Parti II

BIOMOLECULE
L’extraction, la purification et l’analyse des biomolécules sont une discipline qui
connaissent à l’heure actuelle un essor et un regain d’intérêt dans les recherches
scientifiques, pour la simple raison, que la nature regorge de biomolécules qui
cohabitent depuis toujours dans une synergie et un équilibre minuté qui s’est opéré au
fil du temps, un équilibre résultant d’une alchimie entre les organismes vivants :
animaux , plantes et microorganismes. Ces biomolécules sont dotées d’activités
biologiques, qui sont souvent à l’origine de la survie et du bienfaits des organismes
vivants. Pour ne citer qu’une catégorie nous citerons les « Enzymes », qui sont des
composés appartenant à la famille des Protéines, tantôt modulateurs tantôt catalyseurs
ou encore inhibiteurs, ces biomolécules interviennent dans la quasi-totalité des réactions
biochimiques qui régissent les réactions du métabolisme et d’anabolisme, elles agissent
in-Situ et Ex-situ. La connaissance de leur action (effets) et leur mode opératoire,
permettra aux enzymes d’être utilisés dans diverses applications notamment le domaine
pharmaceutique, agro-alimentaire, cosmétologique.
 - Indiquer le nom des constituants
minéraux* et organiques* du corps
humain

constituants minéraux : eau > sels

minéraux
constituants organiques : protéines >
acides nucléiques > lipides > glucides

- Citer le constituant qui

représente la masse la plus
importante dans l’organisme

eau

Donc l’organisme à des besoins nutritionnels quotidiens en

7 NUTRIMENTS* :
eau, sels minéraux, protides, lipides, glucides, acides
nucléiques et vitamines
 DEFINITION
En biochimie, une biomolécule, ou une molécule biologique, est une molécule des êtres
vivants. Les six éléments chimiques ou bioéléments les plus abondants dans les
organismes vivants sont le carbone, l'Hydrogène, l'Oxygène, l'azote, le phosphore et le
soufre, qui sont des biomolécules sous formes d’eau, de glucides, de lipides, de
protéines, d'acides nucléiques et de neurotransmetteurs. Ces six éléments
fondamentaux sont les principaux composants des biomolécules, le plus souvent des
macromoléculesnaturelles, parce qu’ils permettent la formation de liaisons covalentes
entre eux, le partage des électrons, en raison de leur faible différence d'électronégativité.
Ces liens sont de force à former des liaisons très stables est directement
proportionnelles à la masse des atomes ensembles; ils autorisent les atomes de carbone
à former un squelette tridimensionnel (-CCC-) pour former des composés avec des
nombres variables de; carbones ils permettent la formation de liaisons multiples
(doubles et triples) entre C et C, C et O, C et N. Les liaisons sont linéaires, ramifiées,
ramifiées, cycliques, hétérocycliques, etc.; ils offrent la possibilité que quelques
éléments d'une grande variété entrent dans des groupes fonctionnels (, cétones,
acidesalcools, aldéhydes, amines, acides aminés, etc.) avec des propriétés chimiques et
physiques différentes.
 LES
BIOMOLECULES
 L’EAU

L'eau (en latin aqua, qui a donné aquatique et en grec hydros, qui a
donné hydrique, hydrologie) est un élément sous forme liquide en
conditions standards (température et pression ambiante), composé
sous sa forme pure de molécules qui associent deux atomes
d'hydrogène et un atome d'oxygène sous la forme H2O
L’organisme humain comporte environ 70 % d’eau, le reste
étant de la matière sèche (fig. 2). La teneur en eau dépend de
l’âge (diminution avec le vieillissement et de l’importance du
tissu adipeux (plus il y en a, moins il y a d’eau) L’eau est
présente à l’intérieur et à l’extérieur des cellules.
.
- L’eau est une très petite molécule capable de franchir les
membranes biologiques.
- Les échanges d'eau sont régis par une loi physique :
l'osmose (du milieu hypotonique vers milieu hypertonique
jusqu'à égalité des concentrations).
- Elle joue également le rôle de solvant de la matière
vivante : dissout les biomolécules polaires (hydrophiles),
comme les minéraux, les glucides, et de nombreuses
protéines .
- permet ainsi la diffusion et le transport des substances
dissoutes dans l'organisme

