©Eric BATTAGLIA IFSI-UE2.

1-S1, partie 1 - Molécules de la vie ©Université de Lorraine, 2016

RETRANSCRIPTION DU COURS ENREGISTRÉ

Diapo 1
Bonjour,
Je suis Eric Battaglia, enseignant-chercheur à l’Université de Lorraine. Dans le cadre de l’UE de biologie
fondamentale, je vais vous présenter un cours intitulé « les molécules de la vie »

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Avant cela, voyons d’abord quelques points importants concernant l’organisation et le contenu de ce cours.
Une partie des cours de biologie fondamentale est disponible sous forme de cours enregistré comme c’est le
cas pour mon intervention. Une autre partie des enseignements se fera par ailleurs en présence d’un
enseignant, qu’il s’agisse de cours magistraux ou des travaux dirigés de cette UE.
Concernant le contenu, cet enseignement permettra de préciser les constituants moléculaires présents dans la
cellule humaine.
Il est important en effet de connaitre ces constituants caractéristiques du vivant, qui permettront d’aborder les
notions fondamentales contribuant à la compréhension de la physiologie de notre organisme ainsi que les
pathologies qui lui sont associées.
Cet enseignement devra vous amener à faire des liens avec les autres interventions dans cette UE mais aussi
avec d’autres UE que vous suivrez dès cette année durant votre formation.
Nous verrons à travers ce cours que la perturbation de la nature, de la concentration, de la localisation de ces
molécules du vivant va être associée à des pathologies. C’est le fil conducteur tout au long de ce cours comme
vous pourrez le constater.
Des exemples que vous pourrez parfois rencontrer dans le cadre de votre future activité seront présentés pour
illustrer mes propos.
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Diapo 3
Nous allons donc maintenant aborder ce cours intitulé les molécules de la vie et nous allons d'abord
commencer cette partie avec un premier paragraphe concernant l'organisation du monde vivant.
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Diapo 4
Sur cette diapositive vous voyez une représentation schématique de l'organisation du monde vivant, avec à
gauche les structures les plus élémentaires et au fur et à mesure que l'on se déplace vers la droite les
constituants les plus complexes en terme d’organisation.
A gauche vous voyez une structure élémentaire que l'on appelle l’atome, dans le cas présent il s'agit d'un
atome d'hydrogène que l'on note par convention H.
Différents atomes peuvent se combiner entre eux pour former des structures stables que l'on appelle les
molécules. Dans le cas présent vous avez ici une association entre deux atomes d'hydrogène H est un atome
d'oxygène noté O pour former une molécule d'eau H2O très présente dans notre organisme.
Ces molécules de différente nature vont s'organiser entre elles pour former des structures complexes que l'on
appelle les organites. Par exemple ici vous avez un organite appelé mitochondrie, spécialisé dans une fonction :
la production d'énergie.
Le niveau d'organisation suivant correspond à ce que l'on appelle la cellule, l’unité de base du monde vivant.
Dans la cellule on va retrouver différents organites et ces cellules vont être spécialisées dans une fonction. Par
exemple sur ce schéma vous avez une représentation de cellules musculaires que l'on appelle aussi les
myocytes qui vont être impliqués dans la contraction musculaire.
Ces cellules vont s'organiser entre elles pour former des structures spécialisées que l'on appelle les tissus et là
aussi on retrouve cette notion de spécialisation fonctionnelle. Dans le cas présent le tissu musculaire va donc
être impliqué dans un mécanisme de contraction.
Ces tissus vont s'organiser de manière à former les organes comme par exemple ici le cœur impliqué dans la
circulation sanguine grâce à sa capacité de contraction.
Un niveau d'organisation supérieure qui n'apparaît pas sur ce schéma correspond au système. Un système est
composé de différents organes spécialisés dans une fonction de notre organisme. Par exemple le système
digestif est composé de différents organes comme l'estomac le gros intestin le pancréas qui vont donc être
impliqués dans le mécanisme de la digestion.
L'organisme humain est ainsi composé d'un ensemble de système.
Vous noterez l’existence de niveaux d'organisation supérieure à celui de l'organisme, par exemple la notion de
population est très importante même si nous en parlerons peu ou pas dans le cadre de ce cours. Ce sont
pourtant des études sur des populations que l'on appelle des études épidémiologiques qui permettent de faire

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des liens entre par exemple certains comportements à risque comme le tabagisme et des pathologies, donc ce
sont des notions très importantes aussi pour vous dans le cadre de votre formation.
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Diapo 5
Revenons un court instant sur la cellule.
Vous pouvez voir ici une représentation très schématique d'une cellule en coupe.
La cellule est comme indiqué précédemment l'unité de base du monde vivant, qu'il s'agisse des organismes
constitués d'une seule cellule que l'on appelle des organismes unicellulaires ou des organismes constitués d’un
grand nombre de cellules, les organismes pluricellulaires. Vous aurez beaucoup plus de détails sur cette
organisation de la cellule dans le cadre du cours intitulé « la cellule organisation vie et mort » par Monsieur
Oster.
À l'intérieur de cette cellule on observe les organites mentionnés précédemment qui sont donc des structures
spécialisées dans une fonction définie. Par exemple nous observons les mitochondries qui constituent
l'équivalent de la centrale énergétique de la cellule comme évoqué un peu plus tôt.
Cette cellule peut assurer ses fonctions grâce aux molécules du vivant qui la constituent comme nous allons le
voir maintenant dans la suite de ce cours.
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Diapo 6
Ce cours sera organisé en quatre parties : dans un premier temps nous parlerons de l'eau et de ses propriétés,
des solutés ainsi que des ions.
Puis nous aborderons les acides aminés peptides et protéines....
les glucides ...
et les lipides.
Pour ce qui est des acides nucléiques qui appartiennent eux aussi aux molécules de la vie, ils seront abordés
non pas dans ce cours mais dans le cadre de l’enseignement de biologie moléculaire de Monsieur Oster.

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Diapo 7
Dans le paragraphe 1-2 intitulé « la chimie de la cellule », nous allons donc décrire ces différents constituants
cellulaires, leur fonction, et à travers quelques exemples comment des perturbations de leurs concentrations,
localisations dans notre organisme ou nature peuvent être associées à des pathologies. Voyons donc d’abord
les cas de l’eau, des solutés, des ions.

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Diapo 8
Ce tableau décrit les différents constituants cellulaires avec quelques exemples associés. Ainsi toutes les
cellules contiennent des ions dit inorganiques que l'on appelle aussi les ions minéraux comme par exemple l’ion
sodium Na+ ou l’ion chlorure Cl-, des molécules dit organiques qui peuvent être de petite taille comme certains
glucides, les aminoacides, les lipides et enfin des molécules organiques de grande taille que l'on appelle des
macromolécules comme par exemple les protéines, les polysaccharides et les acides nucléiques.
Ces différents termes vont vous être précisés dans la suite du cours. Ces différents constituants sont ce qu'on
appelle des solutés c'est-à-dire des substances solubles dans un milieu que l'on appelle un solvant. Cette notion
de solutés et de solvant est très importante dans le cadre de ce cours de biologie fondamentale comme nous
allons le voir, mais on vous en parlera aussi dans le cadre d'autres cours comme par exemple pour les calculs de
doses dans le cadre de l'utilisation de certains médicaments injectables.

