dans soja racine, gènes peroxydase ont été signalés à être régulée à la baisse sous le
stress d'inondation (Nishizawa et al. 2013). Sous le stress d'inondation, les plants de soja montrent une croissance réduite (Hashiguchi et al., 2009). Cette fonction
d'inhibition de croissance à conserver l'énergie dans des conditions de stress et favorise la survie par respiration anaérobie (Nanjo et al., 2011). La diminution observée
abondance de protéines de la superfamille peroxydase sous contrainte d'inondation (tableau 1, tableau supplémentaire 6), suggérant diminution de la synthèse de la lignine
et, finalement, une réduction de la formation de la paroi cellulaire. En accord, une analyse protéomique des protéines de la paroi cellulaire de soja profondes divulgué la
suppression du processus de lignification dans inondation des conditions de stress (Komatsu et al., 2010). Cela pourrait être une stratégie de l'usine d'économiser l'énergie
dans des conditions de stress.
Protéines hydrolase glycosyle sont impliqués dans la biosynthèse des glycanes et défense de la plante. Glycosyl hydrolases la famille 32 de protéines ont été décrits comme
étant du type de l'invertase acide qui fonctionne comme invertases de la paroi cellulaire (Lammens et al., 2009). Dans la cellule, glycosyl hydrolases sont responsables du
clivage de liaisons glycosidiques et jouent un rôle dans la transformation glycane (Trincone et Giordano, 2006). Ces protéines catalysent l'hydrolyse des liaisons
glycosidiques entre les sucres et les autres fractions (Henrissat et Davies, 1997). Dans le riz, glycosyl hydrolases sont induits dans des conditions de stress (Opassiri et al.,
2007). Dans cette étude, glycosyl hydrolases ont montré une diminution abondance dans les racines de soja soumis au stress d'inondation (tableau 1). Ces résultats
suggèrent que le stress peut inonder provoquer une réduction de la synthèse de glycane qui conduit finalement à une diminution de la glycoprotéine dans la synthèse des
racines de soja.
ffet de inondation tre ur N-glcolation et le gène R-connexe

Pour comprendre l'effet du stress des inondations sur le processus de N-glycosylation, les niveaux de quatre gènes liés à la N-glycosylation (Figure expression de l'ARNm 5)
et trois gènes liés ER-(figure 6) ont été analysés par qRT-PCR. Parmi les gènes liés à la N-glycosylation, glucosaminephosphotransferase (Glyma02g34640.1), alpha-1, 2
glucosyltransférase (Glyma07g15720.1), STT3 sous-unité de oligosaccharyltransférase (Glyma01g01270.1), et mannosyl-oligosaccharides glucosidase (Glyma05g27890.1)
ont été analysés. Parmi les gènes liés à l'urgence, une protéine disulfure isomérase (Glyma01g25050.1), Luminal protéines 5 (Glyma08g02940.1), et calréticuline
(Glyma20g23080.1) de liaison ont été analysées. Dans ces expériences, 2 jours-vieux soja ont été inondées pour 1 et 2 jours. L'ARN total a été extrait et analysé. Des plantes
non traitées ont servi de témoins.
FIGUR 5
Figure 5. Les effets du stress des inondations sur les niveaux de gènes liés de Nglycosylation expression de l'ARNm. Deux jours d'âge soja ont été traités avec des
inondations pour 1 et 2 jours (colonne blanche). Plantes non traitées ont servi de contrôle (colonne noire). ARN extrait de racines de soja a été analysé par qRT-PCR avec des amorces
spécifiques pour les gènes de N-glycosylation supplémentaire (tableau 1; figure 1 supplémentaire pour les échantillons analysés). les niveaux d'expression de l'ARNm indiquent
l'abondance relative d'ARNm normalisé contre 18S abondance. Les données montrent des valeurs moyennes ± SE de trois répétitions biologiques indépendants. Parmi les gènes liés de
N-glycosylation, glucosaminephosphotransferase (Glyma02g34640.1), alpha-1, 2 glucosyltransférase (Glyma07g15720.1), oligosaccharyltransférase, STT3 sous-unité (Glyma01g01270.1),
et mannosyl-oligosaccharides glucosidase (Glyma05g27890.1) ont été sélectionnés.
FIGUR 6
Figure 6. Effets du stress des inondations sur les niveaux de gènes liés ER d'expression de l'ARNm. Deux jours d'âge soja ont été traités avec des inondations pour 1 et 2
jours (colonne blanche). Plantes non traitées ont servi de témoins (colonnes noires). ARN extrait de racines de graines de soja a été analysé par qRT-PCR avec des amorces spécifiques de
gènes de la protéine RE supplémentaire (tableau 1). les niveaux d'expression de l'ARNm indiquent l'abondance relative d'ARNm normalisé contre 18S abondance. Les données montrent
des valeurs moyennes ± SE de trois répétitions biologiques indépendants. Parmi les gènes liés à l'urgence, une protéine disulfure isomérase (Glyma01g25050.1), luminal protéines 5
(Glyma08g02940.1), et calréticuline (Glyma20g23080.1) de liaison ont été sélectionnés.
Les niveaux d'expression de l'ARNm de glucosaminephosphotransferase, une enzyme qui est impliquée dans le démarrage du processus de synthèse des N-glycanes à la face
cytoplasmique de l'ER (Koizumi et al., 1999), l'alpha-1, 2 glucosyltransférase et STT3 sous-unité de oligosaccharyltransférase étaient régulée à la baisse sous une contrainte
de jours de l'inondation (figure 5). Mannosyl-oligosaccharides glucosidase, qui est impliqué dans rognage N-glycanes (Gillmor et al., 2002), a été régulée à la baisse sous le
stress d'inondation pendant 1 jour et régulée à la hausse sous l'effort d'inondation pendant 2 jours (figure 5). Ces résultats indiquent que le procédé de N-glycosylation et en
fin de compte la synthèse des glycoprotéines a été régulée à la baisse de manière significative sous l'effort d'une inondation jours. Le niveau de la protéine disulfure
isomérase d'expression de l'ARNm, a été régulée à la hausse dans les inondations le stress menée pendant 2 jours (figure 6). Luminale protéine de liaison 5, qui coopère avec
des intermédiaires polypeptide de pliage (Morris et al., 1997) et la calréticuline, qui est responsable pour le pliage des chaînes et des glycoprotéines de polypeptides
nouvellement synthétisés (Michalak et al., 2002), ont été régulés à la baisse de moins de 1 jour de inondations stress. Une protéine disulfure isomérase insère disulfures
dans les protéines et fournit mécanisme pour corriger les erreurs dans le disulfure de jumelage (Gilbert, 1997). Dans les racines de pois, une protéine disulfure isomérase a
été détecté dans abondance relativement élevée dans des conditions de stress. La régulation à la baisse observée de protéines et de la calréticuline liaison luminale sous
contrainte d'inondation indique que le processus de repliement des protéines dans le RE avait été perturbé parce que ce sont important pour le repliement des protéines.
Ces résultats indiquent que le repliement des protéines a été perturbée dans le RE.
Alpha-1, 2 glucosyltransférase, qui est impliqué dans le processus d'extension glycane (Farid et al., 2011), a été régulée à la baisse sous le stress d'inondation. Farid et al.
(2011) ont rapporté que l'alpha-1, 2 glucosyltransférase dans Arabidopsis est requis pour lipide-oligosaccharide lié biosynthèse et la réponse au stress abiotique. En outre,
l'inactivation de 2 résultats des glucosyltransférase dans l'activation de la réponse de la protéine dépliée et une sensibilité accrue au stress salin. Alpha-1, Burda et Aebi
(1998) a rapporté que cette expérience mutants dépourvus de gène ont diminué de glycosylation dans Saccharomyces cerevisiae. Ces résultats suggèrent que la régulation
négative du niveau d'expression de l'ARNm de l'alpha-1, 2 glucosyltransférase chez le soja racine sous contrainte d'inondation entraîne une diminution de la glycosylation.
Le niveau de la sous-unité de STT3 oligosaccharyltransférase, qui est impliqué dans le transfert glycane pour des résidus d'asparagine dans les protéines cibles (expression
de l'ARNm Koiwa et al., 2003), a été régulée à la baisse dans les inondations soja racine sous tension (figure 5). Le complexe de oligosaccharyltransférase régit l'étape
centrale de N-glycosylation, qui transfère l'oligosaccharide pré-assemblé à la protéine dans l'ER (Mohorko et al., 2011). Dans Arabidopsis, la sousunité a été rapporté STT3
pour contrôler la réponse de la plante en direction de sel / stress osmotique (Koiwa et al., 2003). STT3 résultats de la carence de la sous-unité de la protéine de défauts
underglycosylation qui perturbent la biogenèse des protéines fortement glycosylée et, finalement, plantent l'immunité innée (Nekrasov et al., 2009). De cette façon, les
plantes pourraient modifier leur système pour faire face à des conditions de stress. La régulation négative de la sous-unité de STT3 oligosaccharyltransférase pourrait une
partie imporatant de la réponse de la plante vers un stress inondations. Les plants de soya sous contrainte d'inondation pourraient éprouver underglycosylation qui mène
aux niveaux glycoprotéine diminué. La régulation à la baisse des gènes impliqués dans la glycosylation des protéines a été clairement constaté au niveau protéomique (figure
5).
Le gène codant pour une protéine disulfure isomérase, qui est impliqué dans la formation de liaisons disulfure dans les chaînes polypeptidiques naissantes (Freedman et al.,
1994), a été régulée à la hausse dans les racines de soja sous contrainte de l'inondation (figure 6). Protéines de la famille de la protéine disulfure isomérase sont impliqués
dans polypeptide de pliage et de la formation des liaisons disulfure dans le ER (Freedman et al., 1994). La protéine disulfure isomérase est triée à l'urgence de se comporter
comme un chaperon pour reconstruire protéines mal repliées dans ce compartiment (Wang et al., 2012), et est impliqué dans le contrôle de la qualité des protéines de
réserve (Kamauchi et al., 2008). Conditions stressantes résultent de l'accumulation de protéines mal repliées dans le ER (Liu et Howell 2010). Ces résultats suggèrent que
dans l'inondation des conditions de stress, la régulation positive de la protéine disulfure isomérase pourrait aider à réduire les protéines mal repliées dans le RE. Cette
régulation à la hausse pourrait être une stratégie de remodelage de reconstruire protéines mal repliées et les glycoprotéines particulier dans les plantes stressées.
Remarque finale
Glycoprotéomique exempt de gel se sont avérées utiles pour découvrir les mécanismes qui sont impliqués dans les premières étapes de la réponse de soja contre le stress
inondations. Un total de 69 glycoprotéines à partir de racines de soja ont été trouvées pour afficher d'importants changements dans l'abondance de moins de 2 jours de
stress inondations. Catégories fonctionnelles de ces glycoprotéines identifiées indiqué que la majorité était liée à la glycolyse et la dégradation des protéines. Prédiction
subcellulaire de ces glycoprotéines identifiées indiqué leur localisation dans le cytoplasme, noyau, et voies de sécrétion. Les protéines impliquées dans le métabolisme
énergétique tel que glycéraldéhyde 3 phosphate déshydrogénase se sont révélés avoir accumulation accrue sous contrainte de l'inondation. les niveaux de gènes impliqués
dans la voie de glycosylation N-expression d'ARNm indiquent une régulation à la baisse à chaque étape de cette voie. A partir des résultats présentés, et comme observé
précédemment (Baerenfaller et al., 2008;. Piques et al, 2009;. Schwanhäusser et al, 2011;. Galland et al, 2014), il apparaît que l'ARNm et les profils d'accumulation des
protéines diffèrent. Nous suggérons que ce problème provient des différents points de contrôle dans l'expression génique et également à partir des degrés divers niveaux de
protéines et stabilité de l'ARNm. Au total, notre document de présenter les résultats pour la première fois qu'une contrainte d'inondation entraîne une modification
importante dans la glycoproteome des racines de soja, qui peut offrir de nouvelles avenues pour la sélection de nouvelles variétés de soja plus résistantes à ce stress
compromettre le rendement des cultures.
Code de l'adhéion
Les données de protéomique de spectrométrie de masse ont été déposés au Consortium ProteomeXchange (http://proteomecentral.proteomexchange.org)
(http://proteomecentral.proteomexchange.org) via le référentiel PRIDE partenaire (Vizcaino et al. 2013) avec l'identifiant de l'ensemble des données et doi PXD001350.
Déclaration de conflit d'intérêt