En revanche, cette biomolécule ne dissout pas les composés

apolaires (hydrophobes) comme les lipides.
- L’eau intervient également comme réactif chimique
notamment dans les réactions d'hydrolyse (coupure d'une
molécule par addition d'eau) et joue aussi un rôle dans la
régulation thermique de l'organisme.
 LES GLUCIDES
C : Carbone , H : Hydrogène , O : Oxygène.
l es g l uc id es ou enc ore a p p el és h ydra t e s
de c a rb on e à c a use de leur form ul e
g éné riqu e d e b a se c n (h 2 o ) n , s ont de s m ol éc ul e s
org a niqu es d ont l es c a rb on es so nt p ort eur s d e
fo nc t io ns a l c ool s (a l c ool s ec o n da ire, a l c o ol
p rim a ire ) d’ un e f onc t i on a l d éh y d e ou c ét o niqu e
(f onc t i on c a rb o nyl iq ue ) p a rfo is d ’un e f onc t io n
a c ide ou a m in ée . on d ist ing u e l es os e s
(m on osa c c h a ri d es) et les osi d es
(p ol ysa c c h a rides)
Trioses : Les formes les plus importantes des trioses sont
des dérivés phosphorylés dérivés du catabolisme du
fructose 1-6 diphosphate,
deux trioses, le glycéraldéhyde et le dihydroxyacétone
glycolyse et du cycle de Calvin. Dans la catégorie des

Tétroses: l’érythrose-4-phosphate est un intermédiaire

essentiel dans la synthèse des composés aromatiques ou
aromagenèse. Les pentoses les plus importants, le ribose et
le désoxyribose rentrent dans la constitution des acides
nucléiques.
Pentose Les pentoses les plus importants, le ribose et le
désoxyribose rentrent dans la constitution des acides nucléiques
le D-xylose, dans bois dont et polyosides de
matrices extracellulaires animales.

le L-arabinose, c'est l'un des rares sucres

naturels de la série L. On le trouve dans toutes
les plantes.
-Le D-arabinose lui est précurseur du D-glucose
et D-mannose. Non métabolisé par l'homme, il est
éliminé directement dans les urines.

le D-ribose et son dérivé le D-2-déoxyribose

entrent composition des acides nucléiques (ARN
etADN).

le D-ribulose cétopentose trouvé à l'état de

ribulose-1,5-diphosphate qui est fondamental
dans les réactions de photosynthèse.
Hexoses
les hexoses importants, isomères de la série D, sont le
glucoseses épimère s le galactose,le mannose et, le
fructose et des dérivés aminés.
- supérieurs.
LES OSAMINES
Ce sont des o ses dan s lesquel s une fonction alcool a
été sub stituée par un e amine. Les plus importantes
sont des hexosamines, déri vés du glucose ou du
galactose par sub stitution sur le C2: l es o samines ont
les mêmes propriétés que les o ses (pro pri étés
réductrices, formes cycliques,...) Et les pro pri étés
des aminés (basique : fixation d'un proton) . On les
trouve essentiellement
- sous forme polymérisée, par exemple dans la chitine
(squelette des arthropodes).
- dans la confection de la muréine (paroi des bactéries).
- dans les glycoprotéines
Ce sont des glucides hydrogénés
; présents en faible quantité dans
la nature, ils sont surtout
produits et utilisés dans
l’industrie agroalimentaire. Ce
sont des édulcorants nutritifs.
Leur valeur énergétique est
inférieure à celle du saccharose
(2,4 g/kcal), ils sont moins
cariogènes et augmentent moins
la glycémie et l’insulinémie post-
prandiales. Ils ont un pouvoir
sucrant plus faible que le
saccharose mais sont
responsables de diarrhées
osmotiques et de flatulences au-
delà de 20 à 40 g/j.
 II-Les osides
Les osides sont des molécules qui donnent par hydrolyse 2 ou
plusieurs molécules d’oses. Ces oses peuvent être identiques
ou différents. On retrouve dans cette catégorie les :

Holosides
Grace à la liaison O-glycosidique entre un acétal formé
entre deux oses, on obtient la formation d’un disaccharide
(ou dioside) qui est un oligosaccharide formé de 2 oses ; d’un
trisaccharide (ou trioside) formé de 3 oses, ou encore
polysaccharide formé de plus de 10 oses. Leur hydrolyse
libère que des oses et on distingue parmi eux:
 Disaccharides ou diholoside

Groupe de glucides constitués de deux oses unis par une

liaison glycosidique, de formule générale C12H22O11. Deux
types de diholosides peuvent être retenus :
les diholosides réducteurs et les non-réducteurs.
Chez les premiers, la fonction réductrice d’un seul ose est
impliquée dans la liaison osidique, alors que chez les seconds,
cette dernière se fait entre les fonctions réductrices des
deux oses.
Les diholosides sont composés d’un enchaînement de 2 oses
reliés par une liaison osidique , Ils ne peuvent pas être
directement absorbés par le sang. Ils doivent être séparés
en monosaccharides par l'intestin.
Néanmoins ils sont très utilisés dans l’industrie agro-
alimentaire pour leur pouvoir sucrant, qui varie d’un glucide à
un autre, ce pouvoir représente la capacité à donner une
saveur sucrée. Il dépend de la nature et de la teneur dans
l’aliment des oses et diholosides (tableau.).
Disaccharide Pouvoir sucrant
- Saccharose 100

