Bio 3

Biologie générale
UNIVERSITÉ LIBRE DE BRUXELLES
Volume 3
Martine VERCAUTEREN
Gisèle VAN DE VYVER
D/2008/0098/034
8e édition – Tirage 2016-17/11
BIOL-F-101_C
9HSMFKA*aabddg+
Conformément à la loi du 30 juin 1994, modifiée par la loi du 22 mai 2005, sur le droit d'auteur, toute reproduction partielle
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« Une main plus ou moins habile ne fait pas seule l’artisan, et la valeur de son
travail augmente à mesure que s’élève son niveau intellectuel : la créature
humaine n’est pas un simple outil. »
Henri La Fontaine (1854-1943)

Docteur en droit de l’ULB, avocat, sénateur, prix
Nobel de la Paix en 1913.
VERCAUTEREN Martine Biologie générale
SOMMAIRE
CHAPITRE 11 LES JUMEAUX

LE CLONAGE
CHAPITRE 12 LES VIRUS
CHAPITRE 13 LES BACTERIES
CHAPITRE 14 REGULATION DE L’EXPRESSION GENETIQUE
CHAPITRE 15 LA CELLULE EUCARYOTE
CHAPITRE 16 LES GRANDES VOIES METABOLIQUES
BIOL-F-101_C PUB Cours-Librairie, av. P. Héger 42, B-1000 Bruxelles 1

CHAPITRE 11
LES JUMEAUX
LE CLONAGE
11.1 Les jumeaux

11.1.1 Polyembryonie
11.1.2 « Vrais » et « faux » jumeaux
A. Preuves de l’existence de 2 sortes de jumeaux
B. Calcul de la proportion de MZ et de DZ
C. Naissances multiples
11.1.3 Variations géographiques du pourcentage de jumeaux
11.1.4 Naissance de jumeaux et âge de la mère
11.1.5 Diagnostic de zygotie
11.1.6 Etudes d’héritabilité
A. Coefficient d’héritabilité
B. Caractères qualitatifs
C. Caractères quantitatifs
11.2 Le clonage
11.2.1 Historique et définitions
11.2.2 Quoi de neuf avec Dolly ?
11.2.3 Applications
11.2.4 Clonage reproducteur
11.2.5 Clonage thérapeutique
11.2.6 Ethique et clonage

CHAPITRE 11. LES JUMEAUX – LE CLONAGE
11.1. LES JUMEAUX
11.1.1 La Polyembryonie
Il s’agit de la formation de plusieurs individus à partir d’un seul zygote.

Ce phénomène est constant chez certains invertébrés parasites et s’observe occasionnellement
chez d’autres invertébrés.
Chez certains mammifères, la formation de jumeaux univitellins (monozygotes) n’est pas
exceptionnelle (notamment dans l’espèce humaine), mais une polyembryonie habituelle
donnant plus de deux individus par ovule fécondé ne s’observe que chez peu d’espèces.
11.1.2. Vrais et faux jumeaux
Il existe deux types de jumeaux :
1. Vrais jumeaux ou jumeaux monozygotes (MZ) : issus d'un seul ovule.

2. Faux jumeaux ou jumeaux dizygotes (DZ) : issus de deux ovules.
A. Les preuves
Les preuves de l'existence de deux sortes de jumeaux, et plus particulièrement de MZ, sont
nombreuses. Parmi elles :
Arguments provenant de l'embryologie expérimentale

Depuis le début du XXe siècle, on sait réaliser avec succès des expériences animales qui
consistent à séparer un zygote en deux. Les deux moitiés poursuivront chacune leur
développement embryonnaire pour donner finalement 2 individus parfaitement constitués : ce
sont des jumeaux MZ (c'est l'Américain Spemann qui a réalisé la première expérience de ce
type - sur le triton - en 1903).

Observations en pathologie humaine

Frères ou sœurs siamois = MZ qui ne sont pas entièrement séparés (tous les degrés de
séparation pouvant exister).
Arguments statistiques
Si tous les jumeaux provenaient de la fécondation simultanée de deux ovules différents, on
devrait trouver autant de couples de même sexe, que de couples de sexe différent (puisque le
sex ratio dans l'espèce humaine est de 1 : 1).
Soient
1 : 2 : 1
Or on constate qu'il y a un excès de paires de jumeaux de même sexe (25%) : il faut donc
admettre que cette fraction de jumeaux de même sexe est issue d'un seul zygote qui s'est
divisé en deux au cours de son développement.
B. Calcul de la proportion de MZ et de DZ parmi les naissances de

jumeaux
Une approximation du nombre de paires de MZ peut être obtenue par le raisonnement

suivant :
Les paires de sexe différent sont nécessairement DZ,

s'il y a autant de que de dans la population, on peut s'attendre à un nombre égal de
DZ, de même sexe ( ou ).
Il suffit de soustraire du nombre de paires de même sexe, le nombre de paires de sexe
différent pour obtenir le nombre de paires de MZ.
Ex. : on dénombre sur 100 naissances gémellaires :
36 paires
32 paires 64 paires de même sexe
32 paires 64-36 = 28 = nombre de paires de MZ

C. Naissances multiples
Loi de Hellin (1895) : la fréquence des triplés est égale au carré de la fréquence des
naissances doubles, celle des quadruplés au cube des naissances doubles :
Naissances doubles et multiples en Italie, de 1967 à 1971 (d'après Gedda, 1975)
Fréquences observées Fréquences théoriques

Nombre total d'accouchements 4.644.496
Accouchements de jumeaux 48.782
Accouchements de triplés 496 512 (f2)
Accouchements de quadruplés 6 5 (f3)
Les naissances multiples peuvent se composer uniquement de MZ ou de DZ, ou d'une

combinaison de DZ et de MZ.
La fréquence des grossesses multiples a été fortement augmentée depuis l'introduction des
méthodes thérapeutiques visant à lutter contre l'infertilité des femmes présentant des cycles
anovulatoires.
11.1.3. Variations géographiques du pourcentage de jumeaux
D'une région du monde à l'autre, on observe des variations dans la fréquence des naissances
gémellaires :

Proportions des naissances de jumeaux dans différentes régions du monde
Nigéria 1 naissance sur 22 maternités

Rhodésie (Noirs) 35
Zaïre (Noirs) 46
Jamaïque (Noirs) 58
U.S.A. (Noirs) 64
Grèce 72
Angleterre 80
Italie 81
Suède 85
Belgique 92
France 93
Espagne 110
Japon 154
En fait, le pourcentage de MZ est remarquablement uniforme, c'est le taux des DZ qui change
suivant les populations considérées (voir fig.).
11.1.4. Naissance de jumeaux
La probabilité d'une naissance de DZ augmente avec l'âge de la mère. Au contraire, la

fréquence des naissances MZ est constante, quel que soit l'âge de la mère (voir fig.)
L'aptitude à avoir des DZ serait liée à la quantité d'hormones FSH1 produites par la mère.
Cette production augmente avec l'âge.
1 FSH = Follicle Stimulating Hormone = gonadotropine, secrétée par l'hypophyse, qui commande le
développement du follicule ovarien.

(d'après Gedda, 1975)
Proportion de naissances gémellaires pour 1.000 maternités en fonction de l'âge de la mère. Données italiennes pour 1949-54.
(Cavalli-Sforza, 1971)

Il est bien connu que les naissances de jumeaux sont concentrées dans certaines familles. Mais
le mécanisme héréditaire en est encore mal connu.
La tendance à avoir des jumeaux DZ est certainement génétiquement déterminée ainsi que
l'amène encore à le penser la variabilité ethnique dans la fréquence des DZ (alors que le taux
des MZ reste universellement constant).
Il y aurait un rapport particulier entre la gémellité et la production des hormones ovariennes

FSH et LH (caractère polygénique). En effet, on observe une augmentation de la fréquence
des naissances multiples chez les femmes traitées pour la stérilité. D'autre part, on pense que
les femmes ayant tendance à avoir des jumeaux auraient un état hormonal semblable à celui
des femmes proches de la ménopause.
De nombreuses études ont montré que la disposition à avoir des jumeaux DZ est un trait
héréditaire qui se transmet aussi bien par la voie paternelle que par la voie maternelle, mais
qui s'exprime essentiellement dans la descendance des femmes : chez les enfants des femmes
DZ, il y a beaucoup plus de jumeaux que chez les enfants des hommes DZ. Les soeurs des
jumelles DZ ont également un taux élevé de jumeaux, mais pas leurs frères ; ceux-ci
transmettent cependant le caractère à leurs filles.
11.1.5. Diagnostic de zygotie
Vrais ou faux jumeaux ?
Une étude sur les jumeaux ne sera fiable que si le diagnostic de mono- ou di-zygotie a été
posé avec précision.
Examen des annexes fœtales à la naissance
En principe, les annexes (chorion, amnios, placenta) des DZ devraient être séparées. Les
annexes des MZ devraient être communes.

(d'après Cavalli-Sforza, 1971)

Mais, chez les DZ, les placentas peuvent confluer et fusionner. D'autre part, il arrive, chez les
MZ, que les membranes ne soient que partiellement confondues, suivant le moment du
développement embryonnaire où s'est effectuée la séparation en deux du zygote initial (voir
figure).
Méthode de l'ambiguïté (basée sur les phénotypes)
"Les jumeaux sont-ils pris l'un pour l'autre par les parents, la famille, les amis ?"
Cette méthode subjective basée sur la ressemblance phénotypique des MZ est peu rigoureuse :
elle ne donne des résultats corrects que pour 98,6% des MZ et 91,7% des DZ.
Similarités génétiques
Méthode statistique (basée sur les génotypes) qui exprime en termes de probabilités la chance
qu'ont deux jumeaux d'être MZ ou DZ.
Le diagnostic est basé sur la concordance de sexe et de caractères génétiques à hérédité

mendélienne simple, comme les groupes sanguins. On considère un maximum de caractères
possibles et on part du principe qu'il est fort peu probable que des DZ se ressemblent pour une
aussi grande série de caractères.
Quelle est la probabilité pour les jumeaux concordants présentés dans la figure d'être MZ ?

Il faut d'abord tenir compte de la probabilité de monozygotie ou de dizygotie dans l'ensemble

des naissances doubles :
P (MZ) = 0,35
P (DZ) = 0,65
On peut ensuite calculer la probabilité pour qu'une paire de jumeaux soit monozygote et
possède les caractéristiques considérées ici :
P = P(MZ) × P( ) × P(AO) × P(MM) × P(P2P2)

= 0,35 × 0,5 × 0,5 × 0,5 × 0,25 = 0,01093
D'autre part, la probabilité pour que les jumeaux dizygotes soient concordants pour tous ces
caractères est de :
P = P(DZ) × [P( ) × P( )] × [P(AO) × P(AO)] × [P(MM) × P(MM)] × [P(P2P2) × P(P2P2)]
= 0,65 × (0,5 ×0,5) × (0,5 × 0,5) × (0,5 ×0,5) × (0,25 × 0,25)

= 0,000634
Le théorème de Bayes permet de dire que la probabilité en faveur de la monozygotie est de :

0, 010937
0,945
0, 010937 0, 000634
et que la probabilité en faveur de la dizygotie est de :
0, 000634
0, 055
0, 000634 0, 010937
la probabilité en faveur de la monozygotie est beaucoup plus grande que la probabilité en

faveur de la dizygotie.
N.B. 1) Le diagnostic de gémellité est relativement aisé si on connaît les génotypes des
parents. Si on ne les connaît pas, on considère alors la fréquence du gène dans la
population dont les jumeaux font partie et on fait intervenir cette fréquence dans les
calculs.
2) Si on augmente le nombre de critères, on restreint progressivement la part probable
de la dizygotie.

Conclusions
L'examen des annexes fœtales et la méthode de l'ambiguïté sont entachés d'un taux élevé
d'erreurs. Les seuls critères de diagnostic valables concernent les génotypes des jumeaux.
Actuellement, la méthode la plus fiable est celle des empreintes génétiques.
11.1.6. La méthode gémellaire et son utilité en génétique : les études

d'héritabilité
La comparaison des jumeaux permet de mieux distinguer la part de l'hérédité (nature) et la

part de l'acquis (nurture) dans l'expression des phénotypes.
Idéalement il faudrait considérer trois groupes de jumeaux :

I. MZ vivant dans le même milieu
II. MZ élevés dans des milieux différents
III. DZ élevés dans des milieux identiques.
Pour les MZ du groupe I : gènes et environnement sont identiques : théoriquement, il ne

devrait pas y avoir de différences entre les "partenaires".
La comparaison entre les groupes I et II permet de préciser l'action du milieu.
La comparaison entre les groupes I et III précise l'action du génome.
Cependant, la plupart des études sont relatives aux groupes I et III. Il est en effet très difficile
de trouver des MZ élevés séparément !
A. Coefficient d’héritabilité
Si l’on pose : P = G + E + GE
avec : P = phénotype d’un individu
G = facteurs génétiques
E = facteurs environnementaux
GE = interaction entre G et E

Alors, le coefficient d’héritabilité peut être défini comme :

H2 = VG / VP = VG / VG + VE
avec :VP = VG + VE (VP : variance phénotypique d’un caractère dans une population)
L’héritabilité est une mesure statistique du degré (en général en %) avec lequel un trait est
déterminé de façon génétique.
B. Caractères qualitatifs
Pour étudier l'héritabilité des caractères qualitatifs (non mesurables), on peut utiliser comme
paramètre : le pourcentage des paires de jumeaux concordants. Si, pour un caractère, l'hérédité
est seule à intervenir, les MZ devraient toujours être concordants. Si, au contraire, la part de
l'hérédité est moindre, le nombre de paires concordantes chez les DZ sera inférieur à celui qui
est observé chez les MZ. (voir exemples du tableau)
Taux de concordance
MZ DZ
Luxation congénitale de la hanche 40% 3%

Pied bot 32% 3%
Diabète 84% 37%
Schizophrénie 68% 11%
Hypertension artérielle 25% 6,6%
Cancers 16% 13%
Anomalies cardiaques congénitales 5% 5%
C. Caractères quantitatifs
Pour étudier des caractères quantitatifs (mesurables) à hérédité polygénique, on compare les
coefficients de corrélation. Si le milieu n'intervient pas pour façonner le phénotype, donc si
seul le génome est en cause : le coefficient de corrélation théorique attendu pour des MZ est
égal à 1, pour des non-apparentés, il est nul. (Voir chapitre 10).

11.2. LE CLÔNAGE
Qu’est-ce qu’un clone ?
• n.m. (gr. klôn, jeune pousse). 1. BIOL. Individu ou population d’individus provenant de la
reproduction végétative ou asexuelle d’un individu unique. Ensemble des cellules résultant
des divisions successives d’une cellule unique sans aucune différenciation. Le cancer est
considéré comme un clone résultant de la division d’une cellule devenue maligne. 2. Fig.,
fam. Individu qui serait la copie conforme d’un autre individu. 3. INFORM. Ordinateur ou
micro-ordinateur totalement compatible (matériel et logiciel) avec un modèle donné. (Petit
Larousse, 1989).
• Un clone est un ensemble de cellules toutes identiques entre elles qui proviennent, par
divisions successives, d’une seule cellule. Toutes les cellules du clone possèdent donc le
même matériel génétique que la cellule de départ. Par extension du langage, on appelle
“clonage” l’obtention d’un individu entier à partir d’une seule cellule de départ qui n’est pas
un oeuf fécondé. On sait en effet depuis longtemps que toute cellule conserve dans son noyau
la totalité de l’information nécessaire à la constitution d’un être entier : c’est la base du
principe de clonage. (Dr Marc Abramowicz, ULB ; Interview Le Vif/L’Express, 1998).
Clone :
1°) Ensemble des cellules au génome identique obtenues par multiplication végétative ou par
parthénogenèse* d’une seule cellule
(* = développement d’un ovule sans qu’il soit fécondé)
2°) Organisme issu du développement d’un ovule dont le noyau a été remplacé par celui
d’une cellule somatique. L’organisme nouvellement formé est donc le clone de celui qui a
fourni le noyau.
« Dico de Bio », De Boeck, 2004
Le clonage est le moyen naturel ou artificiel par lequel s’accroît une population de cellules ou
d’organismes vivants au départ d’une cellule ou d’un individu unique et sans que soient
impliquées les caractéristiques de la reproduction sexuée.

L’expression « clonage humain reproductif » désigne l’utilisation des techniques de clonage

(plus précisément : le transfert nucléaire) avec pour but de mettre au monde un enfant qui
présenterait le même ADN nucléaire que l’individu sur lequel un noyau de cellule somatique
a été prélevé.
Le « clonage humain à finalité thérapeutique » utilise les techniques de clonage (transfert

du noyau d’une cellule somatique dans un ovule énucléé) dans le but de produire des lignées
de cellules souches embryonnaires susceptibles d’être greffées sans provoquer de réactions de
rejet.
« Nouvelle encyclopédie de bioéthique », De Boeck, 2001
Méthodologie et discussion
Voir cours.
(Le Vif/L’Express, 11/02/2000)

Et voilà Dolly …
La difficulté d’appliquer le génie génétique à l’amélioration du bétail est l’obtention

d’un nombre suffisant d’animaux. La sélection d’individus génétiquement améliorés ne
produit que lentement une descendance.
Idéalement, on souhaiterait donc obtenir un grand nombre de copies génétiques exactes de la
lignée désirée mais, auparavant, on admettait généralement qu’il n’était pas possible de cloner
des animaux adultes.
Un pas essentiel a été franchi en Ecosse par Keith Campbell, généticien qui étudiait le
cycle cellulaire chez les animaux domestiques.
En 1994, le chercheur Neil First et, en 1995, Campbell lui-même, travaillant avec le biologiste
de la reproduction Ian Wilmut, réussirent le clonage d’animaux domestiques à partir
d’embryons adultes. Pour cela, ils réduisirent d’abord l’alimentation des cellules pour les
bloquer au début du cycle cellulaire et les synchroniser ainsi toutes au même stade du cycle
cellulaire.
Wilmut tenta ensuite l’expérience qui avait échappé aux chercheurs depuis que Spemann
l’avait proposée 59 ans plus tôt. Il entreprit de transférer le noyau d’une cellule adulte
différenciée à un ovule énucléé, et il laissa l’embryon produit croître et se développer chez
une mère porteuse, espérant, bien sûr, obtenir un animal en bonne santé.
Il préleva des cellules mammaires du pis d’une brebis de 6 ans et les cultiva in vitro.
Parallèlement, des ovules provenant d’une autre brebis furent soigneusement énuclées.
Les cellules mammaires et les ovules furent ensuite combinés « chirurgicalement » et Wilmut
appliqua ensuite un bref choc électrique pour rendre perméable les membranes plasmiques
des deux cellules et déclencher le cycle cellulaire et la division.
Après six jours, dans 30 des 227 essais, l’embryon arriva au stade de la blastula et 29
embryons furent transplantés dans des brebis porteuses. Environ cinq mois plus tard, le 5
juillet 1997, une brebis donna naissance à un agneau : Dolly, le premier clone produit avec
succès à partir d’une cellule animale adulte. Il s’agit là d’un événement notable dans la
technologie génique.
Depuis la naissance de Dolly, les scientifiques ont réussi à cloner des moutons, des
souris, des vaches, des chèvres et des porcs. Mais la technique reste pour le moment peu
efficace : de nombreux embryons meurent avant la fin de la grossesse ou peu après la
naissance ; de multiples problèmes surviennent chez les rares survivants.