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Diapo 9
Quel est le solvant principal de ces différents solutés présents dans notre organisme?
Et bien comme vous pouvez l'imaginer l’environnement intracellulaire ou extracellulaire est avant tout
constitué d'eau, on parle d'un environnement aqueux.
L'eau est ainsi un solvant pour la plupart des molécules constitutives du monde vivant. Une exception notable
se trouve dans le cas de lipides que nous évoquerons en fin de cours.
Si l’eau est un bon solvant pour ces solutés, c'est parce qu’elle possède des propriétés particulières que vous
pouvez observer sur le schéma suivant. Vous voyez ici la structure schématique de la molécule d'eau constituée
comme nous l'avons vu un peu plus tôt d'un atome d'oxygène de couleur rouge par convention sur le schéma
supérieur et de deux atomes d'hydrogène de couleur blanche. Ces différents atomes sont reliés entre eux par
des liaisons fortes que l'on appelle des liaisons covalentes. II est très important de noter la présence d'une
charge à caractère négatif autour de l'atome d'oxygène, charge notée Delta moins, tandis que c'est une charge
à caractère positif notée Delta plus que l'on retrouve au niveau des deux atomes d'hydrogène.
Cette répartition des charges fait que la molécule d'eau est une molécule dite polaire et c'est grâce à ce
caractère de polarité que l'eau va permettre de solubiliser un grand nombre de molécules du vivant comme
nous allons le voir sur la diapositive suivante.

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Diapo 10
Qu'est-ce qu'il fait qu'un soluté est soluble dans un solvant ? Un soluté est soluble dans un solvant dès lors que
le soluté et le solvant peuvent interagir entre eux au niveau moléculaire. Ainsi dans le cas de l'eau, si les
constituants de notre organisme comme par exemple les macromolécules ou les ions sont solubles dans l’eau,
et bien c'est parce que ces solutés sont capables d'interagir avec les molécules d'eau. L’eau est ainsi un bon
solvant de ces constituants caractéristiques du monde vivant.
Pour illustrer ces propos prenons l'exemple du chlorure de sodium NaCl.
En présence d'eau ce sel se dissocie en deux types de structure chargée que l'on appelle les ions. Lorsque les
ions sont chargés positivement comme c'est le cas par exemple de l’ion sodium Na+ on parle de cations, et
lorsque les ions sont chargés négativement comme par exemple dans le cas du chlorure Cl- on parle d'anions.
Dans l'eau, Na+ va interagir avec les molécules d'eau au niveau de son atome d'oxygène qui je vous rappelle et
Delta moins car cette interaction se fait entre constituants de charges opposées. Ainsi Na+ interagissant avec le
solvant aqueux Na+ est donc soluble dans l’eau. Le même type de raisonnement peut se faire avec l’ion
chlorure Cl- qui lui va interagir cette fois avec les atomes d'hydrogène de la molécule d'eau qui présentent un
caractère de charge Delta plus (attention, erreur dans l’oral de la vidéo, les H de l’eau présentent bien un
caractère de charge Delta plus comme expliqué précédemment et non pas Delta moins comme dit de façon
erronée dans la présentation orale !). Ainsi L’ion chlorure est lui aussi soluble dans l'eau. Et donc une NaCl est
soluble dans l'eau.
Certains ions sont impliqués dans la transmission d'une charge électrique dans notre organisme : on parle alors
d'électrolytes et vous verrez ceci plus en détail dans le cadre du cours de Madame Langlet portant sur les
cellules excitables.

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Diapo 11
Du fait de l'importance de ces ions dans le bon fonctionnement de notre organisme, il est utile de connaître
leurs concentrations dans les fluides biologiques comme le sang ou l’urine. C'est précisément ce que définit
l’ionogramme dans ce tableau.
Vous voyez quelques exemples de concentrations ioniques plasmatiques. La première remarque que l'on peut
faire est que ces concentrations sont maintenues à des valeurs à peu près constantes. Par exemple vous voyez
ici que la concentration plasmatique en ion sodium appelé natrémie est comprise entre 135 et 145 millimoles
par litre.
Ceci illustre la notion d'homéostasie qui vous sera développée plus en détail dans les enseignements à venir,
notion essentielle en santé humaine.

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Ainsi une perturbation de cette homéostasie est associée à un certain nombre de pathologies. Par exemple
l'hyponatrémie et l'hypernatrémie correspondent respectivement à des concentrations anormalement basses
et anormalement élevées en sodium, et se traduisent d'abord par une fatigue qui peut ensuite évoluer jusqu'à
un coma suivant l'importance de la perturbation.
De même la perturbation de la concentration en potassium ou kaliémie peut avoir des conséquences néfastes
sur la santé humaine. Par exemple l'hypokaliémie qui peut être dû à des vomissements ou à des diarrhées peut
conduire à des troubles cardiaques majeurs.

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Diapo 12
Voyons maintenant dans le paragraphe suivant les acides aminés, peptides et protéines.

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Diapo 13
Quelles sont les multiples fonctions des protéines de notre organisme?
Les protéines ont un rôle structural en permettant un soutien mécanique des cellules et des tissus, comme par
exemple le collagène.
Une catégorie particulière de protéines, les enzymes, permettent des réactions de transformation chimique
des molécules de notre organisme indispensables à la vie. On parle de catalyse enzymatique et nous
reviendrons sur cette notion plus tard.
Certaines protéines sont impliquées dans des mécanismes de transport : par exemple l’albumine présente dans
le sang contribue au transport de certains composés comme des acides gras et des médicaments.
Les récepteurs hormonaux et certaines hormones qui s’y fixent pour autoriser des mécanismes de
communications dans notre organisme sont de nature protéique.
Enfin les anticorps constitutifs du système immunitaire de défense de notre organisme sont aussi des
protéines.

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Diapo 14
Voyons maintenant à l’aide de ce schéma quelle est la constitution de ces protéines.
Elles sont constituées d’un enchaînement d’éléments de base représentés ici par un code de 3 lettres, les
acides aminés.
Cette représentation linéaire permet ainsi de bien visualiser la succession des acides aminés constitutifs d’une
protéine. Cependant il faut noter que les protéines ne sont pas présentes dans notre organisme sous cette
forme linéaire mais sous une forme tridimensionnelle telle que celle que vous observez ici. Nous reviendrons
sur ces notions importantes un peu plus tard.

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Diapo 15
Les acides aminés ou amino-acides constituent donc l’élément de base des protéines.
Leur structure générale est la suivante : un carbone central noté C sur lequel vont se greffer 4 groupements
caractéristiques : un groupement amine NH3+, un groupement acide noté COO-, un atome d’hydrogène H et
enfin un groupement R que l’on appelle aussi Radical.
La structure du radical R varie, ce qui permet donc de distinguer différents acides aminés suivant la
composition de R.

