IV-Régulation de la photosynthèse 

:
• 1- La Rubisco :
• 2-La régulation des autres enzymes du cycle
de Calvin :
• 3-Régulation de l’activité du centre
réactionnel de PSII
• 4-Régulation de l’ATP synthase :
 1- La Rubisco :
• La Rubisco est généralement
constituée de deux types de sous-
unités : de grandes sous-unités
(dites « L ») de 55 kDa et de petites
sous-unités (dites « S ») de 13 kDa.

Les petites sous-unités sont codées par le

matériel génétique du noyau et sont
importées dans le stroma des chloroplastes à
travers les membranes externe et interne de
cet organite.

Une Rubisco complète compte typiquement huit sous-unités L et huit sous-unités S,

formant un complexe protéique d'environ 540 kDa.
• Des cations Mg2+ sont nécessaires pour assurer l'activité enzymatique de la
protéine.
• Le positionnement correct de ces cations nécessite également une molécule de
dioxyde de carbone « d'activation », qui n'est pas métabolisée mais forme un
carbamate avec un résidu de lysine du site actif ; la formation de carbamate est
favorisée à pH basique. La concentration en Mg2+ et le pH augmentent dans le
stroma des chloroplastes sous l'effet de la lumière (voir régulation de Rubisco).
 a-Activité
• a1-Activité carboxylase
• La carboxylation catalysée par la Rubisco peut
s'écrire de façon simplifiée (et approchée
compte tenu du fait que tous ces composés
sont ionisés dans le cytosol) comme suit :
 a2-Activité oxygénase
• L'oxygénation catalysée par la Rubisco peut
s'écrire de façon simplifiée comme suit :
 Rubisco
P G A P G A

RuBp CO2
Vont devenir du glucose!

2-phosphoglycolate
Rubisco
P G A

RuBp O2

Photorespiration – pas de glucose

CO2
CO2
• Le 2-phosphoglycolate produit par cette réaction
est recyclé à travers la photorespiration, qui fait
intervenir des enzymes situées dans les
mitochondries et les peroxysomes :
• deux molécules de phosphoglycolate sont
converties en CO2 et en 3-phosphoglycérate, qui
peut être à son tour recyclé dans le cycle de Calvin.
• Une partie du phosphoglycolate peut être
également convertie en glycine.
b-Importance respective des activités carboxylase et oxygénase

• Aux concentrations normales de dioxyde de carbone

et d'oxygène dans l'atmosphère terrestre, le rapport
entre l'activité carboxylase et l'activité oxygénase de la
Rubisco est d'environ 4:1.
• Ce rapport diminue lorsque la température augmente,
ce qui a favorisé des adaptations métaboliques
particulières chez certaines plantes tropicales (plantes
dites « en C4 ») et certaines plantes grasses
(métabolisme acide crassulacéen, ou « CAM ») pour
concentrer le CO2 autour de la Rubisco,
 c-Régulation
La Rubisco n'est normalement active que pendant la journée, car c'est dans la
journée seulement qu'est produit le ribulose-1,5-bisphosphate en raison de la
régulation de plusieurs autres enzymes du cycle de Calvin.

Plusieurs autres facteurs contribuent à coordonner l'activité de la Rubisco avec celle

des autres enzymes de ce cycle.

C1-Régulation ionique
C2-Régulation par la Rubisco activase
C3-Régulation de l'activase par le ratio ATP/ADP et par l'état redox de la
thiorédoxine du stroma
C4-Régulation par le phosphate inorganique
 C1-Régulation ionique
Le pH du stroma des chloroplastes passe de 7,0 à 8,0 pendant l'illumination diurne
sous l'effet du gradient de protons généré à travers les membranes des thylakoïdes.
Ce processus a pour effet de concentrer les protons à l'intérieur des thylakoïdes, et
donc d'en diminuer la concentration dans le stroma.

Parallèlement, les cations de magnésium Mg2+ sont pompés hors des thylakoïdes et
s'accumulent dans le stroma.