Toutes ces difficultés ont mis en lumière la complexité des processus liés à la
reprogrammation et à l’empreinte génomique et ont fait avancer énormément la
compréhension dans ces domaines.


CHAPITRE 12
LES VIRUS
12.1 Introduction
12.2 Structure et organisation
12.3 Cycle lytique d’un phage
12.4 Cycle lysogène d’un phage
12.5 La transduction
12.6 Exemple : le virus du SIDA

12.6.1 Introduction
12.6.2 Morphologie du virion et infection
12.6.3 Cycle de réplication
12.6.4 Evolution de la parasitémie
12.6.5 Transmission du SIDA
12.6.6 Ampleur du problème

CHAPITRE 12. LES VIRUS
12.1. INTRODUCTION
Les virus sont constitués des mêmes macromolécules que les cellules vivantes (acides
nucléiques et protéines), mais ils n’ont pas de métabolisme propre et ils sont donc incapables
de s’autoreproduire. Dans la mesure où la capacité de s’autoreproduire est une des
caractéristiques essentielles des êtres vivants, les virus doivent être considérés comme des
objets biologiques, non vivants qui se font reproduire par des cellules dont ils altèrent le
fonctionnement. Ils sont donc tous des parasites intracellulaires et peuvent parasiter les
organismes les plus divers. De ce fait, certains d’entre eux ont une grande importance pour
l'homme car ils peuvent causer des maladies graves parmi les plantes cultivées, les animaux
domestiques et chez l'homme lui-même.
La poliomyélite, la fièvre jaune, l'encéphalite virale, les oreillons, la grippe, la rage, l'herpès,
la variole et le SIDA sont toutes des maladies d'origine virale.
Certains virus sont parasites de bactéries; ce sont les bactériophages ou en abrégé, les phages.
12.2. STRUCTURE ET ORGANISATION
La forme infectieuse des virus est appelée "virion".

La taille des particules de virus, ou "virions", varie entre 250 nm (variole) et 20 nm (phage
F2).
Les virus se caractérisent par le fait que, à quelques exceptions près, ils sont constitués
exclusivement d'un ADN ou d'un ARN central et d'une capside formée d'une ou plusieurs
protéines. On parle de virus à ADN ou de virus à ARN, selon l'acide nucléique qui compose le
génome. Dans les deux cas, le génome viral contient une seule molécule d'acide nucléique
linéaire ou circulaire (voir tableau). Les plus petits virus ne possèdent que quatre gènes alors
que les plus gros en ont plusieurs centaines.
La coque des virus est appelée capside. Elle peut présenter une forme en bâtonnet, une forme
polyédrique ou une forme plus complexe encore.
Les capsides se composent d'un grand nombre de sous-unités protéiniques peu variées,
nommées capsomères.

Certains virus ont des structures accessoires qui leur permettent d'infecter leur hôte. Chez les
virus de la grippe, du SIDA et bien d'autres, il existe une enveloppe formée à partir de la
membrane de la cellule hôte, mais enrichie en glycoprotéines d'origine virale. Les virus qui ne
possèdent pas d'enveloppe sont qualifiés de nus.
L'absence de tout appareil de synthèse chez les virus, les rend totalement insensibles aux
substances qui interfèrent avec les biosynthèses (ex. : antibiotiques, sulfamides). La lutte
chimiothérapique est donc totalement inefficace. La seule arme qui peut agir contre les virus
est la défense immunitaire.
Exemple : Phage T4 infectant une bactérie

Exemples de virus.
Familles de Virus taille (nm) Exemples, maladies
1. ADN bicaténaire
Poxvirus 200 300 Virus de la vaccine, de la variole
Herpesvirus 150 200 Virus de la varicelle, du zona, de la
mononucléose, de l'herpès, du bouton de fièvre
Coliphages 65 95 T2, T4, T6,
Adénovirus 60 90 Virus oncogènes, maladies respiratoires
Papovirus 45 55 Verrues, Papillomes de la verge, du vagin...
Hépatite B 22 Hépatites et cancers
2. ADN monocaténaire
Parvovirus 20 25 Érythème infectieux
Inhibiteurs des adénovirus
3. ARN bicaténaire
Réovirus 70 90 Diarrhées
Maladies respiratoires
4. ARN monocaténaire
Paramyxovirus 150 300 Virus des oreillons, de la rougeole
Arenavirus 50 300 Virus des fièvres hémorragiques (Ebola)
Rhabdovirus 60 80 Virus de la rage, de la mosaïque du tabac, du chou
Myxovirus 80 120 Influenza
Togavirus 40 70 Virus de la rubéole, de la fièvre jaune
Picornavirus 24 30 Virus de la poliomyélite, du rhume, de l'hépatite A
5. ARN monocaténaire
matrice d'ADN
Rétrovirus 100 Virus oncogènes (leucémies)
VIH

12.3. CYCLE LYTIQUE D'UN PHAGE
Si l'on infecte une culture bactérienne avec des phages T4, on observe la séquence de
phénomènes suivants.
- 1. Le phage s'adsorbe sur la paroi bactérienne par ses fibres caudales, perfore la paroi grâce
au lysozyme, une enzyme, contenue dans la queue du phage, puis il injecte son ADN dans la
bactérie.
- 2. Dès qu'il a pénétré dans la cellule hôte, l'ADN viral induit la transcription et la synthèse
des protéines virales nécessaires à la réplication du phage, puis la synthèse des protéines de la
capside.
- 3. Il induit enfin la transcription et la synthèse du lysozyme, responsable de la lyse
bactérienne. La lyse des bactéries infectées libère les virions et permet à l'infection de se
répandre. En moyenne, une bactérie infectée par un virion libère une centaine de virions
lorsqu'elle se lyse.
Remarque :
Certains phages, comme T4, ne peuvent se reproduire que par un cycle lytique. Ces phages
sont dits virulents. D'autres phages, comme lambda ( ), (qui ressemble à T4, mais ne présente
pas de grappins) peuvent se reproduire soit selon un cycle lytique, soit selon un cycle
lysogène. De tels phages sont dits tempérés.
12.4. CYCLE LYSOGÈNE D'UN PHAGE
Dans certains cas, l'ADN viral une fois injecté dans la bactérie déclenche un processus qui
entrave sa propre réplication et s'intègre à l'ADN bactérien dont il devient un segment appelé
prophage.
Dès que le prophage est intégré à l'ADN bactérien, il est répliqué en même temps que ce
dernier et de fait il constitue une partie du patrimoine génétique de la bactérie.
Les phages qui participent à un tel processus sont appelés phages latents ou tempérés, tandis
que les bactéries qui renferment un ou plusieurs prophages sont qualifiées de bactéries
lysogènes.
Un exemple particulièrement démonstratif souligne l'importance de la lysogénie pour les

bactéries. La bactérie responsable de la diphtérie Coryne bacterium diphteriae, n'élabore la

toxine responsable de la maladie que si son ADN a intégré un prophage portant le gène codant
pour la toxine diphtérique.
Le même phénomène a été décrit chez la bactérie responsable du botulisme : Clostridium
botulinum.
Du point de vue génétique, la lysogénie implique trois stades : l'établissement de la lysogénie,
son maintien, sa perte.
Le maintien de la lysogénie est assuré par un répresseur de la lyse ( ) dont la synthèse est
codée par le gène CI. Le répresseur peut se lier à OL et à OR, ce qui signifie que la
transcription des gènes codant pour la synthèse des protéines de la capside et la synthèse des
protéines nécessaires à la synthèse de l'ADN viral est bloquée. La fonction du gène L est donc
complètement inhibée.
La perte de la lysogénie est également liée au gène CI. En effet, si la transcription de CI est
favorisée par la présence d'une faible quantité du répresseur , en contre partie, elle est
inhibée par la présence à forte concentration de cette protéine.
L'inactivation du gène CI permet au gène responsable de la lyse de s'exprimer, ce qui entraîne
l'excision du prophage et l'apparition du cycle lytique.
Gène viral L responsable de la lyse bactérienne
N OL1 OL2 OL3 CI OR3 OR2 OR1 CRO q
N code pour l'inducteur de la synthèse des protéines virales

q code pour l'inducteur de la synthèse de la lyse
CRO code pour l'inducteur de la synthèse de l'ADN viral
CI code pour le répresseur
OR et OL sont des gènes opérateurs.

12.5. LA TRANSDUCTION PROPREMENT DITE
Lors de la perte de la lysogénie, l'excision du prophage ne se fait pas nécessairement en

respectant ses limites initiales. En effet, il arrive le plus souvent qu'un prophage entraîne un
segment d'ADN bactérien dont la longueur peut atteindre jusqu'à un vingtième de cet ADN.
Lors de la formation des virions, le matériel génétique sera constitué non seulement de l'ADN
viral mais aussi d'un segment plus ou moins important d'ADN bactérien. Il se constitue de la
sorte un phage transducteur qui pourra infecter une nouvelle bactérie lysogène et lui injecter
une partie de l'ADN de la bactérie donneuse.
On connaît de nombreux phages tempérés et ce pour de nombreuses espèces de bactéries.
Pour E. coli, on en connaît des milliers. Or pour la plupart de ces virus, le prophage s'insère
dans l'ADN bactérien en un locus précis, toujours le même. Le segment d'ADN transduit
comportera donc les marqueurs bactériens proches du locus d'insertion du prophage avec une
fréquence inversement proportionnelle à leur distance par rapport à ce point.
Il est donc théoriquement possible de dresser la carte des gènes proches du point d'insertion
d'un phage donné. En répétant l'opération avec une diversité de phages insérés en différents
locus, on pourra dresser de proche en proche, la carte de tous les gènes ou marqueurs connus
le long de l'ADN bactérien.
Carte du chromosome bactérien
Des cartes très détaillées du chromosome de plusieurs bactéries ont été établies en combinant
les techniques de croisement interrompu (conjugaison) et de transduction et le calcul de
fréquence de recombinaisons.
Actuellement, un nouveau marqueur génétique est d'abord localisé dans un secteur donné en
utilisant une batterie de souches Hfr auxquelles on applique la technique du croisement
interrompu. Sa position précise est ensuite établie grâce à des expériences de transduction.

12.6. NOTE CONCERNANT LE SYNDROME DE

L'IMMUNODEFICIENCE ACQUISE (S I D A)
12.6.1. Introduction
En 1981, aux États-Unis, des professionnels de la santé ont remarqué une incidence accrue de
la maladie de Kaposi : un cancer de la peau et des vaisseaux sanguins et de la pneumonie à
Pneumocystis, une infection respiratoire causée par un protozoaire.
Ces deux maladies sont extrêmement rares dans la population en général et touchent surtout
les individus gravement immunodéprimés.
Leur incidence a conduit à la reconnaissance d'un trouble du système immunitaire, que l'on a
appelé "Syndrome de l'immunodéficience acquise" ou SIDA, dénomination qui indique que
les individus atteints perdent leur résistance immunitaire vis-à-vis d'agents pathogènes
opportunistes.
En 1983, deux virologistes, l'américain Robert GALLO et le français Luc MONTAGNIER

ont réussi à isoler l'agent responsable. Il s'agit d'un rétrovirus appelé VIH pour Virus de
l'Immunodéficience Humaine. Le VIH est un membre de la sous-famille des Lentivirus. Ce
terme fait référence à la lenteur avec laquelle la maladie se développe. Cette famille de virus
contient de nombreux représentants inducteurs de tumeurs chez l'homme ou chez l'animal.
12.6.2. Morphologie du virion et infection
La particule virale du VIH est une sphère de 100 nm de diamètre. Elle comporte une
nucléocapside et une enveloppe.
La nucléocapside contient deux molécules d'ARN monocaténaire, de 9749 nucléotides
associées chacune à une transcriptase inverse; elle est délimitée par un ensemble de protéines
(P24, P17) qui constituent la capside. L'enveloppe du virus est formée par les phospholipides
de la membrane plasmique de la cellule hôte, et par des glycoprotéines d'origine virale de
deux types, la GP120 et la GP41 qui s'intègrent dans la bilame.
Le VIH infecte certains lymphocytes T, notamment les lymphocytes T4 qui portent à leur
surface un récepteur membranaire protéinique appelé CD4.
De fait, c'est la glycoprotéine GP120 de l'enveloppe virale qui reconnaît le récepteur CD4 et
s'y lie spécifiquement. D'autres cellules que les lymphocytes T, qui présentent elles aussi le

récepteur membranaire CD4, peuvent également être infectées, c'est le cas notamment de
certains macrophages.
Après s'être fixée au récepteur CD4 d'une cellule hôte par sa glycoprotéine GP120,
l'enveloppe virale fusionne avec la membrane plasmique de la cellule. Cette fusion est suivie
de la pénétration de la nucléocapside, et elle seule, dans le cytoplasme cellulaire.
Après digestion de la capside par les enzymes cytoplasmiques, la transcriptase inverse, qui
est une enzyme spécifique des rétrovirus transcrit un brin d'ADN à partir de l'ARN viral qui
sert de matrice. A son tour, le nouveau brin d'ADN sert de matrice pour former un ADN
bicaténaire, dit ADNC (complémentaire). Pendant que le deuxième brin d'ADN se synthétise,
la matrice d'ARN viral est progressivement détruite. L'ADN bicaténaire une fois constitué
migre dans le noyau et s'intègre dans le génome de la cellule hôte sous la forme d'un provirus.
Ainsi intégré, le virus peut "dormir" indéfiniment dans les lymphocytes T, à l'abri du système
immunitaire. MAIS, dès que ces cellules sont activées, notamment parce qu'elles entrent en
contact avec des antigènes, le provirus se réveille et se réplique activement.
Structure du VIH

Fusion d'un VIH et d'un lymphocyte T
12.6.3. Cycle de réplication
La réplication d'un VIH débute lorsque les promoteurs LTR (Long Terminal Repeat) de
l'ADNC viral activent les transcriptases de la cellule infectée. Ces transcriptases assurent la
transcription de l'ADN viral en ARN viral. Certains des brins transcrits forment le matériel
génétique d'une nouvelle génération de virus, d'autres sont des ARNm qui font produire à la
cellule les protéines de structure (P24, P17, GP120, GP41,...) et la transcriptase inverse.
L'assemblage de l'ARN viral génomique et de la capside se fait spontanément, par un
processus d'autoassemblage au niveau de la membrane plasmique de la cellule hôte.
Lorsque les virions quittent le lymphocyte, la bilame de phospholipides de la membrane émet
de multiples bourgeons qui vont envelopper les particules virales tout en intégrant les
glycoprotéines virales d'enveloppe.
Remarque :
Les VIH nouvellement formés sortent de la cellule hôte, entrent dans la circulation et infestent
d'autres cellules cibles. Les lymphocytes T4, qui sont le siège d'une multiplication virale,
meurent. Au contraire, les macrophages ne sont pas tués et peuvent de la sorte servir de
véritable réservoir à virus.

Réplication du VIH

12.6.4. Evolution de la parasitémie
On peut subdiviser l'évolution du VIH en deux grandes phases de durée très inégale.
Phase 1. Ayant pénétré dans un hôte, les virions de VIH gagnent les lymphocytes T, s'y
multiplient, repassent dans le sang et infectent d'autres lymphocytes.
Pendant cette première phase cependant, les lymphocytes B reconnaissent les VIH véhiculés
par le plasma et fabriquent des anticorps anti VIH. Il en résulte que la majeure partie des VIH
sont effectivement éliminés par le système immunitaire. MAIS, pendant cette même phase,
certains VIH se sont déjà intégrés comme provirus dans le génome de l'hôte et sous cette
forme, ils échappent complètement aux défenses immunitaires.
Deux à huit semaines après la contamination, il y a assez d'anticorps dans le sang pour qu'ils
puissent être détectés. À ce stade, l'individu contaminé est séropositif et donc contagieux,
mais il est phénotypiquement sain.
Évolution de l'infection par le VIH
Phase 2. Après un temps de latence qui semble pouvoir varier entre 2 et 8 ans, le VIH inclus
dans le génome des lymphocytes se réveille. Inexorablement, lentement d'abord puis de plus
en plus vite, le nombre de VIH augmente, alors que la concentration en lymphocytes T
diminue.

Or, il faut savoir que les lymphocytes T jouent un rôle majeur dans les mécanismes de défense
immunitaire. Ils sont en effet responsables de l'immunité cellulaire. Les lymphocytes T qui
ont atteint leur maturité au sein du thymus comprennent les lymphocytes T cytotoxiques qui
détruisent les cellules infectées et les cellules cancéreuses et les cellules T auxiliaires qui
stimulent l'immunité humorale et l'immunité à médiation cellulaire.
Dans un premier temps, quelques symptômes, tels la tuméfaction des ganglions lymphatiques
commencent à se manifester.
Puis la déficience des défenses immunitaires devient de plus en plus apparente. Les individus
atteints deviennent une proie facile pour toutes sortes de microorganismes pathogènes tels les
"Candida" qui sont des moisissures qui envahissent l'œsophage, les "Pneumocystis"
protozoaires responsables de pneumonies, les "Salmonelles" bactéries responsables de
diarrhées violentes, les "Toxoplasmes" bactéries qui provoquent des abcès au cerveau.
Si la médecine peut lutter contre ces maladies opportunistes par tout son arsenal thérapeutique
(antibiotiques, transfusions sanguines,...), elle ne peut atteindre le virus et les individus
touchés vont donc s'affaiblir de plus en plus. La perte quasi totale de l'immunité cellulaire
favorise le développement de certaines tumeurs comme la maladie de Kaposi.
À ce stade, on arrive à un véritable cercle vicieux. Car dès que les lymphocytes sont activés,
par exemple à l'occasion d'une autre infection, les promoteurs LTR du provirus sont activés. Il
en résulte une multiplication rapide des virus qui tuent les lymphocytes.
Cette phase se termine inéluctablement par la mort de l'individu.
12.6.5. Transmission du SIDA
Le VIH se transmet d'individu à individu par le sang, le sperme, certaines sécrétions

- soit à l'occasion de rapports sexuels vaginaux ou anaux
- soit par l'injection de sang contaminé (transfusions, seringues,...)
- soit par une voie périnatale, c'est-à-dire directement de la mère infectée à l'enfant.
La transmission du VIH à l'occasion de relations sexuelles –qu'elles soient homo ou

hétérosexuelles– est vraisemblablement liée à des altérations de la peau des organes génitaux
et des muqueuses.

