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Annales Corrigées par année
PACES – UE1-BBM
Biochimie / Biologie Moléculaire
Annales des années :

2020-2021
2019-2020
2018-2019
2017-2018
2016-2017
2015-2016
Durée de l’épreuve : 2h pour Chimie + Biochimie / Biologie Moléculaire
Nombre de QCM : 46 (2020-2021), 47 (2019-2020), 48 (2018-2019), 50 (2017-2018),

50 (2016-2017), 50 (2015-2016)
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SOMMAIRE :
I. AC de 2020-2021 .................................................................................................................... 6
II. AC de 2019-2020 ............................................................................................................... 31
III. AC de 2018-2019 ............................................................................................................... 56
IV. AC de 2017-2018 ............................................................................................................... 75
V. AC de 2016-2017 ............................................................................................................... 97
VI. AC de 2015-2016 ............................................................................................................. 122

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2020-2021
Q35 CE
Q36 AE
Q37 CDE
Q38 BCD
Q39 ADE
Q40 BD
Q41 CD
Q42 ABD
Q43 BE
Q44 ABC
Q45 BC
Q46 ABDE
Q47 BD
Q48 CD
Q49 ACE
Q50 AC
Q51 C
Q52 C
Q53 AB
Q54 C
Q55 C
Q56 BC
Q57 ACDE
Q58 BC
Q59 BCD
Q60 BCE
Q61 ACD
Q62 BCDE
Q63 BD
Q64 BCE
Q65 BCDE
Q66 AE
Q67 BE
Q68 CDE
Q69 B
Q70 C
Q71 ABD
Q72 CDE
Q73 AD
Q74 AC
Q75 ACE
Q76 BD
Q77 D
Q78 CD
Q79 BDE
Q80 ABCDE

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2019-2020 2018-2019 2017-2018 2016-2017 2015-2016

Q34 BCE Q33 D Q31 BCE Q31 AD Q31 B
Q35 CDE Q34 B Q32 AB Q32 ACE Q32 BE
Q36 Aucune Q35 Aucune Q33 BD Q33 ABD Q33 BCE
Q37 D Q36 ABE Q34 ABC Q34 ACD Q34 ABD
Q38 AE Q37 BDE Q35 BCDE Q35 BD Q35 BDE
Q39 B Q38 E Q36 BE Q36 AC Q36 BCE
Q40 AB Q39 BE Q37 BE Q37 D Q37 AE
Q41 CE Q40 BCE Q38 D Q38 BCD Q38 CE
Q42 C Q41 E Q39 BCDE Q39 AC Q39 AC
Q43 E Q42 AC Q40 BDE Q40 BCE Q40 E
Q44 E Q43 BC Q41 ABCD Q41 AB Q41 ACD
Q45 ACD Q44 BD Q42 BCDE Q42 CD Q42 ABDE
Q46 ABDE Q45 AD Q43 CE Q43 E Q43 ABC
Q47 AE Q46 BD Q44 E Q44 AE Q44 CD
Q48 DE Q47 C Q45 ACD Q45 BC Q45 C
Q49 BC Q48 BC Q46 ABDE Q46 BD Q46 BE
Q50 ABC Q49 Aucune Q47 AE Q47 ACDE Q47 ABE
Q51 CD Q50 CE Q48 AE Q48 BE Q48 AE
Q52 D Q51 BCD Q49 AC Q49 DE Q49 AE
Q53 C Q52 A Q50 B Q50 BD Q50 CDE
Q54 E Q53 ACD Q51 CE Q51 AD Q51 CD
Q55 E Q54 BDE Q52 AE Q52 ACD Q52 AB
Q56 AB Q55 AE Q53 A Q53 BDE Q53 AC
Q57 AC Q56 AE Q54 C Q54 ABDE Q54 ACE
Q58 AC Q57 BCDE Q55 BC Q55 ABE Q55 ACDE
Q59 B Q58 CD Q56 BC Q56 AC Q56 ABDE
Q60 ABD Q59 BD Q57 CD Q57 BCD Q57 ABE
Q61 ACE Q60 AE Q58 BE Q58 CDE Q58 D
Q62 ABCE Q61 ACE Q59 ABE Q59 ADE Q59 ABD
Q63 ACDE Q62 A Q60 BD Q60 BC Q60 AB
Q64 AD Q63 CE Q61 BC Q61 BDE Q61 BCE
Q65 BCDE Q64 ABDE Q62 AB Q62 ACE Q62 BE
Q66 ABD Q65 ABD Q63 ABE Q63 E Q63 E
Q67 CD Q66 E Q64 BD Q64 C Q64 ACE
Q68 CE Q67 BCE Q65 BC Q65 ABCE Q65 ABD
Q69 ABCE Q68 B Q66 BCE Q66 BCDE Q66 ABD
Q70 BE Q69 ACE Q67 ABCD Q67 ACD Q67 ACE
Q71 ACE Q70 AC Q68 AE Q68 AE Q68 ABCE
Q72 ACD Q71 AB Q69 BE Q69 ACD Q69 BC

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2019-2020 2018-2019 2017-2018 2016-2017 2015-2016

Q73 B Q72 CDE Q70 ACE Q70 CE Q70 BCE
Q74 BDE Q73 AD Q71 ACD Q71 BE Q71 ACE
Q75 BE Q74 CE Q72 B Q72 ACD Q72 DE
Q76 BD Q75 BD Q73 B Q73 BC Q73 ABC
Q77 D Q76 ADE Q74 E Q74 BD Q74 AD
Q78 ACE Q77 AE Q75 B?E? Q75 CE Q75 Aucune
Q79 C Q78 BCD Q76 E Q76 DE Q76 AD
Q80 BC Q79 CE Q77 D Q77 A Q77 D
Q80 ABD Q78 CD Q78 ABCE Q78 A
Q79 B Q79 AC Q79 D
Q80 BD Q80 BE Q80 BE

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I. AC de 2020-2021
Q35. Le remplacement d’une alanine par une valine à l’intérieur d’une protéine, désignée X, entraine la
perte de fonction de la protéine. Cependant, l’activité est rétablie par le remplacement d’une isoleucine
par une glycine à une position distante. À propos de la relation entre la structure et la fonction de cette
protéine, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Les 4 aminoacides alanine, valine, isoleucine et glycine sont polaires
B. Dans la protéine X native, l’alanine et l’isoleucine occupent des positions spatiales éloignées
C. L’alanine est un acide aminé moins volumineux que la valine
D. Les chaines latérales de l’isoleucine et de la glycine sont appariées grâce à des liaisons « hydrogène »
E. Le regain de la fonction protéique est dû au rétablissement d’une configuration spatiale qui évite la
collision entre atomes
Réponses justes : C, E.
A. Faux. Les 4 aminoacides alanine, valine, isoleucine et glycine sont apolaires / aliphatiques (pas de
groupements polaires / chargés dans la chaine latérale).
B. Faux. Dans la protéine X native, l’alanine et l’isoleucine occupent des positions spatiales proches. Puisqu’on
perd puis restaure l’activité de la protéine avec la mutation des acides aminés, c’est que ces acides aminés
doivent être proches pour interagir ensemble.
D. Faux. Les chaines latérales de l’isoleucine et de la glycine sont appariées grâce à des liaisons
« hydrophobes ». Il ne s’agit pas d’acides aminés polaires, donc il ne peut pas y avoir de liaisons
« hydrogène ».
E. Vrai. Puisqu’en remplaçant une alanine par une valine, on augmente le volume, ce qui entraine une perte de
fonction. Mais en remplaçant une isoleucine par une glycine, on diminue le volume, ce qui restaure la fonction.
Donc finalement le problème de fonction est lié au volume des acides aminés et donc à la collision entre atomes.

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Q36. À propos du peptide représenté ci-dessous, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. L’atome entouré par un cercle est un atome de carbone optiquement actif

B. La liaison désignée par la flèche définit un angle qui ne peut être égal qu’à 2 valeurs : 180° en position
trans et 0° en position cis
C. Les atomes encadrés par des rectangles se trouvent tous les 8 dans le même plan
D. Le groupe chimique flanqué par des crochets constitue une extrémité N-terminale
E. La séquence du peptide est : Ala-Cys-Phe-Asp-Arg
Réponses justes : A, E.
A. Vrai. Il s’agit du carbone alpha et celui-ci porte bien 4 groupements différents et est donc asymétrique et
donc optiquement actif.
B. Faux. La liaison désignée par la flèche définit l’angle psi ψ qui peut prendre de nombreuses valeurs (mais
restreintes tout de même). La liaison peptidique (liaison à droite de la flèche) définit un angle qui ne peut être
égal qu’à 2 valeurs : 180° en position trans et 0° en position cis.
C. Faux. Les atomes encadrés par des rectangles ne se trouvent pas tous les 8 dans le même plan. Les 6
atomes autour d’une liaison peptidique sont tous dans le même plan, or ici les 8 atomes appartiennent à 2
liaisons peptidiques différentes.
D. Faux. Le groupe chimique NH3+ tout à gauche constitue une extrémité N-terminale (le seul amine NH3+ relié
au carbone alpha qui n’a pas réagi dans une liaison peptidique. Le groupe chimique flanqué par des crochets
constitue la chaine latérale de l’arginine.
E. Vrai. Chaine latérale simple / groupement SH / aromatique le plus simple / groupement COO- / groupement
avec plusieurs NH3+.
Q37. À propos de la structure des protéines, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. La structure des hélices alpha est maintenue par des liaisons « hydrogène » établies entre résidus
adjacents
B. Le degré d’organisation le plus complexe d’une chaine peptidique unique est la structure quaternaire
C. Dans une protéine dénaturée les liaisons faibles sont rompues mais pas les liaisons peptidiques
D. Dans la myoglobine, les tours et les coudes contiennent plus de résidus polaires que les régions
hélicoïdales parce qu’ils sont plus souvent en contact avec le milieu aqueux
E. Les domaines peuvent contenir plusieurs types de structures secondaires, par exemple une alternance
entre hélices alpha et feuillets bêta
Réponses justes : C, D, E.
A. Faux. La structure des hélices alpha est maintenue par des liaisons « hydrogène » établies entre résidus
éloignés : i + i+4.
B. Faux. Le degré d’organisation le plus complexe d’une chaine peptidique unique est la structure tertiaire. Le
degré d’organisation le plus complexe de plusieurs chaines peptidiques est la structure quaternaire.
D. Vrai ? Pas vu texto dans le cours.

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Q38. À propos du transport de l’oxygène (O 2) dans le sang, répondez par vrai ou faux aux items
suivants :
A. L’acidose diminue la capacité du 2,3 biphosphoglycérate à se fixer à l’hémoglobine
B. La formation des carbamates augmente le transport des ions H+ vers les poumons
C. Les carbamates stabilisent la déoxyhémoglobine
D. L’hémoglobine fœtale comporte moins de liaisons électrostatiques que l’hémoglobine adulte
E. Le CO2 (dioxyde de carbone) se fixe au groupe hème avec une affinité supérieure à celle de l’oxygène
O2
Réponses justes : B, C, D.
A. L’acidose augmente la capacité du 2,3 biphosphoglycérate à se fixer à l’hémoglobine.
B. Vrai. Les carbamates favorisent la protonation de l’hémoglobine, qui pourra ainsi apporter les protons aux
poumons.
D. Vrai. L’hémoglobine fœtale fixe plus l’oxygène, donc est plus sous forme déprotonée, donc il y a moins de
liaisons électrostatiques His146 (0) – Asp94 (-). De plus, l’hémoglobine fœtale est plus sous forme relâchée, or
un relâchement sous-entend qu’il y a moins de liaisons dans la structure.
E. Faux. Le CO (monoxyde de carbone) se fixe au groupe hème avec une affinité supérieure à celle de
l’oxygène O2. Le CO2 (dioxyde de carbone) se fixe au niveau de l’extrémité N-ter pour former des
carbamates.
Q39. À propos du peptide Glu-Val-Leu-Arg-Ile, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Il contient des aminoacides essentiels, encombrants et hydrophobes
B. Il contient un résidu qui porte un atome de soufre sur sa chaine latérale
C. Il contient un site de N-glycosylation
D. A pH = 11, il est chargé négativement
E. Il a un point isoélectrique pI = 6,94 environ
Réponses justes : A, D, E.
pKa : 2,36 4,25 9,67 12,48

Ile : α-COO- 0 - - - -
Glu : R-COO- 0 0 - - -
Glu : α-NH3+ + + + 0 0
Arg : R-NH3+ + + + + 0
Total des charges +2 +1 0 -1 -2
A. Vrai. Val, Leu, Ile.

B. Faux. Pas de Cys ou de Met.
C. Faux. Pas de Asn.
D. Vrai. -1.
E. Vrai. Pour calculer le pI, il faut faire la moyenne des 2 pKa entourant la forme zwitterion (0) :
pI = (4,25 + 9,67) / 2 = 6,96.

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Q40. Un peptide dérivant d’une protéine, est composé de 7 acides aminés (aa) : 1 Arg ; 1 Asp ; 1 Cys ;
1 Gly ; 1 Leu ; 1 Lys ; 1 Trp
-L’action d’une carboxypeptidase et d’une aminopeptidase sur P libère, respectivement 1 Asp et 1 Gly
-L’action de la trypsine sur P libère un peptide A comprenant 3 aa (Lys, Gly, Leu), un peptide B
comprenant 3 aa (Cys, Arg, Trp) et 1 Asp.
-L’action de la chymotrypsine sur P libère un peptide C comprenant 5 aa (Lys, Trp, Gly, Leu, Cys) et un
peptide D comprenant 2 aa (Asp, Arg)
-Rappel : La trypsine hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys
ou Arg) engage sa fonction acide ; la Chymotrypsine hydrolyse préférentiellement les liaisons
peptidiques dans lesquelles un acide aminé aromatique (tyrosine, tryptophane et phénylalanine)
engage sa fonction acide
Répondez par Vrai ou faux aux items suivants :

A. P étant un peptide intracaténaire d’une protéine, à pH 7, l’Asp apporte deux charges négatives à la
protéine
B. La concentration de P peut être suivie au spectrophotomètre grâce au Trp
C. P contient un site de phosphorylation
D. P contient un acide aminé précurseur du nicotinamide
E. La séquence de P est : Gly-Lys-Leu-Arg-Trp-Cys-Asp
Réponses justes : B, D.
A. Faux. P étant un peptide intracaténaire d’une protéine, à pH 7, l’Asp apporte une seule charge négative à
la protéine. « Intracaténaire » signifie que le peptide est contenu dans une protéine plus grande. L’Asp (acide
aspartique) est donc lié avec un acide aminé de chaque côté, et donc son acide carboxylique (COOH) a établi
une liaison peptidique et ne peut donc plus se déprotoner, et donc ne pourra pas apporter une charge négative
(COO-) à pH7. Il en reste donc plus que l’acide carboxylique de sa chaine latérale qui peut se déprotoner en
COO- à pH7, d’où la seule et unique charge négative.
B. Vrai. Trp (Tryptophane) est un acide aminé aromatique donc il absorbe les UV à 280 nm.
C. Faux. P ne contient pas de site de phosphorylation. Les acides aminés représentant des sites de
phosphorylation sont : Tyr, Thr et Ser.
D. Vrai. Trp (Tryptophane).
E. Faux. La séquence de P est : Gly-Leu-Lys-Cys-Trp-Arg-Asp. Si on interprète chaque étape :
- Carboxypeptidase donne l’acide aminé en C-ter (le dernier) : Asp. Les 2 séquences vérifient cela.
L’aminopeptidase donne l’acide aminé en N-ter (le premier : Gly. Les 2 séquences vérifient cela.
- Trypsine : Le peptide A (Lys, Gly, Leu) donne la séquence du début du peptide puisqu’on retrouve Gly en 1 er
et que pour que la trypsine ait libéré ce peptide il faut forcément que le 3 ème acide aminé soit l’acide aminé
coupé par la trypsine : Lys. Donc le début du peptide est Gly-Leu-Cys. La séquence E ne correspond pas.
Le peptide B (Cys, Arg, Trp) indique que le 3 ème acide aminé sera Arg car il faut forcément que le 3 ème acide
aminé soit l’acide aminé coupé par la trypsine : Arg. On ne peut pas aller plus loin dans le raisonnement.
On retrouve bien Asp tout seul en dernier.

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Q41. À propos des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elles augmentent la vitesse d’une réaction chimique en créant une nouvelle réaction
B. Les ribozymes sont des protéines douées de propriétés de catalyse de réactions chimiques
C. L’hémoglobine glyquée (HbA1C) est formée à partir d’une réaction non enzymatique
D. Les isoenzymes de la LDH riches en sous-unités H sont préférentiellement localisées dans le muscle
cardiaque
E. Les pro-enzymes sont des précurseurs actifs d’enzymes
Réponses justes : C, D.
A. Faux. Elles augmentent la vitesse d’une réaction chimique mais ne crééent pas de nouvelle réaction.
B. Faux. Les ribozymes sont des ARN doués de propriétés de catalyse de réactions chimiques. Les enzymes
sont des protéines douées de propriétés de catalyse de réactions chimiques.
E. Faux. Les pro-enzymes sont des précurseurs inactifs d’enzymes.
Q42. À propos des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. En biologie, lors de la mesure d’une activité enzymatique, il faut toujours se placer dans les conditions
de température optimale de l’enzyme
B. La gamma-glutamyltransférase est une enzyme inductible par l’éthanol
C. Le site estérasique du site actif de l’acétylcholine estérase contient un résidu Lysine pouvant former
des liaisons stables et définitives avec les organophosphates
D. Le modèle d’ajustement induit de Koshland illustre les modifications conformationnelles permettant
l’association enzyme/substrat
E. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, la vitesse de réaction est alors nulle
Réponses justes : A, B, D.
C. Faux. Le site estérasique du site actif de l’acétylcholine estérase contient un résidu Sérine pouvant former
des liaisons stables et définitives avec les organophosphates.
E. Faux. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, la vitesse de réaction est n’est pas nulle
mais égale dans les 2 sens.
Q43. À propos de la cinétique enzymatique, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’équation de Michaelis s’écrit : V = (Vmax. [S]) / ([S] . Km)
B. Lorsqu’on mesure une activité enzymatique, l’utilisation d’une concentration en substrat supérieure ou
égale à 10 Km permet d’atteindre une vitesse de réaction proche de la Vmax
C. En biologie, l’activité enzymatique est exprimée en unité internationale qui correspond à la quantité
d’enzyme transformant une millimole de substrat par seconde
D. Plus le Km augmente, plus grande sera l’affinité d’une enzyme pour son substrat
E. En biologie, les mesures d’activités enzymatiques s’effectuent en condition V = V max
Réponses justes : B, E.
A. Faux. L’équation de Michaelis s’écrit : V = (Vmax. [S]) / ([S] + Km).
C. Faux. En biologie, l’activité enzymatique est exprimée en unité internationale qui correspond à la quantité
d’enzyme transformant une micromole de substrat par minute.
D. Faux. Plus le Km augmente, plus faible sera l’affinité d’une enzyme pour son substrat.

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Q44. À propos des effecteurs de la réaction enzymatique, dites si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. L’aspirine est un inhibiteur irréversible des cyclo-oxygénases
B. Il est possible de lever une inhibition compétitive en ajoutant de fortes concentrations en substrat en
excès
C. Les sels de lithium sont des inhibiteurs incompétitifs de l’inositol phosphatase : Km et Vmax sont alors
modifiés
D. En présence d’un inhibiteur compétitif, la Vmax varie en fonction de la concentration de l’inhibiteur
E. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraine sa
désensibilisation et l’activité enzymatique n’est alors plus maintenue
Réponses justes : A, B, C.
D. Faux. En présence d’un inhibiteur compétitif, le Km varie en fonction de la concentration de l’inhibiteur. En
présence d’un inhibiteur non-compétitif, la Vmax varie en fonction de la concentration de l’inhibiteur.
E. Faux. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraine sa
désensibilisation mais l’activité enzymatique est alors maintenue.
Q45. Vous mesurez l’activité de la lactase dans des conditions de pH et de température bien définies.
Le substrat utilisé est l’ONPG. Il est transformé par la lactase en ONP, dont on mesure l’absorbance à
420 nm pour suivre la réaction enzymatique. La mesure est effectuée après 2 min de réaction. On teste
ensuite l’effet d’un inhibiteur, le lactose (à une concentration de 10 µmol/L, Ki = 5 µmol/L), sur la
réaction.
Après avoir tracé 1/V = f(1/[S]), vous obtenez l’équation de droite suivante dans les conditions sans
inhibiteur : y = 3x + 0,02
(les vitesses sont exprimées en µmol/L/min et la concentration en substrat en µmol/L).
Répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. D’après l’équation de Lineweaver et Burk obtenue, Vmax est égale à 50 µmol/L
B. D’après l’équation de Lineweaver et Burk obtenue, Km est égal à 150 µmol/L
C. Le lactose va agir comme un inhibiteur compétitif de la lactase lorsque l’ONPG est utilisé comme
substrat
D. À partir du lactose, du glucose et du fructose seront formés sous l’action de la lactase
E. En présence de lactose à une concentration de 10 µmol/L, le Km apparent de la lactase pour l’ONPG
sera diminué d’un facteur 5 par rapport au Km.
Réponses justes : B, C.
A. Faux. D’après l’équation de Lineweaver et Burk obtenue, Vmax est égale à 50 µmol/L/min. D’après l’équation
de la courbe, l’ordonnée à l’origine est égale à 0,02. Or l’ordonnée à l’origine correspond à 1 / Vmax dans la
représentation de de Lineweaver et Burk. Donc 1 / Vmax = 0,02, soit Vmax = 1 / 0,02 = 50 µmol/L/min.
B. Vrai. D’après l’équation de la courbe, le coefficient directeur est égal à 3. Or le coefficient directeur
correspond à Km / Vmax dans la représentation de de Lineweaver Burk. Donc Km / Vmax = 3, soit Km / 50 =
3, soit Km = 3 x 50 = 150 µmol/L.
D. Faux. À partir du lactose, du glucose et du galactose seront formés sous l’action de la lactase.
E. Faux. En présence de lactose à une concentration de 10 µmol/L, le Km apparent de la lactase pour l’ONPG
sera augmenté d’un facteur 3 par rapport au Km.
Kmapp = Km x (1 + ([I] / Ki)), d’où Kmapp = 150 x (1 + (10 / 5)) = 150 x 3 = 450 µmol/L.

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Q46. À propos du motif moléculaire ci-dessous, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Il peut se retrouver dans le glycogène

B. Il peut se retrouver dans l’amidon
C. C’est un polyose à base d’un L-hexose
D. Il possède des liaisons alpha (1-4) osidiques
E. S’il se répète n fois (n = 10), il peut faire virer la coloration du Lugol en bleu
Réponses justes : A, B, D, E.
C. Faux. C’est un polyose à base d’un D-hexose.
Q47. À propos de la glucoronoconjugaison, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est réalisée grâce à l’acide L-ascorbique
B. Elle est impliquée dans la disparition progressive des ecchymoses
C. Elle rend plus lipophile la bilirubine provenant de l’hème dégradé
D. Elle permet la formation d’un éther oxyde en présence de phénol
E. Elle se fait dans la mitochondrie de la cellule hépatique
A. Faux. Elle est réalisée grâce à l’acide D-δ-glucuronique.
C. Faux. Elle rend plus hydrophile la bilirubine (lipophile) provenant de l’hème dégradé.
E. Faux. Elle se fait dans le réticulum endoplasmique de la cellule hépatique.
Q48. Le cartilage est un tissu complexe, qui contient : dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses,
A. Du muramyl-peptide
B. De l’héparine
C. De la chondroïtine sulfate
D. Une molécule qui se laisse hydrolyser par la hyaluronidase
E. De la core protéine fixée par une liaison covalente à la molécule décrite en « D »
A. Faux. Le peptidoglycane contient du muramyl-peptide (MurANAc, NAM, Y).
B. Faux.
D. Vrai. Acide hyaluronique.
E. Faux. De la core protéine fixée par une liaison non-covalente à la molécule décrite en « D ».

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Q49. Concernant les homopolysaccharides, indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. L’amidon est composé d’amylopectine et d’alpha-amylose
B. L’alpha-amylose est un polymère ramifié formé par l’association de molécules de glucose reliées entre
elles par des liaisons béta 1->4
C. L’amylopectine est un polymère ramifié formé par l’association de molécules de glucose reliées entre
elles par des liaisons alpha 1->4
D. La cellulose est un polymère ramifié formé par l’association de molécules de N-acétylglucosamine
reliées entre elles par des liaisons béta 1->4
E. Le glycogène représente la forme de mise en réserve des molécules de glucose chez l’Homme
Réponses justes : A, C, E.
B. Faux. L’alpha-amylose est un polymère non-ramifié formé par l’association de molécules de glucose reliées
entre elles par des liaisons alpha 1->4.
C. Vrai. Et alpha 1->6.
D. Faux. La cellulose est un polymère linéaire formé par l’association de molécules de β-D-Glucose reliés
entre eux par des liaisons béta 1->4.
Q50. À propos des propriétés physico-chimiques des lipides et de leurs rôles dans l’organisme humain,
dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les molécules lipidiques comportent toutes une partie apolaire
B. Les molécules lipidiques complexes sont polymériques comme les glucides complexes
C. Les molécules lipidiques jouent soit un rôle structural, soit un rôle de réserve énergétique
D. Les molécules lipidiques ne contiennent que des atomes de carbone et d’hydrogène
E. Quand une molécule lipidique contient plusieurs liaisons insaturées, elles sont toujours en position
conjuguées
Réponses justes : A, C.
B. Faux. Les molécules lipidiques complexes ne sont pas polymériques comme les glucides complexes. C’est
un assemblage de plusieurs éléments simples mais pas de façon répétée.
D. Faux. Les molécules lipidiques contiennent d’autres atomes que du carbone et de l’hydrogène (oxygène,
phosphate, azote).
E. Faux. Quand une molécule lipidique contient plusieurs liaisons insaturées, elles sont toujours en position
malonique.
Q51. À propos des acides gras saturés, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides gras saturés ont un nombre de carbone inférieur à 18
B. Les fonctions carboxyliques des acides gras saturés ne sont jamais ionisées car elles ne sont jamais
en contact avec les milieux aqueux biologiques
C. Les acides gras saturés sont synthétisés dans les cellules humaines par un complexe enzymatique qui
utilise des molécules à 2 ou 3 carbones liées à du Co-enzyme A
D. La synthèse des acides gras saturés ne nécessite pas d’énergie
E. La synthèse des acides gras saturés utilise comme co-enzymes du FAD/FADH2
Réponse juste : C.
A. Faux. Les acides gras saturés ont un nombre de carbone pair compris entre 4 et 24.
B. Faux. Les fonctions carboxyliques des acides gras saturés peuvent être ionisées car elles peuvent être en
contact avec les milieux aqueux biologiques (tube digestif).
D. Faux. La synthèse des acides gras saturés nécessite de l’énergie.
E. Faux. La synthèse des acides gras saturés utilise comme co-enzymes du NADP+/NADPH,H+. La β-oxydation
(dégradation) des acides gras saturés utilise comme co-enzymes du FAD/FADH2 et du NAD+/NADH,H+.

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Q52. À propos des acides gras polyinsaturés, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. On distingue 3 séries d’acides gras insaturés ω-9, ω-6 et ω-3 dont l’organisme humain doit se procurer
les acides gras précurseurs (les plus courts) dans l’alimentation
B. Les acides gras précurseurs des séries ω-6 et ω-3 sont des acides gras à 18 carbones et 2 doubles
liaisons
C. La synthèse des acides gras polyinsaturés dans les cellules humaines, à partir des précurseurs dans
chacune des 3 séries ω-9, ω-6 et ω-3 utilise deux désaturases différentes, les Δ6- et Δ5-désaturases.
Les étapes catalysées par ces désaturases ne nécessitent pas d’énergie
D. La synthèse des acides gras polyinsaturés dans les cellules humaines, à partir des précurseurs dans
chacune des 3 séries ω-9, ω-6 et ω-3 utilise des élongases. Les réactions catalysées par les élongases
ne nécessitent pas d’énergie
E. Les neurones humains synthétisent le DHA grâce à l’expression d’une Δ4-désaturase
Réponse juste : C.
A. Faux. On distingue 2 séries d’acides gras insaturés ω-6 et ω-3 dont l’organisme humain doit se procurer les
acides gras précurseurs (les plus courts) dans l’alimentation. La série ω-9 n’est pas indispensable.
B. Faux. Les acides gras précurseurs des séries ω-6 sont des acides gras à 18 carbones et 2 doubles liaisons.
Les acides gras précurseurs des séries ω-3 sont des acides gras à 18 carbones et 3 doubles liaisons.
D. Faux. La synthèse des acides gras polyinsaturés dans les cellules humaines, à partir des précurseurs dans
chacune des 3 séries ω-9, ω-6 et ω-3 utilise des élongases. Les réactions catalysées par les élongases
nécessitent de l’énergie (comme la synthèse des acides gras saturés par la FAS).
E. Faux. Les neurones humains synthétisent le DHA sans l’expression d’une Δ4-désaturase. Les mammifères
ne possèdent pas de Δ4-désaturase (autre voie de synthèse).
Q53. À propos des triglycérides, de leurs propriétés physicochimiques et de leurs rôles dans
l’organisme humain, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les triglycérides sont des molécules apolaires et hydrophobes
B. Les triglycérides trouvés dans les huiles sont plus insaturés que ceux des beurres et saindoux ce qui
explique l’état de ces huiles à température ambiante
C. Les acides gras des triglycérides permettent de fournir de l’énergie par la β-oxydation dans les
peroxysomes
D. Le glycérol des triglycérides après dégradation des acides gras par la β-oxydation ne permet pas de
fournir d’énergie
E. Le rendement énergétique de la dégradation d’une molécule de glucose est plus élevé que celui d’un
acide palmitique
Réponses justes : A, B.
C. Faux. Les acides gras des triglycérides permettent de fournir de l’énergie par la β-oxydation dans les
mitochondries.
D. Faux. Le glycérol des triglycérides après dégradation des acides gras par la β-oxydation permet de fournir
de l’énergie (formation de coenzymes réduits + rejoint la glycolyse).
E. Faux. Le rendement énergétique de la dégradation d’une molécule de glucose est moins élevé que celui
d’un acide palmitique (β-oxydation : 129 ATP ; glycolyse : 38 ATP).

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Q54. À propos du cholestérol et de ses dérivés estérifiés, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
Une seule solution est vraie
A. Le cholestérol est une molécule composée de 4 cycles aromatiques comportant des liaisons insaturées
conjuguées
B. La seule réaction thermodynamiquement irréversible de la voie de synthèse du cholestérol intervient
dans les étapes finales de cette synthèse
C. La chaine ramifiée branchée sur le cycle D de la molécule de cholestérol confère une forte
hydrophobicité à la molécule de cholestérol
D. La chaine ramifiée branchée sur le cycle D de la molécule de cholestérol permet la formation des esters
de cholestérol
E. On trouve des esters de cholestérol dans la monocouche de surface des lipoprotéines
Réponse juste : C.
A. Faux. Le cholestérol est une molécule composée d’un noyau stérol composé de 4 cycles aromatiques
comportant une liaison insaturée.
B. Faux. La seule réaction thermodynamiquement irréversible de la voie de synthèse du cholestérol intervient
dans les étapes initiales de cette synthèse (3ème étape).
C. Vrai. Mais également le noyau stérol.
D. Faux. Le groupement OH en position C3β branché sur le cycle A de la molécule de cholestérol permet la
formation des esters de cholestérol.
E. Faux. On trouve du cholestérol non-estérifié dans la monocouche de surface des lipoprotéines. On trouve
des esters de cholestérol à l’intérieur des lipoprotéines.
Q55. À propos des glycérophospholipides, et de leurs rôles dans les membranes cellulaires, dites si les
propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les têtes polaires des glycérophospholipides comportent toutes une molécule d’alcool en outre du
groupe phosphate
B. Les glycérophosphoinositides sont une classe de glycérophospholipides comportant une molécule
d’hexa-alcool linéaire dans leur structure
C. Les glycérophosphoinositides sont une classe de glycérophospholipides qui peuvent être les substrats
de kinases
D. Les glycérophosphoinositides sont une classe de glycérophospholipides qui sont répartis de façon
égale entre les deux feuillets des membranes plasmiques des cellules vivantes
E. Les glycérophosphatildylcholines sont une classe de glycérophospholipides portant une charge globale
négative
Réponse juste : C.
A. Faux. Les têtes polaires des glycérophospholipides comportent majoritairement une molécule d’alcool en
outre du groupe phosphate. Exception de l’acide phosphatidique qui ne possède pas d’alcool, juste un
phosphate.
B. Faux. Les glycérophosphoinositides sont une classe de glycérophospholipides comportant une molécule
d’hexa-alcool cyclique dans leur structure.
D. Faux. Les glycérophosphoinositides sont une classe de glycérophospholipides qui sont répartis dans le
feuillet interne des membranes plasmiques des cellules vivantes.
E. Faux. Les glycérophosphatildylcholines sont une classe de glycérophospholipides portant une charge
globale neutre.

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Q56. À propos des sphingolipides, de leur structure et de leurs rôles dans l’organisme humain, dites si
les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les sphingolipides ne contiennent jamais de groupe phosphate
B. Les sphingolipides sont composés d’un céramide et d’une tête polaire
C. Le cholestérol non-estérifié entre, dans les membranes plasmiques, en interaction hydrophobe avec
l’acide gras saturé des sphingolipides et limite l’amplitude de son mouvement et donc la fluidité
membranaire
D. Les sphingomyélinases hydrolysent la liaison aminoester entre la sphingosine et l’acide gras des
sphingolipides
E. Certaines sphingomyélinases utilisent comme substrat les sphingoglycolipides
A. Faux. Les sphingolipides ne contiennent majoritairement pas de groupe phosphate. Exception de la
sphingomyéline.
D. Faux. Les céramidases hydrolysent la liaison aminoester entre la sphingosine et l’acide gras des
sphingolipides. Les sphingomyélinases hydrolysent la liaison ester entre le céramide et la tête polaire des
sphingolipides.
E. Faux. Jamais mentionné dans le cours.
Q57. À propos des protéines membranaires, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les protéines membranaires intrinsèques comportent des domaines en hélice α qui traversent la
membrane
B. Certaines protéines sont ancrées dans les membranes grâce à un acide stéarique dont la fonction
carboxylique est estérifiée avec la fonction amine d’une lysine
C. Certaines protéines sont ancrées dans les membranes grâce à un acide palmitique dont la fonction
carboxylique est estérifiée avec une sérine ou une thréonine
D. Certaines protéines ancrées dans une membrane grâce à la présence d’un acide palmitique peuvent
être libérées par l’action d’une thioestérase
E. L’association avec un phospholipide permet la liaison de certaines protéines extrinsèques à la
membrane plasmique des neurones
Réponses justes : A, C, D, E.
B. Faux. Pas d’histoire d’acide stéarique et de lysine.
E. Vrai. Ancre glypiée avec la protéine du prion.
Q58. Concernant les lipides, indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les sphingomyélines sont des phospholipides caractérisés par un squelette glycérol
B. Les triglycérides sont des lipides extrêmement hydrophobes
C. Les glycérophospholipides sont des constituants de la membrane
D. La nature de l’amino-alcool présent dans la tête polaire des glycérophospholipides peut varier
E. Les sphingolipides sont répartis de façon uniforme dans les membranes
A. Faux. Les sphingomyélines sont des phospholipides caractérisés par un squelette sphingosine
(sphingolipide). .
D. Faux. La nature du phospho-alcool présent dans la tête polaire des glycérophospholipides peut varier.
L’amino-alcool fait référence à la sphingosine des sphingolipides.
E. Faux. Item trop général, il doit bien y avoir des exceptions : comme la sphingomyéline qui est majoritairement
présente dans le feuillet externe, ou ce qu’indique un schéma, ou l’histoire des radeaux lipidiques.

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Q59. À propos des fonctions cellulaires de la vitamine A et de la vitamine D, dites si les propositions
suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le rétinal all-trans se lie aux récepteurs nucléaires RAR
B. L’exposition de la peau à la lumière permet de transformer le 7-déhydrocholestérol en cholecalciférol
C. Le 25 alpha hydroxycholecalciférol est transformé en 1,25 alpha di- hydroxycholecalciférol au niveau
du rein
D. Les récepteurs nucléaires RXR peuvent former des hétérodimères avec le VDR
E. L’acide rétinoïque 11-cis se lie à l’opsine
A. Faux. L’acide rétinoïque all-trans se lie aux récepteurs nucléaires RAR.
E. Faux. Le rétinal 11-cis se lie à l’opsine
Q60. À propos des folates, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le 5-fluoro uracile (5-FU) est un inhibiteur de la 5-méthyl tétrahydrofolate réductase (MTHFR)
B. Le méthotrexate est un inhibiteur de la dihydrofolate réductase (DHFR)
C. L’hydroxy-méthyl tétrahydrofolate est un co-substrat impliqué dans l’interconversion entre la glycine et
la sérine
D. Le méthylène-tétrahydrofolate est le co-substrat de la méthionine synthase
E. Les folates transportent / échangent des groupements monocarbones
Réponses justes : B, C, E.
A. Faux. Le 5-fluoro uracile (5-FU) est un inhibiteur de la thymidylate synthétase. Pas d’inhibiteur pour la
Méthylène THF Réductase (MTHFR).
D. Faux. La méthylcobalamine est le co-substrat de la méthionine synthase. A la limite, le méthyl-
tétrahydrofolate est le co-substrat de la méthionine synthase.
Q61. À propos de la vitamine B2 (riboflavine), dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Les coenzymes flaviniques comportent du ribitol et un noyau flavine
B. La flavine mononucléotide (FMN) est un groupement prosthétique du complexe II de la chaine
respiratoire qui catalyse la réduction du furamate en succinate
C. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est le coenzyme de l’acyl-Coenzyme A déshydrogénase
D. Les électrons échangés par le FADH2 ont une moins bonne valeur énergétique que ceux échangés par
le NADH,H+
E. Les électrons du FADH2 cytoplasmique sont transférés dans la mitochondrie par une navette
Réponses justes : A, C, D.
B. Faux. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est un groupement prosthétique du complexe II de la chaine
respiratoire qui catalyse la réduction du furamate en succinate (plutôt l’oxydation du succinate en fumarate). La
flavine mononucléotide (FMN) est un groupement prosthétique du complexe I de la chaine respiratoire.
E. Faux. Les électrons du NADH, H+ cytoplasmique sont transférés dans la mitochondrie par une navette.

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Q62. À propos de la chaine respiratoire, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La NADH,H+ CoQ réductase est un complexe enzymatique de la chaine respiratoire qui transporte les
électrons apportés par le NAD+ vers le coenzyme Q
B. Les électrons apportés par le FADH2 migrent successivement dans les complexes 2, 3 et 4 dans leur
parcours de la chaine respiratoire
C. La succinate déshydrogénase est une enzyme commune au cycle de Krebs et au complexe 2 de la
chaine respiratoire
D. Les complexes 1, 3 et 4 de la chaine respiratoire sont transmembranaires et permettent le pompage
de protons vers l’espace inter-membranaire
E. L’énergie produite par le transport des électrons du NADH,H + mitochondrial dans la chaine respiratoire
permet la synthèse de 3 ATP
Réponses justes : B, C, D, E.
A. Faux. La NADH,H+ CoQ réductase est un complexe enzymatique de la chaine respiratoire qui transporte les
électrons apportés par le NADH, H+ vers le coenzyme Q.
Q63. À propos de la synthèse d’ATP, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La synthèse d’ATP à partir d’ADP est une réaction exergonique qui produit 7,3 kcal/mol
B. Les substrats nécessaires à la synthèse de l’ATP sont l’ADP3-, l’orthophosphate (Pi2-) et un proton H+
C. Les protons apportés par les coenzymes réduits FADH 2 et NADH,H+ dans les complexes 1 et 2 de la
chaine respiratoire sont pompés dans l’espace inter membranaire mitochondrial
D. La partie F0 de l’ATP synthétase participe au passage et à la régulation des flux des protons
nécessaires à la synthèse de l’ATP au niveau de la partie F1
E. L’exportation de l’ATP produit par la mitochondrie a un coût énergétique supérieur à celui de sa
synthèse
A. Faux. La synthèse d’ATP à partir d’ADP est une réaction endergonique qui nécessite 7,3 kcal/mol.
C. Faux. Les protons apportés par les coenzymes réduits FADH 2 et NADH,H+ dans les complexes 1 et 2 de la
chaine respiratoire ne correspondent pas à ceux qui sont pompés dans l’espace inter membranaire
mitochondrial. Il faut faire la distinction entre les protons libérés / réintroduits et les protons pompés. De plus, le
complexe 2 ne pompe pas de protons.
E. Faux. L’exportation de l’ATP produit par la mitochondrie a un coût énergétique inférieur mais non-
négligeable à celui de sa synthèse.

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Q64. À propos des 2 molécules « X » et « Y » ci-dessous, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
A. « X » est la cytosine, « Y » la thymidine

B. Si « X » est remplacé par « Y » dans l’ADN c’est une mutation ponctuelle
C. « X » est la cytosine, « Y » l’uracile
D. La molécule « Y » n’est jamais trouvée dans l’ADN
E. Si « Y » se forme dans l’ADN, lors de la réplication suivante il y aura une transition de bases dans l’ADN
néosynthétisé
A. Faux. « X » est la cytosine, « Y » l’uracile.
D. Faux. La molécule « Y » est rarement trouvée dans l’ADN (désoxyuridine).
Q65. À propos de la formule ci-dessous, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle représente le benzo(a)pyrène

B. Elle représente le diolépoxybenzo(a)pyrène
C. Elle représente l’adduit covalent à la guanine du benzo(a)pyrène métabolisé
D. Elle représente un adduit que l’on peut isoler de l’ADN chez les fumeurs de tabac
E. Elle représente un complexe de demi-vie supérieure à 10 ans dans le poumon humain
A. Faux. Elle représente le diolépoxybenzo(a)pyrène (OH = forme métabolisée).

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Q66. À propos de la substance représentée par la formule ci-dessous, dites si les propositions
A. Elle peut être isolée lors de l’étude de la cancérogenèse cutanée

B. C’est un dimère de purines
C. Elle n’introduit pas de rigidité supplémentaire dans la molécule d’ADN
D. Elle n’est pas dérivée du cyclobutane
E. Elle se forme après action des UV sur l’ADN des kératinocytes
B. Faux. C’est un dimère de pyrimidines (T – 1 cycle).
C. Faux. Elle introduit une rigidité supplémentaire dans la molécule d’ADN.
D. Faux. Elle est dérivée du cyclobutane.

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Q67. À propos de ces 2 courbes d’absorbance relative d’acides nucléiques en fonction de la

température (la flèche représente les températures croissantes en degrés Celcius), dites si les
A. La courbe sigmoïde représente de l’ARN

B. La droite représente de l’ARN présentant quelques segments complémentaires
C. L’aspect sigmoïde de la courbe n’a rien à voir avec les liaisons de type « hydrogène »
D. La valeur du Tm n’est pas fonction du (C+G)%
E. Le point d’inflexion de la courbe sigmoïde correspond à la présence de 50% d’ADN simple brin et de
50% d’ADN double brin
A. Faux. La courbe sigmoïde représente de l’ADN (double brin → simple brin). La courbe plate représente de
l’ARN.
C. Faux. L’aspect sigmoïde de la courbe est en lien avec la rupture des liaisons de type « hydrogène ».
D. Faux. La valeur du Tm est fonction du (C+G)%.

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Q68. À propos du schéma ci-dessous d’un acide nucléique simple brin dont seul le glucide est
partiellement numéroté, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses (Pu= Purine, Py=
Pyrimidine) :
A. C’est un ADN
B. Le glucide est du fructose
C. La liaison du phosphate se fait avec les 3’-OH et 5’-OH du glucide
D. Le phosphate entouré engage une liaison phosphodiester
E. La liaison entre le carbone noté 1’ et la base Pu est une liaison N-glycosidique
A. Faux. C’est un ARN (présence du 2’-OH).
B. Faux. Le glucide est du ribose (pentose).
Q69. À propos de l’extraction des ADN par les solvants, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses,
A. Le SDS est un détergent permettant l’émulsion des lipides
B. La protéinase K est une hydrolase
C. Les protéines se retrouvent dans la phase aqueuse
D. L’ADN précipite mieux en présence de NaCl
E. L’ADN se retrouve dans la phase inférieure organique
Réponse juste : B.
A. Faux. Le SDS est un détergent permettant la désorganisation / destruction des membranes. Le phénol /
chloroforme permet l’émulsion des lipides.
C. Faux. Les protéines se retrouvent dans l’interphase. L’ADN se retrouve dans la phase aqueuse.
D. Faux. L’ADN précipite mieux en présence d’acétate d’ammonium.
E. Faux. L’ADN se retrouve dans la phase supérieure aqueuse. Les lipides membranaires se retrouve dans
la phase inférieure organique.

