OUOLOGUEM OUSMANE ‘’Futur Neurochirurgien’’ 93-32-00-51 / MAMADOU KANOUTE ‘’Mister’’ 74-22-79-34

TD SUR LES ACIDES AMINES – peptides - PROTEINES

A - QCM : Répondre par Vrai ou Faux
1. Biochimie
a. la biochimie est l’étude des bases moléculaires de la vie.
b. l’anabolisme est une réaction de destruction.
c. la biochimie structurale correspond à l’études des réactions chimiques au sein de la matière vivante.
d. la biochimie métabolique permet le recherche et dosage de molécule pouvant être impliquées dans une
pathologie.

2.
a. les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature non protéique.
b. le métabolisme c’est l’ensemble des réactions de catabolisme et d’anabolisme.
c. la biochimie clinique correspond à l’étude de la structure des molécules biologiques.
d. les protéines renferment essentiellement de carbone C, de l’oxygène O, de l’hydrogène et dépourvu d’azote N.

3.
a. les protéines constituent l’une des quatre grandes familles des constituants minéraux des cellules vivantes.
b. les protéines renferment 50% du poids sec (sans eau) des êtres vivants.
c. les glucides représentent 2% du poids total des constituants organiques.
d. la teneur en Oxygène O est élevée et constante (16%).

4.
a. Pour les peptides n est supérieur à 50.
b. les protéines assurent la protection immune et la transmission de message.
c. les hétéroprotéines sont des polymères d’acides aminés uniquement.
d. les lipoprotéines sont des hétéroprotéines.

5.
a. les protéines sont des séquences spécifiques d’acides aminés, leur plan de fabrication est conservé dans le
génome (ensemble de gènes).
b. les holoprotéines comportent une chaine peptique et un groupement non protéique (groupement prosthétique.
c. pour les protéines n est largement inférieur à 50.
d. les protéines sont classées en deux grands groupes selon leur fonction.

6. A propos des acides aminés :

a. ce sont des composés organiques comportant une fonction amide primaire en position alpha par rapport à la
fonction acide (carboxyle).
b. la proline est un aminoacide.
c. les acides aminés protéiques sont au nombre de 100.
d. dans la nature on trouve plus d’une centaine d’aa

7. A propos des acides aminés :

a. la classification classique repose sur le comportement de R à Ph cellulaire (Ph 6-7)
b. la classification actuelle repose sur la nature de R.
c. les acides aminés hydrophobes sont au nombres de 9.
d. la glycine est un aa soufré.

8. Concernant les acides aminés :

a. la Phe est formée à partir de la Tyr par hydroxylation.
b. la classification actuelle repose sur la nature de R.
c. Gly possède deux carbones.
d. Met est un aa soufré.

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9. A propos des acides aminés :

a. Phe possède un groupement imidazole.
b. Trp possède un groupe guanidique.

c. Tyr possède un groupement benzène.

d. Arg. possède un groupement phénol.

10. A propos des aa :

a. tous les aa protéiques sont de la série L.
b. les aa protéiques sont au nombre de 8.
c. Hyp possède un noyau imidazole.
d. Gly donne une coloration violette avec la ninhydrine.

B – QCM (complexe) mettre une croix devant la seule lettre alphabétique correspondant
à la bonne réponse (combinaison).
11. A propos des acides aminés :
1. tous les aa sont hydrophiles.
2. tous les aa possède un centre chiral.
3. tous les acides aminés sont indispensables chez l’homme.
4. tous les aa aminés possèdent le caractère amphotère.

A) 1,2 B) 2,4,3 C) 1,4,2 D) 4

12. A propos des aa :

1. tous les aa possèdent soit une chaine carbonée hydrophile soit une chaine carbonée hydrophobe.
2. le zwittérion est la forme électriquement neutre d’un aa en solution.
3. Asp. et Glu ont un pi acide.
4. Glu et Asp. ne diffère que la présence de CH2 dans la chaine latérale carbonée.

A) 1,3,4 B) 2,4,1 C) 1,2,3,4 D) 2,4

13. A propos des acides aminés :

1. tous les aa protéiques sont lévogyres.
2. Ser est un aa soufré.
3. Pro possède un noyau pyrrole.
4. His possède un noyau indole.

A) 1,4 B) 2,1,3 C) 2,4 D) 3

14. Concernant les acides aminés :

1. ils possèdent en général une fonction alpha NH2, une fonction alpha COOH et une chaine R variable.
2. il existe 15 chaines R variable différents dans les protéines.
3. les acides aminés naturels sont tous de la série L.
4. les acides aminés naturels sont tous de la série D

A) 1,3 B) 1 C) 1,2,4 D) 1,4

15. A propos des acides aminés :

1. les aa aromatiques ont un pic d’absorption à 380 nm.
2. le Pi des aa basiques est inférieure à celui des aa neutres.
3. Tyr est un aa porteur d’une fonction phénol.
4. tous les aa donnent une coloration violette avec la ninhydrine.