Dès lors, les maladies ulcéro-génitales, sexuellement transmissibles augmentent la probabilité

de transmission du virus et les populations à taux élevé de maladies vénériennes sont à plus
haut risque.
Ceci montre l'importance de la prévention et du traitement rapide des infections sexuellement
transmissibles pour ralentir la propagation du SIDA.
La transfusion de sang contaminé est un risque majeur. Entre 89 et 100% des receveurs de
sang contaminé ont été infectés. Heureusement, la transfusion de sang infecté par le VIH est
devenue très rare depuis que l'on effectue systématiquement une recherche d'anticorps anti-
VIH sur chaque don de sang. En revanche, l'échange de seringues et autres accessoires de la
drogue qui ont pour conséquences l'injection de sang contaminé est actuellement la cause
principale de transmission du virus chez les hétérosexuels et aussi de la transmission
prénatale.
12.6.6. Ampleur du problème
Comme tous les virus, le VIH est un parasite intracellulaire, ce qui signifie que pour se
multiplier, il doit passer d'une cellule hôte à une autre.
Son originalité cependant vient de ce qu'il s'attaque préférentiellement à deux groupes de
globules blancs : les lymphocytes T et les macrophages qui les uns et les autres, jouent un rôle
prépondérant dans la défense des organismes contre les agents infectieux.
Le SIDA n'est donc pas une maladie typique comme le sont d'autres maladies virales telles la
grippe, la variole ou la poliomyélite. Il résulte d'un affaiblissement notable du système
immunitaire, ce qui entraîne pour l'organisme atteint une incapacité de se défendre contre la
plupart des maladies.
Le véritable danger vient de ce que dès le début de la contamination, le virus s'introduit dans
l'organisme, s'y multiplie et envahit le liquide sanguin. Même si le virus peut "dormir"
pendant des années sous la forme d'un provirus intégré dans le génome des lymphocytes, il y
a toujours des particules infectieuses dans le sang. L'individu contaminé, même s'il paraît en
bonne santé est séropositif et susceptible de transmettre la maladie.
Depuis le début de la pandémie, 985.119 cas de SIDA dont un tiers d'origine africaine ont été
cliniquement recensés par l'OMS (juin1994). Il y en avait 250.000 en 1988. Cependant,

l'OMS estime à 4 millions le nombre de personnes atteintes du SIDA et à 16 millions le

nombre d'adultes séropositifs dont deux tiers en Afrique noire.
Le nombre de séropositifs qui s'ignorent est donc considérable, ce qui augmente
dangereusement le risque de contamination.
Dans les années 1990, rien qu'en Belgique, plus de 9.000 séropositifs ont été effectivement
recensés, mais le nombre de cas réels est sans aucun doute deux à trois fois plus élevé.
Depuis les années 2000, plus de 40.000 nouveaux cas sont encore recensés chaque année aux
Etats-Unis.
12.6.7. Les traitements
Le taux de mortalité du SIDA est de 100% : on ne connaît aucun patient avec les symptômes
du SIDA qui ait survécu, sans traitement, plus que quelques années.
Les patients qui sont positifs pour le VIH mais qui n’ont pas encore montré les symptômes du
SIDA peuvent être traités plus efficacement par des médicaments. Jusqu’à récemment, la
seule manière efficace de ralentir la progression de la maladie était l’usage de médicaments
comme l’AZT, qui inhibent l’activité de la transcriptase inverse. Récemment, cependant, un
nouveau type de médicament est devenu disponible : il inhibe la protéase, une enzyme
nécessaire à l’assemblage du virus. Les traitements qui combinent les inhibiteurs de la
transcriptases inverses et les inhibiteurs de la protéase paraissent abaisser les taux de VIH,
mais ils sont très coûteux.
L’utilisation à grande échelle de la trithérapie (combinaison d’inhibiteur de protéase et de
deux médicaments de type AZT) a réduit de trois quarts le taux de mortalité du SIDA aux
Etats-Unis. Malheureusement, ce traitement ne semble pas éliminer effectivement le VIH de
l’organisme et il provoque de très nombreux effets secondaires chez les patients. Pour ces
raisons, la trithérapie ne semble pas être une solution d’avenir.
Des efforts pour développer un vaccin contre le SIDA se poursuivent mais ne se sont pas
encore révélés fructueux, essentiellement par le fait que les diverses souches de VIH sont
porteuses d’antigènes de surface différents. En effet, le VIH mute fréquemment, entraînant
des substitutions antigéniques et rendant ainsi difficile le développement d’un vaccin.
Parallèlement, on teste de nouvelles substances agissant sur les récepteurs du VIH.

12.6.8. Origine du SIDA
Ce virus provient de virus apparentés qui ont infecté certains chimpanzés et un autre primate,
le Mangabey à collier blanc. Notons que ces premiers virus ne provoquent pas d’affections
associées au SIDA chez ces primates. Ces virus ont ensuite évolué et ont pu, de la sorte,
s’attaquer à l’espèce humaine.
Extraits de « SIDA : entre avancées scientifiques et questionnaires sociétaux »

Esprit libre, Magazine de l’ULB & de l’UAE, novembre 2006 :
25 ans après la détection des premiers cas, ils sont quelques 40 millions d’hommes, de
femmes, d’enfants séropositifs pour le VIH dans le monde. Chaque année, environ 3 millions
d’entre eux meurent et 5 millions de nouveaux cas sont détectés. Le calcul est vite fait : la
maladie progresse encore et toujours. Peut-être pas aussi nettement en Europe, en Belgique en
particulier où on dénombre moins de 20.000 cas ; mais s’il n’y a pas d’épidémie chez nous, il
y a des personnes qui devront prendre toute leur vie des médicaments sous peine d’une
rechute, ou en cas de traitement mal suivi, d’un risque de mutation du virus devenant résistant
aux antirétroviraux.
Le 1er décembre, à l’initiative de l’ONU, a lieu la Journée mondiale de la lutte contre le Sida.
L’occasion de faire le point sur cette maladie qui, si elle tue aujourd’hui peu en Europe,
continue pourtant à faire des ravages en Afrique et à stigmatiser ses victimes, en particulier
les enfants. Un problème complexe que pointent les deux centres de référence cliniques du
réseau ULB – le CHU Saint-Pierre où a été diagnostiqué le premier cas de Sida sur un patient
africain hétérosexuel – et l’Hôpital Erasme qui abrite l’Unité de traitement des
immunodéficiences (UTI).


12.7. Cas particuliers : les prions et les viroïdes
D’autres agents infectieux non vivants peuvent être responsables de maladies. Ainsi, dans
certains cas, des protéines et des molécules d’ARN « nu » peuvent également transmettre des
maladies.
Les prions sont des particules infectieuses protéiques qui agissent comme de véritables agents
infectieux et peuvent causer diverses maladies dégénératives du cerveau chez différentes
espèces animales. Citons notamment les maladies mortelles, comme la tremblante du mouton,
la maladie de la vache folle (ESB) ou encore la maladie de Creutzfeldt-Jacob chez l’homme.
Les prions sont très probablement transmis par des aliments contenant de la viande provenant
d’animaux atteints d’encéphalopathie. A ce jour, il n’existe aucun remède connu contre les
maladies à prion.
Déjà au cours des années 1960, T. Alper et J. Griffith suggérèrent l’implication d’une protéine
comme agent infectieux dans ces cas d’encéphalopathies spongiformes, mais cette hypothèse
fut refusée à l’époque par la communauté scientifique. Il fallut attendre les expériences de S.
Prusiner dans les années 70 et 80 pour accepter l’idée qu’une protéine pouvait être
responsable de ces maladies transmissibles.
En 1997, Prusiner reçut le Prix Nobel de Médecine pour ses travaux sur les prions.
Les viroïdes sont de petites molécules nues d’ARN, longues seulement de quelques centaines
de nucléotides, agents importants de maladies infectieuses chez les plantes.
Ces petites molécules d’ARN semblent produire des erreurs dans le système régulateur de la
croissance végétale.
L’une d’entre elles, qui s’attaque aux cocotiers, est responsable de la mort de millions de ces
arbres aux Philippines et représente un véritable fléau économique pour cette région.
On connaît encore fort mal le mécanisme qui permet à ces molécules d’ARN de causer ces
maladies.

CHAPITRE 13
LES BACTERIES (PROCARYOTES)
13.1 Importance des bactéries
13.2 Structure et organisation (rappel)
13.3 Recombinaison (rappel)
13.4 La notion de complémentation

CHAPITRE 13. LES BACTERIES (PROCARYOTES)
13.1. Importance des bactéries
13.1.1. Bactéries symbiotiques
Il importe de ne pas oublier que la plupart des bactéries ne sont pas pathogènes et que
beaucoup d'entre elles jouent un rôle capital dans la vie sur terre.
Certaines bactéries constituent pour divers métazoaires tels les termites ou les mammifères et
particulièrement les ruminants, des symbiotes indispensables au bon fonctionnement du tube
digestif. Chez l'homme, Escherichia coli, bactérie symbiote du côlon, transforme l'ensemble
des détritus de la digestion en une pâte fécale dont elle constitue la moitié de la masse.
13.1.2. Bactéries fixatrices d'azote
Citons aussi le rôle fondamental joué par certaines bactéries, dites fixatrices d'azote qui
convertissent l'azote moléculaire N2 de l'atmosphère en azote assimilable NO2-, NO3-, NH3.
Le caractère fondamental de cette réaction peut paraître paradoxal, mais il faut savoir que si
l'atmosphère de notre planète est bien constituée pour quatre cinquièmes d'azote, aucun
organisme vivant, exception faite des bactéries fixatrices d'azote vivant en symbiotes des
racines de légumineuses (exemples : trèfle, luzerne, haricot, lentille, pois) n'est capable
d'utiliser directement l'azote moléculaire.
13.1.3. Bactéries de recyclage
Diverses bactéries assurent la décomposition des détritus organiques et notamment la

décomposition de cadavres de plantes et d'animaux permettant ainsi le recyclage des
constituants majeurs des êtres vivants (oxygène, azote, carbone, phosphore, soufre...).
On appelle fermentation, la dégradation bactérienne des polysaccharides en alcool et CO2.

Ce processus, mis en évidence par Pasteur dès 1857, a donné un essor considérable à la
vinification.

On appelle putréfaction, la dégradation bactérienne des protéines et des acides nucléiques,

c'est-à-dire des constituants azotés.
13.1.4. Bactéries - outils de la biologie moléculaire
Dans les cinquante dernières années, les bactéries sont devenues un outil extrêmement
performant pour l'étude expérimentale de la biologie cellulaire ou moléculaire et de la
génétique.
13.1.5. Bactéries pathogènes
Les bactéries jouent donc un rôle essentiel dans l'équilibre du monde vivant et à ce titre, elles
présentent de multiples interférences avec la biologie humaine.
Toutefois, l'aspect de la biologie bactérienne le plus souvent souligné est le rôle que certaines
d'entre elles, dites pathogènes, jouent dans l'apparition de maladies aussi bien chez l'homme
que chez les animaux ou même les plantes.
Parmi les maladies humaines d'origine bactérienne, on peut citer la diphtérie, la fièvre
typhoïde, la dysenterie bacillaire, la pneumonie, la gonorrhée, la peste, le choléra, la
tuberculose, la syphilis, le typhus...
Les grandes épidémies d'origine bactérienne ont joué un rôle majeur dans l'histoire de
l'humanité. Rappelons par exemple qu'au milieu du 14è siècle, l'épidémie de peste qui sévit en
Europe de 1348 à 1350, tua au moins le quart des habitants, faisant en maints endroits
disparaître tout le peuplement d'une région.
Ce rôle majeur des maladies bactériennes ne s'est atténué qu'à la fin du 19e siècle grâce aux
apports, d'abord empiriques puis expérimentaux de la médecine moderne, tels l'introduction
de l'asepsie et de l'antisepsie en obstétrique et en chirurgie (Semmelweiss, ~1885) puis des
sérums (von Behring et Erlich, ~1890), la découverte et l'utilisation des antibiotiques
(Fleming 1929) et des sulfamides (Domagk 1932).
Grâce à ces acquis, la mortalité infantile a baissé dans des proportions considérables et dans
les pays technologiquement avancés, l'espérance de vie est passée en trois quarts de siècle de
40 à 70 ans, voire 80 ans pour les femmes.

13.2 STRUCTURE ET ORGANISATION (RAPPEL)
La bactérie est une cellule procaryote

Voir volume 1 : point 1.2.1
A. La paroi bactérienne
B. La capsule
C. La membrane plasmique
Remarque : Oxydations phosphorylantes

Chez les bactéries aérobiques qui requièrent de l'oxygène pour assurer leur production
d'énergie, la membrane plasmique est le siège de la respiration, c'est-à-dire de l'ensemble des
réactions de phosphorylations oxydatives.
Le bilan de ces réactions peut s'écrire :
glucose + O2 CO2 + H2O + Energie
ADP + Pi + Énergie ATP
Chez certaines bactéries, en particulier de nombreuses bactéries GRAM+, la respiration est
localisée au niveau d'invaginations membranaires : les mésosomes.
D. Les ribosomes
E. L’ADN bactérien
F. L’hyaloplasme
G. Les autres organites : flagelle, pili, chromatophore, plasmide

(P. Van Gansen et H. Alexandre, 1997)
13.3. RECOMBINAISON (RAPPEL)
Voir Volume 1 : point 3.3.3
A. La transformation
B. La conjugaison
C. La transduction

13.4. LA NOTION DE COMPLÉMENTATION
Dans tout ce qui précède, nous avons raisonné comme si la seule manière de corriger une
déficience génétique liée à une mutation, était d'introduire dans une bactérie déficiente, un
segment d'ADN comportant le gène non muté. Exemple : introduction d'un gène S dans une
bactérie Streptococcus pneumoniae R par transformation, ou introduction par transduction
d'un gène LAC dans une bactérie lac.
Cependant il arrive qu'en introduisant dans une bactérie déficiente pour une fonction, l'ADN
d'une autre bactérie, déficiente pour la même fonction, on rétablisse la fonction dans la
bactérie réceptrice.
Ceci implique qu'un gène puisse subir des mutations en différents sites. Il est dès lors
théoriquement possible d'établir une carte de la structure fine du gène en procédant à des tests
de complémentation.
Expérience de Benzer
Benzer a étudié la région rII du phage T4, responsable de l'activité lytique de ce phage sur
E. coli souche K. L'étude systématique d'un grand nombre de recombinaisons entre phages
déficients pour cette fonction, a amené l'idée que les mutations se répartissaient en deux
groupes A et B correspondant à deux segments différents d'ADN.
La complémentation entre deux phages, tous deux mutés, soit en A, soit en B, ne rétablit pas
la fonction.
Dans ce cas, les gènes sont mutés en position CIS, c'est-
à-dire dans les mêmes limites. Il en résulte que dans
l'hétérogénote, la fonction lytique n'est pas rétablie.
Au contraire, la complémentation entre deux phages mutés l'un en A, l'autre en B rétablit la

fonction.
Dans ce cas, les gènes mutés sont en position TRANS.
Il en résulte que dans l'hétérogénote, la fonction lytique
est rétablie.

Concrètement, cette expérience se réalise en infectant des colonies de bactéries simultanément

avec deux souches de phages déficients pour la fonction lytique et en suivant la formation ou
l'absence de plages de lyse.
La notion de cistron
Un cistron est une unité génétique de fonction ou de complémentation, au sein de laquelle

deux mutants ne peuvent se complémenter qu’en cis-trans. Par extension, un cistron définit
également une région d’ADN encodant une chaîne polypeptidique. Dans ce cas, le terme
« cistron » est employé comme synonyme du mot « gène ».
Notons, cependant, qu’on utilise peu ce terme actuellement.

CHAPITRE 14
REGULATION DE LA SYNTHESE DES PROTEINES : ADAPTATION
ENZYMATIQUE
14.1 Induction enzymatique : régulation de l’opéron LAC

14.1.1 Constitution de l’opéron Lac
14.1.2 L’induction enzymatique
14.1.3 La répression catabolique carbonée
14.2 Régulation du gène tryptophane (TRP)

14.2.1 Corépression enzymatique
14.2.2 Rétrocontrôle
14.3 L’adaptation génotypique ou adaptation statistique

14.3.1 Mise en évidence du phénomène
14.3.2 La mutation préalable à l’adaptation
14.3.3 La sélection
14.4 La mesure de l’adaptation
14.5 Régulation de l’expression génétique chez les eucaryotes

14.5.1 Régulation de la transcription
14.5.2 Les protéines de régulation

CHAPITRE 14. RÉGULATION DE LA SYNTHÈSE DES

PROTÉINES : ADAPTATION ENZYMATIQUE
On sait depuis la fin du 19ème siècle que les propriétés physiologiques et biochimiques des
microorganismes diffèrent en fonction de la composition du milieu.
Par ailleurs en 1930, Karström étudiant les enzymes de microorganismes cultivés dans divers
milieux, a montré que l'on pouvait les classer en deux catégories.
Les enzymes constitutives présentes dans les cellules quelle que soit la composition du
milieu de culture, et les enzymes inductibles que les cellules ne synthétisent qu'en présence
de leur substrat dans le milieu de culture.
De nombreuses enzymes impliquées dans l'utilisation des sucres ou la synthèse des acides
aminés répondent à cette dernière catégorie.
La nature "inductible" du catabolisme du lactose est connue depuis 1930; Karström en effet, a
mis en évidence le fait que si des bactéries, cultivées sur un milieu dépourvu de lactose, sont
transférées dans un milieu qui ne contient que du lactose comme source de carbone et
d'énergie, la croissance de la population est interrompue pendant une heure au moins (c'est la
phase de latence), puis reprend.
Le catabolisme du lactose, qui est un disaccharide de D-glucose et de ß D-galactose nécessite

au moins deux enzymes, la ß galactosidase et la ß galactoside perméase. La galactosidase
hydrolyse le lactose en glucose et galactose, tandis que la galactoside perméase fait entrer le
lactose dans la cellule.
Si on compare des bactéries en phase exponentielle, les unes se développant sur un milieu
dépourvu de lactose, les autres sur un milieu lactosé, on constate qu'il y a effectivement 1000
fois plus de ß galactosidase en milieu lactosé.

Lorsque l'on passe d'un milieu sans lactose à un milieu lactosé, la synthèse de la ß
galactosidase se fait pendant la période de latence. Il en va de même pour la ß galactoside
perméase.
Tout se passe donc comme si le lactose induisait la synthèse de ces deux enzymes.
Mise en évidence de la phase de latence

14.1. INDUCTION ENZYMATIQUE : RÉGULATION DE L'OPÉRON

LAC
14.1.1. Constitution de l'opéron LAC
Grâce à toute une série d'expériences de recombinaison entre bactéries Lac, Jacob et Monod
(1961), puis leurs collaborateurs ont formulé l'hypothèse que le gène de fonction LAC
comportait non seulement des gènes de structure, mais aussi des régions de régulation qui
avaient pour unique fonction de contrôler l'expression d'autres gènes.
On sait maintenant que le gène de fonction LAC comporte :
- un gène inhibiteur (i)
- un site "promoteur" (p)
- un site "opérateur" (o)
- trois gènes de structure adjacents (z - y - a) constituant l'opéron.
L'opéron est constitué de trois gènes de structure contigus. Le gène z code pour la synthèse de
la ß galactosidase, le gène y code pour la ß galactoside perméase et le gène a pour la
thiogalactoside transacétylase. Cette dernière enzyme n’étant pas nécessaire au catabolisme du
lactose, nous ne nous en occuperons plus. Ces trois gènes sont transcrits à la file en un ARNm
unique par une ARN polymérase ou transcriptase qui vient s'insérer en amont de l'opéron sur
un locus nommé promoteur. Un tel ARNm est qualifié de polycistronique puisqu'il détient
l'information nécessaire à la synthèse de plusieurs peptides. La transcription d’ARNm
polycistronique est fréquente chez les bactéries.
Le promoteur est une séquence spécifique d'ADN au niveau de laquelle se fixe l'ARN
polymérase ou transcriptase. Lorsque le système est induit, les molécules d'ARN polymérase
qui écartent les deux brins d'ADN de l'opéron et assurent sa transcription s'y succèdent.
Chacune d'elles entame la synthèse d'un ARNm dont la traduction se fera au niveau des
ribosomes.
Le gène inhibiteur, situé en amont du promoteur, code pour la synthèse d'une protéine
diffusible : le répresseur. Le répresseur présente une structure tridimensionnelle
caractéristique, dite helix - turn - helix. Il présente deux sites d'affinité, l'un pour le lactose,
l'autre pour un segment particulier d'ADN : l'opérateur.

