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Dr Ausseuil
Cours n3
Les protines
Une protine est un peptide de plus des 50 AA. Ce qui diffrencie les
protines ce sont l'enchainement des AA et l'organisation spatiale de ces
AA, si l'organisation spatiale est diffrente la fonction sera diffrente.
I/ Les liaisons
Ces protines sont formes grce des liaisons :
- Di sulfure (covalente)
- Ionique
- Hydrogne
- Hydrophobe
Les liaisons fables :
- Hydrogne
- Electrovalantes (ionique)
- Hydrophobe
- Forces de Van Der Waals
A/ Les liaisons hydrognes
Elles ont une faibles nergie mais elles sont trs nombreuse dans les
protines, donc elles ont un rle trs important. Elles se font entre un H et
un autre atome qui porte une charge partielle ngative.
La structure primaire :
C'est la chaine polypeptidique
Quand un AA est dans une protine, on a tendance l'appeler un rsidus
1er AA gauche = extrmit N terminal
Dernier AA droite = extrmit C terminal
La structure secondaire :
Elle est fonction des AA qui constituent la protine (fonction de leurs
proprets physico-chimiques.
Elle correspond au repliement de la chaine polypeptidique en hlice alpha,
feuillet beta ou autres formes particulires.
Elle est caractrise par des motifs rptitifs et une priodicit diffrente
selon les protines.
2 types de protines :
Les protines globulaires (alpha + beta + domaines)
Les protines fibrillaires (soit alpha, soit beta)
La structure tertiaire
Fait rfrence l'organisation dans l'espace des structures secondaires
C'est les structures 3D adoptes par les feuillets beta et les hlices alpha.
Aboutit a la forme spcifique, globale d'une protine
Cette forme de repliement particulier donne sa fonction la protine
(exemple : sites actifs des enzymes, facteurs de transcriptions )
Les domaines :
Mise en lien de grandes structures
- Domaines alpha pure
- Domaines alpha beta
- Domaines beta pures
Structures thermodynamiquement stables dont la formation va tre
favorise lors de la synthse des protines.
Une protine peut contenir 1 domaine ou une association de plusieurs
domaines (exemple : la Pyruvate kinase a trois domaines
- / - ).
Les domaines pures :
On les retrouves dans de nombreuses protines fonction enzymatique
En gnrale on en trouve un nombre paire d'hlices alpha (2, 4, 6, 8...)
plus ou moins longues
Les domaines :
Constitus d'hlices alpha et de feuillet beta ^^
Frquents chez les enzymes
Tous les sont des feuillets parallles qui forment une sorte de poche
hydrophobe gnralement dans le site actif des enzymes
Structure quaternaire :
Exemple de pathologie :
Exemples de pathologies :
L'ostognse imparfaite (maladie des os de verres) : mutation du
gne qui code pour la chaine alpha 1 (1/10 000 1/20 000 naissances),
l'atteinte et la svrit est trs variable selon les types. Exemple type 3 :
pette taille, tte de forme triangulaire et dformation du rachis.