Les auteurs déclarent que la recherche a été menée en l'absence de toutes les relations commerciales ou financières qui pourraient être interprétées comme un conflit
d'intérêts potentiel.
Remerciement
Les auteurs remercient le Dr Yohei Nanjo, Dr Keito Nishizawa, Mme MyeongWon Oh, et M. Yin Xiaojian à l'Institut national des sciences des cultures pour leurs précieuses
discussions.
Matériel complémentaire
Matériel complémentaire
Le matériel supplémentaire pour cet article peut être consulté en ligne à: http://www.frontiersin.org/journal/10.3389/fpls.2014.00627/abstract
(http://www.frontiersin.org/journal/10.3389/fpls.2014.00627/abstract)
Aréviation
CBB, de bleu brillant de Coomassie; ConA, la concanavaline A; LC, Chromatographie en phase liquide; MS, spectrométrie de masse; ER, réticulum endoplasmique; qRT-
PCR, réaction quantitative en chaîne polymérase après transcription inverse.
Référence
Abeijon, C., et Hirscnberg, CB (1992). Topographie de réactions de glycosylation dans le réticulum endoplasmique. Trends Biochem. Sci. 17, 32-36. doi: 10,1016 / 0968-0004 (92) 90424-8
Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=1533966) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=1533966) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/0968-0004(92)90424-8) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Abeijon+C.&author=Hirscnberg+C.+B.&publication_year=1992&title=Topography+of+glycosylation+reactions+in+the+endoplasmic+reticulum&journal=Trends+Biochem.+Sci&volume=17&pages=32-36)
Ahsan, N., Yoon, HS, et Jo, J. (2005). Le clonage moléculaire d'un BcPGIP ADNc à partir de Brassica campestris et son expression à plusieurs contraintes. Plant Sci. 169, 1081 au 1089. doi: 10.1016 / j.plantsci.2005.07.006

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24267479) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.plantsci.2005.07.006) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Ahsan+N.&author=Yoon+H.+S.&author=Jo+J.&publication_year=2005&title=Molecular+cloning+of+a+BcPGIP+cDNA+from+Brassica+campestris+and+its+expression+to+several+stresses&journal=Plant+Sci
&volume=169&pages=1081-1089)
Akman, M., Bhikharie, A., Mustroph, A., et Sasidharan, R. (2014). Tolérance aux inondations extrêmes dans Rorippa. Usine Signal Behav. 13: 9. doi: 10,4161 / psb.27847

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24525961) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.4161/psb.27847) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Akman+M.&author=Bhikharie+A.&author=Mustroph+A.&author=Sasidharan+R.&publication_year=2014&title=Extreme+flooding+tolerance+in+Rorippa&journal=Plant+Signal+Behav&volume=13&pages=9)
Baerenfaller, K., Grossmann, J., Grobei, MA, Hull, R., Hirsch-Hoffmann, M., Yalovsky, S., et al. (2008). Protéomique échelle du génome révèle Arabidopsis thaliana modèles de gènes et de la dynamique du protéome.
Sciences 16, 938-941. doi: 10.1126 / science.1157956

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18436743) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1126/science.1157956) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Baerenfaller+K.&author=Grossmann+J.&author=Grobei+M.+A.&author=Hull+R.&author=Hirsch-Hoffmann+M.&author=Yalovsky+S.&publication_year=2008&title=Genome-
scale+proteomics+reveals+Arabidopsis+thaliana+gene+models+and+proteome+dynamics&journal=Science&volume=16&pages=938-941)
Beck, EH, Fettig, S., Knake, C, Hartig, K., et Bhattarai, T. (2007). Les réponses spécifiques et non spécifiques des plantes au stress froid et la sécheresse. J. Biosci. 32, 501-510. doi: 10.1007 / s12038-007-0049-5

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=17536169) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1007/s12038-007-0049-5) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Beck+E.+H.&author=Fettig+S.&author=Knake+C.&author=Hartig+K.&author=Bhattarai+T.&publication_year=2007&title=Specific+and+unspecific+responses+of+plants+to+cold+and+drought+stress&journal
=J.+Biosci&volume=32&pages=501-510)
Beck, EH, Heim, R., et Hansen, J. (2004). La résistance des plantes au stress froid. Mécanismes et signaux environnementaux déclencheurs gel durcissement et désendurcissement J. Biosci. 29, 449-459. doi: 10.1007 /
BF02712118

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=15625401) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1007/BF02712118) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Beck+E.+H.&author=Heim+R.&author=Hansen+J.&publication_year=2004&title=Plant+resistance+to+cold+stress%3A+mechanisms+and+environmental+signals+triggering+frost+hardening+and+dehardeni
ng&journal=J.+Biosci&volume=29&pages=449-459)
Bita, CE, et Greats, T. (2013). La tolérance des plantes à haute température dans un environnement en mutation: les fondamentaux scientifiques et la production de chaleur cultures tolérantes au stress. Avant. Plante Sci. 4:
273. doi: 10,3389 / fpls.2013.00273
db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23914193) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.3389/fpls.2013.00273) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Bita+C.+E.&author=Greats+T.&publication_year=2013&title=Plant+tolerance+to+high+temperature+in+a+changing+environment%3A+scientific+fundamentals+and+production+of+heat+stress-
tolerant+crops&journal=Front.+Plant+Sci&volume=4&issue=273)
Bradford, MM (1976). Un procédé rapide et sensible pour la quantification de la quantité du microgramme de protéine en utilisant le principe de la protéine de liaison de colorant. Anal. Biochem. 72, 248-254. doi: 10,1016 /
0003-2697 (76) 90527-3

author=Bradford+M.+M.&publication_year=1976&title=A+rapid+and+sensitive+method+for+the+quantitation+of+microgram+quantities+of+protein+utilizing+the+principle+of+protein-
dye+binding&journal=Anal.+Biochem&volume=72&pages=248-254)
Brosch, M. Yu, L. Hubbard, T., et Choudhary, J. (2009). Identification de peptide précise et sensible avec MASCOT percolateur. J. Proteome Res. 8, 3176-3181. DOI: 10.1021 / pr800982s