L'opérateur est une courte séquence régulatrice d'ADN située entre le promoteur et l'opéron
qui contrôle la transcription des trois gènes de structure. En absence de lactose, le répresseur
se fixe sur l'opérateur, ce qui empêche la polymérase d'assurer la transcription de l'opéron. Ce
verrouillage explique que dans un milieu sans lactose, il n'y a pas synthèse des enzymes
inductibles.
14.1.2. L'induction enzymatique
Si l'on transfère des bactéries d'un milieu sans lactose dans un milieu qui en contient, pendant
la période de latence, un peu de lactose pénètre dans la cellule grâce à une perméase non
spécifique et se fixe sur le répresseur.
Suite à la fixation du lactose, le répresseur modifie sa configuration spatiale, ce qui lui fait
perdre son affinité pour l'ADN. Dès lors, le répresseur "lactosé" se détache de l'opérateur, ce
qui autorise la fixation de la polymérase et partant la transcription de l'opéron.
Tout se passe donc comme si le lactose induisait la synthèse adaptative des enzymes
nécessaires à son catabolisme. On dira que le lactose est l'inducteur de la synthèse adaptative.
Si l'on transfère des bactéries d'un milieu lactosé vers un milieu qui en est dépourvu, le lactose
contenu dans les cellules est rapidement dégradé par la ß galactosidase encore présente. Dès
que la concentration cellulaire en lactose est devenue suffisamment basse, le lactose se
découple du répresseur. Par la même occasion, ce dernier retrouve son affinité pour
l'opérateur. Le système est alors réprimé.
1. Gène de fonction Lac

2. En absence de lactose
3. En présence de lactose

Remarque :
La régulation enzymatique se fait à l'image de celle qui contrôle l'opéron lactose dans le cas de
nombreuses perméases et enzymes permettant d'utiliser des composés carbonés comme source
de carbone et d'énergie.
Ces perméases et enzymes du catabolisme carboné assurent le transfert, puis l'hydrolyse de
sucres, d'alcools, d'acides carboxyliques (ex. : acide succinique COOH - CH2 - CH2 - COOH).
Dans tous ces cas, le répresseur exerce un contrôle négatif en bloquant sélectivement la
transcription d'un opéron donné.
14.1.3. La répression catabolique carbonée
À côté du contrôle négatif et spécifique exercé par le répresseur propre à chaque opéron, il
existe un second système de régulation, positif cette fois, qui contrôle l'ensemble des opérons
du catabolisme carboné. Ce contrôle positif est connu sous le nom de répression catabolique.
Le sucre le plus simple, utilisé comme source de carbone et d’énergie par les bactéries, est le
glucose dont le catabolisme ne requière aucune induction enzymatique.
Si du glucose et un autre sucre, tel le lactose ou l’arabinose sont présents simultanément dans
le milieu, seul le glucose est métabolisé par les cellules. En présence de glucose, les enzymes
nécessaires au catabolisme des autres sucres ne sont pas induites.
Par ailleurs, des analyses biochimiques ont montré que la concentration intracellulaire en
AMPC varie fortement en fonction de la présence ou de l’absence de glucose dans le milieu de
culture. Très basse en présence de glucose, la concentration interne en AMPC peut augmenter
de cinquante fois lors d’une carence en glucose.
L’AMPC intracellulaire exerce un contrôle sur l’activité de l’opéron Lac, par exemple, en
s’associant à une protéine activatrice du catabolisme, la protéine CAP (catabolic activator
protein).
Seule, la protéine CAP ne présente pas d’affinité pour l’ADN ; mais associée en un complexe
à l’AMPC, elle subit une modification allostérique qui la rend apte à se fixer sur une région
déterminée du promoteur.
En se fixant sur l’ADN, le complexe CAP - AMPC entraîne à son tour une modification
allostérique du promoteur qui favorise la fixation de la transcriptase ou ARN polymérase.

(Campbell et Reece, 2007)

La répression catabolique exercée par le glucose est un contrôle positif qui requiert outre la
présence de l’inducteur, par exemple le lactose, l’intervention d’un signal activateur :
l’AMPC.
14.2. RÉGULATION DU GÈNE TRYPTOPHANE (TRP)
14.2.1. Corépression enzymatique
Dire que les bactéries peuvent se développer sur un milieu minimum implique qu'elles soient
capables de synthétiser les vingt acides aminés qui entrent dans la composition des protéines.
Toutefois, les bactéries ont développé des mécanismes capables de réprimer la synthèse des
enzymes nécessaires à la biosynthèse de certains acides aminés lorsque ceux-ci sont
disponibles dans le milieu.
Le tryptophane, notamment est un régulateur négatif de sa propre synthèse.
Gène TRP en présence de tryptophane
Gène TRP en absence de tryptophane
Le gène de fonction TRP comporte cinq gènes de structure nécessaires à la biosynthèse du

tryptophane à partir du chorismate et un gène inhibiteur qui code pour la synthèse d'un
répresseur qui seul est incapable de se fixer à l'opérateur.

Si du tryptophane est fourni à la bactérie, il se couple au répresseur et par effet allostérique, le

rend apte à se lier à l'opérateur. La liaison du complexe -répresseur/tryptophane- à l'opérateur
empêche la polymérase d'effectuer la transcription de l'opéron.
Le tryptophane agit donc comme un corépresseur du gène de fonction TRP.
Le répresseur étant incapable d'agir seul, l'inhibition est levée lorsque la bactérie se trouve
dans un milieu dépourvu de tryptophane.
14.2.2. Rétrocontrôle
Dès que le tryptophane est fourni à la bactérie, il serait antiéconomique, non seulement qu'elle
continue à synthétiser les enzymes nécessaires à sa production, mais même de maintenir en
activité les enzymes préexistantes. Or, le tryptophane peut se coupler à la première de ces
enzymes et, par effet allostérique, l'empêcher de catalyser la première des réactions de la
transformation du chorismate en tryptophane.
Conclusion : l'induction et la corépression enzymatiques, comme la répression par le

catabolite ont pour effet de bloquer la synthèse d'enzymes qui seraient inutiles à la cellule, soit
parce que leur substrat fait défaut, soit parce que les substances dont elles catalysent la
synthèse sont fournies à la cellule.
La rétro-inhibition agit de même, non au niveau de la synthèse des enzymes mais au niveau de
leur activité. Dans tous ces cas, l'étape initiale d'une chaîne de mécanismes est contrôlée par la
possibilité, l'utilité, ou le degré d'avancement de l'étape finale. Les mécanismes assurant un tel
contrôle sont appelés des rétrocontrôles ou "feed-back".

Quelques définitions
Le génome d'un organisme correspond à l'ensemble des informations génétiques qu'il

comporte ; c’est-à-dire la totalité de son ADN. Le génome des eucaryotes est contenu dans le
noyau, les mitochondries et le cas échéant dans les chloroplastes. Celui des procaryotes est
contenu dans le chromosome bactérien et les plasmides.
Longueur du génome de quelques organismes types.
Génome Groupe Taille Nombre de gènes

(kilobases)
Plasmide F. Chez E. coli 100 29
Virus T4 Phage 172 300
Procaryote
Escherichia coli Bactérie 4 700 4 000
Noyau eucaryote
Saccharomyces cerevisiae Levure 13 500 6 000

Caenorhabditis elegans Nématode 100 000 13 500
Arabidopsis thaliana Végétal 120 000 25 000
Homo sapiens Humain 3 000 000 35 000
Le génotype définit la constitution génétique d’un caractère qu’il soit ou non exprimé.
Le phénotype définit un caractère réellement exprimé, compte tenu

a) de l'ensemble des conditions physico-chimiques du milieu, et notamment des effets
inducteurs ou répresseurs qu'il peut avoir,
b) de la constitution du génotype et des effets de dominance et de récessivité.
L'adaptation phénotypique individuelle : dans les phénomènes que nous venons d'étudier et
notamment ceux qu'explique le schéma de Jacob et Monod, chaque bactérie a,
individuellement, modifié son phénotype et non son génotype, de manière à s'adapter à un
nouveau milieu, c'est-à-dire à y vivre et à s'y multiplier avec une plus grande économie de
matière et d'énergie.

14.3. L'ADAPTATION GÉNOTYPIQUE OU ADAPTATION

STATISTIQUE
14.3.1. Mise en évidence du phénomène
Si l'on transfère 103 E. coli lac d'un milieu glucosé où elles se multiplient fort bien, sur un
milieu lactosé, la culture ne se développe pas. On pouvait s'y attendre, par définition même du
caractère lac.
Toutefois, si l'on en sème 109 sur milieu lactosé : après un temps de latence, la culture se
développe. Fonctionnellement tout au moins, il semble que l'on ait des LAC.
Effectivement, si l'on repique 103 bactéries de ce dernier milieu sur un milieu lactosé, les
bactéries se multiplient normalement. On peut dès lors se poser la question de savoir si
l'aptitude à utiliser le lactose est apparue à point nommé sous l'influence du milieu lactosé, ou
si elle est apparue préalablement dans le milieu glucosé, où elle était inutile?
14.3.2. La mutation préalable à l'adaptation
En 1943, Luria et Delbrück ont montré, que l'apparition de souches résistantes à un phage
dans une culture d'E. coli initialement sensibles, résultait d'événements aléatoires antérieurs
au contact entre les bacilles et les phages.
En 1952, J. et E. Lederberg ont étudié le même problème par la technique des répliques par
tampons de velours. Le principe de leur expérience consiste à repérer les bactéries résistantes
dans une population initialement sensible et à montrer qu'on peut enrichir la culture en formes
résistantes sans que la culture ait été elle-même en contact avec le phage.
Pour ce faire, ils ont préparé une série de boites de Pétri contenant les unes (1, 3, 5, 7) un
milieu nutritif gélosé et les autres (2, 4, 6, 8) ce même milieu mais couvert d’un tapis de
phages T4 (voir schéma de la page suivante).
A partir d’une culture d’E. coli, sensible à ce phage, 108 bactéries sont étendus sur la boîte 1.
Après un temps d’incubation, la boîte est couverte d’un tapis continu de bactéries. Une
réplique de cette boîte est transférée à l’aide d’un tampon de velours sur la boîte 2. Dans ces
nouvelles conditions, seules quelques colonies, par définition résistantes se développent.
Après avoir repéré sur la boîte 1, une région correspondant à l’une de ces colonies, les
bactéries de cette zone sont prélevées et cultivées en milieu liquide. L’expérience décrite ci-
dessus est alors répétée deux fois, mais en n’ensemençant le milieu nutritif sans phage qu’avec

105 bactéries pour la deuxième expérience (boîtes 3 et 4) et avec quelques centaines de

bactéries seulement pour la troisième (boîtes 5 et 6). A chaque étape, quelques colonies se
développent sur le milieu nutritif couvert de phages. Finalement, après avoir prélevé dans la
boîte 5, les bactéries d’une colonie résistante, ces dernières sont mises en suspension dans un
milieu liquide et étalées parallèlement sur un milieu nutritif sans phage (boîte 7) et sur un
milieu nutritif couvert des phages (boîte 8). Après incubation, les bactéries se développent
activement, aussi bien en absence qu’en présence de phages.
En d’autres termes, grâce au processus expérimental mis en œuvre, J. et E. Lederberg ont
remplacé une population bactérienne initialement sensible au phage par une population
résistante. Il est ainsi démontré que l'apparition de résistants ne dépend pas de l'exposition à
l'agent auquel ils résistent et que l'augmentation de leur fréquence dans la population est le
résultat d'une sélection qui peut être faite par l'homme aussi bien que par le milieu.
Les expériences de Lederberg nous permettent de comprendre ce qui se passe lorsque des
colibacilles lac sont transportés dans un milieu lactosé. Dans la population d'E. coli lac, des
LAC apparaissent par mutation. Des comptages au tampon de velours permettent de mesurer
la fréquence de cette mutation. En l'absence de traitement mutagène, elle est de 2.10-7 par
génération. Il est dès lors compréhensible que parmi les 103 bactéries du premier repiquage, la
probabilité de rencontrer un LAC était pratiquement nulle, alors que parmi 109 bactéries, il
s'en trouve à coup sûr.

Expérience de Lederberg au départ d’E. coli sensibles au phage T4.

14.3.3. La sélection
Lorsque l'on transfère 109 E. coli d'une souche lac cultivée sur milieu glucosé dans un milieu
lactosé, il se produit trois phénomènes :
1) les mutants LAC présentent l'adaptation phénotypique individuelle au nouveau milieu,
2) ceci fait, ils se multiplient exponentiellement,
3) quelque nombreux qu'ils soient à l'origine, les lac sont incapables de croître et de se
multiplier ; ils ne participent donc pas à la constitution de la nouvelle population.
L'ensemble des deux derniers phénomènes, constituent la sélection que nous pouvons définir
comme une modification dirigée, non aléatoire, de la fréquence relative des génotypes dans la
population.
Certains aspects apparemment paradoxaux de la sélection doivent être soulignés, car ils
peuvent faire sous-estimer le rôle capital de ce processus dans l'évolution.
- La sélection est un phénomène directif, mais dont la "matière première" est constituée
des individus mutés qui résultent, eux, d'un processus aléatoire.
- La sélection est la survie différentielle des génotypes, en fonction de différences dans
la valeur adaptative des phénotypes : ce n'est jamais que dans la mesure où il
s'exprime phénotypiquement qu'un gène peut voir sa fréquence modifiée par la
sélection.
- A l'échelle individuelle, la sélection apparaît comme un phénomène destructif,
puisqu'elle tue certains individus ou les empêche de se reproduire. A l'échelle des
populations, elle est un phénomène constructif, puisqu'elle assure l'adaptation
génotypique de ces populations à leur milieu.
- Enfin, ce rôle constructif lui-même peut être conservateur ou novateur. Dans un milieu
stable, la sélection maintient l'identité génétique de la souche bien adaptée, en
empêchant la prolifération des mutants qui le sont moins. Dans un milieu changeant
par contre, nous avons vu qu'elle peut mener au remplacement d'une population par
une autre, différente.

14.4. LA MESURE DE L'ADAPTATION
Dans les exemples que nous avons vus, l'adaptation était une question de tout ou rien. La
probabilité qu'avait n'importe quelle bactérie lac ou LAC, de se reproduire en milieu glucosé,
ou qu'avait une bactérie LAC de se reproduire en milieu lactosé était très proche de la
certitude; la chance qu'avait, par contre, une bactérie lac de se reproduire en milieu lactosé
était nulle.
La situation n'est pas toujours un dilemme pur et simple. Il existe des E. coli, lacc, où les
enzymes du système "lactose" sont devenues constitutives, c'est-à-dire non répressibles,
notamment à la suite de mutations soit du gène inhibiteur, soit du gène opérateur.
En milieu lactosé, les lacc et les LAC se reproduisent également bien. En milieu glucosé,
apparemment aussi, mais les lacc utilisent une partie de leur énergie et de leur matière, donc
de leur temps de croissance à synthétiser des enzymes tout à fait inutiles. Dès lors, dans une
population mélangée de lacc et de LAC, ces dernières se reproduisent plus vite et, compte
tenu de l'allure exponentielle de la multiplication, leur proportion dans la population augmente
très rapidement.
Dans ce cas-ci, l'avantage sélectif dont disposent les LAC n'est pas absolu, mais relatif : elles
ne sont pas les seules aptes à vivre en milieu glucosé, mais elles sont plus aptes que les lacc.
C'est en comparant les vitesses de reproduction des deux mutants que l'on peut donner une
mesure de l'aptitude de LAC par rapport à lacc.

Compte tenu que les colibacilles vivent dans un milieu dont la composition est très variable
dans le temps, on comprend l'avantage qu'ils ont à posséder un équipement d'enzymes
adaptatives qui permette l'exploitation sans cesse optimale de ce milieu. Aussi la sélection
maintient-elle dans le milieu naturel une population de bactéries "sauvages" qui sont + pour
toutes les fonctions enzymatiques adaptatives liées à ce milieu.
L'introduction dans ce milieu d'un facteur sélectif nouveau provoque alors, non pas de
nouvelles mutations, mais une sélection de mutants, qui sans arrêt, apparaissent spontanément.
C'est le résultat que l'on obtient notamment par l'usage d'antibiotiques à des doses trop faibles
ou pendant des durées trop brèves pour tuer toutes les bactéries visées. Dans la mesure où
certaines bactéries survivent à l'antibiotique, elles se multiplient en une population
génotypiquement résistante.

En résumé, le contrôle de la synthèse des protéines chez les procaryotes peut être schématisé
de la manière suivante :
REGULATION NEGATIVE
Induction enzymatique
(voies cataboliques) agissent au niveau de la synthèse
Corépression enzymatique enzymatique via un répresseur
(voies anaboliques)
Rétrocontrôle agit au niveau de l'activité enzymatique
REGULATION POSITIVE Régule l'efficacité du système via un

activateur
Tableau schématisant les différentes voies de contrôle de la synthèse des protéines.
14.5. RÉGULATION DE L’EXPRESSION GÉNÉTIQUE CHEZ LES

EUCARYOTES
Contrairement à la cellule procaryote, la cellule eucaryote possède une enveloppe nucléaire

qui sépare le lieu de la transcription de celui de la traduction. Cela lui permet d’assurer une
régulation après la transcription, à l’étape de la maturation de l’ARN.
De plus, elle dispose d’un plus grand nombre de mécanismes de contrôle avant la
transcription et après la traduction (voir figure).
Quelques étapes possibles de régulation de l’expression génique dans la cellule eucaryote :

- Transcription
- Maturation du pré-ARNm
- Transport vers le cytoplasme
- Dégradation de l’ARNm
- Traduction
- Modification chimique de la protéine et transport dans la cellule
- Dégradation de la protéine


Chez les eucaryotes, comme chez les cellules procaryotes, l’étape de régulation la plus
importante est l’initiation de la transcription.
14.5.1. Régulation de la transcription
La régulation de la transcription chez les eucaryotes diffère de celle des procaryotes par deux
points essentiels.
1. Chez les eucaryotes, l'ARN polymérase ne peut initier seule la transcription. Elle nécessite
l'intervention d'une série de protéines qui ensemble constitue le facteur général de la
transcription. L'assemblage de ces protéines se réalise au niveau d'une courte séquence de
quatre nucléotides -TATA- placée en tête du promoteur. Après quoi, le facteur général de la
transcription et l'ARN polymérase fixée sur le promoteur s'associent et la transcription peut
commencer. L'assemblage du facteur général de la transcription comporte plusieurs étapes au
niveau desquelles la transcription peut être accélérée ou freinée en réponse aux signaux de
régulation. Beaucoup de protéines de régulation agissent à ce niveau. A l’heure actuelle, on en
connaît au moins une centaine.
2. Chez les eucaryotes, les protéines régulatrices peuvent se fixer sur l'ADN à quelques
centaines, voire à quelques milliers de paires de bases du promoteur qu'elles régulent. Cette
situation implique que l'ADN puisse se déformer et constituer des boucles de manière à
rapprocher les deux sites. Ceci signifie aussi, qu'un seul promoteur peut être contrôlé par
plusieurs séquences régulatrices dispersées sur l'ADN.
De ce qui précède, nous pouvons conclure que la région régulatrice d'un gène d'eucaryote
comporte trois types d'éléments.
- un promoteur et la TATA box où s'assemblent le facteur général de la transcription et
l'ARN polymérase,
- des séquences régulatrices où se fixent les protéines de régulation. Ce séquences sont
appelées “enhancers” ou amplificatrices
- des espaceurs qui sont les séquences d'ADN qui séparent les régions régulatrices entre
elles.
Remarque :
Chez les eucaryotes, le terme de gène est réservé aux séquences transcrites.