A) 1,4 B) 3,4 C) 2 D) 2,4

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16. Concernant les acides aminés :

1. Met est un aa soufré.
2. Cys induit un changement d’orientation dans la chaine peptidique.
3. Thr peut être impliquée dans l’orientation de liaisons covalentes au sein des protéines.
4. Gly possèdent deux carbones.

A) 1,2 B) 1,4 C) 1,2,3 D) 2,4

17. A propos des acides aminés :

1. Glu et Asp ne diffèrent que par la présence de COOH dans la chaine latérale carbonée.
2. Asp étant un aa acide, il sera toujours sous forme anion dans la cellule.
3. la désamination de Glu donne naissance au Gaba.
4. En électrophorèse à PH=7,2 Asp migrera vers l’anode et Lys vers la cathode.

A) 2,4 B) 1,4 C) 2,4 D) 4

18. Propriétés chimiques des acides aminés :

1. la décarboxylation conduit à une amine.
2. le réactif de Sanger réagit avec l’acide aminé N terminal pour donner un dérivé orange.
3. la désamination oxydative de certains aa donne une amine biogène.
4. le réactif de Sanger permet d’identifier l’aa N terminal d’une chaine peptique.

A) 1,4 B) 4 C) 2,3 D) 1,4,2

19. Propriétés chimiques des acides aminés :

1. la décarboxylation d’un aa donne le cétoacide correspondant.
2. le réactif d’Edman permet la dégradation récurrente d’un peptide linaire à partir de l’extremité N terminale.
3. le PAL est un coenzyme versatile et dérive de la vitamine B6.
4. la désamination oxydative est une réaction irréversible, catalysée par la L aa déshydrogénase.

A) 2,3 B) 2,3,4 C) 1,2 D) 2,4

20. Propriétés chimiques des acides aminés :

1. la transamination est le transfert d’un NH2 d’un aa à un cétoacide ; réaction irréversible catalysée par une
transaminase.
2. ALAT et ASAT sont des enzymes intracellulaires (hépatique et cardiaque).
3. le réactif de Sakaguchi donne une coloration violette en Arg.
4. le réactif d’Edman est utilisé dans la détermination de la séquence de la chaine.

A) 3,4 B) 1,3 C) 2,4 D) 1,2,3

21. La liaison peptidique :

1. la liaison peptidique est rigide, plane et polaire.
2. la LP est une liaison amide formée par la déshydratation entre le NH2 porté par C alpha du premier aa et le
COOH par C alpha du deuxième aa.
3. la LP a un caractère double liaison.
4. la LP est une liaison covalente.

A) 1,3,4 B) 3,4 C) 1,3,4 D) 4 E) 1,2,3,4

22. La liaison peptidique est :

1. la liaison peptidique est rigide et polaire.
2. déformable.
3. la LP a un caractère double liaison partielle.
4. la LP est une faible liaison labile.

A) 2,4 B) 1,3 C) 1,2,3 D) 3

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23. A propos des peptides :

1. le glutathion est oligopeptide.
2. les pénicillines sont des hormones peptidiques.
3. la vasopressine est un peptide linéaire.
4. l’insuline est une hormone hypoglycémiante.

A) 1,4 B) 1,3 C) 2,3 D) 2,3,4

24. A propos des peptides :

1. l’insuline comporte trois chaines A, B, C.
2. l’insuline possèdent 2 ponts disulfures inter chaines.
3. la vasopressine est une hormone antidiurétique qui ne diffère de l’ocytocine que par un acide aminé.
4. l’insuline possède 1 pont disulfure inter-chaine.

A) 2,4 B) 1,4 C) 3 D) 1,4

25. A propos des peptides :

1. l’insuline comporte 2 chaines peptidiques A et B.
2. l’insuline ne possède pas de ponts disulfures intra-chaine.
3. la vasopressine est une hormone diurétique identique à l’ocytocine.
4. l’insuline possède 1 pont disulfure inter chaine et 2 ponts disulfures inter-chaines.

A) 1,4 B) 1 C) 2,4 D) 1,2,3,4

26. A propos des peptides :

1. le glutathion est oligopeptide.
2. on peut classer les peptides selon la série des aa peptidiques.
3. on peut nommer les peptides de deux manières.
4. le nom générique indique la forme de la chaine peptidique.

A) 3,4 B) 1,3 C) 2,3,4 D) 1,4

27. A propos des peptides :

1. la liaison peptidique est une liaison hydrophobe.
2. la vasopressine est un antibiotique peptidique.
3. l’ocytocine est un peptide hétérocyclique.
4. les tyrocidines sont des hormones peptidiques.