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Q70. À propos des télomères, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les microsatellites sont à localisation préférentiellement télomérique

B. La télomérase est un complexe enzymatique qui utilise une matrice d’ADN
C. La double activité polymérase/translocase de la télomérase permet la synthèse d’hexanucléotides
D. La synthèse du brin télomérique 3’-5’ est réalisée par l’ARN polymérase II
E. La longueur des télomères est augmentée au cours du vieillissement
Réponse juste : C.
A. Faux. Les minisatellites sont à localisation préférentiellement télomérique. Les microsatellites sont à
localisation dispersée dans le génome.
B. Faux. La télomérase est un complexe enzymatique qui utilise une matrice d’ARN.
D. Faux. La synthèse du brin télomérique 3’-5’ est réalisée par l’ADN polymérase α.
E. Faux. La longueur des télomères est diminuée au cours du vieillissement.
Q71. La réplication de l’ADN des cellules procaryotes est réalisée au niveau de réplicons, dites si les
A. L’hélicase est une topoisomérase
B. Le primosome comporte des protéines dna B et dna C
C. Le brin continu est synthétisé par lecture du brin 2’-5’
D. L’ADN polymérase III permet la synthèse du brin continu et du brin discontinu
E. Le taux d’erreur de la réplication par l’ADN polymérase III est de 1 sur 108 bases incorporées
C. Faux. Le brin continu est synthétisé par lecture du brin 3’-5’.
E. Faux. Le taux d’erreur de la réplication par l’ADN polymérase III est de 1 sur 104 bases incorporées. Après
réparation (proof reading), le taux d’erreur est de 1 sur 108 bases incorporées.
Q72. À propos des altérations de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’augmentation de la température favorise les liaisons N-glycosidiques
B. La méthylation favorise la désamination de l’adénine
C. Les ultraviolets conduisent à la formation de cyclobutyles par pontage covalent entre deux noyaux de
thymidine
D. Les altérations de l’ADN produites par les ultraviolets sont réparées par un système spécifique
E. Les espèces radicalaires (radicaux libres) peuvent produire de la 8 oxo-guanine
A. Faux. L’augmentation de la température favorise la rupture des liaisons N-glycosidiques.
B. Faux. Rien à voir.
D. Vrai. Système UVR.

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Q73. À propos des modifications épigénétiques de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
A. La méthylation de l’ADN se produit sur la cytosine avec production de 5-méthylcytosine, uniquement
lorsque la cytosine est suivie d’une guanine (CpG) ; elle peut se faire sur des CpG isolés ou sur des
ilôts de plusieurs CpG
B. La S-adénosyl homocystéine est le seul substrat utilisé comme donneur de groupement méthyle par
les DNA méthyltransférases pour la méthylation des CpG
C. La DNMT1 reconnait préférentiellement l’ADN non méthylé
D. Les DNMT3 a et b réalisent préférentiellement la méthylation de novo de l’ADN
E. La méthylation est plus fréquente dans les promoteurs que dans les régions répétées de l’ADN
Réponses justes : A, D.
B. Faux. La S-adénosyl méthionine (SAM) est le seul substrat utilisé comme donneur de groupement méthyle
par les DNA méthyltransférases pour la méthylation des CpG. La S-adénosyl homocystéine est le produit de la
réaction après méthylation des CpG par les DNA méthyltransférases.
C. Faux. La DNMT1 reconnait préférentiellement l’ADN hémi-méthylé. La DNMT3A et 3B reconnait
préférentiellement l’ADN non méthylé.
E. Faux. La méthylation est plus fréquente dans les régions répétées (LINE, SINE) de l’ADN que dans les
promoteurs.
Q74. À propos de la réparation de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La réplication de l’ADN comporte une étape de correction de ses propres erreurs
B. L’ADN polymérase alpha possède une activité nucléasique qui lui permet de corriger ses propres
erreurs
C. Le recrutement de l’ADN polymérase delta-epsilon sur l’ADN met en jeu une protéine appelée PCNA
(proliferator cell nuclear antigen)
D. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu l’excision d’un hexanucléotide sur le brin lésé
pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase
E. Le système de réparation « Mismatch Repair » répare l’ADN sur une longueur qui peut atteindre 7
paires de base. Il met en jeu l’ADN polymérase gamma
B. Faux. L’ADN polymérase alpha ne possède pas une activité nucléasique qui lui permet de corriger ses
propres erreurs.
D. Faux. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu l’excision d’une séquence de 21 nts sur le
brin lésé pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase.
E. Faux. Le système de réparation « Mismatch Repair » répare l’ADN sur une longueur qui peut atteindre 16
paires de base. Il met en jeu l’ADN polymérase delta / epsilon.

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Q75. À propos de la séquence d’ADN d’un brin sens codant 2 acides aminés : 5’ CAG TCA 3’, répondez
par vrai ou faux aux items suivants :
A. La séquence du brin d’ADN anti-sens est 5’ TGA CTG 3’
B. La séquence de l’ARNm obtenu après transcription est 5’ CAG UGA 3’
C. Les séquences des anticodons des ARN de transfert (ARNt) sont 3’ GUC 5’ et 3’ AGU 5’
D. Les acides aminés codés par cet ADN sont transférés sur les ARNt correspondants par la même
aminoacyl-ARNt synthétase
E. Cet ADN code les acides aminés Glutamine et Sérine
Brin sens : 5’ CAG TCA 3’
Brin anti-sens : 3’ GTC AGT 5’ (5’ TGA CTG 3’)
B. Faux. La séquence de l’ARNm obtenu après transcription est 5’ CAG UCA 3’.
C. Vrai. Brin sens : 5’ CAG 3’ 5’UCA 3’
Anticodons (ARNt) : 3’ GUC 5’ 3’AGU 5’
D. Faux. Les acides aminés codés par cet ADN sont transférés sur les ARNt correspondants par deux
aminoacyl-ARNt synthétase différentes. Codon CAG = Gln ; Codon UCA = Ser. Règle : 1 acide aminé = 1
aminoacyl-ARNt synthétase spécifique.
Q76. À propos du schéma ci-dessous représentant l’action de la RNA polymérase, répondez par vrai ou
faux aux items suivants :
A. Le chiffre 1 indique une extrémité 5’

B. Le chiffre 2 indique une extrémité 3’
C. Le chiffre 3 indique le brin codant
D. Le chiffre 4 indique une extrémité comportant 3 groupements phosphate attachés à un ribose
E. La séquence sur le brin d’ADN du haut correspondant au segment hexanucléotidique indiqué dans le
schéma est : 5’ CTAGTA 3’
A. Faux. Le chiffre 1 indique une extrémité 3’ (brin transcrit).
B. Vrai. L’ARNm est transcrit dans le sens 5’→3’.
C. Faux. Le chiffre 3 indique le brin transcrit.
D. Vrai. Extrémité 5’-PPP de l’ARNm.
E. Faux. La séquence sur le brin d’ADN du haut (brin codant) correspondant au segment hexanucléotidique
indiqué dans le schéma est : 3’ CTAGTA 5’.
Brin transcrit : 3’ TACTAG 5’
Brin codant (haut) : 5’ ATGATC 3’ (3’ CTAGTA 5’)

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Q77. Une compagnie pharmaceutique a mis sur le marché un nouvel antibiotique qui inhibe la synthèse
protéique chez les bactéries. Quand l’antibiotique est rajouté à un système de synthèse protéique in
vitro qui traduit la séquence AUGUUUUUUUAG seul le dipeptide Met-Phe est formé. Parmi les étapes
suivantes de la traduction, quelle est celle qui est le plus probablement inhibée par cet antibiotique ?
Répondez par vrai ou faux aux items suivants (Une seule réponse est vraie)
A. L’initiation
B. La fixation de l’ARNt chargé sur le site A du ribosome
C. L’activité peptidyltransférase
D. La translocation du ribosome
E. La terminaison
Réponse juste : D.
Puisque la traduction s’arrête à 2 acides aminés, cela signifie que Met a bien été incorporée et donc que
l’initiation a pu se dérouler. Puisque le 2ème acide aminé (Phe – codon UUU) a pu être incorporé, cela signifie
que l’ARNt s’est fixé dans le site A du ribosome et que la liaison peptidique a pu être créée et donc que le début
de l’élongation a pu se dérouler. Puisque le 3ème acide aminé n’a pas pu être incorporé, cela signifie que la fin
de l’élongation n’a pas pu se dérouler, or après la formation de la liaison peptidique il faut que la petite sous-
unité soit transloquée pour rejoindre la grande sous-unité (grâce à l’hydrolyse du GTP par EF-2). C’est donc
cette étape de translocation du ribosome qui a buggé.

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Q78. Considérons le brin codant du gène X ci-dessous : le promoteur est indiqué en gras et entre
parenthèses, le site d’initiation de la transcription est indiqué en gras et entre crochets et le codon de
début de la traduction est indiqué en gras et souligné, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. L’hexanucléotide 5’ GGAACC 3’ s’hybride sur le promoteur

B. Les 6 premiers nucléotides du transcrit primaire correspondant au gène X sont : 5’ AUCCGU 3’
C. Les 6 premiers nucléotides de l’ARNm correspondant au gène X sont (sans prendre en compte la
coiffe) : 5’ UAGGCU 3’
D. Les 2 premiers acides aminés de la protéine codée par le gène X sont la Sérine et la Valine
E. Si le trinucléotide 5’ TGT 3’ était inséré immédiatement après le site d’initiation de la transcription et si
l’ARNm était traduit, la protéine obtenue aurait une taille plus grande que la protéine normale
A. Vrai. Séquence proposée : 5’ GGAACC 3’
Séquence à trouver : 3’ CCTTGG 5’ (5’ GGTTCC 3’).
B. Faux. Les 6 premiers nucléotides du transcrit primaire correspondant au gène X sont : 5’ UAGGCU 3’.
L’ARNm (ou transcrit primaire) commence au site d’initiation de la transcription (T) et a la même séquence que
le brin codant (T→U).
C. Vrai. Cf B. L’ARNm et le transcrit primaire possèdent le même début de séquence (5’-UTR).

D. Vrai. En partant du principe que Met est par la suite enlevée (comme dit dans le cours).
E. Faux. Une mutation avant le site d’initiation de la traduction ATG (5’-UTR) n’a pas d’impact sur la traduction
et donc la longueur de la protéine, sachant que la traduction ne démarrera qu’à partir de l’ATG.

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Q79. La protéine « PaceSortine » est composée de 83 acides aminés. Elle est codée par un gène qui
contient 2 exons : l’exon 1 a une taille de 170 pb et l’exon 2 a une taille de 320 pb. Les 2 exons sont
séparés par un intron qui a une taille de 173 pb et qui commence après le codon qui code l’acide aminé
n°31, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Le gène de la « PaceSortine », en faisant abstraction des régions régulatrices, a une taille de 490 paires
de bases
B. Le transcrit primaire de la « PaceSortine » a une taille de 663 nucléotides
C. L’ARNm de la « PaceSortine » a une taille de 249 nucléotides
D. L’ARNm de la « PaceSortine » contient une région 5’ non traduite de 77 nucléotides
E. L’ARNm de la « PaceSortine » contient une région 3’ non traduite de 164 nucléotides
Réponses justes : B, D, E.
A. Faux. Le gène de la « PaceSortine », en faisant abstraction des régions régulatrices, a une taille de 663
paires de bases. Il ne faut pas oublier de compter l’intron qui fait partie du gène. De plus, sachant que l’on doit
faire abstraction des régions régulatrices, cela signifie qu’il ne faut pas compter le promoteur mais partir du site
d’initiation de la transcription +1.
B. Vrai. La taille du transcrit primaire est la même que celle du gène en ne comptant pas les régions régulatrices
du gène.
C. Faux. L’ARNm de la « PaceSortine » a une taille de 490 nucléotides. La région codante (ARNm sans les
UTR) de la « PaceSortine » a une taille de 249 nucléotides.
DE. Vrai. En utilisant la règle de 1 codon (3 nts) = 1 acide aminé, on peut retrouver les tailles des régions
codantes et donc les tailles des UTR.

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Q80. Considérons la figure ci-dessous représentant une portion d’ARNm en cours de traduction (les
ribosomes n’ont pas été dessinés, aa= acide aminé), répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Les nucléotides XYZ de l’ARNt n+3 sont : 5’ UGC 3’, respectivement

B. Le polypeptide formé des résidus n à n+3, a la composition suivante : thr-tyr-phe-ala
C. L’extrémité N-terminale du polypeptide est du côté gauche
D. L’acide aminé n+3 est attaché à l’ARNt par une liaison ester 3’
E. Le polypeptide formé des aminoacides n à n+3 est le produit d’un gène dont le brin d’ADN transcrit a
la séquence suivante : 5’ TGC AAA GTA CGT 3
Réponses justes : A, B, C, D, E.
A. Vrai. L’appariement entre codon (5’ GCA 3’) et anticodon (5’ UGC 3’) doit être antiparallèle et
complémentaire.
B. Vrai. Il faut retrouver le cadre de lecture (lecture 3 nts par 3 nts ; codon par codon) : On se fie à l’appariement
des ARNt dont les séquences anticodon respecte le cadre de lecture.

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C. Vrai. La traduction se déroule dans le sens N-ter → C-ter. La traduction allant ici de gauche à droite,
l’extrémité gauche correspond bien à l’extrémité N-ter.
D. Vrai. Mécanisme de fixation des acides aminés sur les ARNt.
E. Vrai. Le brin transcrit correspond au brin antiparallèle et complémentaire du brin codant (ou de l’ARNm
puisque l’ARNm est identique en orientation et séquence (U→T) par rapport au brin codant).

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II. AC de 2019-2020
Q34. Au cas où l’électrophorèse SDS-PAGE d’une protéine fait apparaître une seule bande de masse
moléculaire estimée à 80 kD, dites si les hypothèses suivantes sont vraies ou fausses :
A. La protéine native est forcément monomérique.
B. La protéine native peut avoir une masse moléculaire de 160 kD.
C. Si la protéine native est monomérique, une électrophorèse SDS PAGE réalisée sans β-mercapto
éthanol donnera le même résultat.
D. La protéine native ne contient pas de ponts disulfures.
E. La protéine native peut être constituée de 2 sous-unités protéiques de 40 kD chacune.
A. Faux. La protéine native peut être monomérique. Une seule bande n’est pas forcément égale à une seule
sous-unité.
B. Vrai. C’est possible si la protéine contient 2 sous-unités de 80 kD dans la même bande.
C. Vrai. Car en ayant une seule sous-unité, le β-mercapto éthanol ne cassera pas de pont disulfure reliant 2
sous-unités.
D. Faux. La protéine native peut contenir ou pas des ponts disulfures. Du β-mercapto éthanol n’ayant pas été
rajouté, on ne peut pas savoir s’il y avait des ponts disulfure ou pas.
E. Vrai. Il est possible que la protéine native possède 1 ou plusieurs sous-unités de 80 kD reliées par des
liaisons faibles et que chaque sous-unité de 80 kD soit en réalité constituée de 2 sous-unités de 40 kD reliées
par des ponts disulfure (puisqu’on n’a pas mis de β-mercapto éthanol).
Q35. A propos du peptide ELVIS, en vous aidant des données des annexes A et B (cf. fin du sujet),
répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Il contient un aminoacide qui porte une fonction amide.
B. Il contient un aminoacide participant à la composition du glycogène
C. Il contient au moins un aminoacide hydrophobe.
D. Son point isoélectrique est égal à 3,2.
E. A pH = 7, sa charge globale est égale à -1.
Il faut utiliser le code mono-lettre pour retrouver les acides aminés : Glu-Leu-Val-Ile-Ser.
pKa : 2,1 4,3 9,7

Ser : α-COOH 0 - - -
Glu : R-COOH 0 0 - -
Glu : α- NH3+ + + + 0
Total des charges +1 0 -1 -2
A. Faux. Faux. Il contient un aminoacide qui porte une fonction acide carboxylique (COO-) : Glu - E ou alcool
(OH) : Ser - S. L’aminoacide portant une fonction amide correspond à la glutamine (Gln - Q) ou l’asparagine
(Asn – N) et n’apparaît pas dans ce peptide.
B. Faux. Rien à voir. Le glycogène est composé d’oses (glucose) et non pas d’acides aminés. Par contre, le
collagène est composé d’acides aminés avec une répétition Gly-Pro-OHPro/OHLys et on ne retrouve pas ces
acides aminés dans le peptide.
C. Vrai. Il contient trois aminoacides hydrophobes : Leu, Val et Ile.
D. Vrai. Le point isoélectrique est égal à la moyenne des deux pKa encadrant la forme zwitterion (0) : pI = (2,1
+ 4,3) / 2 = 3,2.

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Q36. A propos des hélices alpha, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Cinq hélices alpha décrivant 5 tours contiennent 23 acides aminés
B. Un peptide organisé en 11 hélices alpha décrivant 11 tours présente une masse moléculaire moyenne
égale à 4356 daltons.
C. Les liaisons hydrogène qui maintiennent la structure sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice.
D. Les acides aminés hydrophobes déstabilisent les hélices alpha.
E. L’isoleucine fait partie des aminoacides qui entrent dans la composition d’une hélice alpha.
Réponses justes : Aucune.

A. Faux. Cinq hélices alpha décrivant 5 tours contiennent 5 x 18 = 90 acides aminés. Un tour correspond à un
pas de 3,6 résidus. Une hélice alpha décrivant 5 tours contient 5 x 3,6 = 18 acides aminés.
B. Faux. Un peptide organisé en 11 hélices alpha décrivant 11 tours présente une masse moléculaire moyenne
égale à 47 916 daltons. Un tel peptide contient : 3,6 x 11 x 11 = 435,6 acides aminés (4 x 10 x 10 = 400 acides
aminés). La masse moléculaire moyenne d’un acide aminé est de 110 daltons (100 Da), donc un peptide
organisé en 11 hélices alpha décrivant 11 tours présente une masse moléculaire moyenne égale à 435,6 x 110
= 47 916 daltons (400 x 100 = 40 000 Da).
C. Faux. Les liaisons hydrogène qui maintiennent la structure sont parallèles à l’axe de l’hélice. (Elles sont
verticales et dans l’axe de l’hélice alpha).
D. Faux. Les acides aminés hydrophobes stabilisent les hélices alpha. Certains acides aminés hydrophobes
(Ile et Pro) ou polaires (Ser, Asn, Asp) déstabilisent les hélices alpha.
E. Faux. L’isoleucine ne fait pas partie des aminoacides qui entrent dans la composition d’une hélice alpha. Au
contraire, Ile déstabilise les hélices alpha (comme Val).

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Q37. A propos du polypeptide représenté ci-dessous, entièrement organisé en hélice alpha, répondez
A. Le groupement amine alpha de l’aminoacide 5 (R5) établit une liaison hydrogène avec le groupement
C=0 de l’aminoacide 2 (R2)
B. La flèche noire désignée par x indique un angle oméga
C. La flèche blanche désignée par y indique une liaison rigide et polaire
D. Les atomes entourés par la ligne courbe se trouvent dans le même plan.
E. Les atomes regroupés dans le même rectangle appartiennent à un seul aminoacide.
Réponse juste : D.
A. Faux. Le groupement amine alpha de l’aminoacide 5 (R5) établit une liaison hydrogène avec le groupement
C=O de l’aminoacide 1 (R1). Dans les hélices alpha, les liaisons hydrogène se font entre le groupement amine
-NH du résidu i+4 et le groupement carboxyle C=O du résidu i.
B. Faux. La flèche noire désignée par x indique un angle psi ψ. L’angle oméga correspond à l’angle de la liaison
peptidique, ce qui n’est pas le cas ici.
C. Faux. La flèche blanche désignée par y n’indique pas une liaison rigide et polaire. La liaison rigide et polaire
correspond à la liaison peptidique, ce qui n’est pas le cas ici.
D. Vrai. Il s’agit des 6 atomes autour de la liaison peptidique. La liaison peptidique est plane donc tous les
atomes qui la composent appartiennent au même plan.
E. Faux. Les atomes regroupés dans le même rectangle appartiennent à 2 aminoacides différents. Les atomes
regroupés dans ce rectangle appartiennent à un seul aminoacide :

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Q38. Dans le gel ci-dessous, 4 molécules d’hémoglobine (Hb) sont soumises à une électrophorèse
alcaline (le pH du tampon est supérieur au point isoélectrique des hémoglobines) : HbA, HbS, HbC et
HbX (de gauche à droite) qui est une hémoglobine plus acide que HbA. Répondez par vrai ou faux aux
items suivants :
A. Le pôle positif est en bas du gel.

B. La bande en position 1 est HbS et celle en position 2 HbC.
C. La piste indiquée par z correspond à un individu hétérozygote : il possède un allèle qui code HbA et un
allèle qui code une hémoglobine perdant son proton moins vite que HbA.
D. HbS est caractérisée par l’apparition d’interactions hydrophobes entre les chaînes alpha1 et alpha2
appartenant à deux molécules d’hémoglobine dans la même cellule.
E. Dans HbC, les interactions entre l’hémoglobine et le noyau tétrapyrrole sont perturbées.
Réponses justes : A, E?
A. Vrai. Puisque le pH du tampon est supérieur au point isoélectrique des hémoglobines (pH > pI), cela signifie
que les hémoglobines sont chargées négativement. Ainsi, d’après le sens de migration indiqué dans la figure,
les protéines ont bien migré vers le pôle positif / bas du gel.
B. Faux. La bande en position 1 est HbC et celle en position 2 HbS. HbS est une hémoglobine mutée où Glu
en position 6 a été remplacé par Val. Ainsi il manque la charge négative apportée normalement par Glu et donc
HbS migrera moins vite que les autres hémoglobines. HbC est une hémoglobine mutée où Glu en position 6 a
été remplacé par Lys. Ainsi la charge négative apportée normalement par Glu a été remplacé par une charge
positive et donc HbC migrera encore moins vite que les autres hémoglobines. Par contre c’est en contradiction
avec les données de l’énoncé où l’on nous dit qu’ont été déposé de gauche à droite HbS (piste 2) puis HbC
(piste 3).
C. Faux. La piste indiquée par z correspond à un individu hétérozygote : il possède un allèle qui code HbA et
un allèle qui code une hémoglobine perdant son proton plus vite que HbA. Puisqu’on nous dit que HbX est une
hémoglobine plus acide que HbA, cela signifie qu’elle perd son proton plus rapidement et acquiert ainsi une
charge négative plus rapidement, et donc migre plus loin dans le gel.
D. Faux. HbS est caractérisée par l’apparition d’interactions hydrophobes entre les chaînes beta1 et beta2
appartenant à deux molécules d’hémoglobine dans la même cellule. Les mutations de l’hémoglobine décrites
dans le cours (hémoglobinopathies) portent sur les chaines bêta.
E. Vrai?. Dans HbC, les interactions entre l’hémoglobine et le noyau tétrapyrrole ne sont pas perturbées.

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Q39. A propos des enzymes, dites si les informations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elles augmentent l’énergie d’activation d’une réaction chimique, ce qui permet d’augmenter la vitesse
de la réaction.
B. Ce sont exclusivement des protéines.
C. L’hémoglobine glyquée (HbA1C) résulte de la réaction de glycosylation de Maillard.
D. Les réactions d’oxydo-réduction sont le plus souvent retrouvées dans les voies de dégradation de
molécules de l’organisme.
E. Les isoenzymes de la LDH riches en sous-unités M sont préférentiellement localisées dans le muscle
cardiaque.
Réponse juste : B.
A. Faux. Elles diminuent l’énergie d’activation d’une réaction chimique, ce qui permet d’augmenter la vitesse
de réaction.
C. Faux. L’hémoglobine glyquée (HbA1C) résulte de la réaction de glycation de Maillard.
D. Faux. Les réactions d’oxydo-réduction sont retrouvées à la fois dans les voies de dégradation de molécules
de l’organisme et à la fois dans les voies de biosynthèse de molécules de l’organisme.
E. Faux. Les isoenzymes de la LDH riches en sous-unités M sont préférentiellement localisées dans les
muscles squelettiques.
Q40. Concernant les enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Dans les laboratoires de biologie médicale, les mesures des activités enzymatiques sont toujours faites
dans les conditions de température optimale des enzymes.
B. La gamma-glutamyltransférase est une enzyme inductible par l’éthanol.
C. Dans le site actif de l’HMG CoA réductase, l’intermédiaire chargé est oxydé par une lysine.
D. Le modèle de Fisher représente la complémentarité des structures de l’enzyme et du substrat à l’image
des doigts d’une main qui s’adaptent dans un gant.
E. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, la vitesse de réaction est alors égale à zéro.
C. Faux. Dans le site actif de l’HMG CoA réductase, l’intermédiaire chargé est stabilisé par une lysine.
D. Faux. Le modèle de Fisher représente la complémentarité des structures de l’enzyme et du substrat à l’image
d’un puzzle. Le modèle de Koshland représente les modifications conformationnelles de la structure de
l’enzyme et du substrat à l’image des doigts d’une main qui s’adaptent dans un gant.
E. Faux. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, la vitesse de réaction n’est pas nulle (égale
dans les 2 sens).

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Q41. Concernant la cinétique enzymatique, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’équation de Michaelis s’écrit : V= (Vmax . [S]) / ([S] . Km).
B. Au cours de la phase stationnaire de la réaction enzymatique, les concentrations en substrat et en
produit formé sont très proches.
C. En biologie, l’activité enzymatique est exprimée en unité internationale qui correspond à la quantité
d’enzyme transformant une micromole de substrat par minute.
D. L’équation de la droite selon la représentation graphique de Lineweaver-Burk s’écrit : 1/V = (Km/Vmax)
x 1/[S] + 1/Km.
E. En biologie, les mesures d’activités enzymatiques s’effectuent en condition V = Vmax.
A. Faux. L’équation de Michaelis s’écrit : : V = (Vmax . [S]) / ([S] + Km).
B. Faux. Au cours de la phase stationnaire de la réaction enzymatique, les concentrations en substrat sont très
supérieures aux concentrations en produit formé.
D. Faux. L’équation de la droite selon la représentation graphique de Lineweaver-Burk s’écrit : 1/V = (Km/Vmax)
x 1/[S] + 1/Vmax.
Q42. A propos des effecteurs de la réaction enzymatique, dites si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. L’aspirine est un inhibiteur irréversible des cyclo-oxygénases. Ce type d’inhibition est en général très
spécifique de l’enzyme.
B. Il est possible de lever une inhibition non compétitive en ajoutant des quantités importantes de substrat
de manière à ce que la concentration de ce dernier soit en excès.
C. Les sels de lithium sont des inhibiteurs incompétitifs de l’inositol phosphatase : Km et Vmax sont alors
diminués.
D. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraîne sa
désensibilisation et l’activité enzymatique ne sera plus maintenue.
E. Selon le modèle séquentiel de Koshland de l’allostérie, la symétrie de l’enzyme est conservée.
Réponse juste : C.
A. Faux. L’aspirine est un inhibiteur irréversible des cyclo-oxygénases. Ce type d’inhibition est en général non-
spécifique de l’enzyme. L’inhibition réversible est en général spécifique.
B. Faux. Il n’est pas possible de lever une inhibition non compétitive en ajoutant des quantités importantes de
substrat de manière à ce que la concentration de ce dernier soit en excès. Il est possible de lever une inhibition
compétitive en ajoutant des quantités importantes de substrat de manière à ce que la concentration de ce
dernier soit en excès.
D. Faux. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraîne sa
désensibilisation mais l’activité enzymatique reste maintenue.
E. Faux. Selon le modèle séquentiel de Koshland, la symétrie de l’enzyme n’est pas conservée. Selon le
modèle concerté de Monod, Changeux et Wyman de l’allostérie, la symétrie de l’enzyme est conservée.

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Q43. Vous mesurez l’activité d’une enzyme en absence et en présence d’inhibiteur. Après avoir
représenté 1/Vi (exprimée en 106 min/M) en fonction de 1/[S] (exprimée en 105 M-1), vous obtenez les
équations des droites suivantes :
sans inhibiteur, y = 3x + 0,2
avec inhibiteur, y = 3x + 0,4
Dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
1 1
A. L’équation de droite est = −Km. [S] + Vmax.
Vi
B. Vmax en présence de l’inhibiteur est de 5.10-6 M/min.
C. Vmax en absence de l’inhibiteur est de 2,5.10-6 M/min.
D. L’inhibiteur est non-compétitif.
E. On ne peut pas lever l’inhibition, même en augmentant la quantité de substrat.
Réponse juste : E.
A. Faux. L’équation de droite correspond à la représentation de Lineweaver-Burk et s’écrit :
B. Faux. D’après l’équation avec inhibiteur (y = 3x + 0,4), on a :

1 1
𝑏= = 0,4. 106 min/M → Vmax = = 2,5.10-6 M/min.
𝑉𝑚𝑎𝑥 0,4.106
C. Faux. D’après le même raisonnement, avec l’équation sans inhibiteur (y = 3x + 0,2) :

1 1
𝑏= = 0,2. 106 min/M → Vmax = = 5.10-6 M/min.
Vmax 0,2.106
D. Faux. L’inhibiteur est incompétitif. D’après les 2 équations, on voit que Vmax (b ; ordonnée à l’origine) est
différent (0,4 vs 0,2), donc Vmax n’est pas égale. De plus, on voit que Km / Vmax (a ; coefficient directeur) est
égal (3 vs 3), mais puisque Vmax n’est pas égale il faut donc que Km soit différent pour obtenir au final la même
valeur. Donc au final Vmax et Km ne sont pas égaux en absence et en présence d’inhibiteur. Sur un graphique,
les deux droites seront donc parallèles et on aura donc affaire à un inhibiteur incompétitif.
Q44. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : Concernant la comparaison alpha-
amylose et amylopectine :
A. L’alpha-amylose a une structure ramifiée.
B. L’amylopectine a une structure exclusivement linéaire.
C. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en rouge par le test au Lugol.
D. Ces deux molécules possèdent le même nombre d’extrémités non réductrices.
E. Les embranchements dans l’amylopectine se font par des liaisons osidiques alpha(1-6).
Réponse juste : E.
A. Faux. L’alpha-amylose a une structure non-ramifié hélicoïdale.
B. Faux. L’amylopectine a une structure arborescente ramifiée.
C. Faux. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en bleue par le test au Lugol. Une préparation pure
en amylopectine se colore en rouge / brun par le test au Lugol.
D. Faux. Ces deux molécules possèdent un nombre différent d'extrémités non réductrices : 1 seule extrémité
non-réductrice pour l’alpha-amylose, nombreuses extrémités non-réductrices pour l’amylopectine.
E. Vrai. Les liaisons sont alpha(1-4) pour rejoindre les alpha-D-glucose dans la chaine principale.

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Q45. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : La cellulose :

A. Est la macromolécule majoritaire dans le coton.
B. Peut être totalement hydrolysée en L-glucose par des enzymes du suc digestif des fourmis.
C. Produit la viscose après action du sulfure de carbone.
D. Est un polymère linéaire
E. Possède des liaisons alpha(1-4) qui forment des angles de 180°.
B. Faux. Elle peut être totalement hydrolysée en D-glucose par des enzymes du suc digestif des fourmis.
E. Faux. Elle possède des liaisons bêta(1-4) qui forment des angles de 180°.
Q46. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : la vitamine C :

A. Est un antioxydant présent dans le citron.
B. Est une gamma-lactone.
C. Est cofacteur d’une réaction enzymatique permettant la diminution du Tm (T melting) du collagène.
D. Réduite et antioxydante est appelée acide L-ascorbique.
E. Est le cofacteur de la procollagène proline hydroxylase.
C. Faux. Elle est le cofacteur d’une réaction enzymatique permettant l’augmentation du Tm (T melting) du
collagène.
Q47. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : l’acide D-glucuronique :
A. A un rôle dans l’élimination de certains médicaments dont des anti-inflammatoires non stéroïdiens
(AINS)
B. N’intervient pas dans le métabolisme de la bilirubine.
C. Forme des esters après action d’une transférase.
D. A une fonction carboxylique en C1.
E. Forme un dérivé phénol-glucuronate avec du phénol.
B. Faux. Il intervient dans le métabolisme de la bilirubine (élimination des hèmes de l’hémoglobine).
C. Faux. Il forme des éthers après action d’une transférase.
D. Faux. Il a une fonction acide carboxylique en C6. L’acide D-gluconique a une fonction acide carboxylique
en C1.

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Q48. A propos du lactose, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il s’agit d’un diholoside non réducteur.
B. Il est constitué de 2 hexoses associés par une liaison β 1-6.
C. C’est un aldose a 12 carbones.
D. Il contient du glucose et son épimère en C4.
E. Il est clivé en 2 monomères de même masse moléculaire par la lactase.
Réponses justes : D, E.
A. Faux. Il s’agit d’un diholoside réducteur (fonction semiacétalique / carbone anomérique libre).
B. Faux. Il est constitué de 2 hexoses associés par une liaison β 1-4 (β-D-galactose + D-glucose).
C. Faux. C’est un diholosides a 12 carbones contenant 2 aldoses à 6 carbones (hexose).
D. Vrai. Le glucose est l’épimère du galactose (uniquement le C4 porte un OH qui n’est pas du même côté).
E. Vrai. Le glucose et le galactose sont des isomères de structure, donc ils ont la même composition en atomes
et donc le même poids moléculaire.
Q49. A propos de l’acide hyaluronique, indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est un disaccharide.
B. C’est une molécule qui ne comporte aucun groupe sulfate.
C. C’est une molécule qui porte de nombreuses charges négatives.
D. Il est utilisé comme anticoagulant.
E. C’est une molécule très hydrophobe.
A. Faux. C’est un hétéropolyoside constitué de répétitions de disaccharides.
B. Vrai. Il comporte un acide carboxylique COO- (acide glucuronique) et un acétylamine (N-acétylglucosamine).
D. Faux. L’héparine est utilisée comme anticoagulant.
E. Faux. C’est une molécule très hydrophile (nombreuses charges négatives).
Q50. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : L’héparine naturelle :
A. Est formée par des disaccharides reliés par des liaisons osidiques alpha 1-4.
B. A été isolée par Mac Lean en 1916 dans le foie de chien d’où son nom.
C. Est constituée de D-glucosamine et de 2 acides : L-iduronique et D-glucuronique.
D. Est un polycation à pH = 7,4.
E. Montre une activité anticoagulante grâce à un motif pentamérique dont la glucosamine centrale ne
possède qu’un seul groupement sulfate.
D. Faux. Est un polyanion à pH = 7,4.
E. Faux. Montre une activité anticoagulante grâce à un motif pentamérique dont la glucosamine centrale
possède trois groupements sulfate (2 de base + 1).

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Q51. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : Le cartilage :

A. Est formé de protéines, de glycanes et de LPS.
B. Est formé de chondroïtine sulfate, squelette du protéoglycane, sur lequel sont fixées des protéines
centrales (core proteins).
C. Du genou peut subir des contraintes mécaniques très importantes.
D. Contient des aggrécants dont la masse moléculaire est de 300 kDa.
E. Possèdent des aggrécants non glycosylés.
Réponses justes : C, D,
A. Faux. Est formé de protéines, de glycanes et de LPS.
B. Faux. Est formé d’acide hyaluronique, squelette du protéoglycane, sur lequel sont fixés des protéines
centrales (core proteins). La chondroïtine sulfate et le kératane sulfate se fixent sur les protéines centrales.
E. Faux. Possèdent des aggrécants glycosylés (par chondroïtine sulfate + kératane sulfate).
Q52. A propos des principales propriétés physico-chimiques des lipides et de leurs rôles dans
A. Les lipides sont solubles dans l’eau mais pas dans les solvants.
B. Les lipides sont tous neutres et apolaires.
C. Dans les cellules de l’organisme, les lipides se trouvent en majorité dans le cytosol.
D. L’organisme humain doit se procurer certains lipides dits indispensables par l’alimentation.
E. Les lipides n’ont aucun rôle dans le bilan énergétique de l’organisme.
Réponse juste : D.
A. Faux. Les lipides sont solubles dans les solvants organiques mais pas dans l’eau.
B. Faux. Les lipides peuvent être neutres et apolaires (triglycéride + cholestérol esterifié) mais également
chargés et amphiphile (acides gras + glycérophospholipides + sphingolipides).
C. Faux. Dans les cellules de l’organisme, les lipides se trouvent en majorité dans les membranes.
D. Vrai. Les précurseurs des séries ω6 et ω3.
E. Faux. Les lipides ont un rôle dans le bilan énergétique de l’organisme (β-oxydation des acides gras des
triglycérides).
Q53. A propos des acides gras saturés et insaturés, de leurs propriétés physico-chimiques et de leur
classification, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides gras sont des molécules chargées à pH neutre car ils contiennent des groupes
carboxyliques et sulfates.
B. Dans les cellules humaines, ils se trouvent en majeure partie sous forme estérifiée dans les
phospholipides, les sphingolipides et les esters de cholestérol.
C. Les cellules humaines peuvent synthétiser tous les acides gras saturés à partir d’acétyl-CoA et de
malonyl-CoA.
D. Les acides gras polyinsaturés des cellules humaines ont un nombre maximal de 3 doubles liaisons.
E. Dans les acides gras polyinsaturés, les doubles liaisons sont séparées par une seule liaison simple.
Réponse juste : C.
A. Faux. Les acides gras sont des molécules chargées à pH neutre car ils contiennent des groupes
carboxyliques (COO- à pH7 car pKa < 7) et sulfates.
B. Faux. Dans les cellules humaines, ils se trouvent en majeure partie sous forme estérifiée dans les
triglycérides.
D. Faux. Les acides gras polyinsaturés des cellules humaines n’ont pas un nombre maximal de 3 doubles
liaisons (existence de l’acide arachidonique C20 :4, EPA C20 :5, DHA C22 :6,…)
E. Faux. Dans les acides gras polyinsaturés, les doubles liaisons sont séparées par deux liaisons simples
(configuration cis malonique).

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Q54. A propos des acides gras polyinsaturés, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Les cellules humaines ont besoin d’un apport d’acides gras précurseurs de 18 carbones apportés par
l’alimentation pour synthétiser les acides gras poly-insaturés les plus longs des trois séries ω-9 (n-9),
ω-6 (n-6) et ω-3 (n-3).
B. Des convertases dans les cellules humaines convertissent des acides gras polyinsaturés de la série
ω-6 (n-6) en acides gras polyinsaturés de la série ω-3 (n-3)
C. Les 3 séries d’acides gras polyinsaturés ω-9 (n-9), ω-6 (n-6) et ω-3 (n-3) sont désignées par
l’emplacement de la première double liaison à partir de l’extrémité carboxylique
D. Les désaturases qui interviennent dans la synthèse des acides gras polyinsaturés forment des doubles
liaisons à partir de l’extrémité CH3 terminale de ces acides gras.
E. L’apport d’acide docosahexaénoïque, acide de la série ω-3 (n-3) à partir de la consommation de tissus
animaux permet d’économiser une synthèse longue à partir du précurseur qui se trouve dans les
végétaux.
Réponse juste : E.
A. Faux. Les cellules humaines ont besoin d’un apport d’acides gras précurseurs de 18 carbones apportés par
l’alimentation pour synthétiser les acides gras poly-insaturés les plus longs des deux séries ω-6 (n-6) et ω-3
(n-3) (indispensable). La série ω-9 (n-9) utilise également un précurseur de 18 carbones mais il n’est pas
nécessaire de l’apporter par l’alimentation (non-indispensable).
B. Faux. Pas d’interconversion possible entre les séries, les acides gras des séries ω-3 et ω-6 sont
synthétisés à partir de précurseurs différents.
C. Faux. Les 3 séries d’acides gras polyinsaturés ω-9 (n-9), ω-6 (n-6) et ω-3 (n-3) sont désignées par
l’emplacement de la première double liaison à partir de l’extrémité CH3 terminale (à gauche).
D. Faux. Les désaturases qui interviennent dans la synthèse des acides gras polyinsaturés forment des doubles
liaisons à partir de la double liaison la plus proche de l’extrémité COO- terminale (à droite).
Q55. A propos des triglycérides, de leurs propriétés physicochimiques et de leurs rôles dans
A. Les triglycérides sont des molécules amphiphiles comportant trois liaisons esters.
B. Les triglycérides sont des lipides entrant dans la composition des membranes cellulaires.
C. Les huiles végétales sont composées de triglycérides à la différence des beurres préparés à partir des
laits de mammifères qui ne comportent que des phospholipides.
D. Chaque molécule de triglycéride contient trois acides gras saturés.
E. Des dérivés du cholestérol permettent la dégradation des triglycérides par les lipases dans l’intestin
humain.
Réponse juste : E.
A. Faux. Les triglycérides sont des molécules complètement hydrophobes comportant trois liaisons esters.
B. Faux. Les triglycérides sont des lipides de réserve énergétique. Les glycérophospholipides sont des
lipides entrant dans la composition des membranes cellulaires.
C. Faux. Les huiles végétales et les beurres sont composés de triglycérides. La différence est la nature des
acides gras présents.
D. Faux. Chaque molécule de triglycéride contient trois acides gras saturés ou insaturés.
E. Vrai. Acides / sels biliaires.

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Q56. A propos des glycérophospholipides, de leurs propriétés physicochimiques et de leurs rôles dans
A. Les glycérophospholipides sont des lipides amphiphiles qui comportent une tête polaire pouvant être
réduite à un seul groupe phosphate.
B. Les glycérophospholipides sont les lipides majoritaires dans les membranes cellulaires avec le
cholestérol non estérifié.
C. Les glycérophospholipides forment des micelles, particules sphériques monocouches, dans les
tampons à pH neutre.
D. L’action des phospholipases A2 sur les glycérophospholipides libère un acide gras toujours saturé et
un lysophospholipide.
E. Les phospholipases ont besoin de sels biliaires pour hydrolyser des phospholipides mis en suspension
dans une solution aqueuse à pH = 8,0.
A. Vrai. Acide phosphatidique.
C. Faux. Les glycérophospholipides forment des liposomes, particules sphériques à deux couches, dans
les tampons à pH neutre. Les acides gras forment des micelles, particules sphériques monocouches, dans les
tampons à pH neutre.
D. Faux. L’action des phospholipases A2 sur les glycérophospholipides libère un acide gras saturé ou insaturé
et un lysophospholipide. L’action des phospholipases A1 sur les glycérophospholipides libère un acide gras
toujours saturé et un lysophospholipide.
E. Faux. Les phospholipases agissent seules. Ce sont les lipases pancréatiques et hépatiques qui ont besoin
de sels biliaires pour hydrolyser les triglycérides.
Q57. A propos des sphingolipides, de leur structure et de leurs rôles dans l’organisme humain, dites si
A. Les sphingolipides contiennent un amino-alcool.
B. Les sphingomyélines contiennent deux liaisons ester avec des acides gras saturés.
C. Les sphingolipides sont des lipides membranaires.
D. Une sphingomyélinase libère un acide gras et un amino-alcool.
E. Tous les sphingolipides contiennent un groupe phosphate.
A. Vrai. Sphingosine.
B. Faux. Les sphingomyélines contiennent une liaison ester avec un acides gras saturé. Item ambigu car faut-
il considérer la liaison amino-ester comme une liaison ester ?
D. Faux. Une sphingomyélinase libère un céramide (sphingosine + acide gras saturé) et la tête polaire
phosphocholine.
E. Faux. La majorité des sphingolipides ne contiennent pas de groupe phosphate. Les glycosphingolipides /
glycolipides possèdent une tête polaire glucidique ne comportant pas de groupe phosphate. L’exception est la
sphingomyéline, qui elle contient un groupe phosphate dans sa tête polaire phosphocholine. Tous les
glycérophospholipides contiennent un groupe phosphate.