La Rubisco, dont le pH optimal peut dépasser 9,0 selon la concentration en

Mg2+, est par conséquent activée par fixation de CO2 avec l'aide de ce cation sur
un résidu de lysine du site actif de l'enzyme pour y former un carbamate
indispensable à la réaction.
• c-Régulation
• La Rubisco n'est normalement active que
pendant la journée, car c'est dans la journée
seulement qu'est produit le ribulose-1,5-
bisphosphate en raison de la régulation de
plusieurs autres enzymes du cycle de Calvin.
Plusieurs autres facteurs contribuent à
coordonner l'activité de la Rubisco avec celle
des autres enzymes de ce cycle.
• C1-Régulation ionique
• Le pH du stroma des chloroplastes passe de 7,0 à 8,0 pendant
l'illumination diurne sous l'effet du gradient de protons à travers
les membranes des thylakoïdes. Ce processus a pour effet de
concentrer les protons à l'intérieur des thylakoïdes (pH acide) et
de les diminuer dans le stroma (pH basique). Parallèlement, les
cations de magnésium Mg2+ sont pompés en dehors des
thylakoïdes et s'accumulent dans le stroma. La Rubisco, dont le
pH optimal peut dépasser 9,0 selon la concentration en Mg2+, est
par conséquent activée par fixation de CO2 avec l'aide de ce
cation sur un résidu de lysine du site actif de l'enzyme pour y
former un carbamate indispensable à la réaction.
• Régulation par la Rubisco activase
• Chez les plantes et certaines algues, la formation du
carbamate de la Rubisco est catalysée par une
enzyme spécifique : la Rubisco activase. Cette
enzyme est nécessaire pour catalyser la formation
du carbamate avant que la Rubisco soit bloquée par
la liaison au substrat (RuBP). La Rubisco activase
libère le ribulose-1,5-bisphosphate lié à la Rubisco
inactive, permettant l'activation de cette dernière
par le dioxyde de carbone.
• C3-Régulation de la Rubisco activase par le
ratio ATP/ADP
• L'activité de l'activase est déterminée par le
ratio ATP/ADP car l’élimination d’une molecule
inhibitrice (le 2-carboxy-D-arabinitol-1-
phosphate (CA1P)) par la Rubisco activase
consomme de l'ATP et est inhibée par l'ADP.
C4-Régulation par le phosphate inorganique

• Chez les cyanobactéries, le phosphate inorganique se lie

au site actif de la Rubisco ainsi qu'à un autre site sur les
grandes sous-unités, modulant ainsi les transitions entre
états actif et inactif de la Rubisco.
• Le phosphate inorganique pourrait jouer, chez ces
bactéries, un rôle semblable à celui de la Rubisco
activase des plantes supérieures
 C5-Régulation par le dioxyde de carbone

• Le dioxyde de carbone CO2 et l'oxygène O2

étant en compétition dans le site actif de la
Rubisco, l'efficacité de l'enzyme quant à la
fixation du CO2 peut être améliorée par
accroissement de la concentration en CO2
dans le stroma des chloroplastes, où se trouve
la Rubisco.
 2-La régulation des autres enzymes du cycle de Calvin :
• La Rubisco n’est pas la seule
enzyme du cycle de Calvin
qui ait besoin d’une
activation par la lumière.
• Les activités de plusieurs
autres enzymes sont
également stimulées par la
lumière.

Parmi ces enzyme, on cite la glycéraldéhyde-3-phosphate

déhydrogenase, la fructose 1,6 biphosphatase, la sedoheptulose
1,7-biphosphatase et la ribulose-5-phosphate kinase.
 3-Régulation de l’activité du centre réactionnel de PSII

• Les photosystèmes PSI et PSII contiennent chacun

un second complexe d'antenne. Ces complexes
d'antennes périphériques (complexes d'antenne
secondaires) :"Light Harvesting Complexes I and
II" : LHCI pour PSI et LHCII pour PSII.
• Ces complexes servent de collecteur de lumière
pour chaque photosystème : les plantes peuvent
ainsi s'adapter aux changements de
caractéristiques du spectre de la lumière absorbée
en bougeant ces antennes mobiles.
• Des études ont montré que les plantes d’ombre possèdent
une proportion plus importante de LHCII que les plantes de
soleil. Ce système antennaire (LHCII) aide à intercepter plus
de lumière et accroit ainsi l’activité du PSII sous faible
radiances.
• Les plantes sont souvent sujettes à de modifications rapides
de la lumière, ce qui les oblige à s'adapter instantanément.
• Parmi les mécanismes de régulation rapide de la
distribution de l'énergie est basé sur une réaction de
phosphorylation réversible de la protéine de LHCII.
• La phosphorylation des protéines est catalysée par
une enzyme nommée protéine kinase. Lorsque la
radiance augmente, la protéine kinase active la
phosphorylation de LHCII qui se sépare de PSII.
Lorsque la radiance diminue, la protéine kinase est
désactivée et une phosphatase déphosphoryle le
LHCII qui peut se lier de nouveau à PSII.
Cet ajustement continuel de l’entrée d’énergie
maintient un flux d’électron optimal à travers les
deux photosystèmes.
• 4-Régulation de l’ATP synthase :
• ATP synthase est activée à la lumière et
inactivée dans l'obscurité par la modulation
redox.
• L'activité de l'ATP synthase est également affinée lors
de la photosynthèse en régime permanent en réponse
aux changements métaboliques,
• ex : modification des niveaux de CO2 pour ajuster le
gradient de protons à travers les thylakoïdes et ainsi
la régulation de la collecte de la lumière et du
transfert d'électrons.
 C2-Régulation par la Rubisco activase
Chez les plantes et certaines algues, une enzyme spécifique, la Rubisco activase, est
nécessaire pour catalyser la formation du carbamate avant que la Rubisco soit
bloquée par la liaison du substrat, lequel se lie plus fortement à l'enzyme inactive
(sans carbamate) qu'à l'enzyme carbamylée : la Rubisco activase libère le ribulose-
1,5-bisphosphate lié à la Rubisco inactive, permettant l'activation de cette dernière
par le dioxyde de carbone.
• C3-Régulation de l'activase par le ratio ATP/ADP du stroma