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Diapo 16
Prenons 2 exemples pour illustrer ces propos :

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A gauche vous voyez un amino-acide appelé glycine, son abréviation en code 3 lettres est GLY. On y retrouve
les éléments caractéristiques d’un acide aminé : le groupement amine, le groupement acide et l’atome
d’hydrogène H. Enfin le radical R est dans ce cas particulier un deuxième atome d’hydrogène.
A droite l’acide aminé Isoleucine dont l’abréviation est ILE présente lui aussi les mêmes groupements que la
glycine à l’exception du radical R constitué comme vous le voyez ici de 4 atomes de C et de 9 atomes
d’hydrogène. Je vous ai indiqué un peu plus tôt qu’une protéine était constituée d’un enchaînement d’acides
aminés. Comme vous pouvez le voir ici, la glycine est un acide aminé beaucoup plus petit que l’isoleucine
compte-tenu de la composition du radical R. Il existe ainsi une panoplie d’amino-acides dont vous voyez les
noms sur ce tableau ainsi que le code 3 lettres et chacun d’entre eux diffèrent par le biais de la composition du
radical R. Vous pouvez donc imaginer que cette composition en acides aminés dans les protéines va affecter les
structures dans l’espace ainsi que les propriétés de ces protéines. Nous reviendrons sur cette remarque
importante un peu plus tard.

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Diapo 17
A ce stade on peut se poser la question de l’origine de ces acides aminés constitutifs des protéines. La plupart
des acides aminés proviennent des aliments de nature protéique que l’on ingère.
Attention, les protéines constitutives de notre organisme ne proviennent pas directement des aliments : les
protéines alimentaires subissent d’abord un mécanisme de digestion impliquant le système digestif. Le résultat
de cette digestion est la libération d’acides aminés qui vont passer dans la circulation au niveau du tube digestif
et ces acides aminés seront alors utilisés pour construire les protéines de notre propre organisme.
Les acides aminés provenant exclusivement de l’alimentation sont ainsi appelés acides aminés essentiels,
tandis que les acides aminés pouvant être fabriqués par notre organisme en cas de nécessité sont appelés
acides aminés non essentiels. Attention les acides aminés non essentiels ne sont pas pour autant fabriqués en
permanence par notre organisme : dans la plupart des cas ils proviendront malgré tout des aliments protéiques
et c’est seulement dans des cas plus rares comme par exemple dans le cas de déficit d’absorption intestinal
qu’ils pourront être alors synthétisés par notre organisme en cas de besoin.

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Diapo 18
Vous trouverez ici pour information la liste des 11 acides aminés non essentiels et des 9 acides aminés
essentiels. Notez toutefois le caractère particulier de l’arginine qui peut être synthétisé par notre organisme et
appartient de ce fait à la catégorie non essentiel. Pour autant cet acide aminé ne peut être fabriqué le cas
échéant qu’en faible quantité si bien qu’un apport alimentaire est malgré tout nécessaire ce qui le classerait
dans ce cas dans la catégorie des acides aminés essentiels d’un point de vue nutritionnel.

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Diapo 19
Nous allons voir maintenant à travers un exemple que les acides aminés peuvent voir parfois leur homéostasie
perturbée dans le cas de maladies. Pour détecter cela il faut d'abord bien entendu analyser la composition et la
concentration des acides aminés dans les fluides biologiques comme le plasma ou l'urine.
Dans certains cas on peut par exemple observer des concentrations anormalement élevées dans les urines. Il
s'agit d'une hyperaminoacidurie. Lorsque la synthèse ou la dégradation d'aminoacide est affectée en parle
alors de maladie du métabolisme des acides aminés, le métabolisme correspondant d'une manière générale à
l'ensemble des réactions de synthèse et de dégradation des molécules du vivant.
Un exemple caractéristique est celui de la phénylcétonurie qui correspond à la déficience génétique d'une
enzyme appelée la phénylalanine hydroxylase. Cette enzyme transforme la phénylalanine en tyrosine et dans le
cas de la phénylcétonurie, cette enzyme n’est plus fonctionnelle.

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Diapo 20
La conséquence est que la phénylalanine ne peut être transformée en tyrosine puisque l’enzyme impliquée est
déficiente.
On observe alors une accumulation de phénylalanine à des doses toxiques pour le cerveau.
Pour pallier cette accumulation, un traitement consiste à suivre un régime spécial qui contient peu de
phénylalanine. Il existe pour cela des préparations alimentaires spécialement adaptées pour les personnes
concernées. C'est aussi pour cette raison que vous trouverez sur certaines boissons gazeuses une indication
précisant que cette boisson contient de la phénylalanine.

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Diapo 21
Nous avons indiqué précédemment que les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés.
Afin d’avoir une structure stable, ils sont reliés entre eux par une liaison covalente appelée liaison peptidique
entre le groupement CO issu de la fonction acide d’un acide aminé et le groupement NH issu de la fonction
amine de l’acide aminé suivant. Ainsi les liaisons peptidiques CONH vont connecter les acides aminés entre eux
pour former des peptides ou des polypeptides ou protéines. Cette double flèche bleue vous indique qu’il s’agit
de 2 modes de représentation du même peptide.
Mais qu’entend-on par peptides polypeptides et protéines? Un peptide comme par exemple l’insuline, est tout
simplement constitué d’un faible nombre d’acides aminés, généralement de l’ordre d’une cinquantaine au
maximum, ...
....tandis qu’un polypeptide est constitué d’un enchainement de plus de 50 acides aminés.
Une protéine est équivalente à un polypeptide mais correspond tout simplement à la forme qui est
fonctionnelle c’est-à-dire active dans notre organisme.

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Diapo 22
Nous avions évoqué un peu plus tôt l’enchaînement linéaire des acides aminés visible par exemple sur ce
schéma. On parle dans ce cas de la structure primaire d’une protéine.
L’arrangement tridimensionnel correspond à la structure tertiaire d’une protéine.
C’est sous cette forme que la protéine est active, c’est-à-dire qu’elle exerce sa fonction. Pourquoi s’intéresse-
on alors à la structure primaire?
Eh bien parce que c’est cette structure primaire qui détermine la structure tertiaire des protéines. Rappelez-
vous, nous avons vu qu’il existe une panoplie d’acides aminés qui diffèrent de par la nature de leur radical.
Certains acides aminés sont petits, d’autres sont de grande taille, d’autres sont polaires etc, et ceci affectera
donc la structure de la protéine formée en 3 dimensions.
Cette structure tertiaire sera associée à une activité, une fonction particulière de la protéine considérée.

