CAPITULO 26 Aminoicidos, péptidos y proteinas 26.1 Introduccion Hay tres tipos de polimeros orgénicos que son esenciales para los procesos vita- les de toda célula viva. En el capitulo 25 se ha tratado de los polisacéridos; en éste se van a tratar los otros dos tipos: los decides nucleicos y las proteinas. Los fcidos nucleicos pueden considerarse como los moldes o matrices para «construir> proteinas; volveremos sobre ellos en la seccién 26.10. Las proteinas son los pol meros de aminodcidos, Estas omnipresentes macromoléculas constituyen aproxi- madamente las tres cuartas partes del material seco de fa mayoria de los sistemas vivos, y por supuesto, son piezas fundamentales en la estructura y funciones de todos los organismos con vida, Algunas proteinas tienen una funcién puramente estructural (por ejemplo la piel, los cabellos y las fibras musculares). Muchas otras poseen una funcién catalitica (enzimas) que permite que tengan lugar en los sistemas vivientes las reacciones, que en ausencia de enzimas, transcurririan tan lentamente que la vida no podria manténerse, Otras proteinas tienen funciones reguladoras (hormonas) ¢ incluso otras participan en el mecanismo de defensa in- munolégica del organismo (anticuerpos). Se supone que en un ser humano hay unos 5 millones de proteinas diferentes, cada una de las cuales realiza una fun- cién necesaria para su bienestar. Otras especies de animales superiores tienen si- milar ntimero de proteinas, la mayoria de las cuales son distintas de una especie a otra. Incluso algunas proteinas son distintas de un individuo a otro. Las proteinas se componen de a-aminodcidos unidos entre si por uniones amidicas que se denominan enlaces peptidicos:ir 1000 Aminodcidos, péptidos y proteinas La hidrélisis parcial de una proteina, realizada por medio de dcidos, bases 0 enzimas, conduce a poliamidas mas pequefias. Si'se efectia una hidrélisis total se obtienen los aminodcidos que la componen. El peso molecular de las proteinas varia entre 6 000 en la insulina y 41 000 000 en la porcién protéica del virus del mosaico del tabaco. Las poliamidas de peso molecular inferior a 5000 se denominan corrientemente polipéptidos. Las gran- des proteinas son complejos altamente organizados de subunidades més peque- fias. En el caso de la proteina del virus del mosaico del tabaco se asocian muchas subunidades idénticas (de peso molecular 17500), por interacciones no covalen- tes, Parece ser que existen muy pocas proteinas de peso molecular superior a 100 000, que estén formadas por una sola cadena polipeptidica continua. En los polipéptidos naturales la posibilidad de realizar misiones bioldgicas re- side en sus secuencias especificas de aminofcidos y en la exacta disposicién tri- dimensional de los mismos. El primer paso en el estudio de una proteina es la 9 9) rapt fcgn-£ banor-Esn auton R Roo, OR Rr" [= H,N—CH—C—NH—cH—-C—on i k Dipéptidos 9 ° aod bonn—cH—-C-NH—CH-C—On + Oligopéptidos mas i it t andes Tripéptides [itis sid cout 9 9 WNCH—C-oH + HNCH—C-On + ancn—C—oH R R R" individuales Aminodeidos determinacién de la secuencia de aminodcidos, que constituye su estructura pri- maria. La introduccién de técnicas més sofisticadas ha permitido una investigaAminodcidos naturales 1001 cién més detallada de ciertos aspectos de la estructura de las proteinas, que inclu- yen la naturaleza de las relaciones espaciales entre los vecinos més préximos (Ila- mada a veces estructura secundaria); los grandes pliegues de una cadena, estruc- ura terciaria, y las relaciones espaciales de una cadena polipeptidica con otra, estructura cuaternaria, 26.2 Aminodcidos naturales Hasta la fecha se han aislado ¢ identificado unos 100 aminodcidos de todas las fuentes naturales. La gran mayoria de estos aminodcidos naturales poseen el grupo amino en el carbono a del écido carboxilico. Con raras excepciones el carbono a lleva también un dtomo de hidrégeno. El cuarto enlace del carbono a esté unido al grupo que ofrece unas 100 variaciones. Por lo tanto la mayoria de los amino- fcidos naturales difieren Gnicamente en la naturaleza del