Fructose 114

Glucose 69

Galactose 63

Maltose 46

Lactose 16
Ainsi, ses propriétés physico-chimiques, en particulier sa neutralité
électrochimique, son inertie chimique et sa grande solubilité en milieu
aqueux, en font un composé facilement exporté des feuilles où il est
produit vers les autres organes de la plante. Il constitue, en effet, de
loin, l’espèce moléculaire la plus abondante de la sève élaborée
transportée dans les cellules vivantes du phloème. Le Saccharose est le
seul diholoside non-réducteur qui revêt une importance industrielle (fig.)
 2-Polysaccharides (Polyosides)
 Ceux sont des polymères linéaires ou ramifiés, formés par la
condensation, avec élimination d’eau, d’un nombre élevé (de 10 à
plusieurs milliers) de molécules d’oses ou de dérivés liés généralement
par de liaisons glycosidiques entre le carbone C-1 (anomère) de l’un et
le carbone C-4 ou le carbone C-6 de l’autre molécule osidique. Deux
catégories d’hexosanes ont une grande importance dans la nature : les
amidons qui permettent aux plantes d’emmagasiner de l’énergie, ils
sont dit « glucides pariétaux » et la cellulose qui constitue le matériau
de base des parois cellulaire (pecto-cellulosiques, paroi secondaire)
ils sont dit « glucides pariétaux » de la majorité des végétaux. La
troisième catégorie de polysaccharides naturels est celle des
pentosanes renfermant les pentoses. Si ces oses sont des hexoses, le
polymère est appelé hexosane et si la condensation se fait entre des
pentoses (xylose, par exemple) ; on obtient des pentosanes.
 :
L’Amidon et le glycogène
Les plus importants biopolymères polyosidiques qui permettent la mise en réserve
d’énergie sont l’amidon chez les végétaux et le glycogène chez les animaux où ils
apparaissent, au sein des cellules, sous la forme de gros granules. Le glycogène
(fig.) est particulièrement abondant dans les hépatocytes (10 % environ du poids
de l’organe) et les myocytes (1 à 2 % de la masse musculaire). L’amidon (fig.)
contient deux types de polymères du D-glucose : l’amylose et l’amylopectine. Dans
l’amylose, de longues chaînes non ramifiées sont constituées de résidus glucose
unis exclusivement par des liaisons (α1→4), comme dans le maltose; leur masse
moléculaire va de quelques milliers à plus d’un million. L’amylopectine est formée
de chaînes ramifiées où des résidus glucose sont unis par des liaisons (α1→4),
mais aussi par des liaisons (α1→6), (fig.) qui initient des ramifications tous les 20
à 30 résidus. La masse moléculaire de ces chaînes est très élevée ; elle peut
atteindre plus de 100 millions. Le glycogène, comme l’amylopectine, est un
polymère de résidus D-glucose avec des liaisons (α1→4), et des liaisons (α1→6) à
l’origine de ramifications, mais ces dernières y sont plus nombreuses, une tous les
8 à 12 résidus. Ici aussi, la masse moléculaire des chaînes est très grande. La
conformation des liaisons (α1→4) (Fig.) est à l’origine de la structure hélicoïdale
de l’amylose, de l’amylopectine et du glycogène (Fig.) ; cependant, la nature
ramifiée de l’amylopectine et du glycogène s’oppose la formation de longs
segments d’hélice.
 Grain d'amidon

Cellule de pomme de terre

Petits sacs remplis d'amidon dans les cellules

d'une pomme de terre. L'amidon a ici été coloré en
bleu par de l'iode.
L’amylopectine est formée de chaînes ramifiées où des résidus glucose
sont unis par des liaisons (α1→4), mais aussi par des liaisons (α1→6),
(fig.) qui initient des ramifications tous les 20 à 30 résidus. La masse
moléculaire de ces chaînes est très élevée ; elle peut atteindre plus de
100 millions. Le glycogène, comme l’amylopectine, est un polymère de
résidus D-glucose avec des liaisons (α1→4), et des liaisons (α1→6) à
l’origine de ramifications, mais ces dernières y sont plus nombreuses,
une tous les 8 à 12 résidus. Ici aussi, la masse moléculaire des chaînes
est très grande. La conformation des liaisons (α1→4) (Fig.) est à
l’origine de la structure hélicoïdale de l’amylose, de l’amylopectine et du
glycogène (Fig.) ; cependant, la nature ramifiée de l’amylopectine et du
glycogène s’oppose la formation de longs segments d’hélice.
La Cellulose
La cellulose, principal biopolymère de structure des végétaux, est
l’un des composés organiques les plus abondants de la biosphère ;
c’est un polymère non ramifié constitué de résidus de D-glucose unis
exclusivement par des liaisons (β1→4), comme dans le cellobiose ; la
configuration β permet aux structures chaise de tourner librement
et d’adopter, pour une rotation de 180 ° les unes par rapport aux
autres, la conformation la plus stable qui conduit à la constitution de
très longues chaînes (Fig.). Ces dernières sont susceptibles de
contracter entre elles des liaisons hydrogène et de former alors des
fibres très résistantes à l’étirement (Fig.).
Cette appellation désigne un enchaînement d'unités différentes, leur
hydrolyse libère des oses et des composés non glucidiques (aglycone