14.5.2. Les protéines de régulation
Les cellules eucaryotes contiennent un grand nombre de gènes (environ 35.000 dans les
cellules humaines par exemple). Même si dans certains cas, 30% de l'ADN est codant, pour un
type cellulaire donné, environ 10% seulement des gènes sont actifs.
L'activation de gènes particuliers est à la base de toute la différenciation cellulaire. Pour ne
citer que les cas les plus schématiques, rappelons que les érythrocytes et eux seuls contiennent
de l'hémoglobine, que certaines cellules du pancréas et elles seules synthétisent de l'insuline,
que les cellules musculaires synthétisent massivement de l'actine et de la myosine , et que les
cellules nerveuses synthétisent des neuromédiateurs.
En outre, des gènes spécifiques s'expriment aux divers stades du développement, tandis que
d'autres répondent à des signaux de leur environnement.
L'expression des gènes est commandée par des protéines de régulation qui se fixent sur des
sites spécifiques de l'ADN. Ces protéines sont soit des activateurs, soit des inhibiteurs de la
transcription.
Toutes les protéines de régulation se caractérisent par au moins deux domaines : le domaine
de fixation à l'ADN qui permet à la protéine de reconnaître son gène cible et le domaine
d'action sur la transcription.
L'ensemble des études réalisées à ce jour ont montré qu'il existe trois types de domaines de
fixation à l'ADN.
Le motif hélice-tour-hélice (helix-turn-helix) est certes le modèle le plus simple et le plus

commun. Découvert chez les procaryotes, il caractérise le répresseur de l'opéron lactose, le
répresseur du phage un grand nombre de protéines régulatrices de la transcription des
eucaryotes parmi lesquelles les homéoprotéines qui se lient aux promoteurs des gènes du
développement. Le motif hélice-tour-hélice est constitué de deux hélices reliées entre elles
par un coude .
Les autres motifs sont : le motif en doigt de zinc (zinc finger) qui fait intervenir un ou
plusieurs atomes de et zinc, le motif fermeture éclair à leucine (leucine zipper) dans lequel on
retrouve une leucine tous les sept acides aminés, c'est-à-dire à chaque pas de l'hélice.

(Extrait de Biologie cellulaire, J.-C. Callen, Dunod, 2005).

CHAPITRE 15
LA CELLULE EUCARYOTE
15.1 Rappel
15.2 La membrane plasmique

15.2.1 Structure
15.2.2 Contrôle et réalisation des échanges gazeux
15.2.3 L’endocytose
15.2.4 Le glycocalyx
15.3 Cellule animale et cellule végétale

15.3.1 Cellule animale
15.3.2 Cellule végétale
15.3.3 Les jonctions cellulaires
15.4 Complexité des cellules eucaryotes

Spécialisation des organites
15.4.1 Les lysosomes
15.4.2 Les ribosomes
15.4.3 Le réticulum endoplasmique
15.4.4 L’appareil de Golgi
15.4.5 Les mitochondries
15.5 Cytosquelette et motilité cellulaire

15.5.1 Les microtubules
A. Les centrioles
B. Les cils et les flagelles
15.5.2 Les microfilaments

CHAPITRE 15. LA CELLULE EUCARYOTE
15.1. RAPPEL
La plupart des cellules eucaryotes sont beaucoup plus grosses que les cellules procaryotes ;
elles contiennent une grande variété d’organites limités par une membrane, dont le noyau.
Le réseau intracellulaire de membranes se compose de l’enveloppe nucléaire, du réticulum

endoplasmique, de l’appareil de Golgi, des lysosomes, des peroxysomes, de divers types de
vacuoles et de la membrane plasmique (qui n’est pas une membrane interne mais qui est reliée
aux autres membranes internes).
De plus, une ossature de fibres protéiques, le cytosquelette, qui s’étend à travers le cytoplasme
donne sa forme à la cellule.
15.2. LA MEMBRANE PLASMIQUE DES EUCARYOTES
15.2.1. Structure
Rappel : membrane plasmique des procaroytes (volume 1, point 1.2.C).
La membrane plasmique des cellules eucaryotes ainsi que la membrane unitaire qui délimite
les différents organites membranaires des eucaryotes ont une structure proche de la membrane
plasmique des procaryotes.

Comme chez les procaryotes en effet, la membrane est constituée d'une bilame de
phospholipides complexes et de protéines. En plus de ceux-ci, les membranes plasmiques
d'eucaryotes contiennent ordinairement des glycolipides, des glycoprotéines et de grandes
quantités de cholestérol.
Le cholestérol est un stéroïde très hydrophobe qui s'insère entre les chaînes aliphatiques des
phospholipides. Sa présence empêche le tassement des chaînes aliphatiques et réduit la
fluidité de la bilame de phospholipides.

L'asymétrie est une caractéristique importante des membranes biologiques. Par exemple, les
oligosaccharides des glycoprotéines et des glycolipides font saillie à la surface externe de la
membrane plasmique, mais pas à la surface interne. Certaines protéines particulières sont
présentes sur une seule face de la membrane.
Environ 5% des lipides de la couche externe de la membrane sont des glycolipides dont
certains au moins agissent comme des récepteurs reconnaissant et liant des molécules
spécifiques provenant de l'extérieur de la cellule. Ces composants peuvent être des
composants membranaires d'autres cellules, des hormones ou d'autres signaux chimiques. On
a par exemple observé que la toxine du choléra se lie à l'un de ces glycolipides.

On connaît mieux les glycoprotéines de la surface cellulaire qui agissent effectivement

comme récepteurs et permettent entre autres fonctions la reconnaissance cellulaire.
Les membranes ont donc deux fonctions principales : elles constituent une barrière physique
autour d'un organite cellulaire ou d'une cellule entière et elles contrôlent le trafic de
substances vers l'intérieur ou l'extérieur de la région qu'elles délimitent.
15.2.2. Contrôle et réalisation des échanges avec le milieu
La membrane plasmique limitant de toutes parts la cellule par rapport à son milieu, tous les
échanges de la cellule avec le milieu se font nécessairement à travers elle.
Ces échanges sont de deux types, soit passifs, soit actifs.
Les échanges passifs. Ce sont tous ceux qui tendent à établir l'égalité des concentrations et
des charges électriques de part et d'autre de la membrane. Ils correspondent à une
augmentation d'entropie du système et n'impliquent aucune fourniture d'énergie à la
membrane. Ils s’effectuent par diffusion simple, par osmose, ou par diffusion facilitée soit à
travers les bilames de phospholipides, soit par les canaux protéiniques.
La diffusion simple correspond aux déplacements de la matière d'une région vers une autre
sous l'effet des mouvements browniens. Compte tenu du caractère statistique de l'agitation
thermique, le nombre de molécules quittant une région donnée est proportionnel à la
concentration de cette molécule dans la région. Il s'ensuit que les régions à haute
concentration perdent plus de molécules que les régions à basse concentration. Globalement
donc, la diffusion correspond au passage de molécules ou d'ions, du côté où leur concentration
est élevée vers le côté où leur concentration est plus faible. Dans le cas des ions, le passage
répond, non seulement au gradient de concentrations, mais à toute différence de potentiel
entre les deux faces de la membrane.
dCi
J i = - Di A (équation de Fick)
d
Ji = flux;
Di = coefficient de diffusion;
A = surface;
dCi
= taux de variation de concentration en fonction de la distance.
d

La vitesse à laquelle les substances diffusent dépend :

- de la taille des molécules ou des ions
- de la température de la solution
- de la charge électrique éventuelle
- du gradient de concentration.
Dans une solution complexe, la diffusion de chaque substance est indépendante de celle des
autres.
Dans le cas d'une diffusion simple, les petites molécules telles l'oxygène et le dioxyde de
carbone ou les ions traversent la bilame de phospholipides. Le coefficient de diffusion dépend
de l'affinité de la substance diffusible pour la bilame hydrophobe.
L'osmose peut être assimilée à la diffusion, mais dans ce cas, le flux est limité au solvant,
c'est-à-dire à l'eau. De fait, l'osmose tend à égaliser les pressions de part et d'autre de la
membrane. La pression osmotique entraîne un flux d'eau à travers une membrane
généralement semi-perméable, du côté à faible concentration en substances dissoutes vers le
côté à haute concentration (voir figure).
La pression osmotique d'une solution dépend uniquement du nombre de particules en
solution, elle est indépendante de leurs poids ou de leurs charges.
Suivant que la pression osmotique du milieu extérieur est supérieure, égale ou inférieure à
celle de la cellule, on parle de milieu hyper- iso ou hypotonique.
Lorsqu'une cellule se trouve en milieu fortement hypotonique, la pénétration d'eau aboutit le
plus souvent à son éclatement. C'est ce qui se passe notamment lorsque l'on suspend des
globules rouges dans de l'eau distillée. Dans le cas des bactéries cependant, cet éclatement est
normalement empêché par l'élasticité de la paroi. Toutefois, certains antibiotiques, tels la
nystatine ou la polymyxine exercent leur activité bactéricide en altérant les mécanismes de
régulation de la pression osmotique par la membrane plasmique. Chez Pseudomonas
aeruginosa, (bactérie responsable du pus bleu), par exemple, la polymyxine se concentre dans
la bilame de phospholipides et la perfore de véritables "canaux" par lesquels la cellule se vide
de certains de ses ions.
En milieu hypertonique, toute cellule perd une partie plus ou moins importante de son eau et
diminue de volume. Au-delà d'un certain taux, la perte d'eau entraîne la mort de la cellule :
c'est la plasmolyse.


La diffusion facilitée par des transporteurs. Certaines petites molécules hydrophiles, telles
le glucose et d'autres sucres simples ou des AA, se lient temporairement à une protéine
transporteuse pour traverser la bilame de phospholipides. Ce type de transport, comme la
diffusion simple, est assuré par un gradient de potentiel électrochimique. Dès lors pour une
substance électriquement neutre, il se produit nécessairement de la région à haute
concentration vers la région à concentration plus faible. La diffusion facilitée est spécifique.
Chaque protéine transporteuse (parfois appelée perméase) ne véhicule qu'un seul type de
molécule. Exemple : le transporteur du glucose, du lactose...
Les transports actifs sont tous ceux qui augmentent la dissymétrie des concentrations et/ou
des charges électriques. Ils sont mis en œuvre par des protéines spécialisées qui ne peuvent
fournir de travail que si elles disposent d'une source d'énergie. Celle-ci leur est fournie le plus
souvent sous forme d'adénosine triphosphate (ATP).
Citons à titre d'exemple, les pompes à ions et notamment les pompes (Na+ K+) ATPase ou les
pompes à Ca ++.

15.2.3. L'endocytose
Outre les transports qui s'effectuent par diffusion simple ou facilitée, osmose et pompes à ions
comme chez les procaryotes, les eucaryotes sont capables d'ingérer de très grosses molécules
ou même des particules plus grosses encore. Des éléments de cette taille ne peuvent franchir
les membranes en pénétrant la bicouche lipidique, ni en empruntant des mécanismes de
transport protéinique. Le transport de grosses particules est cependant possible grâce à la
fluidité de la membrane qui lui permet de changer de forme et de s'invaginer pour former des
vésicules d'endocytose. Lors de l'endocytose, la tendance spontanée des bicouches lipidiques
à former des surfaces continues entre en jeu et la membrane se ressoude automatiquement.
La phagocytose est un phénomène d'endocytose propre aux cellules animales, qui leur
permet d'ingérer de grosses particules comme des bactéries ou des débris cellulaires.
Initialement, la phagocytose est liée à la nutrition. Elle est le mode principal d'alimentation
des unicellulaires et de certains pluricellulaires simples.
L'amibe, par exemple, prélève sa nourriture en l'entourant de prolongements cytoplasmiques
appelés pseudopodes. Ceux-ci se rejoignent, fusionnent et enferment la nourriture dans une
vacuole à l'intérieur de la cellule.
Au cours de l'évolution, la phagocytose tend à disparaître en tant que processus de nutrition

dès qu'apparaît un système digestif assurant une digestion extracellulaire. En revanche, chez
les organismes supérieurs et tout particulièrement chez les mammifères, la phagocytose
participe activement aux mécanismes de défense contre la maladie. Certains globules blancs,
comme les macrophages, sont des phagocytes qui prélèvent et digèrent les bactéries
pathogènes. Il est toutefois intéressant de noter que les bactéries de la lèpre (Mycobacterium
leprae ou bacille de Hansen) et de la tuberculose (Mycobacterium tuberculosis ou bacille de
Koch) notamment, possèdent des adaptations qui empêchent les macrophages de les
endocyter.
Chez les vertébrés, ce sont aussi les phagocytes (macrophages) qui nettoient l'organisme des
débris de cellules comme les globules rouges vieillis.
L'endocytose participe fortement au renouvellement des membranes plasmiques. Les

macrophages et les fibroblastes, par exemple, intériorisent toutes les heures, respectivement
20 et 50% de leur surface cellulaire.

Signalons enfin, que par l'intermédiaire de récepteurs membranaires, l'endocytose permet de

prélever sélectivement de petits éléments comme des lipoprotéines ou des protéines. Un œuf
en développement par exemple, peut prélever les protéines du vitellus par un mécanisme de ce
type.
La pinocytose est un type d'endocytose qui se caractérise par l'ingestion d'une petite portion
du liquide extracellulaire et de macromolécules en solution. La membrane plasmique
s'invagine, formant dans le cytoplasme un long canal étroit à l'extrémité duquel des vésicules
se détachent.
L'exocytose est un mécanisme qui se produit, lorsqu'une vacuole cytoplasmique fusionne

avec la membrane plasmique qui s'ouvre ensuite à l'extérieur pour permettre à la vésicule de
décharger son contenu. Les substances libérées de cette façon peuvent être des particules
indigestes de nourriture ou la sécrétion de produits de synthèse de la cellule.
Le jeu de la pinocytose-exocytose permet le transport au travers du cytoplasme de molécules

puisées dans le milieu par une face cellulaire et déversées dans un milieu de composition
différente par une autre face cellulaire. Cette association pinocytose-exocytose revêt une
importance particulière au niveau de l'épithélium intestinal dont les cellules prélèvent diverses
molécules alimentaires dans la lumière du tube digestif par une face et les transfèrent dans les
capillaires sanguins par la face opposée.
Les microvillosités
Ce sont de minuscules prolongements digitiformes permanents de la membrane plasmique
soutenus par des microfilaments qui forment un véritable cytosquelette. La présence de
microvillosités augmente considérablement la surface cellulaire.
15.2.4. Le glycocalyx
Dans la membrane plasmique de toutes les cellules eucaryotes, la plupart des protéines
exposées à la surface cellulaire et certains phospholipides de la couche externe sont associés
par liaisons covalentes à des courtes chaînes d'oligosaccharides qui constituent un véritable
manteau cellulaire appelé glycocalyx.
Ces associations moléculaires portent le nom de glycoprotéines ou de glycolipides suivant les
cas.

Les chaînes d'oligosaccharides, même si elles ne comportent que peu de sucres (moins de 15)
sont très diversifiées. Leur importance résulte notamment de leur capacité à établir de
multiples liaisons covalentes entre elles.
Certaines membranes comportent en outre des protéoglycanes qui sont des protéines
intégrales associées à des polysaccharides. Ces polysaccharides se retrouvent le plus souvent
en dehors de la cellule où ils forment une partie de la matrice extracellulaire.
Le glycocalyx protège la surface cellulaire contre les agressions mécaniques et chimiques en

empêchant par exemple des interactions protéiniques indésirables. Par ailleurs, certaines
chaînes d'oligosaccharides sont reconnues par des protéines particulières, les lectines qui
assurent l'adhésion spécifique de certaines associations cellulaires comme le complexe
spermatozoïde-ovule, l'agglutination des globules rouges ou la réponse inflammatoire.

15.3. CELLULE ANIMALE ET CELLULE VEGETALE
15.3.1. Cellule animale

15.3.2. Cellule végétale

La paroi des cellules végétales
Toutes les cellules végétales sont entourées juste en dehors de la membrane plasmique par
une paroi de polysaccharides qui constitue un véritable squelette externe et qui leur permet de
résister à des pressions internes souvent fort élevées.
La paroi est perméable à l'eau, à l'air et à diverses substances dissoutes, mais sa perméabilité
n'est pas sélective.
La plupart des cellules comporte une paroi primaire et une paroi secondaire. La paroi
primaire, composée de molécules de cellulose, est organisée en minces fibres qui peuvent
glisser l'une sur l'autre. Cette disposition permet à la paroi de s'étendre à mesure que la cellule
croît. Quand elles ont terminé leur croissance, beaucoup de cellules édifient une paroi
secondaire plus rigide. La substance qu'on appelle communément du bois est principalement
composée de parois secondaires dans lesquelles la cellulose a été consolidée par de la lignine.
Les cellules végétales ne baignent pas comme les cellules animales dans un liquide
intercellulaire isotonique, les parois des cellules adjacentes étant fermement cimentées les
unes aux autres. En effet, quand une cellule végétale se divise, les deux cellules filles
construisent entre elles une cloison commune composée de pectines, et appelée lamelle
moyenne.
Les pectines sont des polysaccharides qui peuvent être dégradés par une enzyme :
l' polygalacturonidase. L'action de cette enzyme provoque la séparation progressive des
cellules. C'est notamment ce qui se passe lors du mûrissement des fruits.
Compte tenu de la présence de la paroi et de la lamelle moyenne, le mode d'association des

cellules végétales est très différent de celui des tissus animaux. Chez les végétaux, la paroi
pectocellulosique est percée de pores très fins par où passent des tractus cytoplasmiques: les
plasmodesmes. Leur diamètre est d'environ 3 nm. Dans un tissu végétal, il peut y avoir jusqu'à
5000 plasmodesmes par m2.
Les vacuoles des cellules végétales
Les vacuoles sont des organites limités par une membrane qui contiennent un liquide. On
trouve des vacuoles dans de nombreuses cellules. Chez certains protozoaires dulcicoles,
comme l'amibe ou la paramécie, une vacuole dite pulsatile régule les problèmes osmotiques.
Toutefois, c'est chez les végétaux que les vacuoles se sont particulièrement développées.

