Les Anticorps 2017

LES ANTICORPS
Année universitaire 2016-2017
mars-17 Pr Ag, DEMBELE Bamory UFR SPB 1

Université FHB Cocody
OBJECTIFS
1. Décrire la structure des Ig
2. Connaître les fonctions des Ig
3. Décrire les propriétés des classes d’Ig
4. Connaître la cinétique de production des Ig

PLAN
INTRODUCTION
I- METHODES D’ETUDE
II- STRUCTURE
III- FONCTIONS
IV- PROPRIETES DES DIFFERENTES CLASSES
V- SYNTHÈSE ET VARIATIONS DES IG DANS
LES LIQUIDES BIOLOGIQUES
CONCLUSION

INTRODUCTION
Les Ac sont des molécules de reconnaissance
spécifique,
De nature glycoprotéique capables de se lier de
manière spécifique à l’Ag ayant induit leur
formation
Les Ac = cheval de bataille de l’immunité
humorale
Les Ac € à la famille des Ig synthétisées par les
Lymphocytes B et les plasmocytes en réponse
à une stimulation antigénique
INTRODUCTION
• Chaque Ig comporte:
 1 site Anticorps
 1 site antigénique déterminant une spécificité
propre à l’espèce (isotypie), à l’individu
(allotypie) à la protéine (idiotypie)
• Les Ac sont des tous des Ig mais les Ig n’ont pas
toutes une activité Ac
• Selon la nature fixe ou circulante: 2 variétés
 Ig de surface=BCR
 Ig sécrétées = Ac proprement dits

INTRODUCTION
• Les Ig sont très hétérogènes (polymorphisme) mais

certaines caractéristiques structurales et des propriétés
fonctionnelles en commun permettent de les
individualiser

I- METHODES D’ETUDES DES Ig (1/2)
Nombreuses méthodes utilisées pour purifier les Ac

et préciser leurs caractéristiques physico-chimiques
1. Purification par méthodes chromatographiques
2. Séparation
 Electrophorèse Protéines (zone des gamma)
 ultracentrifugation (Svedberg)
 Immunoélectrophorèse (Grabbar & Williams)
permis de détecter 5 classes d’Ig (GAMDE)
Electrophorèse Protéines
(zone des gamma)

I- METHODES D’ETUDES DES Ig (1/2)
3. Dosage
 IDR Mancini
 Immunoelectrodiffusion de Laurell
 Néphélémétrie
 RIA , EIA
Ces méthodes seront développées lors des Travaux
pratiques

II- STRUCTURE (1/6)
 Les Ig sont des protéines de Haut PM
 La molécule de base peut être identifiée à une IgG
(travaux de Porter et Edelman (1958) IgG1
monomérique)
 Formée de 4 chaînes polypeptidiques identiques
2 à 2 (2 chaines lourdes et 2 chaines légères)
 Certaines Ig sont des polymères de ce schéma de base
‐ IgM pentamère
‐ IgA souvent dimère

Fig 1: Structure de base des Ig

Liaisons disulfides intercatenaires
Fig2: Structure d’une IgM

Fig3: Structure IgA sécrétoire

II- STRUCTURE (2/6)
II-1 La chaine légère (L)
─ Peut être soit lambda (1/3) soit kappa (2/3)
─ Composé de:
 212-220 aminoacide selon Ig
 1 partie constante CL (carboxy terminale)
 1 partie variable VL (amino terminal)
Qui comporte 3 zones dites hypervariables siège de très
grandes variation d’une chaîne légère à l’autre = CDR
(région déterminant la complémentarité).

II- STRUCTURE (3/6)
II-1 La chaine légère (L)
La zone hypervariable contribue à la formation du site
Ac (+++)
Les régions hypervariables sont séparées par des régions
plus conservée = Framework
3 sous types de chaînes kappa

4 sous types de chaînes lambda

II- STRUCTURE (4/6)
II-2 La chaîne lourde (H)
Il existe 5 classes de chaine lourdes
Chacune permettant de définir une classe d’Ig
désigné par des lettres grecques
 IgA
 IgG
 IgM
 IgD
 IgE
446-450 aminoacides selon les chaines
II- STRUCTURE (5/6)
II-2 La chaîne lourde (H)
Chaque chaîne H est constituée d’une
- partie variable VH ~ 110 acides aminés ;
avec 3 zones hypervariables contribuant à la
formation du site Ac
les Zones variables des Chaînes L et H
s’associent pour former le site Ac
- partie constante CH : 3 parties CH 1,2,3 ~ 110
Acides aminés chacun de façon répétitive et
constante
II- STRUCTURE (6/6)
La molécule entière est :
 formée de zones semblables VL ,VH, CL, CH1, CH2, CH3
= zones d’homologie ou domaine
 formée de 12 domaines
 en forme en Y avec zone charnière mobile riche en proline et
cystéine  la molécule peut prendre formes (T )
point d’application des enzymes protéolytiques: Papaïne et
pepsine
 Papaïne  3 fragments 2 Fab (fragment Ag binding )+ 1 Fc
 Fab= CH1+VH+Chaine L
 Fc= CH2+CH3
 Pepsine attaque au niveau des chaines disulfures  (Fab’)2