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Diapo 23
Voyons un premier exemple ici avec le cas d’une enzyme, le lysozyme dont vous voyez ici la structure tertiaire.
Le lysozyme est présent dans la salive, le blanc d’œuf, les larmes. Son activité correspond à une fonction
bactéricide comme un antibiotique et c’est pour cette application qu’on se le procure parfois en pharmacie. Il
va s’attaquer à la paroi de bactéries au niveau de structures appelées polysaccharides à la surface des
bactéries. Comment sa structure est-elle adaptée à cette fonction?
Vous voyez ici une poche de fixation qui s’adapte parfaitement à la forme des polysaccharides, ce qui va
permettre leur fixation, étape préalable indispensable à leur dégradation par le lysozyme. Vous voyez ainsi que
la structure du lysozyme est parfaitement adaptée à sa fonction.

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Diapo 24
Voyons maintenant un autre exemple avec l’hémoglobine. C’est une protéine de transport présente en
abondance dans les érythrocytes.
Sa fonction est plus précisément de transporter le dioxygène O2 et le dioxyde de carbone CO2 dans notre
organisme. Vous voyez sur cette animation que sa structure tertiaire permet de fixer ici le dioxygène ce qui
explique ainsi sa fonction. Vous noterez que cette poche de fixation du dioxygène n’est par exemple pas du
tout adaptée pour fixer les polysaccharides de surface de bactéries contrairement au lysozyme que l’on vient
d’évoquer, et inversement la poche de fixation du lysosome n’est pas adaptée à la fixation du dioxygène.
Ainsi chaque protéine a une fonction définie associée à une structure tertiaire particulière elle-même
dépendante de l’enchaînement en acides aminés de la structure primaire.

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Diapo 25
Il s’agit là d’un concept fondamental de la biologie structurale : la structure des protéines détermine leurs
fonctions.
Les maladies génétiques comme par exemple la mucoviscidose correspondent à une forme particulière de
modification de l’homéostasie : les mutations de gènes, notions qui vous seront développées dans le cadre du
cours de Mr Oster, peuvent conduire à des modifications de séquences en acides aminés donc de la structure
primaire qui pourra avoir pour conséquence la perte ou la modification de la fonction de protéine.
Voyons l’exemple de l’anémie falciforme pour illustrer ces propos.

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Diapo 26
L’anémie falcifome ou drépanocytose est une maladie génétique touchant l’hémoglobine. Un seul acide aminé
est modifié au niveau de l’hémoglobine, on parle de mutation de l’hémoglobine. Cette modification qui peut
apparaitre comme étant modeste a pourtant des conséquences majeures comme vous pouvez le voir sur ces
photographies. A gauche vous pouvez observer des globules rouges d’une personne ayant une hémoglobine
non mutée, avec leur forme caractéristique de disque creux. A droite, les globules rouges d’une personne
atteinte d’anémie falcifome. Vous observez des globules rouges en forme de faucilles d’où le terme d’anémie
« falciforme ». Nous verrons sur la diapositive suivante pourquoi le terme « anémie » est associé à cette
maladie. Entre ces 2 situations, la seule différence est la modification d’un acide aminé en position 6 comme
vous le voyez ici.
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Diapo 27
La mutation transforme ainsi l’acide glutamique GLU en valine VAL. Qu’elle en est la conséquence?
Pour comprendre les conséquences fonctionnelles de cette modification, il faut d’abord comprendre les
conséquences structurales. Vous voyez ici la structure de l’acide glutamique en position 6 avec le radical
entouré en rouge. Grace à la présence d’une fonction acide COO- ce radical est polaire donc soluble dans l’eau.
A l’inverse, dans le cas à droite de l’hémoglobine mutée, le radical de la valine constitué uniquement de
Carbone et d’Hydrogène n’est pas polaire : on dit qu’il est apolaire, il n’est pas capable d’interagir avec l’eau et
donc il est insoluble dans l’eau comme on a pu l’évoquer précédemment quand je vous ai parlé de solvant et de
soluté.
La conséquence de cette mutation est que la structure de l’hémoglobine est modifiée et elle devient moins
soluble dans le solvant présent dans les globules rouges, l’eau.
L’hémoglobine mutée va alors plus facilement précipiter, c’est-à-dire former des agrégats à l’intérieur des
globules rouges et ces agrégats vont donner aux globules rouges cette forme de faucilles. Bien entendu
l’hémoglobine est encore capable de transporter dioxygène et dioxyde de carbone sinon la mutation serait
létale. Comme vous pouvez l’imaginer, cette forme de faucilles est tout à fait inadaptée à la circulation
sanguine et notamment au passage dans le réseau de très petits vaisseaux sanguins, les capillaires. Ainsi ces
cellules ont tendance à être détruites facilement, on parle de lyse des globules rouges d’où l’anémie observée.
C’est aussi à cause de cette forme inadaptée des globules rouges que la circulation sanguine peut être affectée
ce qui provoque des douleurs et peu avoir des conséquences majeures en termes de santé.

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Diapo 28
Compte-tenu de l’importance des protéines dans notre organisme, il est important de pouvoir les quantifier
afin de détecter une perturbation éventuelle de leur homéostasie. Une des méthodes utilisées consiste à
réaliser une électrophorèse des protéines de fluides biologiques comme le plasma.
Le principe de l’électrophorèse est le suivant : les protéines étant chargées, elles vont pouvoir se déplacer en
présence d’un champ électrique. On parle de migration des protéines. Cette migration va dépendre de la
nature des protéines. Vous voyez sur cette figure le résultat de la migration de plusieurs échantillons de sérum
déposés sur un support. Après migration des protéines en présence d’un courant électrique, les protéines sont
visualisées par application d’un colorant. On observe alors différentes bandes que vous voyez ici, chaque ligne
correspondant à un dépôt de sérum. On observe ainsi une bande très visible ici qui correspond donc à une
protéine sérique très abondante, l’albumine. On observe aussi 4 autres bandes qui correspondent aux
globulines alpha 1, alpha, beta et gamma.
Cette méthode permet donc de visualiser 5 protéines sériques différentes mais attention, il y a bien plus que 5
protéines différentes dans le sérum. Il est essentiel de pouvoir quantifier chacune de ces protéines afin de
déterminer si les concentrations diffèrent ou non des valeurs normales et ainsi aider au diagnostic d’une
éventuelle pathologie. Pour cela l’intensité des bandes est quantifiée ce qui donne le profil que vous voyez par
exemple ici pour un sérum. L’aire correspondant à chaque pic est proportionnelle à la concentration de la
protéine correspondante ce qui permet de déterminer la concentration des 5 protéines sériques.