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19338334) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/pr800982s) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Brosch+M.&author=Yu+L.&author=Hubbard+T.&author=Choudhary+J.&publication_year=2009&title=Accurate+and+sensitive+peptide+identification+with+MASCOT+percolator&journal=J.+Proteome+Res&
volume=8&pages=3176-3181)
Burda, P., et Aebi, M. (1998). Le locus ALG10 de Saccharomyces cerevisiae codant pour la α-1,2-glucosyltransférase du réticulum endoplasmique: glucose terminale de l'oligosaccharide lié à des lipides est requise pour
l'efficacité N-glycosylation. Glycobiology 8, 455-462. doi: 10.1093 / glycob / 8.5.455

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=9597543) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/glycob/8.5.455) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Burda+P.&author=Aebi+M.&publication_year=1998&title=The+ALG10+locus+of+Saccharomyces+cerevisiae+encodes+the+α-1,2+glucosyltransferase+of+the+endoplasmic+reticulum%3A+the+terminal+glucos
e+of+the+lipid-linked+oligosaccharide+is+required+for+efficient+N-linked+glycosylation&journal=Glycobiology&volume=8&pages=455-462)
Catala, C, Howe, KJ, Hucko, S., Rose, JKC, et Thannhauser, TW (2011). Vers la caractérisation de la glycoproteome de la tomate (Solanum lycopersicum) fruits en utilisant Concanavaline A chromatographie d'affinité et
l'analyse LCMALDIMS / MS. Proteomics 11, 1530 à 1544. doi: 10.1002 / pmic.201000424

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=21381198) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201000424) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Catala+C.&author=Howe+K.+J.&author=Hucko+S.&author=Rose+J.+K.+C.&author=Thannhauser+T.+W.&publication_year=2011&title=Towards+characterization+of+the+glycoproteome+of+tomato+
(Solanum+Lycopersicum)+fruit+using+Concanavalin+A+affinity+chromatography+and+LC-MALDI-MS%2FMS+analysis&journal=Proteomics&volume=11&pages=1530-1544)
Chalivendra, CS, et Martin, MS (2003). Adaptations moléculaires et cellulaires de Maiz au stress des inondations. Ann. Bot. 90, 119-127. doi: 10.1093 / aob / mcf210
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/aob/mcf210) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Chalivendra+C.+S.&author=Martin+M.+S.&publication_year=2003&title=Molecular+and+cellular+adaptations+of+maiz+to+flooding+stress&journal=Ann.+Bot&volume=90&pages=119-127)
Coe, H., et Michalak, M. (2010). ERp57, une oxydoréductase réticulum endoplasmique de résident multifonctionnel. Int. J. Biochem. Cell Biol. 42, 796-799. doi: 10.1016 / j.biocel.2010.01.009

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20079872) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.biocel.2010.01.009) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Coe+H.&author=Michalak+M.&publication_year=2010&title=ERp57,+a+multifunctional+endoplasmic+reticulum+resident+oxidoreductase&journal=Int.+J.+Biochem.+Cell+Biol&volume=42&pages=796-799)
Degenhardt, B., et Gimmler, H. (2000). Paroi cellulaire adaptations à de multiples contraintes environnementales dans les racines du maïs. J. Exp. Bot. 51, 595-603. doi: 10.1093 / jexbot / 51.344.595

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=10938816) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/jexbot/51.344.595) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Degenhardt+B.&author=Gimmler+H.&publication_year=2000&title=Cell+wall+adaptations+to+multiple+environmental+stresses+in+maize+roots&journal=J.+Exp.+Bot&volume=51&pages=595-603)
Eigenbrod, F., Gonzalez, P., Dash, J., et Steyl, I. (2014). Vulnérabilité des écosystèmes au changement climatique modéré par intégrité de l'habitat. Glob. Chang Biol. doi: 10.1111 / gcb.12669. [Epub ahead of print].

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=25059822) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/gcb.12669) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Eigenbrod+F.&author=Gonzalez+P.&author=Dash+J.&author=Steyl+I.&publication_year=2014&title=Vulnerability+of+ecosystems+to+climate+change+moderated+by+habitat+intactness&journal=Glob.+Chan
g+Biol)
Emanuelsson, O., Brunak, S., Heijne, GV, et Nielsen, H. (2007). La localisation des protéines dans la cellule en utilisant TargetP, SignalP, et des outils associés. Nat. Protoc. 2, 953-971. doi: 10.1038 / nprot.2007.131

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=17446895) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1038/nprot.2007.131) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Emanuelsson+O.&author=Brunak+S.&author=Heijne+G.+V.&author=Nielsen+H.&publication_year=2007&title=Locating+proteins+in+the+cell+using+TargetP,+SignalP,+and+related+tools&journal=Nat.+Pro
toc&volume=2&pages=953-971)
Farid, A., Pabst, M., Schobere, J., Altmann, F., Glössl, J., et Strasser, R. (2011). Arabidopsis thaliana alpha 1, 2-glucosyltransférase (ALG10) est nécessaire pour l'efficacité N la croissance de -glycosylation et la feuille. usine
J. 68, 314-325. doi: 10.1111 / j.1365-313X.2011.04688.x

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=21707802) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-313X.2011.04688.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Farid+A.&author=Pabst+M.&author=Schobere+J.&author=Altmann+F.&author=Glossl+J.&author=Strasser+R.&publication_year=2011&title=Arabidopsis+thaliana+alpha+1,+2-glucosyltransferase+
(ALG10)+is+required+for+efficient+N-glycosylation+and+leaf+growth&journal=Plant+J&volume=68&pages=314-325)
Freedman, RB, Hirst, TR, et Tuite, MF (1994). Protéine disulfure isomérisent:. Construire des ponts dans le repliement des protéines Trends Biochem. Sci. 19, 331-336. doi: 10,1016 / 0968-0004 (94) 90072-8

author=Freedman+R.+B.&author=Hirst+T.+R.&author=Tuite+M.+F.&publication_year=1994&title=Protein+disulphide+isomerise%3A+building+bridges+in+protein+folding&journal=Trends+Biochem.+Sci&volume=1
9&pages=331-336)
Galland, M., Huguet, R., Arc, E., Cueff, G., emploi, D., et Rajjou, L. (2014). Protéomique dynamiques souligne l'importance de la traduction de l'ARNm sélective et le renouvellement des protéines pendant Arabidopsis la
germination des graines. Mol. Cellule Proteomics 13, 252-268. doi: 10,1074 / mcp.M113.032227

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24198433) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1074/mcp.M113.032227) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Galland+M.&author=Huguet+R.&author=Arc+E.&author=Cueff+G.&author=Job+D.&author=Rajjou+L.&publication_year=2014&title=Dynamic+proteomics+emphasizes+the+importance+of+selective+mRNA+
translation+and+protein+turnover+during+Arabidopsis+seed+germination&journal=Mol.+Cell+Proteomics&volume=13&pages=252-268)
Gilbert, HF (1997). Une protéine disulfure isomérase et assistée repliement des protéines. J. Biol. Chem. 272, 29399-29402. doi: 10,1074 / jbc.272.47.29399

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=9367991) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.47.29399) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Gilbert+H.+F.&publication_year=1997&title=Protein+disulfide+isomerase+and+assisted+protein+folding&journal=J.+Biol.+Chem&volume=272&pages=29399-29402)
Gillmor, CS, Poindexter, P., Lorieau, J., Palcic, MM, et Somerville, C. (2002). Alpha-glucosidase I est nécessaire pour la biosynthèse de la cellulose et de la morphogenèse dans Arabidopsis. J. Cell Biol. 10, 1003-1013. doi:
10,1083 / jcb.200111093

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=11901167) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200111093) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Gillmor+C.+S.&author=Poindexter+P.&author=Lorieau+J.&author=Palcic+M.+M.&author=Somerville+C.&publication_year=2002&title=Alpha-
glucosidase+I+is+required+for+cellulose+biosynthesis+and+morphogenesis+in+Arabidopsis&journal=J.+Cell+Biol&volume=10&pages=1003-1013)
Githiri, SM, Watanabe, S., Harada, K., et Takahashi, R. (2006). Analyse de QTL de tolérance aux inondations dans le soja à un stade précoce végétative croissance. Obtention végétale. 125, 613-618. doi: 10.1111 / j.1439-
0523.2006.01291.x
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1439-0523.2006.01291.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Githiri+S.+M.&author=Watanabe+S.&author=Harada+K.&author=Takahashi+R.&publication_year=2006&title=QTL+analysis+of+flooding+tolerance+in+soybean+at+an+early+vegetative+growth+stage&journ
al=Plant+Breed&volume=125&pages=613-618)
Gupta, R., et Brunak, S. (2002). Prédiction de glycosylation à travers le protéome humain et de la corrélation de la fonction des protéines. Pac. Symp. Biocomput. 7, 310-322.

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=11928486) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Gupta+R.&author=Brunak+S.&publication_year=2002&title=Prediction+of+glycosylation+across+the+human+proteome+and+the+correlation+to+protein+function&journal=Pac.+Symp.+Biocomput&volume=
7&pages=310-322)
Hao, XY, Han, X., Ju, H., et Lin, ED (2010). Impact du changement climatique sur la production de soja:. Un avis Ying Yong Sheng Xue Bao Tai. 21, 2697 à 2706.