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Q58. A propos du cholestérol et de ses dérivés estérifiés dans l’organisme humain, dites si les
A. Le cholestérol est indispensable à la vie cellulaire.
B. Les organismes végétaux sont riches en cholestérol.
C. Le cholestérol est synthétisé par les cellules de l’organisme à partir d’acétyl-CoA.
D. Le cholestérol est une molécule comprenant 4 cycles aromatiques et deux fonctions hydroxyles.
E. Les esters de cholestérol sont formés avec une tête phosphocholine.
B. Faux. Les organismes végétaux sont riches en stigmastérol. Le cholestérol est propre aux animaux.
D. Faux. Le cholestérol est une molécule comprenant 4 cycles aromatiques (noyau stérol) et une fonction
hydroxyle (C3 – position β).
E. Faux. Les esters de cholestérol sont formés avec un acide gras.
Q59. A propos du cholestérol et de ses dérivés dans l’organisme humain, dites si les propositions
A. Les acides biliaires sont synthétisés dans la vésicule biliaire.
B. Les acides biliaires sont modifiés par les bactéries intestinales.
C. La conjugaison des acides biliaires par la taurine ou la glycine les transforment en molécules
hydrophobes.
D. Les hormones stéroïdiennes, cortisol, testostérone, œstradiol et aldostérone, sont synthétisées à partir
du cholestérol de la membrane plasmique des cellules des glandes qui les produisent.
E. Les hormones stéroïdiennes (cortisol, testostérone, œstradiol et aldostérone) ont une chaîne ramifiée
plus longue que le cholestérol ce qui leur confère une hydrophobicité plus forte que ce dernier.
Réponse juste : B.
A. Faux. Les acides biliaires sont synthétisés dans le foie pour les acides biliaires primaires et dans
l’intestin pour les acides biliaires secondaires. La vésicule biliaire stocke les acides / sels biliaires.
C. Faux. La conjugaison des acides biliaires par la taurine ou la glycine les transforment en molécules
amphiphiles (sels biliaires).
D. Faux. Les hormones stéroïdiennes, cortisol, testostérone, œstradiol et aldostérone, sont synthétisées à partir
du cholestérol du cytoplasme des cellules des glandes qui les produisent.
E. Faux. Les hormones stéroïdiennes (cortisol, testostérone, œstradiol et aldostérone) ont une chaîne ramifiée
plus courte que le cholestérol.
Q60. A propos de l’organisation générale du métabolisme, dites si les propositions suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Une voie catabolique permet l’oxydation séquentielle de substrats pour produire l’énergie nécessaire
à la vie cellulaire.
B. L’hélice de Lynen correspond à la dégradation oxydative des acides gras dans la mitochondrie avec
perte de 2 carbones et production d’un acétyl-CoA pour chaque cycle oxydatif.
C. Le cycle de Cori permet au foie de produire des lactates utilisés par les adipocytes pour la synthèse
d’acides gras.
D. Le cerveau utilise le glucose comme substrat principal pour ses apports énergétiques.
E. L’insuline est l’hormone clé de la mobilisation des réserves énergétiques à distance des repas.
C. Faux. Le cycle de Cori permet au foie d’utiliser les lactates produits par les muscles pour la synthèse de
pyruvates puis de glucose-6-P (néoglucogenèse).
E. Faux. Le glucagon et l’adrénaline sont les deux hormones clé de la mobilisation des réserves énergétiques
à distance des repas. L’insuline permet de intégrer / stocker les réserves de substrats énergétiques pendant
les repas.

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Q61. A propos des fonctions cellulaires de la vitamine A, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
A. L’acide rétinoïque all-trans se lie aux récepteurs nucléaires RAR.
B. Le 7-déhydrocholestérol est transformé en 1,25α di-hydroxycholecalciférol au niveau de la peau.
C. Les récepteurs nucléaires RXR et VDR peuvent former des hétérodimères.
D. L’acide rétinoïque 11-cis se lie à l’opsine.
E. L’exposition photonique de la Rhodopsine produit du rétinal all-trans dans les cellules de la rétine.
B. Faux. Le 7-déhydrocholestérol est transformé en cholécalciférol au niveau de la peau (ouverture du cycle
par exposition aux UV). Le 1,25α di-hydroxycholecalciférol est formé à partir du cholécalciférol dans le foie
(obtention du 25α-hydroxycholecalciférol) et dans le rein (obtention du 1,25α di-hydroxycholecalciférol). Cet
item concerne la vitamine D et non pas la vitamine A.
C. Vrai. Les récepteurs nucléaires RXR peuvent former des hétérodimères avec le récepteur nucléaire de la
RAR, vitamine D (VDR), peroxysomes (PPAR), ou des hormones thyroïdiennes.
D. Faux. Le rétinal 11-cis se lie à l’opsine (pour former la rhodopsine).
Q62. A propos des coenzymes impliqués dans le métabolisme des acides aminés, dites si les
A. La vitamine B6 intervient dans la décarboxylation de l’histidine qui permet la synthèse d’histamine.
B. La vitamine B6 intervient dans les réactions de transamination de l’alanine et de l’acide aspartique.
C. L’hydroxyméthyl-tétrahydrofolate est le co-substrat de la synthèse de sérine à partir de glycine.
D. La vitamine C intervient dans l’hydroxylation de la phénylalanine.
E. La méthylcobalamine est le co-facteur de la méthionine synthase qui catalyse la synthèse de la
méthionine par reméthylation de l’homocystéine.
Réponses justes : A, B, C, E.
D. Faux. La vitamine C intervient dans l’hydroxylation de la proline en hydroxyproline (collagène).
Q63. A propos de la glycolyse, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le pyruvate est synthétisé à partir de l’oxydation du glucose dans le cytoplasme.
B. La synthèse de pyruvate à partir de lactate s’accompagne de la réduction de FAD en FADH2.
C. Le pyruvate cytoplasmique entre dans la mitochondrie par un transporteur spécifique, en présence de
proton.
D. La décarboxylation oxydative du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase s’accompagne de la
réduction du NAD+ en NADH,H+.
E. Le shunt des pentoses phosphates est un shunt de la glycolyse cytoplasmique qui permet la synthèse
de NADPH,H+ notamment nécessaire aux réactions anaboliques de réduction des acides gras
insaturés.
B. Faux. La synthèse de pyruvate à partir de lactate s’accompagne de la réduction de NAD+ en NADH, H+.

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Q64. A propos de la chaîne respiratoire, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les complexes 1 et 2 transfèrent les électrons au Coenzyme Q par l’intermédiaire de protéines fer-
soufre.
B. L’énergie produite par le complexe 2 est couplée au pompage de protons.
C. Les protons apportés par la coenzyme NADH,H+ sont pompés dans l’espace inter membranaire de la
mitochondrie au niveau des complexes 1, 3 et 4.
D. La synthèse de l’ATP est une réaction endergonique qui nécessite la présence d’ADP,
d’orthophosphate et d’un proton, avec un Go’=7,3 kcal/mol.
E. Le passage d’un proton au travers du complexe F 0/F1 produit l’énergie nécessaire pour la synthèse
d’une molécule d’ATP.
B. Faux. L’énergie produite par le complexe 2 n’est pas couplée au pompage de protons. Le complexe 2 est
le seul complexe ne permettant pas le pompage de protons (contrairement aux complexes 1, 3 et 4).
C. Faux. Les protons de la matrice mitochondriale sont pompés dans l’espace inter membranaire de la
mitochondrie au niveau des complexes 1, 3 et 4 lors du transfert par NADH, H+ des électrons et des protons
dans la chaine respiratoire. Les protons pompés ne correspondent pas aux protons apportés par les
coenzymes réduits.
E. Faux. Le passage de 2-3 protons au travers du complexe F0/F1 produit l’énergie nécessaire pour la synthèse
d’une molécule d’ATP.
Q65. A propos des mécanismes de régulation de la chaîne respiratoire et du génome mitochondrial,

dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’ATP synthase F0/F1 régule l’activité des complexes 1 et 3 en produisant des ROS.
B. Les xénobiotiques peuvent inhiber sélectivement les complexes de la chaîne respiratoire. Par exemple
la roténone inhibe le complexe 1.
C. Les récepteurs nucléaires PPAR alpha, NRF et PRC régulent l’expression des gènes de la chaîne
respiratoire et de la bêta-oxydation.
D. La frataxine est nécessaire à l’incorporation du fer dans les protéines fer-soufre.
E. Le génome mitochondrial code 13 sous-unités protéiques de la chaîne respiratoire. Les mutations
pathogènes des 13 gènes correspondants produisent des manifestations musculaires, neurologiques
et métaboliques (MELAS, myopathie, encéphalopathie, acidose lactique).
A. Faux. Les ROS produits par les complexes 1 et 3 inhibent le complexe 4. Les SOD et GSH réductases
neutralisent les ROS et forment donc un mécanisme de régulation / protection de l’inhibition du
complexe 4.

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Q66. A propos des bases moléculaires du génome, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. La molécule d’ADN est formé de 2 chaines anti-parallèles dont les nucléotides sont hybridés 2 à 2 sur
toute la longueur en formant une structure hélicoïdale.
B. Le pas d’une hélice droite de l’iso-structure principale de l’ADN est composé de 10 paires de bases
nucléotidiques.
C. Les bases nucléotidiques complémentaires sont hybridées entre elles par des liaisons hydrogène.
Trois liaisons hydrogène sont formées entre les 2 bases pyrimidiques complémentaires et deux liaisons
hydrogène entre les 2 bases puriques complémentaires.
D. Le désoxyribose du nucléotide de l’extrémité 5’ d’un brin d’ADN est phosphorylé en 5’.
E. Chaque nucléotide est associé à l’extrémité 5’ du nucléotide précédent par une liaison phospho ester
impliquant l’hydroxyle en position 2’ du désoxyribose.
C. Faux. Les bases nucléotidiques complémentaires sont hybridées entre elles par des liaisons hydrogène.
Trois liaisons hydrogène sont formées entre la cytosine (pyrimidique) et la guanine (purique)
complémentaires et deux liaisons hydrogène entre la thymine (pyrimidique) et l’adénine (purique)
complémentaires. Au final, une base purique est toujours complémentaire d’une base pyrimidique.
D. Vrai. 5’-P. Le désoxyribose du nucléotide de l'extrémité 3' d'un brin d’ADN est hydroxylé en 3’ (3’-OH).
E. Faux. Chaque nucléotide est associé à l’extrémité 3’-OH du nucléotide précédent par une liaison phospho
ester impliquant l’hydroxyle OH en position 3’ du désoxyribose.
Q67. A propos de la compaction chromatinienne, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. L’hétérochromatine correspond à la partie fonctionnelle du génome et, de ce fait, elle subit des
modifications de l’état de condensation au cours du cycle cellulaire.
B. L’ADN est compacté en s’enroulant autour de l’histone H1.
C. Les histones H2A, H2B, H3 et H4 sont éléments constitutifs des nucléosomes.
D. L’acétylation des lysines de l’histone H3 diminue son interaction avec l’ADN.
E. Les solénoïdes se forment en agrafant les nucléosomes par phosphorylation de l’histone H4.
A. Faux. L’euchromatine correspond à la partie fonctionnelle du génome et, de ce fait, subit des modifications
de l’état de condensation au cours du cycle cellulaire.
B. Faux. L’ADN est compacté en s’enroulant autour des nucléosomes (formé par les paires d’histones H2A,
H2B, H3 et H4). L’histone H1 n’appartient pas aux nucléosomes mais permet de les agrafer ensemble pour
former des solénoïdes.
D. Vrai. L’acétylation des lysines de l’histone H3 élimine les charges positives des lysines de l’histone et diminue
donc son interaction avec l’ADN, chargé négativement.
E. Faux. Les solénoïdes se forment en agrafant les nucléosomes de l’histone H1. Par contre, la
phosphorylation permet de dissocier les solénoïdes et les nucléosomes et, donc, l’histone ne remplit plus son
rôle d’agrafe.

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Q68. A propos de la réparation de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La réparation de l’ADN porte principalement sur les erreurs de réplication des bases puriques du brin
indirect.
B. L’ADN polymérase gamma possède une activité primase qui lui permet de réparer ses propres erreurs.
C. Le recrutement de l’ADN polymérase delta/epsilon sur l’ADN met en jeu une protéine appelée PCNA
(proliferator cell nuclear antigen).
D. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu le recrutement de complexes protéiques sur
le brin lésé pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase alpha.
E. L’ADN polymérase bêta présente une activité exonucléasique et une activité ligase permettant le proof-
reading de l’ADN répliqué.
A. Faux. Rien à voir. La réparation de l’ADN peut porter sur les erreurs de réplication des bases puriques du
brin indirect.
B. Faux. L’ADN polymérase alpha (α) possède une activité primase qui lui permet de synthétiser des
amorces d’ARN. L’ADN polymérase gamma () est présent uniquement dans le génome mitochondrial, et est
similaire à l’ADN polymérase III (multifonctions). De plus, c’est l’activité exonucléase qui permet de corriger
ses propres erreurs.
D. Faux. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu le recrutement de complexes protéiques sur
le brin lésé pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase delta/epsilon (/).
Q69. A propos des modifications épigénétiques de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
lorsque la cytosine est suivie d’une guanine (CpG).
B. La méthylation de l’ADN par les ADN méthyltransférases (DNMT) utilise la S-adénosyl méthionine
comme donneur de groupement méthyle.
C. Les DNMT3A et DNMT3B produisent des méthylations de novo.
D. La méthylation des ilôts CpG inhibe la réplication de l’ADN.
E. L’empreinte génomique parentale peut réaliser une régulation stable de certains gènes selon l’origine
parentale. Elle est notamment portée par des domaines DMR (differentially methylated regions)
présents dans plusieurs chromosomes du génome.
D. Faux. La méthylation des ilôts CpG inhibe la transcription de l’ADN.
Q70. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : L'absorbance UV des acides
nucléiques:
A. Est maximale à 280 nm.
B. Se mesure au spectrophotomètre.
C. Diminue lors de la dénaturation thermique.
D. Est liée à la présence de phosphates.
E. Permet d'évaluer la pureté des préparations d'ADN si elle est mesurée à 260 nm et 280 nm.
A. Faux. Est maximale à 260 nm. L’absorbance UV des protéines est maximale à 280 nm.
C. Faux. Augmente lors de la dénaturation thermique.
D. Faux. Est liée à la présence des bases azotées (cycles aromatiques).

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Q71. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : La doxorubicine :

A. Est un agent intercalant de l'ADN.
B. N'a aucune action sur les topoisomérases.
C. Est utilisée dans le traitement de certains cancers.
D. N'a aucune incidence sur la réplication de l'ADN.
E. Possède aussi une activité immunosuppressive.
B. Faux. Elle bloque l’action des topoisomérases II.
D. Faux. Elle possède une incidence sur la réplication de l’ADN en bloquant les toposiomérases II.
Q72. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : Les lésions oxydantes (ou
"oxydatives") de l'ADN :
A. Sont provoquées par des espèces réactives de l'oxygène comme l'hydroxyle radicalaire.
B. Ne sont jamais provoquées par les rayonnements ionisants.
C. Peuvent exister sous forme de 8-hydroxyguanine.
D. Peuvent induire l'apoptose ou mort cellulaire programmée.
E. N'aboutissent jamais à la formation de mutation de l'ADN.
B. Faux. Elles peuvent être provoquées par les rayonnements ionisants (RX, rayonnement gamma,…).
E. Faux. Elles aboutissent à des mutations de l’ADN.
Q73. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : La stabilité de la molécule d'ADN est
principalement due :
A. Aux liaisons de type phosphodiester.
B. À l'empilement des bases dues à des forces de type hydrophobe.
C. Aux liaisons de type hydrogène.
D. Aux liaisons N-glycosidiques.
E. À aucun des faits mentionnés en A B C et D mais à son enroulement hélicoïdal.
Réponse juste : B.
Q74. A propos de l’origine de la réplication chez les procaryotes, dites si les affirmations suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Le complexe protéique DnaA se fixe sur le site d’initiation à la transcription et permet l’initiation de
réplication.
B. Le complexe protéique DnaA aide à l’ouverture de la double hélice d’ADN.
C. La réplication est mieux étudiée chez les eucaryotes que chez les procaryotes.
D. Le complexe protéique DnaA se fixe sur des régions spécifiques de l’ADN riche en adénine et en
thymine.
E. Le complexe protéique DnaA permet aux autres facteurs de se fixer sur les brins dissociés et de
démarrer la réplication.
Réponses justes : B, D, E
A. Faux. le complexe permet de l’initiation à la transcription.
C. Faux. la réplication est mieux étudiée chez les procaryotes.

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Q75. La figure ci-dessous représente l'expression du gène PSA dans des cellules de prostate traitées
par des combinaisons d'androgènes et d'un inhibiteur des Histones Acétyle transférases (HATi). A
propos de cette figure et de l'acétylation des histones en général, répondez par vrai ou faux aux items
suivants (les signes + / - indiquent la présence ou l'absence du composé) :
A. Sans androgènes, la transcription basale du gène PSA est nulle.

B. La transcription du gène PSA est amplifiée par les androgènes.
C. L'acétylation des histones rajoute des charges positives aux résidus « lysine ».
D. Le composé HATi ne produit aucun effet sur la transcription du gène PSA.
E. Ces résultats suggèrent que le gène PSA est un gène cible du récepteur des androgènes.
Les Histones Acétyle transférases (HAT) rajoute des acétyles sur les lysines des histones, ce qui a pour effet
d’annuler la charge positive des lysines. Ainsi, les lysines n’interagissent plus avec l’ADN chargé négativement,
ce qui a pour effet de dérouler / décompacter l’ADN et donc de permettre la transcription des gènes sur l’ADN.
Donc il faut partir du principe qu’ajouter un inhibiteur des HAT (HATi) a pour effet d’inhiber la transcription.
A. Faux. Sans androgènes, la transcription basale du gène PSA est très faible (on voit quand même une barre
pour la piste 1). Cela correspond à un bruit de fond, témoignant du fait que les gènes sont toujours un tout petit
peu transcrits dans la cellule.
B. Vrai. Sur la piste 2, la barre est au maximum (100).
C. Faux. L'acétylation des histones élimine des charges positives aux résidus « lysine ». Ainsi les lysines
deviennent neutres.
D. Faux. Le composé HATi produit un effet sur la transcription du gène PSA (on voit que la barre est au
minimum pour la piste 3, au même niveau que la piste 1 montrant la transcription minimale du gène PSA). Ainsi
on retrouve le fait qu’ajouter un inhibiteur des HAT (HATi) a pour effet d’inhiber la transcription.
E. Vrai. C’est le principe des récepteurs nucléaires : une hormone androgène se fixe sur le récepteur nucléaire
/ dimérisation / fixation du récepteur sur le promoteur du gène PSA / activation de la transcription.

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Q76. Un fragment d’ADN de 300pb contenant un promoteur eucaryote reconnu par l’ARN polymérase II
a été analysé par une « empreinte à la DNase 1 », dont le résultat est montré dans le gel ci-dessous.
Dans la piste 1, aucune protéine n’a été rajoutée et dans la piste 2 le segment d’ADN a été mélangé avec
l’ARN polymérase II, TFIID, TFIIB, (TF=Transcription Factor). Répondez par vrai ou faux aux items
suivants :
A. La DNAse 1 coupe l’ADN après avoir reconnu un site palindromique.

B. Les fragments d’ADN de la piste 1 possèdent des extrémités 5’ identiques.
C. Aucun des fragments visibles sur la piste 2 n’a été coupé par la DNase 1.
D. L’ARN polymérase II et les facteurs transcriptionnels « recouvrent » une région de 175 pb.
E. L’empreinte visible sur la piste 2 peut être reproduite à l’identique en mélangeant l’ADN avec l’ARN
polymérase II et TFIID uniquement.
A. Faux. La DNAse 1 coupe l’ADN de façon aléatoire sans sites spécifiques (malgré une préférence pour
les nucléotides pyrimidines).
C. Faux. Plusieurs fragments visibles sur la piste 2 ont été coupés par la DNase 1. Puisqu’on observe des
fragments de taille 250 pb, 75 pb,… à partir d’un fragment de 300 pb, cela signifie que le fragment de 300 pb a
bien été coupé par la DNase 1 (tous les fragments non-protégés par une protéine).
D. Vrai. En comparant la piste 2 avec la piste 1, on observe qu’il manque tous les fragments entre 250 pb et 75
pb. Cela signifie que toute cette région n’a pas été coupée et donc qu’elle était protégée par des protéines, soit
une région de 250 – 75 = 175 pb.
E. Faux. L’empreinte visible sur la piste 2 ne peut pas être reproduite à l’identique en mélangeant l’ADN avec
l’ARN polymérase II et TFIID uniquement. S’il manque une protéine, une partie de l’ADN ne sera pas recouvert
(nu) et donc non-protégé et donc accessible à la DNase 1 et donc coupé, libérant ainsi d’autres fragments
supplémentaires de tailles différentes qu’on verra sur le gel.

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Q77. La séquence ci-dessous représente le brin codant du gène de l’ApoA2. Les extrémités 5’ et 3’ sont
écrites en lettres minuscules. Les exons sont séparés par des points de suspension. La boîte TATA et
le signal de polyadénylation sont indiqués en gras. Les codons de début et fin de la traduction sont
soulignés. Répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Le gène de l’ApoA2 comprend 5 exons.

B. L’ARNm de l’ApoA2 commence par la séquence suivante 5’ GCCCCUUCCUCUCCAGCC 3’ (sans
prendre en compte la coiffe).
C. L’ARNm de l’ApoA2 finit par la séquence suivante 5’ GCUCUGAGCCUGGUAUGU 3’ (sans prendre
en compte la queue polyadénylée).
D. L’hexamère 5’ CTTGGT 3’ s’hybride sur l’exon 1.
E. Le cinquième aminoacide de la protéine ApoA2 est fourni par un ARNt qui porte l’anticodon
5’ CGU 3’.

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Réponse juste : D
A. Faux. Le gène de l’ApoA2 comprend 3 exons :
B. Faux. L’ARNm de l’ApoA2 commence par la séquence suivante 5’ AGGCACAGACACCAAGGA 3’ (sans

prendre en compte la coiffe). L’ARNm (la transcription) commence au site +1 et non pas direct après le
promoteur (boîte TATA) comme le suggère l’item. La bonne séquence est donc celle commençant par la 5’-
UTR.
C. Faux. L’ARNm de l’ApoA2 finit par la séquence suivante 5’ UGCUGAAUGAAUCCA 3’ (sans prendre en
compte la queue polyadénylée. L’ARNm finit à la fin de la 3’-UTR, donc la bonne séquence est donc celle
correspondant à la fin de la 3’-UTR.
D. Vrai. L’hexamère s’appariera sur la séquence de l’exon 1 si les 2 règles d’appariement sont respectées :
appariement antiparallèle et complémentaire. Soit :
Séquence proposée : 5’ CTTGGT 3’
Séquence à trouver : 3’ GAACCA 5’
On cherche donc la séquence 3’ GAACCA 5’ ou 5’ ACCAAG 3’ dans l’exon 1.
E. Faux. Le cinquième aminoacide de la protéine ApoA2 est fourni par un ARNt qui porte l’anticodon
5’ UGC 3’. La traduction commence au codon d’initiation AUG et détermine le cadre de lecture. On compte
donc codon par codon jusqu’à arriver au 5ème codon 5’ GCA 3’. Les codons sont reconnus par les séquences
anticodons des ARNt, qui doivent être antiparallèles et complémentaires (règles d’appariement des acides
nucléiques) :

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Q78. A propos du codon « Start » AUG (initiateur de la traduction), répondez par vrai ou faux aux items
suivants :
A. Chez les eucaryotes, dans 90% des cas, le codon AUG initiateur de la traduction est celui qui est le
plus proche du site d’initiation de la transcription car il est ainsi aussi proche de la séquence de Kozak.
B. La séquence de Kozak permet chez les eucaryotes de recruter et de fixer la petite sous-unité du
ribosome à proximité du codon AUG.
C. L’ARNt initiateur qui reconnait le codon AUG est capable de se fixer sur la petite sous-unité ribosomale
même si le ribosome est incomplet.
D. La dépense énergétique occasionnée par le déplacement du complexe d’initiation de la traduction entre
le site d’initiation de la transcription et le codon AUG est compensée par un apport énergétique fourni
par la dissociation du facteur eif-2 (eukaryotic initiation factor 2).
E. La séquence IRES (Internal Ribosome Entry Site) permet un démarrage interne de la traduction,
fonctionne sans eif-4E (eukaryotic initiation factor 4) mais nécessite la présence d’un codon AUG
localisé à l’intérieur de la séquence ou à proximité.
A. Vrai. La séquence de Kozak correspond à l’AUG bordée de séquences supplémentaires.
B. Faux. La coiffe en 5’ permet chez les eucaryotes de recruter et de fixer la petite sous-unité du ribosome à
proximité du codon AUG. La séquence de Kozak correspond à l’AUG bordée de séquences supplémentaires.
Or le complexe d’initiation contenant seulement la petite sous-unité n’est pas recruté par l’AUG mais bien par
la coiffe, puis seulement après recrutement le complexe d’initiation scanne et reconnaît l’AUG.
C. Vrai. L’ARNt initiateur appartient au complexe d’initiation contenant seulement la petite sous-unité.
D. Faux. La dépense énergétique occasionnée par le déplacement du complexe d’initiation de la traduction
entre le site d’initiation de la transcription et le codon AUG est compensée par un apport énergétique fourni par
l’hydrolyse d’ATP. Le facteur eif-2 (eukaryotic initiation factor 2) utilise l’hydrolyse de son GTP pour fournir
l’énergie nécessaire au recrutement de la grande sous-unité.

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Q79. Un gène humain possède deux variants d’ARN messagers, produits par épissage alternatif,
représenté ci-dessous. Les sites de début et fin de la traduction sont indiqués en caractères gras
soulignés. Les exons sont séparés par une barre verticale. En vous appuyant sur les données de
l’annexe C (cf. fin du sujet), répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Le variant 1 code une protéine composée de 827 acides aminés.

B. La protéine codée par le variant 2 possède 134 acides aminés en moins que celle codée par le variant
1.
C. L’acide aminé numéro 238 du variant 1 est une lysine codée par le triplet AAG.
D. L’acide aminé numéro 373 du variant 1 est une thréonine codée par le triplet ACC.
E. D’après les séquences représentées ci-dessus, les 2 variants possèdent des régions régulatrices
différentes.
Réponse juste : C.
A. Faux. Le variant 1 code une protéine composée de 820 acides aminés.
Une protéine est issue de l’ensemble des régions codantes de tous les exons (sans les UTR). La région
codante s’étend ainsi du codon AUG jusqu’au codon STOP :
Région codante 1 Région codante 2 Région codante 3 Région codante 4 Région codante totale
7 (AUGAAUG) + 700 3 (AGU) + 400 + 5 (AUGUA) + 422 + 8 (UGAUGACC) 2460
+ 5 (AGUGA) = 712 3 (AGA) = 406 5 (AGUAG) = 432 + 902 = 910 Soit 2460 / 3 = 820 aa
On ne compte pas le codon STOP UAG car il ne permet pas l’incorporation d’un acide aminé.
B. Faux. La protéine codée par le variant 2 possède 144 acides aminés en moins que celle codée par le variant
1. La différence avec le variant 1 est l’absence de l’exon 3. On doit donc retrancher la taille de l’exon 3, soit 432
nts, soit 144 acides aminés
Région codante 1 Région codante 2 Région codante 3 Région codante 4 Région codante totale
2028
7 (AUGAAUG) + 700 3 (AGU) + 400 + 5 (AUGUA) + 422 + 8 (UGAUGACC)
Soit 2028 / 3 = 676 aa
+ 5 (AGUGA) = 712 3 (AGA) = 406 5 (AGUAG) = 432 + 902 = 910
Soit 144 aa en moins
C. Vrai. On multiplie par 3 pour avoir la position nucléotidique : 238 x 3 = 714, soit le codon allant du nucléotide
712 à 714. On a vu précédemment que le nucléotide 712 (A) était le dernier nucléotide de l’exon 1, donc les 2
nucléotides suivants (AG) appartiennent à l’exon 2. Ainsi, après épissage, ces 3 nucléotides (AAG) se
retrouveront côte à côte pour former le codon AAG codant une Lysine.
D. Faux. L’acide aminé numéro 373 du variant 1 est une thréonine codée par le triplet GAA. On multiplie par 3
pour avoir la position nucléotidique : 373 x 3 = 1119, soit le codon allant du nucléotide 1117 à 1119. En faisant
la somme de l’exon 1 et 2, on trouve que l’on arrive à 1118 (712 + 406), soit un nucléotide A correspondant au
dernier nucléotide de l’exon 2. Donc, après épissage rejoignant l’exon 2 et 3, le codon sera : GAA (GA les 2
derniers nucléotides de l’exon 2 et A premier nucléotide de l’exon 3).
E. Faux. D’après les séquences représentées ci-dessus, les 2 variants possèdent des régions régulatrices
identiques. Les 2 variants ARNm viennent du même pré-ARNm, et donc qui possède les mêmes régions
régulatrices.

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Q80. La figure ci-dessous montre un complexe ADN-Protéines assemblé à proximité du site d’initiation
de la transcription du gène X humain quand ce gène est activé dans les hépatocytes. Des analyses
ultérieures ont montré que le gène X n’est jamais exprimé dans les neurones. Parmi les mécanismes
suivants, quel(s) est(sont) celui(ceux) qui contribue(nt) à expliquer l’absence d’expression du gène X
dans les neurones, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. L’expression du gène X n’est pas détectée dans les neurones parce que dans ces cellules il produit de
grandes quantités d’ARNt mais peu d’ARNm.
B. Les facteurs généraux de la transcription inhibent l’expression du gène X dans les neurones en
empêchant l’activateur d’interagir avec l’ARN polymérase 2.
C. L’activateur est une protéine régulatrice présente dans certains tissus mais pas dans d’autres.
D. La séquence Enhancer est un segment d’ADN rajouté à l’ADN nucléaire durant la mitose dans
certaines cellules de l’organisme et pas dans d’autres.
E. Dans les neurones, la séquence Enhancer est située trop loin du site d’initiation de la transcription et
ne peut pas interagir avec l’ARN polymérase 2.
A. Faux. Rien à voir.
D. Faux. Cela n’existe pas l’histoire de rajouter des segments d’ADN. L’ADN a toujours la même taille et
comprend toujours les mêmes séquences régulatrices. C’est juste que certaines protéines / facteurs ne sont
pas synthétisées dans certains tissus (gènes inactifs) et donc les régions régulatrices ne seront pas reconnues
par ces facteurs et donc elles ne permettront pas d’activer des gènes.
E. Faux. L’ADN a toujours la même taille et comprend toujours les mêmes séquences régulatrices. C’est juste
que certaines protéines / facteurs ne sont pas synthétisées dans certains tissus (gènes inactifs) et donc les
régions régulatrices ne seront pas reconnues par ces facteurs et donc elles ne permettront pas d’activer des
gènes.

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III. AC de 2018-2019
Q33. Une protéine X est soumise à une électrophorèse SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate-
PolyAcrylamide Gel Electrophoresis) avec 2 conditions : incubation avec du SDS seul et incubation
avec du SDS et 2-bêta Mercapto Ethanol (bêta ME). Le gel obtenu est représenté ci-dessous.
Les résultats du gel permettent directement de conclure que :

A. La protéine X est constituée de deux sous-unités : une sous-unité qui a une taille comprise entre 40 et
55 kDa et une sous-unité qui a une taille approximativement égale à 25 kDa.
B. Les sous-unités de la protéine X sont reliées par des interactions hydrophobes.
C. Chacune des sous-unités de la protéine X possède au moins un résidu sérine phosphorylable.
D. Le pôle positif est situé au bas du gel.
E. La sous-unité qui possède la plus petite taille porte plus de charges négatives que la sous-unité de
grande taille.
Réponse juste : D.
A. Faux. La protéine X est constituée de plus que deux sous-unités : une ou plusieurs sous-unités qui ont une
taille comprise entre 40 et 55 kDa et une ou plusieurs sous-unités qui ont une taille approximativement égale
à 25 kDa. En effet, dans la condition SDS seul, on voit que la protéine (ses multiples sous-unités) a une taille
minimum comprise entre 130 et 170 kDa. Or, dans la condition SDS + beta ME, si on fait la somme des tailles
des 2 sous-unités (entre 40-55 et entre 15-25), on n’arrive pas à un résultat final compris entre 130 et 170,
mais entre 55 (40 +15) et 80 (55 +25) kDa. Donc la protéine X possède plus de 2 sous-unités.
B. Faux. Les sous-unités de la protéine X sont reliées par des ponts disulfures. En effet, on observe la
séparation des sous-unités lors de l’ajout du beta ME, qui casse les ponts disulfures.
C. Faux. Chacune des sous-unités de la protéine X possède au moins un résidu cystéine capable de réaliser
des ponts disulfure. Il n’est pas possible de conclure pour les autres types de résidus.
E. Faux. La sous-unité qui possède la plus petite taille porte moins de charges négatives que la sous-unité de
grande taille. Si la protéine est petite, il y a moins de SDS fixé dessus par rapport à une grosse protéine. Mais
de toute façon, la migration n’est pas dépendante des charges, donc ce n’est pas le fait d’avoir plus de charges
négatives qui entraine une migration plus rapide dans le gel, c’est la petite taille.

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Q34. À propos des hélices alpha :

A. Une hélice alpha qui forme 5 tours contient 21 acides aminés.
B. Une hélice alpha est stabilisée par des ponts hydrogènes intra-chaîne.
C. Les acides aminés hydrophobes déstabilisent les hélices alpha.
D. Des acides aminés basiques successifs consolident la structure des hélices alpha en augmentant le
nombre de liaisons hydrogènes.
E. Le collagène a une structure en hélice alpha avec un pas qui tourne à droite.
Réponse juste : B.
A. Faux. Une hélice alpha qui forme 5 tours contient 18 acides aminés. Un tour correspond à un pas de 3,6
résidus.
C. Faux. Les acides aminés hydrophobes stabilisent les hélices alpha. Certains acides aminés hydrophobes
(Ile et Pro) ou polaires (Ser, Asn, Asp) déstabilisent les hélices alpha.
D. Faux. La chaine latérale, (quel que soit sa nature) n’intervient pas dans la stabilisation des hélices alpha, mais
au contraire la déstabilise. Les hélices alpha ne sont stabilisées QUE par les liaisons hydrogènes établies
entre les atomes de la liaison peptidique.
E. Faux. Le collagène a une structure en hélice alpha avec un pas qui tourne à gauche.
Q35. À propos du peptide Ala-Pro-His-Cys-Glu :

A. Il contient une alanine qui est le précurseur de l’acétylCoA.
B. Il contient un acide aminé qui, à pH=7, est présent sous forme protonée et déprotonée.
C. Il contient un acide aminé qui porte sur sa chaîne latérale un groupement méthyle lié à un atome de
soufre.
D. Il porte une charge égale -2 à pH = 7.
E. Il possède un point isoélectrique égal à 4,31.
Réponse juste : Aucune.

A. Faux. Il contient une alanine qui est le précurseur du pyruvate (qui sera converti ensuite en acétylCoA).
B. Faux. Il ne contient pas un acide aminé qui, à pH=7, est présent sous forme protonée et déprotonée. Ils sont
soit tous complètement protonés, soit complètement déprotonés. Il faut regarder les différents pKa des
groupements accessibles de chaque acide aminé et en déduire leur état de protonation.
Acide aminé Ala Pro His Cys Glu
-NH3+ : -COO- : déprotoné
Groupements  R-NH2 : déprotoné R-SH : protoné
protoné R-COO- : déprotoné
C. Faux. Il ne contient pas un acide aminé qui porte sur sa chaîne latérale un groupement méthyle lié à un atome
de soufre. L’acide aminé correspondant à cette définition est la méthionine (Met : S-CH3).
D. Faux. Il porte une charge égale -1 à pH=7.
pKa : 2,2 4,3 6,0 8,3 9,9

Glu : -COOH  - - - - -
Glu : R-COOH   - - - -
His : R- NH3+ + + +   
Cys : R-SH     - -
Ala : -NH3+ + + + + + 
Total des charges +2 +1 0 -1 -2 -3
E. Faux. Il possède un point isoélectrique égal à 5,15. Le point isoélectrique est égal à la moyenne des deux
pKa encadrant forme zwitterion (charge globale nulle : 0). pI = 4,3 + 6,0 / 2 = 5,15 (cf D.).

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Q36. À propos du transport de l’oxygène par l’hémoglobine dans les muscles squelettiques en activité :
A. Un pH égal ou inférieur à 5 entraîne la protonation de résidus histidine localisés dans les chaînes bêtas.
B. Un pH égal ou inférieur à 5 favorise la formation des carbamates.
C. L’hémoglobine présente la conformation R (Relaxed).
D. La courbe de dissociation est déviée vers la gauche.
E. Le 2,3-biphosphoglycérate est fixé à l’hémoglobine.
Réponses justes : A, B, E.
A. Vrai. Le pI de l’histidine étant supérieur à 5 (pI = 7,6), la chaine latérale de l’histidine est protonée à pH 5.
B. Vrai. Lorsque l’histidine est protonée (cf A.), la forme T désoxyhémoglobine est favorisée et donc la formation
des carbamates, de l’acide carbonique et bicarbonates également.
C. Faux. L’hémoglobine désoxyhémoglobine présente une conformation T (Tendue).
D. Faux. La courbe de dissociation est déviée vers la droite.
E. Vrai. La fixation du 2,3- biphosphoglycérate est favorisée dans la forme T.
Q37. À propos du principe de dialyse dans la manipulation de protéines.

A. La dialyse permet de séparer des acides aminés entre eux.
B. Au cours d’une dialyse, seules les molécules avec un diamètre inférieur aux pores passeront la
membrane semi-perméable.
C. La dialyse permet de dénaturer ou renaturer une protéine.
D. La dialyse se fait dans de l’eau distillée.
E. La membrane de dialyse est aussi appelée « boudin de dialyse ».
Réponse juste : B, D, E.
A. Faux. La dialyse permet de séparer des protéines entre elles et d’éliminer les sels.
C. Faux. La dialyse permet de séparer des protéines entre elles et d’éliminer les sels.
Q38. À propos des enzymes :

A. Elles augmentent la vitesse d’une réaction chimique en créant une nouvelle réaction.
B. Ce sont des catalyseurs qui augmentent l’énergie d’activation des molécules.
C. Les ribozymes sont des protéines capables de catalyser une réaction chimique.
D. Les pro-enzymes sont des précurseurs actifs d’enzymes.
E. L’hémoglobine glyquée (HbA1C) est formée à partir d’une réaction non-enzymatique.
Réponse juste : E.
A. Faux. Elles augmentent la vitesse d’une réaction chimique sans créer une nouvelle réaction.
B. Faux. Ce sont des catalyseurs qui diminuent l’énergie d’activation des molécules.
C. Faux. Les ribozymes sont des ARN (acides nucléiques) capables de catalyser une réaction chimique.
D. Faux. Les pro-enzymes sont des précurseurs inactifs d’enzymes.

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Q39. Concernant les enzymes :

A. L’éthanol est un inducteur spécifique de la lactate déshydrogénase.
B. Des modifications post-traductionnelles comme la glycosylation peuvent générer des isoformes d’une
enzyme.
C. Dans l’organisme, les réactions enzymatiques sont toujours réversibles.
D. Le modèle de Fisher représente la complémentarité des structures de l’enzyme et du substrat à l’image
des doigts d’une main qui s’adapte dans un gant.
E. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, les réactions dans les deux sens se déroulent
à vitesse égale.
A. Faux. L’éthanol est un inducteur spécifique de l’enzyme ɣ-GlutamylTransférase (GGT).
C. Faux. Dans l’organisme, les réactions enzymatiques sont généralement non-réversibles (dans un sens).
D. Faux. Le modèle de Fisher représente la complémentarité des structures de l’enzyme et du substrat à l’image
d’une clé qui entre dans une serrure. Le modèle de Koshland représente les modifications
conformationnelles de l’enzyme pour être complémentaire de la structure du substrat à l’image des doigts
d’une main qui s’adapte dans un gant.
Q40. Concernant la cinétique enzymatique :

A. L’équation de Michaelis s’écrit : V = (Vmax . [S]) / ([S] . Km).
B. En biologie, les mesures d’activités enzymatiques s’effectuent en condition V = V max.
C. La constante de vitesse kcat est égale au rapport Vmax / [Enzyme totale] et est exprimée en seconde-1.
D. Dans un organisme, le pH optimal de toutes les enzymes correspond au pH physiologique (pH 7,4).
E. Les activateurs enzymatiques peuvent être des ions, comme par exemple Mg 2+ qui active certaines
kinases et participe directement à la catalyse.
A. Faux. L’équation de Michaelis s’écrit : V = (Vmax . [S]) / ([S] + Km).
D. Faux. Dans un organisme, le pH optimal de toutes les enzymes dépend du pH de l’organe ou du tissu.
Q41. A propos des effecteurs de la réaction enzymatique :

A. Le DIFP (Di-isopropyl- fluorophosphate ou gaz sarin) est un inhibiteur réversible de
l’acétylcholinestérase.
B. Lors d’une intoxication par « l’alcool à brûler », on utilise le méthanol comme inhibiteur de la cyclo-
oxygénase.
C. Les statines sont des inhibiteurs compétitifs de l'HMG-CoA réductase, ce qui signifie que le Km et la Vmax
de cette dernière sont diminués.
D. L'état tendu, défavorable à la catalyse de l'aspartate transcarbarnylase est stabilisé par l'ATP.
E. Pour une enzyme allostérique, une cinétique hyperbolique traduit sa désensibilisation.
Réponse juste : E.
A. Faux. Le DIFP (Di-isopropyl- fluorophosphate ou gaz sarin) est un inhibiteur irréversible de
l’acétylcholinestérase.
B. Faux. Lors d’une intoxication par « l’alcool à brûler », on utilise l’éthanol comme inhibiteur de l’Alcool
DesHydrogénase (ADH). Lors d’une intoxication par « l’alcool à brûler », le méthanol est utilisé comme
substrat de l’Alcool DesHydrogénase (ADH) à la palce de l’éthanol.
C. Faux. Les statines sont des inhibiteurs compétitifs de l'HMG-CoA réductase, ce qui signifie que le Km est
augmenté et la Vmax non-modifiée.
D. Faux. L'état tendu, défavorable à la catalyse de l'aspartate transcarbarnylase est stabilisé par le CTP. L'état
relaché, favorable à la catalyse de l'aspartate transcarbarnylase est stabilisé par l'ATP.

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Q42. A propos des inhibiteurs non-compétitifs, en prenant [I] comme concentration de l’inhibiteur et Ki
comme la constante d’inhibition :
[𝐼]
A. Vmax est diminuée d’un facteur 1+ en présence de l’inhibiteur.
𝐾𝑖
[𝐼]
B. Km est augmentée d’un facteur 1+ en présence de l’inhibiteur.
𝐾𝑖
C. L’inhibiteur peut se fixer à l’enzyme même en excès de substrat.
D. Les statines sont des médicaments appartenant à cette catégorie d’inhibiteur.
E. L’équation de Michaelis-Menten n’est pas applicable en présence d’inhibiteur.
B. Faux. Km est inchangée en présence de l’inhibiteur.
C. Vrai. La fixation de l’inhibiteur non-compétitif sur l’enzyme est indépendante du site de fixation du substrat.
D. Faux. Les statines sont des médicaments appartenant à la catégorie d’inhibiteur compétitif.
E. Faux. L’équation de Michaelis-Menten n’ est pas applicable en présence d’inhibiteur. Elle est modifiée et
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
s’exprime : V = [𝐼] x .
1+ 𝐾𝑚+[𝑆]
𝐾𝑖
Q43. A propos de la partie aglycone des oses :

A. Elle possède la propriété de réduire les sels métalliques.
B. Elle correspond à la partie non-glucidique d’un hétéroside.
C. Elle est représentée par les bases et les phosphates dans le cas des acides nucléiques.
D. Elle correspond aux tanins pour l’amygdaline.
E. Elle ne peut en aucun cas être l’acide cyanhydrique.
A. Faux. La partie osidique (fonctions cétone ou aldéhyde) possède la propriété de réduire les sels
métalliques.
D. Faux. Elle correspond à l’acide cyanhydrique pour l’amygdaline. Elle correspond au phénol pour les tanins.
E. Faux. Elle peut être l’acide cyanhydrique pour l’amygdaline.
Q44. La glucuronoconjugaison :
A. Est réalisée grâce à l’acide L-ascorbique.
B. Est impliquée dans la disparition progressive des ecchymoses.
C. Rend lipophile la bilirudine provenant de l’hème dégradé.
D. Forme un éther oxyde avec le phénol.
E. Se fait dans la mitochondrie de la cellule hépatique.
A. Faux. La glucuronoconjugaison est réalisée grâce à l’acide glucuronique (notamment l’acide D-δ-
glucuronique).
C. Faux. La glucuronoconjugaison rend hydrophile la bilirudine provenant de l’hème dégradé.
E. Faux. La glucuronoconjugaison se fait dans le réticulum endoplasmique de la cellule hépatique (foie).