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Diapo 29
Les valeurs sont alors disponibles sous forme de concentrations, de pourcentage, avec les valeurs normales
attendues comme vous pouvez le voir ici. On observe ainsi que dans le cas présent le profil électrophorétique
sérique est normal.
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Diapo 30
Dans d’autres cas le profil électrophorétique peut être perturbé par rapport aux valeurs normales: par
exemple, dans le cas d’une cirrhose hépatique, le pic des globulines est fortement augmenté comme vous
pouvez le voir sur le profil et sur cette photo, tandis que le pic de l’albumine diminue. Cette seule observation
ne suffit évidemment pas à diagnostiquer une cirrhose du foie mais permet d’orienter l’identification de la
pathologie vers cette piste.
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Diapo 31
Une dernière catégorie de protéines très importantes que nous allons maintenant évoquer correspond aux
enzymes. Comme nous l’avons indiqué précédemment, les enzymes sont des catalyseurs biologiques : elles
permettent aux réactions chimiques caractéristiques du métabolisme de notre organisme de s’effectuer de
façon rapide.
Cette accélération de la vitesse de réaction chimique est indispensable à la vie, toutes les réactions du
métabolisme dépendant de l’action de ces enzymes.

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Diapo 32
On peut représenter cette catalyse enzymatique de manière schématique :
L’enzyme, en vert ici, va fixer une molécule notée A en rouge, et va la transformer en une molécule B puis la
libérer pour repartir dans un nouveau cycle de transformation. La molécule de départ prise en charge par
l’enzyme s’appelle le substrat, la molécule d’arrivée ainsi produite s’appelle donc le produit. On peut
schématiser cette réaction de manière simple : Substrat  Produit avec l’enzyme au-dessus de la flèche. C’est
de cette manière que nous avions schématisé la réaction de transformation de la phénylalanine en tyrosine
quand nous avons évoqué lorsque je vous ai parlé de phénylcétonurie.

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Diapo 33
De plus, certaines substances peuvent bloquer l’action des enzymes : on parle alors d’inhibiteur pour ce type
de composé et la conséquence et qu’il n’y aura que peu ou pas de produit formé.

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Diapo 34
Pourquoi cette notion d’inhibiteur est-elle importante ? Et bien parce que la majorité des médicaments sont
des inhibiteurs d’enzymes. Prenons par exemple le cas des anti-inflammatoires non stéroïdiens ou AINS avec le
cas de l’aspirine.
Pour comprendre le mode d’action de l’aspirine, il faut savoir quelles sont les enzymes ciblées. Dans ce cas
particulier, Les enzymes ciblées sont les cyclooxygénases ou COX. Elles transforment l’acide arachidonique en
prostaglandines qui sont responsables de l’inflammation et de la douleur.
L’aspirine, un inhibiteur des enzymes COX, bloque donc la catalyse des COX et limite donc la formation de
prostaglandines et donc in fine l’inflammation et la douleur.

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Diapo 35
Une autre application importante des enzymes en santé humaine concerne la biologie clinique qui exploite des
marqueurs caractéristiques de pathologies. Un marqueur biologique est une molécule biologique dont la
nature et la concentration vont être indicatrices de possibles pathologies. C’est notamment le cas de
marqueurs enzymatiques.
Le principe est simple : on détecte le plus souvent la présence d’une enzyme par le biais de l’activité qu’elle
catalyse. Si on détecte par exemple la présence dans le sang d’une activité enzymatique hépatique, cela
suggère une atteinte hépatique qui a conduit à la lyse de cellules et la libération de cette enzyme dans le sang.
Voyons par exemple le cas des enzymes transaminases.

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Diapo 36
Ici vous voyez l’extrait d’un bilan biochimique sanguin concernant 2 enzymes transaminases, alanine-
aminotransférase ou ALAT et l’aspartate-aminotransférase ou ASAT
Vous pouvez constater que les valeurs sont inférieures à 35 unités internationales /L.
Puisque ces enzymes sont principalement localisées respectivement dans le foie, le rein pour la première et les
muscles striés et le foie pour la seconde, on peut en déduire que ces organes ne semblent pas atteints.
A l’inverse ces enzymes présenteront des activités élevées dans le sang en cas d’atteinte hépatique ou
cardiaque ou encore d’insuffisance rénale, ce qui permet alors de détecter ces pathologies.

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Diapo 37

Voyons maintenant dans le paragraphe suivant une autre catégorie de molécules de la vie, les glucides.

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Diapo 38
A quoi correspondent les glucides d’un point de vue structural?
Ce sont des hydrates de carbones constitués donc d’atome de carbone et de combinaison d’atomes
d’hydrogène H et d’atome d’oxygène O correspondant à des équivalents de molécules d’eau H20.
Par exemple le glucose a pour formule C6H12O6 que l’on peut aussi écrire C6(H2O)6
Un glucide a généralement une formule de type Cn(H20)n correspondant donc à un hydrate de carbone.

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Diapo 39
Les glucides jouent des rôles clés pour notre organisme :
Ils constituent le socle de notre alimentation en tant que source d’énergie comme c’est le cas par exemple du
glucose.
Ils peuvent aussi jouer un rôle structural comme par exemple dans le cas de l’acide hyaluronique au niveau de
la peau ou des articulations.
Ils interviennent aussi dans les mécanismes d’adhésion cellulaire qui permettent par exemple la constitution de
tissus solides.

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Diapo 40
Les glucides peuvent être classés en quatre catégories en allant du plus simple vers le plus complexe : les oses
ou monosaccharides qui sont des monomères glucidiques.
Les diholosides ou disaccharides formés de dimères glucidiques. Ces deux catégories correspondent aux
glucides de petite taille encore appelés sucres (au pluriel).
Enfin les 2 dernières catégories correspondent aux oligosaccharides puis aux polysaccharides, les glucides de
grande taille.
Nous allons voir maintenant ces 4 catégories en nous arrêtant un peu plus longtemps sur certaines catégories
du fait de leur intérêt en santé humaine.

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Diapo 41
La première catégorie de glucides correspond donc aux oses ou monosaccharides. C'est le cas par exemple du
glucose de formule C6H12O6 comme nous l'avons vu précédemment. Il s’agit d’un hexose puisqu'il est constitué
de six atomes de carbone. Sa forme dans l'organisme correspond à cette structure cyclique que l'on appelle un
monomère.

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Diapo 42
Le glucose joue un rôle clé dans l'organisme en tant que source d'énergie. Comme les autres molécules de la
vie, le glucose possède des concentrations normales associées à l'homéostasie. Des variations anormales de la
concentration en glucose dans le sang ou glycémie peuvent être dangereuses.
Le dosage de la glycémie permet ainsi de diagnostiquer ou de suivre l'évolution de diabètes.
La méthode la plus utilisée pour le dosage de glucose est une méthode enzymatique.

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Diapo 43
Son principe est le suivant. En laboratoire d’analyse biologique, le glucose est transformé par une enzyme
commerciale, par exemple ici la glucose oxydase, en un dérivé du glucose ainsi qu'en peroxyde d'hydrogène
que vous connaissez sans doute sous le nom plus commun d’eau oxygénée H202.
H202 est une substance réactive qui va donc être capable de modifier un composé chimique défini pour lui
donner une coloration particulière dont on peut mesurer l'intensité. Cette intensité sera proportionnelle à la
concentration en glucose.
On réalise alors un étalonnage à l'aide d'une solution de glucose commerciale de concentration connue qui va
donner selon le même principe un signal coloré d'intensité mesurable lui aussi et qui permettra ainsi de
déterminer la glycémie de l’échantillon sanguin par le biais d’une simple relation de proportionnalité.