STRUCTURE DE BASE DES Ig

III- FONCTIONS (1/3)
2 types: immunologiques et biologiques
1. Fonction immunologique :
Due au site Ac qui se combine aux Ag
[Fab et (Fab’)2] paratope
2. Fonctions biologiques
Dues au Fc, qui ne reconnaît pas l’Ag
Ces propriétés n’apparaissent que lorsque l’Ac est fixé à
l’Ag
L’Ordre de réactivité des sous classes d’IgG est le
suivant: IgG3>IgG1>IgG2>IgG4
2.1 Catabolisme
• Fc régule le catabolisme des Ig
• Vitesse dépendant du CH2 des différentes classes et
sous classe d’Ig
2.2 Traversée du placenta
Seules les IgG traversent le placenta activement
IgM et IgA maternelles n’ont pas la propriété de transfert
placentaire, celles retrouvées à la naissance chez le NN sont
d’origine fœtales fixation du
Application:
mars-17
MHNN; Toxoplasmose congénitale
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2.3 Fixation du complément
2.4 Cytophilie: fixation aux récepteurs cellulaires
Les cellules portant des récepteurs d’Ig sont
 Macrophage, monocytes, neutrophiles: phagocytose de
complexes immuns ou de cellules ou de microorg.
recouverts d’IgG ou IgA
 NK: ADCC Cytotoxicité
 Basophiles circulants et mastocytes: récepteurs pour IgE
(Réaction d’Hypersensibilité Type I)
 Les éosinophiles
Fig 4:Cytophilie des Ig
1- Fixation des Ac aux Phagocytes 2-NK et ADCC
3- Basophile et HSI 4- Eosinophiles et Helminthes

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Pr Ag, DEMBELE Bamory UFR SPB Université FHB
Cocody
IV- PROPRIETES DES
DIFFERENTES CLASSES D’Ig (1/2)
Tableau I: caractéristiques physico-chimiques des immunoglobulines

IV- PROPRIETES DES
DIFFERENTES CLASSES D’Ig (2/2)
Tableau II: Propriétés biologiques des immunoglobulines
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Pr Ag, DEMBELE Bamory UFR SPB
V- Synthèse et variations des Ig dans
les liquides biologiques (1/4)
V-1 ONTOGENIE:
• Le Fœtus et le Nné sont incapables de synthétiser les
IgA, D, E mais
• Capables de synthétiser des traces d’IgM (dès la
10ème Semaine de la vie embryonnaire ) et d’IgG (à
la 12ème Semaine)
• Les IgG maternelles passent la Barrière FP après la
20ème Semaine

Fig 5: Ontogénie des Ig
Immunobiology, 6è ed
V- Synthèse et variations des Ig
dans les liquides biologiques (2/4)
V-1 ONTOGENIE:
• La Synthèse des IgM n’est effective qu’au
3ème trimestre de la grossesse
• Celle des IgG s’effectue après la naissance =>
taux d’IgG à la naissance = au moins à celui de
la mère : héritage de la mère
• Colostrum et lait maternel sont très riches en
IgA
V-2 Mode d’apparition des Ac
 Ex des infections: augmentation des Ig
 IgM puis IgG: réponse primaire
 Réinfections production importante d’IgG et peu
d’IgM: réponse secondaire
 Maladies parasitaires
 Helminthiases: apparition IgG et augmentation IgE
Toxoplasmose: détection IgM => diagnostic affection
progressive évolutive
V-2 Mode d’apparition des Ac
Sd lymphoprolifératifs: production anormale
d’Ig monoclonale
Déficits immunitaires humoraux:  voir
absence de production d’Ac; Maladie de
Bruton ou agammaglobulinémie congénital

CONCLUSION
• Les Ig sont le support immunité humorale
spécifique
• Elles possèdent 2 parties fonctionnelles
distinctes
Fab: site Ac
Fc: apporte l’aspect fonctionnel

BIBLIOGRAPHIE
• Livres
– Les bases de l’Immunologie fondamentale et
clinique – Abul K Abbas, Andrew H. Lichtman
– Immunologie Le cours de Janis Kuby
– Immunobiology, 6ème Edition Janeway C


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• Les Ig sont très hétérogènes (polymorphisme) mais

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Nombreuses méthodes utilisées pour purifier les Ac

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Fig2: Structure d’une IgM

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3 sous types de chaînes kappa

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1- Fixation des Ac aux Phagocytes 2-NK et ADCC

3- Basophile et HSI 4- Eosinophiles et Helminthes

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