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Q45. L’amidon :
A. Est constitué d’alpha-amylose et d’amylopectine.
B. Ne forme pas de micelles dans l’eau à température ambiante.
C. Est constitué de bêta-D-glucose sous forme de pyranose.
D. Épaissit la sauce « Béchamel » lors de son chauffage par formation de multiples liaisons hydrogène
avec l’eau.
E. Est constitué de polymères comportant des liaisons osidiques bêta(1-4) et bêta(1-6).
B. Faux. L’amidon forme des micelles dans l’eau à température ambiante.
C. Faux. L’amidon est constitué d’alpha-D-glucose sous forme de pyranose.
E. Faux. L’amidon est constitué de polymères comportant des liaisons osidiques alpha(1-4) et alpha(1-6).
Q46. A propos du rôle des glucides dans les apports énergétiques alimentaires chez l’Homme et leur
absorption intestinale :
A. Les apports énergétiques des glucides représentent moins de 20% des apports énergétiques quotidiens
dans la population française.
B. La cellulose n’est pas digérée dans l’intestin chez l’Homme.
C. L’absorption intestinale des oses simples ne nécessite pas de consommation d’énergie.
D. Seuls les oses simples et non les disaccharides sont absorbés à travers la barrière intestinale.
E. Les oses simples traversent la paroi intestinale par diffusion simple.
A. Faux. Les apports énergétiques des glucides représentent plus de 20% des apports énergétiques quotidiens
dans la population française (40 à 43% chez les femmes et 38 à 43% chez les hommes). L’objectif est que
les apports énergétiques des glucides représentent plus de 50% des apports énergétiques quotidiens dans
la population française.
C. Faux. L’absorption intestinale des oses simples nécessite parfois de l’énergie selon le type de
transporteurs impliqués. La famille de transporteur SGLT en nécessite, la famille GLUT n’en nécessite pas.
E. Faux. Les oses simples traversent la paroi intestinale par diffusion simple ou diffusion facilitée (famille de
transporteurs GLUT) ou par absorption active secondaire (famille de transporteurs SGLT).
Q47. A propos de la glycolyse et de la néoglucogenèse :

A. La glycolyse permet de fournir de l’ATP à partir de glucose dans toutes les cellules.
B. Dans le lactose, disaccharide associant galactose et glucose, seule la molécule de glucose pourra être
utilisée pour la glycolyse.
C. La glycolyse se déroule uniquement dans le cytosol.
D. Dans la glycolyse, l’étape catalysée par la phosphofructokinase est la seule étape
thermodynamiquement irréversible.
E. La néoglucogenèse peut entrer en action dans les cellules hépatiques simultanément avec la glycolyse.
Réponse juste : C.
A. Faux. La glycolyse permet de fournir de l’ATP à partir de glucose dans la majorité des cellules.
B. Faux. Dans le lactose, disaccharide associant galactose et glucose, les deux molécules pourront être
utilisées pour la glycolyse. Tous les oses peuvent être utilisés par la glycolyse.
D. Faux. Dans la glycolyse, les étapes catalysées par la phosphofructokinase (étape 3), la pyruvate kinase
(étape 10), et l’hexokinase (étape 1) sont les trois étapes thermodynamiquement irréversibles.
E. Faux. La néoglucogenèse ne peut pas entrer en action dans les cellules hépatiques simultanément avec la
glycolyse. Elles ne se déroulent pas simultanément dans l’organisme.

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Q48. A propos des structures et du rôle des glycolipides et glycoprotéines :

A. On trouve des glycolipides associés aux triglycérides dans les gouttelettes lipidiques intracellulaires.
B. L’appareil de Golgi est nécessaire à la synthèse des glycolipides ainsi qu’à la maturation des
glycoprotéines.
C. Les glycolipides ont une partie lipidique constituée d’un amino-alcool et d’un acide gras.
D. Toutes les chaînes glucidiques des glycoprotéines sont liées aux acides aminés par des liaisons
impliquant une fonction amine.
E. Les parties glucidiques des glycoprotéines et des glycolipides peuvent constituer des motifs
antigéniques reconnus par des anticorps dans l’organisme.
A. Faux. On trouve des glycolipides dans les membranes et des triglycérides dans les gouttelettes lipidiques
intracellulaires.
D. Faux. Les chaînes glucidiques des glycoprotéines sont liées aux acides aminés par des liaisons impliquant
une fonction amine (N-glycosylation) ou une fonction alcool (O-glycosylation).
E. Faux. Les parties glucidiques des glycoprotéines et des glycolipides peuvent constituer des motifs
antigéniques reconnus par des anticorps dans l’organisme. Certains auteurs disent que les groupes sanguins
majeurs ne sont pas déterminés par des glycolipides mais des glycoprotéines ou un ensemble glycolipides /
glycoprotéines.
Q49. A propos des structures et des propriétés des glycosaminoglycanes :

A. Dans les glycosaminoglycanes, l’encombrement stérique de la partie protéique est plus important que
celui de la partie glucidique.
B. Les chaînes glucidiques des glycosaminoglycanes sont liées aux résidus asparagine et glutamine de la
partie protéique.
C. Les chaînes osidiques des glycosaminoglycanes sont chargées positivement, ce qui explique leur
capacité à retenir l’eau.
D. On peut retrouver des glycosaminoglycanes à l’intérieur des cellules.
E. La figure ci-dessous représente un dimère dont la répétition constitue un glycosaminoglycane. Ce
dimère peut être hydrolysé par une -glycosidase.
Réponse juste : Aucune

A. Faux. Dans les glycosaminoglycanes, l’encombrement stérique de la partie protéique est moins important
que celui de la partie glucidique. En effet, la partie glucidique est majoritaire par rapport à la partie protéique.
B. Faux. Les chaînes glucidiques des glycosaminoglycanes sont liées aux résidus sérine de la partie protéique.
C. Faux. Les chaînes osidiques des glycosaminoglycanes sont chargées négativement, ce qui explique leur
capacité à retenir l’eau.
D. Faux. On peut retrouver des glycosaminoglycanes dans l’espace extracellulaire des tissus conjonctifs
(MEC).
E. Faux. La figure ci-dessous représente un dimère dont la répétition constitue un glycosaminoglycane (acide
hyaluronique). Ce dimère peut être hydrolysé par une -glycosidase. En effet, ce dimère représente l’acide
hyaluronique et est formé de liaisons  (1 → 3) et  (1 → 4).

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Q50. A propos de l’acide hyaluronique :

A. L’acide hyaluronique est un homopolysaccharide.
B. L’acide hyaluronique est sulfaté.
C. L’acide hyaluronique est une molécule porteuse de nombreuses charges négatives.
D. L’acide hyaluronique est utilisé comme anti-coagulant.
E. L’acide hyaluronique est une molécule très hydrophile.
A. Faux. L’acide hyaluronique est un hétéropolysaccharide. Il est constitué de 2 types d’oses : un acide
glucuronique et un acide N-acétylglucosamine.
B. Faux. L’acide hyaluronique n’est pas sulfaté.
D. Faux. L’héparine est utilisée comme anti-coagulant.
Q51. A propos des lipides :

A. Ils sont solubles dans l’eau.
B. Ils ont un rôle structural.
C. Ils sont « simples » quand ils sont constitués d’une seule espèce moléculaire.
D. Ils sont constitués de chaînes hydrocarbonées apolaires.
E. Ils sont tous amphiphiles.
A. Ils sont insolubles dans l’eau. Ils sont solubles dans les solvants apolaires.
E. Faux. Ils sont pour la majorité amphiphiles mais pas les triglycérides qui sont totalement hydrophobes.
Q52. A propos des acides gras :

A. Ce sont des acides carboxyliques.
B. Ils ont toujours un nombre impair d’atomes de carbone.
C. Leur chaîne carbonée est numérotée par des lettres grecques à partir du groupement carboxyle terminal.
D. Ils ne contiennent pas d’atome d’oxygène.
E. Les acides gras insaturés ont un point de fusion plus élevé que leurs homologues saturés.
Réponse juste : A.
B. Faux. Ils ont toujours un nombre pair d’atomes de carbone.
C. Faux. Leur chaîne carbonée est numérotée par des lettres grecques à partir du premier groupement méthyl
après le carboxyle.
D. Faux. Ils contiennent 2 atomes d’oxygène : Groupement carboxyle COOH.
E. Faux. Les acides gras insaturés ont un point de fusion plus faible que leurs homologues saturés.
Q53. A propos de la biosynthèse des acides gras :

A. Les acides gras ont un nombre pair d’atomes de carbone car ils sont synthétisés à partir du malonyl-
CoA.
B. La synthèse d’acétyl-CoA à partir de malonyl-CoA nécessite la rupture de deux liaisons riches en
énergie.
C. La biotine est nécessaire à l’acétyl-CoA carboxylase car elle permet le transfert de la fonction carboxyle.
D. La Fatty Acid Synthase est un complexe multienzymatique.
E. La Fatty Acid Synthase est spécifique de la synthèse des acides gras insaturés.
B. Faux. La synthèse de malonyl-CoA à partir d’acétyl-CoA nécessite la rupture d’une liaison riche en énergie.
E. Faux. La Fatty Acid Synthase est spécifique de la synthèse des acides gras saturés.

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Q54. A propos de la biosynthèse des acides gras insaturés dans l’organisme humain :
A. La synthèse de l’acide oléique à lieu uniquement dans le foie.
B. La delta-9-désaturase est une enzyme présentant plusieurs activités.
C. Les doubles liaisons des acides gras insaturés sont en position trans.
D. La synthèse des acides gras polyinsaturés est effectuée à partir des acides gras monoinsaturés par
création d’une double liaison à partir de la première double liaison.
E. Les doubles liaisons sont créées à partir de la première double liaison vers l’extrémité carboxylique.
A. Faux. La synthèse de l’acide oléique à lieu notamment dans le foie.
C. Faux. Les doubles liaisons des acides gras insaturés sont en position cis.
Q55. A propos des triglycérides :

A. Les lipases pancréatiques ont besoin d’agents émulsifiants pour dégrader les triglycérides alimentaires.
B. Les triglycérides sont des lipides amphiphiles.
C. Après hydrolyse dans le foie, les triglycérides sont exportés directement vers les autres tissus.
D. L’extrémité hydrophobe des sels biliaires est dirigée vers la lumière intestinale.
E. Les acides gras libérés à partir des triglycérides se fixent sur des protéines.
B. Faux. Les triglycérides sont des lipides complètement hydrophobes.
C. Faux. Après hydrolyse dans le foie, les triglycérides sont re-synthétisés puis exportés vers les autres tissus.
D. Faux. L’extrémité hydrophile des sels biliaires est dirigée vers la lumière intestinale. L’extrémité hydrophobe
des sels biliaires est dirigée vers les triglycérides.
Q56. A propos des phospholipases :

A. La phospholipase A1 hydrolyse la liaison ester en position 1.
B. Les phospholipases A2 libèrent des lysophospholipides et un acide gras toujours insaturé.
C. La phospholipase C libère un acide phosphatique.
D. La phospholipase D libère l’acide gras en position 3.
E. Les phospholipases libèrent des médiateurs cellulaires.
B. Faux. Les phospholipases A2 libèrent des lysophospholipides et un acide gras insaturé ou saturé. Les
phospholipases A1 libèrent des lysophospholipides et un acide gras toujours saturé.
C. Faux. La phospholipase C libère un phosphoalcool et un diglycéride. La phospholipase D libère un acide
phosphatique.
D. Faux. La phospholipase D libère un alcool et un acide phosphatidique. Il n’y a pas d’acide gras en 3.
Q57. A propos du cholestérol :

A. Le cholestérol comporte 5 cycles aromatiques.
B. Le cholestérol est synthétisé à partir d’acétyl-CoA.
C. L’HMG-CoA réductase est une cible pharmacologique.
D. Le squalène est un intermédiaire de synthèse du cholestérol.
E. Le cholestérol est majoritairement alimentaire.
A. Faux. Le cholestérol comporte 4 cycles noyau stérol.
B. Vrai. 3 acétyl-CoA.
C. Vrai. Statines.

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Q58. A propos des fonctions biologiques du cholestérol dans l’organisme humain :

A. Le cholestérol est un précurseur dans la synthèse des hormones thyroïdiennes.
B. Le cholestérol est un précurseur dans la synthèse des prostaglandines.
C. Le cholestérol est un précurseur dans la synthèse des acides biliaires.
D. Le cholestérol est un substrat du métabolisme énergétique de l’organisme.
E. Le cholestérol est un composant facultatif pour les membranes cellulaires.
Réponse juste : C, D.
A. Faux. Le cholestérol est un précurseur dans la synthèse des hormones stéroïdiennes.
B. Faux. L’acide arachidonique est un précurseur dans la synthèse des prostaglandines.
E. Faux. Le cholestérol est un composant nécessaire pour les membranes cellulaires (fluidité).
Q59. Concernant le phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate :

A. L’inositol du phosphatidylinositol peut fixer jusqu’à 5 groupements phosphates (PIP5).
B. Le phosphatidylinositol se trouve préférentiellement dans le feuillet interne de la bicouche membranaire
et peut fixer des protéines intracellulaires.
C. Le phosphatidylinositol se trouve dans le feuillet externe de la bicouche membranaire et peut fixer des
lipides.
D. Le phosphatidylinositol est fortement polaire avec une charge négative à pH physiologique.
E. Le phosphatidylinositol est un phospholipide neutre.
A. Faux. L’inositol du phosphatidylinositol peut fixer jusqu’à 3 groupements phosphates (PIP3) : C3, C4, C5.
C. Faux. Le phosphatidylinositol se trouve dans le feuillet interne de la bicouche membranaire.
E. Faux. Le phosphatidylinositol est un phospholipide négatif (phosphates).
Q60. A propos du pyruvate :

A. La réduction du pyruvate en lactate est catalysée par la LDH et nécessite comme coenzyme le NADH,H+.
B. La décarboxylation oxydative du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase est une réaction
cytoplasmique.
C. La décarboxylation oxydative du pyruvate produit l’acétyl-CoA et oxyde le NADH,H+ en NAD+.
D. La réaction de transamination catalysée par l’ASAT (aspartate aminotransférase) transfère un
groupement amine de l’aspartate sur le pyruvate.
E. Le pyruvate est un acide -cétonique produit par le catabolisme du glucose 6-phosphate.
Réponse juste : A, E.
B. Faux. La décarboxylation oxydative du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase est une réaction
mitochondriale.
C. Faux. La décarboxylation oxydative du pyruvate produit l’acétyl-CoA et réduit le NAD+ en NADH,H+.
D. Faux. La réaction de transamination catalysée par l’ASAT (aspartate aminotransférase) transfère un
groupement amine de l’aspartate sur l’acide -cétoglutarique pour former l’oxaloacétate et le glutamate. La
réaction de transamination catalysée par l’ALAT (alanine aminotransférase) transfère un groupement amine
de l’alanine sur l’acide -cétoglutarique pour former le pyruvate et le glutamate.

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Q61. A propos du rôle du rétinal dans la transduction de l’exposition de la rétine aux photons :
A. Le rétinal possède une fonction aldéhyde qui peut former une base de Schiff avec un résidu lysine de
l’opsine.
B. La rhodopsine est formée par la liaison du rétinal all-trans avec l’opsine.
C. L’exposition photonique du complexe rhodopsine produit l’isomérisation de rétinal 11-cis en rétinal all-
trans.
D. La conversion du rétinol all-trans en rétinol 11-cis est catalysée par une déshydrogénase qui utilise le
NADH,H+ comme coenzyme.
E. Le clivage du complexe opsine/transducine produit par l’exposition à la lumière produit l’activité
phosphodiestérase et diminue la concentration de GMP cyclique.
Réponse juste : A, C, E.
B. Faux. La rhodopsine est formée par la liaison du rétinal 11-cis avec l’opsine.
D. Faux. La conversion du rétinol all-trans en rétinol 11-cis est catalysée par une isomérase.
Q62. A propos de la vitamine B12 :

A. Elle comporte un tétrapyrrole associé à un atome de cobalt par liaison de coordinance avec chaque
cycle pyrrole.
B. Les deux seuls coenzymes connus de la vitamine B12 sont la méthyl-cobalamine et l’ado-cobalamine.
C. L’ado-cobalamine catalyse la synthèse de méthionine à partir d’homocystéine par la méthionine
synthase.
D. La vitamine B12 est uniquement présente dans l’alimentation d’origine animale et sa carence produit
des anémies et des manifestations neurologiques.
E. La méthionine est le précurseur de la S-adénosyl-méthionine qui catalyse les réactions d’acétylation des
histones et des lipides.
B. Faux. Les coenzymes connus de la vitamine B12 sont la méthyl-cobalamine, l’ado-cobalamine, l’hydroxo-
cobalamine et la cyano-cobalamine.
C. Faux. La méthyl-cobalamine catalyse la synthèse de méthionine à partir d’homocystéine par la méthionine
synthase.
E. Faux. La méthionine est le précurseur de la S-adénosyl-méthionine qui catalyse les réactions de méthylation
des histones et des lipides.
Q63. A propos de la chaîne respiratoire et du métabolisme énergétique :

A. Le transport des électrons dans le complexe 1 est assuré successivement par deux groupements
prosthétiques, le FAD et une protéine fer-soufre.
B. Le cytochrome c réductase transporte successivement les électrons par l’intermédiaire de l’hème b, de
l’hème a3 et du cuivre.
C. L’énergie produite par le complexe 1 est couplée au pompage de protons.
D. Le cytochrome c peut transmettre deux électrons à la fois au complexe 3 de la chaîne respiratoire. Ces
électrons proviennent du complexe 1 et 2.
E. L’oxygène est indispensable au transport des électrons dans la chaîne respiratoire. Ce transport est
couplé au pompage des protons dans l’espace inter-membranaire.
A. Faux. Le transport des électrons dans le complexe 1 est assuré successivement par deux groupements
prosthétiques, le FMN et une protéine fer-soufre.
B. Faux. Le cytochrome c réductase transporte les électrons par l’intermédiaire de l’hème b, la protéine FeS
(Fer et soufre) et de l’hème c1. Le cytochrome c oxydase transporte successivement les électrons par
l’intermédiaire de l’hème a, de l’hème a3 et du cuivre.
D. Faux. Le cytochrome c peut transmettre un électron à la fois au complexe 4 de la chaîne respiratoire. Ces
électrons proviennent du complexe III. Le Coenzyme QH2 peut transmettre un électron à la fois au complexe
3 de la chaîne respiratoire. Ces électrons proviennent du complexe 1 et 2.

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Q64. A propos de la synthèse de l’ATP :

A. Les substrats nécessaires à la synthèse de l’ATP sont l’ADP, l’orthophosphate et un proton H +.
B. Le pompage d’un proton correspond à une variation standard d’énergie libre de 5 kcal/mole.
C. Le passage d’un seul proton au travers du complexe F0-F1 suffit pour fournir l’énergie nécessaire à la
synthèse d’ATP.
D. Les protons exercent une régulation allostérique sur le site de liaison de l’ATP/ADP au niveau des sous-
unités alpha et bêta du complexe F1.
E. Le découplage entre F0 et F1 est une étape indispensable à la synthèse d’ATP.
Réponse juste : A, B, D, E.
C. Faux. Le passage d’un seul proton au travers du complexe F0-F1 (5 kcal / mol) ne suffit pas pour fournir
l’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP (10-15 kcal / mol). Le passage de 3 protons au travers du complexe
F0-F1 suffit pour fournir l’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP.
Q65. L’azidothymidine :
A. Est un analogue à la 2’-désoxythymidine.
B. Est utile dans la lutte contre le Virus de l’Immunodéficience Humaine.
C. Permet l’établissement d’une liaison phosphodiester en 3’ dans le génome viral.
D. Est considéré comme un terminateur de chaîne.
E. N’inhibe pas les transcriptases inverses.
C. Faux. L’azidothymidine empêche l’établissement d’une liaison phosphodiester en 3’ dans le génome viral.
E. Faux. L’azidothymidine inhibe les transcriptases inverses.
Q66. Une mutation :

A. Ponctuelle par transition est définie par le remplacement d’une base pyrimidique par une base purique.
B. Par décalage n’a jamais d’incidence sur les protéines traduites.
C. Provoquée par un agent chimique est appelée « spontanée ».
D. Faux sens correspond à l’introduction d’un codon stop prématuré.
E. Peut avoir lieu après formation par les UV d’un dérivé cyclobutane de 2 thymines.
Réponse juste : E.
A. Faux. Ponctuelle par transition est définie par le remplacement d’une base pyrimidique ou purique par une
base pyrimidique ou purique respectivement. Ponctuelle par tranversion est définie par le remplacement
d’une base pyrimidique par une base purique ou inversement.
B. Faux. Par décalage a généralement une incidence sur les protéines traduites.
C. Faux. Une mutation provoquée par un agent chimique est appelée « provoquée ».
D. Faux. Une mutation non-sens correspond à l’introduction d’un codon stop prématuré. Faux sens correspond
au changement d’un acide aminé par un autre.
Q67. Un ribonucléotide :
A. Est formé de base purique ou pyrimidique, de 2’-désoxyribose et de phosphate.
B. Comporte obligatoirement une liaison glycosidique.
C. Peut posséder une ou deux liaisons ester.
D. Est représenté, par exemple, par la cytidine.
E. Est représenté, par exemple, par l’AMPc.
A. Faux. Un ribonucléotide est formé de base purique ou pyrimidique, de ribose et de phosphate. Un 2’-
désoxyribonucléotide est formé de base purique ou pyrimidique, de 2’-désoxyribose et de phosphate.
C. Vrai. Dans le cas d’un ribonucléotide cyclique comme l’AMPc.
D. Faux. Est représenté, par exemple, par la cytidine-phosphate.

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Q68. A propos des propriétés de l’ADN :

A. Les liaisons de type hydrogène permettent la stabilité de l’ADN.
B. L’empilement des paires de base permet la stabilité de la molécule d’ADN.
C. Après extraction au phénol de cellules végétales lysées et centrifugation, l’ADN se retrouve en phase
inférieure.
D. L’absorbance relative à 260 nm de la molécule bicaténaire d’ADN diminue avec la température au
voisinage du Tm.
E. Le rapport des absorbances A260nm / A280nm ne présente pas d’utilité pour mesurer la coprécipitation de
protéines et d’ADN.
Réponse juste : B.
A. Faux. L’empilement hydrophobe des bases azotées permettent la stabilité de l’ADN.
C. Faux. Après extraction au phénol de cellules végétales lysées et centrifugation, l’ADN se retrouve en phase
supérieure (phase acqueuse).
D. Faux. L’absorbance relative à 260 nm de la molécule bicaténaire d’ADN augmente avec la température au
voisinage du Tm.
E. Faux. Le rapport des absorbances A260nm / A280nm présente une utilité pour mesurer la coprécipitation de
protéines et d’ADN : Evaluer la pureté de la préparation d’ADN.
Q69. A propos de la molécule d’ADN :

A. Elle est sensible à l’action de bases qui la dénaturent par rupture des liaisons de type hydrogène.
B. Elle est sensible à l’action de bases provoquant des coupures statistiques des brins.
C. Sa stabilité permet, dans certains cas, son séquençage après plusieurs dizaines de milliers d’années,
contrairement à l’ARN.
D. Le pas de sa double hélice correspond à 20 paires de bases.
E. Elle est stable car l’eau est très peu présente dans la zone centrale de la molécule.
B. Faux. La molécule d’ARN est sensible à l’action de bases provoquant des coupures statistiques des brins.
D. Faux. Le pas de sa double hélice correspond à 10 paires de bases.
Q70. A propos du benzo(a)pyrène :

A. C’est une substance polycyclique sans atome d’oxygène à l’état naturel.
B. Il n’est pas métabolisé sous forme d’époxyde.
C. Il ne peut pas former des adduits à l’ADN sans métabolisation.
D. Il est à l’origine après son adduction à l’ADN d’une fusion localisée de la double hélice.
E. Il est à l’origine de transversions G•C vers A•T.
B. Faux. Il est métabolisé sous forme d’époxyde (diol époxyde benzo[a]pyrène). .
D. Faux. Il est à l’origine après adduction à l’ADN d’une déformation localisée de la double hélice.
E. Faux. Il est à l’origine de transversions G•C vers T•A.

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Q71. Un gène code une protéine composée de 125 acides aminés. Il contient 3 exons et 2 introns dont
l’un à la taille de 96 pb et l’autre de 73 pb. La région 5’UTR a une taille de 31 pb. Le premier intron
commence après le codon codant l’aminoacide 13 et le deuxième intron après le codon codant
l’aminoacide 85. La taille du dernier exon est égale à 157 pb. (pb = paires de bases, UTR = Untranslated
Région) :
A. La région codante de l’exon 1 a une taille égale à 39 pb.
B. La taille de l’exon 2 est égale à 216 pb.
C. Le dernier exon est codant dans sa totalité.
D. La région 3’UTR a une taille égale à 120 pb.
E. L’ADNc fabriqué à partir de l’ARNm a une taille égale à 612 pb.
A. Vrai. On sait que l’intron 1 fait suite au codon codant l’acide aminé n°13. La région codante de l’exon 1 code
donc 13 acides aminés, un acide aminé étant codé par 3 nucléotides, la partie codante de l’exon 1 a une
taille égale à 39 pb (13 x 3 = 39).
B. Vrai. On sait que l’exon 1 code 13 acides aminés. De plus, l’intron 2 fait suite au codon codant l’acide aminé
n°85. On en déduit donc que l’exon 2 code pour 72 acides aminés (85 – 13 = 72). Un acide aminé étant codé
par 3 nucléotides, la partie codante de l’exon 2 a donc une longueur de 216 pb (72 x 3 = 216).
C. Faux. D’après l’item A et B, on sait que les exons 1 et 2 codent 85 acides aminés. L’exon 3 code donc les 40
derniers (125 – 85 = 40), sa partie codante fait donc 120 pb (40 x 3 = 120) et pas 157. L’exon 3 n’est donc
pas codant dans sa totalité, mais il existe une 3’-UTR de 37 nts (157 – 120 = 37).
D. Faux. La région 3’UTR appartient à l’exon n°3 et correspond à sa partie non-codante. On sait que la partie
codante de l’exon 3 mesure 120 pb, sa région 3’UTR mesure donc 37 pb (157 – 120 = 37).
E. Faux. L’ADNc fabriqué à partir de l’ARNm a une taille égale à 443 pb. Un ADNc est juste une copie d’un ARN
sous forme ADN. Ainsi la taille de l’ADNc est la même que celle de l’ARNm. L’ARNm correspond à la longueur
de tous les exons (UTR comprises), soit 443 pb : 31 + 39 + 216 + 120 + 37 = 443.

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Q72. La technique du gène reporter est utilisée pour tester 5 miRNA afin de savoir lequel d’entre eux se
fixe spécifiquement à la région 3’UTR d’un gène X. Deux vecteurs reporter sont utilisés, l’un contenant
le gène luciférase seul et l’autre contenant le gène luciférase suivi de la région 3’UTR du gène X. Ces
deux vecteurs sont utilisés séparément et chacun est transfecté dans des cellules de mammifères en
culture en même temps que l’un des 5 vecteurs produisant un miRNA. La figure ci-dessous indique les
activités luciférase en fonction de chaque condition expérimentale.
A. Cette expérience est interprétable uniquement si les cellules transfectées expriment la luciférase de
façon endogène.
B. Cette expérience est interprétable uniquement si les cellules transfectées possèdent les facteurs
transcriptionnels qui permettent la transcription du gène X.
C. Le miRNA n°1 se fixe spécifiquement sur la région 3’UTR du gène X.
D. Le miRNA n°2 ne reconnaît aucune séquence dans la région 3’UTR du gène X.
E. Le miRNA n°3 inhibe l’activité luciférase que la région 3’UTR du gène X soit présente dans le vecteur
reporter ou non.
A. Faux. Cette expérience est interprétable uniquement si les cellules transfectées n’expriment pas la luciférase
de façon endogène. Justement, si l’on veut montrer que la diminution de l’activité luciférase est bien due au
miRNA, il ne faut surtout pas que la cellule exprime la luciférase de façon endogène, sinon on observera
toujours une certaine activité luciférase qui n’a rien à voir avec le miRNA. La luciférase sert juste de témoin
visuel dans cette expérience.
B. Faux. Cette expérience est interprétable peu importe si les cellules transfectées possèdent les facteurs
transcriptionnels qui permettent la transcription du gène X. En effet, cette expérience utilise juste la 3’-UTR
du gène X (l’extrémité 3’ du gène), donc les facteurs transcriptionnels requis pour l’initiation de la transcription
sont ceux se fixant sur le promoteur de la luciférase et permettant de transcrire la luciférase (avec ou sans la
3’-UTR du gène au bout).
C. Vrai. Car on observe bien une diminution de l’activité luciférase seulement si la 3’-UTR est présente. Le miRNA
s’est donc fixé sur la 3’-UTR et a empêché la traduction de la luciférase. A l’inverse, avec la luciférase seule
(sans 3’-UTR), on observe bien aucune diminution de l’activité luciférase, traduisant le fait que le miRNA n’a
pas pu se fixé.
D. Vrai. Car on n’observe aucune diminution de l’activité luciférase en présence de la 3’-UTR. Le miRNA ne s’est
donc pas fixé sur la 3’-UTR et n’a pas empêché la traduction de la luciférase.
E. Vrai. Car on observe une diminution de l’activité luciférase que la 3’-UTR soit présente ou non. Le miRNA
s’est donc fixé MAIS sur la séquence de la luciférase ET PAS la séquence de la 3’-UTR puisque même sans
3’-UTR on observe une diminution de l’activité luciférase.

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Q73. A propos de l’empreinte de DNase 1 :

A. La DNase 1 coupe l’ADN double brin et simple brin.
B. La DNase 1 coupe préférentiellement après les bases guanine et adénine.
C. La DNase 1 génère des fragments d’ADN qui présentent des extrémités 3’ identiques.
D. La DNase 1 génère des fragments d’ADN qui présentent une extrémité 3’ hydroxylée.
E. La DNase 1 coupe l’ADN après avoir reconnu un site spécifique palindromique.
B. Faux. La DNase 1 coupe préférentiellement après les bases cytosine et thymine (bases pyrimidiques).
C. Faux. La DNase 1 génère des fragments d’ADN qui présentent des extrémités 5’ identiques.
E. Faux. La DNase 1 coupe l’ADN au hasard.
Q74. La figure ci-dessous représente l’exon 3 d’un gène codant une protéine X. Cet exon 3 est
entièrement codant. Son premier nucléotide correspond au 97ème nucléotide codant du gène.
5’ GCCCCCGGTAACTTAAGGCTGTTGGAATCGTAAAAATTG 3’
A. L’exon 3 peut contenir le site d’initiation à la transcription.
B. L’insertion d’un nucléotide immédiatement après le nucléotide n°2 (souligné) ne modifie pas le nombre
d’acides aminés codés par l’exon 3.
C. La séquence 5’ TTACCGGGGGC 3’ est présente dans le brin transcrit lors de la synthèse de l’ARNm
correspondant à l’exon 3.
D. L’ARNt chargé avec l’aminoacide n°37 de la protéine X porte l’anticodon : 5’ TTA 3’.
E. L’addition de l’aminoacide n°37 à la protéine X en cours de synthèse consomme 2 molécules de GTP
et une molécule d’ATP.
Sachant que le premier nucléotide correspond au 97ème nucléotide, cela signifie qu’il y a 32 acides aminés avant
et que l’exon 3 commence avec le 33ème codon.
A. Faux. L’exon 1 contient (démarre avec) le site d’initiation à la transcription.

B. Faux. L’insertion d’un nucléotide immédiatement après le nucléotide n°2 (souligné) modifie le nombre
d’acides aminés codés par l’exon 3 en introduisant un codon stop TAA prématurément.
C. Vrai. Le brin transcrit est le brin complémentaire anti-parallèle du brin codant, qui est ici représenté. Il faut
chercher dans le brin codant une séquence complémentaire anti-parallèle de 5’ TTACCGGGGGC 3’, soit 3’
AATGGCCCCCG 5’, soit 5’ GCCCCCGGTAA 3’. On retrouve bien cette séquence dans le brin codant de
l’énoncé :
Pour aller plus vite, on pouvait déjà se focaliser sur la présence des 5 C.
D. Faux. L’ARNt chargé avec l’aminoacide n°37 de la protéine X porte l’anticodon : 5’ UAA 3’. L’ARNt chargé
avec l’aminoacide n°37 de la protéine X reconnait le codon : 5’ TTA 3’.
Il faut chercher la séquence complémentaire anti-parallèle du codon 37 5’-TTA 3’.

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Q75. Voici le brin sens d’un gène qui code une protéine dans lequel N représente une des quatre bases
constitutives de l’ADN :
5’ ACGCAGAAATCATGTGCGAGTCCAGACGCTGACTAGAATAAACGA CANNNNNN…3’
Voici l’ARNm synthétisé à partir de ce brin d’ADN dans lequel G* correspond à la coiffe et le premier codon
AUG rencontré correspond au codon de début de traduction :
5’…G*AAAUCAUGUGCGAACGCUGACUAGAAUAAACGACAAAAAA…3’
A. Dans ce brin d’ADN le nucléotide souligné est le site d’initiation de la transcription.
B. Ce brin d’ADN contient 2 exons séparés par un intron de 6 nucléotides.
C. Dans ce brin d’ADN les bases N sont des thymines.
D. La protéine synthétisée par ce brin contient 4 aminoacides.
E. La protéine codée par ce brin peut être produite chez les procaryotes.
Réponse juste : B, D.
A. Faux. Dans ce brin d’ADN le nucléotide A juste après celui souligné est le site d’initiation de la transcription.
Le site d’initiation de la transcription correspond au premier nucléotide transcrit. Le nucléotide G*
correspondant à la coiffe n’est pas transcrit MAIS ajouté après transcription, ce qui signifie que le nucléotide
G souligné ne correspond pas au site d’initiation de la transcription.
B. Vrai. Si on élimine l’intron de séquence 5’ GTCCAG 3’ (souligné) dans le brin sens, on retrouve bien la suite
de la séquence dans l’ARNm.
C. Faux. Dans ce brin d’ADN les bases N sont n’importe quel nucléotide. La queue poly-A à la fin de l’ARNm
n’est pas codée par le gène, MAIS ajouté après transcription. Donc la suite de A (queue poly-A) à l’extremité
3’ de l’ARNm ne vient pas d’une suite de T complémentaire dans le gène.
D. Vrai. En partant du codon d’initiation AUG et en comptant codon par condon, on arrive bien à un codon STOP
UGA au bout de 4 acides aminés.
E. Faux. La protéine codée par ce brin ne peut pas être produite chez les procaryotes. Il n’y a pas d’introns chez
les procaryotes, donc au cours de la traduction chez ceux-ci l’intron serait traduit également, donnant une
autre séquence de protéine.

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Q76. Dans une étude, on a constaté que les taux d’ARNm d’une enzyme qui est appelée PL85 et qui
hydrolyse les phospholipides, augmentent dans le foie (X10) en cas d’inflammation. Cependant cette
augmentation est absente chez certains individus. En séquençant le gène PL85 chez ces derniers, on a
observé une mutation entre les positions -236 et -250. A partir de cette observation, on formule
différentes hypothèses qui sont exposées ci-dessous. Parmi ces hypothèses dites celles qui sont
fausses et celles qui peuvent être vraies en répondant « faux » pour les premières et « vrai » pour les
secondes :
-250 -236
5’ TCT GGG AA CCC AGA 3’ séquence normale
-250  -236
5’ TCT GGG - - CCC AGA 3’ séquence mutée
A. La région -250/-236 renferme deux hémi-palindromes.

B. La mutation est localisée au milieu de la région 5’UTR de l’ARNm de PL85.
C. La mutation induit une modification de la séquence codante de l’ARNm de PL85.
D. La mutation modifie la fixation de l’ARN polymérase II.
E. La région -250/-236 fixe un facteur de transcription impliqué dans la réponse à l’inflammation.
Réponse juste : A, D, E.
B. Faux. La mutation est localisée dans les régions régulatrices (promoteur) de PL85. En effet, les positions
des nucléotides sont indiquées avec une valeur négative, ce qui signifie que l’on se trouve en amont du site
d‘initiation de la transcription +1.
C. Faux. La mutation est localisée dans les régions régulatrices (promoteur) de PL85. En effet, les positions
des nucléotides sont indiquées avec une valeur négative, ce qui signifie que l’on se trouve en amont du site
d‘initiation de la transcription +1.
D. Vrai. La mutation est localisée dans les régions régulatrices (promoteur) de PL85. Ainsi, une mutation dans
cette région affectera toute l’initiation de la transcription, c’est-à-dire le recrutement du complexe
transcriptionnel (ARN pol II + facteurs de transcription).
E. Vrai. Car si la région -250/-236 est muté, cela affecte la réponse à l’inflammation.
Q77. A propos du code génétique :

A. Le code génétique est organisé en codons avec 64 combinaisons possibles, correspondant à 61 codons
d’acides aminés et 3 codons stop.
B. Lorsque 2 codons transcodent un même acide aminé, la dégénérescence du code porte sur la 3ème base
qui est soit une pyrimidine, soit une purine.
C. Le code génétique de la mitochondrie est le même que celui du génome nucléaire, mais il ne comporte
qu’un seul codon stop.
D. Le transcodage de la méthionine se fait par deux codons.
E. Il existe une corrélation positive entre la dégénérescence du code génétique et la fréquence
d’incorporation des acides aminés dans les protéines.
B. Faux. Lorsque 2 codons transcodent un même acide aminé, la dégénérescence du code porte sur la 3ème
base qui est soit une pyrimidine, soit une purine mais il est également possible que cela soit du à la
première base : Cas de la Leu et de l’Arg par exemple.
C. Faux. Le code génétique de la mitochondrie est différent du génome nucléaire.
D. Faux. Le transcodage de la méthionine se fait par un seul codon (AUG ou codon d’initiation de la
traduction).

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Q78. A propos des séquences LINE et SINE de l’ADN moyennement répétitif :

A. Les séquences Alu sont des séquences LINE reconnues par les enzymes de restriction Kpn.
B. Les séquences LINE peuvent coder une transcriptase inverse.
C. Les séquences LINE sont transcrites par l’ARN polymérase III.
D. Les séquences LINE peuvent participer aux duplications intergéniques.
E. Les séquences SINE sont moins fréquentes que les séquences LINE dans le génome humain.
A. Faux. Les séquences Alu sont des séquences SINE reconnues par les enzymes de restriction Alu I.
E. Faux. Les séquences SINE sont plus fréquentes que les séquences LINE dans le génome humain.
Q79. A propos des altérations de l’ADN :

A. L’augmentation de la température favorise les liaisons N-glycosidiques.
B. L’augmentation de la température favorise la désamination de l’adénine.
C. Les ultraviolets conduisent à la formation de cyclobutyles par pontage covalent avec deux thymines
adjacentes.
D. L’ADN polymérase III bactérienne a un taux d’erreur de 1 sur 108 avant proof reading.
E. Les espèces radicalaires (radicaux libres) peuvent produire de la 8 oxo-guanine.
A. Faux. L’augmentation de la température favorise la rupture des liaisons N-glycosidiques.
B. Faux. L’augmentation de la température favorise la rupture des liaisons N-glycosidiques.
D. Faux. L’ADN polymérase III bactérienne a un taux d’erreur de 1 sur 104 avant proof reading.
Q80. A propos des modifications épigénétiques de l’ADN :

lorsque la cytosine est suivie d’une guanine (CpG). Elle peut se faire sur des CpG isolés ou des îlots de
plusieurs CpG.
B. La S-adénosyl-méthionine est le seul substrat utilisé comme donneur de groupement méthyle par les
DNA méthyltransférases pour la méthylation des CpG.
C. La DNMT1 reconnaît préférentiellement l’ADN non méthylé.
D. Les DNMT3 a et b réalisent préférentiellement la méthylation de novo de l’ADN.
E. La méthylation est plus fréquente dans les promoteurs que dans les régions répétées de l’ADN.
C. Faux. La DNMT1 reconnaît préférentiellement l’ADN hémi-méthylé. La DNMT 3a et 3b reconnaît
préférentiellement l’ADN non méthylé.
E. Faux. La méthylation est moins fréquente dans les promoteurs que dans les régions répétées de l’ADN (LINE
et SINE).

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IV. AC de 2017-2018
Q31. A propos des acides aminés, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides aminés sont des acides protoniques forts.
B. La configuration du carbone alpha permet d'obtenir deux isomères : L et D.
C. Les acides aminés sont les constituants de base des protéines.
D. Les acides aminés ne sont pas ionisables.
E. Les acides aminés sont des molécules amphotères.
A. Faux. Les acides aminés sont des acides protoniques faibles.
D. Faux. Les acides aminés sont ionisables (2 ou 3 pKa).
Q32. A propos de la titration de l'histidine représentée dans la courbe ci-dessous, dites si les
affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. A un pH inferieur a 1,82, les groupements ionisables sont protonés.

B. La valeur du pKa égale à 1,82 correspond à la dissociation du groupement COOH.
C. A des valeurs de pH entre 6,00 et 9,17, l'histidine a une charge positive.
D. Le point isoélectrique de l'histidine est égal à 6,5.
E. A un pH inferieur au point isoélectrique, l'histidine a une charge négative.
C. Faux. A des valeurs de pH entre 6,00 et 9,17, l'histidine a une charge nulle.
D. Faux. Le point isoélectrique de l'histidine est égal à 7,6.
pI = (pKa2+ pkaR) / 2 = (9,17 + 6) /2 = 7,6. Ou pI correspond à la moyenne des 2 pKa entourant la forme
zwitterion (charge nulle).
E. Faux. A un pH inferieur au point isoélectrique, l'histidine a une charge positive (comme tous les
aminoacides).

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Q33. A propos des peptides, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Un peptide régulier libère après hydrolyse chlorhydrique des acides aminés de la série D.
B. Les peptides sont un enchainement d'acides aminés.
C. Les peptides de plus de quatre résidus d'acides aminés réagissent avec la ninhydrine.
D. Les peptides sont hydrolysés par des peptidases.
E. L'insuline est une hormone hyperglycémiante.
A. Faux. Un peptide régulier libère après hydrolyse chlorhydrique des acides aminés de la série L. Les acides
aminés entrant dans la composition des protéines ou des peptides appartiennent tous à la série L.
C. Faux. Les peptides de moins de quatre résidus d'acides aminés réagissent avec la ninhydrine.
E. Faux. L'insuline est une hormone hypoglycémiante (diminution de la glycémie).
Q34. A propos des protéines, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides aminés constituant la structure primaire sont numérotés en partant de l'extrémité NH 2
terminale vers l'extrémité COOH terminale.
B. Dans l'hélice alpha, la chaine polypeptidique est enroulée autour d'un axe hypothétique selon une
hélice droite.
C. Les atomes de carbones alpha sont tantôt au-dessus tantôt au-dessous du plan du feuillet béta.
D. Dans un feuillet béta antiparallèle, les liaisons hydrogène entre -CO et –NH connectent un acide
aminé sur un brin a deux acides aminés qui lui font face sur l'autre brin.
E. Les liaisons hydrogène entre -CO et -NH connectent un acide aminé sur un brin a un acide aminé sur
l'autre brin dans les feuillets béta parallèles.
D. Faux. Dans un feuillet béta parallèle, les liaisons hydrogène entre -CO et –NH connectent un acide aminé
sur un brin a deux acides aminés qui lui font face sur l'autre brin. Dans un feuillet béta antiparallèle, les
liaisons hydrogène entre -CO et –NH connectent un acide aminé sur un brin a un acide aminé qui lui fait
face sur l'autre brin.
E. Faux. Les liaisons hydrogène entre -CO et -NH connectent un acide amine sur un brin a un acide aminé
sur l'autre brin dans les feuillets béta antiparallèles. Les liaisons hydrogène entre -CO et -NH connectent
un acide aminé sur un brin a deux acides aminés sur l'autre brin dans les feuillets béta parallèles.
Q35. A propos des méthodes de séparation des protéines, dites si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. Dans une chromatographie par filtration, les molécules sont séparées suivant leur charge.
B. Dans une électrophorèse, les molécules possédant une charge nette positive se déplacent dans un
champ électrique.
C. Au cours d'une dialyse, seules les molécules avec un diamètre inferieur aux pores passeront à travers
la membrane semi perméable.
D. Le Western Blot permet de détecter la présence d'une protéine précise dans un mélange de protéines
et de déterminer sa taille.
E. Dans une chromatographie d'affinité, les protéines sont séparées en fonction de leur affinité de fixation
a un ligand.
A. Faux. Dans une chromatographie par filtration, les molécules sont séparées suivant leur taille ou poids
moléculaire ou masse moléculaire.

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Q36. A propos de l’hémoglobine et de la myoglobine, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. L’hémoglobine est une protéine monomérique.
B. La myoglobine est une protéine globulaire riche en hélice alpha.
C. L’hémoglobine majoritaire adulte est constituée de deux chaines alpha et de deux chaines gamma.
D. Le 2,3 biphosphoglycerate stabilise la forme quaternaire de l’hémoglobine.
E. L’hémoglobine est une protéine allostérique.
A. Faux. L’hémoglobine est une protéine tétramérique (4 sous-unités α2β2).
C. Faux. L’hémoglobine majoritaire adulte est constituée de deux chaines alpha et de deux chaines bêta (4
sous-unités α2β2). L’hémoglobine foetale est constituée de deux chaines alpha et de deux chaines gamma.
D. Faux. Le 2,3 biphosphoglycerate stabilise la forme quaternaire de la désoxyhémoglobine (conformation T).
Q37. Un pentapeptide est défini au moyen des quatre critères suivants :

1) Hydrolyse/HCl = 3 spots en chromatographie couche mince
2) Hydrolyse trypsique = 3 spots en chromatographie couche mince
3) Electrophorèse a pH 6 = migration vers la cathode
4) Absorption UV a 280 nm
Indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :

A. Le peptide Ala-Asp-Arg-Asp-Gly répond à tous ces critères.
B. Le peptide Arg-Ala-Arg-Ala-Phe répond à tous ces critères.
C. Le peptide Glu-Lys-Trp-Lys-Val répond à tous ces critères.
D. La digestion par une carboxypeptidase détermine l’extrémité N-terminale.
E. La digestion par la chymotrypsine se fait au niveau du carboxyle de l’acide aminé impliqué dans la
liaison peptidique.
1) 2 acides aminés en double et 1 dernier seul. Ou 1 acide aminé en triple et 2 autres seuls.
2) 2 coupures par la trypsine coupant après les Lys ou Arg.
3) Charge positive à pH 6.
4) Présence d’un ou plusieurs acide(s) aminé(s) aromatique(s) : Trp, Phe, Tyr.
A. Faux. Absence d’acides aminés aromatiques absorbant à 280 nm et un seul acide aminé en double.
B. Vrai. A pH 6 : NH3+ pour l’amine α et R de la première Arg, NH3+ pour l’amine R de la deuxième Arg,
COO- pour le carboxyle α de la Phe. Soit une charge globale positive, et donc une migration vers la
cathode ((3)). Les autres conditions sont vérifiées également.
C. Faux. Un seul acide aminé en double ou pas d’acides aminés en triple.
D. Faux. La digestion par une carboxypeptidase détermine l’extrémité C-terminale.
E. Vrai. Coupure à droite.