Dans beaucoup de cellules végétales, la plus grande partie du volume cellulaire est occupée
par une seule grande vacuole. Le noyau, les chloroplastes et les mitochondries sont refoulés
dans un mince liseré de cytoplasme à la périphérie de la cellule.
Cette vacuole contient un liquide, le suc qui est constitué en grande partie d'eau et d'une
variété de substances dissoutes ou en suspension colloïdale. Le suc cellulaire est en général
hypertonique par rapport au milieu extérieur. Ceci implique que l'eau a tendance à entrer dans
la vacuole par osmose. L'entrée d'eau est toutefois limitée par la présence de la paroi.
Conjointement donc, la vacuole et la paroi assurent la turgescence de la cellule.
De nombreuses substances essentielles à la vie de la cellule végétale comme des nitrates, des
nitrites, des acides aminés, des sucres, des ions, sont stockés dans la vacuole. Mais on peut
aussi y trouver les pigments anthocyanines responsables de la couleur rouge, bleue ou violette
des fleurs et parfois des substances toxiques.
La membrane qui délimite la vacuole, appelée tonoplaste, possède ses propres propriétés de
perméabilité. Cette sélectivité est essentielle. Citons à titre d'exemple le cas de certains
acacias qui entreposent dans leurs vacuoles des cyanures qui les rendent toxiques pour les
herbivores notamment. Mais si ces cyanures n'étaient pas isolés dans un compartiment
cellulaire, ils tueraient aussi les cellules productrices.
Le caractère sélectif de la perméabilité résulte d'un mécanisme actif et ne caractérise donc que
les cellules vivantes. Si des cellules vivantes de betteraves rouges par exemple sont placées
dans de l'eau distillée, l'anthocyanine ne diffuse pas dans le milieu extérieur. Mais si la cellule
meurt, aussitôt la perméabilité du tonoplaste se modifie et l'anthocyanine s'échappe vers
l'extérieur.
15.3.3. Les jonctions cellulaires
Chez les animaux pluricellulaires, il existe deux types de tissus : les tissus épithéliaux et les
tissus conjonctifs.
Dans les tissus conjonctifs, les cellules sont enveloppées par une matrice extracellulaire
importante. En général, l'essentiel du volume d'un tissu conjonctif est occupé par la matrice et
les cellules sont fortement dispersées. La matrice peut être liquide, semi-solide ou solide. Les
tissus conjonctifs constituent les tissus sanguins et lymphatiques, les tissus de connexions, les
tissus cartilagineux et les tissus osseux.

Les tissus épithéliaux sont des tissus de revêtement. On les trouve notamment au niveau de la
peau, de la trachée artère ou dans la paroi du tube digestif. Ils sont constitués de cellules
étroitement accolées les unes aux autres et soudées entre elles par une membrane basale faite
de collagène.
Prenons comme exemple l'épithélium intestinal. Il va de soi que le contenu intestinal ne doit
en aucun cas filtrer entre les cellules et pénétrer sans contrôle dans l'organisme proprement
dit. Les membranes plasmiques latérales des cellules tapissant l'intestin doivent donc
constituer un joint étanche et continu.
Trois types de jonction assurent la cohésion des cellules dans un tissu épithélial.
Les desmosomes ou jonctions adhérentes renforcent la cohésion mécanique des cellules. On
les trouve dans des tissus soumis à de fortes tensions mécaniques comme l'épiderme et le
muscle cardiaque. Dans ce cas, l'espace intercellulaire contient un matériel fibreux. Les
jonctions adhérentes peuvent former une bande adhésive autour de la cellule (zonula
adherens). Des faisceaux de filaments d'actine doublent la membrane à leur niveau. Ce sont de
véritables rivets cellulaires.
Chez certains desmosomes, le côté cytoplasmique de chaque membrane présente une plaque à
partir de laquelle des microfilaments -appelés tonofibrilles- rayonnent dans le cytoplasme.
Les jonctions étanches (tight junction) sont des régions où les membranes plasmiques des
cellules adjacentes sont soudées par des protéines transmembranaires. Ces protéines cerclent
les cellules épithéliales et forment une barrière impénétrable, même pour les petites
molécules. Au niveau des jonctions étanches, il n'y a donc pas d'espace intercellulaire. Au
niveau de l'épithélium intestinal, des jonctions étanches localisées autour de l'extrémité
apicale des cellules épithéliales isolent le contenu intestinal de l'intérieur de l'organisme.
Les jonctions communicantes (gap junction) permettent le passage direct d'ions et de petites
molécules d'une cellule à l'autre. À leur niveau, l'espace intercellulaire est réduit à 2,7 nm
contre 10 à 15 nm dans les régions dépourvues de jonctions.
La structure des gaps est complexe et réalise de véritables canaux protéiniques entre deux
cellules voisines. Les cellules musculaires du cœur des vertébrés, de nombreux muscles lisses
et certaines cellules nerveuses sont liées entre elles par des jonctions de type gap qui servent
de passage soit à des signaux électriques, soit à des substance chimiques.
Les plasmodesmes. Chez les végétaux, des canaux cytoplasmiques relient souvent les
cellules voisines. Ces canaux traversent des interstices percés dans les parois des cellules
adjacentes. Le cytoplasme et la membrane plasmique de ces cellules sont continus.



15.4. COMPLEXITE DES CELLULES EUCARYOTES.

SPECIALISATION DES ORGANITES
15.4.1. Les lysosomes
Les lysosomes dont le nombre peut atteindre plusieurs centaines par cellule sont des
organites, limités par une membrane unitaire, qui contiennent des enzymes hydrolytiques, les
hydrolases acides, dont l'activité optimale se situe à pH ~5. La forme et la taille des
lysosomes sont très variables. Ils ont été découverts par de DUVE (UCL) en 1951 ; ce qui lui
a valu le prix Nobel en 1974.
Les enzymes lysosomiales hydrolysent les macromolécules en molécules plus petites suivant
le schéma :
A - B + H2O AH + BOH
hydrolase
Parmi ces enzymes, on peut citer les DNAses, RNAses, protéases, lipases, glycosidases etc.
L'activité la plus communément mise en évidence est celle de la phosphatase acide qui
hydrolyse la majorité des esters monophosphates.
On connaît actuellement une cinquantaine d'hydrolases différentes. Ensemble, elles sont

capables d'hydrolyser pratiquement toutes les macromolécules biologiques. Il est donc
essentiel que les enzymes lysosomiales soient parfaitement isolées du reste du cytoplasme.
Dans des conditions normales, la membrane lysosomiale, qui n'est pas digérée par les
hydrolases, assure cet isolement. Les lysosomes constituent un véritable appareil digestif à
l'échelle cellulaire.
A. Hétérophagie
On appelle hétérophagie, la capture et la digestion de matériaux extracellulaires.

L'hétérophagie représente le principal mécanisme d'alimentation des protozoaires. On la
retrouve également au niveau des macrophages chez les vertébrés.
Toutefois, il y a une différence essentielle entre un protozoaire qui vit librement et un
macrophage. Pour le premier, l'endocytose est une fonction vitale; sa survie en effet dépend
de la capture régulière de particules alimentaires. Le macrophage au contraire vit dans le
plasma sanguin, c'est-à-dire dans un milieu riche en petites molécules qui peuvent être

utilisées sans digestion préalable et de fait l'hétérophagie le tue. En effet, en présence de

particules étrangères, notamment de bactéries, le macrophage phagocyte au maximum, puis il
meurt. Notons que le pus est constitué par une accumulation de macrophages morts, de
plasma et de tissus nécrosés.
Chez les vertébrés, l'hétérophagie exerce encore d'autres fonctions, dont la régulation de
l'activité hormonale. Nombre d'hormones sont endocytées et détruites dans les lysosomes
après s'être fixées sur les récepteurs de surface et avoir exercé leurs effets dans la cellule.
L'hétérophagie intervient aussi dans le renouvellement et le remodelage des structures
extracellulaires. C'est le cas pour les ostéoclastes qui creusent de véritables galeries dans la
matrice des os.
Le processus d'hétérophagie se déroule en plusieurs étapes à savoir :

1. la phagocytose
2. la formation d'un phagosome
3. la fusion d'un ou plusieurs lysosomes avec un phagosome ce qui entraîne la
formation d'un phagolysosome (ou lysosome secondaire)
4. la digestion des macromolécules ce qui entraîne la diffusion de petites
molécules utiles vers le cytoplasme et la formation de déchets
5. l'élimination des déchets
- soit par exocytose (ex. chez les protozoaires)
- soit par l'élaboration de vésicules résiduelles ( vieillissement cellulaire)
Représentation schématique de l'hétérophagie

B. Autophagie
Lorsque la cellule détruit et digère tout ou une partie de ses propres constituants, la fonction
digestive est appelée autophagie. L'autophagie se déroule au sein de vacuoles autophagiques.
Ces vacuoles qui sont de véritables bourgeons internes de cytoplasme font saillie dans la
lumière d'un lysosome et finissent par être complètement séquestrées.
L'autophagie intervient dans divers processus les uns normaux, les autres pathologiques.
Parmi les processus normaux, on peut mentionner :

- Rajeunissement cellulaire. Une cellule hépatique qui peut vivre de nombreuses années,
détruit la majeure partie de son contenu en moins d'une semaine. De même, les cellules
cérébrales qui peuvent vivre plusieurs dizaines d'années renferment des organites cellulaires
généralement âgés de moins d'un mois.
- Source de nourriture. L'autophagie reste une réponse cellulaire primordiale au manque de
nourriture chez la plupart des organismes, y compris les organismes supérieurs.
- Métamorphose. L'involution de certains organes lors de la métamorphose des insectes
holométaboles, ou la régression de la queue du têtard lors de la métamorphose des amphibiens
anoures impliquent une autophagie totale d'un très grand nombre de cellules. Chez les
amphibiens, l'autophagie de la queue est induite par une hormone "la tyroxine" sécrétée par la
thyroïde.
15.4.2. Les ribosomes
Les ribosomes sont des organites essentiels à tous les types cellulaires parce qu'ils sont le
siège de la synthèse des protéines.
Ce sont des particules sub-sphériques, formées d'une petite et d'une grosse sous-unités.
Remarque :
Les ribosomes des procaryotes sont fondamentalement semblables à ceux des eucaryotes,
mais ils sont plus petits.
Chez E. coli, ils mesurent environ 20 nm. Leurs constantes de sédimentation sont
respectivement de 70S pour le ribosome complet, 30S pour la petite sous-unité et 50S pour la
grande. La sous-unité 30S comprend 21 protéines et un ARN; la sous-unité 50S comprend 34
protéines et deux ARN.

Dans une cellule procaryote, on en dénombre de 20 à 30.000. Certains sont libres et inactifs.
Ceux qui sont véritablement le siège de la synthèse des protéines sont groupés en courtes
chaînettes appelées : polysomes.
Chez les eucaryotes, les constantes de sédimentation sont respectivement 80S pour le
ribosome complet, 40S pour la petite sous-unité et 60S pour la grande. La sous-unité 40S
comprend 33 protéines et un ARN, la sous unité 60S comprend 41 protéines et 3 ARN.
Comme chez les procaryotes, les ribosomes actifs sont associés en polysomes mais en outre
dans les cellules qui synthétisent des protéines destinées à être exportées hors de la cellule, les
polysomes sont étroitement associés à un vaste réseau de système membranaire : le réticulum
endoplasmique.
Une différence majeure entre les ribosomes de procaryotes et d’eucaryotes réside dans le fait
que les premiers sont sensibles à toute une gamme d’antibiotiques, notamment le
chloramphénicol alors que les seconds ne le sont pas.
15.4.3. Le réticulum endoplasmique
Le réticulum endoplasmique est constitué d'un ensemble de membranes qui délimitent des
cavités aplaties ou citernes de formes très diverses. Ces cavités communiquent entre elles et
forment un réseau caniculaire caractéristique des cellules eucaryotes.
Le réticulum endoplasmique constitue le plus vaste système membranaire des cellules
eucaryotes. Les membranes du réticulum endoplasmique sont constituées de phospholipides
pauvres en cholestérol et de protéines qui leur sont propres. Elles peuvent être ou non
associées à des ribosomes.
Le réticulum granulaire (REG)
Les membranes de REG portent des ribosomes sur leur face cytoplasmique. Les ribosomes
d'eucaryotes diffèrent des ribosomes de procaryotes
a) par leurs constantes de sédimentation qui sont pour le ribosome entier de 80 S

la grosse sous-unité de 60 S
la petite sous-unité de 40 S
b) par leur insensibilité au chloramphénicol

Rappel : le chloramphénicol manifeste son action antibiotique en inhibant la peptidyl transférase contenue dans
l'unité 50 S des ribosomes bactériens.
Notons cependant que, malgré ces différences, les ribosomes d'eucaryotes peuvent traduire de
l'ARNm bactérien et réciproquement.
Les ribosomes associés au RE sont le siège de la synthèse des protéines membranaires des
différents organites, des enzymes lysosomiales et des protéines destinées à l'exportation, c'est-
à-dire des protéines sécrétées. Lorsque les protéines sont synthétisées au niveau du RE, elles
s'enfoncent dans la citerne du réticulum au fur et à mesure de leur synthèse et s'y accumulent.
Toutes les cellules eucaryotes contiennent du REG, car il est indispensable à l'élaboration des
protéines membranaires. Toutefois, le REG est particulièrement développé dans les cellules
sécrétrices. C'est le cas notamment des cellules exocrines du pancréas qui produisent des
enzymes digestives telles que la chymotrypsine. C'est également le cas des plasmocytes qui
produisent les anticorps humoraux.
Polysome associé au réticulum endoplasmique.
Le réticulum lisse (REL)
Le REL dépourvu de ribosomes, est le siège de la synthèse et du métabolisme des acides gras
et des phospholipides, du cholestérol et des polysaccharides.

La quantité de REL varie suivant le type de cellules. Dans la majorité des cas, il y en a peu.
En contrepartie, le REL est très développé par exemple dans les hépatocytes où les enzymes
du RE détoxifient certaines substances telles que les pesticides ou les substances
cancérigènes, soit par oxydation, soit par conjugaison avec d'autres produits.
Les cavités du réticulum
Les cavités du RE forment un compartiment intracytoplasmique dans lequel molécules et ions

sont isolés du cytoplasme. On y trouve notamment les peptides synthétisés au niveau du REG,
une accumulation de Ca++, etc.
Mais outre ces produits d'origine endogène, le RE peut accumuler des produits d'origine
exogène. Diverses particules capturées par pinocytose peuvent être déversées dans le RE. On
observe notamment ce phénomène au cours de l'ovogenèse des espèces dont les réserves
vitellines sont synthétisées par d'autres cellules que les ovocytes. Les cavités du réticulum
jouent donc un rôle capital dans l'isolement, la ségrégation et l'accumulation de diverses
substances.
Par ailleurs, les cavités du RE interviennent dans le cheminement intracellulaire de

nombreuses molécules. Théoriquement, une fois entrées dans les cavités du RE, les molécules
ne peuvent plus en sortir. Toutefois, l'expérience montre que les molécules migrent dans les
cavités, puis les quittent. Les unes sont stockées dans un autre compartiment; c'est le cas
notamment des hydrolases stockées dans les lysosomes, et des matières de réserves
accumulées dans les grains de vitellus. Les autres, telles les sécrétions sont exportées dans le
milieu extracellulaire.
Cet adressage se fait via l'appareil de Golgi.
15.4.4. L'appareil de Golgi
L'appareil de Golgi est une structure polarisée, faite d'un ou plusieurs empilements de
saccules. Ces saccules sont organisés en une série de trois compartiments de transformations
appelés Golgi cis, médian et trans.
Les saccules golgiens proviennent de la fusion de vésicules qui bourgeonnent à partir des
membranes du réticulum. Dès lors de nouveaux saccules se forment sans cesse du côté
réticulum (côté CIS). En revanche du côté opposé, les saccules se fragmentent notamment en

vésicules de sécrétion (côté TRANS). L'appareil de Golgi est donc une structure dynamique
qui permet notamment la régénération des membranes consommées par endocytose.
L'appareil de Golgi reçoit du réticulum endoplasmique des protéines néosynthétisées et les

distribue vers la membrane plasmique, les lysosomes et les vésicules de sécrétion.
Les protéines sont transférées depuis la lumière du réticulum vers la face CIS du Golgi grâce
à des vésicules de transport. Les protéines destinées aux vésicules de sécrétion, à la membrane
plasmique et aux lysosomes se déplacent à travers les saccules en direction CIS-TRANS. Au
cours de ce transfert, elles peuvent être remaniées par glycosylation et sulfatation ou associées
à d'autres macromolécules biologiques tels les phospholipides membranaires par exemple.
En outre, elles sont étiquetées en fonction de leur destination en se combinant avec divers
radicaux. Lorsqu'elles atteignent le niveau TRANS du Golgi, chaque type de protéine se
dirige vers sa destination finale dans un type particulier de vésicule.
Les molécules qui doivent être exportées de la cellule sont enfermées dans des vésicules de
sécrétion qui se dirigent vers la membrane plasmique où elles déversent leur contenu par
exocytose.
Appareil de Golgi

15.4.5. Les mitochondries
Ces organites seront étudiés dans la section « Respiration cellulaire ».
15.5. CYTOSQUELETTE ET MOTILITE CELLULAIRE
Le cytosquelette donne à la cellule sa forme, la capacité de se mouvoir et son aptitude à

ordonner ses organites et à les transporter d’un endroit à l’autre. La motilité qui traduit
l’aptitude à effectuer des mouvements spontanés ou réactionnels chez les êtres vivants est une
propriété générale des eucaryotes. Ces mouvements se manifestent à trois niveaux :
- au niveau tissulaire, à l'occasion de la contraction des muscles, du péristaltisme intestinal,
de l'éclosion des bourgeons ou du phototaxisme de certaines plantes par exemple.
- au niveau cellulaire, à l'occasion du déplacement de cellules isolées tels les spermatozoïdes,
les fibroblastes, les macrophages ou certains unicellulaires.
Les cellules isolées se déplacent plus ou moins rapidement dans leur milieu. Sur un support
solide ou très visqueux, elles progressent lentement en formant des voiles (fibroblastes) ou
des pseudopodes (macrophages). En milieu liquide, elles progressent vivement à l'aide de cils
ou de flagelles.
- au niveau intracellulaire. Divers mouvements intracellulaires jouent un rôle essentiel dans
la vie de la cellule. Citons à titre d'exemples, les mouvements de la membrane liés à
l'endocytose, les mouvements des chromosomes lors de la division cellulaire, le courant
cytoplasmique (cyclose) caractéristique de certaines cellules végétales.
Même si ces différents types de mouvements sont encore relativement mal compris, on sait
avec certitude qu'ils sont liés à l'existence de quelques familles de protéines, attachées à la
membrane plasmique et à différents organites. Ce réseau protéinique est qualifié de
cytosquelette parce qu'il fournit une ossature permettant le maintien de la forme de la cellule
et l'exécution de ses mouvements. Le cytosquelette est fait d'au moins trois types de fibres
protéiniques: les microtubules, les filaments intermédiaires et les microfilaments.
Microfilaments et microtubules peuvent exister tels quels dans les cellules ou être intégrés à
des appareils cellulaires complexes. Ce sont en ordre principal, les cils, les flagelles, les
centrioles et le fuseau mitotique pour les microtubules et, les myofibrilles des muscles pour
les microfilaments.