L'activité de l'activase est déterminée par le ratio ATP/ADP car l’élimination d’une
molécule inhibitrice (le 2-carboxy-D-arabinitol-1-phosphate (CA1P)) par la Rubisco
activase consomme de l'ATP et est inhibée par l'ADP.
• C4-Régulation par le phosphate inorganique
Chez les cyanobactéries, le phosphate inorganique se lie au site actif de la Rubisco ainsi
qu'à un autre site sur les grandes sous-unités, modulant ainsi les transitions entre états
actif et inactif de la Rubisco.
Le phosphate inorganique pourrait jouer, chez ces bactéries, un rôle semblable à celui
de la Rubisco activase des plantes supérieures
 C5-Régulation par le dioxyde de carbone

• Le dioxyde de carbone CO2 et l'oxygène O2

étant en compétition dans le site actif de la
Rubisco, l'efficacité de l'enzyme quant à la
fixation du CO2 peut être améliorée par
accroissement de la concentration en CO2
dans le stroma des chloroplastes, où se trouve
la Rubisco.
 2-La régulation des autres enzymes du cycle de Calvin :

La Rubisco n’est pas la seule enzyme du cycle de Calvin qui ait besoin d’une activation
par la lumière. Les activités d’au moins quatre autres enzymes étaient également
stimulées par la lumière. Parmi ces enzyme, on compte la glycéraldéhyde-3-
phosphate déhydrogenase, la fructose 1,6 biphosphatase, la sedoheptulose 1,7-
biphosphatase et la ribulose-5-phosphate kinase.
 3-Régulation de l’activité du centre réactionnel de PSII

• Les photosystèmes PSI et PSII contiennent chacun un second complexe

d'antenne. Ces complexes d'antennes périphériques (complexes d'antenne
secondaires) appartiennent à la classe des complexes photocollecteurs couplés
aux chlorophylles a/b ("Light Harvesting Complexes I and II" : LHCI pour PSI et
LHCII pour PSII). Ces complexes servent de collecteur de lumière pour chaque
photosystème : les plantes peuvent ainsi s'adapter aux changements de
caractéristiques du spectre de la lumière absorbée en bougeant ces antennes
mobiles du PSII au PSI.
• Des études ont montré que les plantes
d’ombre possèdent une proportion plus
importante de LHCII que les plantes de soleil.
Ce système antennaire plus développé du fait
de l’accroissement de LHCII, aide à intercepter
plus de lumière et accroit ainsi l’activité du PSII
sous faible radiances.
• En plus des variations quotidiennes et
saisonnières de lumière, les plantes sont
souvent sujettes à de modifications rapides
des débits et de la qualité de la lumière, ce qui
les oblige à s'adapter instantanément. Un
mécanisme de régulation rapide de la
distribution de l'énergie d'excitation entre les
deux systèmes est nécessaire au maintien d'un
flux efficace d'électrons vers NADP+.
• Parmi les mécanismes de régulation rapide de la distribution de l'énergie, l'un des
mieux connus est basé sur une réaction de phosphorylation réversible de la protéine
de LHCII (Figure). La phosphorylation des protéines est catalysée par une classe
d'enzymes nommées protéines kinases. Les chloroplastes contiennent dans le
thylakoïde une protéine kinase liée à la membrane capable de phosphoryler LHCII.
Lorsque la radiance augmente, la protéine kinase active la phosphorylation de LHCII
qui se sépare de PSII. Lorsque la radiance diminue, la protéine kinase est désactivée
et une phosphatase déphosphoryle LHCII qui peut se lier de nouveau à PSII.
• Cet ajustement continuel de l’entrée d’énergie
maintient un flux électronique optimal à
travers les deux photosystèmes.
 4-Régulation de l’ATP synthase :

• ATP synthase est activée à la lumière et inactivée

dans l'obscurité par la modulation redox médiée
par la thiorédoxine d'un pont disulfure sur sa sous-
unité secondaire. L'activité de l'ATP synthase est
également affinée lors de la photosynthèse en
régime permanent en réponse aux changements
métaboliques, ex : modification des niveaux de CO2
pour ajuster le gradient de protons thylakoïdes et
ainsi la régulation de la collecte de la lumière et du
transfert d'électrons.