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=21328963) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Hao+X.+Y.&author=Han+X.&author=Ju+H.&author=Lin+E.+D.&publication_year=2010&title=Impact+of+climatic+change+on+soybean+production%3A+a+review&journal=Ying+Yong+Sheng+Tai+Xue+Bao
&volume=21&pages=2697-2706)
Hashiguchi, A., Sakata, K., et Komatsu, S. (2009). Analyse du protéome de plants de soja en phase de démarrage sous contrainte d'inondation. J. Proteome Res. 8, 2058-2069. doi: 10.1021 / pr801051m

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19714819) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/pr801051m) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Hashiguchi+A.&author=Sakata+K.&author=Komatsu+S.&publication_year=2009&title=Proteome+analysis+of+early+stage+soybean+seedlings+under+flooding+stress&journal=J.+Proteome+Res&volume=8&p
ages=2058-2069)
Henrissat, B., et Davies, G. (1997). Classification structurelle et basée sur la séquence de glycoside hydrolases. Curr. Opin. Struct. Biol. 7, 637-644. doi: 10.1016 / S0959-440X (97) 80072-3

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=9345621) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(97)80072-3) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Henrissat+B.&author=Davies+G.&publication_year=1997&title=Structural+and+sequence-based+classification+of+glycoside+hydrolases&journal=Curr.+Opin.+Struct.+Biol&volume=7&pages=637-644)
Horton, P., Park, KJ, Obayashi, T., Fujita, N., Harada, H., Adams-Collier, CJ, et al. (2007). Wolf PSORT:. Localisation des protéines prédicteur Nucleic Acids Res. 35, W585 W587-. doi: 10.1093 / nar / gkm259

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=17517783) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm259) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Horton+P.&author=Park+K.+J.&author=Obayashi+T.&author=Fujita+N.&author=Harada+H.&author=Adams-
Collier+C.+J.&publication_year=2007&title=WoLF+PSORT%3A+protein+localization+predictor&journal=Nucleic+Acids+Res&volume=35&pages=W585-W587)
Hou, FF, et Thseng, FS (1991). Les études sur la tolérance aux inondations de semences de soja. Différences variétales Euphytica 57, 169-173. doi: 10.1007 / BF00023075
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1007/BF00023075) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Hou+F.+F.&author=Thseng+F.+S.&publication_year=1991&title=Studies+on+the+flooding+tolerance+of+soybean+seed%3A+varietal+differences&journal=Euphytica&volume=57&pages=169-173)
Huang, B., and Johnson, JW (1995). La respiration racinaire et de l'état d'hydrate de carbone de deux génotypes de blé en réponse à l'hypoxie. Ann. Bot. 75, 427-432. doi: 10.1006 / anbo.1995.1041
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1006/anbo.1995.1041) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Huang+B.&author=Johnson+J.+W.&publication_year=1995&title=Root+respiration+and+carbohydrate+status+of+two+wheat+genotypes+in+response+to+hypoxia&journal=Ann.+Bot&volume=75&pages=427-
432)
Kamauchi, S., Wadahama, H., Iwasaki, K., Nakamoto, Y., Nishizawa, K., Ishimoto, M., et al. (2008). Le clonage moléculaire et la caractérisation de deux disulfure de protéine de soja isomérases chaperons moléculaires pour
des protéines de stockage de graines. FEBS J. 275, 2644 au 2658. doi: 10.1111 / j.1742-4658.2008.06412.x

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18422652) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06412.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Kamauchi+S.&author=Wadahama+H.&author=Iwasaki+K.&author=Nakamoto+Y.&author=Nishizawa+K.&author=Ishimoto+M.&publication_year=2008&title=Molecular+cloning+and+characterization+of+two
+soybean+protein+disulfide+isomerases+as+molecular+chaperones+for+seed+storage+proteins&journal=FEBS+J&volume=275&pages=2644-2658)
Kanai, M., Nishimura, M., et Hayashi, M. (2010). Un transporteur ABC peroxysomes favorise la germination des semences en induisant la dégradation de la pectine sous le contrôle de AB15. Usine J. 62, 936-947. doi:
10.1111 / j.1365-313X.2010.04205.x

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20345608) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-313X.2010.04205.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Kanai+M.&author=Nishimura+M.&author=Hayashi+M.&publication_year=2010&title=A+peroxisomal+ABC+transporter+promotes+seed+germination+by+inducing+pectin+degradation+under+the+control+of
+AB15&journal=Plant+J&volume=62&pages=936-947)
Koiwa, H., Li, F., McCully, MG, Mendoza, I., Koizumi, N., Manabe, Y., et coll. (2003). La sous-unité STT3a isoforme de Arabidopsis contrôles oligosaccharyltransférase réponses adaptatives au sel / stress osmotique. Plant
Cell 15, 2273-2284. doi: 10,1105 / tpc.013862

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=12972670) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1105/tpc.013862) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Koiwa+H.&author=Li+F.&author=McCully+M.+G.&author=Mendoza+I.&author=Koizumi+N.&author=Manabe+Y.&publication_year=2003&title=The+STT3a+subunit+isoform+of+Arabidopsis+oligosaccharyltr
ansferase+controls+adaptive+responses+to+salt%2Fosmotic+stress&journal=Plant+Cell&volume=15&pages=2273-2284)
Koizumi, N., Ujino, T., Sano, H., et Chrispeels, MJ (1999). La surexpression d'un gène qui code pour le premier enzyme dans la biosynthèse de l'asparagine-glycanes liés rend les plantes résistantes à la tunicamycine et évite
la protéine dépliée de respone induite par la tunicamycine. Plant Physiol. 121, 353-361. doi: 10.1104 / pp.121.2.353

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=10517826) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1104/pp.121.2.353) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Koizumi+N.&author=Ujino+T.&author=Sano+H.&author=Chrispeels+M.+J.&publication_year=1999&title=Overexpression+of+a+gene+that+encodes+the+first+enzyme+in+the+biosynthesis+of+asparagines-
linked+glycans+makes+plants+resistant+to+tunicamycin+and+obviates+the+tunicamycin-induced+unfolded+protein+respone&journal=Plant+Physiol&volume=121&pages=353-361)
Komatsu, S., Han, C, Nanjo, Y., Nahar, MA, Wang, K., Il, D., et al. (2013). Analyse protéomique quantitative sans étiquette de l'effet de l'acide abscissique dans le soja à un stade précoce dans les inondations. J. Proteome
Res. 12, 4769 à 4784. doi: 10.1021 / pr4001898

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23808807) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/pr4001898) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Komatsu+S.&author=Han+C.&author=Nanjo+Y.&author=Nahar+M.+A.&author=Wang+K.&author=He+D.&publication_year=2013&title=Label-
free+quantitative+proteomic+analysis+of+abscisic+acid+effect+in+early-stage+soybean+under+flooding&journal=J.+Proteome+Res&volume=12&pages=4769-4784)
Komatsu, S., Kobayashi, Y., Nishizawa, K., Nanjo, Y., et Furukawa, K. (2010). Protéomique analyse comparative des protéines exprimées de façon différentielle dans la paroi cellulaire de soja lors des crues stress. Acides
aminés 39, 1435 au 1449. doi: 10.1007 / s00726-010-0608-1

author=Komatsu+S.&author=Kobayashi+Y.&author=Nishizawa+K.&author=Nanjo+Y.&author=Furukawa+K.&publication_year=2010&title=Comparative+proteomics+analysis+of+differentially+expressed+proteins+in
+soybean+cell+wall+during+flooding+stress&journal=Amino+Acids&volume=39&pages=1435-1449)
Komatsu, S., Kuji, R., Nanjo, Y., Hiraga, S., et Furukawa, K. (2012). Une analyse complète de la fraction du réticulum endoplasmique enrichi en pointes des racines de soja sous contrainte d'inondation en utilisant des
techniques de protéomique. J. Protéomique 77, 531-560. doi: 10.1016 / j.jprot.2012.09.032

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23041469) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2012.09.032) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Komatsu+S.&author=Kuji+R.&author=Nanjo+Y.&author=Hiraga+S.&author=Furukawa+K.&publication_year=2012&title=Comprehensive+analysis+of+endoplasmic+reticulum-
enriched+fraction+in+root+tips+of+soybean+under+flooding+stress+using+proteomics+techniques&journal=J.+Proteomics&volume=77&pages=531-560)
Komatsu, S., Nakamura, T., Sugimoto, Y., et Sakamoto, K. (2014). L'analyse protéomique et métabolomique de conseils soja profondes sous les inondations stress. Protein Peptide Soit. 21, 865-884. doi: 10,2174 /
0929866521666140320110521

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24654851) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.2174/0929866521666140320110521)
Komatsu, S., Wada, T., Abelea, Y., Nouri, MZ, Nanjo, Y., Nakayama, N., et al. (2009). L'analyse de protéome membranaire plasmique dans le soja et l'application à la réponse au stress d'inondation. J. Proteome Res. 8,
4487-4499. doi: 10.1021 / pr9002883

author=Komatsu+S.&author=Wada+T.&author=Abelea+Y.&author=Nouri+M.+Z.&author=Nanjo+Y.&author=Nakayama+N.&publication_year=2009&title=Analysis+of+plasma+membrane+proteome+in+soybean+and
+application+to+flooding+stress+response&journal=J.+Proteome+Res&volume=8&pages=4487-4499)
Kornfeld, R. et Kornfeld, S. (1985). Assemblée des oligosaccharides liés à l'asparagine. Annu. Rev. Biochem. 54, 631-664. doi: 10,1146 / annurev.bi.54.070185.003215