resto orgdnico unido al carbono &. Una caracteristica interesante e importante de la quimica de las proteinas es que todos los aminodcidos aislados de proteinas tienen una configu: racién L en el carbono a, aunque algunos aminodcidos aislados en microorganis- mos son sus imagenes especulares (esto es, tienen configuracién p) (véase pé gina 960). coon coon De ie net roan NH, R Configuracién 1 Sélo unos 20 aminodcidos de entre los aislados de materiales vivos son com- ponentes naturales de las proteinas; los restantes se encuentran como intermedios © productos finales del metabolismo. Todas las especies vivas son capaces de sin- tetizar aminodcidos. Muchas especies, sin embargo, no tienen posibilidad de sin- tetizar con su propio sistema metabélico fodos los aminoacidos que necesitan para su vida. Los ocho aminodcidos que tienen este especial significado en la especie humana son los aminodcidos esenciales (tabla 26.1). Son esenciales, no porque sean los Ginicos necesarios para el funcionamiento de 1a especie, sino porque son indispensables en la dieta de la especie humana ya que nuestras células no pue- den sintetizarlos. Los otros 12 aminodcidos (tabla 26.2) encontrados entre los productos bioquimicos derivados de los seres humanos se pueden sintetizar en las células a partir de materiales sencillos que contengan carbono, hidrégeno, oxigeno y nitrégeno.1002 Aminodcidos esenciales. Tabla 26.1 CH,CH—CHINH COOH cn, (CHy,CHCH, CHINE COOH CH,CH,CH—CHINH,:COOH én, CHINE COOH a. ou CH,S(CH,);~CH(NH COOH lo ac O Ow H H,N(CH,), -CH(NH,)COOH. Tabla 26.2 Otros aminodcides corrientes. Estructura CH, —CH(NH,)COOH HN=CNHICH,),;—CH(NH,}COOH Ma, HOOCCH,—CH(NH,)COOH HSCH,—CH(NH,)COOH HOOC(CH,);—CH(NH,)COOH H,NCH,COOH HONS ‘CH, -CH(NH,)COOH ‘cooH O a Aminodcidos, péptidos y proteinus Nombre Abreviatura L+)Valina Val L(Leucina L-(4)-Isoleucina 1-(—)-Treonina Tre 1 )-Metionina Met t-(—)Fenilalanina Fen 1 )Triptéfano, Tri L(t MLisina Lis ombre Abreviatura Alanina Ala Arginina Arg. Acido aspartic Asp Cisteina CiSH Acido glutémico Glu Glicina Gli Histidina His Prolina Pro (continua)Propiedades fisicas y quimicas de los aminodcidos 1003 Tabla 26.2 Otros aminodcidos corrientes * (continuacién) HOCH, —CH(NH,)COOH Serina Ser Ho {O)-en~chesiycoon Tirosina Tir H,NCOCH,—CH(NH,)COOH Asparagina AspN H,NCO(CH,), —CH(NH,)COOH Glutarina Glu + Uno de Jos aminodcidos que aparece corrientemente em los hidrolizados de proteinas tlene el nombre de fisting y te estructura sigtiont HOOC-CH-CH,-S—S-CH,-CH-COOH —(IS-SCH, Nel MM istine Evidentemente es un dimero de Ia cistefna cuyos grupos tiol © han oxidado para dat un enlace disulfuro El dimero aparece en realldad cuando dos mondmeros, situados a amplios imervatos en la cadena de pol péptido se Unen por un puente disulluro, Por consiguiente el aminodcide bésieo es la vileina ¥ en conse fevencla no sc incluye agut el dimero, EJERCICIO 26.1 La glicilglicina es un dipéptido formado por dos moléculas de glicina. Formule su estructura. Cada especie necesita diferentes conjuntos de aminodcidos, pero a veces es incapaz de sintetizarlos. Sin embargo, entre todas las criaturas reunen el total de aminodcidos, por lo que algunas especies toman de otras los aminodcidos que necesitan. El hombre puede adquirir su racién diaria de aminodcidos esenciales al comer un filete de vaca, un lenguado 0 un par de huevos fritos. Los vegeta- rianos sobreviven porque existen proteinas vegetales que contienen todos los ami- nodcidos esenciales. El arroz tiene un alto contenido proteico, al igual que los guisantes y las alubias, También los cereales, mafz, trigo, centeno, y otros granos, contienen proteinas y por Jo tanto aminodcidos en cantidad apreciable. Las pro- teinas que comen Jos humanos (y otros animales) se hidrolizan completamente a aminoacidos que cada individuo utiliza para construir sus propias proteinas, 26.3 Propiedades fisicas y quimicas de los aminodcidos Los aminodcidos son sélidos de alto punto de fusién, que por contener dos gru- pos polares deben ser insolubles en disolventes orgénicos y solubles en agua. Puesto