15.5.1. Les microtubules
Les microtubules sont constituées de sous-unités protéiniques globulaires de 4 nm de diamètre

dont l'arrangement en hélice creuse constitue des structures tubulaires de 25 nm de diamètre et
de longueur variable. Chaque sous-unité protéinique correspond à un dimère de tubuline et
.
Ces molécules s'associent spontanément en dimères tandis que leur polymérisation, qui
correspond à la formation de protofilaments, s'effectue à partir de centres organisateurs de
microtubules. Chaque microtubule résulte de l’association en cylindre de 13 protofilaments.
La polymérisation des dimères de tubuline est réversible. Les microtubules peuvent s'allonger
par addition de dimères à leurs extrémités libres ou raccourcir, voire même disparaître par
largage des dimères dans le cytoplasme. Le plus bel exemple de ce caractère réversible est
fourni par le fuseau mitotique.
Une fois élaboré, le fuseau mitotique peut être la cible d'action de divers poisons
antimitotiques. La colchicine par exemple, un alcaloïde extrait de la colchique, en se fixant
sur les molécules libres de tubuline empêche leur polymérisation.
Bien que la colchicine soit inactive sur la tubuline polymérisée, on constate que si on place
des cellules en cours de division en présence de colchicine, le fuseau mitotique disparaît
rapidement. Cette apparente contradiction s'explique par le caractère très dynamique de la
biogenèse des microtubules qui de manière permanente polymérisent des dimères de tubuline
et simultanément en perdent.
Le taxol, extrait de l'écorce des ifs, exerce un effet inverse. En se fixant aux microtubules, il
empêche leur dépolymérisation. Le taxol exerce donc son action antimitotique en stabilisant le
fuseau. Cette substance est largement utilisée en cancérologie.
Fuseau mitotique et ses deux diplosomes

A. Les centrioles
Un centriole est formé par un ensemble de neuf triplets de microtubules constituant un

cylindre de 250 nm de diamètre et de 500 nm de long.
Les centrioles jouent le rôle de centre organisateur. Toutes les cellules eucaryotes (à
l'exception des cellules de végétaux supérieurs) contiennent une paire de centrioles disposés à
angle droit l'un par rapport à l'autre, appelée diplosome. Avant la division cellulaire, les
centrioles servent de centre organisateur pour la formation d'un nouveau diplosome, puis pour
la formation du fuseau.
Dans certaines cellules, les centrioles servent de centre organisateur à la formation des cils ou
des flagelles; ils sont alors qualifiés de cinétosome.
Coupe transversale dans un centriole
Les microtubules A comportent 13 protofilaments, les microtubules B et C n’en comportent

que 11.
B. Les cils et les flagelles
Les cils et les flagelles sont des digitations mobiles de la surface cellulaire. Bien que les cils
soient habituellement plus courts (longueur de 5 à 10 m) et plus nombreux que les flagelles
(longueur souvent supérieure à 50 m), ces deux types d'organites locomoteurs partagent la
même structure de base. Les cils et les flagelles sont des expansions cylindriques du

cytoplasme. Neuf doublets de microtubules sont disposés suivant les génératrices du cylindre,
chaque doublet prolongeant deux des trois tubules d'un triplet du cinétosome. De plus, le cil
ou le flagelle possède deux tubules parallèles, situés près de son axe, et qui ne se prolongent
pas dans le cinétosome. Ces structures longitudinales sont liées par des bras protéiniques
transversaux disposés tous les 20 nm le long des microtubules. Certains de ces bras sont
capables d'hydrolyser l'ATP et d'utiliser l'énergie ainsi dégagée à provoquer localement une
translation longitudinale des microtubules les uns par rapport aux autres. Il en résulte une
flexion locale du faisceau de tubules, donc du cil ou du flagelle.
Coupe transversale dans un cil
Si les cils et les flagelles ont une structure identique, en revanche leur mode de battement est
tout à fait différent. Les flagelles sont parcourus de la base, au sommet, d'ondes de flexions
symétriques. Au cours de ces flexions, les flagelles exercent sur l'eau des poussées obliques
dont les composantes latérales s'annulent et dont les composantes longitudinales
s'additionnent.
Les cils ont un battement dissymétrique qui comporte l'alternance entre une flexion rapide du
cil rigide et une relaxation lente du cil souple. Cette dissymétrie du mouvement implique une

inégalité entre les impulsions communiquées à l'eau dans un sens puis dans l'autre, donc le
transfert d'une certaine impulsion résultante à la cellule par rapport au liquide ambiant.
Les cils et les flagelles sont des organites locomoteurs qui servent soit à propulser la cellule
dans son milieu si elle est libre, soit à déplacer le fluide extracellulaire si la cellule est incluse
dans un tissu. C'est par exemple, le battement des cils de la trachée artère qui déplace vers
l'extérieur des voies respiratoires le mucus et les poussières qui pourraient les encombrer.
Battement d'un cil Ondulation d'un flagelle
15.5.2. Les microfilaments
Des molécules d'actine, une protéine globulaire, peuvent s'autoassembler pour constituer une
variété de polymères appelés microfilaments et par la suite se défaire en monomères
réutilisables. Les microfilaments dont le diamètre est d'environ 6 nm peuvent soit s'organiser
en faisceaux de fibres parallèles localisées immédiatement sous la membrane plasmique, soit
former de véritables réseaux. Ils sont toujours fixés à la membrane plasmique.
Dans une cellule contractile, l'actine peut représenter jusqu'à 15% de la masse protéinique.
Dans les cellules musculaires, l'actine forme les filaments fins, tandis qu'une autre protéine
globulaire, la myosine, constitue les filaments épais.

Les contractions ou les déformations des cellules résultent du glissement des microfilaments
les uns par rapport aux autres.
Les microfilaments jouent un rôle actif, par exemple, dans la cyclose des cellules végétales,
l'endocytose, l'exocytose, le mouvement amiboïde, la contraction musculaire et la division
cellulaire. En effet, si les microtubules assurent la séparation des chromosomes et leur
distribution entre les cellules filles, ce sont les microfilaments qui étranglent la cellule mère et
qui sont donc responsables de la division du cytoplasme.
Notons à cet égard, que la cytochalasine, substance toxique dérivée des moisissures, empêche
la polymérisation de l'actine. La cytochalasine peut donc interrompre plusieurs mouvements
cellulaires, mais pas la séparation des chromosomes.

CHAPITRE 16
LES GRANDES VOIES METABOLIQUES
16.1 Rappels
16.2 La respiration cellulaire

16.2.1 Les mitochondries
16.2.2 La respiration cellulaire
16.2.3 Cas particulier de respiration cellulaire : le trypanosome
16.3 La photosynthèse

CHAPITRE 16. LES GRANDES VOIES METABOLIQUES
16.1. INTRODUCTION
Rappels :
Le métabolisme correspond à l’ensemble des réactions biochimiques d’un organisme.
Les organismes transforment l’énergie.
L’énergie est la capacité de fournir un travail.
L’étude des transformations d’énergie = la thermodynamique.
Les organismes vivent grâce à l’énergie libre.

L’énergie libre est la portion de l’énergie d’un système qui peut produire du travail à une
température et à une pression constantes.
Le couplage d’énergie est un processus clé de la bioénergétique : l’énergie dégagée par une
réaction exergonique permet de déclencher une réaction endergonique.
Rôles de l’ATP dans le travail cellulaire :
l’ATP phosphoryle des protéines intermembranaires ;

l’ATP phosphoryle des protéines motrices
l’ATP phosphoryle des réactions clés.
La respiration cellulaire reconstitue les réserves d’ATP en alimentant la phosphorylation de

l’ADP.
Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction en abaissant l’énergie d’activation.

Température et PH influencent l’activité d’une enzyme.
De nombreuses enzymes ont besoin d’auxiliaires ( = cofacteurs = coenzymes = substances
non protéiques) pour accomplir leur fonction catalytique.

16.2. LA RESPIRATION CELLULAIRE
16.2.1. Les mitochondries
Chez les eucaryotes, les mitochondries sont le siège de la respiration cellulaire. Ce sont de
gros organites d'environ 1µm de diamètre. Leur forme et leur nombre varient avec le type
cellulaire.
Dans une cellule de levure, il n'y en a qu'une, mais elle est géante, dans un hépatocyte il y en a
environ 2.500, dans une amibe 50.000. Dans les muscles alaires d'un insecte, un tiers du
volume cytoplasmique est occupé par les mitochondries.
En moyenne toutefois, il y a de l'ordre de 500 mitochondries par cellule.
Les mitochondries sont limitées par deux membranes emboîtées l'une dans l'autre. La
membrane externe dont la composition est proche de celle du réticulum est lisse, tandis que la
membrane interne émet de nombreux prolongements appelés crêtes.
La membrane externe des mitochondries contient une protéine constituant un important canal,
appelé porine, perméable à toutes les molécules dont le poids moléculaire est inférieur à 5000
daltons.
La forme des crêtes est variable. Dans les cellules animales, les crêtes constituent le plus
souvent des feuillets transversaux tandis que chez les végétaux, elles sont tubulaires. La
membrane interne diffère profondément des autres biomembranes. Elle est constituée à 80%
de protéines enzymatiques. La membrane interne peut être assimilée aux mésosomes des
bactéries.
L'espace compris entre les deux membranes est qualifié d'intermembranaire, celui qui est
délimité par la membrane interne constitue la matrice.
La matrice est remplie d'un fluide amorphe riche en protéines dont la plupart sont des
enzymes impliquées dans le catabolisme oxydatif des aliments. Elle contient par ailleurs une
molécule annulaire d'ADN et des ribosomes 70 S.

Structure d'une mitochondrie
Remarques :
1) Les ribosomes mitochondriaux, comme les ribosomes bactériens sont sensibles au
chloramphénicol. Or la double membrane mitochondriale étant perméable au
chloramphénicol, ce dernier peut interférer avec les ribosomes. Pendant tout un temps, on a
renoncé à l'usage du chloramphénicol à cause des effets secondaires. Récemment toutefois, on
l'a réintroduit en thérapie car le chloramphénicol est le seul antibiotique efficace contre les
salmonelles.
Les principales salmonelloses humaines sont les typhoïdes, les paratyphoïdes et les
gastroentérites dues à l'absorption d'aliments contaminés. Ex. viande de bœuf, huîtres...
2) L'ADN mitochondrial humain comporte 16.569 paires de bases et mesure environ 2 µm.
3) La présence d'ADN et de ribosomes de type bactérien au sein des mitochondries appuie
l'hypothèse déjà ancienne d'une origine procaryotique et symbiotique de ces organites. Cette
hypothèse est toutefois contestée depuis que l'on sait que les gènes mitochondriaux
comportent des introns.
16.2.2. La respiration cellulaire
La respiration cellulaire consiste à oxyder par étapes des molécules nutritives et notamment le
glucose en utilisant une substance inorganique comme accepteur final d'électrons et à
récupérer l'énergie libérée sous forme d'ATP.

La respiration des eucaryotes est généralement aérobie et c'est l'oxygène qui sert d'accepteur
final d'électrons. Les sous-produits de ce processus sont des molécules de CO2 et H2O pauvres
en énergie. L'équation globale de la respiration cellulaire peut s'écrire :
molécules organiques + O2 H2O + CO2 + énergie
A. Les coenzymes
Pour catalyser les diverses étapes de la respiration cellulaire, beaucoup d'enzymes ont besoin,
en plus de leur substrat, de molécules organiques non protéiniques appelées coenzymes.
Forme oxydée Forme réduite
+
Cofacteur NAD
Au niveau de la respiration cellulaire, il existe cinq coenzymes importantes :

- le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) et la flavine adénine dinucléotide (FAD) qui
apportent des atomes d'hydrogène à la chaîne respiratoire,

- la flavine mononucléotide (FMN), premier transporteur d'électrons de la chaîne respiratoire,

qui accepte l'hydrogène de NADH + H+,
- le coenzyme A qui apporte des groupements acétyles au cycle de Krebs,
- le coenzyme Q, coenzyme de la chaîne respiratoire qui accepte l'hydrogène du FADH2.
Ces coenzymes peuvent être considérées comme des transporteurs parce qu'elles véhiculent
des substances d'une réaction à l'autre.
B. La dégradation du glucose
Le glucose est dégradé au cours d'une série de réactions exergoniques; une partie de l'énergie
emmagasinée dans les liaisons chimiques de la molécule servira à synthétiser l'ATP. La plus
grande partie du transfert énergétique est liée au transport des atomes d'hydrogène et des
électrons retirés aux produits de dégradation du glucose à travers une série de réactions
d'oxydoréduction.
La respiration cellulaire aérobie comprend trois stades métaboliques schématisés dans la

figure suivante : la glycolyse, le cycle de Krebs et la chaîne de transport d’électrons couplée à
la phosphorylation oxydative.
Un aperçu de la respiration cellulaire

aérobie.
Dans une cellule eucaryote, la glycolyse
a lieu à l’extérieur des mitochondries,
dans le cytosol. Quand au cycle de
Krebs et aux réactions de la chaîne de
transport d’électrons, ils se produisent à
l’intérieur des mitochondries. Pendant
la glycolyse, chaque mole de glucose
est transformée en deux moles d’un
composé appelé pyruvate. Le pyruvate
traverse la double membrane des
mitochondries par un mécanisme de
cotransport et entre dans la matrice, où
le cycle de Krebs le dégrade en dioxyde
de carbone. Le NADH + H+ ou la
FADH2 transfère les électrons
provenant de la glycolyse et du cycle de
Krebs à la chaîne de transport
d’électrons, qui est insérée dans la membrane mitochondriale interne. La chaîne de transport d’électrons
convertit l’énergie chimique en une forme d’énergie capable d’alimenter la phosphorylation oxydative. Cette
dernière produit la majeure partie de l’ATP engendrée par la respiration cellulaire aérobie. La phosphorylation
au niveau du substrat produit directement une petite quantité d’ATP au cours de la glycolyse et du cycle de
Krebs (Campbell & Reece, 2004).

C. La glycolyse
La glycolyse qui se déroule dans le cytoplasme comprend une série de réactions au cours
desquelles une molécule de glucose contenant six atomes de carbone est convertie en deux
molécules de pyruvate. L'équation générale de la glycolyse peut s'écrire :
C6H12O6+ 2ATP+ 4ADP + 2P + 2NAD+ -----> 2C3H4O3+ 2ADP + 4ATP+ 2NADH + 2H+
La glycolyse fournit deux produits importants l'ATP et le NADH + H+ (forme réduite du

NAD+). Chaque NAD+ recueille un atome d'hydrogène et l'électron d'un autre atome
d'hydrogène, laissant le proton dans la solution. Dans la glycolyse, il y a production de 2 ATP
par phosphorylation du substrat.
D. Le cycle de Krebs
Avant d'entrer dans le cycle de Krebs qui se déroule dans la matrice mitochondriale, le
pyruvate provenant de la glycolyse perd un atome de carbone sous forme de CO2. Il reste
donc un groupement acétyle qui sera transféré par le coenzyme A.
Le cycle de Krebs, proprement dit, correspond à l’oxydation du groupement acétyle en CO2.
Cette oxydation est couplée à la réduction des transporteurs d’électrons NAD+ et FAD.
Cycle de Krebs

E. La phosphorylation oxydative
À la fin du cycle de Krebs, le glucose est complètement oxydé. Une partie de l'énergie libérée
a servi à faire de l'ATP (sous forme de GTP) par phosphorylation au niveau du substrat. Mais
la plus grande partie de l'énergie demeure dans les électrons transportés par les coenzymes
réduites NADH + H+ et FADH2.
Au cours de la phosphorylation oxydative, ces coenzymes vont être oxydés: leur hydrogène (y
compris les électrons) passant à la chaîne respiratoire.
Là, une série de réactions d'oxydoréduction libère graduellement l'énergie et l'utilise pour le
transport actif de H+ à travers la membrane mitochondriale interne vers l'espace
intermembranaire.
Le potentiel de membrane ainsi créé sert à phosphoryler l'ADP en ATP.
La chaîne respiratoire consiste en une série de protéines de transport disposées de façon

précise sur la membrane interne. Certaines protéines transportent des atomes d'hydrogène,
alors que d'autres ne transportent que des électrons. Parmi les transporteurs d'électrons, on
trouve plusieurs protéines appelées cytochromes qui contiennent un groupement prosthétique
hème, semblable à celui de l'hémoglobine. L'hème contient du fer qui passe de l'état oxydé
(Fe 3+) à l'état réduit (Fe 2+) ou l'inverse selon qu'il accepte ou qu'il cède un électron.
Le système de transport d'électrons accepte des atomes d'hydrogène et transfère très
rapidement leurs électrons parfois accompagnés de leurs protons d'un membre de la chaîne à
la suivante.
Chaque réaction d'oxydoréduction dégage de l'énergie libre dont une partie sert au transport
actif des protons à l'encontre de leur gradient de concentration. Les H+ sont libérés dans
l'espace intermembranaire ce qui crée une différence de potentiel de part et d'autre de la
membrane mitochondriale interne.
Simultanément, la chaîne respiratoire véhicule les électrons, ce qui par ailleurs les empêche de
se combiner avec les H+. La première phase de la phosphorylation oxydative se termine
lorsque les électrons réagissent avec l'oxygène (dernier accepteur d'électrons) et les protons
restés dans la matrice pour former de l'eau
2 - + 2 H+ + ½ O2 H2O
Au cours de la dernière phase, il y a production d'ATP à partir d'ADP + P, grâce à l'énergie du

potentiel membranaire créé par le transport des protons vers l'espace intermembranaire.

En plus de sa chaîne respiratoire (unités rédox composées de cytochromes, protéines appelées

aussi pigments respiratoires), la membrane mitochondriale interne contient des complexes
enzymatiques de l'ATP synthétase. Chaque complexe forme un canal protéinique que peuvent
utiliser les H+ pour "diffuser" dans la matrice. A l'extrémité du canal, une sphère volumineuse
constitue la partie catalytique d'ATP synthétase.
Pour synthétiser l'ATP à partir d'ADP, l'ATP synthétase utilise l'énergie des protons traversant
la membrane selon leur gradient électrochimique.
Remarque : les oxysomes

Par une série d’oxydoréductions, les NADH et FADH2 vont transférer leurs électrons à
différents accepteurs situés dans les crêtes de la membrane interne et dans les oxysomes.
Ceux-ci constituent des structures en forme de canal permettant le passage d’ions H+. La
« tête » de l’oxysome, quant à elle, comporte l’activité ATPsynthétase.
Parmi les enzymes du métabolisme oxydatif, il existe des oxydases génératrices d’H2O2 (eau
oxygénée, très toxique pour la cellule). Une autre enzyme, la catalase, transforme cependant
le peroxyde d’hydrogène en H2O et O.
F. En absence de dioxygène
En l’absence de dioxygène, plusieurs types de cellules font appel à la fermentation (soit

lactique, soit alcoolique) pour produire de l’ATP par phosphorylation au niveau du substrat.
Le pyruvate (le produit final de la glycolyse) sert d’accepteur d’électrons pour l’oxydation du
NADH + H+ en NAD+
Le NAD+ peut ensuite servir de nouveau pendant la glycolyse.
Deux des produits principaux de la fermentation sont l’éthanol et le lactate (forme ionisée de
l’acide lactique).
Cette dégradation anaérobique du glucose ne constitue qu’une oxydation très imparfaite du
glucose et ne fournit, dès lors, qu’une très faible quantité d’énergie.
16.2.3. Exemple particulier de respiration cellulaire : Le trypanosome
Les zooflagellés sont des unicellulaires hétérotrophes. Certains d'entre eux ont une existence
libre, mais la grande majorité des espèces sont parasites ou symbiotes. Le tube digestif des
termites et de certaines blattes par exemple, renferme des symbiotes zooflagellés qui digèrent
le bois mangé par leur hôte. Les formes parasites ont souvent des cycles biologiques
complexes touchant deux hôtes différents.