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De nos jours les glucomètres de poche tel que celui que voyez sur cette diapositive ne mesurent pas un signal
coloré à proprement parler mais le principe reste le même, avec une étape d'étalonnage à partir d'une solution
de concentration en glucose connue qui va donc donner un signal mesuré par le glucomètre et qui va
permettre ainsi de faire le lien avec l’échantillon dont on veut déterminer la glycémie. Certains glucomètres
peuvent ainsi être étalonnés à l’aide de bandelettes d’étalonnage de concentrations en glucose connues,
d’autres ont été préalablement étalonnés avant d’être commercialisés.

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Diapo 44
On peut ainsi déterminer la glycémie chez des patients. Les valeurs normales sont de l'ordre de 0,7 à 1,1 g par
litre à jeun.
Concernant la glucosurie, le mécanisme de filtration et réabsorption des fluides au niveau rénal conduit à une
glucosurie nulle chez un sujet sain.
Au-delà d'un certain seuil de glycémie correspondant à une valeur de l'ordre de 1,8 g par litre, le glucose n'est
pas totalement réabsorbé et on peut alors détecter une glucosurie.
C'est par exemple un cas qui peut être rencontré dans le cadre d'un diabète avec hyperglycémie. On peut aussi
rencontrer une glucosurie dans le cas où la réabsorption rénale n'est pas efficace comme par exemple dans le
cas de lésions rénales.
Il est donc essentiel de pouvoir doser le glucose dans les fluides biologiques pour ainsi détecter une éventuelle
perturbation de son homéostasie associée à des pathologies.

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Diapo 45
Un autre marqueur d’intérêt en biologie clinique pour le suivi des personnes diabétiques correspond à
l’hémoglobine glyquée. L’hémoglobine, une protéine de transport comme nous l’avons vu, ...
...peut être en effet glycosylée, glyquée, par fixation de dérivés du glucose.
La proportion de cette hémoglobine glyquée HbA1C permet alors un suivi des personnes diabétiques et
contribuent ainsi à la décision clinique.

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Diapo 46
L’intérêt particulier de cette mesure est que le pourcentage d’hémoglobine glyquée est un marqueur
biologique d’une exposition cumulée à une concentration en glucose élevée.
Ce pourcentage reflète ainsi la glycémie sur une période de plusieurs mois ce qui permet une surveillance à
long terme alors que la mesure de la glycémie ne donne des informations qu’à un moment donné.
Ce pourcentage exprimé par rapport à l’hémoglobine totale …
….est considéré comme normal quand il est compris entre environ 4 et 6%.
Lorsqu’il est supérieur à 7%, il indique une probable glycémie moyenne trop élevée chez un patient dans une
période de 2 à 3 mois précédant la mesure.

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Diapo 47
La deuxième catégorie de glucides sur laquelle nous allons passer plus rapidement correspond aux diolosides
ou disaccharides. Dans ce cas deux oses ou monosaccharides sont reliés entre eux par une liaison covalente
pour former des structures de type dimères, les disaccharides.
Vous pouvez voir ici trois exemples de diolosides ou disaccharides en lien avec la nutrition humaine : le maltose
constitué de deux molécules de glucose reliées entre elles, le lactose composé de glucose et galactose et enfin
le saccharose composé de glucose et fructose. Ce dernier est plus communément connu sous le nom de sucre
(au singulier).

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Diapo 48
La troisième catégorie de glucides correspond aux oligosaccharides. Ils sont formés de 3 à 10 résidus de type
monosaccharides.
Ils sont fréquemment reliés à des protéines.
Ils interviennent dans des mécanismes de reconnaissance cellulaire.
C'est par exemple le cas pour les groupes sanguins ABO. Vous pouvez noter sur ce schéma que la composition
de ces oligosaccharides à la surface des globules rouges présente des points communs et aussi des différences
suivant la nature du groupe sanguin. Vous aurez l'occasion de voir plus en détail dans le cadre du cours
d'hématologie le principe des groupes sanguins.

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Diapo 49

Voyons maintenant la dernière catégorie des glucides, les polysaccharides.

Ils sont constitués de plus de 10 monosaccharides et forment ainsi des structures complexes.
Nous allons évoquer maintenant deux exemples en lien avec la santé humaine, le glycogène est l'héparine.
Le glycogène constitue une réserve de glucose chez l'homme. On le retrouve ainsi en quantité importante dans
les muscles et le foie.

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Diapo 50
Vous voyez sur cette diapositive que le glycogène forme une structure complexe et ramifiée. Lorsque notre
organisme a besoin d'énergie, il peut alors dégrader ce glycogène qui va ainsi produire du glucose qui lui-même
conduira à la formation d'énergie indispensable pour le bon fonctionnement de notre organisme.

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Diapo 51
Autre exemple d'intérêt dans la catégorie des polysaccharides : l’héparine.
L’héparine est constituée d'un grand nombre de répétitions d'un motif dimérique que vous voyez ici sur cette
diapositive. L’héparine est un polysaccharide anticoagulant.
Le mécanisme de coagulation intervient lors d'une hémorragie.
Lors d'une hémorragie, il y a - en temps normal - formation d'une protéine appelée fibrine qui va permettre
d'arrêter cette hémorragie. La formation de la fibrine dépend d'une cascade de réactions que nous ne
détaillerons pas ici et que l'on appelle la cascade de coagulation. Dans son étape finale, la thrombine, une
enzyme, va permettre de transformer le fibrinogène qui circule dans le sang sous forme inactive en fibrine qui
va permettre cette coagulation.

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Diapo 52
L’héparine joue un rôle anticoagulant en se fixant à l'antithrombine qui va ainsi bloquer l'action de la
thrombine et donc empêcher la coagulation puisqu'il n'y aura pas formation de fibrine.
On utilise l’héparine ou ses dérivés par exemple en injection dans le cas de thrombose d'infarctus ou
d'accidents vasculaires cérébraux qui sont dus à la formation de caillots.
C'est fréquemment le cas en milieu hospitalier puisque de nombreux patients ont subi des traumatismes ou
opérations chirurgicales pouvant conduire à la formation de caillots susceptibles de circuler dans les vaisseaux
sanguins. Cela peut être aussi le cas pour les patients immobilisés d’une manière générale. En effet la
circulation sanguine veineuse dépend de la contraction musculaire et l'immobilisation prolongée peut conduire
à des thromboses d'où l'importance de l'utilisation de l’héparine et de ses dérivés en tant qu'anticoagulants.

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Diapo 53
Pour illustrer ces propos, Vous voyez ici une photographie en fausse couleur d’un caillot sanguin. On aperçoit
notamment très clairement la fibrine qui comme son nom l'indique forme des fibres qui contribuent de
manière essentielle à la formation d’un caillot en agglomérant les globules rouges et les plaquettes, pour
permettre ainsi d’arrêter l’hémorragie. Ces mêmes caillots peuvent donc avoir pour conséquence de circuler et
obstruer des vaisseaux sanguins comme dans le cas des thromboses ou des AVC, d’où l’utilisation de l’héparine
ou de ses dérivés.