La Chitine
Présente dans l’exosquelette des Arthropodes (crustacés, insectes,
araignées, etc.). C’est un biopolymère non ramifié constitué de résidus
N-acétylglucosamine unis, exclusivement par des liaisons (β1→4) ;
elle forme aussi la paroi rigide des cellules des Mycètes
(champignons). Dans ce cas le polymère de glucoses aminés est lié à
un groupement NH2 et imprégné de CaCO3.
Les glycolipides constituent un groupe très hétérogène de glycoconjugués
définis par la liaison covalente de divers glycanes à différents groupes
prosthétiques lipidiques. Dans les organismes supérieurs, on en distingue
trois types principaux : les glycoglycérolipides, les glycosphingolipides et les
glycosyl-phosphoinositides. Ils sont essentiellement présents dans les
membranes des cellules eucaryotes où leurs têtes polaires constituées
d’oligosides plus ou moins complexes apparaissent au niveau de la surface
externe.
Les lipopolysaccharides (LPS)
sont des constituants de la
membrane externe des
bactéries gram négatives
(Figure 3.15). Ainsi, le LPS de
Salmonella typhimurium est
formé d’un lipide A, glycolipide
où six acides gras sont fixés
sur deux résidus glucosamine
dont l’un est lié à un oligoside
complexe. Ce dernier est lui-
même formé d’un oligoside basal
et d’une chaîne O-spécifique,
dont la composition chimique
varie d’une souche à l’autre.
Certains LPS sont toxiques pour
l’Homme et les animaux ; ils
peuvent alors être responsables
de leur mort,.
Les glucides sont des nutriments énergétiques de composition chimique
hétérogène. Ils sont généralement classés en fonction de leur degré de
polymérisation (DP) (Tableau ). On distingue les glucides digestibles et
les glucides non digestibles. *DP : degré de polymérisation.

▼ Sous-Groupes Principaux composés

Glucides digestibles

Sucres (DP*1 et 2) Monosaccharides (1) Glucose, galactose, fructose,

Oligosaccharides (DP 3 à 9)
Polysaccharides (> 9)
Sucres alcools ou polyols (4)
Glucides non digestibles
Oligosaccharides (DP 3-9)
Polysaccharides (> 9)
Disaccharides
Malto-oligosaccharides
Amidon (3)
De type monosaccharidique
De type disaccharidique
Autres oligosaccharides
Polysaccharides non amylacés
tagatose
Saccharose (2), lactose, tréhalose,
maltose, isomaltulose
Maltodextrines
Amylose, amylopectine, amidons
modifiés
Sorbitol, mannitol, xylitol, érythritol
Isomalt, lactitol, maltitol
Raffinose, stachyose, verbascose,
Ajugose (α-galactosides), fructo-
oligosaccharides,
galacto-oligosaccharides
Cellulose, hémicellulose (ex :
galactanes, arabinoxylanes), pectines,
inuline, hydrocolloïdes (ex : guar)
 LES PROTEINES
Les proteines sont des molécules organiques constituées des
atomes C, H, O, N et parfois S. (seul source d’azote)

Ils constituent 50 à 70 % des cellules animales. Ils ont

deux origines possibles : animale ou végétale
1. Les protéines sont des biopolymères appelés polypeptides
d'acides aminés de la série L.

2. Les acides aminés dans les protéines sont reliés entre eux
par une liaison peptidique,

3. Seuls les acides aminés de la série L sont utilisés pour

produire des protéines. Il existe quelques rares exceptions
dans des protéines de la paroi bactérienne qui contiennent
certains acides aminés de la série D.