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=3896128) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1146/annurev.bi.54.070185.003215) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Kornfeld+R.&author=Kornfeld+S.&publication_year=1985&title=Assembly+of+asparagine-linked+oligosaccharides&journal=Annu.+Rev.+Biochem&volume=54&pages=631-664)
Kukavica, BM, Veljovicc-Jovanovicc, SD, Menckhoff, L., et Lüthje, S. (2012). Paroi cellulaire lié classe cationiques et anioniques III isoperoxydases de racines du pois:. Caractérisation biochimique et la fonction de la
croissance de la racine J. Exp. Bot. 63, 4631-4645. doi: 10.1093 / jxb / ers139

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=22760472) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/jxb/ers139) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Kukavica+B.+M.&author=Veljovicc-Jovanovicc+S.+D.&author=Menckhoff+L.&author=Lüthje+S.&publication_year=2012&title=Cell+wall-
bound+cationic+and+anionic+class+III+isoperoxidases+of+pea+root%3A+biochemical+characterization+and+function+in+root+growth&journal=J.+Exp.+Bot&volume=63&pages=4631-4645)
Lammens, W., Roy, KL, Schroeven, L., Laere, AV, Rabijins, A., et Ende, WVD (2009). Idées structurels dans la famille glycoside hydrolase 32 et 68 enzymes: implications fonctionnelles. J. Exp. Bot. 60, 727-740. doi:
10.1093 / jxb / ern333

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19129163) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/jxb/ern333) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Lammens+W.&author=Roy+K.+L.&author=Schroeven+L.&author=Laere+A.+V.&author=Rabijins+A.&author=Ende+W.+V.+D.&publication_year=2009&title=Structural+insights+into+glycoside+hydrolase+fa
mily+32+and+68+enzymes%3A+functional+implications&journal=J.+Exp.+Bot&volume=60&pages=727-740)
Laxalt, AM, Cassia, RO, Sanllorenti, PM, Madrid, EA, Andreu, AB, Daleo, GR, et al. (1996). L'accumulation de l'ARN de déshydrogénase de glycéraldéhyde-3-phosphate cytosolique sous biologique des conditions de stress
et les traitements éliciteurs la pomme de terre. Plant Mol. Biol. 30, 961-972. doi: 10.1007 / BF00020807

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=8639754) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1007/BF00020807) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Laxalt+A.+M.&author=Cassia+R.+O.&author=Sanllorenti+P.+M.&author=Madrid+E.+A.&author=Andreu+A.+B.&author=Daleo+G.+R.&publication_year=1996&title=Accumulation+of+cytosolic+glyceraldehyd
e-3-phosphate+dehydrogenase+RNA+under+biological+stress+conditions+and+elicitor+treatments+in+potato&journal=Plant+Mol.+Biol&volume=30&pages=961-972)
Lee, A., Nakano, M., Hincapie, M., Kolarich, D., Baker, MS, Hancock, WS, et al. (2010). L'énigme lectine: glycoprotéines fractionnées à partir de mélanges complexes ont des profils similaires glycomic. OMICS. 14, 487-499.
doi: 10,1089 / omi.2010.0075
db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20726804) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1089/omi.2010.0075) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Lee+A.&author=Nakano+M.&author=Hincapie+M.&author=Kolarich+D.&author=Baker+M.+S.&author=Hancock+W.+S.&publication_year=2010&title=The+lectin+riddle%3A+glycoproteins+fractionated+from
+complex+mixtures+have+similar+glycomic+profiles&journal=OMICS&volume=14&pages=487-499)
Ligat, L., Lauber, E., Albenne, C, San Clemente, H., Valot, B., Zivy, M., et al. (2011). Analyse du protéome de sève brute de Brassica oleracea révèle une teneur élevée en protéines sécrétées. Proteomics 11, 1798 à 1813. doi:
10.1002 / pmic.201000781

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=21413152) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201000781) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Ligat+L.&author=Lauber+E.&author=Albenne+C.&author=San+Clemente+H.&author=Valot+B.&author=Zivy+M.&publication_year=2011&title=Analysis+of+the+xylem+sap+proteome+of+Brassica+oleracea+r
eveals+a+high+content+in+secreted+proteins&journal=Proteomics&volume=11&pages=1798-1813)
Liu, JX, et Howell, SH (2010). Endoplasmique réticulum le contrôle de la qualité des protéines et de sa relation au stress environnemental dans les plantes. Plant Cell 22, 2930-2942. doi: 10,1105 / tpc.110.078154

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20876830) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1105/tpc.110.078154) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Liu+J.+X.&author=Howell+S.+H.&publication_year=2010&title=Endoplasmic+reticulum+protein+quality+control+and+its+relationship+to+environmental+stress+in+plants&journal=Plant+Cell&volume=22&
pages=2930-2942)
Madera, M. Mann, B., Mechref, Y., et Novotny, MV (2008). Efficacité de l'enrichissement de la glycoprotéine par chromatographie d'affinité lectine microscopique. J. Sci septembre. 31, 2722 à 2732. doi: 10.1002 /
jssc.200800094

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18623281) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1002/jssc.200800094) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Madera+M.&author=Mann+B.&author=Mechref+Y.&author=Novotny+M.+V.&publication_year=2008&title=Efficacy+of+glycoprotein+enrichment+by+microscale+lectin+affinity+chromatography&journal=J.+
Sep.+Sci&volume=31&pages=2722-2732)
Manavalan, LP, Guttikonda, SK, Tran, LS, et Nguyen, HT (2009). Approches physiologiques et moléculaires pour améliorer la résistance à la sécheresse dans le soja. Plant Cell Physiol. 50, 1260-1276. doi: 10.1093 / PCP /
pcp082

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19546148) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/pcp/pcp082) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Manavalan+L.+P.&author=Guttikonda+S.+K.&author=Tran+L.+S.&author=Nguyen+H.+T.&publication_year=2009&title=Physiological+and+molecular+approaches+to+improve+drought+resistance+in+soybe
an&journal=Plant+Cell+Physiol&volume=50&pages=1260-1276)
McLoughlin, F., Arisz, SA, Dekker, HL, Kramer, G., de Koster, CG, Haring, MA, et al. (2013). Identification de nouveaux candidats protéines de liaison aux acides phosphatidiques impliqués dans la réponse sel stress de
Arabidopsis thaliana racines. Biochem. J. 450, 573581. doi: 10,1042 / BJ20121639

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23323832) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1042/BJ20121639) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=McLoughlin+F.&author=Arisz+S.+A.&author=Dekker+H.+L.&author=Kramer+G.&author=de+Koster+C.+G.&author=Haring+M.+A.&publication_year=2013&title=Identification+of+novel+candidate+phosphat
idic+acid-binding+proteins+involved+in+the+salt-stress+response+of+Arabidopsis+thaliana+roots&journal=Biochem.+J&volume=450&pages=573-581)
Michalak, M. Parker, JMR et Opas, M. (2002). Ca 2+ signalisation et de calcium chaperons du réticulum endoplasmique contraignant. Cell Calcium 32, 269-278. doi: 10.1016 / S0143416002001884

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=12543089) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/S0143416002001884) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Michalak+M.&author=Parker+J.+M.+R.&author=Opas+M.&publication_year=2002&title=Ca2++signaling+and+calcium+binding+chaperones+of+the+endoplasmic+reticulum&journal=Cell+Calcium&volume=
32&pages=269-278)
Minic, Z., Jamet, E., Négroni, L., Arsène der Garabedian, P., Zivy, M., et Jouanin, L. (2007). Un sous-protéome de Arabidopsis thaliana tiges matures piégés sur concanavaline A est enrichi en hydrolases paroi cellulaire de
glycosides. J. Exp. Bot. 58, 2503 à 2512. doi: 10.1093 / jxb / erm082

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=17526915) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erm082) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Minic+Z.&author=Jamet+E.&author=Négroni+L.&author=Arsene+der+Garabedian+P.&author=Zivy+M.&author=Jouanin+L.&publication_year=2007&title=A+sub-
proteome+of+Arabidopsis+thaliana+mature+stems+trapped+on+Concanavalin+A+is+enriched+in+cell+wall+glycoside+hydrolases&journal=J.+Exp.+Bot&volume=58&pages=2503-2512)
Mohorko, E., Glockshuber, R., et Aebi, M. (2011). Oligosaccharyltransférase:. Enzyme central de N-glycosylation des protéines liées J. Hériter. Metab. Dis. 34, 869-878. doi: 10.1007 / s10545-011-9337-1

author=Mohorko+E.&author=Glockshuber+R.&author=Aebi+M.&publication_year=2011&title=Oligosaccharyltransferase%3A+the+central+enzyme+of+N-
linked+protein+glycosylation&journal=J.+Inherit.+Metab.+Dis&volume=34&pages=869-878)
Morris, JA, Dorner, AJ, Edwards, CA, et Hendershot, LM (1997). Protéine de liaison à fonction immunoglobuline (BiP) est nécessaire pour protéger les cellules contre le stress du reticulum endoplasmique mais ne sont pas
requis pour la sécrétion de protéines sélectives. J. Biol. Chem. 272, 4327-4334. doi: 10,1074 / jbc.272.7.4327

