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Biochimie - Les Peptides

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Biochimie

Les peptides
La liaison peptidique:
 Liaison de type amide
 Lie les aminoacides pour former les peptides et les protéines
Caractéristiques :
 Même que celle de la double liaison partielle : stable, rigide, plane
 La liaison entre les C et les N sont moyennes
 La libre rotation autour de la liaison C-N est impossible
 Les atomes qui participent à cette liaison sont : Cα, C, O, N, Cα
 Ils sont en position trans
 La liaison peptidique est polaire
Nomenclature :
 Dipeptide : 2 AA
 Polypeptide : 10 à 100 AA
 Protéines : +100 AA
 La chaine avec les liaisons amides : chaine principale
 Les substituants R : chaines latérales
 Ont toujours : une extrémité amine libre ou extrémité N-terminale
une extrémité carboxyle libre ou extrémité C-terminale
 Le nom du peptide commence toujours par la gauche (extrémité N-terminale)
 Chaque AA a le suffixe -yl à part le dernier
Propriétés physiques des peptides :
 Solubles
 Contiennent AA hydrophile
 Dialysable
 Chargés (comme ion dipolaire)
 Absorbe la lumière dans l’UV (220 à 230 nm ou 280 si AA aromatique)
Propriétés chimiques :
 Liaison S-S (pont disulfure) si résidu de cystéine
 Hydrolyse de la liaison peptidique si HCl
Propriétés biologiques :
 Les peptides sont formés par le système de synthèse protéique
 Peptidyl transférase : réaction directe qui transforme les peptides de petites tailles en AA
 Hydrolyse enzymatique se fait par des peptidases (digestives)
Rôles :
 Hormonal
 De structure
 Antibiotique
Exemples de peptides :
Dipeptide :
 Carnosine (constituant des muscles)
 Fixateur d’aldéhydes
 Inhibiteur de la glycation
 Antioxydant
 Chélateur Zn2+ et Cu2+
 Fixateur de l’acide lactique
 Système de tampon
 Stimulateur de l’immunité
 Aspartame :
 Edulcorant hypocalorique
Tripeptide :
 Gluthation :
Agents de réduction dans le processus biochimiques
 Gramacide :
Peptide cyclique
 Glucagon (29 AA)
Hormone pancréatique
 Insuline (51 AA) :
 Hypoglycémiant (fait baisser la glycémie)
 Poids moléculaire : 5808 Da
Niveaux d’organisation structurale :
 Structure primaire :
Séquence d’AA
 Structure secondaire :
Hélice alpha et feuillet bêta
** Liaisons d’hydrogènes entre les AA
 Structure tertiaire :
Liaison ionique, liaison hydrogène, pont disulfure, effet hydrophobe
Structure quaternaire :
Interactions entre les chaines poly peptidiques

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