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Q38. L’expérience suivante porte sur une solution d’enzyme agissant sur un substrat S en absence et
en présence d’un inhibiteur I.
Donnez la seule proposition exacte parmi celles énoncées ci-dessous :
A. En présence de l’inhibiteur, Km augmente d’un facteur
B. En présence de l’inhibiteur, Vmax diminue d’un facteur 3

C. En absence de l’inhibiteur, Km est égale a 0,001 mol-1.L
D. On ne peut pas lever l’inhibition, même pour de grandes concentrations en substrat
E. I est un inhibiteur compétitif
Réponse juste : D.
A. Faux. En présence de l’inhibiteur, Km diminue d’un facteur
B. Faux. En présence de l’inhibiteur, Vmax diminue d’un facteur 2.

C. Faux. En absence de l’inhibiteur, Km est égale à 0,001 mol.L-1 (unité inversée). Km a la même unité que
le substrat, donc une unité de concentration.
E. Faux. I est un inhibiteur incompétitif.
Q39. A propos des caractéristiques générales des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Les ribozymes sont des protéines enzymatiques catalysant des réactions chimiques.
B. Une enzyme est spécifique de la réaction qu’elle catalyse.
C. Les isoenzymes sont des enzymes de structures différentes catalysant une même réaction chimique.
D. Les pro-enzymes sont des enzymes synthétisées sous forme de précurseurs inactifs.
E. La transformation du trypsinogene en trypsine nécessite l’intervention d’une enzyme présente dans le
duodénum.
A. Faux. Les ribozymes sont des ARN catalysant des réactions chimiques.

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Q40. A propos des propriétés des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. La gamma-glutamyltransferase (GGT) est une enzyme qui est activée en présence d’éthanol.
B. Le modèle de Koshland tient compte des modifications conformationnelles permettant l’association
enzyme/substrat.
C. Le site actif de la HMG-CoA reductase contient un résidu Lysine permettant de stabiliser le
cholestérol.
D. La forte complémentarité des structures de l’enzyme et du substrat est représentée par le modèle ≪
serrure/clé ≫ de Fisher.
E. La phase stationnaire de la réaction enzymatique correspond aux conditions de mesure de la vitesse
initiale.
A. Faux. La gamma-glutamyltransferase (GGT) est une enzyme dont l’expression est induite en présence
d’éthanol. (Différence entre activation et induction).
C. Faux. Le site actif de la HMG-CoA reductase contient un résidu Lysine permettant de stabiliser
l’intermédiaire mévaldyl-CoA.
Q41. A propos de la cinétique enzymatique et des effecteurs de la réaction enzymatique, dites si les
A. Lorsqu’une réaction enzymatique atteint l’état d’équilibre, les réactions dans les 2 sens se déroulent à
vitesse égale.
B. L’activité enzymatique exprimée en unités internationales (UI) correspond à la quantité d’enzyme
transformant une micromole de substrat par minute.
C. Lorsqu’on mesure une activité enzymatique, l’utilisation d’une concentration en substrat supérieure ou
égale à 10 Km permet d’atteindre une vitesse de réaction proche de la Vmax.
D. Selon l’équation de Michaelis-Menten, lorsque le rapport V/Vmax est inferieur a 1, cela signifie que
l’enzyme fonctionne plutôt au ralenti.
E. La température optimale d’activité de la Taq polymérase est de 37°C.
Réponses justes : A, B, C, D.
E. Faux. La température optimale d’activité de la Taq polymérase est différente de 37°C (Exception : supporte
jusqu’à 90°C).
ou fausses :
A. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique réversible des cyclo-oxygénases.
B. Les statines sont des inhibiteurs compétitifs de la HMG-CoA réductase.
C. Lors de la mesure d’une activité enzymatique en présence d’un inhibiteur non compétitif, le Km
reste inchangé.
D. Selon le modèle de cinétique d’une enzyme allostérique de Koshland, les protomères changent de
conformation de manière séquentielle.
E. La cinétique d’une enzyme allostérique est représentée par une courbe sigmoïde, caractéristique de
la coopération entre les protomères.
A. Faux. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique irréversible des cyclo-oxygénases.

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Q43. On mesure l’activité de la malate déshydrogénase (MDH) selon la réaction suivante et on obtient
les résultats indiques dans la figure ci-dessous :

A. Pour mesurer l’activité enzymatique maximale, on se place à des concentrations en substrats telles
que [S] < 10 Km.
B. On suit la réaction enzymatique en mesurant l’apparition du NADH a 340 nm.
C. D’après la figure, Vmax est égale à 400 μM.min-1.
D. La pente de la droite obtenue est égale à
E. D’après la figure, le Km de la MDH est de 80 mM.
A. Faux. Pour mesurer l’activité enzymatique maximale, on se place à des concentrations en substrats telles
que [S] > 10 Km ([S] très élevée).
B. Faux. On suit la réaction enzymatique en mesurant la diminution du NADH a 340 nm.
D. Faux. La pente de la droite obtenue est égale à – Km. L’intersection de la droite obtenue avec l’axe
des abscisses est égale à :
E. Vrai. On sait que la pente de la droite est - Km, donc pour calculer une pente il faut faire différence des
ordonnées sur différence des abscisses : (0 - 400) / (5.10-3 - 0) = -400 / 5.10-3 = -80 / 10-3 = -80.103 μM (car
l'unité de la vitesse Vo est en μM / min) = 80 mM. Le signe moins disparait car la pente est égale à – Km,
donc –Km = -80 mM, d’où Km = 80 mM. Et de toute façon Km représentant une concentration en substrat,
il est forcément positif. Sinon autre méthode : La courbe coupe l'axe des abscisses au point Vm / Km (avec
Vm = 400 μM / min d'après la lecture graphique (la coupure de la droite avec l'axe des ordonnées
correspond à Vm )).
Donc Vm / Km = 5.10-3 ; d'où 400 / Km = 5.10-3 ; d'où Km = 400 / 5.10-3 (règle de 3) ; puis même calcul que
précédemment.

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Q44. Concernant la comparaison entre alpha-amylose et amylopectine, notez si les affirmations

A. L’alpha-amylose a une structure ramifiée.
B. L’amylopectine a une structure exclusivement lineaire.
C. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en rouge par le test au Lugol.
D. Ces deux molécules possèdent le même nombre d'extrémités non réductrices.
E. Les embranchements dans l’amylopectine se font par des liaisons osidiques alpha(1-6).
Réponse juste : E.
A. Faux. L’alpha-amylose a une structure non-ramifié hélicoïdale.
B. Faux. L’amylopectine a une structure arborescente ramifiée.
C. Faux. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en bleue par le test au Lugol. Une préparation
pure en amylopectine se colore en rouge par le test au Lugol.
D. Faux. Ces deux molécules possèdent un nombre différent d'extrémités non réductrices.
Q45. Concernant la cellulose, notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est la macromolécule majoritaire dans le coton.
B. Elle peut être totalement hydrolysée en L-glucose par des enzymes du suc digestif des fourmis.
C. Elle produit la viscose après action du sulfure de carbone.
D. C’est un polymère linéaire.
E. Elle possède des liaisons alpha(1-4) qui forment des angles de 180°.
B. Faux. Elle peut être totalement hydrolysée en D-glucose par des enzymes du suc digestif des fourmis.
E. Faux. Elle possède des liaisons bêta(1-4) qui forment des angles de 180°.
Q46. Concernant la vitamine C, notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est un antioxydant présent dans le citron.
B. C’est une gamma-lactone.
C. Elle est le cofacteur d’une réaction enzymatique permettant la diminution du Tm (T melting) du
collagène.
D. Réduite et antioxydante, elle est appelée acide L-ascorbique.
E. C’est le cofacteur de la procollagene proline hydroxylase.
C. Faux. Elle est le cofacteur d’une réaction enzymatique permettant l’augmentation du Tm (T melting) du
collagène.
Q47. A propos de l’acide D-glucuronique, notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il a un rôle dans l'élimination de certains médicaments dont des anti-inflammatoires non stéroïdiens
(AINS).
B. Il n’intervient pas dans le métabolisme de la bilirubine.
C. Il forme des esters après action d’une transférase.
D. Il a une fonction acide carboxylique en C1.
E. Il forme un dérivé phenol-glucuronate avec le phénol.
B. Faux. Il intervient dans le métabolisme de la bilirubine (Elimination des hèmes de l’hémoglobine).
C. Faux. Il forme des ethers après action d’une transférase.
D. Faux. Il a une fonction acide carboxylique en C6. L’acide D-gluconique a une fonction acide carboxylique
en C1.

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Q48. A propos des glycoprotéines, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’addition de chaines osidiques ne modifient pas la structure tertiaire initiale de la partie protéique des
glycoprotéines.
B. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont liées à des tyrosines.
C. Les chaines osidiques des glycoprotéines ne comportent que des oses neutres électriquement.
D. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont toujours linéaires chez les mammifères.
E. L’appareil de Golgi joue un rôle important pour la synthèse des glycoprotéines dans les cellules de
mammifères.
B. Faux. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont liées à des asparagine ou sérine ou thréonine.
C. Faux. Les chaines osidiques des glycoprotéines comportent des oses neutres électriquement ET
potentiellement un ose chargé négativement : acide sialique.
D. Faux. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont toujours ramifiées chez les mammifères
Q49. A propos des sphingolipides, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Leur structure est constituée d’un aminoalcool qui lie une tête polaire et un acide gras.
B. Ils ne contiennent pas de groupe phosphate.
C. Leur tête polaire peut être constituée d’oses.
D. Ils sont uniquement localisés dans le feuillet interne des membranes plasmiques des cellules.
E. Ils constituent une réserve énergétique.
B. Faux. La sphingomyéline (sphingolipide) possède un groupement phosphate.
D. Faux. Ils sont uniquement localisés dans le feuillet externe des membranes plasmiques des cellules.
E. Faux. Les triglycérides constituent une réserve énergétique.
Q50. A propos des protéoglycanes, indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les glycosaminoglycanes sont des glycoprotéines.
B. Les protéoglycanes sont composés de chaines protéiques minoritaires et de glycosaminoglycanes
majoritaires.
C. L’acide hyaluronique est un constituant des protéoglycanes.
D. Un protéoglycane renferme un seul type de glycosaminoglycanes.
E. Les protéoglycanes sont essentiellement membranaires.
Réponse juste : B.
A. Faux. Les glycosaminoglycanes sont des hétéropolysaccharides / chaines osidiques constituées d’un
dimère d’oses.
C. Faux. L’acide hyaluronique n’est pas un constituant des protéoglycanes car il est fixé par des liaisons non-
covalentes aux protéines (exemple du cartilage).
D. Faux. Un protéoglycane peut renfermer plusieurs types de glycosaminoglycanes (exemple du cartilage
avec chondroïtine sulfate et le kératane sulfate).
E. Faux. Les protéoglycanes sont essentiellement extracellulaires dans la MEC des tissus conjonctifs.

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Q51. On considère le polymère constitue d’une répétition du dimère d’ose ci-dessous.

Dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il ne peut lier de molécules d’eau en raison des nombreuses charges négatives.

B. Il peut être hydrolysé par une β-glycosidase.
C. Il entre dans la composition de certains tissus conjonctifs.
D. Il est lié à des protéines par une liaison N-osidique.
E. Ses dérivés sont utilisés comme médicaments anticoagulants.
Il s’agit de l’héparine.
A. Faux. Il peut lier des molécules d’eau en raison des nombreuses charges négatives.
B. Faux. Il peut être hydrolysé par une α-glycosidase.
D. Faux. Il est lié à des protéines par une liaison O-osidique sur des sérines.
Q52. A propos de la synthèse des séries d’acides gras polyinsaturés, dites si les affirmations suivantes
sont vraies ou fausses :
A. Il existe trois séries d’acides gras polyinsaturés n-9 (ou ω-9), n-6 (ou ω-6) et n-3 (ou ω-3).
B. Le premier acide gras de chaque série d’acides gras est un acide comportant 16 atomes de carbone.
C. Des élongases, enzymes qui rajoutent un carbone au précurseur, interviennent dans la synthèse des
différents acides gras polyinsaturés.
D. Une Δ4 désaturase intervient dans la synthèse des différents acides gras polyinsaturés.
E. L’acide oléique est synthétisé à partir d’acide stéarique par une Δ9 désaturase.
B. Faux. Le premier acide gras de chaque série d’acides gras est un acide comportant 18 atomes de carbone.
C. Faux. Des élongases, enzymes qui rajoutent deux carbones au précurseur, interviennent dans la synthèse
des différents acides gras polyinsaturés.
D. Faux. Une Δ4 désaturase intervient dans la synthèse des acides gras polyinsaturés n-3 (ou ω3). Une Δ5
et Δ6 désaturase interviennent dans la synthèse des différents acides gras polyinsaturés.

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Q53. A propos de l’acide gras ci-dessous, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il s’agit d’un acide gras polyinsaturé de la série n-6 (ou ω-6).

B. Il est présent en position sn 1 des glycérophospholipides.
C. Il est converti dans les cellules en dérivés impliqués dans l’inflammation.
D. Il est présent dans les sphingolipides.
E. Il ne peut être synthétisé dans l’organisme humain et de ce fait il doit être apporté par l’alimentation.
Réponse juste : A.
B. Faux. L’acide gras en position C1 des glycérophospholipides est toujours saturé.
C. Faux. L’acide arachidonique à 4 doubles liaisons est converti dans les cellules en dérivés impliqués
dans l’inflammation.
D. Faux. L’acide gras dans les sphingolipides est toujours saturé.
E. Faux. Il peut être synthétisé dans l’organisme humain mais de ce fait le précurseur (acide linoléique)
doit être apporté par l’alimentation.
Q54. A propos du glycérophospholipide ci-dessous et de ses produits d’hydrolyse, parmi les

affirmations ci-dessous, donnez la seule proposition vraie :
A. Son hydrolyse par une phospholipase C libère une choline et un acide phosphatidique.
B. Son hydrolyse par une phospholipase D libère une phosphocholine et un diglyceride.
C. Son hydrolyse par une phospholipase D libère une choline et un acide phosphatidique.
D. Son hydrolyse par une phospholipase A1 libère un acide palmitique et une lysophosphatidylcholine.
E. Son hydrolyse par une phospholipase A2 libère un acide gras de la série n-6 (ou ω-6) et une
lysophosphatidylcholine
Réponse juste : C.
A. Faux. Son hydrolyse par une phospholipase C libère une phosphocholine et un diglycéride.
Son hydrolyse par une phospholipase D libère une choline et un acide phosphatidique.
B. Faux. Son hydrolyse par une phospholipase D libère une choline et un acide phosphatidique.
Son hydrolyse par une phospholipase C libère une phosphocholine et un diglyceride.
D. Faux. Son hydrolyse par une phospholipase A1 libère un acide stéarique (18C) et une
lysophosphatidylcholine (L’acide palmitique n’a que 16C).
E. Faux. Son hydrolyse par une phospholipase A2 libère un acide gras de la série n-9 (ou ω-9) et une
lysophosphatidylcholine.

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Q55. A propos des triglycérides (ou triacylglycerol), dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Les triglycérides circulent dans le sang sous forme de gouttelettes lipidiques.
B. Les huiles alimentaires sont composées de triglycérides.
C. L’action de la lipase pancréatique sur les triglycérides alimentaires nécessite des dérivés amphiphiles
du cholestérol.
D. Les triglycérides peuvent contenir des liaisons éther.
E. Les adipocytes sont les seules cellules de l’organisme qui contiennent des triglycérides.
A. Faux. Les triglycérides sont stockés sous forme de gouttelettes lipidiques. Les triglycérides circulent dans
le sang sous forme de lipoprotéines.
D. Faux. Les glycérophospholipides peuvent contenir des liaisons éther : Ether-phospholipides (ou alkyl-
phospholipides).
E. Faux. Les adipocytes ne sont pas les seules cellules de l’organisme qui contiennent des triglycérides :
hépatocytes et les cellules musculaires notamment.
Q56. A propos de la β-oxydation des acides gras, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses:
A. Elle se déroule dans le cytosol.
B. Elle aboutit à transformer après plusieurs cycles une molécule d’acide gras en plusieurs molécules
d’acétyl-CoA.
C. Elle utilise du FAD et du NAD+.
D. Elle utilise seulement des acides gras saturés mais pas de polyinsaturés.
E. Elle peut être active en situation d’hypoxie.
A. Faux. Elle se déroule dans la mitochondrie.
D. Faux. Elle utilise des acides gras saturés ET polyinsaturés.
E. Faux. Elle ne peut pas être active en situation d’hypoxie. En effet, il est nécessaire de régénérer les
coenzymes NAD+ et FAD pour que la β-oxydation fonctionne. Et ces coenzymes sont régénérés grâce à
la chaine respiratoire qui utilise de l’oxygène.
Q57. A propos de la molécule ci-dessous, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est soluble dans l’eau.

B. C’est un lipide membranaire.
C. Elle est issue de la conversion du cholestérol.
D. Elle possède une activité hormonale.
E. Le cycle A présente une structure plane comme le cycle équivalent dans le cholestérol.
Il s’agit de l’œstradiol.
A. Faux. Elle est insoluble dans l’eau (lipide).
B. Faux. C’est une hormone stéroïdeinne.
E. Faux. Le cycle A présente une structure non-plane comme le cycle équivalent dans le cholestérol : bateau
ou chaise (plus stable).

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Q58. A propos des membranes cellulaires, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les membranes cellulaires sont hydrophiles.
B. Les protéines membranaires dites intrinsèques contiennent au moins un domaine hydrophobe.
C. Les protéines membranaires dites extrinsèques sont liées à la membrane grâce à un domaine
hydrophile.
D. Les deux feuillets d’une membrane plasmique d’une cellule vivante ont des compositions
phospholipidiques identiques.
E. Le cholestérol est une molécule indispensable aux fonctions membranaires.
A. Faux. Les membranes cellulaires sont amphiphiles / hydrophobes.
C. Faux. Les protéines membranaires dites extrinsèques sont liées à la membrane grâce à un domaine
hydrophobe : ancre lipidique.
D. Faux. Les deux feuillets d’une membrane plasmique d’une cellule vivante ont des compositions
phospholipidiques différentes.
Q59. A propos du métabolisme oxydatif, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’oxydation du glucose dans le cytoplasme permet de produire du glycérol 3-phosphate.
B. L’acétyl-CoA est un produit de la décarboxylation oxydative du pyruvate et de la bêta-oxydation.
C. Le NADH, H+ est produit exclusivement dans la mitochondrie.
D. Le cycle de Krebs est localisé dans le cytoplasme.
E. Dans des conditions normales d’apports énergétiques, le glucose est le nutriment énergétique
principal du cerveau.
C. Faux. Le NADH, H+ est produit dans la mitochondrie par le cycle de Krebs et la β-oxydation mitochndrial
mais également par la glycolyse cytoplasmique.
D. Faux. Le cycle de Krebs est localisé dans le mitochondrie.
Q60. A propos de la vitamine D, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’alpha-hydroxylation du carbone 25 du cholécalciférol se produit sous la peau par exposition aux UV.
B. Le 7-déshydrocholesterol est un précurseur de la vitamine D.
C. Le cholécalciférol se lie au récepteur nucléaire RXR.
D. Les récepteurs nucléaires VDR et RXR peuvent former des hétérodimères.
E. L’héméralopie est l’un des premiers signes de la carence en vitamine D.
A. Faux. L’alpha-hydroxylation du carbone 25 du cholécalciférol se produit dans le foie par exposition aux
UV. La synthèse du cholécalciférol se produit sous la peau par exposition aux UV (ouverture du cycle).
C. Faux. Le 1,25-α-dihydroxycholécalciférol (calcitriol) (vitamine D) se lie au récepteur nucléaire VDR.
L’acide 9-cis rétinoïque (vitamine A) se lie au récepteur nucléaire RXR.
E. Faux. L’héméralopie est l’un des premiers signes de la carence en vitamine A. C’est une pathologie de la
vision, donc intervention de la vitamine A (rétinal).

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Q61. A propos des folates, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le 5-fluorouracile (5-FU) est un inhibiteur de la 5-methyl tétrahydrofolate réductase (MTHFR).
B. Le méthotrexate est un inhibiteur de la dihydrofolate réductase (DHFR).
C. L’hydroxyméthyltétrahydrofolate est un co-substrat impliqué dans l’interconversion entre la glycine et
la serine.
D. Le méthylène-tétrahydrofolate est le co-substrat de la méthionine synthase
E. L’acide folique n’est pas un folate réduit, ce qui lui permet de transporter/échanger des groupements
monocarbonés.
A. Faux. Le 5-fluorouracile (5-FU) est un inhibiteur de la thymidilate synthétase.
D. Faux. Le méthyl-tétrahydrofolate (méthyl-THF) est le co-substrat de la méthionine synthase.
E. Faux. L’acide folique n’est pas un folate réduit, ce qui ne lui permet pas de transporter/échanger des
groupements monocarbonés.
Q62. A propos de la vitamine B2 (riboflavine), dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses:
A. Les coenzymes flaviniques transportent deux électrons.
B. La flavine mononucléotide (FMN) est un groupement prosthétique du complexe I de la chaine
respiratoire.
C. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est le coenzyme de l'hydroxyacyl-Coenzyme A
déshydrogénase.
D. Les électrons échangés par le FADH2 ont une plus haute valeur énergétique que ceux échangés par le
NADH, H+.
E. Les électrons du FADH2 cytoplasmique sont transférés par une navette sur le NADH, H+ mitochondrial.
C. Faux. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est le coenzyme de l’acyl-Coenzyme A déshydrogénase.
D. Faux. Les électrons échangés par le FADH2 ont une plus faible valeur énergétique que ceux échangés par
le NADH, H+.
E. Faux. Les électrons du NADH, H+ cytoplasmique sont transférés par une navette sur le FADH2
mitochondrial.
Q63. A propos de la succinate-CoQH2 réductase, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Le complexe comporte une protéine fer-soufre qui transfère les électrons sur le coenzyme Q.
B. Ce complexe mitochondrial est directement impliqué dans le cycle de Krebs, où il participe à la
synthèse du fumarate.
C. L'énergie produite par le transport des électrons du FADH2 participe à la synthèse de trois molécules
d’ATP.
D. Les électrons du NADH, H+ migrent dans les complexes II, III, IV lors de leur passage dans la chaine
respiratoire.
E. Le coenzyme Q transporte les électrons par réduction de deux fonctions cétones du cycle quinone.
C. Faux. L'énergie produite par le transport des électrons du FADH 2 participe à la synthèse de deux molécules
d’ATP. L'énergie produite par le transport des électrons du NADH, H+ participe à la synthèse de trois
molécules d’ATP.
D. Faux. Les électrons du NADH, H+ migrent dans les complexes I, III, IV lors de leur passage dans la chaine
respiratoire. Les électrons du FADH2 migrent dans les complexes II, III, IV lors de leur passage dans la
chaine respiratoire.

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Q64. A propos de la synthèse de l'ATP, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La synthèse d’ATP à partir d’ADP est une réaction exergonique qui produit 7,3 kcal/mol.
B. Les substrats nécessaires à la synthèse de l’ATP sont l'ADP3-, l'orthophosphate (Pi2-) et un proton H+.
C. Les protons pompés dans l’espace inter-membranaire mitochondrial dans les complexes II, III, IV de la
chaine respiratoire permettent de produire trois molécules d’ATP.
D. La partie F0 de l’ATP synthétase participe au passage et à la régulation des flux des protons
nécessaires à la synthèse de l’ATP au niveau de la partie F1.
E. L’exportation de l’ATP produit par la mitochondrie a un cout énergétique supérieur à celui de sa
synthèse.
A. Faux. La synthèse d’ATP à partir d’ADP est une réaction endergonique qui nécessite 7,3 kcal/mol.
C. Faux. Les protons pompés dans l’espace inter-membranaire mitochondrial dans les complexes I, III, IV de
la chaine respiratoire permettent de produire trois molécules d’ATP (NADH, H+).
E. Faux. L’exportation de l’ATP produit par la mitochondrie a un cout énergétique moindre à celui de sa
synthèse.
Q65. A propos de l’acide désoxyribonucléique, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. La molécule d’ADN est formée de 2 chaines anti-parallèles qui forment une structure hélicoïdale dont
les désoxyriboses sont appariés par des liaisons hydrogène sur toute la longueur.
B. Chaque nucléotide est associé à l’extrémité 3’ du nucléotide précèdent par une liaison phosphoester.
C. L’iso-structure la plus fréquente de l’ADN génomique double brin forme une hélice dont le pas
comporte 10 bases nucléotidiques
D. L'ADN Z est une succession d'hélices droite et d'hélices gauche. Cette structure est observée dans les
régions riches en GC.
E. Les extrémités 5’ des brins de l’ADN génomique ont un groupement hydroxyle libre.
A. Faux. La molécule d’ADN est formée de 2 chaines anti-parallèles qui forment une structure hélicoïdale dont
les bases azotées sont appariées par des liaisons hydrogène sur toute la longueur.
D. Faux. L'ADN Z est une succession d'hélices droite et d'hélices gauche. Cette structure est observée dans
les régions riches en GC.
E. Faux. Les extrémités 5’ des brins de l’ADN génomique ont un groupement phosphate libre (5’-P). Les
extrémités 3’ des brins de l’ADN génomique ont un groupement hydroxyle libre (3’-OH).
Q66. A propos des nucléosomes, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Ils comportent un tétramère central composé d'histones H3 et H4, flanqué de deux dimères d'histones
H2A et H2B.
B. Ils peuvent s'associer entre eux par l'intermédiaire d'histones H1 pour former des solénoïdes de 300 Å
de diamètre.
C. L’histone H1 peut être modifiée par phosphorylation.
D. Les histones H3 et H4 peuvent subir des méthylations au niveau des résidus sérines.
E. Ils participent à la compaction de l'ADN.
A. Faux. Ils comportent un dimère central composé de l’histone H2A, flanqué de trois dimères d'histones
H3, H4 et H2B.
D. Faux. Les histones H3 et H4 peuvent subir des méthylations au niveau des résidus lysines ou arginines.

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Q67. A propos de l'ADN répétitif, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les séquences LINE peuvent coder une transcriptase inverse pour s’insérer dans une autre région du
génome.
B. Les séquences satellites sont localisées dans les centromères, les séquences minisatellites sont
prédominantes au niveau telomérique et les microsatellites sont dispersées dans le génome.
C. Les séquences LINE comportent typiquement un site de restriction reconnu par les enzymes Kpn.
D. La maladie de l'X-fragile correspond à une amplification anormalement élevée de triplets.
E. La maladie de Huntington correspond à une amplification d'une séquence minisatellite telomérique.
Réponses justes : A, B, C, D.
E. Faux. La maladie de Huntington correspond à une amplification d'une séquence microsatellite.
Q68. A propos des modifications épigénétiques de l’ADN, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
lorsque la cytosine est suivie d’une guanine (CpG). Elle peut se faire sur des sites uniques CpG ou sur
des ilots CpG.
B. La méthylation des CpG de l’ADN par les ADN méthyltransférases (DNMT) utilise la S-adénosyl
homocystéine comme donneur de groupement méthyle.
C. La DNMT1 produit des méthylations de novo.
D. La méthylation des sites ou ilots CpG inhibe la réplication de l’ADN.
E. L’empreinte génomique parentale peut réaliser une régulation stable d’un allèle de certains gènes
selon son origine parentale, tout au long de la vie. Elle est notamment portée par des domaines DMR
(differentially methylated regions) présents dans plusieurs chromosomes du génome.
B. Faux. La méthylation des CpG de l’ADN par les ADN méthyltransférases (DNMT) utilise la S-adénosyl
méthionine (SAM) comme donneur de groupement méthyle. SAM sera transformée en S-adénosyl
homocystéine durant la réaction de méthylation.
C. Faux. La DNMT3 produit des méthylations de novo. La DNMT1 maintient les méthylations.
D. Faux. La méthylation des sites ou ilots CpG régule la transcription de l’ADN.
Q69. A propos de l’absorbance UV des acides nucléiques, notez si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. Elle est maximale à 280 nm.
B. Elle se mesure à l’aide d’un spectrophotomètre.
C. Elle diminue lors de la dénaturation thermique.
D. Elle est liée à la présence de phosphates.
E. Elle permet d’évaluer la pureté des préparations d’ADN si elle est mesurée à 260 nm et 280 nm.
A. Faux. Elle est maximale à 260 nm. L’absorbance des acides aminés aromatiques est maximale à 280
nm.
C. Faux. Elle augmente lors de la dénaturation thermique.
D. Faux. Elle est liée à la présence des bases azotées aromatiques. Les sucres et les phosphates
n’absorbent pas les UV.

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Q70. A propos de la doxorubicine, notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est un agent intercalant de l’ADN.
B. Elle n’a aucune action sur les topoisomérases.
C. Elle est utilisée dans le traitement de certains cancers.
D. Elle n’a aucune incidence sur la réplication de l’ADN.
E. Elle possède aussi une activité immunosuppressive.
B. Faux. Elle bloque l’action des topoisomérases II.
D. Faux. Elle possède une incidence sur la réplication de l’ADN en bloquant les toposiomérases II.
Q71. A propos des lésions oxydantes (ou "oxydatives") de l’ADN, notez si les affirmations suivantes
A. Elles sont provoquées par des espèces réactives de l’oxygène comme l’hydroxyle radicalaire.
B. Elles ne sont jamais provoquées par les rayonnements ionisants.
C. Elles peuvent exister sous forme de 8-hydroxyguanine.
D. Elles peuvent induire l'apoptose ou mort cellulaire programmée.
E. Elles n’aboutissent jamais à des mutations de l’ADN.
B. Faux. Elles peuvent être provoquées par les rayonnements ionisants (RX, rayonnement gamma,…).
E. Faux. Elles aboutissent à des mutations de l’ADN.
Q72. La stabilité de la molécule d’ADN est principalement due (une seule réponse vraie) :
A. Aux liaisons de type phosphodiester.
B. A l'empilement des bases dues à des forces de type hydrophobe.
C. Aux liaisons de type hydrogène.
D. Aux liaisons N-glycosidiques.
E. A aucun des faits mentionnes en A, B, C et D mais a son enroulement hélicoïdal.
Réponse juste : B.
Q73. Lors de la réplication, l’ADN polymérase III parcourt la séquence 5’AATCCGTT3’. La séquence du
brin d’ADN qui sera nouvellement synthétisé est :
A. 3’ UUAGGCAA 5’
B. 3’ TTAGGCAA 5’
C. 3’ AATCCGTT 5’
D. 5’ TTAGGCAA 3’
E. 5’ UUAGGCAA 3’
Réponse juste : B.
Il faut chercher une séquence complémentaire antiparallèle.

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Q74. A propos du schéma ci-dessous représentant l’épissage d’un ARN messager (A = adénine, G =
guanine, Py = Pyrimidine), donnez la seule proposition vraie parmi les affirmations suivantes :
A. Les dinucléotides N1N2 ont l’orientation et la composition suivante : 3’ GU 5’.

B. L’adénosine qui rompt la liaison phosphodiester entre l’exon 1 et l’intron est appariée avec le snRNA
U2.
C. Après la formation du lasso, l’exon 1 contient un groupement hydroxyle (OH) à l’extrémité 5’.
D. L’adénosine qui déclenche la formation du lasso possède 2 atomes de carbone engagés dans des
liaisons phosphodiester quand le lasso a fini de se former.
E. Dans l’intron excisé, la guanosine du site accepteur d’épissage (AG) possède un groupement 3’
hydroxyle (OH) libre.
Réponse juste : E.
A. Faux. Les dinucléotides N1N2 ont l’orientation et la composition suivante : 5’ GU 3’.
B. Faux. L’adénosine qui rompt la liaison phosphodiester entre l’exon 1 et l’intron n’est pas appariée avec le
snRNA U2. Lors de l’appariement snRNA U2/U6 avec le site de branchement, l'adénosine est expulsée de
l'appariement snRNA U2 / site de branchement, ce qui lui permet de réaliser la première réaction de
Transestérification.
C. Faux. Après la formation du lasso, l’exon 1 contient un groupement phosphate (5’-P) à l’extrémité 5’.
D. Faux. L’adénosine qui déclenche la formation du lasso possède 3 atomes de carbone engagés dans des
liaisons phosphodiester quand le lasso a fini de se former : 2 dans les 2 liaisons phosphodiester retrouvées
entre chaque nucléotide + 1 dans la nouvelle liaison phosphodiester 2’→5’.

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Q75. La figure ci-dessous décrit la transcription et la traduction d’une courte région d’un gène X. L’ARN
polymérase se déplace sur le brin du bas, de gauche à droite. Le nucléotide souligne est le premier
nucléotide non encore transcrit. Le peptide synthétisé possède la composition suivante : glutamine-
arginine-alanine (gln-arg-ala).
Donnez la proposition vraie parmi les affirmations suivantes :

A. Les 2 premiers nucléotides du brin codant appartiennent au même codon de traduction.
B. Les 6 premiers nucléotides du brin codant constituent la première moitié d’un palindrome.
C. La séquence de l’ARNm transcrit jusqu’à présent est : 5’…CGUCGCGCGA 3’.
D. La séquence de l’anticodon portant l’alanine est : 5’ CGA 3’.
E. L’ARNt (ARN de transfert) portant l’alanine se trouve dans le site A du ribosome.
Réponses justes : B ?, E ?.
A. Faux. Les 2 premiers nucléotides du brin codant appartiennent à un codon de traduction différent :
5’ – NNG - CAG – CGC – GCU- 3’
Nt - ??? - Gln - Arg - Ala – Ct
B. Vrai ? On retrouve bien la séquence palindromique dans notre ADN, bien qu’il n’y ait pas de nucléotides
entre les répétitions.
5’-GCAGCG – CGCTGC- 3’
3’-CGTCGC – GCGACG- 5’
C. Faux. La séquence de l’ARNm transcrit jusqu’à présent est : 5’…GCAGCGCGCU 3’ = même séquence
que le brin codant (brin du haut) avec T remplacé par U.
D. Faux. La séquence de l’anticodon portant l’alanine est : 3’ CGA 5’ ou 5’ AGC 3’ = séquence
complémentaire anti-parallèle au codon 5’ GCU 3’ codant l’alanine.
E. Vrai ? Item très ambigu. L’ARNt est dans le site A si l’on considère que l’alanine n’est pas encore reliée à
la chaine peptidique. Ce qui a l’air d’être le cas sur le schéma car le rectangle représentant l’alanine n’est
pas encore à la suite des autres. MAIS on nous dit dans l’énoncé que le peptide « synthétisé » est Gln-Arg-
Ala, donc l’alanine serait déjà accrochée au peptide naissant. Si tel est le cas, alors l’ARNt est dans le site
P plutôt.

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Q76. Considérons le brin codant ci-dessous qui comporte un site d’initiation de la transcription (G) noté
+1 et un codon de début de la traduction souligné (G= Guanosine, A= Adénosine).
Donnez la proposition vraie parmi les affirmations suivantes :

A. Au cours de la maturation de l’ARNm, la coiffe en 5’ est rajoutée immédiatement avant le nucléotide
+23.
B. L’hexanucléotide 5’ CAGGTC 3’ s’hybride entre les nucléotides +29 et + 34.
C. Les 6 premiers nucléotides du brin transcrit sont 5’ UCGAUC 3’.
D. L’insertion du dinucléotide AA immédiatement après le nucléotide + 43 entraine l’apparition d’un codon
stop dans la séquence représentée dans le schéma.
E. L’insertion du dinucléotide AA entre les nucléotides +1 et +23 modifie le cadre de lecture.
Réponse juste : E.
1 10 20 23 30 35 40 43
A. Faux. Au cours de la maturation de l’ARNm, la coiffe en 5’ est rajoutée immédiatement avant le nucléotide
G +1 = début de la transcription.
B. Faux. L’hexanucléotide 3’ CAGGTC 5’ (ou 5’ CTGGAC 3’) s’hybride entre les nucléotides +29 et + 34.
C. Faux. Les 6 premiers nucléotides du brin transcrit sont 3’ TGCTAG 5’ (en partant de la gauche) ou
5’ TATAAG 3’ (en partant de la droite). On parle du brin transcrit, donc de l’ADN, il n’y a donc pas de U
dans l’ADN de toute façon !
D. Faux. L’insertion du dinucléotide AA immédiatement après le nucléotide + 43 entraine l’apparition d’un
codon codant pour l’Asn (AAU) dans la séquence représentée dans le schéma. Il faut partir de l’ATG (ou
AUG) et compter par 3 nt (codon) jusqu’à arriver à l’insertion. On trouve AAT codant l’Asn.
E. Vrai. Une insertion avant l’ATG (nt 23) ne modifie pas le cadre de lecture de la traduction car celle-ci
commence à partir de l’ATG. CEPENDANT, si l’on insère le dinucléotide AA entre les positions 8 et 9, ou
15 et 16, cela entraine l’apparition d’un nouveau codon ATG d’initiation. Ainsi, la traduction démarrera au
niveau de ce nouveau codon ATG. Pour l’insertion entre les positions 8 et 9, le cadre de lecture reste le
même puisque l’on rejoint la même lecture des codons précédemment initiée à partir de l’ancien ATG (nt
23), mais la séquence de la protéine est modifiée avec 5 acides aminés supplémentaire à l’extrémité N-ter.
Par contre, pour l’insertion entre les positions 15 et 16, le cadre de lecture est modifié puisque l’on ne
rattrape pas la même lecture des codons précédemment initiée à partir de l’ancien ATG (nt 23) et la
séquence de la protéine est ainsi majoritairement modifiée.

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Q77. A propos des ARN, donnez la proposition vraie parmi les affirmations suivantes :
A. L’ARNt (ARN de transfert) précurseur subit une maturation qui fait intervenir le spliceosome pour
exciser un intron.
B. L’ARNt précurseur possède une coiffe 7 méthylguanine en 5’.
C. Dans les ARNt, le remplacement d’une uridine par une pseudouridine entraine une diminution du
nombre des liaisons hydrogène.
D. Les ARNm (ARN messagers) des histones ne possèdent pas de queue polyadénylée.
E. Les snRNA (small nuclear RNA) sont synthétisés par l’ARN polymérase 1.
Réponse juste : D.
A. Faux. L’ARNt (ARN de transfert) précurseur subit une maturation qui fait intervenir un phenomène
d’épissage spécifique propre aux ARNt pour exciser un intron.
B. Faux. L’ARNt précurseur ne possède pas de coiffe.
C. Faux. Dans les ARNt, le remplacement d’une uridine par une pseudouridine entraine une augmentation
du nombre des liaisons hydrogène.
E. Faux. Les snRNA (small nuclear RNA) sont synthétisés par l’ARN polymérase 2.

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Q78. La séquence ci-dessous représente un gène X codant une protéine, constitue de 2 exons séparés
par un intron. Le site d’initiation de la transcription est une adénine indiquée par +1. Le segment de 113
nucléotides commence par la séquence de Kozak qui contient le codon de début de la traduction : 5’
GCCACCATGG 3’. Les sites d’épissage sont indiqués en caractères gras et entre parenthèses. Le codon
de terminaison de la traduction est souligné. (pb= paires de bases, b= bases, nt= nucléotides).

A. La taille de la région codante est égale à 351 pb.
B. La taille de l’intron est égale à 1259 pb.
C. L’exon 1 code 38 acides aminés.
D. La taille de la région 5’ non traduite (5’UTR) est égale à 54 pb.
E. La taille de l’ARNm, sans compter les régions 5’ et 3’ UTR, est égale à 411 b.
Il faut réussir à identifier les différentes parties d’un gène / transcrit ARNm :
Le petit point embêtant est ce segment de 113 nts qui commence directement après la séquence indiquée
(GCCATA) et qui contient l’ATG (initiation traduction).
A. Faux. La taille de la région codante est égale à 297 pb.

La région codante correspond à l’ensemble des exons mis bout à bout, sans les 5’ et 3’-UTR (c’est la région
qui code strictement la protéine = Suite des codons de ATG (initiation traduction) jusqu’au codon STOP (ici
TAG – terminaison traduction).
Taille de la région codante

Exon 1 Exon 2 Total
113 – 6 (GCCACC) + 7 (GATACAG) 4 (GGTT) + 173 + 6 (ACGTAG)
297 pb
= 114 pb = 183 pb
B. Faux. La taille de l’intron est égale à 1263 pb.

Taille de l’intron : 6 ((GT)AAGT) + 1231 + 4 (TCTA) + 20 + 2 ((AG)) = 1263 pb.
C. Vrai. Un codon (3 nts) code 1 acide aminé. Il faut donc diviser la taille en nucléotides de l’exon 1 par 3 pour
trouver le nombre d’acides aminés : 114 / 3 = 38 acides aminés.
D. Vrai. La 5’-UTR commence au site d’initiation de la transcription +1 et se prolonge jusqu’à l’ATG (initiation
traduction). La 5’-UTR correspond bien à une région transcrite mais non-traduite.
Taille de 5’-UTR : 3 (ACA) + 39 + 6 (GCCATA) + 6 (GCCACC) = 54 pb.
E. Faux. La taille de l’ARNm, sans compter les régions 5’ et 3’ UTR, est égale à 297 b.
L’ARNm correspond à l’ARNm mature : Coiffé / Polyadénylé ET EPISSE (élimination des introns). L’ARNm
contient donc uniquement la 5’et 3’-UTR + les exons. Ici, on nous demande la taille de l’ARNm sans les
UTR, ce qui correspond finalement à la région codante : 297 pb !

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Q79. A propos de la traduction (ARNt= ARN de transfert), répondez par vrai ou faux aux items suivants
:
A. Dans la cellule, il y a autant d’aminoacyl-ARNt-synthétase que d’ARNt.
B. La dégénérescence du code génétique vient du fait qu’il existe une variabilité de l’appariement entre la
première base de l’anticodon et la troisième base du codon.
C. La toxine diphtérique empêche le chargement des aminoacides sur les ARNt en accélérant le
mouvement des ARNt du site A vers le site P du ribosome.
D. Le GTP (Guanosine triphosphate) est nécessaire à l’activation des aminoacides par l’aminoacyl-ARNt-
synthétase.
E. La terminaison de la transcription est due à l’addition d’une molécule d’eau qui clive la liaison ester
entre le peptide et l’ARNt.
Réponse juste : B.
A. Faux. Dans la cellule, il y a autant d’aminoacyl-ARNt-synthétase que d’acides aminés.
C. Faux. La toxine diphtérique entraine l’ADP ribosylation du facteur EF-2 de la traduction, bloquant la
translocation du ribosome.
D. Faux. Le ATP (Adénosine triphosphate) est nécessaire à l’activation des aminoacides par l’aminoacyl-
ARNt-synthétase.
E. Faux. La terminaison de la traduction est due à l’addition d’une molécule d’eau qui clive la liaison ester
entre le peptide et l’ARNt.
Q80. Concernant la traduction, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La synthèse du polypeptide se fait dans le sens COOH → NH2.
B. Les acides aminés du polypeptide synthétisé sont apportés par les ARN de transfert (ARNt).
C. Sur l’ARNm, le ribosome avance de 3 nucléotides dans le sens 3’→5’.
D. La traduction se termine lorsque le ribosome rencontre l’un des trois codons suivants : UAA, UAG,
UGA.
E. Les ribosomes ont pour fonction la synthèse de l’ARNm.
A. Faux. La synthèse du polypeptide se fait dans le sens NH2 → COOH.
C. Faux. Sur l’ARNm, le ribosome avance de 3 nucléotides dans le sens 5’→3’.
E. Faux. Les ribosomes ont pour fonction la synthèse des protéines. L’ARN polymérase a pour fonction la
synthèse de l’ARNm.