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Diapo 54
Voyons maintenant le dernier paragraphe portant sur les molécules de la vie, intitulé « les lipides »

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Diapo 55
Comment définir les lipides?
Ce n’est pas aussi simple que dans le cas des protéines ou des glucides. En effet, les lipides présentent des
structures très variables ce qui les rend difficile à définir.
Ils sont insolubles dans l’eau : ce sont des substances apolaires.
Pour les définir, on peut se baser sur un point commun qui est celui d’être synthétisé à partie d’unités acétyl-
coenzyme A dont vous voyez la structure sur cette diapositive.

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Diapo 56
Les lipides jouent des rôles multiples, par exemple ils peuvent constituer une source d'énergie pour notre
organisme, ils interviennent dans la structure des cellules au niveau des membranes, certains lipides sont des
hormones, impliqués dans les mécanismes de communication au niveau de notre organisme, et d'autres lipides
sont impliqués dans la digestion. Vous aurez l'occasion de revenir sur ces points dans le cadre d'autres
enseignements.
Les structures lipidiques sont très variables d’où l’existence de différentes classes de lipides.
Nous allons aborder ici seulement quelques exemples d'intérêt en lien avec la santé humaine.

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Diapo 57
Nous allons ainsi maintenant nous focaliser sur trois exemples de lipides : d'abord les acides gras, ….
….ensuite les glycérolipides….
….. et enfin nous terminerons avec le cholestérol.

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Diapo 58
Les acides gras sont des lipides constitués à la fois d'une partie soluble dans l'eau correspondant à une fonction
acide que voyez ici sur fond bleu, et d'une partie insoluble dans l’eau, constituée de carbone et d'hydrogène
visible ici sur fond jaune. La fonction acide soluble dans l’eau est dite hydrophile tandis que la chaîne
hydrocarbonée insoluble dans l’eau est hydrophobe. Cette chaîne hydrocarbonée est aussi appelé chaîne
grasse d'où le terme d'acide gras.
On peut représenter ces acides gras sous une forme simplifiée comme vous le voyez ici sur le schéma de droite
qui correspond au même acide gras que celui que vous voyez à gauche. La fonction acide cette fois est placée à
gauche tandis que la chaîne grasse est placée cette fois du côté droit.

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On observe différents types d'acide gras : certains acides gras sont dits saturés: cela signifie que la chaîne
grasse est constituée uniquement de liaison simple carbone-carbone. Les acides gras insaturés sont constitués
d'au moins une double liaison carbone-carbone au niveau de la chaîne grasse. Lorsqu'il y a une seule double
liaison carbone-carbone on parle d'acides gras monoinsaturés. Lorsqu'il y a plusieurs liaisons carbone-carbone
on parle d'acides gras polyinsaturés.
Par exemple l’acide palmitique est un acide gras saturé comme vous le voyez ici au niveau de la chaîne grasse
tandis que l'acide oléique est lui insaturé. Pour être plus précis il s'agit d'un acide gras monoinsaturé puisqu'on
observe une seule double liaison carbone-carbone. Enfin l'acide linoléique dont vous voyez la structure ici est
un acide gras polyinsaturé puisqu’il présente deux doubles liaisons carbone-carbone.

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Diapo 59
De même qu'il existe des acides aminés essentiels et non essentiels comme nous l'avons vu précédemment, il
existe aussi des acides gras essentiels et non essentiels. La définition de ces deux catégories s’inspire de celle
des acides aminés : les acides gras essentiels sont ainsi issus de l'alimentation car nous ne sommes pas en
mesure de les synthétiser. C'est par exemple le cas de l’acide linoléique ou de l'acide linolénique.
Par contre l’acide oléique peut être classé dans la catégorie des acides gras non essentiels. Notre organisme
peut le synthétiser.

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Diapo 60
Compte tenu de la diversité des acides gras, il existe une nomenclature afin de permettre de les distinguer.
Celle-ci est basée sur le nombre de carbones ainsi que le nombre de doubles liaisons carbone-carbone et leurs
positions. Prenons deux exemples pour illustrer cette nomenclature:
L'acide palmitique a pour nomenclature C16:0. Cela signifie que la chaîne grasse est constituée de 16 atomes
de carbone y compris le carbone de la fonction acide. Par ailleurs on trouve zéro double liaison carbone-
carbone dans la chaîne grasse.
La nomenclature de l'acide oléique est C18:1 et delta 9. En effet la chaîne grasse est constituée de 18 atomes
de carbone et il y a une double liaison carbone-carbone dans cette chaine grasse qui est positionnée entre le
carbone 9 et le carbone 10 de cette chaîne grasse, le carbone numéro 1 étant celui de la fonction acide.

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Diapo 61
Une autre nomenclature, utilisée en nutrition, est appelée la nomenclature oméga. Oméga est cette lettre
grecque que vous voyez ici et le carbone oméga est situé à l'extrémité de la chaîne grasse à l'opposé de la
fonction acide. On compte alors à partir de cette extrémité le nombre d'atomes de carbone jusqu'à ce que l'on
arrive à la première double liaison carbone-carbone de la chaîne grasse. Dans le cas présent on voit ainsi que
cette double liaison démarre en position -3 : il s’agit donc d’un acide gras « oméga – 3 », ou pour simplifier
« oméga 3 ». Plusieurs acides gras peuvent appartenir à la classe des « oméga 3 » dès lors qu’une double
liaison carbone-carbone est positionnée ainsi en « oméga 3 ». Il en est de même pour les acides gras « oméga
6 » ou « oméga 9 ».

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Diapo 62
Voyons maintenant une deuxième catégorie de lipides, les glycérolipides. Ces lipides ont, comme leur nom le
suggère, le glycérol comme élément de base au niveau de leur composition. On compte 2 catégories de
glycérolipides, les triglycérides et les glycérophospholipides.
Les triglycérides dont vous voyez ici la structure à gauche de la diapositive constituent des graisses de réserve
et nous protègent contre le froid.

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Les glycérophospholipides, à droite, possèdent un élément central, là aussi le glycérol, en noir sur cette figure,
sur lequel sont greffés 2 acides gras ici en violet et enfin un phosphate en rouge susceptible de porter
différents groupements comme la sérine ou la choline en vert.
La structure ainsi établie présente à la fois une partie hydrophile soluble dans l’eau que l’on voit sur la partie
basse de la figure, et une partie hydrophobe correspondant à la chaîne grasse des 2 acides gras. Ces propriétés
particulières font que ces glycérophospholipides sont parfaitement adaptés pour en faire les constituants
principaux des membranes cellulaires.