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=9020152) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.7.4327) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Morris+J.+A.&author=Dorner+A.+J.&author=Edwards+C.+A.&author=Hendershot+L.+M.&publication_year=1997&title=Immunoglobulin+binding+protein+
(BiP)+function+is+required+to+protect+cells+from+endoplasmic+reticulum+stress+but+is+not+required+for+the+secretion+of+selective+proteins&journal=J.+Biol.+Chem&volume=272&pages=4327-4334)
Nakayama, N., Hashmoto, S., Shimada, S., Takahashi, M. Kim, YH, Oya, T., et al. (2004). L'effet de la contrainte d'inondation à l'étape de germination sur la croissance de soja par rapport à la teneur en humidité
initialseed. J. Crop Sci. 73, 323-329. doi: 10,1626 / jcs.73.323
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1626/jcs.73.323)
Nanjo, Y., Nakamura, T., et Komatsu, S. (2013). Identification des protéines d'indicateurs associés aux blessures d'inondation dans les semis de soja sous la protéomique quantitative sans étiquette. J. Proteome Res. 12,
4785-4798. doi: 10.1021 / pr4002349

author=Nanjo+Y.&author=Nakamura+T.&author=Komatsu+S.&publication_year=2013&title=Identification+of+indicator+proteins+associated+with+flooding+injury+in+soybean+seedlings+under+label-
free+quantitative+proteomics&journal=J.+Proteome+Res&volume=12&pages=4785-4798)
Nanjo, Y., Skultety, L., Ashraf, Y., et Komatsu, S. (2010). Analyse protéomique comparative du stade précoce de plants de soja réponses aux inondations en utilisant des techniques de gel et sans gel. J. Proteome Res. 9,
3989-4002. doi: 10.1021 / pr100179f

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20540568) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/pr100179f) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Nanjo+Y.&author=Skultety+L.&author=Ashraf+Y.&author=Komatsu+S.&publication_year=2010&title=Comparative+proteomic+analysis+of+early-
stage+soybean+seedlings+responses+to+flooding+by+using+gel+and+gel-free+techniques&journal=J.+Proteome+Res&volume=9&pages=3989-4002)
Nanjo, Y., Skultety, L., Uvackova, L., Klubicova, K., Hajduch, M., et Komatsu, S. (2011). Mass analyse fondées sur la spectrométrie de changements protéomiques dans les pointes des racines de jeunes plants de soja
inondées. J. Proteome Res. 11, 372-385. doi: 10.1021 / pr200701y

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=22136409) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/pr200701y) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Nanjo+Y.&author=Skultety+L.&author=Uvackova+L.&author=Klubicova+K.&author=Hajduch+M.&author=Komatsu+S.&publication_year=2011&title=Mass+spectrometry-
based+analysis+of+proteomic+changes+in+the+root+tips+of+flooded+soybean+seedlings&journal=J.+Proteome+Res&volume=11&pages=372-385)
Nekrasov, V., Li, J., Batoux, M., Roux, M. Chu, ZH, Lacombe, S., et al. (2009). Le contrôle de l'EFR récepteur motif de reconnaissance par un complexe de protéine de ER dans l'immunité des plantes. EMBO J. 28, 3428 à
3438. doi: 10.1038 / emboj.2009.262

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19763086) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2009.262) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Nekrasov+V.&author=Li+J.&author=Batoux+M.&author=Roux+M.&author=Chu+Z.+H.&author=Lacombe+S.&publication_year=2009&title=Control+of+the+pattern-
recognition+receptor+EFR+by+an+ER+protein+complex+in+the+plant+immunity&journal=EMBO+J&volume=28&pages=3428-3438)
Nishizawa, K., Hiraga, S., Yasue, H., Chiba, M., Tougou, M., Nanjo, Y., et coll. (2013). La synthèse de peroxydases d'ascorbate cytosolique dans la germination des graines et des plants de soja et leur comportement sous
inondations stress. Biosci. Biotechnol. Biochem. 77, 2205-2209. doi: 10,1271 / bbb.130384

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24200779) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1271/bbb.130384) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Nishizawa+K.&author=Hiraga+S.&author=Yasue+H.&author=Chiba+M.&author=Tougou+M.&author=Nanjo+Y.&publication_year=2013&title=The+synthesis+of+cytosolic+ascorbate+peroxidases+in+germinati
ng+seeds+and+seedlings+of+soybean+and+their+behavior+under+flooding+stress&journal=Biosci.+Biotechnol.+Biochem&volume=77&pages=2205-2209)
Normile, D. (2008). Réinventer le riz pour nourrir le monde. La science 321, 330-333. doi: 10.1126 / science.321.5887.330

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18635770) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1126/science.321.5887.330) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Normile+D.&publication_year=2008&title=Reinventing+rice+to+feed+the+world&journal=Science&volume=321&pages=330-333)
Olsen, JV, de Godoy, LMF, Li, G., Macek, B., Mortensen, P., Pesch, R., et al. (2005). Parties par million précision de la masse sur un spectromètre de masse Orbitrap par injection de masse de verrouillage dans un C-piège.
Mol. Cell. Protéomique 4, 2010-2021. doi: 10,1074 / mcp.T500030 MCP200-
db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=16249172) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1074/mcp.T500030-MCP200) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Olsen+J.+V.&author=de+Godoy+L.+M.+F.&author=Li+G.&author=Macek+B.&author=Mortensen+P.&author=Pesch+R.&publication_year=2005&title=Parts+per+million+mass+accuracy+on+an+orbitrap+ma
ss+spectrometer+via+lock+mass+injection+into+a+C-trap&journal=Mol.+Cell.+Proteomics&volume=4&pages=2010-2021)
Oosterhuis, DM, Scott, HD, Hampton, RE, et Wullschleter, SD (1990). Réponse physiologique de deux soja (Glycine max L. Merr) cultivars à court terme des inondations. Environ. Exp. Bot. 30, 85-92. doi: 10.1016 / de
0098 à 8472 (90) 90012-S
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/0098-8472(90)90012-S) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Oosterhuis+D.+M.&author=Scott+H.+D.&author=Hampton+R.+E.&author=Wullschleter+S.+D.&publication_year=1990&title=Physiological+response+of+two+soybean+
(Glycine+max,+L.+Merr)+cultivars+to+short-term+flooding&journal=Environ.+Exp.+Bot&volume=30&pages=85-92)
Opassiri, R., Pomthong, B., Akiyama, T., Nakphaichit, M., Onkoksoong, T., Cairns, MK, et al. (2007). Un riz induite par le stress (Oryza sativa L.) β-glucosidase représente une nouvelle sous-famille de la famille glycosyle
hydrolase 5 contenant un domaine fascine-like. Biochem. J. 408, 241249. doi: 10,1042 / BJ20070734

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=17705786) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1042/BJ20070734) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Opassiri+R.&author=Pomthong+B.&author=Akiyama+T.&author=Nakphaichit+M.&author=Onkoksoong+T.&author=Cairns+M.+K.&publication_year=2007&title=A+stress-induced+rice+(Oryza+sativa+L.)+β-
glucosidase+represents+a+new+subfamily+of+glycosyl+hydrolase+family+5+containing+a+fascin-like+domain&journal=Biochem.+J&volume=408&pages=241-249)
Ovidio, RD, Raiola, A., Capodicasa, C, Devoto, A., Potiggia, D., Roberti, S., et al. (2004). Caractérisation du locus complexe de protéines polygalacturonase inhibant encodage de haricots révèle subfunctionalization pour la
défense contre les champignons et les insectes. Plant Physiol. 135, de 2424 à 2435. doi: 10.1104 / pp.104.044644

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=15299124) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1104/pp.104.044644) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Ovidio+R.+D.&author=Raiola+A.&author=Capodicasa+C.&author=Devoto+A.&author=Potiggia+D.&author=Roberti+S.&publication_year=2004&title=Characterization+of+the+complex+locus+of+bean+encodi
ng+polygalacturonase-inhibiting+proteins+reveals+subfunctionalization+for+defense+against+fungi+and+insects&journal=Plant+Physiol&volume=135&pages=2424-2435)
Pan, S., Chen, R., Aebersold, R., et Brentnall, TA (2011). Glycoprotéomique-de spectrométrie de masse à base d'une perspective de la protéomique. Mol. Cell. Protéomique 10: R110.003251. doi: 10,1074 / mcp.R110.003251

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20736408) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1074/mcp.R110.003251) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Pan+S.&author=Chen+R.&author=Aebersold+R.&author=Brentnall+T.+A.&publication_year=2011&title=Mass+spectrometry+based+glycoproteomics-
from+a+proteomics+perspective&journal=Mol.+Cell.+Proteomics&volume=10&pages=R110.003251)
Parvaiz, A., et Satyawati, S. (2008). Stress salin et phytosanitaires réponses biochimiques des plantes. Le sol des végétaux J. 54, 89-99.
Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Parvaiz+A.&author=Satyawati+S.&publication_year=2008&title=Salt+stress+and+phyto+biochemical+responses+of+plants&journal=Plant+Soil+J&volume=54&pages=89-99)
Piques, M., Schulze, WX, Höhne, M., Usadel, B., Gibon, Y., Rohwer, J., et al. (2009). Ribosome et copie de la transcription des chiffres, des taux d'occupation des polysome et la dynamique de l'enzyme dans Arabidopsis.
Mol. Syst. Biol. 5: 314. doi: 10.1038 / msb.2009.68