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V. AC de 2016-2017
Q31. A propos de la cystéine (pKa alpha-COOH = 1,8 ; pKa alpha-NH3+ = 10,8 ; pKa chaîne latérale = 8,3),
répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. A pH < 1,8, la fonction amine est protonée.
B. A pH = 7, la forme possédant une charge globale égale à -1 est la forme majoritaire.
C. A pH = 9,5, la forme prédominante est celle-ci :
D. A pH > 10,8, la forme majoritaire possède une charge globale égale à -2.
E. Le point isoélectrique est égal à 6,3.
A. Vrai. A pH < pKa, un groupement est toujours protoné. Ici, pH (1,8) < pKa alpha-NH3+ (10,8), l’amine est
donc protonée (forme NH3+).
B. Faux. A pH = 7, la forme possédant une charge globale égale à 0 (nulle : Zwitterion) est la forme
majoritaire. A pH = 7, la fonction carboxylique est sous forme COO-, la fonction amine est sous forme NH3+
et la « chaine latérale » sous forme SH.
C. Faux. A pH = 9,5, la fonction carboxylique est sous forme COO-, la fonction amine est sous forme NH3+ et
la « chaine latérale » sous forme S-.
D. Vrai. à pH > 10,8, la fonction carboxylique est sous forme COO-, la fonction amine est sous forme NH2 et
la « chaine latérale » sous forme S-, soit une charge globale égale à -2.
E. Faux. Le point isoélectrique est égal à 5,05. Pour calculer le point isoélectrique (pI), il faut faire la moyenne
des 2 pKa encadrant la forme neutre (zwitterion).
Ici pI = (pKa1 + pKaR) / 2 = (1,8 + 8,3) / 2 = 5,05
Q32. La pénicilline V est un antibiotique qui se comporte comme un acide faible avec un pKa = 2,7. En
supposant que seules les interactions de charge électrique interviennent dans l’absorption digestive
de la pénicilline V (Estomac pH = 1,5 ; Sang pH = 7,4 ; Jéjunum pH = 8), répondez par vrai ou faux aux
items suivants :
A. Dans l’estomac, la pénicilline V est protonée.
B. Dans l’estomac, la pénicilline V possède une charge globale positive.
C. Dans le jéjunum, la pénicilline V est ionisée.
D. La pénicilline V est mieux absorbée dans le jéjunum que dans l’estomac.
E. Dans le sang, la pénicilline V porte une charge globale négative.
A. Vrai. Le pH de l’estomac (1,5) est inférieur au pKa de la pénicilline V (2,3), la pénicilline est donc sous
forme protonée ou non-chargé (acide faible AH).
B. Faux. dans l’estomac, la pénicilline V est sous son pKa et est protonée (AH), donc non-ionisé (non-
chargée)
C. Vrai. Le pH du jéjunum (8) est supérieur au pKa de la pénicilline V (2,3), la pénicilline est donc sous forme
non-protonée (acide faible A-), donc ionisé (chargée)
D. Faux. La pénicilline V est moins absorbée dans le jéjunum que dans l’estomac car, dans le jéjunum, la
pénicilline V est chargée. Or un composé non-chargé (dans l’estomac) traverse beaucoup plus facilement
les membranes des cellules qu’un composé chargé (dans le jéjunum).
E. Vrai. Le pH du sang (7,4) est supérieur au pKa de la pénicilline V (2,3), la pénicilline est donc sous forme
non-protonée ou chargé négativement (acide faible A-).

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Q33. A propos du peptide Glu-Val-Leu-Arg-Cys, répondez par vrai ou faux aux items suivants (voir
informations utiles dans l’annexe 1) :
A. Il contient des acides aminés essentiels, encombrants et hydrophobes.
B. Il contient un résidu qui peut être méthylé sur sa chaîne latérale.
C. Il contient un site de N-glycosylation.
D. Dans une électrophorèse à pH = 9, séparant les peptides sur le critère de leurs charges différentes, il
migre vers le pôle positif.
E. Il a un point isoélectrique pI = 5.
A. Vrai. Val et Leu sont des acides aminés essentiels, encombrants et hydrophobes.
B. Vrai. L’arginine peut subir une méthylation post traductionnelle sur sa chaîne latérale (sur l’azote N).
C. Faux. Il ne contient pas de site de N-glycosylation. L’acide aminé pouvant être N-glycosylé est
l’asparagine (Asn). De plus, les acides aminés pouvant être O-glycosylés sont la sérine (Ser) et la
thréonine (Thr).
D. Vrai. il faut calculer la charge globale du peptide à pH = 9. Il faut donc identifier la charge de chaque
groupement présent dans le peptide à pH = 9, sachant que lorsque pH < pka, on trouve la forme protonée
du groupement et que lorsque pH > pka, on trouve la forme déprotonée du groupement.
Attention : on prend en considération seulement les pKa des groupements libres (« apparents ») du peptide,
c’est-à-dire les groupements non-engagés dans la liaison peptidique, soit :
Valeurs pKa – pH = 9
Acide Aminé groupement α-COOH groupement α-NH3+ Chaine latérale R
Glu 2,2 9,7 (NH3+) 4,3 (COO-)
Val 2,3 9,6
Leu Non renseigné Non renseigné
Arg 1,8 9,0 12,5 (NH3+)
Cys 1,8 (COO-) 10,8 8,3 (S-)
Ainsi, à pH = 9, si l’on fait la somme des charges, le peptide est donc chargé négativement (-1) et peut
donc migrer vers le pôle positif.
E. Faux. Il a un point isoélectrique pI = 6.3. Pour calculer le pHi d’un peptide, il faut faire la moyenne des 2
pKa entourant la forme zwitterion (charge globale nulle). De plus, on prend en considération seulement les
pKa des groupements libres (« apparents ») du peptide, c’est-à-dire les groupements non-engagés dans la
liaison peptidique. Ici : pI = (pKaR (Glu) + pKaR (Cys)) / 2 = (4,3 + 8,3) / 2 = 6,3

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Q34. La figure ci-dessous représente 2 courbes de dissociation oxygène-hémoglobine désignées par X

et Y. L’une a été établie dans le sang en présence d’une concentration élevée de carboxyhémoglobine
et l’autre dans le sang en conditions normales et en absence de carboxyhémoglobine.

A. Le monoxyde de carbone (CO) possède une affinité de fixation à l’hémoglobine supérieure à celle de
l’oxygène.
B. Le monoxyde de carbone (CO) se fixe sur les acides aminés qui occupent les extrémités N-terminales
des chaînes alpha et bêta de l’hémoglobine.
C. Le monoxyde de carbone (CO) augmente l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.
D. Le monoxyde de carbone (CO) diminue la capacité de transport de l’oxygène par le sang.
E. La courbe de dissociation X correspond à la mesure dans le sang en absence de carboxyhémoglobine.
B. Faux. Le monoxyde de carbone (CO) se fixe sur l’hème présent dans les 4 sous-unités de l’hémoglobine.
C’est le CO2 qui se fixe sur les acides aminés qui occupent les extrémités N-terminales des chaînes alpha
et bêta de l’hémoglobine (génération de carbamates).
E. Faux. La courbe de dissociation X correspond à la mesure dans le sang en présence de
carboxyhémoglobine.

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Q35. A propos du transport de l’oxygène par l’hémoglobine, répondez par vrai ou faux aux items
suivants :
A. L’oxygène se fixe sur l’hème en formant une liaison dans laquelle un atome de fer (Fe 2+) et 2 atomes
d’oxygène sont alignés.
B. Les carbamates ont pour effet de faciliter la libération d’oxygène vers les tissus.
C. Les protons responsables de l’effet Bohr sont générés grâce à la formation de liaisons « hydrogènes »
après la fixation de l’oxygène sur l’hémoglobine.
D. La déprotonation de l’hémoglobine favorise la conversion des ions bicarbonates en acide carbonique.
E. La protonation de l’hémoglobine favorise la fixation de l’oxygène (sur l’hémoglobine).
A. Faux. L’oxygène se fixe sur l’hème en formant une liaison dans laquelle un atome de fer (Fe 2+) et 2 atomes
d’oxygène forment un angle (non-alignés). Par contre, le monoxyde de carbone (CO) se fixe sur l’hème
en formant une liaison dans laquelle un atome de fer (Fe2+) et les 2 atomes (C et O) sont alignés.
B. Vrai. La formation des carbamates est accompagnée de la formation d’ions H+, que l’hémoglobine fixe,
favorisant la libération d’oxygène.
C. Faux. Les protons responsables de l’effet Bohr sont générés grâce à la rupture de liaisons « hydrogènes »
après la fixation de l’oxygène sur l’hémoglobine. Lorsque l’oxygène se fixe sur l’hémoglobine, il y a libération
des protons de l’histidine et donc rupture des liaisons « hydrogènes » de cette histidine avec l’acide
aspartique.
E. Faux. La déprotonation de l’hémoglobine favorise la fixation de l’oxygène (sur l’hémoglobine).
Q36. A propos de la rhodopsine, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Elle est constituée de 7 hélices alpha transmembranaires amphipathiques.
B. Elle contient un groupement prosthétique fixé à une lysine par une base de Schiff déprotonée au repos.
C. L’absorption des photons entraîne l’isomérisation du 11-cis retinal en all-trans retinal.
D. La rhodopsine activée par la lumière déclenche une cascade de signalisation intracellulaire en activant
une protéine kinase ancrée dans la membrane cytoplasmique.
E. La formation du métarhodopsine II entraîne l’accumulation de cGMP (cyclic Guanosine
MonoPhosphate) nécessaire à la production de l’influx nerveux qui rend possible la vision.
B. Faux. Elle contient un groupement prosthétique fixé à une lysine par une base de Schiff protonée au repos.
D. Faux. La rhodopsine activée par la lumière déclenche une cascade de signalisation intracellulaire en
activant une phosphodiestérase ancrée dans la membrane cytoplasmique.
E. Faux. La formation du métarhodopsine II entraîne la suppression / diminution de cGMP (cyclic Guanosine
MonoPhosphate) nécessaire à la production de l’influx nerveux qui rend possible la vision.

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Q37. A propos des structures secondaires des protéines, répondez par vrai ou faux aux items
suivants (voir informations utiles dans l’annexe 1) :
A. Les acides aminés ramifiés valine et isoleucine sont volontiers organisés en hélice alpha.
B. L’hélice alpha est stabilisée par des liaisons « hydrogènes » entre les atomes des chaînes latérales des
acides aminés.
C. L’hélice alpha est stabilisée par l’eau.
D. Un polypeptide poly-L-lysine ayant une structure « randomcoil » à pH = 7 peut être structure en hélice
alpha à pH = 11.
E. Un polypeptide poly-L-acide glutamique ayant une structure « randomcoil » à pH = 7 peut être structuré
en hélice alpha à pH = 10.
Réponse juste : D.
A. Faux. Les acides aminés ramifiés valine et isoleucine déstabilisent les hélices alpha. En effet, l’isoleucine
(Ile) et la Valine (Val) sont ramifiés sur leur carbone bêta.
B. Faux. L’hélice alpha est stabilisée par des liaisons « hydrogènes » entre les atomes de la liaison
peptidique. Au contraire, les groupements de la chaine latérale déstabilisent les hélices alpha.
C. Faux. L’hélice alpha est déstabilisée par l’eau. En effet, les molécules d’eau rentrent en compétition avec
les atomes de la liaison peptidique.
D. Vrai. A pH = 11, nous sommes au-dessus du pKa (10,8) de la chaine latérale de la lysine, porteuse d’un
groupement NH2 ; ce dernier est alors passé d’une forme protonnée (NH 3+) à une forme déprotonnée
(NH2) et ne porte donc plus aucune charge, ce qui facilite la formation d’une hélice alpha.
E. Faux. A pH = 10, nous sommes au-dessus du pKa (4,7) de la chaine latérale de l’acide glutamique, porteur
d’un groupement COO- ; ce dernier est alors passé d’une forme protonnée (COOH) à une forme
déprotonnée (COO-) et porte donc une charge, ce qui déstabilise la formation d’une hélice alpha.
Q38. Un polypeptide X est séquencé avant et après digestion avec la trypsine et la chymotrypsine. Voici
les résultats obtenus :
Hydrolyse acide HCl 6N pendant 24 heures à 110°C suivi d’une chromatographie :
(2 Lys, Glu, Asn, Ile, Tyr)
Marquage par le Chlorure de Dabsyl suivi d’une hydrolyse acide HCl 6N : Glu
Digestion par la trypsine : (Lys, Glu, Ile) et (Tyr, Asn, Lys)
Digestion par la chymotrypsine : (Ile, Lys, Tyr, Glu) et (Asn, Lys)
Répondez par vrai ou faux aux items suivants (voir informations utiles dans l’annexe 1) :
A. Le marquage par le Chlorure de Dabsyl suivi d’une hydrolyse HCl 6N retient le résidu qui se trouve
à l’extrémité N-terminale du polypeptide en laissant intact le reste de la séquence primaire.
B. Le polypeptide X contient un résidu phosphorylable.
C. Le polypeptide X contient un résidu précurseur des catécholamines.
D. Le polypeptide X contient un résidu précurseur des hormones thyroïdiennes.
E. La séquence du polypeptide X est Glu-Lys-Ile-Tyr-Lys-Asn.
A. Faux. Le marquage par le Chlorure de Dabsyl suivi d’une hydrolyse HCl 6N retient le résidu qui se trouve
à l’extrémité N-terminale du polypeptide en lysant complétement le reste de la séquence primaire. Toutes
les liaisons peptidiques n’ont pas résisté à l’hydrolyse et sont donc rompues. Par cette méthode, on identifie
l’aminoacide N-terminal, lié au chlorure de Dabsyl, et donc l’extremité N-ter.
B. Vrai. La tyrosine (Tyr). La sérine (Ser) et la Thréonine (Thr) sont également phosphorylables.
C. Vrai. La tyrosine est le précurseur des catécholamines.
D. Vrai. La tyrosine est le précurseur des hormones thyroïdiennes.
E. Faux. Vérifier l’extrémité N-ter est la première vérification à effectuer : grâce au chlorure de Dabsyl, nous
savons que le polypeptide commence par Glu, ce qui est le cas ici. Nous devons donc continuer la
recherche : la trypsine coupe à droite de Lys (côté carboxyle) : Avec la séquence proposée, on obtiendrait
alors 3 peptides, ce qui ne correspond pas aux données de l’énoncé où l’on obtient seulement 2 peptides.
De plus, un des peptides obtenus contient les acides aminés (Lys, Glu, Ile). Sachant que Glu est forcément
en premier (extrémité N-ter), alors Lys est forcément en dernier (nouvelle extrémité C-ter obtenu par
trypsine), et ainsi Ile au milieu. On obtiendrait donc la séquence suivante : Glu-Ile-Lys, ce qui ne correspond
pas à la séquence proposée dans l’item.

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Q39. A propos de l’électrophorèse des protéines. Soit deux protéines A et B analysées en

électrophorèse sur gel de polyacrylamide après traitement par le SDS 1% (sodium dodécyl sulfate),
l’urée 8M et le β-mercaptoéthanol 0,1M.

A. La protéine A peut être constituée de plusieurs sous-unités de même taille.
B. La protéine A est multimérique.
C. La protéine B est constituée de sous-unités de taille différente.
D. Au vu du gel, on peut affirmer que les sous-unités de la protéine B ne sont pas reliées par des liaisons
faibles.
E. On peut affirmer avec certitude que le poids moléculaire de la protéine B est égal à160 kDa.
L’électrophorèse se déroule en conditions dénaturantes (SDS + Urée) : toutes les protéines sont donc
chargées négativement et donc migrent toutes vers le même pôle positif. De plus, les protéines sont dénaturées
(dépliées / allongées) et donc migrent uniquement selon leur masse (poids).
L’électrophorèse se déroule également en conditions réductrices (β-mercaptoéthanol) : les ponts disulfures
sont réduits (rompus) et donc chaque sous-unité migrent indépendamment.
A. Vrai. Une unique bande signifie un seul type de sous-unité. Cependant, il peut y avoir plusieurs sous-unités
identiques de même taille au sein d’une bande unique.
B. Faux. La protéine A est peut-être multimérique. Elle peut être constituée d’une seule sous-unité, ou de
plusieurs sous-unités identiques de même taille.
C. Vrai. On observe plusieurs bandes, caractéristiques de plusieurs protéines (sous-unités) de taille différente.
D. Faux. Au vu du gel, on peut affirmer que les sous-unités de la protéine B ne sont pas reliées soit par des
liaisons faibles (rompues par SDS + Urée), soit par des ponts disulfures (réduit par β-
mercaptoéthanol). En effet, les 2 composés ont été utilisés simultanément. Il aurait fallu ne pas ajouter de
β-mercaptoéthanol pour le confirmer.
E. Faux. Certaines bandes peuvent correspondre à plusieurs sous-unités de même poids moléculaire (taille).
On ne peut donc pas calculer 20 + 60 + 80 = 160 kDa, puisque chaque bande peut être comptabilisée
plusieurs fois pour chaque sous-unité.

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Q40. A propos des caractéristiques des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Dans l’organisme, les réactions spontanées, comme la glycation des protéines, sont bien plus
fréquentes que les réactions enzymatiques
B. Une enzyme est une protéine présentant des propriétés de catalyse spécifiques d’une réaction
chimique
C. L’action hypoglycémiante de l’insuline résulte d’une activation des phosphatases dans les muscles, ce
qui entraîne l’augmentation de la glycogénogenèse et la diminution de la glycogénolyse
D. L’alanine aminotransférase, appartenant à la classe 5 des isomérases selon la nomenclature des
enzymes, est un marqueur des atteintes hépatiques
E. Les isoenzymes de la lactate déshydrogénase retrouvées dans le cœur et les muscles squelettiques
diffèrent par leur sensibilité à l’inhibition par un excès de pyruvate
A. Faux. Dans l’organisme, les réactions spontanées, comme la glycation des protéines (réaction de Maillard),
sont beaucoup moins fréquentes (très rares) que les réactions enzymatiques
D. Faux. L’alanine aminotransférase (ALAT), appartenant à la classe 2 des transférases selon la
nomenclature des enzymes, est un marqueur des atteintes hépatiques. La classe 5 correspond bien aux
isomérases (fonction d’échanges pour former des isomères).
E. Vrai. Les isoenzymes de la lactate déshydrogénase (LDH) diffèrent par leur type de sous-unités selon la
localisation : sous-unités M plutôt dans le muscle, sous-unités H plutôt dans le cœur. Les isoenzymes H3M1
et H4 (cœur) sont inhibés par un excès de pyruvate alors que les isoenzymes M4 et H1M3 (muscle) sont
insensibles à l’inhibition par le pyruvate.
A. Dans le site actif de l’HMG-CoA réductase, l’intermédiaire chargé Mévaldyl-CoA est stabilisé grâce à la
présence d’un résidu lysine.
B. Le modèle d’ajustement induit de Koshland tient compte des modifications conformationnelles du site
actif d’une enzyme.
C. Les enzymes inductibles sont actives en toutes circonstances dans la cellule.
D. En biologie clinique, les activités enzymatiques sont exprimées en UI, soit la quantité d’enzyme qui
transforme une mole de substrat par jour.
E. L’activité spécifique d’une enzyme correspond à la mesure de l’activité rapportée à un organe
spécifique.
C. Faux. Les enzymes constitutives sont actives en toutes circonstances dans la cellule. Les enzymes
inductibles sont synthétisées sous l’influence de différents facteurs dans la cellule tels que la présence
d’un inducteur ou la réalisation d’une modification post-traductionnelle (sinon présentes à l’état de trace).
D. Faux. En biologie clinique, les activités enzymatiques sont exprimées en UI, soit la quantité d’enzyme qui
transforme une micromole (µM) de substrat par minute
E. Faux. L’activité spécifique d’une enzyme correspond à la mesure de l’activité rapportée à un milligramme
(1 mg) de protéine.

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Q42. A propos de la cinétique michaélienne et des effecteurs de la réaction enzymatique, dites si les
A. La phase pré-stationnaire de la réaction enzymatique correspond aux conditions de vitesse initiale
d’une réaction enzymatique.
B. Selon l’équation de Michaelis-Menten, pour des concentrations élevées en substrat, la vitesse de
réaction est directement proportionnelle à la concentration en substrat.
C. En pratique, pour la mesure d’une activité enzymatique, on se place à des conditions de concentration
en substrat supérieures à 10 Km pour atteindre une vitesse proche de la Vmax.
D. Le kcat d’une enzyme correspond à la fréquence à laquelle elle accomplit son acte catalytique
lorsqu’elle est saturée en substrat.
E. La température optimale d’activité d’une enzyme est obtenue après chauffage à très haute température
jusqu’à dénaturation complète de la protéine enzymatique.
A. Faux. La phase stationnaire de la réaction enzymatique correspond aux conditions de vitesse initiale (Vi)
d’une réaction enzymatique ([S] >>>> [P]). La phase pré-stationnaire de la réaction enzymatique
correspond à une phase très brève où il y a formation de complexes enzyme/substrat (ES).
B. Faux. Selon l’équation de Michaelis-Menten, pour des concentrations faibles en substrat (inférieur au Km),
la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration en substrat. Selon l’équation de
Michaelis-Menten, pour des concentrations élevées en substrat (supérieur au Km), la vitesse de réaction
est indépendante de la concentration en substrat
C. Vrai. [S] >>>>> Km, soit autour de 10 Km. Dans le cours, il est également écrit « égale à 10 Km », mais on
considère « autour de 10 Km »
D. Vrai. kcat est exprimé en sec-1 (nombre de fois par seconde ou « turn-over »). kcat permet de mesurer
l’efficacité de l’enzyme
E. Faux. La température optimale ne peut se mesurer selon cette méthode car lorsque l’enzyme est
dénaturée, elle n’est plus fonctionnelle. Ce phénomène est valable également pour le pH optimum.
ou fausses :
A. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique réversible des cyclo-oxygénases.
B. Les statines sont des inhibiteurs non compétitifs de l’HMG-CoA réductase, ce qui signifie que l’inhibition
peut être levée par l’ajout de substrat en excès.
C. Dans l’inhibition compétitive, l’équation de Michaelis-Menten s’écrit : V = (Vmax/Ki).([ESI]/Km + [ES])
D. La cinétique de réaction d’une enzyme allostérique se traduit par une hyperbole représentative de la
coopération entre les protéines.
E. L’état tendu d’une enzyme allostérique correspond à sa forme inactive.
Réponse juste : E.
A. Faux. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique irréversible des cyclo-oxygénases (tout comme les AINS :
Anti-Inflammatoire Non Stéroïdien).
B. Faux. Les statines sont des inhibiteurs compétitifs de l’HMG-CoA réductase, ce qui signifie que l’inhibition
peut être levée par l’ajout de substrat en excès.
C. Faux. Dans l’inhibition compétitive, l’équation de Michaelis-Menten s’écrit :
[S]
V = Vm
[I]
Km (1 + ) + [S]
Ki
D. Faux. La cinétique de réaction d’une enzyme allostérique se traduit par une sigmoïde représentative de la
coopération entre les protéines (ou protomères). Lorsqu’on traite une enzyme allostérique par des agents
physiques ou chimiques, on observe une perte de coopérativité (désensibilisation), qui se traduit par une
cinétique hyperbolique

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Q44. S et I sont respectivement un substrat et un inhibiteur d’une enzyme. On mesure V 0 (µmoles de

substrat transformé par min) pour différentes concentrations de S, en l’absence ou en présence de I (à
la concentration de 10-5 M). On obtient les résultats représentés sur les courbes ci-dessous :
A propos de cette réaction enzymatique et de la figure ci-dessus, dites si les affirmations suivantes
A. I est un inhibiteur compétitif.
B. Km, en présence de l’inhibiteur, est diminué d’un facteur 5.
[I]
C. Km, en présence de l’inhibiteur, est divisé d’un facteur 1+ .
Ki
D. Dans les conditions représentées ci-dessus, Ki a une valeur de 2,5.10-5 M.
E. On peut lever l’inhibition en augmentant la quantité de substrat.
Ce type de représentation de Lineweaver-Burk donnée est caractéristique d’une inhibition compétitive.
A. Vrai Km augmente en présence d’inhibiteur mais Vmax ne change pas.
B. Faux. Km, en présence de l’inhibiteur, est augmenté d’un facteur 5 (5 graduations entre absence/présence
de l’inhibiteur.
[I]
C. Faux. Km, en présence de l’inhibiteur, est multiplié d’un facteur 1+ :
Ki
[I]
[S] 1 Km(1+KI) 1 1
V = Vm [I] ou = ∗ [S] +
Km(1+ )+[S] Vo Vmax Vmax
Ki
D. Faux. Dans les conditions représentées ci-dessus, Ki a une valeur de 0,25.10-5 M.
1 1
− = −1 M, d’où Kmapp (avec inhibiteur) = 1 M ; − = −5 M , d’où Km (sans inhibiteur) = 0,2 M ; [I]
Kmapp Km
= 10-5 M.
D’après la formule du cours Kmapp = Km (1 + ([I] / Ki)), on remplace chaque terme par sa valeur.
D’où 1 = 0,2 (1 + ((10-5) / Ki), d’où finalement Ki = 0,25.10-5 M.
On remplace dans une des formules du dessus pour trouver la valeur de Ki.
3) Une autre solution est de remplacer dans la formule la valeur de Ki proposée (2,5.10 -5 M) et de verifier
l’égalité.
Q45.A propos de la partie aglycone d’un ose, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses
:
A. Elle possède la propriété de réduire les sels métalliques.
B. Elle correspond à la partie non-glucidique d’un hétéroside.
C. Elle est représentée par les bases et les phosphates dans le cas des acides nucléiques.
D. Elle correspond aux tanins pour l’amygdaline.
E. Elle ne peut en aucun cas être de l’acide cyanhydrique.
A. Faux. FAUX, C’est la fonction aldéhydique ou cétonique des oses qui possède la propriété de réduire
les sels métalliques.
D. Faux. Elle correspond au phénol pour les tanins et à HCN (acide cyanhydrique) pour l’amygdaline.
E. Faux. Elle représente justement l’acide cyanhydrique (HCN) pour l’amygdaline.

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Q46. A propos de la glucuronoconjugaison, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est réalisée grâce à l’acide L-ascorbique.
B. Elle est impliquée dans la disparition progressive des ecchymoses.
C. Elle rend lipophile la bilirubine provenant de l’hème dégradé.
D. Elle forme un éther oxyde avec le phénol.
E. Elle se fait dans la mitochondrie de la cellule hépatique.
Glucuronoconjugaison = Glucuronidation
A. Faux. Elle est réalisée grâce à l’acide D-δ-glucuronique. L’acide L-ascorbique ou vitamine C est un dérivé
de l’acide D-glucuronique.
B. Vrai. Dégradation locale de l’hémoglobine et libération de l’hème qui disparaît par glucuronidation.
C. Faux. Elle rend hydrophile la bilirubine provenant de l’hème dégradé. A la base la bilirubine est très
insoluble dans les solvants aqueux et doit donc devenir soluble (hydrophile).
D. Vrai. Synonyme de éther oxyde : O-glucuronide-éther ou phénol-glucuronate.
E. Faux. Elle se fait dans le réticulum endoplasmique de la cellule hépatique.
Q47. A propos de l’amidon, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il est constitué d’alpha-amylose et d’amylopectine.
B. Il ne forme pas de micelles dans l’eau à température ambiante.
C. Il est constitué d’alpha-D-glucose sous forme pyranose.
D. Il épaissit la sauce « Béchamel » lors de son chauffage par formation de multiples liaisons hydrogènes
avec l’eau.
E. Il est constitué de polymères comportant des liaisons osidiques alpha(1-4) et alpha(1-6).
B. Faux. Il ne forme pas des micelles dans l’eau à température ambiante (non soluble).
E. Vrai.
Amidon Type de liaisons
Alpha-amylose Liaisons osidiques alpha(1-4)
Amylopectine Liaisons osidiques alpha(1-4) et alpha(1-6).
Q48. A propos de la cellulose, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est composée d’alpha-D-glucose.
B. Elle possède le motif de base suivant : Glc (bêta 1→4) Glc.
C. Elle possède des chaînes arborescentes et latérales par liaison bêta 1→6.
D. Elle possède de très nombreuses liaisons hydrogènes permettant sa solvatation dans H 2O à pH = 7.
E. Elle est hydrolysée par l’action de : endoglucanase, exoglucanase et cellobiase.
A. Faux. Elle est composée de beta-D-glucose (liaisons Glc (bêta 1→4) Glc).
B. Vrai. Le motif correspond à un dimère de β-D-Glucose appelé le cellobiose.
C. Faux. Elle ne possède pas de chaînes arborescentes et latérales par liaison bêta 1→6. Les liaisons sont
beta 1→4. Les liaisons alpha 1→6 sont retrouvées dans l’amylopectine et le glycogène.
D. Faux. la cellulose est insoluble dans l’eau et n’établit donc pas de liaisons hydrogènes avec l’eau.
Cependant des liaisons hydrogènes sont retrouvées entre les chaines et les feuillets de la cellulose.

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Q49. A propos de la glycolyse, de ses substrats et produits, dites si les affirmations suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Le lactose ne peut pas être utilisé par l’organisme pour faire fonctionner la glycolyse.
B. Le produit final de la glycolyse est un triose.
C. L’utilisation du fructose par la glycolyse entraîne un rendement moindre en ATP que celle du glucose.
D. La glycolyse ne peut fonctionner sans nicotinamide adénine dinucléotide sous sa forme oxydée NAD +.
E. L’utilisation de deux groupes « phosphate inorganique » par molécule de glucose dans la glycolyse
contribue à son rendement en ATP.
A. Faux. Le lactose ne peut pas être utilisé par l’organisme pour faire fonctionner la glycolyse. Le lactose peut
être coupé par une lactase en glucose ou galactose et donc intégrer la glycolyse.
B. Faux. Le produit final de la glycolyse est un acide alpha-cétonique : le pyruvate. Bien que le pyruvate
possède 3 C et que la majorité des composés de la glycolyse soient des oses, le pyruvate n’est pas un
triose.
C. Faux. L’utilisation du fructose par la glycolyse entraîne un rendement plus élevé en ATP que celle du
glucose. L’utilisation de fructose coûte un ATP de moins que le glucose, car le fructose arrive plus
tardivement dans les réactions de la glycolyse et donc évite une réaction consommant de l’ATP.
D. Vrai. Réduction du NAD+ en NADH,H+ nécessaire à une des réactions.
E. Vrai. Chaque molécule de glucose est coupée en 2 trioses, qui chacun est engagé dans une réaction faisant
intervenir 1 phosphate inorganique. Ainsi, au final, 2 phosphates inorganiques par molécule de glucose
sont utilisés dans la glycolyse et contribue à son rendement en ATP.
Q50- A propos des glycolipides, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les glycolipides comportent un groupe phosphate comme les glycérophospholipides dans leur
structure.
B. C’est un amino-alcool qui assure la liaison entre la partie glucidique et la partie lipidique.
C. La partie glucidique des glycolipides ne comporte que des oses non chargés.
D. La partie lipidique des glycolipides est composée par un acide gras saturé.
E. La synthèse des glycolipides neutres s’arrête dans le réticulum endoplasmique.
A. Faux. Les glycolipides ne comportent pas de groupe phosphate comme les glycérophospholipides dans
leur structure.
C. Faux. La partie glucidique des glycolipides peut comporter des oses non chargés (cérébrosides), mais elle
peut aussi comporter des oses chargés (gangliosides), notamment via l’acide sialique (N-acétyl
neuraminique).
E. Faux. La synthèse des glycolipides neutres passe par le réticulum endoplasmique (côté cytosolique) et se
poursuit au niveau de la membrane du golgi (côté cytosolique).
Q51. A propos des glycosaminoglycanes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Ce sont des molécules comportant une partie protéique liée par des liaisons O-osidiques à des chaînes
glucidiques.
B. Ce sont des macromolécules intracellulaires.
C. La partie glucidique des glycosaminoglycanes est neutre électriquement.
D. Chaque type d’aminoglycane ne comporte que deux types d’oses.
E. Les oses des aminoglycanes sont toujours des anomères alpha.
B. Faux. Ce sont des macromolécules extracellulaires (principalement dans la MEC des tissus conjonctifs).
C. Faux. La partie glucidique des glycosaminoglycanes est chargé négativement, notamment via l’acide
glucuronique, le N-acétylgalactosamine sulfatée, N-acétylglucosamine sulfatée, acide iduronique, ou N-
sulfate-glucosamine.
E. Faux. Les oses des aminoglycanes sont soit des anomères alpha (héparine), soit des anomères beta
(acide hyaluronique, chondroïtine sulfate, kératane sulfate).

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Q52. A propos des acides gras, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides gras sont des acides carboxyliques.
B. Les acides gras contiennent plus de 30% d’oxygène.
C. Les acides gras volatils ont des odeurs caractéristiques.
D. Le point de fusion des acides gras dépend de la longueur de l’acide gras.
E. Plus la partie apolaire est longue, plus les acides gras sont solubles dans l’eau
B. Faux. Les acides gras contiennent beaucoup moins de 30% d’oxygène. L’oxygène n’est présent que dans
la fonction carboxylique (2 atomes d’oxygène), le reste correspondant à de nombreux atomes de C et H,
ce qui est loin de représenter 30% de O.
E. Faux. Plus la partie apolaire (chaine hydrocarbonée) est longue, plus les acides gras sont insolubles dans
l’eau. Puisque la chaine hydrocarbonée (CHx) est hydrophobe.
Q53. A propos des acides gras insaturés, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les doubles liaisons peuvent occuper n’importe quelle place entre le carbone α (alpha) et le carbone ω
(oméga).
B. Il existe des acides gras hydroxylés ou ramifiés.
C. La chaîne carbonée des acides gras insaturés naturels est de configuration trans par rapport à la double
liaison.
D. Ils peuvent fixer de l’hydrogène et de l’oxygène sur leur double liaison.
E. Les doubles liaisons s’isomérisent par chauffage.
A. Faux. Les doubles liaisons occupent toujours une position cis malonique entre le carbone α (alpha) et
le carbone ω (oméga).
C. Faux. La chaîne carbonée des acides gras insaturés naturels est de configuration cis par rapport à la
double liaison. La configuration trans est absente des acides gras naturels.
Q54. A propos de la biosynthèse des acides gras, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. La synthèse des acides gras est effectuée à partir de malonyl-CoA.
B. Deux fonctions thiols sont présentes sur la Fatty Acid Synthase.
C. La synthèse des acides gras a lieu dans les mitochondries.
D. La synthèse de l’acide oléique est effectuée à partir d’acide stéarique.
E. Les acides gras insaturés ont des propriétés particulières dues à la présence d’une ou plusieurs doubles
liaisons.
B. Vrai. Un groupement thiol fixe le malonyl-CoA tandis que l’autre groupement thiol fixe l’acétyl-CoA.
C. Faux. La synthèse des acides gras a lieu dans le réticulum endoplasmique (microsome). C’est la
dégradation des acides gras par β-oxydation qui se déroule dans la mitochondrie.
D. Vrai. L’ajout d’une double liaison sur l’acide stéarique pour donner l’acide oléique est catalysé par la Δ9-
désaturase.

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Q55. A propos des triglycérides, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les acides gras sont libérés des triglycérides par des lipases.
B. Les triglycérides sont insolubles dans l’eau et très solubles dans les solvants organiques.
C. Le point de fusion de triglycérides ne dépend pas de la nature des radicaux acyl qui les constituent.
D. Les triglycérides sont stockés dans les vacuoles des adipocytes.
E. L’indice d’iode permet d’établir le nombre de doubles liaisons présentes dans un triglycéride.
B. Vrai. Les triglycérides sont complétement hydrophobes et donc insolubles dans l’eau mais soluble dans
des solvants organiques.
C. Faux. Le point de fusion de triglycérides dépend de la nature des radicaux acyl qui les constituent. Le point
de fusion augmente avec la longueur des acides gras, et diminue avec le nombre de liaisons insaturées.
D. Faux. Les triglycérides sont stockés dans des gouttelettes lipidiques cytoplasmiques des adipocytes.
Q56. A propos du cholestérol, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il est amphiphile.
B. La forme bateau est sa forme la plus stable.
C. La réaction colorée de Liebermann et Burchard nécessite la présence d’un OH en position 3.
D. Les deux premières étapes de sa synthèse sont irréversibles.
E. Les statines sont des composés hypercholestérolémiants.
A. Vrai. comme la majorité des lipides (sauf les triglycérides) :
Corps apolaire (hydrophobe) Noyau stérol + chaine acylée ramifiée (CHx)
Cholestérol
Tête polaire (hydrophile) Groupement hydroxyle (OH)
B. Faux. La forme chaise est sa forme la plus stable (la plus favorisée du point de vue thermodynamique.
Généralement, un composé est plus stable sous la conformation chaise.
D. Faux. Les deux premières étapes de sa synthèse sont réversibles. Ces 2 étapes consistent en la
condensation de 3 acétyl-CoA pour donner HMG-CoA.
E. Faux. Les statines sont des composés hypocholestérolémiants (baisse du taux de cholestérol ou
triglycérides dans le sang). Les statines sont un médicament qui bloque l’activité de l’enzyme permettant
de réaliser les 2 premières étapes de la synthèse du cholestérol.
Q57. A propos du cholestérol, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les hormones stéroïdiennes, synthétisées à partir du cholestérol, sont exclusivement des hormones
sexuelles.
B. LDL et HDL sont des lipoprotéines de transport du cholestérol.
C. Les HDL sont anti athérogènes.
D. Le cholestérol suit pour une partie un cycle entérohépatique.
E. Les acides biliaires sont des précurseurs du cholestérol.
A. Faux. Les hormones stéroïdiennes, synthétisées à partir du cholestérol, sont en partie des hormones
sexuelles (testostérone et oestradiol). Cependant les hormones stéroïdienne aldostérone et cortisol,
synthétisées à partir du cholestérol, ne sont pas des hormones sexuelles puisqu’elles sont synthétisées par
la corticosurrénale (rein).
C. Vrai. Les HDL sont le « bon cholestérol ». Athérogène correspond à la formation de plaque de lipides qui
se fixe dans les artères et entraine donc des complications.
D. Vrai. Comme les triglycérides, le cholestérol est véhiculé dans des lipoprotéines (HDL, LDL,
chylomicrons,…) entre l’intestin et le foie (entérohépatique).
E. Faux. Le cholestérol est un précurseur des acides biliaires.

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Q58. A propos des glycérophospholipides, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les glycérophospholipides sont des molécules hydrophobes.
B. Les acides phosphatidiques n’ont pas de tête polaire.
C. Les têtes polaires des phospholipides sont reliées au glycérol par une liaison ester.
D. Un acide gras saturé est toujours en position 1 sur le glycérol.
E. Les glycérophospholipides forment une bicouche cristal-liquide en milieu aqueux.
A. Faux. Les glycérophospholipides sont des molécules amphiphiles.
Partie hydrophobe (apolaire) Acides gras fixé au glycérol
Tête hydrophile (polaire) Phosphate + alcool
B. Faux. les acides phosphatidiques possèdent une tête polaire. Elle est réduite au seul groupement
phosphate. L’acide phosphatidique est le plus simple des glycérophospholipides, qui sont amphiphiles.
D. Vrai. en position 2, l’acide gras peut être saturé ou insaturé.
E. Vrai. Cette bicouche cristal-liquide constitue le modèle membranaire des cellules (bicouche
phospholipidique où les phospholipides sont disposés tête-bêche). Ne pas confondre avec les micelles qui
sont constituées d’une seule couche d’acides gras.
Q59. A propos des sphingolipides, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les sphingomyélines sont synthétisées à partir de céramide et de glycérophosphatidylcholine.
B. Les glycolipides sont synthétisés à partir de sphingosine et d’oses activés.
C. Un céramide est constitué d’une sphingomyéline et d’un acide gras.
D. Les phospholipases A libèrent un acide gras et un lysophospholipide.
E. Les glycérophospholipides peuvent être précurseurs de médiateurs.
Réponses justes : A, D, E.
A. Vrai. Attention : La sphingomyéline est par contre composée d’un céramide lié à une phosphocholine.
B. Faux. Les glycolipides sont synthétisés à partir de céramide (sphingosine + acide gras) et d’oses activés
(UDP-Glu et UDP-Gal).
C. Faux. Un céramide est constitué d’une sphingosine et d’un acide gras. La sphingomyéline est constituée
d’un céramide et d’une phosphocholine.
E. Vrai. Comme les prostaglandines et les leucotriènes (à partir de l’acide arachidonique) pour les
glycérophospholipides. Les sphingolipides (sphingomyéline) peuvent être également précurseurs de
médiateurs avec le céramide.
Q60. A propos de l’organisation du métabolisme, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses:
A. Une voie anabolique permet l’oxydation séquentielle de substrats pour produire l’énergie nécessaire à
la vie cellulaire.
B. L’hélice de Lynen correspond à la dégradation oxydative des acides gras avec perte de 2 carbones et
production d’un acétyl-CoA pour chaque cycle oxydatif.
C. Le cycle des Cori permet au foie d’utiliser les lactates produits par les muscles, pour la néoglucogenèse.
D. Le cerveau utilise les acides gras comme substrat principal pour ses apports énergétiques.
E. L’insuline est l’hormone clé de la mobilisation des réserves énergétiques à distance des repas.
A. Faux. Une voie catabolique permet l’oxydation séquentielle de substrats pour produire l’énergie nécessaire
à la vie cellulaire. Une voie anabolique permet la synthèse de produits en utilisant l’énergie fourni par le
catabolisme.
D. Faux. Le cerveau utilise le glucose comme substrat principal pour ses apports énergétiques.
E. Faux. le glucagon est l’hormone clé de la mobilisation des réserves énergétiques à distance des repas (de
même que l’adrénaline).

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Tél : 03 83 40 70 02
Q61. A propos du métabolisme et du rôle de la vitamine A, dites si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. Il existe deux formes actives intracellulaires de la vitamine A : l’acide rétinoïque et le rétinol qui sont
impliqués respectivement dans l’activité des récepteurs RAR et RXR et dans la transduction de la vision.
B. Le rétinol est stocké dans le foie sous forme estérifiée et il est transporté dans le sang par la « rétinol-
binding protein ».
C. L’acide rétinoïque all-trans est le ligand des récepteurs nucléaires RXR.
D. Les récepteurs nucléaires RXR peuvent former des hétérodimères avec le récepteur nucléaire de la
vitamine D.
E. Les récepteurs nucléaires RXR peuvent former des hétérodimères avec les récepteurs nucléaires RAR.
A. Faux. Il existe deux formes actives intracellulaires de la vitamine A : l’acide rétinoïque et le rétinal qui sont
impliqués respectivement dans l’activité des récepteurs RAR et RXR et dans la transduction de la vision.
C. Faux. L’acide rétinoïque all-trans est le ligand des récepteurs nucléaires RAR. C’est l’acide rétinoïque 11-
cis ou 9-cis qui reconnait les récepteurs RXR.
D. Vrai. Les récepteurs nucléaires RXR peuvent former des hétérodimères avec le récepteur nucléaire de la
RAR, vitamine D (VDR), peroxysomes (PPAR), ou de l’hormone thyroïdienne.
Q62. A propos des réactions de méthylation, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses
:
A. La S-adénosylméthionine est le substrat utilisé pour la méthylation de l’ADN et la méthylation des
histones dans les mécanismes épigénétiques
B. La méthylation des histones se fait sur des résidus cystéinyles
C. La synthèse de la méthionine est réalisée par méthylation de l’homocystéine sur son groupement thiol
D. Le donneur de groupement méthyle nécessaire à la synthèse de méthionine est l’acide folique
E. Le groupement hydroxyméthyle de la sérine est le substrat utilisé dans le cycle des folates pour
synthétiser le groupement méthyle du méthyltétrahydrofolate
A. Vrai. S-adénosylméthionine = SAM.
B. Faux. La méthylation des histones se fait sur des résidus lysine ou arginine.
D. Faux. Le donneur de groupement méthyle nécessaire à la synthèse de méthionine est la
méthylcobalamine (vitamine B12).
E. Vrai. Après transfert du groupement hydroxyméthyle de la sérine (conversion de la sérine en glycine), on
obtient le méthylèneTHF (CH2), puis le méthylTHF (CH3).
Q63. A propos de l’AMPc, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. AMPc signifie « Adénine MonoPhosphate cyclique »
B. L’AMPc possède une liaison ester et deux liaisons osidiques
C. L’AMPc montre un maximum d’absorption des UV à 280 nm
D. L’AMPc est un 2’-désoxyribonucléotide
E. L’AMPc présente 4 cycles dans sa structure
Réponse juste : E.
A. Faux. AMPc signifie « Adénosine -3’,5’-MonoPhosphate cyclique ».
B. Faux. L’AMPc possède deux liaisons esters (cyclique – entre les OH du ribose et le phosphate) et une
liaison osidique (N-glycosidique entre C1’ (ribose) et N9 (adénine)).
C. Faux. l’AMPc montre un maximum d’absorption des UV à 260 nm (comme tous les acides nucléiques).
L’absorbance maximale à 280 nm correspond aux protéines.
D. Faux. l’AMPc est un ribonucléotide (présence d’un ribose (OH en position 2’).
E. Vrai. 2 cycles pour l’adénine, 1 cycle pour le ribose, et 1 cycle pour la liaison phosphodiester (entre les OH
du ribose et le phosphate).