4. Le processus biologique qui permet l'obtention d'une

protéine à partir d'acides aminés est appelé traduction.
5. L'ordre de la séquence des acides aminés distingue une
protéine d'une autre. La séquence en acides aminés
détermine la forme tridimensionnelle de la protéine. Une
modification de la séquence en acides aminés dans une
protéine change sa structure tridimensionnelle.
6. La différence entre un polypeptide et une protéine est
que le terme polypeptide réfère uniquement à
l'enchaînement d'acide aminés alors que le terme protéine
s'applique à une chaîne d'acides aminés après son repliement
correct et dans certain cas sa modification. Les protéines
peuvent être constituées de plusieurs chaînes
polypeptidiques.
7. Les Protéines ont de nombreux rôles dans la cellule:
catalyse de réactions, intégrité structural, transport de
molécules, mouvement, fixation de molécules, ...
• Oligopeptides : - Holoprotéines
– Dipeptides 2 acides Polypeptides 50 et
aminés 100 AA
– Tripeptides 3 acides ou protéines plus
aminés 100 AA
– Decapeptides 10 acides :
aminés – Hétéroprotéines
– Généralement non Fraction non
codés par un gène protéique
– Synthèse enzymatique
 Acides aminés*(AA) : Unité de base des protéines
(monomère). Ils sont constitués d’une fonction acide
carboxylique (COOH) et d’une fonction amine (NH2) d’où AA.
Leur nom varie selon le radical R. Il sont non hydrolysable.

Après des décennies de travail avec nos 20 AA familiers, il

fut surprenant de découvrir qu'il en existait finalement d'autres
(qui ne relevaient pas d'une modification post-traductionnelle
des résidus classiques) mais qui étaient insérés dans les
protéines, avec leur propre ARN de transfert.
Le 21e acide aminé découvert (en 1986) est la
selenocystéine (Sec),
Le 22e (en 2002) est la pyrrolysine. Ils ne sont quand même
pas très courants.
Parmi les 22 AA, 8 AA sont dits indispensables.
Déf indispensable : les « AA essentiels » ne sont pas
fabriqués par l’homme, ils doivent être apportés
impérativement par son alimentation, en cas de manque
apparaissent des carences : perte de la masse musculaire.
Mets leu dans la vallyse ile phé trop(thréonine+tryptophane)
histoire d’argent ( His +Arg semi-essentiel nouveau né)
1 2 3 4 5 6 alanine
7 8 R : CH
glycine R : H 3

CH3
 Les acides aminés sont regroupés sur la base des :
Propriétés (polaires, et donc hydrophiles, non-polaires et
donc hydrophobes / chargés, et non- chargés)

Le potentiel d’être synthétisés par l’organisme :

Essentiels - Val, Leu, Ile, Thr, Met, Phe, Trp, Lys et
Non-essentiels – les autres.

Structures des chaînes latérales :

aliphatiques
aromatiques
avec soufre
avec hydroxile groupe
acidiques,
basiques
Propriétés des AA
Liées de groupement COOH
formation des sels (avec métallos)
réaction avec alcools (formation d’ester)
décarboxylation (résulte des amines biogènes)
formation des amides (réaction avec NH3, seulement pour
les aa dicarbonylés)
Liées de groupement NH2
réaction avec l’aldéhyde (formation des bases Schiff)
désamination (résultant en formation d’ammoniac et des
acides, cetoacides ou hydroxyacides)
transamination
Liées de les deux groupement NH2 et COOH
Connexion les AA, en formant des peptides.
Les protéines peuvent être décrites selon quatre niveaux
d’organisation structurale:
Une séquence linéaire d’acides aminés, formant une chaîne
polypeptidique, constitue la structure primaire de la
protéine.
Cette structure qui ressemble à un chapelet de « perles »
d’acides aminés, est le squelette de la molécule de protéine.