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19888209) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1038/msb.2009.68) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Piques+M.&author=Schulze+W.+X.&author=Höhne+M.&author=Usadel+B.&author=Gibon+Y.&author=Rohwer+J.&publication_year=2009&title=Ribosome+and+transcript+copy+numbers,+polysome+occupa
ncy+and+enzyme+dynamics+in+Arabidopsis&journal=Mol.+Syst.+Biol&volume=5&pages=314)
Rayon, C, Lerouge, P., et Faye, L. (1998). La protéine N-glycosylation chez les plantes. J. Exp. Bot. 49, de 1463 à 1472. doi: 10.1093 / jxb / 49.326.1463
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/jxb/49.326.1463) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Rayon+C.&author=Lerouge+P.&author=Faye+L.&publication_year=1998&title=The+protein+N-glycosylation+in+plants&journal=J.+Exp.+Bot&volume=49&pages=1463-1472)
Roth, Z., Yehezkel, G., et Khalaila, I. (2012). Identification et quantification de la glycosylation des protéines. Int. J. Carbo. Chem. 2012: 640923. doi: 10,1155 / 2012/640923
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1155/2012/640923) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Roth+Z.&author=Yehezkel+G.&author=Khalaila+I.&publication_year=2012&title=Identification+and+quantification+of+protein+glycosylation&journal=Int.+J.+Carbo.+Chem&volume=2012&pages=640923)
Ruiz-mai, E., Thannhauser, TW, Zhang, S., et Rose, JK (2012). Technologies analytiques pour l'identification et la caractérisation de l'usine N-glycoproteome. Avant. Plante Sci. 3: 150. doi: 10,3389 / fpls.2012.00150

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=22783270) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.3389/fpls.2012.00150) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?author=Ruiz-
May+E.&author=Thannhauser+T.+W.&author=Zhang+S.&author=Rose+J.+K.&publication_year=2012&title=Analytical+technologies+for+identification+and+characterization+of+the+plant+N-
glycoproteome&journal=Front.+Plant+Sci&volume=3&issue=150)
Schmutz, J., Cannon, SB, Schlueter, J., Ma, J., Mitros, T. Nelson, W., et al. (2010). Séquence du génome du soja palaeopolyploid. Nature 463, 178-183. doi: 10.1038 / nature08670

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=20075913) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1038/nature08670) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Schmutz+J.&author=Cannon+S.+B.&author=Schlueter+J.&author=Ma+J.&author=Mitros+T.&author=Nelson+W.&publication_year=2010&title=Genome+sequence+of+the+palaeopolyploid+soybean&journal=
Nature&volume=463&pages=178-183)
Schwanhäusser, B., Busse, D., Li, N., Dittmar, G., Schuchhardt, J., Wolf, J., et al. (2011). Rectificatif: la quantification globale des mammifères contrôle de l'expression des gènes. Nature 7, 126-127. doi: 10.1038 /
nature11848

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23407496) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1038/nature11848)
Shi, F., Yamamoto, R., Shimamura, S., Hiraga, S., Nakayama, N., Nakamura, T., et al. (2008). Cytosolique ascorbate peroxydase 2 (Capx 2) est impliqué dans la réponse de soja aux inondations. Phytochemistry 69, 1295 au
1303. doi: 10.1016 / j.phytochem.2008.01.007

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18308350) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.phytochem.2008.01.007) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Shi+F.&author=Yamamoto+R.&author=Shimamura+S.&author=Hiraga+S.&author=Nakayama+N.&author=Nakamura+T.&publication_year=2008&title=Cytosolic+ascorbate+peroxidase+2+
(Capx+2)+is+involved+in+the+soybean+response+to+flooding&journal=Phytochemistry&volume=69&pages=1295-1303)
Sly, WS, et Fischer, MD (1982). Le système de reconnaissance de phosphomannosyle pour le transport intracellulaire et intercellulaire des enzymes lysosomales. J. Cellule Biochem. 18, 67-85. doi: 10.1002 /
jcb.1982.240180107

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=6279685) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1002/jcb.1982.240180107) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Sly+W.+S.&author=Fischer+M.+D.&publication_year=1982&title=The+phosphomannosyl+recognition+system+for+intracellular+and+intercellular+transport+of+lysosomal+enzymes&journal=J.+Cell+Biochem
&volume=18&pages=67-85)
Spiro, RG (2002). Glycosylation des protéines: la nature, la distribution, la formation enzymatique, et les maladies implications des glycopeptides obligations. Glycobiologie 12, 43-56. doi: 10.1093 / glycob / 12.4.43R

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=12042244) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/glycob/12.4.43R) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Spiro+R.+G.&publication_year=2002&title=Protein+glycosylation%3A+nature,+distribution,+enzymatic+formation,+and+disease+implications+of+glycopeptides+bonds&journal=Glycobiology&volume=12&pag
es=43-56)
Tamburino, R., Chambéry, A., Parente, A., et Maro, AD (2012). Un polygalacturonase inhibant nouvelle protéine (PGIP) de Lathyrus sativus L. graines. Protein Peptide Lett. 19, 820-825. doi: 10,2174 /
092986612801619561

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=22762184) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.2174/092986612801619561) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Tamburino+R.&author=Chambery+A.&author=Parente+A.&author=Maro+A.+D.&publication_year=2012&title=A+novel+polygalacturonase-inhibiting+protein+
(PGIP)+from+Lathyrus+sativus+L.+seeds&journal=Protein+Peptide+Lett&volume=19&pages=820-825)
Trincone, A., et Giordano, A. (2006). Glycosyl hydrolases et glycosyltransférases dans la synthèse des oligosaccharides. Curr. Org. Chem. 31, 1163-1193. doi: 10,2174 / 138527206777698075
CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.2174/138527206777698075) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

author=Trincone+A.&author=Giordano+A.&publication_year=2006&title=Glycosyl+hydrolases+and+glycosyltransferases+in+the+synthesis+of+oligosaccharides&journal=Curr.+Org.+Chem&volume=31&pages=1163-
1193)
Usadel, B., Nagel, A., Thimm, O., Redestig, H., Blaesing, OE, Palacios-Rofas, N., et al. (2005). Extension de la MapMan d'outil de visualisation pour permettre une analyse statistique des tableaux, affichage des gènes
correspondants, et la comparaison avec les réponses connues. Plant Physiol. 138, 1195 à 1204. doi: 10.1104 / pp.105.060459

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=16009995) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1104/pp.105.060459) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Usadel+B.&author=Nagel+A.&author=Thimm+O.&author=Redestig+H.&author=Blaesing+O.+E.&author=Palacios-
Rofas+N.&publication_year=2005&title=Extension+of+the+visualization+tool+MapMan+to+allow+statistical+analysis+of+arrays,+display+of+corresponding+genes,+and+comparison+with+known+responses&journal
=Plant+Physiol&volume=138&pages=1195-1204)
Vizcaino, JA, Côté, RG, Csordas, A., Dianes, JA, Fabregat, A., Foster, JM, et al. (2013). Les Protéomique Identifications __gVirt_NP_NN_NNPS<__ base de données (PRIDE) et les outils associés: état en 2013. Nucleic
Acids Res. 41, D1063-D1069. doi: 10.1093 / nar / gks1262
db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=23203882) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks1262) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Vizcaíno+J.+A.&author=Côté+R.+G.&author=Csordas+A.&author=Dianes+J.+A.&author=Fabregat+A.&author=Foster+J.+M.&publication_year=2013&title=The+Proteomics+Identifications+
(PRIDE)+database+and+associated+tools%3A+status+in+2013&journal=Nucleic+Acids+Res&volume=41&pages=D1063-D1069)
Voesenek, LA, Colmer, TD, Pierik, R., Millenaar, FF, et Peeters, AJ (2006). Comment les plantes à faire face à la submersion complète. New Phytol. 170, 213-226. doi: 10.1111 / j.1469-8137.2006.01692.x

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=16608449) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1469-8137.2006.01692.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Voesenek+L.+A.&author=Colmer+T.+D.&author=Pierik+R.&author=Millenaar+F.+F.&author=Peeters+A.+J.&publication_year=2006&title=How+plants+cope+with+complete+submergence&journal=New+Phy
tol&volume=170&pages=213-226)
von Schaewen, A., Frank, J., et Koiwa, H. (2008). Rôle des N-glycanes complexes dans la tolérance des plantes au stress. Signal usine. Behav. 3, 871-873. doi: 10,4161 / psb.3.10.6227

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19704526) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.4161/psb.3.10.6227) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=von+Schaewen+A.&author=Frank+J.&author=Koiwa+H.&publication_year=2008&title=Role+of+complex+N-glycans+in+plant+stress+tolerance&journal=Plant+Signal.+Behav&volume=3&pages=871-873)
Wang, SB, Shi, Q., Xu, Y., Xie, WL, Zhang, J., Tian, C., et al. (2012). Une protéine disulfure isomérase régule le stress du réticulum endoplasmique et le processus apoptotique cours de l'infection du prion PrP et cytotoxicité
induite mutant. PLoS ONE 7: e38221. doi: 10.1371 / journal.pone.0038221

