Les liaisons d’hydrogènes

L'approche la plus commune Pou étudier le role des liaison hydrogène et a quel
point la stabilité est acquise a été de remplacer une chaîne latérale impliquée dans une
liaison d'hydrogène avec une chaîne latérale qui ne peut pas former une liaison hydrogène.
Cet approche confirme que la perte des liaisons hydrogène contribue surtout à
l’augmentation de la valeur de A (AG) ainsi que a l'augmentation de l'hydrophobie.

la valeur A (AG) dépendra a ce qui se passe à l'élément restant liée a la liaison

d'hydrogène de la protéine mutante.l’élement restant peut soit :

- Former une liaison avec une molécule d’eau et dans ce cas le AG dépend au
nombre des liaisons hydrogenes enlevé et donc de nous donnera l’information
cherchér.
- Former une nouvelle liaison hydrogène intramoléculaire dans ce cas le AG
pouvait attendre le zéro
- Il est apparié et dans ce cas une grande valeur négagtive de AG serait attendue

Dans les deux dernier cas, il sera plus difficile d'obtenir des informations directes sur
l’apport des liaisons hydrogène éliminé à la stabilité des protéine.

Le plus souvent les molécules d'eau Ne sont jamais observées près des groupes
polaires complètement exposés qui doivent être hydratés. Deux études récentes donnent un
éclairage supplémentaire sur le problème d'analyser les valeurs A (AG) afin d'obtenir une
meilleure compréhension des liaisons hydrogène confirment que la contribution de

La différences d'entropie de la chaîne latérale a un facteur potentiellement important.

Les résultats de plusieurs experiences montre que :

- des liaisons d'hydrogène supplémentaires dans les mutants contribuent avec

1.2 kcal/mol à la stabilité de cette protéine
- protéine repliée perd la stabilité en formant des groupes polaires, par contre elle
gagne des liaison d'hydrogène.

Une analyse intéressante qui traite le nombre de groupes polaires qui sont enterrés et qui
ne forment pas des liaisons hydrogène, et ceux qui ne sont pas complètement hydrogéné
montrent que :

-seulement 1,3% du groupement amine et 1,8% du groupement carboxyle qui sont

capable de faire des liaisons hydrogenes

- Le reste de la chaîne principale carbonyles ne parviennent pas à former deux

liaisons hydrogène
Les protéine repliées

le polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il

est fonctionnel.

Les protéines mutants qui impliquent des résidus de surface leur changements structurales
sont localisés près de la mutation mais celles qui impliquent des résidus enfouis, leurs
changements structurels peuvent être transmises à d'autres parties de la protéine

les protéines dépliée

les études montrent que les résidus aromatiques jouent un role fondamentale dans les
interactions qui se produisent dans les protéines dépliées, Ainsi, certaines interactions
hydrophobes et quelque liaison d'hydrogène spécifique peuvent exister dans ces protéines.

L'observation d'un «effet hydrophobe inverse" montre chaîne latérale peut être moins
accessible à l'eau dans une conformation déplié que dans une conformation plié.

Les FORCES CONTRIBUENT À LA Stabilité conformationnelle de la RNase T1  :

Ribonuclease T1 est une petite protéine à domaine unique avec une stabilité
conformationnelle de 9 kcal / mol à pH 4,5,

La contribution nette de l'enterrement des chaînes latérales polaires et hydrophobes est

favorable par contre celle des des groupes de peptides est grande et défavoravle.

En conséquence, la contribution nette de enterrement de groupe au cours de pliage est

défavorable, et cela ne ne comprend pas l'enterrement de groupes chargés, ce qui serait
être aussi défavorable

Avec cette approche on constate que la liaison hydrogène apporte une contribution
plus grande que l'effet hydrophobe à la stabilité de la RNase Ti.