Ce squelette se tord et se replie sur lui-même pour donner

des niveaux d’organisation moléculaires plus complexes
(structures secondaire, tertiaire
Peptides* : enchaînement de 50 à 100 acides aminés reliés
par des liaisons peptidiques* qui s’établissent entre le
groupement carboxylique (COOH) d’unAA et le groupement
amine (NH2) de l’AA suivant. Ils sont hydrolisables.
(enchaînement de 2AA= dipeptide, de 3 AA = tripeptide, <
10 = oligopeptide, > 10 acides aminés = polypeptide)
 Protéines*: macromolécules volumineuses constituées
d’un enchaînement de plus de 100 aa, hydrolysable
ex : hémoglobine du sang, collagène de la peau
 Structure primaire des peptides et protéines
Les propriétés uniques de chaque protéine dépendent des types d’acides
aminés qui la composent et de leur séquence. On peut considérer les 22
acides aminés comme un «alphabet » de 20 lettres, utilisé pour construire
des « mots » (les protéines). De même, qu’on peut changer le sens d’un
mot en remplaçant une lettre par une autre (faire ® foire), on peut créer
une nouvelle protéine de fonction différente en remplaçant un acide
aminé ou en changeant sa position. Parfois,le nouveau mot n’a aucun sens
(faire ® faore), tout comme il arrive que les changements de la
combinaison des acides aminés donnent des protéines non fonctionnelles.
Exemple : les hémoglobines pathologiques humaines (hémoglobines
falciforme S et anémiante C) ne diffèrent de l’hémoglobine normale qu’au
niveau du sixième résidu de la chaîne b (remplacement de l’acide
glutamique respectivement par la valine et la lysine).
Les hélices qui ne font pas partie d’un site
de liaison ont souvent un résidu
aminoacide chargé négativement à leur
extrémité N-terminale ou positivement à
leur extrémité C-terminale. Ce résidu est
dit compensateur de dipôle car il interagit
avec le dipôle de l’hélice et stabilise la
conformation hélicoïdale. L’extrémité C-
terminale des hélices a, où les derniers CO
sont libres, est polaire et presque toujours
localisée à la surface des protéines.
Beaucoup d’hélices a sont amphotères, en
ce sens qu’elles présentent essentiellement
des résidus apolaires sur un côté et des
résidus polaires sur l’autre. Dans les
protéines globulaires, la longueur des
hélices α peut varier considérablement, de
quatre ou cinq résidus aminoacide à plus
d’une quarantaine, avec une moyenne de
10, soit trois tours sur une longueur de 15
Å environ. Dans la représentation
schématique d’une protéine, on donne aux
hélices α la forme d’un ruban enroulé en
spirale.
Dans une hélice a (Fig.), les
chaînes latérales des résidus
aminoacides se projettent vers
l’extérieur et n’interfèrent pas
avec l’hélice elle-même, sauf
celle du résidu prolyl dont le
dernier carbone est lié à l’azote
amidique. Les oxygènes des CO
pointent vers l’extrémité C-
terminale, les hydrogènes des
NH vers l’extrémité N-terminale
et des liaisons hydrogène
s’établissent entre les CO et les
NH ; individuellement, ces
liaisons n’ont pas une grande
énergie de stabilisation mais leur
accumulation stabilise fortement
l’hélice α, en particulier au sein
des régions hydrophobes des
protéines.
Brins β et feuillets plissés β
Le brin β est une conformation constituée d’un fragment de chaîne
polypeptidique presque totalement étirée. Isolée, cette conformation
n’est pas stable car il n’y a pas d’interactions entre atomes non
directement liés ; en revanche, elle est stabilisée lorsqu’elle est
incorporée dans des feuillets plissés β où des liaisons hydrogène
s’établissent entre les CO et les NH appartenant à des brins adjacents
(Fig.).
Les brins peuvent y être soit antiparallèles (Fig.D), soit parallèles
(Fig.E). Dans la représentation schématique d’une protéine, on donne
aux brins β la forme d’une flèche.

Figure : Les brins β antiparallèles ( D)parallèles (E)

Les hélices et des feuillets plissés sont connectés par des régions de
conformation non répétitive et souvent irrégulière, de longueur
variable, les coudes ou les boucles.
Structure tridimensionnelle des protéines
 Rôles des protéines
 Rôle STRUCTURAL : les protéines de structure
(protéines des muscles, collagène du tissu conjonctif …)

 Rôle de transport : transport des lipides qui sont

hydrophobe dans les liquides biologiques, transporteur
membranaire
 Rôle de régulation : les protéines fonctionnelles :
enzymes, hormones…
 Rôle dans les défenses de l’organisme : les
anticorps….
 Rôle énergétique : 1g de protides apporte 17kJ mais
cette source d’énergie est rarement utilisée il faut tout
d’abord que les sources de glucides et lipides soient
épuisées (jeûne très long : grève de la faim)
 Exercices de révision sur les
protides
 Exercice 1 : Citer
-3 aliments sources de protides animales
bœuf, poisson, oeuf
-3 aliments sources de protides végétales
légumes sec: lentilles, pois chiches, haricots blancs…

 Exercice 2 : Parmi les biomolécules suivantes, entourer

celles qui font partie des protides :

acides aminés ; dipeptides, glucose, protéines,

acides gras, polypeptide, alcool, amidon.
 Exercice 3 :
•Constitution chimique des protides : Repérer la nature
des atomes constituant les protides en entourant les
bonnes réponses :
atome de carbone, d’hydrogène, d’oxygène, d’azote

* Entourer la bonne réponse :une protéines est

constituée par l’enchaînement de plusieurs centaines à
plusieurs milliers :
d’acides gras, d’acides aminés, de glucose

*les acides aminés sont liés entre eux par :

une liaison platonique, une liaison peptidique,une double
liaison
 Exercice 4 : Attribuer aux différentes protéines un
aliment qui les contient :
protéines : caséines, albumine, myosine, gluten
aliment : œuf, viande, lait, blé

 Exercice 5 : Choisir les propositions exactes :