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Q64. A propos de l’AZT ou azidothymidine, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est une base atypique des ARN de transfert (ARNt)
B. C’est une base analogue à la thymine
C. C’est un nucléoside leurre de la 2’-désoxythymidine
D. C’est un nucléotide
E. C’est un antibiotique leurre de la norfloxacine et efficace contre les bactéries présentes dans les urines
Réponse juste : C.
A. Faux. Les bases atypiques des ARNt sont des nucléosides modifiés comme la dihydrouridine, la
pseudoduridine, la ribothymidine, ou l’inosine.
B. Faux. C’est un nucléoside analogue à la 2’-desoxythymidine.
D. Faux. c’est un nucléoside : (desoxy)ribose + base azotée. Mais il n’y a pas de phosphate.
E. Faux. C’est un antiviral (inhibe la réplication virale et plus précisément la transcriptase inverse des
rétrovirus). Il est utilisé notamment dans le cas du VIH. La norfloxacine est un analogue de la 2’-
desoxyguanosine (leurre) utilisé contre les bactéries anaérobies.
Q65. A propos de l’ADN naturel, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est le support de l’hérédité chez les Eucaryotes
B. Il est composé de 2’-désoxyribonucléosides
C. Il est de type hélicoïdal droit
D. Il possède 12 paires de bases par pas d’hélice
E. Il a un diamètre de 2 nanomètres
D. Faux. Il possède environ 10 paires de bases par pas (tour) d’hélice (soit 3,4 nm de longueur). L’ADN de
type Z (enroulement gauche) possède lui 12 paires de bases par pas d’hélice.
Q66. A propos de l’absorption des UV par l’ADN, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Elle est due à la structure cyclique du 2’-désoxyribose
B. Elle est maximale à 260 nm
C. Elle augmente quand on chauffe une solution d’ADN au voisinage de sa température de fusion (T m)
D. Elle présente un pic supplémentaire à 280 nm si des protéines sont présentes
E. Elle dépend de son pourcentage en C+G
A. Faux. Elle est due aux bases aromatiques (possédant des doubles liaisons conjuguées). Les sucres et
phosphates n’absorbent pas les UV.
B. Vrai. Pour les protéines, elle est maximale à 280 nm.
C. Vrai. Elle augmente lors de la dénaturation thermique, dû à la séparation des 2 brins d’acides nucléiques
(db → sb), qui libère les bases azotées et ainsi augmente l’absorbance (hypochromicité). A la température
de fusion (Tm), la solution comporte 50% d’ADN sb et 50% d’ADN db et on voit le point d’inflexion sur la
sigmoïde, correspondant à la fusion de l’ADN.
D. Vrai. Le ratio 260 nm / 280 nm permet de vérifier la pureté d’un échantillon d’ADN (contamination par
protéines).

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Q67. A propos du benzo(α)pyrène, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est une substance polycyclique sans atome d’oxygène à l’état naturel
B. Il n’est pas métabolisé sous forme d’époxyde
C. Il ne peut pas former des adduits à l’ADN sans métabolisation
D. Il est à l’origine de transversions G•C vers T•A
E. Il est à l’origine de transversions G•C vers A•T
A. Vrai. A l’état naturel, le benzo(α)pyrène est un hydrocarbure (atomes de C et H) polycyclique aromatique
(5 cycles), il acquiert des atomes d’oxygène lors de sa métabolisation dans le foie (ajout de fonctions alcool
(OH)).
B. Faux. Il est métabolisé sous forme d’époxyde dans le foie : le diol époxide benzo(α)pyrène. Il est alors
capable de former des adduits avec l’ADN en se fixant sur la guanine.
C. Vrai. Voir l’item B.
E. Faux. Il est à l’origine de transversions G•C vers T•A.
Q68. A propos de l’ARNt, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Il a une structure en feuille de trèfle
B. Il ne présente que des structures hélicoïdales
C. Il possède des bases atypiques comme l’inosine ou la dihydrouridine
D. Il possède en moyenne 20% de nucléotides invariants
E. Il possède toujours une boucle de l’anticodon impliquée dans la traduction du message génétique
A. Vrai. Structure en feuille de trèfle dans un plan (structure secondaire). Structure en « L inversé » en 3
dimensions (structure tertiaire).
B. Faux. Il présente des structures hélicoïdales de type tige, mais également des boucles (à l’extrémité des
tiges).
C. Faux. Il possède des nucléosides atypiques comme l’inosine ou la dihydrouridine.
D. Faux. Il possède en moyenne 20% de nucléotides modifiés. Il possède en moyenne 15 nucléotides
invariants. On pourrait également répondre VRAI car sur 76 nucléotides, 15 nucléotides sont invariants,
soit 20 %.

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Q69. Considérons le fragment d’ADN sens : 5’ AGG CC(T) TTC CGG GAT AGT CCA GGA 3’ codant un
polypeptide de 8 acides aminés. Répondez par vrai ou faux aux items suivants (voir informations utiles
dans l’annexe 2) :
A. Ce fragment d’ADN code le polypeptide suivant : Arg-Pro-Phe-Arg-Asp-Ser-Pro-Gly
B. L’ARNm (ARN messager) synthétisé possède la séquence suivante : 5’ UCC UGG ACU AUC CCG
GAA AGG CCU 3’
C. L’amorce 5’ TGGACT 3’ s’hybride sur cet ADN
D. L’ARNt (ARN de transfert) possédant l’anticodon 5’ GAA 3’ se fixe sur l’ARN messager correspondant
à ce fragment d’ADN
E. Si une adénine était insérée entre le nucléotide souligné et celui entre parenthèses, le polypeptide
obtenu aurait la séquence suivante : Arg-Pro-Phe-Pro-Gly-Ser-Ser-Arg
A. Vrai. Le brin sens donné ici correspond au brin codant. L’ARNm est transcrit à partir du brin anti sens, qui
est le complémentaire du brin sens. Ainsi l’ARNm possède la même séquence que ce brin sens après avoir
remplacé les “T” par des “U”. Le ribosome « lira » donc cette séquence de codons dans le sens donné. On
associe donc chaque codon donné à un acide amine en appliquant le code génétique.
AGG CC(T) TTC CGG GAT AGT CCA GGA
Arg Pro Phe Arg Asp Ser Pro Gly
B. Faux. Le brin sens donné ici correspond au brin codant. L’ARNm est transcrit à partir du brin anti sens, qui
est le complémentaire du brin sens. Ainsi l’ARNm possède la même séquence que ce brin sens après avoir
remplacé les “T” par des “U”. l’ARNm (ARN messager) synthétisé possède donc la séquence suivante :
5’ AGG CCU UUC CGG GAU AGU CCA GGA 3’
C. Vrai. L’amorce s’hydride sur une séquence qui lui est complémentaire et antiparrallèle. Il faut donc trouver
la séquence de cette amorce en séquence complémentaire et antiparallèle : 3’-ACCTGA-5’ (ou 5’-
AGTCCA-3’). On observe bien cette séquence dans le fragment d’ADN :
5’ AGG CC(T) TTC CGG GAT AGT CCA GGA 3’ ADN
3’ TCA GGT 5’ Amorce
D. Vrai. L’anticodon 5’ GAA 3’ doit trouver une séquence complémentaire dans l’ARNm sur le brin orienté en
sens inverse (sens antiparrallèle). Il faut donc « convertir » la séquence de cet anticodon en séquence
complémentaire (5’-CTT-3’) puis le « retourner » (sens inverse) dans le sens antiparallèle 3’-5’ (3’-TTC-5’)
pour pouvoir identifier directement la séquence sur l’ARNm (qui possède la même séquence que le
fragment d’ADN). De plus, il faut que cette séquence anticodon correspondent bien à la séquence d’un
codon entier, c’est-à-dire que la séquence de l’anticodon proposée ne soit pas « à cheval » entre 2 codons.
Ici tout est vérifié, on retrouve bien cette séquence 5’-TTC-3’ :
5’ AGG CC(T) TTC CGG GAT AGT CCA GGA 3’ ARNm
3’ AAG 5’ ARNt
E. Faux. En insérant cette adénine (A), la séquence devient : 5’ AGG CCA (T)TT CCG GGA TAG TCC AGG
A 3’. De la même manière que dans l’item A, on obtiendrait la séquence suivante :
AGG CCA (T)TT CCG GGA TAG TCC AGG
Arg Pro Phe Pro Gly STOP X X
Avec l’insertion de A (assimilable à une mutation ponctuelle par insertion), on forme un nouveau codon
STOP, provoquant l’apparition d’une protéine tronquée.

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Q70. Après SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate - Polyacrylamide Gel Electrophoresis), un Western Blot
est réalisé avec un anticorps dirigé contre une protéine extraite d’organes différents. La membrane de
nylon obtenue est représentée ci-dessous :

A. Les profils observés peuvent être dus à l’absence de polyadénylation dans certains tissus
B. Les profils observés peuvent être dus à la dégénérescence du code génétique
C. Les profils observés peuvent être dus à un épissage alternatif du transcrit primaire
D. Les profils observés indiquent que la protéine recherchée est constituée de deux sous-unités
E. Au cours de la séparation SDS-PAGE, les produits migrent du pôle négatif vers le pôle positif
Vu que la protéine ne migre pas au même endroit en fonction des organes, cela signifie qu’elle a une taille
différente selon les organes. Il faut donc chercher des hypothèses pouvant expliquer le fait que l’ARNm n’a pas
été traduit de la même manière.
A. Faux. La polyadénylation concerne les transcrits ARNm (maturation en 3’). Les protéines sont traduites à
partir de cet ARNm mais la traduction s’arrête avant la queue polyA (arrêt au codon stop). Les différences
de taille ne peuvent donc pas être expliquées par une absence / présence de polyadénylation dans
certains tissus.
B. Faux. La dégénérescence du code génétique associe des acides aminés identiques à des codons
différents. Elle produit donc des protéines identiques en taille pour des ARNm potentiellement
différents.
C. Vrai. L’épissage alternatif permet de sélectionner certains exons dans un ARNm (les inclure ou les exclure).
Plusieurs ARNm de taille différente (dû à l’incorporation différente de certains exons) peuvent donc être
générés à partir d’un même gène. Ainsi, plusieurs protéines de taille différente peuvent être générées à
partir de cet ensemble d’ARNm, ce qui correspond aux profils observés où chaque tissu synthétise, à partir
du même gène, une version (isoformes) de la même protéine (détectées par le même anticorps).
D. Faux. Le SDS-PAGE peut séparer les sous-unités d’une protéine (reliées par des liaisons faibles).
Cependant, soit les sous unités sont identiques, auquel cas elles migrent au même niveau et on ne distingue
donc qu’une bande sur le gel, ce qui ne nous permet pas de conclure. Soit les sous-unités sont différentes
et ne migreront pas au même endroit sur le gel, mais une seule des deux sous unités pourra être
détectée en western blot car l’anticorps est spécifique d’une séquence d’AA. On ne pourra donc pas
voir les deux unités d’une protéine en western blot. Lorsqu’on observe 2 bandes pour le même tissu, cela
correspond à 2 versions (isoformes) de la même protéine. Ces isoformes peuvent être issus de l’épissage
alternatif.
(voir item C.).
E. Vrai. Le SDS déplie la conformation des protéines et surtout se fixe partout sur les protéines en les
chargeant négativement. Les protéines chargées négativement migrent donc vers le pôle positif au cours
de l’électrophorèse SDS-PAGE.

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Q71. L’expression du gène de l’apolipoprotéine B (ApoB) est modifiée par un phénomène d’ARN editing
qui désamine une cytosine : L’apoB100 est produite dans le foie et l’apoB48 dans l’intestin. Répondez
A. La désamination de la cytosine donne une base qui possède un groupement méthyle
B. L’ApoB100 et L’ApoB48 ont le même gène
C. L’ARN messager de l’ApoB100 a une taille plus grande que l’ARN messager de l’ApoB48
D. Les ADN complémentaires (ADNc) de l’ApoB100 et de l’ApoB48 ont la même séquence nucléotidique
E. Il est possible de détecter l’ApoB48 dans l’intestin en réalisant un Western Blot avec un anticorps
reconnaissant l’extrémité N-terminale de l’ApoB100
A. Faux. La désamination de la cytosine donne l’uracile qui ne possède pas de groupement méthyle. La
base azotée possédant un groupement méthyl est la thymine (T). La conversion de C en U provoque
l’apparition d’un codon STOP, entrainant la formation d’une protéine ApoB48 de plus petite taille (48% de
la taille de ApoB100).
B. Vrai. Le gène est le même pour ApoB100 et ApoB48, et donc le même dans le foie et l’intestin
respectivement (pas de mutation dans le gène). La différence est la séquence nucléotidique de l’ARNm dû
à l’editing (C→U pour ApoB48 intestinal).
C. Faux. L’ARN messager de l’ApoB100 a la même taille que l’ARN messager de l’ApoB48 (même gène),
mais l’ARNm intestinal (ApoB48) subit l’editing (C→U) et donc une modification de sa séquence (apparition
d’un codon STOP).
D. Faux. Les ADN complémentaires (ADNc) de l’ApoB100 et de l’ApoB48 ont une séquence nucléotidique
différente. L’ADNc provient de l’ARNm et possède une séquence complémentaire à l’ARNm (reflet de la
séquence de l’ARNm). Or, les 2 ARNm ne possèdent pas la même séquence, ils diffèrent d’un nucléotide
(editing C→U pour ApoB48 intestinal). Ainsi les ADNc possèderont également cette différence de séquence
d’un nucléotide.
E. Vrai. L’extrémité N-terminale des deux protéines étant identique, la séquence de reconnaissance de
l’anticorps sera toujours présente et donc un Western Blot sera possible pour détecter ApoB48 ou ApoB100.
Cependant, la protéine ApoB48 étant plus courte (dû à l’apparition d’un codon STOP par editing de
l’ARNm), il manque toute la partie C-terminale (de 2153 à 4536, soit 48% de ApoB100), qui ne pourrait
alors pas être détectée par un anticorps reconnaissant l’extrémité C-ter.

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Q72. Un gène comporte 3 exons et 2 introns et code une protéine composée de 155 acides aminés. Le
premier exon contient une région 5’ UTR de 67 pb et code 31 acides aminés. Le premier intron
commence immédiatement après le codon de l’acide aminé 31 et a une taille de 376 pb. Le deuxième
intron commence immédiatement après le codon qui code le dernier acide aminé de l’exon 2 et a une
taille de 411 pb. Le dernier exon contient une région 3’UTR de 73 pb et code 53 acides aminés (pb =
paires de bases, UTR = Untranslated Region).
A. L’exon 2 a une taille égale à 213 pb
B. La taille totale du gène est égale à 1252 pb (sans compter les régions régulatrices distales éventuelles)
C. La taille du transcrit primaire est égale à 1392 bases (sans compter la coiffe et la queue polyA)
D. La taille de l’ARN messager est égale à 605 bases (sans compter la coiffe et la queue polyA)
E. La région codante contient 538 nucléotides
A. Vrai. Sachant que la séquence de la protéine correspond uniquement aux acides aminés traduits à partir
des exons (on exclue les UTR et les introns de l’ARNm – appelée séquence codante). La protéine comprend
155 AA, ce qui correspond à une taille de séquence codante nucléotidique de 155 * 3 = 465 pb. On sait
que l’exon 1 correspond à 31 AA (soit 31 * 3 = 93 pb) et l’exon 2 53 AA (soit 53 * 3 = 159 pb). Par déduction
la taille de l’exon 2 est donc : 465 - 93 - 159 = 213 pb. Une autre technique consiste en : sachant que la
taille totale de la protéine est de 155 aa et que l’exon 1 possède 31 aa et l’exon 3 53 aa, on en déduite que
l’exon 2 possède 71 aa (155 – 31 – 53 = 71), soit 213 pb (71 * 3 = 213).
B. Faux. Le gène correspond à l’ensemble des exons et des introns, sans oublier les UTR.
Ainsi, si l’on somme tout ca :
5’-UTR Exon 1 Intron 1 Exon 2 Intron 2 Exon 3 3’-UTR TOTAL
67 pb 93 pb 376 pb 213 pb 411 pb 159 pb 73 pb 1392 pb
La taille de 1252 pb proposé dans l’item avait oublié les 5’-UTR et 3’-UTR.
C. Vrai. Sans compter la coiffe et la queue polyA, le transcrit primaire et le gène ont la même taille, soit 1392
b. Attention tout de même, on ne tient pas compte ici du promoteur du gène, on considère le gène comme
étant la partie transcrite.
D. Vrai. Sans compter la coiffe et la queue polyA, l’ARN messager comporte les exons et les UTR, mais pas
les introns (épissés) :
5’-UTR Exon 1 Exon 2 Exon 3 3’-UTR TOTAL
67 b 93 b 213 b 159 b 73 b 605 b
E. Faux. la région codante contient 465 nucléotides. La région codante correspond uniquement aux exons,
sans les UTR et les introns. Cela correspond à la séquence qui est traduite et qui donne le nombre d’acides
aminés codant pour la protéine. De plus, dans l’item A, nous avons dit que la séquence codante avait une
taille de 465 b.
Exon 1 Exon 2 Exon 3 TOTAL
93 b 213 b 159 b 465 b

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Q73. A propos de la traduction, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. La toxine diphtérique bloque le facteur d’élongation EF-2 en utilisant l’ATP comme cofacteur
B. Le chloramphénicol est un antibiotique qui bloque la formation de la liaison peptidique chez les
procaryotes
C. Des ARNt différents peuvent se fixer sur la même aminoacyl-ARNt-synthétase
D. La phosphorylation du facteur eIF2 lors du stress du réticulum endoplasmique active la traduction en
accélérant l’échange GDP/GTP
E. Le nombre minimal d’ARNt nécessaires pour se fixer à tous les codons qui codent la sérine (UCU, UCC,
UCA, UCG, AGU, AGC) est égal à quatre
A. Faux. La toxine diphtérique bloque le facteur d’élongation EF-2 en utilisant le NAD+ comme cofacteur. La
toxine coupe le NAD+ et ajoute la partie ADP + 2 riboses (appartenant au NAD+) sur EF-2, ce qui provoque
son ADP-ribosylation et donc son inactivation.
C. Vrai. ll y a une aminoacyl-ARNt-synthétase pour chaque acide aminé. Or chaque acide aminé peut être
traduit par plusieurs codons / anticodons et donc par plusieurs ARNt, où chaque ARNt aura été lié à un
acide aminé spécifique par une aminoacyl-ARNt-synthétase spécifique de l’acide aminé.
D. Faux. La phosphorylation du facteur eIF2 lors du stress du réticulum endoplasmique bloque la traduction
en abolissant l’échange GDP/GTP.
E. Faux. Le nombre minimal d’ARNt nécessaires pour se fixer à tous les codons qui codent la sérine (UCU,
UCC, UCA, UCG, AGU, AGC) est égal à 3. En effet, grâce à l’appariement Wobble (appariement 1 er nt de
l’anticodon avec le 3ème nt du codon), il est possible de former des appariements non-conventionnels avec
le nucléotide en position 3 du codon intervenant dans l’appariement codon / anticodon. Ainsi, les deux
premiers nucléotides du codon déterminent déjà 2 ARNt différents car on rencontre 2 séquences
différentes : UCN (1 ARNt) et AGN (1 ARNt). Pour la séquence UCN, il est possible de rencontrer les 4
nucléotides en position N3 du codon. Cependant, via l’appariement Wobble, seulement 2 ARNt sont
nécessaires, puisque A et G peuvent s’apparier au U, et U et C au G. Ainsi, 2 ARNt différents sont
nécessaires pour la séquence UCN. Pour la séquence AGN, il est possible de rencontrer 2 nucléotides
différents (U et C) en position N3 du codon. Or, via l’appariement Wobble, seulement 1 ARNt est nécessaire,
puisque U et C peuvent s’apparier avec G. Ainsi 1 seul ARNt est nécessaire pour la séquence AGN. Au
final, 3 ARNt minimum (2 pour UCN et 1 pour AGN) sont nécessaires pour reconnaitre les 6 codons codant
pour la sérine.
Q74. Concernant la traduction, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La synthèse de polypeptide se fait dans le sens COOH → NH2
B. Les acides aminés du polypeptide synthétisé sont apportés par les ARNt
C. Sur l’ARNm, le ribosome avance de 3 nucléotides dans le sens 3’ → 5’
D. La traduction se termine lorsque le ribosome rencontre l’un des trois codons suivants : UAA, UAG, UGA
E. Les ribosomes ont pour fonction la synthèse de l’ARNm
A. Faux. La synthèse de polypeptide se fait dans le sens NH2 → COOH.
C. Faux. Sur l’ARNm, le ribosome avance de 3 nucléotides (codon) dans le sens 5’ → 3’.
D. Vrai. Les codons UAA, UAG, UGA sont les 3 codons stop possiblement rencontrés
E. Faux. Les ribosomes ont pour fonction la traduction de l’ARNm et donc la synthèse d’un polypeptide.

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Q75. Un ARN messager synthétisé par l’ARN polymérase II, dont le gène est activé par un récepteur
nucléaire contient :
A. La boîte TATA reconnue par le facteur TBP (TATA binding protein).
B. Le motif 5’ RGGTCA 3’ est reconnu par le récepteur nucléaire (R = G ou A).
C. Une 7-méthylguanine à l’extrémité 5’.
D. Une séquence riche en GU (Guanine Uracile) et U (Uracile) reconnue par le facteur Cstf (Cleavage
stimulation factor I).
E. Le signal de polyadénylation AAUAAA.
A. Faux. La boite TATA appartient à l’ADN (pas à l’ARNm). C’est un élément CIS localisé en amont de la
séquence codante ou du site d’initiation de la transcription (+1), à proximité du promoteur. Cette boîte TATA
permet d’activer la transcription du gène codé par l’ADN.
B. Faux. Le motif 5’ RGGTCA 3’ appartient à l’ADN (pas à l’ARNm). C’est un élément CIS localisé en amont
de la séquence codante ou du site d’initiation de la transcription (+1), à proximité du promoteur. Les
récepteurs nucléaires (R = G ou A) se fixent sur l’ADN pour activer la transcription du gène codé par l’ADN.
C. Vrai. Phénomène de capping (pose d’une coiffe à l’extrémité 5’).
D. Faux. La séquence riche en GU (Guanine Uracile) et U (Uracile) reconnue par le facteur Cstf (Cleavage
stimulation factor I) est présente seulement dans le pré-ARNm. Le facteur Cstf reconnait la séquence
riche en GU ou U localisée sur l’ARNm et intervient dans le clivage du pré-ARNm (signal CA) afin de
synthétiser finalement la queue polyA au niveau de la nouvelle extrémité produite par le clivage.
E. Vrai. Car le signal de polyadénylation est avant la queue poly-A appartenant aussi à l’ARNm.
Q76. A propos des ARN ribosomaux, répondez par vrai ou faux aux items suivants :
A. Leurs gènes sont transcrits par les ARN polymérases II et III.
B. Ils dérivent de quatre transcrits primaires codés par des gènes regroupés en « clusters ».
C. Les gènes ribosomaux et les transcrits primaires ribosomaux ont la même taille.
D. Les ARN ribosomaux matures ne sont pas polyadénylés.
E. Dans un extrait d’ARN total, les ARN ribosomaux ont une concentration plus élevée que les ARN
messagers.
A. Faux. Leurs gènes sont transcrits par les ARN polymérases I et III.
B. Faux. Ils dérivent de deux transcrits primaires codés par des gènes regroupés en « clusters » : ARN 5S
et 45S.
C. Faux. Les gènes ribosomaux sont beaucoup plus grands que les transcrits primaires ribosomaux. Ceci
est dû aux nombreux clivages des précurseurs des ARNr qui éliminent des fragments entiers d’ARN pour
former les ARNr matures.
D. Vrai. Les ARN polyadénylés sont exclusivement ceux transcrits par l’ARN polymérase II.
E. Vrai. Les ARNr sont les ARN les plus nombreux parmi tous les ARN.

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Q77. A propos de la compaction chromatinienne, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses
A. Il existe 46 chromosomes dont 22 paires d’autosomes, 1 paire de gonosomes, dans les cellules
diploïdes, chez l’homme. Le chromosome 21 est le plus petit et le chromosome 1 est le plus grand.
B. L’hétérochromatine représente 96 % du génome, elle correspond à sa partie fonctionnelle et, de ce fait,
elle subit des modifications de l’état de condensation au cours du cycle cellulaire.
C. L’ADN est compacté environ 10 000 fois en s’enroulant autour de l’histone H1.
D. La phosphorylation des histones H3 et H4 est l’évènement déterminant du déclenchement de la mitose
et de la déstructuration des solénoïdes.
E. La méthylation de l’histone H1 diminue son interaction avec l’ADN.
Réponse juste : A.
B. Faux. L’euchromatine représente environ 96 % du génome (majoritaire), elle correspond à sa partie
fonctionnelle et, de ce fait, elle subit des modifications de l’état de condensation au cours du cycle cellulaire.
C. Faux. L’ADN est compacté environ 10 000 fois en s’enroulant autour des nucléosomes
D. Faux. La phosphorylation des histones H1 (régulation) est l’évènement déterminant du déclenchement de
la mitose et de la déstructuration des solénoïdes. Les histones H3 et H4, impliquées dans la mobilisation
et la stabilisation des nucléosomes, sont régulés par acétylation et méthylation.
E. Faux. La phosphorylation de l’histone H1 diminue son interaction avec l’ADN. Cela permet ainsi de
dissocier les nucléosomes et les solénoïdes.
Q78. A propos des mécanismes d’évolution des gènes et de la variabilité du génome, dites si les
A. La recombinaison intergénique correspond à l’intégration dans un autre gène d’un ou de plusieurs
exons par une rétrotransposition mettant en jeu des séquences LINE.
B. La génomique comparative montre que l’acquisition du langage chez l’homme met en jeu la levée de
l’activité répressive exercée par le gène FOXP2.
C. Les polymorphismes génétiques sont par définition des prédicteurs génétiques de risque d’une maladie.
D. Les fréquences des polymorphismes génétiques diffèrent peu dans les différentes populations ou
groupes de populations humaines.
E. L’un des polymorphismes génétiques du gène APOE est prédicteur des formes sporadiques de la
maladie d’Alzheimer.
B. Vrai. Chez le chimpanzé, le gène FOXP2 possède une activité répressive sur la coordination de 3 autres
gènes, ce qui entraine un langage moins sophistiqué. Par contre, chez l’homme, le gène FOXP 2 est muté
(2 substitutions), ce qui entraine une perte de fonction et donc la levée de l’inhibition de la coordination avec
les 3 autres gènes et finalement permet un langage plus sophistiqué.
D. Faux. Les fréquences des polymorphismes génétiques diffèrent de manière relativement importante (>
1%) dans les différentes populations ou groupes de populations humaines. Un allèle mineur dans un pays
peut être majeur ailleurs (ex : transcobalamine majeure chez les chinois et mineure chez les Européens).
E. Vrai. Si l’on possède l’allèle epsilon de type 4 pour le gène APOE, on a 8 fois plus de risques d’avoir la
maladie d’Alzheimer.

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Q79. A propos de la réparation de l’ADN, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. La réplication de l’ADN comporte une étape de correction de ses propres erreurs (autocorrection).
B. L’ADN polymérase alpha possède une activité nucléasique qui lui permet de réparer ses propres
erreurs.
C. Le recrutement de l’ADN polymérase delta/epsilon sur l’ADN met en jeu une protéine appelée PCNA
(proliferatorcellnuclearantigen).
D. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu le recrutement de la protéine TFIIH sur le brin
lésé pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase alpha.
E. Le système de réparation « MismatchRepair » répare l’ADN sur une longueur qui peut atteindre 7 paires
de base. Il met en jeu l’ADN polymérase gamma.
A. Vrai. Ce phénomène est appelé « proof reading ».
B. Faux. L’ADN polymérase alpha ne possède pas d’activité nucléasique qui lui permet de réparer ses
propres erreurs. Elle ne peut donc pas couper l’ADN et faire des réparations. Par contre, elle possède
l’activité primase pour générer les amorces de réplication.
D. Faux. Le système NER (Nucleotide Excision Repair) met en jeu le recrutement de la protéine TFIIH sur le
brin lésé pour réaliser la réparation par l’ADN polymérase delta/epsilon.
E. Faux. Le système de réparation « MismatchRepair » (MMR) répare l’ADN sur une longueur qui peut
atteindre 16 paires de base. Il met en jeu l’ADN polymérase delta/epsilon (et son intermédiaire de
recrutement PCNA).
Q80. A propos de la biogenèse mitochondriale, des mécanismes de régulation de la chaîne respiratoire

et du génome mitochondrial, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le complexe 4 produit des espèces réactives de l’oxygène (ROS) qui régulent l’activité des complexes
1 et 3 et sont également métabolisées par une superoxyde dismutase dont le groupement prosthétique
est le cuivre.
B. Le code génétique de la mitochondrie n’est pas le même que celui du génome nucléaire et comporte
deux codons stops.
C. Les récepteurs nucléaires PPAR alpha, NRF et PRC régulent l’expression des gènes de la chaîne
respiratoire et de la bêta-oxydation.
D. L’ataxie de Friedreich est produite par une mutation sur le gène de la ferrokélatase. Elle associe une
neuropathie à une porphyrie érythropoïétique.
E. Le génome mitochondrial code 13 sous-unités protéiques de la chaîne respiratoire dont les mutations
produisent des manifestations musculaires, neurologiques et métaboliques (MELAS, myopathie,
encéphalopathie, acidose lactique).
A. Faux. Les complexes 1 et 3 produisent des espèces réactives de l’oxygène (ROS) qui régulent l’activité
(inhibition) du complexe 4 et sont également métabolisées par une superoxyde dismutase dont le
groupement prosthétique est le manganèse.
B. Vrai. Code génétique divergent : le codon UGA, qui est normalement un codon STOP dans le code
génétique du génome nucléaire, code le Tryptophane dans la mitochondrie.
D. Faux. L’ataxie de Friedreich est produite par une mutation sur le gène de la frataxine. Elle associe une
neuropathie à une cardiomyopathie et des manifestations ataxiques (faiblesse musculaire). Dans le cas
de la porphyrie érythropoïétique, on observe une mutation sur le gène de la ferrochélatase, provoquant des
maladies sévères qui affecte l’érythropoïèse (hème anormalement synthétisé par l’absence d’incorporation
de fer).

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VI. AC de 2015-2016
Q31. A propos des acides aminés, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. La méthionine est un acide aminé accepteur de groupement méthyle
B. La phénylalanine est un acide aminé aromatique
C. Les acides aminés se colorent en violet avec la ninhydrine
D. La lysine est un acide aminé acide
E. La tyrosine est un acide aminé précurseur de l'histamine
Réponse juste : B.
A. Faux. La S-Adénosyl-Méthionine (SAM) est le principal donneur de groupement méthyle dans la cellule.
C. Faux. La majorité des acides aminés se colorent en violet avec la ninhydrine (pic absorption : 570 nm),
mais il y a 2 exceptions : la proline et l’hydroxy-proline qui se colorent en jaune (pic absorption : 440
nm).
D. Faux. La lysine est un acide aminé basique (tout comme l’arginine et l’histidine).
E. Faux. L’histidine est un acide aminé précurseur de l’histamine.
Q32. A propos de la titration de l'histidine représentée dans la courbe ci-dessous, dites si les
A. À un pH supérieur à 1,82, les groupements ionisables sont protonés

B. Le pK de 1,82 correspond à la dissociation du groupement COOH
C. À des valeurs de pH entre 6,00 et 9,17, l'histidine a une charge négative
D. Le point isoélectrique de l'histidine est égal à 6,5
E. À pH inférieur au pHi, l'histidine possède une charge positive
A. Faux. A un pH inférieur à 1,82, les groupements ionisables sont protonés (3 groupements : COOH(α),
NH3+(α), NH+(R).
C. Faux. A des valeurs de pH entre 6,00 et 9,17, l'histidine a une charge nulle (forme zwitterion avec 3
groupements : COO-(α), NH3+(α), NH(R)).
D. Faux. Le point isoélectrique de l'histidine est égal à 7,6.
Pour calculer le point isoélectrique (pHi) d’un acide aminé, il faut faire la moyenne des deux valeurs de pKa
bordant le zwitterion, ou appliquer la formule de calcul en fonction de la nature de l’acide aminé. Ici,
l’histidine étant un acide aminé basique :
pHi = (pKaR + pKa2) / 2 = (6 + 9.17) / 2 = 7,6
E. Vrai.
pH < pHi Acide aminé sous forme cationique (+)
pH = pHi Acide aminé sous forme zwitterionique (0)
pH > pHi Acide aminé sous forme anionique (-)

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Q33. A propos des ponts disulfures, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les ponts disulfures se forment à partir de deux molécules de cystine
B. La formation des ponts disulfures est une réaction d’oxydation
C. Les ponts disulfures inter-chaine relient deux chaines peptidiques entre elles
D. L’insuline ne possède pas de pont disulfure intra-chaine
E. Le β-mercaptoéthanol est un agent réducteur des ponts disulfures
A. Faux. Les ponts disulfures se forment à partir de deux molécules de cystéine. La cystine est un acide
aminé composé de deux unités cystéine liées par un pont disulfure.
D. Faux. L’insuline ne possède pas un pont disulfure intra-chaine (et 2 ponts disulfure inter-chaine).
Q34. A propos de la dialyse, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses :
A. La dialyse est basée sur les principes régissant la diffusion à travers une membrane perméable ou semi-
perméable
B. Le déplacement net des molécules se fait du côté le plus concentré vers le côté le moins concentré
C. C’est une façon de conserver les sels et les petites molécules d’une solution protéique
D. Les molécules de petite taille sont diffusibles et traversent la membrane selon le gradient de
concentration
E. Seules passent les molécules avec un diamètre supérieur aux pores
B. Vrai. A condition que le diamètre de ces molécules soit inférieur au diamètre des pores.
C. Faux. C’est une façon de séparer les sels et les petites molécules des molécules protéiques plus
volumineuses.
E. Faux. Seules passent les molécules avec un diamètre inférieur aux pores.
Q35. A propos des méthodes de séparation des protéines, dites si les affirmations suivantes sont vraies
ou fausses :
A. Le western Blot permet de détecter la présence d’une protéine précise dans un mélange de protéines
et de déterminer sa charge
B. La chromatographie par filtration sur gel ou gel d’exclusion sépare les protéines en fonction de leur taille
C. La chromatographie par échange d’ions permet de séparer les protéines en fonction de leur masse
D. La chromatographie d’affinité permet de séparer les protéines en fonction de leur affinité de fixation à
un ligand
E. L’isoélectrofocalisation permet de séparer les protéines en fonction de leur point isoélectrique
A. Faux. Le western Blot permet de détecter la présence d’une protéine précise dans un mélange de protéines
et de déterminer sa charge et de déterminer sa taille.
B. Vrai. Attention : les petites protéines se déplacent plus lentement dans les billes et sortent donc dans les
dernières fractions, alors que les grosses protéines se déplacent plus rapidement dans les billes et sortent
donc dans les premières fractions (en quelque sorte c’est l’inverse de l’électrophorèse en condition
dénaturante).
C. Faux. La chromatographie par échange d’ions permet de séparer les protéines en fonction de leur charge.
Pour séparer des protéines en fonction de leur masse / poids, on réalise une électrophorèse en condition
dénaturante.

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Q36. A propos des caractéristiques des enzymes, dites si les affirmations suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Un catalyseur augmente l’énergie d’activation d’une réaction chimique, ce qui permet d’augmenter la
vitesse de la réaction
B. L’hémoglobine glyquée ou HbA1C est issue de la réaction de Maillard de glycation des protéines
C. Selon la nomenclature internationale, la TGP (Transaminase Glutamique Pyruvique) appartient à la
classe des transférases
D. Certaines enzymes sont synthétisées par des cellules et organes spécifiques, comme la trypsine de la
muqueuse gastrique, adaptée au pH acide du suc gastrique.
E. Un cofacteur est un corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction enzymatique pour,
par exemple, transporter un substrat
A. Faux. Un catalyseur abaisse l’énergie d’activation d’une réaction chimique, ce qui permet d’augmenter
la vitesse de la réaction.
B. Vrai. Lors d’un excès de glucose, la glycation des protéines (fixation de glucose) est une réaction spontanée
appelé réaction de Maillard.
D. Faux. Certaines enzymes sont synthétisées par des cellules et organes spécifiques, comme la pepsine de
la muqueuse gastrique, adaptée au pH acide du suc gastrique (pH = 1). La trypsine est une peptidase du
suc pancréatique (et donc plutôt au niveau de l’intestin que de l’estomac.
A. L’action hypoglycémiante de l’insuline résulte d’une activation des phosphatases dans les muscles, ce
qui entraîne l’augmentation de la glycogénogenèse et la diminution de la glycogénolyse
B. Les enzymes inductibles sont synthétisées en toutes circonstances dans la cellule
C. Le site estérasique du site actif de l’acétylcholine estérase contient un résidu lysine pouvant former des
liaisons stables et définitives avec les organophosphates
D. Le modèle « serrure-clé » de Fisher tient compte des modifications conformationnelles permettant
l’association enzyme/substrat
E. Dans le site actif d’une enzyme, le site catalytique contient les acides aminés responsables de la
réaction catalysée.
B. Faux. Les enzymes constitutives sont synthétisées en toutes circonstances dans la cellule. Les enzymes
inductibles sont synthétisées sous l’influence de différents facteurs dans la cellule tels que la présence
d’un inducteur ou la réalisation d’une modification post-traductionnelle (sinon présentes à l’état de trace).
C. Faux. Le site estérasique du site actif de l’acétylcholine estérase contient un résidu sérine pouvant former
des liaisons stables et définitives avec les organophosphates (inhibiteurs de l’enzyme). Par contre, un
résidu Lysine est présent dans le site actif de l’HMG CoA Réductase.
D. Faux. Le modèle « ajustement induit » de Koshland tient compte des modifications conformationnelles
permettant l’association enzyme/substrat. Le modèle « serrure-clé » de Fisher tient compte d’une très forte
complémentarité des structures permettant l’association enzyme/substrat.

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Q38. A propos de la cinétique michaélienne et des effecteurs de la réaction enzymatique, dites si les
A. Selon l’équation de Michaelis-Menten, pour des concentrations élevées en substrat, la vitesse de
réaction est directement proportionnelle à la concentration en substrat
B. Plus le Km augmente, plus grande sera l’affinité d’une enzyme pour son substrat
C. Application de l’équation de Michaelis-Menten en biologie : pour le dosage de substrats par voie
enzymatique, on se place dans la zone de la courbe correspondant aux faibles concentrations en
substrat
D. Lors d’une inhibition non compétitive, le Km n’est pas modifié et la Vmax est augmentée
E. Les sels de lithium, utilisés dans le traitement des troubles bipolaires, sont des inhibiteurs incompétitifs
de l’inositol phosphatase
A. Faux. Selon l’équation de Michaelis-Menten, pour des concentrations faibles en substrat (inférieur au Km),
la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration en substrat.
Selon l’équation de Michaelis-Menten, pour des concentrations élevées en substrat (supérieur au Km), la
vitesse de réaction est indépendante de la concentration en substrat.
B. Faux. Plus le Km augmente, plus faible sera l’affinité d’une enzyme pour son substrat. Plus le Km diminue,
plus grande sera l’affinité d’une enzyme pour son substrat.
D. Faux. Lors d’une inhibition non compétitive, le Km n’est pas modifié (affinité identique) et la Vmax est
diminuée.
ou fausses :
A. L’acétazolamide, utilisé dans la prise en charge des hypertonies oculaires, est un inhibiteur non
compétitif de l’anhydrase carbonique
B. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique réversible des cyclo-oxygénases
C. Dans l’inhibition incompétitive, Km et Vmax sont tous deux affectés par la présence de l’inhibiteur
D. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraîne sa
désensibilisation et l’activité enzymatique n’est alors plus maintenue
E. La fixation du CTP sur les sous-unités régulatrices de l’aspartate transcarbamoylase permet l’activation
de cette enzyme allostérique
B. Faux. L’aspirine est un inhibiteur enzymatique irréversible des cyclo-oxygénases (tout comme les AINS :
Anti-Inflammatoire Non Stéroïdien).
C. Vrai. Lors d’une inhibition incompétitive, le Km et la Vmax sont diminués.
D. Faux. Le traitement d’une enzyme allostérique par des agents physiques ou chimiques entraîne sa
désensibilisation mais l’activité enzymatique est alors maintenue. Seul le site allostérique est détruit,
conduisant à la perte du phénomène de coopérativité.
E. Faux. La fixation du CTP sur les sous-unités régulatrices de l’aspartate transcarbamoylase (ATCase)
permet l’inhibition de cette enzyme allostérique (diminution de l’affinité de l’ATCase pour le substrat). Par
contre, la fixation de l’ATP sur les sous-unités régulatrices de l’ATCase permet son activation.

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Q40. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : Concernant la comparaison alpha-
amylose et amylopectine :
A. L’alpha-amylose a une structure ramifiée
B. L’amylopectine a une structure exclusivement linéaire
C. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en rouge par le test au Lugol
D. Ces deux molécules possèdent le même nombre d'extrémités non réductrices
E. Les embranchements dans l’amylopectine se font par des liaisons osidiques alpha (1-6)
Réponse juste : E.
A. Faux. L’alpha-amylose a une structure non ramifiée (hélicoïdale).
B. Faux. L’amylopectine a une structure ramifiée (arborescente).
C. Faux. Une préparation pure en alpha-amylose se colore en bleu par le test au Lugol. C’est l’amylopectine
qui se colore en rouge par le test du lugol.
D. Faux. L’amylopectine possède beaucoup plus d’extrémités non réductrices que l’alpha-amylose (chaque
extrémité de ses ramifications) :
Extrémité réductrice Extrémité non-réductrice
Alpha-amylose 1 1
Amylopectine 1 Plusieurs (1 par extrémité de ses ramifications)
E. Vrai. Et les liaisons de la chaine principale par des liaisons osidiques alpha(1-4).
Q41. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : La cellulose :

A. Est la macromolécule majoritaire dans le coton
B. Peut être totalement hydrolysée en L-glucose par des enzymes du suc digestif des fourmis
C. Produit la viscose après action du sulfure de carbone
D. Est un polymère linéaire
E. Possède des liaisons alpha(1-4) qui forment des angles de 180°
B. Faux. La cellulose peut être totalement hydrolysée en D-glucose par des enzymes du suc digestif des
fourmis (polymère de dimère de D-glucose).
D. Vrai. Car la cellulose possède des liaisons β-osidiques. Les liaisons α-osidiques permettent une structure
hélicoïdale.
E. Faux. Possède des liaisons beta(1-4) qui forment des angles de 180° (structure linéaire).
Q42. Notez si les affirmations suivantes sont vraies ou fausses : La vitamine C :

A. Est un antioxydant présent dans le citron
B. Est une gamma-lactone
C. Est cofacteur d’une réaction enzymatique permettant la diminution du Tm (T melting) du collagène
D. Réduite et antioxydante est appelée acide L-ascorbique
E. Est le cofacteur de la procollagène proline hydroxylase
C. Faux. Est cofacteur d’une réaction enzymatique permettant l’augmentation du Tm (Tmelting) du collagène.

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Q43. A propos de la glycolyse, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. C’est une voie métabolique qui produit du pyruvate dans le cytosol
B. La glycolyse utilise comme substrats des hexoses
C. La glycolyse permet, comme la β-oxydation, de fournir de l’acétyl-CoA au cycle de Krebs
D. La glycolyse ne peut fonctionner sans un apport maximal d’oxygène à la cellule
E. La glycolyse réduit du FAD en FADH2
B. Vrai. C’est le cas du glucose, fructose, mannose et galactose, qui entrent à différents points de la glycolyse.
D. Faux. La glycolyse ne peut fonctionner sans un apport maximal d’oxygène à la cellule.
E. Faux. La glycolyse réduit du NAD+ en NADH, H+ (réaction 6). La réduction du FAD en FADH2 se déroule
pour le cycle de Krebs et la β-oxydation.
Q44. A propos des glycolipides, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les glycolipides sont des molécules hydrophobes
B. Les glycolipides sont des molécules toujours neutres électriquement
C. Les glycolipides et les sphingomyélines ont des constituants communs
D. L’appareil de golgi est nécessaire pour la formation des têtes osidiques des glycolipides
E. Au niveau de la membrane plasmique, les glycolipides sont localisés dans le feuillet interne
A. Faux. Les glycolipides sont des molécules amphiphiles. Ils possèdent une tête polaire hydrophile (oses –
partie variante) et une queue hydrophobe (céramide membranaire – partie invariante.
B. Faux. Les glycolipides sont des molécules pouvant être neutres électriquement (cérébroside). Cependant,
les glycolipides peuvent également être chargés (gangliosides), notamment via l’acide sialique (N-acétyl
neuraminique).
C. Vrai. Ils contiennent tous les deux un céramide composé de la sphingosine et d’un acide gras
D. Vrai. La formation de la queue hydrophobe (céramide) est réalisée sur le côté cytosolique de la membrane
du RE. Puis après le passage du céramide dans l’appareil de golgi, il y a ajout des oses pour former la tête
hydrophile.
E. Faux. Au niveau de la membrane plasmique, les glycolipides sont localisés dans le feuillet externe.
Q45. A propos des glycoprotéines et des glycosaminoglycanes, dites si les propositions suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Les glycoprotéines, porteur de chaines osidiques, constituent une infime minorité des protéines
B. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont fixées uniquement sur des asparagines
C. La synthèse et le transfert des chaînes N-osidiques sur les glycoprotéines s’effectuent par
l’intermédiaire d’un lipide dans la membrane du réticulum endoplasmique
D. Les glycosaminoglycanes sont des polymères électriquement neutres
E. Le cartilage comme d’autres tissus de soutien est constitué de polymères d’oses sans constituant
protéique
Réponse juste : C.
A. Faux. Les glycoprotéines, porteur de chaines osidiques, constituent une bonne partie des protéines.
B. Faux. Les chaines osidiques des glycoprotéines sont fixées uniquement soit sur des asparagines (liaison
N-glycosidique) soit sur des sérines ou des thréonines (liaison O-glycosidique.
C. Vrai. Il s’agit du dolichol.
D. Faux. Les glycosaminoglycanes sont des polymères chargés négativement (via l’acide glucuronique, le
N-acétylgalactosamine sulfatée, N-acétylglucosamine sulfatée, acide iduronique, ou N-sulfate-
glucosamine.
E. Faux. Le cartilage comme d’autres tissus de soutien est constitué de polymères d’oses avec des
constituants protéiques. Le cartilage est composé en partie de GAG (chondroïtine sulfate), qui possèdent
de chaines glycosidiques fixées sur une petite partie protéique.