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=22685557) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0038221) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Wang+S.+B.&author=Shi+Q.&author=Xu+Y.&author=Xie+W.+L.&author=Zhang+J.&author=Tian+C.&publication_year=2012&title=Protein+disulfide+isomerase+regulates+endoplasmic+reticulum+stress+and
+the+apoptic+process+during+prion+infection+and+PrP+mutant-induced+cytotoxicity&journal=PLoS+ONE&volume=7&pages=e38221)
Yang, Z., et Hancock, WS (2004). Approche de l'analyse globale des glycoprotéines isolées à partir de sérum humain en utilisant une colonne d'affinité multi-lectine. J. Chromatogr. Un. 1053, 7988. doi: 10.1016 /
j.chroma.2004.08.150

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=15543974) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.chroma.2004.08.150) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Yang+Z.&author=Hancock+W.+S.&publication_year=2004&title=Approach+to+the+comprehensive+analysis+of+glycoproteins+isolated+from+human+serum+using+a+multi-
lectin+affinity+column&journal=J.+Chromatogr.+A&volume=1053&pages=79-88)
Yin, X., Sakata, K., Nanjo, Y., et Komatsu, S. (2014). Analyse des premiers changements dans les protéines de soja pointe de la racine sous contrainte d'inondation utilisant des techniques protéomiques sans gel et à base de
gel. J. Protéomique 106, 1-16. doi: 10.1016 / j.jprot.2014.04.004

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=24732726) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2014.04.004) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Yin+X.&author=Sakata+K.&author=Nanjo+Y.&author=Komatsu+S.&publication_year=2014&title=Analysis+of+initial+changes+in+the+proteins+of+soybean+root+tip+under+flooding+stress+using+gel-
free+and+gel-based+proteomic+techniques&journal=J.+Proteomics&volume=106&pages=1-16)
Yoshimura, K., Masuda, A., Kuwano, M., Yokota, A., et Akashi, K. (2008). Réponse programmée du protéome pour évitement de la sécheresse / tolérance dans la racine d'un xerophyte C3 (pastèque sauvage) en vertu des
déficits hydriques. Plant Cell Physiol de. 49, 226-241. doi: 10.1093 / PCP / pcm180

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=18178965) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/pcp/pcm180) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Yoshimura+K.&author=Masuda+A.&author=Kuwano+M.&author=Yokota+A.&author=Akashi+K.&publication_year=2008&title=Programmed+proteome+response+for+drought+avoidance%2Ftolerance+in+the
+root+of+a+C3+xerophyte+(wild+watermelon)+under+water+deficits&journal=Plant+Cell+Physiol&volume=49&pages=226-241)
Zhang, M., Gaschen, B., Blay, W., Foley, B., Haigwood, N., Kuiken, C., et al. (2004). Suivi des tendances mondiales de la N-lié variation de site de glycosylation dans les glycoprotéines virales très variables: le VIH, SIV, et
les enveloppes du VHC et de la grippe hémagglutinine. Glycobiology 14, 1229-1246. doi: 10.1093 / glycob / cwh106

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=15175256) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwh106) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Zhang+M.&author=Gaschen+B.&author=Blay+W.&author=Foley+B.&author=Haigwood+N.&author=Kuiken+C.&publication_year=2004&title=Tracking+global+patterns+of+N-
linked+glycosylation+site+variation+in+highly+variable+viral+glycoproteins%3A+HIV,+SIV,+and+HCV+envelopes+and+influenza+hemagglutinin&journal=Glycobiology&volume=14&pages=1229-1246)
Zhang, Y., Wen, Z., Washburn, député, et Florens, L. (2009). Effet de la durée de l'exclusion dynamique sur la protéomique quantitative à base de comptage spectrale. Anal. Chem. 81, 6317-6326. doi: 10.1021 / ac9004887

db=pubmed&cmd=prlinks&retmode=ref&id=19586016) | CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1021/ac9004887) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?
author=Zhang+Y.&author=Wen+Z.&author=Washburn+M.+P.&author=Florens+L.&publication_year=2009&title=Effect+of+dynamic+exclusion+duration+on+spectral+count+based+quantitative+proteomics&journal=
Anal.+Chem&volume=81&pages=6317-6326)
Mot-clé: le oja, le tre de l'inondation, de la racine, de la protéomique, le glcoprotéine
Citation: Mutafa G et Komatu S (2014) protéomique quantitative révèle l'effet de la glcolation de protéine dan le oja racine ou inondation tre. Avant. Plante Sci. 5: 627. doi: 10,3389 / fpl.2014.00627
Reçu: 03 Septemre 2014; Accepté: 22 Octore 2014; Pulié en ligne: 18 Novemre ici 2014.
Édité par:
Dominique (http://www.frontierin.org/people/u/26549)emploi, Centre national de la recherche cientifique, France
Revié par:
Juan Antonio (http://www.frontierin.org/people/u/26429)Vizcaino, uropean ioinformatic Intitute (uropean Molecular iolog Laorator-I), Roaume-Uni Wei (http://www.frontierin.org/people/u/183001)chanon,
Intitut Max Planck de recherche ur l'amélioration de plante, Allemagne
(http://www.frontierin.org/people/u/183001)
Droit d'auteur © 2014 Mutafa et Komatu. Ceci et un article accè ouvert ditriué ou le terme de la licence Creative Common Paternité (CC (http://creativecommon.org/licene//4.0/)Y). L'utiliation, la ditriution
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* Correpondance: Setuko Komatu, l'Intitut national de cience de culture, de l'agriculture et de l'Organiation nationale de recherche alimentaire, Kannondai 2-1-18, Tukua 305-8518, Japon e-mail: komatu@affrc.go.jp
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Utiliation de la ae de donnée ucellulaire de protéine d'Araidopi de localier la famille de la protéae Deg (/article/10.3389/fpl.2014.00396/full)
Sandra K. (http://loop.frontierin.org/people/45537/overview)Tanz, Ian Catleden, Cornelia M. Hooper, Ian Petit (http://loop.frontierin.org/people/37843/overview) et A. Harve Millar (http://loop.frontierin.org/people/25413/overview)
Protéomique de lé: la modulation du protéome et du tre aiotique acclimatation (/article/10.3389/fpl.2014.00684/full)

Setuko (http://loop.frontierin.org/people/45853/overview)Komatu, Au Kamal HM (http://loop.frontierin.org/people/36631/overview) et Zahed Hoain (http://loop.frontierin.org/people/59192/overview)
Anale protéomique an gel de protéine de oja profonde touché par le calcium ou contrainte d'inondation (/article/10.3389/fpl.2014.00559/full)
MeongWon (http://loop.frontierin.org/people/187942/overview)Oh, Yohei Nanjo (http://loop.frontierin.org/people/77985/overview) et Setuko Komatu (http://loop.frontierin.org/people/45853/overview)
Peroxome végétale ont dégradé par la famine induite et contitutive autophagie dan le taac Y-2 cellule cultivée en upenion (/article/10.3389/fpl.2014.00629/full)
Olga V. (http://loop.frontierin.org/people/161648/overview)Voitekhovkaja, Andrea Schiermeer (http://loop.frontierin.org/people/81953/overview) et Sigrun Reumann (http://loop.frontierin.org/people/45885/overview)
Ligne directrice à utilier la tomate dan de expérience avec un environnement contrôlé (/article/10.3389/fpl.2014.00625/full)
Dietmar (http://loop.frontierin.org/people/76838/overview)Schwarz, Andrew J. Thompon (http://loop.frontierin.org/people/176850/overview) et Han-Peter Kläring (http://loop.frontierin.org/people/132743/overview)
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26/10/2015 Frontières | Protéomique quantitative révèle l'effet de la glycosylation des protéines dans le soja racine sous le stress d'inondation

soja racine sous le stress d'inondation | Protéomique végétale

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ARTICL ORIGINAL D RCHRCH

Protéomique quantitative révèle l'effet de la glcolation de protéine

xtraction de protéine

SDS-électrophorèe ur gel de polacrlamide

Préparation de protéine pour la pectrométrie de mae

Acquiition de donnée par pectrométrie de mae

Identification de protéine otenue par pectrométrie de mae

Anale de la fonction de la protéine et la localiation ucellulaire

xtraction de l'ARN polmérae et invere quantitative de trancription Anale de Chain Reaction

ffet de inondation tre ur N-glcolation et le gène R-connexe

Déclaration de conflit d'intérêt

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=1533966) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24267479) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24525961) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=18436743) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=17536169) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=15625401) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=942051) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=19338334) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=9597543) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=21381198) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1093/aob/mcf210) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=20079872) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=10938816) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=25059822) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=17446895) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=21707802) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=7940678) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24198433) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=9367991) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=11901167) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1111/j.1439-0523.2006.01291.x) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=11928486) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=21328963) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=19714819) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=9345621) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=17517783) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1007/BF00023075) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

CrossRef texte intégral (http://dx.doi.org/10.1006/anbo.1995.1041) | Google Scholar (http://scholar.google.com/scholar_lookup?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=18422652) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=20345608) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=12972670) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=10517826) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=23808807) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=20458513) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=23041469) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=24654851) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=19658398) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=3896128) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=22760472) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=19129163) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=8639754) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=21413152) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=20876830) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=18623281) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=19546148) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=23323832) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?

Pubmed Résumé (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=12543089) | Pubmed texte intégral (http://eutils.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?