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Diapo 63
En effet, les glycérophospholipides vont s’assembler spontanément sous forme de bicouche lipidique compte-
tenu de leurs propriétés à la fois hydrophile et hydrophobe. La partie hydrophile logiquement est en contact
avec l'eau qu'il s'agisse de l'eau extracellulaire ou du milieu aqueux intracellulaire, tandis que la partie
hydrophobe se positionne de manière à éviter au maximum le contact avec l'eau, d'où la formation de cette
bicouche lipidique caractéristique des membranes cellulaires.
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Diapo 64
C'est par exemple ici le cas de la membrane plasmique qui délimite l'unité de base du monde vivant, la cellule.
Vous observez ici la structure en bicouche phospholipidique avec la partie hydrophile au contact du milieu
extracellulaire et du milieu intracellulaire, et la partie hydrophobe centrale au niveau de cette membrane. Vous
noterez la présence d’autres constituants comme des protéines transmembranaires ou encore du cholestérol.
Nous allons d'ailleurs reparler de ce dernier à partir de la diapositive suivante.

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Diapo 65
Voyant donc maintenant un dernier exemple de lipides, le cholestérol. Ce lipide appartient à la catégorie des
isoprénoïdes qui forment un groupe hétérogène.
On y compte ainsi le cholestérol et ses dérivés ainsi que des vitamines liposolubles.
Ces composés, comme leur nom le suggère, dérivent d'une structure que l'on appelle « Isoprène ».
Voyons maintenant dans cette catégorie des isoprénoïdes le cas du cholestérol.

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Diapo 66
Vous voyez en bas de cette diapositive la structure du cholestérol. Le cholestérol est fabriqué à partir de
dérivés du groupement isoprène visible ici en haut.
Les deux structures semblent en apparence éloignées. C'est par le biais d'une série de réactions d'association et
de cyclisation de dérivés isoprène que le cholestérol peut être synthétisé dans notre organisme.
Quels sont ses principaux rôles? Le cholestérol joue un rôle important au niveau des membranes en affectant
leur stabilité. Souvenez-vous de la diapositive précédente où l'on observait la présence de molécules planes de
cholestérol au niveau de la bicouche membranaire.
Un autre rôle très important du cholestérol est son implication dans la synthèse des acides biliaires qui
interviennent dans la digestion des lipides au niveau de l'intestin en permettant leur solubilisation. Le
cholestérol intervient aussi dans la synthèse d'hormones stéroïdes, ce qui rend cette molécule très importante
au niveau du bon fonctionnement de notre organisme.
Revenons un l'instant à la structure du cholestérol. On remarque que cette molécule est avant tout constituée
de carbone et d'hydrogène, c'est donc une molécule fortement hydrophobe puisque le seul groupement
hydrophile, et donc soluble dans l’eau, est ce petit groupement OH que vous voyez ici. Compte-tenu du rôle
très important du cholestérol ce dernier doit circuler dans l'organisme.
Puisqu'il est fortement hydrophobe il ne peut pas circuler sous forme libre dans le sang. Il existe pour cela des
structures spécialisées qui vont permettre son transport : les lipoprotéines.

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Diapo 67
Les lipoprotéines sont des transporteurs de différents lipides dans le milieu extracellulaire. Ces structures
sphériques transportent ainsi des phospholipides, des triglycérides et enfin du cholestérol sous forme libre ou
encore estérifiée c'est-à-dire fixée à des acides gras.
La surface des lipoprotéines est hydrophile pour permettre leur circulation dans le milieu aqueux sous forme
soluble alors que leur cœur riche en lipides est hydrophobe.

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Diapo 68
Comme toutes les molécules du vivant, le cholestérol joue un rôle très important dans notre organisme comme
nous l'avons évoqué un peu plus tôt. Là aussi une perturbation de son homéostasie peut être associée à
différentes pathologies.
Par exemple le cholestérol peut se déposer au niveau de la paroi interne des artères et provoquer ainsi petit à
petit un colmatage : c'est ce que l'on appelle l'athérosclérose.
L'athérosclérose va dépendre notamment de la nature et de la proportion des lipoprotéines présentes chez un
individu. Ainsi des études épidémiologiques, terme que nous avions évoqué en début de cours, ont permis de
montrer qu’une proportion élevée de lipoprotéines de la catégorie HDL était associée à une faible prévalence
de l'athérosclérose. A l’inverse une proportion élevée de lipoprotéine LDL est associée à une prévalence
importante de l'athérosclérose. On parle parfois de « mauvais cholestérol » pour décrire celui qui est associé
ainsi au LDL est donc à l'athérosclérose et de « bon cholestérol » pour celui qui est associé aux lipoprotéines
HDL.

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Diapo 69
Autre exemple associé à la santé humaine : le cholestérol et les calculs biliaires appelés aussi lithiase biliaire.
On voit ici sur ce schéma le positionnement de la vésicule biliaire à proximité du foie. La vésicule biliaire peut
parfois accumuler ce cholestérol en grande quantité sous forme de calculs biliaires qui peuvent nécessiter
comme c'est le cas ici l’ablation chirurgicale de la vésicule biliaire. Ces calculs peuvent avoir des couleurs
variables dues à la présence de différents pigments.

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Diapo 70
Ces deux exemples permettre ainsi de montrer l'importance du bilan lipidique qui consiste à quantifier et
caractériser les différents constituants lipidiques du sang. Par exemple le bilan lipidique consistera à doser
entre autre le cholestérol total : il s’agit de la somme des fractions de cholestérol libre et de cholestérol
estérifié transportés par les différentes lipoprotéines.
Notez bien cependant qu’un bilan lipidique ne se limite pas au seul dosage du cholestérol. On dose aussi par
exemple les triglycérides dont la variation de l’homéostasie est associée à des pathologies comme
l’athérosclérose au même titre que le cholestérol. Le taux postprandial de triglycérides augmentant de manière
importante, il est essentiel d’effectuer leur dosage à jeun.
Le dosage du cholestérol se fait par voie enzymatique selon un principe qui ressemble à celui que je vous ai
présenté précédemment pour le dosage du glucose mais cette fois appliquée spécifiquement au cholestérol, à
l’aide d’une enzyme adaptée.
Le bilan lipidique permet ainsi de décider d'une éventuelle modification du régime alimentaire pour, par
exemple, réduire le taux de cholestérol sanguin ou cholestérolémie. Si la perturbation de l'homéostasie du
cholestérol se traduit par une hypercholestérolémie modérée, alors on peut adopter un régime alimentaire afin
de restreindre l'apport du cholestérol par voie alimentaire. En effet l'apport alimentaire du cholestérol
correspond à peu près à un tiers du cholestérol présent dans notre organisme. Si l'hypercholestérolémie est
d’avantage prononcée on peut alors avoir recours à certains médicaments qui vont inhiber une enzyme clé

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impliquée dans la synthèse du cholestérol dans notre organisme. Ainsi ces médicaments inhibiteurs conduiront
à une baisse de la cholestérolémie afin de revenir à des valeurs normales.
Je vous remercie de votre attention
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