* le rôle essentiel des protides est : énergétique, plastique
(structural), fonctionnel

 Exercice 6 : expliquer la notion d’acides aminés

indispensable
acides aminés non fabriqués par l’organisme qui
doivent être apportés apportés par l’alimentation
 LES LIPIDES
-CE SONT LES PRINCIPAUX
CONSTITUAN TS DES « CORPS GRAS »
DANS LESQUELS IL Y A ÉGALEMENT
DES VITAMINES
-LES LIPIDES SONT DES
BIOMOLÉCULES CONSTITUÉS DES
ATOMES
C, H (en abondance) et de O (très peu).
- Definit ion des l ip ides
- On reg r oup e s ou s l e nom d e l ip ide s de s
sub st a nc e s na t ur el l e s i ns ol ub l e s d a ns l ’ ea u
m a is s ol ub l es da n s c ert a in s sol va nt s
org a niqu es t el s que le m ét h a nol , le
c hl oro f orm e, L ’a c ét o ne . L es l ip i de s ont d es
st ruc t ure s et d es fo nc t io ns t rè s d iver se s ;
c hez l es êt res viva nt s,
Cert a in s s ont a b on da nt s, d’a u t res s ont
p rés ent s en fa ib l e qua nt it é . O n c l a sse l e s
l ip id es en fo nc t io n d e l eur na t ure c him iqu e et
du r ôl e qu’il s t i en ne nt da n s l a st ru c t ure et l e
fonc t ionnem ent
Des org a nism es .
ROLES DES LIPIDES
Les lipides de structure sont des phospholipides et des sphingolipides
qui s’associent pour former une double couche lipidique ; cette dernière
Constitue, avec le cholestérol, les membranes biologiques qui délimitent
les cellules ou les organites intracellulaires tels que le noyau, les
Mitochondries les chloroplastes, le réticulum endoplasmique,les
peroxysomes ou les Lysosomes ; pour cette raison, les phospholipides et
des sphingolipides sont appelés habituellement lipides membranaires.
Tous ces lipides contiennent dans leur structure des acides gras où ces
derniers apparaissent comme les constituants élémentaires clés.
ROLES DES LIPIDES
Les lip ides peuv ent êt r e cl ass és auss i en pr és enc e ou non d’un
GLYCÉROL comme suit
AG saturés dans la nature
Lipides vrais Lipides lipoïdes
1
2

3
sphyngosine
Influence de la saturation ou de l’insaturation sur la
consistance des corps gras
- un corps gras riche en AGS est solide (figé) à température
ambiante de 20°C ex : graisse de bœuf, beurre
- un corps gras riche en AGPI est fluide (liquide) à température
ambiante de 20°C ex : huile
 Rôles des lipides
 Rôle ENERGETIQUE : source la plus importante
d’énergie 1g de lipide équivaut à 38 kJ

 Rôle dans le maintien la température du corps à 37°C

 Rôle de réserve énergétique : triglycérides chez un

homme les graisses de réserve constituent 10kg

 Rôle structural : très important constituants des

membranes cellulaires : phospholipides et cholestérol.

 Rôle de précurseur : participe à la synthèse

d’hormones stéroïdes (hormones sexuelles): cholestérol.
 LES VITAMINES

HYDROSOLUBLES

LIPOSOLUBLES
K
Nature nom Source rôle si carence
alimentaire

H viandes, œufs, -Production Paralysie: béri-

Y poisson, levure d’énergie béri
de bière, beurre cellulaire, Troubles
D -Fonction cardiaque
R cardiaque,
O -Fonction du
S système nerveux
O
L -Antioxydants
légumes et fruits (ralentissent le Scorbut, fatigue
U
vieillissement)
B -Empêche le
L scorbut
E (saignement ,
S fatigue, dents
déchaussées)
 Nature nom Source alimentaire rôle si carence

Jaune d’œuf, -Bonne vision et Retard de

croissance
L carotte, salade, bonne épaisseur de
Altération de la
épinards, foie, peau, résistance
I aux infections,
peau
P produits laitiers Cécité
croissance crépusculaire
O
S Peu dans le Lait, -Croissance, fixation rachitisme*
O les œufs, le foie de osseuse
poisson -Antirachitique
L Action du soleil (déformation du
U sur la peau squelette)
B
L -Antioxydants
Huiles végétales, (ralentissement du Faiblesse
E musculaire
les céréales, les vieillissement)
S légumes verts -Santé musculaire
et nerveuse
Dans
aliments -Coagulation du Risque
gras
K Epinards sang hémorragique
 LES ACIDES NUCLEIQUES
Au sein de l’organisme, les acides nucléiques sont peu
importants sur le plan quantitatif mais très important sur le
plan qualitatif.
Ils constituent le support de l’information génétique. Ce
sont eux qui déterminent si l’élément vivant sera un humain
ou une souris et si une cellule sera une cellule musculaire ou
une cellule nerveuse.
Il existe deux types d’acide nucléique : l’acide désoxyribonucléique
(ADN) et l’acide ribonucléique (ARN). L’ADN stocke l’information
génétique dans le noyau cellulaire. L’ARN participe au décodage
de cette information en instructions, aboutissant à la synthèse de
protéines dans le cytoplasme cellulaire.
 Différences entre ADN et ARN
ADN : acide désoxyribonucléique ARN : acide ribonucléique