Parmi ces formes parasites, les zooflagellés du genre Trypanosoma, qui vivent dans le sang
des vertébrés, ont une grande importance du point de vue médical et vétérinaire (voir tableau
ci-dessous) car ils sont responsables de maladies chroniques : les trypanosomioses. Il s’agit en
particulier de Trypanosoma gambiense et de Trypanosoma rhodiense qui provoquent la
maladie du sommeil chez l’homme et de Trypanosoma brucei , agent de la nagana du bétail.
Ces maladies sont actuellement en pleine recrudescence et constituent une entrave majeure au
développement de l’Afrique. La nagana notamment empêche l’élevage du bétail sur un tiers
du continent, de sorte que la production de viande, de lait et des autres dérivés de l’élevage ne
représente pas le cinquième de ce qu’elle pourrait être. Elle limite l’exploitation du bétail aux
bandes supradésertiques de l’Afrique, dans des zones où l’élevage intensif contribue à la
progression du désert.
Chez l’homme, la maladie du sommeil provoque de 10.000 à 20.000 décès par an.
Hôte Maladie Vecteur

G. Trypanosome
T. gambiense Homme Maladie du sommeil Glossina sp.
T. rhodesiense Homme Maladie du sommeil Glossina sp
T. brucei Bétail Nagana Glossina sp
T. cruzi Homme Maladie de Chagas Triatome
Rhodnius
G. Leishmania
L. donovan Homme Kala-azar Phlébotome
Cycle reproducteur de Trypanosoma gambiense
A titre d'exemple, nous étudierons le cycle parasitaire de Trypanosoma gambiense,

responsable chez l'homme de la maladie du sommeil. Celle-ci comporte deux phases. La
première phase, dite hémolymphatique a une évolution relativement lente. L'individu
s'affaiblit progressivement, somnole (d'où le nom de la maladie), ses ganglions lymphatiques
sont gonflés, quelques parasites gagnent le système nerveux central et provoquent des
céphalées. Cette phase initiale est suivie d'une phase nerveuse au cours de laquelle les
parasites envahissent massivement le système nerveux central provoquant la paralysie puis la
mort.
En Afrique, une maladie du sommeil non traitée est généralement fatale pour l'homme et les
animaux domestiques. Sans traitement, un malade survit six mois au maximum.

Les trypanosomes sont transmis d'un vertébré à l'autre par un insecte hématophage qui dans le
cas de la maladie du sommeil est la mouche Tsé-Tsé : Glossina sp.
Lorsque la glossine pique un mammifère à l'occasion d'un repas sanguin, elle peut lui injecter
de l'ordre de 10.000 trypanosomes. Cette forme infectieuse pour l'homme est qualifiée de
trypomastigote.
Dans la forme trypomastigote, le flagelle inséré à l'arrière du noyau est soudé tout le long de
la cellule par un repli cellulaire qualifié de membrane ondulante. Cette membrane favorise le
déplacement du trypanosome dans le milieu visqueux qu'est le plasma. La cellule se déplace
toujours avec l'extrémité du flagelle dirigée vers l'avant.
Dans la forme trypomastigote, le métabolisme respiratoire est faible, le glucose et la proline
ne sont pas oxydés. La mitochondrie unique mais géante ne possède que fort peu de crêtes et
toute l'énergie nécessaire à la cellule provient de la glycolyse.
Chez les trypanosomes, l'ADN mitochondrial est condensé en un kinétoplaste.

Représentation schématique d'un trypanosome sous sa forme trypomastigote sanguicole proliférative
Sous la forme trypomastigote, le trypanosome se multiplie par mitose dans le plasma sanguin.
Sa prolifération a un aspect cyclique. Les phases de décroissance du nombre de trypanosomes
correspondent aux phases de défense immunitaire de l'organisme.
Prolifération de la forme trypomastigote sanguicole, 5 vagues successives de parasitémie
Un des faits les plus étranges du cycle parasitaire du trypanosome est que tous les 7 à 10
jours, une nouvelle vague de trypanosomes, qui diffèrent des précédents par la présence d'un
nouvel antigène de surface, apparaît dans le plasma.
On estime qu'à partir d'un seul trypanosome qui prolifère, on peut voir se succéder plus d'une
centaine d'antigènes de surface différents. Cette capacité signifie que les trypanosomes sont
parfaitement adaptés pour échapper à l'action du système immunitaire. En effet, chaque fois

que l'hôte a formé des anticorps contre un type d'antigène de surface, ce type d'antigène est
changé par le trypanosome et les anticorps deviennent inutiles. Chaque parasite disposerait
d'un répertoire d'environ 100 glycoprotéines de surface différentes (V S G = Variant Surface
Glycoprotein). Ces antigènes constituent un véritable manteau moléculaire.
Remarque :
La variation antigénique constitue un obstacle majeur à la mise au point d'un vaccin contre la
trypanosomiose.
Après un certain nombre de divisions de la forme trypomastigote, un deuxième type de

trypanosomes, plus massif, apparaît dans le plasma sanguin. Au niveau de la mitochondrie, le
cycle de Krebs devient fonctionnel, mais les cytochromes de la chaîne respiratoire font
toujours défaut. Cette nouvelle forme est infectieuse pour l'insecte vecteur. Elle est qualifiée
de sanguicole quiescente.
Représentation schématique de la forme infectieuse pour l'insecte = forme sanguicole quiescente.
Dans le tube digestif de la mouche, le trypanosome change à nouveau de forme. Il s'allonge et

l'insertion du flagelle se rapproche du noyau. A ce stade, le trypanosome est dépourvu des
antigènes de surface VSG, mais une autre protéine de surface : la procycline les remplace.

Un peu plus d'une heure après son ingestion, le trypanosome prend la forme épimastigote.
Sous cette forme, il se multiplie activement par mitose au niveau de l'intestin moyen de la
glossine.
L'épimastigote est caractérisé par une mitochondrie tout à fait fonctionnelle, pourvue de
nombreuses crêtes et par un flagelle inséré à l'avant du noyau.
Représentation schématique de la forme épimastigote = forme procyclique.
Après un certain nombre de divisions, les épimastigotes quittent le tube digestif et gagnent les
glandes salivaires où les trypanosomes réacquièrent la forme trypomastigote.
Ces trypanosomes qualifiés de trypomastigote métacyclique sont caractérisés par
-un flagelle à insertion postérieure et une membrane ondulante,
-la présence d'antigènes de surface VSG
-un nombre de chromosomes haploïdes.
Le trypomastigote métacyclique est infectieux pour l'hôte vertébré.
Remarque :
Même si l'on a pu montrer que dans le sang des vertébrés, les trypanosomes sont diploïdes et
que dans les glandes salivaires de la mouche, ils sont haploïdes, on n'a jamais observé ni la
méiose, ni la fécondation chez ces protozoaires.

Rôle du kinétoplaste
Lorsque le trypanosome se divise dans le plasma du vertébré, il arrive que le kinétoplaste ne

se duplique pas. Dès lors une des cellules filles sera akinétoplastique.
Un trypanosome akinétoplastique peut vivre normalement dans le sang du vertébré et s'y
multiplier, mais il est incapable de retrouver la forme épimastigote et perd donc son pouvoir
infectieux pour l'insecte.
On a pu montrer que la morphologie et l'activité enzymatique d'une mitochondrie

akinétoplastique sont définitivement altérées. Or nous savons que chez l'insecte, le
métabolisme respiratoire du trypanosome est complet. C'est donc chez l'insecte que la
mitochondrie exprime le plus clairement ses déficiences. On peut en déduire que certaines
activités mitochondriales sont sous le contrôle de son propre ADN.

Table des matières
SOMMAIRE ...................................................................................................................................................1
CHAPITRE 11. LES JUMEAUX – LE CLONAGE....................................................................................................3
11.1. LES JUMEAUX............................................................................................................................................ 3

11.1.1 La Polyembryonie........................................................................................................................... 3
11.1.2. Vrais et faux jumeaux.................................................................................................................... 3
A. Les preuves ........................................................................................................................................... 3
B. Calcul de la proportion de MZ et de DZ parmi les naissances de jumeaux ........................................... 4
C. Naissances multiples............................................................................................................................. 5
11.1.3. Variations géographiques du pourcentage de jumeaux ............................................................... 5
11.1.4. Naissance de jumeaux................................................................................................................... 6
11.1.5. Diagnostic de zygotie .................................................................................................................... 8
Examen des annexes fœtales à la naissance .................................................................................................. 8
Méthode de l'ambiguïté (basée sur les phénotypes) ................................................................................... 10
Similarités génétiques .................................................................................................................................. 10
Conclusions .................................................................................................................................................. 12
11.1.6. La méthode gémellaire et son utilité en génétique : les études d'héritabilité............................. 12
A. Coefficient d’héritabilité .......................................................................................................................... 12
B. Caractères qualitatifs ............................................................................................................................... 13
C. Caractères quantitatifs ............................................................................................................................. 13
11.2. LE CLÔNAGE ............................................................................................................................................ 14
Qu’est ce qu’un clone ?........................................................................................................................... 14
Méthodologie et discussion .................................................................................................................... 15
CHAPITRE 12. LES VIRUS .............................................................................................................................20
12.1. INTRODUCTION ...................................................................................................................................... 20

12.2. STRUCTURE ET ORGANISATION .............................................................................................................. 20
12.3. CYCLE LYTIQUE D'UN PHAGE................................................................................................................... 23
12.4. CYCLE LYSOGÈNE D'UN PHAGE ............................................................................................................... 23
12.5. LA TRANSDUCTION PROPREMENT DITE.................................................................................................. 26
Carte du chromosome bactérien............................................................................................................. 26
12.6. NOTE CONCERNANT LE SYNDROME DE L'IMMUNODEFICIENCE ACQUISE (S I D A)................................. 27
12.6.1. Introduction................................................................................................................................. 27
12.6.2. Morphologie du virion et infection.............................................................................................. 27
12.6.3. Cycle de réplication ..................................................................................................................... 29
12.6.4. Evolution de la parasitémie......................................................................................................... 31
12.6.5. Transmission du SIDA.................................................................................................................. 32
12.6.6. Ampleur du problème ................................................................................................................. 33
12.6.7. Les traitements............................................................................................................................ 34
12.6.8. Origine du SIDA ........................................................................................................................... 35
12.7. CAS PARTICULIERS : LES PRIONS ET LES VIROÏDES ................................................................................................ 37

CHAPITRE 13. LES BACTERIES (PROCARYOTES) .......................................................................................39
13.1. IMPORTANCE DES BACTÉRIES .......................................................................................................................... 39

13.1.1. Bactéries symbiotiques ................................................................................................................ 39
13.1.2. Bactéries fixatrices d'azote .......................................................................................................... 39
13.1.3. Bactéries de recyclage ................................................................................................................. 39
13.1.4. Bactéries outils de la biologie moléculaire ................................................................................ 40
13.1.5. Bactéries pathogènes .................................................................................................................. 40
13.2 STRUCTURE ET ORGANISATION (RAPPEL) ............................................................................................... 41
13.3. RECOMBINAISON (RAPPEL).................................................................................................................... 42
13.4. LA NOTION DE COMPLÉMENTATION ...................................................................................................... 43
Expérience de Benzer .............................................................................................................................. 43
La notion de cistron................................................................................................................................. 44
CHAPITRE 14. RÉGULATION DE LA SYNTHÈSE DES PROTÉINES : ADAPTATION ENZYMATIQUE .......................46
14.1. INDUCTION ENZYMATIQUE : RÉGULATION DE L'OPÉRON LAC................................................................ 48

14.1.1. Constitution de l'opéron LAC....................................................................................................... 48
14.1.2. L'induction enzymatique ............................................................................................................. 49
14.1.3. La répression catabolique carbonée ........................................................................................... 51
14.2. RÉGULATION DU GÈNE TRYPTOPHANE (TRP) ......................................................................................... 53
14.2.1. Corépression enzymatique .......................................................................................................... 53
14.2.2. Rétrocontrôle .............................................................................................................................. 54
14.3. L'ADAPTATION GÉNOTYPIQUE OU ADAPTATION STATISTIQUE .............................................................. 56
14.3.1. Mise en évidence du phénomène................................................................................................ 56
14.3.2. La mutation préalable à l'adaptation ......................................................................................... 56
14.3.3. La sélection.................................................................................................................................. 59
14.4. LA MESURE DE L'ADAPTATION................................................................................................................ 60
14.5. RÉGULATION DE L’EXPRESSION GÉNÉTIQUE CHEZ LES EUCARYOTES ..................................................... 62
14.5.1. Régulation de la transcription..................................................................................................... 64
14.5.2. Les protéines de régulation ......................................................................................................... 65
CHAPITRE 15. LA CELLULE EUCARYOTE.........................................................................................................68
15.1. RAPPEL.................................................................................................................................................... 68
15.2. LA MEMBRANE PLASMIQUE DES EUCARYOTES ...................................................................................... 68
15.2.1. Structure...................................................................................................................................... 68
15.2.2. Contrôle et réalisation des échanges avec le milieu.................................................................... 71
15.2.3. L'endocytose................................................................................................................................ 75
15.2.4. Le glycocalyx ............................................................................................................................... 76
15.3. CELLULE ANIMALE ET CELLULE VEGETALE............................................................................................... 78
15.3.1. Cellule animale............................................................................................................................ 78
15.3.2. Cellule végétale ........................................................................................................................... 79
La paroi des cellules végétales ..................................................................................................................... 80
Les vacuoles des cellules végétales .............................................................................................................. 80
15.3.3. Les jonctions cellulaires............................................................................................................... 81
15.4. COMPLEXITE DES CELLULES EUCARYOTES. SPECIALISATION DES ORGANITES........................................ 85
15.4.1. Les lysosomes.............................................................................................................................. 85
A. Hétérophagie ........................................................................................................................................... 85

B. Autophagie............................................................................................................................................... 87
15.4.2. Les ribosomes.............................................................................................................................. 87
15.4.3. Le réticulum endoplasmique ....................................................................................................... 88
15.4.4. L'appareil de Golgi ...................................................................................................................... 90
15.4.5. Les mitochondries ....................................................................................................................... 92
15.5. CYTOSQUELETTE ET MOTILITE CELLULAIRE ............................................................................................ 92
15.5.1. Les microtubules ......................................................................................................................... 94
A. Les centrioles........................................................................................................................................... 95
B. Les cils et les flagelles.............................................................................................................................. 95
15.5.2. Les microfilaments ...................................................................................................................... 97
CHAPITRE 16. LES GRANDES VOIES METABOLIQUES ................................................................................... 100
16.1. INTRODUCTION.................................................................................................................................... 100

16.2. LA RESPIRATION CELLULAIRE ............................................................................................................... 101
16.2.1. Les mitochondries ..................................................................................................................... 101
16.2.2. La respiration cellulaire............................................................................................................. 102
A. Les coenzymes....................................................................................................................................... 103
B. La dégradation du glucose..................................................................................................................... 104
C. La glycolyse............................................................................................................................................ 105
D. Le cycle de Krebs................................................................................................................................... 105
E. La phosphorylation oxydative................................................................................................................ 106
F. En absence de dioxygène....................................................................................................................... 107
16.2.3. Exemple particulier de respiration cellulaire : Le trypanosome ............................................... 107
TABLE DES MATIÈRES ................................................................................................................................ 114

Bio 3

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Biologie générale

UNIVERSITÉ LIBRE DE BRUXELLES

Henri La Fontaine (1854-1943)

CHAPITRE 11 LES JUMEAUX

CHAPITRE 12 LES VIRUS

CHAPITRE 13 LES BACTERIES

CHAPITRE 14 REGULATION DE L’EXPRESSION GENETIQUE

CHAPITRE 15 LA CELLULE EUCARYOTE

CHAPITRE 16 LES GRANDES VOIES METABOLIQUES

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11.1 Les jumeaux

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CHAPITRE 11. LES JUMEAUX – LE CLONAGE

11.1. LES JUMEAUX

Il s’agit de la formation de plusieurs individus à partir d’un seul zygote.

11.1.2. Vrais et faux jumeaux

Il existe deux types de jumeaux :

1. Vrais jumeaux ou jumeaux monozygotes (MZ) : issus d'un seul ovule.

Arguments provenant de l'embryologie expérimentale

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Observations en pathologie humaine

B. Calcul de la proportion de MZ et de DZ parmi les naissances de

Une approximation du nombre de paires de MZ peut être obtenue par le raisonnement

Les paires de sexe différent sont nécessairement DZ,

Ex. : on dénombre sur 100 naissances gémellaires :

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Naissances doubles et multiples en Italie, de 1967 à 1971 (d'après Gedda, 1975)

Fréquences observées Fréquences théoriques

Les naissances multiples peuvent se composer uniquement de MZ ou de DZ, ou d'une

11.1.3. Variations géographiques du pourcentage de jumeaux

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Proportions des naissances de jumeaux dans différentes régions du monde

Nigéria 1 naissance sur 22 maternités

11.1.4. Naissance de jumeaux

La probabilité d'une naissance de DZ augmente avec l'âge de la mère. Au contraire, la

BIOL-F-101_C PUB Cours-Librairie, av. P. Héger 42, B-1000 Bruxelles 6

(d'après Gedda, 1975)

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Il y aurait un rapport particulier entre la gémellité et la production des hormones ovariennes

11.1.5. Diagnostic de zygotie

Vrais ou faux jumeaux ?

Examen des annexes fœtales à la naissance

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(d'après Cavalli-Sforza, 1971)

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Méthode de l'ambiguïté (basée sur les phénotypes)

Le diagnostic est basé sur la concordance de sexe et de caractères génétiques à hérédité

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Il faut d'abord tenir compte de la probabilité de monozygotie ou de dizygotie dans l'ensemble

P = P(MZ) × P( ) × P(AO) × P(MM) × P(P2P2)

P = P(DZ) × [P( ) × P( )] × [P(AO) × P(AO)] × [P(MM) × P(MM)] × [P(P2P2) × P(P2P2)]

= 0,65 × (0,5 ×0,5) × (0,5 × 0,5) × (0,5 ×0,5) × (0,25 × 0,25)

Le théorème de Bayes permet de dire que la probabilité en faveur de la monozygotie est de :

la probabilité en faveur de la monozygotie est beaucoup plus grande que la probabilité en

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11.1.6. La méthode gémellaire et son utilité en génétique : les études

La comparaison des jumeaux permet de mieux distinguer la part de l'hérédité (nature) et la

Idéalement il faudrait considérer trois groupes de jumeaux :

Pour les MZ du groupe I : gènes et environnement sont identiques : théoriquement, il ne

La comparaison entre les groupes I et II permet de préciser l'action du milieu.

La comparaison entre les groupes I et III précise l'action du génome.

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Alors, le coefficient d’héritabilité peut être défini comme :