A) 1,4 B) 1,3 C) 2,3 D) 2,3,4

28. Peptides naturels :

1. l’ocytocine est un oligopeptide selon la dénomination spécifique.
2. l’ocytocine est une hormone peptidique cyclique.
3. les tyrocidines sont des peptides semi-cycliques.
4. les tyrocidines sont des antibiotiques peptidiques.

A) 2,4 B) 4 C) 1,2,3 D) 3,4

29. Structures des peptides :

1. la LP est une liaison non covalente labile entre deux aa.
2. on peut classer les peptides selon la forme de la chaine peptidique.
3. on peut classer les peptides selon la série D ou L des aa constitutifs.
4. on peut nommer les peptides de trois manières.

A) 1,3,4 B) 1,3,4 C) 2,4 D) 2

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30. Structures des peptides :

1. on peut classer les peptides selon leur nombre d’aa constitutif n.
2. on peut les classer selon la série des aa.
3. les peptides antibiotiques possèdent des aa de la série D.
4. les peptides sont toujours constitués par une seule chaine peptidique.

A) 2,4 B) 1,3 C) 2,3 D) 2,3,4

31. A propos des hormones peptidiques :

1. l’ocytocine stimule la contraction tandis que la vasopressine élève la pression sanguine.
2. la vasopressine diffère de l’ocytocine par 2 aa : Phe à la place d’IIe3 et Arg. à la place de leu7.
3. la vasopressine est un diurétique.
4. ACTH est une hormone antéhypophysaire et contient 39 aa.

A) 3,4 B) 2,3 C) 1,2,4 D) 1,4

32. l’enzyme protéolytique :

1. chymotrypsine est une exopeptidase.
2. hydrolyse les liaisons N glycosidiques.
3. est une endopeptidase cytoplasmique.
4. hydrolyse la LP après un aa aromatique.

A) 1,4 B) 2,3 C) 3,4 D) 2,4

33. Enzymes digestives protéolytiques :

1. la chymotrypsine est une aminopeptidase spécifique des aa aromatiques.
2. les enzymes protéolytiques hydrolysent la liaison peptidique.
3. la prolinase coupe la Proline (Pro) à l’extrémité C terminale de la chaine peptidique.
4. la trypsine est une endopeptidase spécifique de certains aa.

A) 2,3 B) 1,4 C) 1,2,3 D) 1,3,4

34. Enzymes digestives protéolytiques :

1. les endopeptidases coupent la première ou la dernière liaison peptidique.
2. les exopeptidases coupent la liaison peptidique à l’intérieur de la chaine peptidique.
3. la carboxypeptidase A détache tous les aa sauf les basiques et la Pro.
4. les cathepsines sont des endopeptidases extracellulaires.

A) 3,4 B) 3 C) 1,3,4 D) 2,4

35. Enzymes digestives protéolytiques :

1. la carboxypeptidase peptidase B coupe seulement les aa acides ; la prolidase coupe la Pro.
2. la trypsine, chymotrypsine et la pepsine coupe la liaison peptidique à l’intérieur de la chaine peptidique.
3. la trypsine coupe la LP là où à un aa basique est engagé par sa fonction alpha COOH, enzyme de type N.
4. la pepsine coupe la LP là où une Leu, une Met ou un aa aromatique sont engagés par leur alpha NH 2, enzyme
de type N.

A) 1,4 B) 2,4 C) 2,3 D) 1,2,4

36. A propos des protéines :

1. ce sont des séquences spécifiques d’aa ; le nombre d’aa d’une chaine peptidique peut être très petit : n « 50.
2. les protéines fibreuses sont essentiellement des protéines de structure (collagène, Beta kératine).
3. on distingue 4 niveaux de complexités croissantes chez les protéines globulaires.
4. on distingue 3 niveaux pour les protéines fibreuses.

A) 2,4 B) 1,3 C) 1,4 D) 2,3,4

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37. A propos des protéines :

1. la feuillet plissé Beta n’existe pas dans les protéines globulaires.
2. la stabilité de l’hélice alpha est essentiellement due aux interactions hydrophobes.
3. les sous unités de l’Hb sont liés par des liaisons covalentes.
4. la structure primaire d’une protéine n’influence pas la structure spatiale.

A) 1,2 B) 1,3,4 C) 2,4 D) 1

38. A propos des protéines :

1. l’hélice Alpha et le feuillet plissé Beta sont les principales structures secondaires.
2. les LP sont les liaisons les plus impliquées dans la structure secondaire.
3. la structure spatiale est conditionnée par la structure I.
4. on appelle structure secondaire d’un peptide ou d’une protéine, l’ordre dans lequel sont enchainés les aa dans
la molécule.

A) 1,4 B) 1,3 C) 2,4 D) 1,3,4

39. Structures des protéines :

1. les hélices Alpha protéiques sont en général dextrogyres.
2. le collagène et la myosine sont des protéines fibreuses.
3. le scorbut est une lésion biochimique de l’avitaminose D.
4. Avitaminose C entraine un défaut d’hydroxylation du collagène.