LOCALISATION noyau cellulaire cytoplasme cellulaire

sucre type
désoxyribose ribose
pentose

adénine (A), thymine (T), guanine adénine (A), thymine (U), uracile
base azotée
(G), cytosine (C) (U), cytosine (C)

groupement phosphate phosphate

phosphate

stocke l’information génétique décodage de l’information pour

ROLE
dans le noyau cellulaire synthètiser des protéines dans le
cytoplasme cellulaire
Nous retiendrons que L'acide désoxyribonucléique ou ADN, est le
support de l'information génétique. Ce constituant principal des
chromosomes se présente sous la forme de deux chaînes
complémentaires de nucléotides (A, T, C et G) enroulées en double
hélice.
L'existence de la transgénèse repose sur l'universalité de l'ADN dans
le monde vivant qui est un indice de parenté des êtres vivants.

Calcium
(phosphore)
EN CAS DE CARENCE
- trouble de croissance,
- fragilité squelettique,
- crampes (hyperexcitabilité
neuromusculaire),
- risques hémorragique*
Souvent lié à un manque de vitamine D
ROLES
- Construction et rigidité du
squelette et des dents en
association avec le
phosphore
- A l’état libre ca2+ rôle
dans : la coagulation*, la
régulation de contraction
musculaire
SOURCE ALIMENTAIRE
PRODUITS LAITIERS
 ROLES
Potassium
sodium Régulent la circulation
de l’eau et des minéraux
dans les cellules

SOURCE ALIMENTAIRE
EN CAS DE CARENCE
Légumes, fruits secs,
déshydratation viandes, poissons,
légumes, fruits frais
Sel de table,
charcuterie, fromage,
pain, conserve
 ROLES

Fer Participe au transport de

l’O2 dans les globules
rouges

SOURCE EN CAS DE CARENCE

ALIMENTAIRE Si carence anémie
Abats, viandes, caractérisée par fatigue
poissons, œufs, fruits, et baisse du nombre de
légumes secs globules rouges.
Attention chez les
femmes. Insuffisance
respiratoire chez
nourrisson.
Globules rouges
 ROLES

magnésium Régule l’excitabilité

musculaire, intervient
dans la défense
immunitaire
SOURCE
ALIMENTAIRE EN CAS DE CARENCE
Légumes, fruits spasmophilie*
secs, chocolat, (insomnie, crampes,
épinards, tremblements)
bananes,
céréales
 ROLES
le sélénium en synergie avec la vitamine E,
joue plusieurs fonction
d’élimination des espèces réactives
de l’oxygène (radicaux libres),
dans les enzymes du métabolisme
thyroïdien et a une fonction de
régénération des formes réduites
des vitamines C et E.
EN CAS DE CARENCE
en sélénium peut causer une
anémie.
 ROLES
Participe à la croissance
Iode
et au développement
mental
EN CAS DE CARENCE
SOURCE
ALIMENTAIRE Fatigue, mains et pieds
froids, trous de
Poisson, sel, fruits mémoire, faiblesse
de mer, lait musculaire
 ROLES
fluor Participe à la solidité
des os et dents
EN CAS DE CARENCE
Altération de l’émail
SOURCE
des dents, fragilité des
ALIMENTAIRE
os
poissons, sel
 cuivre ROLES
Rôle dans la synthèse des
globules rouges et
SOURCE l’élaboration du collagène
ALIMENTAIRE
Huîtres, foie,
arachides EN CAS DE CARENCE
Anémie* avec manque de
fer, fatigue changement
pigmentation de la peau
 ROLES
Participe à la croissance
zinc
et au défenses
immunitaires
EN CAS DE CARENCE
SOURCE
ALIMENTAIRE Trouble de croissance
chez enfant, retard de
Huîtres, viande, foie
puberté, infections à
répétition
 ROLES
Le chrome compose certaines
Chrome enzymes et joue un rôle dans
le métabolisme énergétique
et dans le métabolisme du
SOURCE glucose.
ALIMENTAIRE
Huîtres, viande, foie EN CAS DE CARENCE
Son excès engendre
des dermatites
Très dangeureux

FIN…