A) 3,4 B) 1,2,3 C) 2,3 D) 1,3,4

40. Structures des protéines :

1. dans la synthèse du collagène la vitamine C est cofacteur de l’hydroxylation de Pro.
2. l’hélice Alpha du collagène est lévogyre.
3. la Mb est une protéine fibreuse.
4. certains aa : Val, IIe, Phe, Trp favorisent la structure du feuillet plissé Béta.

A) 2,3 B) 1,2,4 C) 3,4 D) 1,2,3,

41. Structures des protéines :

1. selon leur composition on distingue deux sortes de protéines.
2. selon leur conformation spatiale on distingue deux sortes de protéines.
3. les protéines fibreuses comportent 4 niveaux de structure.
4. l’hélice Alpha est caractéristique des protéines globulaires.

A) 2 B) 1,3 C) 1,4 D) 2,4

42. Structures des protéines :

1. la stabilité de l’hélice Alpha est essentiellement due aux interactions hydrophobes entre aa.
2. la stabilité de l’hélice Alpha est essentiellement due aux liaisons peptidiques entre aa.
3. la structure primaire des protéines est assurée par des liaisons covalentes entre aa.
4. dans la structure IV de l’Hb les sous-unités sont liés par des liaisons non covalentes.

A) 2,3,4 B) 3,4 C) 1,4 D) 3

43. Structures des protéines :

1. l’hélice Alpha protéiques est en général lévogyre.
2. le collagène est une fibre constituée de trois hélices Alpha gauche.
3. la fibroïne de soie est une protéine globulaire.
4. dans les structures super secondaires un motif est formé de plusieurs domaines.

A) 1,4 B) 1,3 C) 2,3 D) 2 E) aucune réponse

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44. Composition des protéines :

1. dans l’hémoglobine les liaisons entre l’hème et la globine sont covalentes.
2. la RNAase est une holoprotéine.
3. la myoglobine a une structure quaternaire.
4. la structure tertiaire comporte différentes chaines.

A) 1,4 B) 2,4 C) 1,3,4 D) 1,2,4

45. A propos de la structure des protéines :

a. les structures secondaires dépendent le plus souvent uniquement des liaisons d’hydrogènes.
b. les ponts disulfures peuvent s’établir entre deux chaines différentes au sein d’une même molécule.
c. la structure quaternaire est celle relative aux protéines multimériques (plusieurs chaines).
d. la structure tertiaire comporte différentes chaines.

A) 1,4 B) 1,3 C) 2,3 D) 2,3,4

C - QCM : Répondre par Vrai ou Faux

46. A propos de la structure des protéines :
a. l’hémoglobine possède une structure tertiaire.
b. toutes les protéines possèdent les structures tertiaires ou quaternaires.
c. la structure tertiaire correspond à l’agencement dans l’espace de la protéine tandis que la structure secondaire
est l’enchainement des acides aminés.
d. la Mb est une hétéroprotéine.

47. A propos de la structure des protéines :

a. la myoglobine est une protéine présente dans les globules rouges.
b. l’Hb est un très bon transporteur d’O2 de par sa très forte affinité pour l’oxygène.
c. l’hème est un petit peptide permettant de fixer l’oxygène.
d. il y’a quatre hème dans l’hémoglobine, ce qui lui permet de lier quatre molécules d’oxygène.

48. Soit les peptides suivants :

a. son hydrolyse par la trypsine donne deux peptides.
b. son hydrolyse par la chymotrypsine donne trois peptides.
c. ce peptide absorbe dans UV (280 nm).
d. le carboxyle libre est porté par le C alpha de Arg.

49. A propos de la structure des protéines :

a. l’isoforme de la protéine du prion est à l’origine de la maladie de Creutzfeld Jacob.
b. un domaine est constitué de plusieurs motifs, possède une structure spatiale autonome.
c. la Mb est une holoprotéine abondante dans le cachalot.
d. les structures secondaires sont des agglomérats de structures secondaires : motifs et domaines.

50. A propos des protéines :

a. les virus ont une structure quaternaire.
b. la Ribonucléase est une hétéroprotéine de structure essentiellement en feuillet plissé Beta.
c. une protéine native est caractérisé par sa conformation tridimensionnelle.
d. la structure quaternaire est le résultat de liaisons diverses (hydrogènes, hydrophobes, électrostatiques et
covalentes).

EQUIPE : OUOLOGUEM Ousmane « F. Neurochirurgien » Tel : 93-32-00-51

MAMADOU Kanouté « Mister » Tel : 74-22-79-34

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TANGARA Ayouba Tel : 74-82-18-29 / MOHAMED Bouaré dit Maître Tel : 71-56-70-2

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