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Q46. A propos des acides gras mono- ou polyinsaturés, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
A. Dans les acides gras polyinsaturés, les doubles liaisons entre les atomes de carbone sont en position
conjuguée
B. L’acide oléique (C18 :1) est synthétisé à partir de l’acide stéarique (C18 :0) par création d’une double
liaison en position n-9 (ou ω-9)
C. L’acide arachidonique (C20 :4, série ω-6) est synthétisé à partir d’acide oléique grâce à des désaturases
et des élongases
D. L’acide linolénique (C18 :3, ω-3) est synthétisé à partir d’acide linoléique (C18 :2, ω-6) par une delta-6
désaturase chez l’homme
E. Une étape de β-oxydation d’un acide gras à 24 carbones (C24 :6) est nécessaire pour synthétiser l’acide
docosahexaénoïque (C22 :6, ω-3) chez l’Homme
A. Faux. Dans les acides gras polyinsaturés, les doubles liaisons entre les atomes de carbone sont en position
malonique (2 liaisons simples séparent 2 doubles liaisons.
B. Vrai. Création de la double liaison catalysée par Δ9-désaturase.
C. Faux. L’acide arachidonique (C20 :4, série ω-6) est synthétisé à partir d’acide linoléique (C18 :2, série ω-
6) grâce à des désaturases et des élongases.
D. Faux. L’acide linolénique et l’acide linoléique représentent chacun un précurseur pour la synthèse d’un
acide gras d’une série donnée. Or, dû à l’absence de désaturase Δ12 et Δ15 chez l’homme, on ne peut pas
fabriquer l’un à partir de l’autre (pas d’interconversion possible entre les différents précurseurs des acides
gras).
E. Vrai. Il s’agit de la voie de synthèse de l’acide docosahexaénoïque (DHA) chez l’homme. Cependant une
autre voie existe chez les protozoaires marins, qui ne fait pas intervenir une étape de β-oxydation, mais
une étape avec la Δ4-désaturase (absente chez l’homme).
Q47. A propos des triglycérides et de la β-oxydation, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Les triglycérides constituent la forme principale de réserve des acides gras dans l’organisme
B. Les triglycérides peuvent être hydrolysés par des lipases dans les cellules
C. Les triglycérides ne contiennent pas d’acides gras polyinsaturés
D. La β-oxydation est une voie métabolique cytosolique
E. Le produit final de la β-oxydation est l’acétyl-CoA
C. Faux. Les triglycérides peuvent contenir des acides gras polyinsaturés. D’ailleurs ce n’est pas un
événement rare (80% dans l’huile d’olive par exemple). Les composés qui ne contiennent pas d’acides gras
polyinsaturés sont les sphingolipides.
D. Faux. La β-oxydation est une voie métabolique mitochondriale.

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Q48. A propos du cholestérol, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le cholestérol a des homologues dans les plantes qui partagent le même noyau stérol formé de quatre
cycles accolés
B. Le cholestérol ne peut être synthétisé par l’organisme humain
C. Un ester de cholestérol peut être formé par réaction enzymatique entre un acide gras et la chaine
ramifiée du cholestérol
D. Le cholestérol, molécule non soluble, est transporté dans le sang par l’albumine et d’autres protéines
spécifiques de transport
E. Les esters de cholestérol sont transportés dans le sang au sein du noyau hydrophobe des lipoprotéines
A. Vrai. Homologue chez les plantes : Stigmastérol.
B. Faux. Le cholestérol est synthétisé par la plupart des cellules de l’organisme humain.
C. Faux. Un ester de cholestérol peut être formé par réaction enzymatique entre un acide gras et le
groupement hydroxyle (tête polaire) du cholestérol (catalysé par LCAT ou ACAT selon la localisation).
D. Faux. Le cholestérol, molécule non soluble, est transporté dans le sang par des lipoprotéines. Ce sont les
acides gras isolés qui sont transportés par l’albumine et d’autres protéines spécifiques de transport (FABP).
E. Vrai. Tout comme les triglycérides.
Q49. A propos des phospholipides, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les phospholipides sont des molécules amphiphiles
B. Les phospholipides n’établissent pas de liaison hydrophobe avec le noyau stérol du cholestérol dans
les membranes
C. La sphingomyéline comporte deux acides gras, l’un insaturé, l’autre saturé
D. Les phosphatidylinositols n’ont aucun composant commun avec les triglycérides
E. Les phosphatidylcholines sont des molécules globalement neutres
A. Tête polaire Phosphate + Alcool Vrai.
Partie hydrophobe Acides gras fixé au glycérol
B. Faux. Les phospholipides n’établissent pas des liaisons hydrophobes avec le noyau stérol (partie
hydrophobe) du cholestérol dans les membranes. Cela entraine la rigidification de la membrane.
C. Faux. La sphingomyéline comporte un seul acide gras saturé.
D. Faux. les phosphatidylinositols ont un composant commun avec les triglycérides : le glycérol, sur lequel
est fixé les 3 acides gras (triglycérides), ou 2 acides gras + phosphate-inositol (phosphatidylinositol).
E. Vrai. les phosphatidylcholines sont des molécules globalement neutres car il y a 1 charge négative
(phosphate) et 1 charge positive (azote de la choline).

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Q50. A propos des membranes cellulaires, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Les membranes plasmiques, mitochondriales et du réticulum endoplasmique ont la même composition
lipidique
B. Les protéines membranaires dites intrinsèques ont des domaines transmembranaires en feuillet béta
C. Certaines protéines interagissent avec les membranes grâce à un acide gras lié à un acide aminé
D. Les phosphatidylsérines sont situés sur le feuillet interne et non sur le feuillet externe de la membrane
plasmique d’une cellule vivante
E. Le cholestérol membranaire limite les mouvements des chaines acylées des glycérophospholipides
A. Faux. Les membranes plasmiques, mitochondriales et du réticulum endoplasmique ont des compositions
lipidiques différentes. La nature et la proportion des lipides dépend du compartiment membranaire, ainsi
que du type cellulaire.
B. Faux. Les protéines membranaires dites intrinsèques ont des domaines transmembranaires en hélice
alpha (ex : récepteurs couplés aux protéines G).
C. Vrai. C’est le cas des ancres lipidiques.
E. Vrai. Les chaines acylées (acides gras liés) des glycérophospholipides établissent des liaisons
hydrophobes avec le noyau stérol (partie hydrophobe) du cholestérol dans les membranes, ce qui entraine
la rigidification de la membrane. Plus il y a de cholestérol, plus la membrane est rigide.
Q51. A propos de la dégradation des glycérophospholipides par les phospholipases, dites si les
A. Les phospholipases ont besoin de sels biliaires pour agir sur les phospholipides
B. Une phospholipase A2 libère toujours un acide gras insaturé
C. La conversion de l’acide arachidonique en prostaglandines nécessite sa libération préalable d’un
phospholipide par une phospholipase A2
D. L’action d’une phospholipase C sur un phosphatidylinositol 4,5 biphosphate libère un inositol
triphosphate
E. L’action d’une phospholipase D sur une phosphatidylcholine libère un diglycéride et une
phosphocholine
A. Faux. Les phospholipases agissent seules. Il ne faut pas confondre avec les lipases pancréatiques et
hépatiques qui hydrolysent les triglycérides en présence de sels biliaires (agent émulsifiant).
B. Faux. Une phospholipase A2 libère soit un acide gras insaturé soit un acide gras saturé. Les
phospholipases A2 hydrolysent la liaison ester en position 2 du glycérol pour libérer un lysophospholipide
et un acide gras saturé ou insaturé.
C. Vrai. L’acide arachidonique est bien le précurseur des prostaglandines (intervention des
cyclooxygénases). De plus, puisque l’acide arachidonique est souvent trouvé au sein des phospholipides
en position 2 du glycérol (10-20%), une phospholipase A2 est nécessaire pour le libérer (hydrolyse de la
liaison ester en position 2).
D. Vrai. Les phospholipases C coupent la liaison ester en position 3 du glycérol entre l’hydroxyle et le
phosphate. Ainsi elle libère bien un phosphate lié au 4,5 biphosphate, soit un inositol triphosphate 1, 4, 5.
E. Faux. L’action d’une phospholipase D sur une phosphatidylcholine libère un diglycéride phosphate (acide
phosphatidique) et la choline. Les phospholipases D coupent après le phosphate en position 3 du glycérol
et libèrent donc un composé non-phosphorylé (ici choline) et un diglycéride phosphorylé (acide
phsophatidique).

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Q52. A propos de l’organisation générale et de la compartimentation cellulaire du métabolisme, dites si

A. La glycolyse anaérobie localisée dans le cytoplasme produit 2 NADH,H + qui permettent chacun la
synthèse de 3 molécules d’ATP
B. Le shunt des pentoses phosphates permet la synthèse au niveau du cytoplasme de NADPH,H+
nécessaire aux réactions anaboliques de réduction des acides gras insaturés
C. Le pyruvate est exclusivement synthétisé à partir de l’oxydation du glucose dans le cytoplasme
D. La synthèse d’ATP à partir d’AMP génère deux liaisons riches en énergie correspondant à deux fois
7,3 kcal/mol
E. L’acétyl-CoA est un substrat intermédiaire mitochondrial du métabolisme des lipides et des glucides
produit par le cycle de Krebs
A. Vrai. Dans la 2ème partie de la glycolyse, il y a production de 1 NADH,H + à partir du NAD+ pour chaque
molécule de glycéraldéhyde-3-P (G3P). Or chaque molécule de glucose entrant dans la glycolyse est
coupée en 2 G3P, soit 2 molécules de NADH,H+ formés finalement pour chaque molécule de glucose. De
plus, chaque molécule de NADH,H+ est recyclé en NAD+ lors de la phosphorylation oxydative (chaine
respiratoire) dans la mitochondrie, ce qui permet de produire 3 ATP par NADH,H +.
C. Faux. Le pyruvate est notamment synthétisé à partir de l’oxydation du glucose dans le cytoplasme
(glycolyse). Cependant, certains acides aminés glucoformateurs comme l’Alanine permettent de synthétiser
du pyruvate (voie métabolique différente).
D. Faux. La synthèse d’ATP à partir d’AMP génère deux liaisons riches en énergie correspondant à 7,3
kcal/mol pour la dernière liaison (ADP/ATP) mais à 6,6 kcal/mol pour la liaison centrale (AMP/ADP).
E. Faux. L’acétyl-CoA est un substrat intermédiaire mitochondrial du métabolisme des lipides et des glucides
mais il n’est pas produit par le cycle de Krebs. L’acétyl-CoA est utilisé pour alimenter le cycle de Krebs
afin de fournir de l’énergie.
Q53. A propos du métabolisme des substrats à valeur énergétique dans les organes, dites si les
A. Dans des conditions normales d’apport énergétique, le glucose est le nutriment énergétique principal
du cerveau
B. Le foie a des fonctions métaboliques permettant la synthèse et la béta-oxydation des acides gras
C. L’alanine est un intermédiaire métabolique de la néoglucogenèse dans le foie
D. Le myocarde utilise le glucose pour ses apports énergétiques après la naissance
E. Le cycle des Cori permet aux muscles de recycler en glucose les lactates produits par le foie
B. Faux. Le foie a des fonctions métaboliques permettant la synthèse et la béta-oxydation des acides gras.
Le foie est considéré comme une boîte de régulation de l’organisme, c’est-à-dire qu’il peut stocker les
acides gras sous forme de triglycérides, mais peut aussi donner des acides gras aux autres organes (à
partir des triglycérides ou en en synthétisant directement) pour leur fournir une source d’énergie. Par contre,
la béta-oxydation fournissant de l’énergie se déroule plutôt dans les autres organes que dans le foie, celui-
ci mettant juste à disponibilité les acides gras. Ce raisonnement peut également être fait avec le glucose.
C. Vrai. Cela fait partie du cycle de Cori, où on alterne néoglucogenèse (foie) et glycolyse (muscle) grâce aux
intermédiaires glucose et alanine (l’Alanine pouvant être convertie en pyruvate).
D. Faux. Le myocarde utilise les acides gras pour ses apports énergétiques après la naissance. Le myocarde
utilise le glucose pendant la période fœtale.
E. Faux. Le cycle des Cori permet au foie de recycler en glucose les lactates produits par les muscles
(néoglucogenèse).

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Q54. A propos des fonctions cellulaires de la vitamine A, dites si les propositions suivantes sont vraies
ou fausses :
A. L’acide rétinoïque all-trans se lie aux récepteurs nucléaires RAR
B. Le cholécalciférol est transformé en 1, 25di-hydroxycholécalciférol dans le foie
C. Les récepteurs nucléaires RXR et RAR peuvent former des hétérodimères
D. L’acide rétinoïque 11-cis se lie à l’opsine
E. L’exposition photonique de la rhodopsine produit du rétinal all-trans dans les cellules de la rétine
A. Vrai. Tandis que l’acide rétinoïque 9 ou 11-cis se lie aux récepteurs nucléaires RXR.
B. Faux. Le cholécalciférol est transformé en 25α-cholécalciférol dans le foie. Et le 25α-cholécalciférol est
transformé en 1, 25di-hydroxycholécalciférol dans le rein.
D. Faux. Le rétinal 11-cis (fonction aldéhyde - CHO) se lie à l’opsine (pour former la rhodopsine). Ce n’est
pas l’acide rétinoïque (fonction acide – COOH).
Q55. Les coenzymes dérivés de la vitamine B6 participent au métabolisme des acides aminés. A ce
propos, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Le pyridoxal phosphate forme une base de Schiff avec un résidu lysyl de l’alanine aminotransférase
hépatique
B. La vitamine B6 intervient dans une réaction de la synthèse de la sérotonine qui implique la désamination
du tryptophane
C. Le pyridoxamine phosphate cède son groupement amine à un acide α-cétonique dans le cycle
catalytique des transaminases
D. L’acide pyruvique est un produit de la désamination de l’alanine
E. L’acide oxoglutarique est un produit de la transamination de l’acide glutamique
B. Faux. La vitamine B6 intervient dans une réaction de la synthèse de la sérotonine qui implique la
décarboxylation du tryptophane.
D. Vrai. L’autre produit étant l’acide glutamique qui a reçu l’amine de l’alanine.
E. Vrai. L’acide oxoglutarique est un synonyme de l’acide α-cétoglutarique.
Q56. A propos de la vitamine B12, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Elle est composée d'un tétrapyrrole, d'un atome de cobalt, d'un ribonucléotide et d'un groupement
variable
B. Elle est transportée dans l'intestin par une protéine gastrique, le facteur intrinsèque, qui permet son
absorption au niveau de l’iléon par l’intermédiaire de la cubiline
C. Elle est le cofacteur de l’homocystéine synthase qui catalyse la transméthylation de la méthionine en
présence d’acide folique
D. L’adocobalamine est le coenzyme de la méthylmalonyl-CoA mutase
E. La S-adénosyl-homocystéine est un produit des réactions de méthylation de l'ADN, dans les
mécanismes épigénétiques de régulation de l’expression des gènes
C. Faux. Elle est le cofacteur de la méthionine synthase qui catalyse la transméthylation de l’homocysteine
en méthionine en présence de méthyl-THF (méthylcobalamine (vit B12)). Le méthyl-THF correspond à
l’acide folique réduit.

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Q57. A propos du coenzyme A, de la carnitine et de l'oxydation des acides gras (acyles), dites si les
A. L'acide pantothénique est le produit de l'amidation (liaison amide) de l'acide pantoïque par la β-alanine
B. L'acylation du coenzyme A en acyl-CoA résulte de la formation d’une liaison thioester entre le CoA et
un acide gras catalysée par une thiokinase. La réaction, fortement endergonique, nécessite l'hydrolyse
d'ATP en AMP
C. La carnitine est un coenzyme qui possède une amine tertiaire triméthylée et un groupement thiol dont
l’estérification par les acides gras produit des acyl-carnitines
D. Les acyl-carnitines sont produites par la carnitine palmitoyl-transférase mitochondriale de type 2 (CPT2)
à partir de l'acyl-CoA cytoplasmique
E. Au cours de la béta-oxydation mitochondriale, chaque pas de l’hélice de Lynen produit 1 FADH 2 (FAD
réduit) et 1 NADH,H+ (NAD réduit), dont les électrons permettent respectivement la synthèse de 2 ATP
et 3 ATP
C. Faux. La carnitine est un coenzyme qui possède une amine quaternaire triméthylée et un groupement
alcool dont l’estérification par les acides gras produit des acyl-carnitines.
D. Faux. Les acyl-carnitines sont produites par la carnitine palmitoyl-transférase cytoplasmique de type 1
(CPT1) à partir de l'acyl-CoA cytoplasmique. Puis les acyl-carnitine traversent la membrane
mitochondriale. Finalement, les acyl-carnitines sont convertis par la carnitine palmitoyl-transférase
mitochondriale de type 2 (CPT2) en acyl-CoA + carnitine (régénération - système de navette).
Q58. A propos de la chaine respiratoire, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. La NADH,H+CoQ réductase est un complexe enzymatique de la chaine respiratoire qui transporte les
électrons apportés par le NAD+ vers le coenzyme Q
B. Les électrons du FADH2 migrent successivement dans les complexes 1, 3 et 4 lors de leur parcours de
la chaine respiratoire
C. La succinate déshydrogénase est une enzyme commune au cycle de Krebs et au complexe 3 de la
chaine respiratoire
D. Les complexes 1, 3 et 4 de la chaine respiratoire sont transmembranaires et permettent le pompage de
protons vers l’espace inter-membranaire
E. L’énergie produite par le transport des électrons du NADH,H + mitochondrial dans la chaine respiratoire
est de 8,3 kcal/mol
Réponse juste : D.
A. Faux. La NADH,H+ CoQ réductase est un complexe enzymatique (complexe 1) de la chaine respiratoire
qui transporte les électrons apportés par le NADH,H+ vers le coenzyme Q.
B. Faux. Les électrons du FADH2 migrent successivement dans les complexes 2, 3 et 4 lors de leur parcours
de la chaine respiratoire.
C. Faux. La succinate déshydrogénase est une enzyme commune au cycle de Krebs et au complexe 2 de la
chaine respiratoire.
E. Faux. L’énergie produite par le transport des électrons du NADH,H+ mitochondrial dans la chaine
respiratoire est de –52,6kcal/mol. -8,3 kcal / mol correspond à la différence d’énergie entre le NADH, H+ et
le FADH2.

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Q59. A propos de l’origine endosymbiotique de la mitochondrie, dites si les propositions suivantes sont
vraies ou fausses :
A. Le pyruvate est réduit en lactate uniquement au niveau du cytoplasme
B. Les protons pompés par les complexes de la chaine respiratoire sont accumulés dans l’espace inter
membranaire délimité par des membranes à double feuillet
C. La succinate déshydrogénase est une enzyme présente dans la mitochondrie et dans le cytoplasme
D. La glycolyse anaérobie est exclusivement cytoplasmique
E. Le code génétique mitochondrial est identique au code génétique universel
C. Faux. La succinate déshydrogénase est une enzyme présente uniquement dans la mitochondrie et dans
le cytoplasme.
E. Faux. Le code génétique mitochondrial est légèrement différent du code génétique universel (codons
correspondant à d’autres acides aminés).
Q60. Concernant la méthode d'extraction des ADN par les solvants :

A. Le SDS est un détergent permettant l'émulsion des lipides
B. La protéinase K est une hydrolase
C. Les protéines se retrouvent dans la phase aqueuse
D. L'ADN précipite mieux en présence de NaCl
E. L'ADN se retrouve dans la phase inférieure organique
A. Vrai. Le SDS est un détergent qui désorganise les membranes cellulaires. Le SDS disperse donc les lipides
membranaires (émulsion) afin que l’ADN intracellulaire soit disponible.
B. Vrai. Les hydrolases appartiennent à la classe 3 des enzymes.
C. Faux. Les protéines se retrouvent dans l’interphase (phase de précipitation entre la phase aqueuse et la
phase organique).
D. Faux. L'ADN précipite mieux en présence d’acétate d’ammonium.
E. Faux. L'ADN se retrouve dans la phase supérieure aqueuse.
Q61. Un ribonucléotide :
A. Est formé de base purique ou pyrimidique, de 2'-désoxyribose et de phosphate
B. Comporte obligatoirement une liaison glycosidique
C. Peut posséder une ou deux liaisons ester
D. Est représenté, par exemple, par la cytidine
E. Est représenté, par exemple, par l’AMPc
A. Faux. Est formé de base purique ou pyrimidique, de ribose (OH en position 2’) et de phosphate (ARN). Il
s’agit d’un 2'-désoxyribose (H en position 2’) pour les desoxyribonucléotides (ADN).
B. Vrai. Une liaison N-glycosidique entre le ribose (carbone 1’) et la base azotée (N9 : purine, N1 : pyrimidine).
C. Vrai. C’est le cas de l’AMPc qui est un ribonucléotide possédant deux liaisons esters (liaison
phosphodiester) dû à sa cyclisation.
D. Faux. Est représenté, par exemple, par le CTP (cytidine 5’-triphosphate). La cytidine est un ribonucléoside
(sans groupement phosphate).

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Q62. L’absorbance UV des acides nucléiques :

A. Est maximale à 280 nm
B. Se mesure au spectrophotomètre
C. Diminue lors de la dénaturation thermique
D. Est liée à la présence de phosphates
E. Permet d’évaluer la pureté des préparations d’ADN si elle est mesurée à 260 nm et 280 nm
A. Faux. Est maximale à 260 nm. L’absorbance est maximale à 280 nm pour les protéines.
B. Vrai. On parle de spectrométrie UV.
C. Faux. Augmente lors de la dénaturation thermique. Ceci est dû à la séparation des 2 brins d’acides
nucléiques (db → sb), qui libère les bases azotées et ainsi augmente l’absorbance (hypochromicité.
D. Faux. Est liée à la présence des bases azotées aromatiques (possédant des doubles liaisons
conjuguées). Les sucres et les phosphates n’absorbent pas les UV.
E. Vrai. L’absorbance des acides nucléiques est maximale à 260 nm. Celle des protéines est maximale à 280
nm. Le ratio 260/280 permet ainsi de vérifier la pureté d’un échantillon (contamination par protéines).
Q63. Une mutation :

A. Ponctuelle par transition est définie par le remplacement d’une base pyrimidique par une base purique
B. Par décalage du cadre de lecture n’a jamais d’incidence sur les protéines traduites
C. Provoquée par un agent chimique est appelée « spontanée »
D. Faux sens correspond à l’introduction d’un codon stop prématuré
E. Peut avoir lieu après formation par les UV d'un dérivé cyclobutane de 2 thymines adjacentes
Réponse juste : E.
A. Faux. Ponctuelle par transversion est définie par le remplacement d’une base pyrimidique par une base
purique. Ponctuelle par transition est définie par le remplacement d’une base pyrimidique par une autre
base pyrimidique (ou purique / purique).
B. Faux. Par décalage du cadre de lecture (ou frameshift) modifie totalement la séquence de la protéine.
C. Faux. Provoquée par un agent chimique (ou physique) est appelée « provoquée ».
Provoquée pendant la mitose ou méiose est appelée « spontanée ».
D. Faux. Non-sens correspond à l’introduction d’un codon stop prématuré (protéine tronquée). Faux sens
correspond au changement d’un acide aminé sur la protéine (tolérée, perte de fonction, létal).
Q64. La doxorubicine :
A. Est un agent intercalant de l’ADN
B. N’a aucune action sur les topoisomérases
C. Est utilisée dans le traitement de certains cancers
D. N’a aucune incidence sur la réplication de l’ADN
E. Possède aussi une activité immunosuppressive
B. Faux. Bloque la topoisomérase II. Cela empêche les molécules d’ADN filles de se séparer complétement
en contrôlant le taux d’enroulement de l’ADN.
C. Vrai. Tumeurs liquides (leucémie, lymphomes), cancer du sein ou du poumon,…
D. Faux. Bloque la réplication de l’ADN. Ceci est dû au fait que la doxorubicine inhibe la topoisomérase II.

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Q65. L’azidothymidine :
A. Est un analogue de la 2’-désoxythymidine
B. Est utile dans la lutte contre le Virus de l’Immunodéficience Humaine
C. Permet l’établissement d’une liaison phosphodiester en 3’ dans le génome viral
D. Est considérée comme un terminateur de chaîne
E. N’inhibe pas les transcriptases inverses
C. Faux. Empêche l’établissement d’une liaison phosphodiester en 3’ dans le génome viral. Ceci est dû au
fait que l’AZT possède une fonction azide en position 3’ sur le desoxyribose à la place d’une fonction alcool,
habituellement utilisée pour établir une liaison phosphodiester lors de la polymérisation de l’ADN (ici plutôt
la transcription inverse).
D. Vrai. L’AZT rend l’élongation de l’ADN impossible (= terminateur de chaine). Voir l’item C.
E. Faux. Inhibe les transcriptases inverses (polymérase des rétrovirus). Voir l’item C.
Q66. A propos des bases moléculaires du génome :

A. La molécule d’ADN est formée de 2 chaines anti-parallèles dont les nucléotides sont hybridés 2 à 2
sur toute la longueur en formant une structure hélicoïdale
B. Le pas d'une hélice droite de l'ADN est composé de 10 paires de bases nucléotidiques
C. Les bases nucléotidiques complémentaires sont hybridées entre elles par des liaisons hydrogène.
Trois liaisons hydrogène sont formées entre les 2 bases pyrimidiques complémentaires et deux
liaisons hydrogène entre les 2 bases puriques complémentaires
D. Le désoxyribose du nucléotide de l'extrémité en 5' d'un brin d'ADN est phosphorylé
E. Les ADN polymérases allongent l’ADN en lisant un brin matrice pour incorporer des bases
complémentaires sur le brin répliqué à partir d’une amorce. Chaque nucléotide est associé à
l’extrémité 5’ du nucléotide précédent par une liaison phosphoester impliquant l’hydroxyle en position
2’ du désoxyribose
C. Faux. Les bases nucléotidiques complémentaires sont hybridées entre elles par des liaisons hydrogène.
Trois liaisons hydrogène sont formées entre la cytidine (pyrimidique) et la guanosine (purique)
complémentaires et deux liaisons hydrogène entre la thymidine (pyrimidique) et l’adénosine (purique)
complémentaires. Au final, une base purique est toujours complémentaire d’une base pyrimidique.
D. Vrai. Le désoxyribose du nucléotide de l'extrémité en 3' d'un brin d'ADN porte une fonction hydroxyle en
position 3’ (3’-OH).
E. Faux. Les ADN polymérases allongent l’ADN en lisant un brin matrice pour incorporer des bases
complémentaires sur le brin répliqué à partir d’une amorce. Chaque nucléotide est associé à l’extrémité
3’-OH du nucléotide précédent par une liaison phosphoester impliquant l’hydroxyle en position 3’ du
désoxyribose et le phosphate en position 5’.

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Q67. A propos de l’ADN hautement et moyennement répétitif :

A. Les séquences satellites sont localisées dans les centromères, les séquences minisatellites sont
prédominantes au niveau télomérique et les microsatellites sont dispersées dans le génome
B. La maladie de l'X-fragile correspond à une diminution du nombre de triplets
C. Les télomères comportent des répétitions d'hexanucléotides (en tandem)
D. Les séquences SINE comportent typiquement environ 6000 à 7000 paires de bases, avec un site de
restriction reconnu par les enzymes Kpn
E. Les séquences LINE peuvent coder une transcriptase inverse pour s’insérer dans une autre région du
génome
B. Faux. La maladie de l'X-fragile correspond à une augmentation du nombre de triplets CGG (conditions
normales : 40 triplets répétés, conditions pathologiques : plus de 200 fois).
C. Vrai.Répétitions de 6 à 64 pb 1000 à 2000 fois en tandem.
D. Faux. les séquences SINE comportent typiquement environ 300 paires de bases, avec un site de
restriction reconnu par les enzymes Alu I. Ce sont les séquences LINE qui comportent 6000 à 7000 pb.
Q68. A propos des modifications épigénétiques de l’ADN :

lorsque la cytosine est suivie d’une guanine (CpG). Elle peut se faire sur des CpG isolés ou sur des
ilôts de plusieurs CpG
B. Les DNA méthyltransférases utilise la S-adénosyl méthionine comme donneur de groupement méthyle
pour la méthylation des CpG.
C. Il existe plusieurs catégories de DNMT; La DNMT1 maintient le profil de méthylation au cours des
divisions cellulaires en reproduisant le schéma de méthylation du brin matrice. Les DNMT3 a et b
réalisent des méthylations de novo
D. La méthylation des sites ou ilôts CpG bloque l’expression des gènes en inhibant la réplication de l’ADN
E. L’empreinte parentale est notamment portée par la méthylation des domaines DMR (differentially
methylated regions) présents dans plusieurs chromosomes du génome.
D. Faux. la méthylation des sites ou ilôts CpG bloque l’expression des gènes en inhibant la transcription de
l’ADN. Attention toutefois : La méthylation des ilôts CpG diminuent l’expression dans la plupart des cas,
mais dans certains cas, la méthylation n’a pas d’influence sur l’expression des gènes. De plus, la
méthylation des CpG isolés, on observe parfois une augmentation de l’expression des gènes.

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Q69. Considérons le fragment du gène X ci-dessous : le promoteur est indiqué en gras et entre
parenthèses, le site d’initiation de la transcription, désigné +1, est indiqué en gras et entre crochets et
le codon de début de la traduction est indiqué en gras et souligné.
+1
5’GATT (CGCGCATATATCGGTACCTAGGTTCCG) GAACTCGGTC [T] AGGCTAGGACATGATGTCGGTC
3’

A. L’hexanucléotide 5’ GGGATT 3’ s’hybride sur le promoteur
B. Les premiers nucléotides du transcrit primaire correspondant au gène X sont : 5’ UAGGCU 3’
C. Les premiers nucléotides de l’ARNm correspondant au gène X sont : 5’ UAGGCU 3’
D. Les 2 premiers résidus de la protéine codée par le gène X sont hydrophobes.
E. Si le trinucléotide 5’ TGT 3’ était inséré immédiatement après le site +1 et si l’ARNm était traduit, la
protéine obtenue aurait une taille plus grande que la protéine normale
A. Faux. L’hexanucléotide s’hydride sur une séquence qui lui est complémentaire sur le brin orienté en sens
inverse (sens antiparrallèle). L’hexanucléotide 5’ GGGATT 3’ ne s’hybride pas sur le promoteur (aucune
séquence complémentaire visible). Il faut « convertir » la séquence de l’hexanucléotide en séquence
complémentaire (5’-CCCTAA-3’) puis le « retourner » dans le sens antiparallèle 3’-5’ (3’-AATCCC-5’) pour
pouvoir identifier directement la séquence dans le promoteur. Or, on n’observe pas cette séquence dans le
promoteur.
B. Vrai. Le transcrit primaire est orienté dans le même sens que le brin codant (5’→3’) et il possède la même
séquence (d’où le nom de brin codant) juste en remplaçant T par U à partir du nucléotide +1 (site d’initiation
de la transcription).
D. Faux. Le triplet UCG donnera une sérine, qui est un acide aminé polaire (hydrophile) et donc non-
hydrophobe.
E. Faux. La taille de la protéine ne change pas car la modification a lieu avant le site d’initiation de la traduction
(AUG). Seule la taille du transcrit primaire et de l’ARNm (5’UTR) changerait (augmentation de 3
nucléotides).

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Q70. Considérons le gène X représenté ci-dessous. Les positions 185, 275, 343 et 480 sont exoniques.
5’UTR= 5’ UnTranslated Region, 3’UTR= 3’ UnTranslated Region, pb= paires de bases.

A. Le transcrit primaire produit par ce gène a une taille de 668 pb
B. Le transcrit mature produit par ce gène a une taille de 393 pb (sans compter la queue polyadénylée)
C. L’extrémité 5’UTR du transcrit mature produit par ce gène a une taille de 62 pb
D. L’extrémité 3’UTR du transcrit mature produit par ce gène a une taille de 139 pb
E. L’exon 1 de l’ARNm produit par ce gène code 41 acides aminés
A. Faux. Le transcrit primaire produit par ce gène a une taille de 618 nucléotides (terminaison de la
transcription : position 618). La proposition a pris en compte les 50 pb du promoteur. Or le site d’initiation
de la transcription débute après le promoteur à la position 1 (site d’initiation de la transcription : +1).
B. Vrai. Le transcrit mature comporte les 618 pb du transcrit primaire moins les introns. L’intron 1 commence
à la paire de base 186 (le 185 appartient à l’exon) et se termine au 274 inclus, ce qui représente 89 pb et
l’intron 2 commence à la paire de base 344 (le 343 appartient à l’exon) et se termine à la base 479, ce qui
représente 136 pb. Le transcrit mature fait donc 618 – 89 – 136 = 393 pb.
C. Vrai. La région 5’UTR est transcrite mais non traduite. Elle comprend donc toute la séquence entre le site
d’initiation de la transcription (+1 - après le promoteur) et le site d’initiation de la traduction (position 63) : la
5’-UTR va donc de 1 à 62 pb incluse, soit une longueur de 62 pb.
D. Faux. L’extrémité 3’UTR du transcrit mature produit par ce gène a une taille de 47 nucléotides. La région
3’UTR débute après le codon STOP (position 572) et s’arrête à la fin de la transcription (position 618). La
3’UTR comprend donc tous les nucléotides compris entre les positions 572 et 618 (tous deux inclus), soit
47 pb.
E. Vrai. La séquence traduite va des positions 63 à 185 (incluses), soit 123 pb. On divise ensuite par 3 (1
codon = 3 pb), soit 123 / 3 = 41 acides aminés.

139
Tél : 03 83 40 70 02
Q71. Dans la maladie de Tay Sachs, le gène de la béta-hexosaminidase porte une mutation sur l’exon
11 qui entraîne la perte de fonction de la protéine. Un gène muté est représenté ci-dessous et comparé
à un gène normal. Il porte la mutation dans un fragment de l’exon 11, les autres parties du gène étant
normales. Le premier codon du fragment code un aminoacide et définit ainsi le cadre de lecture.
10 20
5’ C G T A T A T C C T A T G G C C C T G A C 3’ Gène normal
10 20
5’ C G T A T A T C T A T C C T A T G G C C C T G A C 3’ Gène muté

A. Le gène muté est plus long que le gène normal
B. Le gène muté comporte l’insertion 5’ CTAT 3’
C. La mutation décrite dans l’exon 11 entraîne une rupture du cadre de lecture
D. Le fragment de l’exon 11 normal représentée ci-dessus code le polypeptide : Arg-Ile-Thr-Phe-Ala-Pro-
Asp
E. Chez l’individu malade, les 3 derniers aminoacides de la béta-hexosaminidase sont : Leu-Trp-Pro
A. Vrai. Le gène normal possède 21 pb alors que le gène muté possède 25 pb, soit une insertion de 4
nucléotides (5’-TATC-3’).
B. Faux. Le gène muté comporte l’insertion 5’ TATC 3’.
10 20
10 20
C. Vrai. il s’agit d’une insertion de 4 nucléotides et non d’un multiple de trois (un codon = 3 nucléotides).
D’ailleurs, il est dit dans l’énoncé « Le premier codon du fragment code un aminoacide et définit ainsi le
cadre de lecture ». Or, si l’on continue la lecture par codon (par 3 nucléotides), on se rend compte qu’après
l’insertion, les codons changent de séquence, d’où une rupture du cadre de lecture normal.
D. Faux. le fragment de l’exon 11 normal représentée ci-dessus code le polypeptide : Arg-Ile-Ser-Phe-Ala-
Pro-Asp. Le troisième codon (UCC) correspond à l’acide aminé serine et non à la thréonine.
10 20
Arg Ile Ser Phe Ala Pro Asp
E. Vrai. Dû au décalage du cadre de lecture chez l’individu malade, de nouveaux acides aminés sont
incorporés dans la protéine. Si l’on part du premier codon (CGU) et que l’on traduit codon par codon, on
arrive à la fin à CUA (Leu), UGG (Trp), CCC (Pro), UGA (codon stop).
10 20
Arg Ile Ser Ile Leu Trp Pro STOP

140
Tél : 03 83 40 70 02
Q72. Un complexe de traduction eucaryote est représenté ci-dessous durant la phase d’élongation. La
fixation des ARNt est spécifique et l’aminoacide, sur le point d’être incorporé au polypeptide en cours
de formation, est le tryptophane (Trp).

A. La flèche X indique l’extrémité de l’ARNt où se trouve une 7 méthylguanine
B. La flèche W indique l’extrémité C-terminale du polypeptide
C. La flèche Z, qui pointe la jonction entre le polypeptide et l’ARNt, indique que le polypeptide est fixé au
ribose d’une cytosine par une liaison ester
D. L’ARNt qui porte le Trp possède l’anti-codon 5’ CCA 3’
E. La fixation de l’ARNt portant le Trp a nécessité l’hydrolyse d’une seule molécule de GTP
A. Faux. La flèche X indique l’extrémité 5’P de l’ARNt où se trouve une 7 méthylguanine. La 7-
méthylguanine correspond à la coiffe de l’ARNm ajouté lors du capping (étape de maturation du transcrit
primaire ARN en ARNm). L’ARNt ne possède pas de coiffe méthylé en position 5’.
B. Faux. La flèche W indique l’extrémité N-terminale du polypeptide. La traduction se déroule dans le sens
N-terminal vers C-terminal. La flèche W indique donc le polypeptide naissant en cours de traduction (acides
aminés reliés par des liaisons peptidiques – extrémité N-ter (groupement NH2 du 1er acide aminé)).
L’élongation de la traduction se poursuivra avec l’ajout de l’acide aminé tryptophane (porté par l’ARNt
(flèche X)) et correspond donc à l’extrémité C-terminale (groupement COOH du Trp).
C. Faux. La flèche Z, qui pointe la jonction entre le polypeptide et l’ARNt, indique que le polypeptide est fixé
au ribose d’une adénosine par une liaison ester. Les acides aminés (et donc le polypeptide) sont fixés à
l’ARNt au niveau de l’extrémité 3’OH de l’ARNt (fonction acide COOH (aa) + fonction alcool 3’-OH (ribose
ARNt), soit liaison ester). Or, tous les ARNt possèdent la même extrémité 3’-OH (triplet CCA) :5’-pCpCpA-
3’OH (ajoutée pendant la maturation des ARNt – nucléotides 74 à 76), et donc finalement une adénosine.
D. Vrai. Le codon pour le tryptophane est 5’-UGG-3’. L’ARNt doit donc posséder l’anticodon
complémentaire pour reconnaitre ce codon :
ARNm : 5’ UGG 3’
ARNt : 3’ ACC 5’ (ou 5’-CCA-3’)
E. Vrai. L’hydrolyse d’un GTP est nécessaire pour que l’ARNt aminoacylé se fixe correctement et de manière
sûre au sein du site A du ribosome (notion de point de contrôle). Un 2ème GTP sera hydrolysé plus tard
pour que la petite sous-unité ribosomique se déplace et que la traduction progresse.

141
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Q73. Une équipe de chercheurs souhaite analyser une région promotrice contenant des segments A, B,
C, D et E impliqués dans la régulation de l’expression d’un gène. La région promotrice a été clonée en
amont d’un gène reporter, puis les vecteurs obtenus ont été introduits dans des cellules eucaryotes
pour mesurer l’activité du gène reporter, en utilisant plusieurs délétions (figure ci-dessous).

A. Le segment X recrute des facteurs activateurs
B. Le segment Y recrute des facteurs répresseurs
C. Le segment Z recrute des facteurs activateurs
D. Le segment V recrute des facteurs répresseurs
E. Le segment W recrute des facteurs répresseurs
A. Vrai. Si on compare les lignes 3 et 6, on voit que si l’on réinsère le segment X dans la construction (ligne
6), l’activité du gène reporter augmente de 150 à 200, ce qui témoigne bien d’un recrutement de facteurs
activateurs.
B. Vrai. car sa suppression fait fortement augmenter l’activité du gène reporter (100%).
C. Vrai. car sa suppression fait très nettement baisser l’activité du gène reporter (80%).
De plus, en absence du segment Y (répresseur) mais en présence du segment Z (activateur), on observe

bien une augmentation de l’activité du gène reporter
D. Faux. Il est impossible de trancher entre l’activité de V et l’activité de W puisqu’ils ne sont jamais testés
isolément. On peut par contre affirmer que ces 2 segments V et W ne recrutent pas chacun des facteurs
activateurs, car en présence de ces 2 segments, on observe une diminution de l’activité du gène reporter.
E. Faux. Il est impossible de trancher entre l’activité de V et l’activité de W puisqu’ils ne sont jamais testés
isolément. On peut par contre affirmer que ces 2 segments V et W ne recrutent pas chacun des facteurs
activateurs, car en présence de ces 2 segments, on observe une diminution de l’activité du gène reporter.

142
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Q74. A propos de la traduction chez les eucaryotes, dites si les propositions suivantes sont vraies ou
fausses :
A. Le premier ARNt qui intervient dans la synthèse protéique est toujours un ARNt portant la méthionine
B. L’ARNt initiateur accompagné de la petite et de la grosse sous-unité ribosomale se fixe sur la coiffe 5’
et glisse sur l’ARNm à la recherche du codon AUG.
C. La phosphorylation du facteur eiF-4E bloque la traduction
D. La phosphorylation de la protéine 4E-BP, qui fixe le facteur eiF-4E, active la traduction
E. Lors d’un stress du réticulum endoplasmique, la phosphorylation d’eiF-2 par la kinase PERK (protein
kinase RNA-like endoplasmic reticulum kinase) active la traduction
A. Vrai. C’est l’ARNt initiateur (ARNt aminoacylé Met). Il reconnait le premier codon AUG rencontré (codon
d’initiation).
B. Faux. L’ARNt initiateur accompagné uniquement de la petite et de la grosse sous-unité ribosomale se
fixe sur la coiffe 5’ et glisse sur l’ARNm à la recherche du codon AUG.
C. Faux. La phosphorylation du facteur eiF-4E active la traduction (tout comme 4E-BP). La phosphorylation
du facteur eiF-2 inhibe la traduction.
D. Vrai. 4E-BP non-phosphorylé séquestre eiF-4E, qui ne peut plus se fixer sur la coiffe et donc ne peut plus
activer la transcription. Ainsi, lorsque 4E-BP est phosphorylé, il ne séquestre plus eiF4E, ce qui active la
traduction.
E. Faux. Lors d’un stress du réticulum endoplasmique, la phosphorylation d’eiF-2 par la kinase PERK (protein
kinase RNA-like endoplasmicreticulum kinase) inhibe / bloque la traduction.
Q75. Considérons un gène transcrit en un ARNm. Considérons que cet ARNm est converti en ADN
complémentaire (ADNc) après une transcription inverse réalisée avec une amorce oligo(dT). Parmi les
éléments suivants, répondez par Vrai pour celui(ceux) qui est(sont) présent(s) dans l’ADNc et absent
dans le gène correspondant et par Faux pour l’(les) autre(s) :
A. Homopolymère A (Adénine)
B. Séquences introniques
C. Exons
D. Région 5’ et 3’ UTR (UntranslatedRegions)
E. Promoteur
Réponse juste : Aucune.

A. Faux. Homopolymère T (Thymine). Car après transcription inverse la queue poly-A est devenue poly-T
dans l’ADNc. L’homopolymère A (ou queue polyA) est ajoutée lors de la maturation de l’ARNm (après
transcription). Elle sera donc visible dans l’ADNc (issu de la polymérisation à partir de l’ARNm maturé) mais
absente du gène d’origine (pas encore subi la transcription et donc la maturation).
B. Faux. Les séquences introniques seront présentes dans le gène (entourant les exons), mais pas dans
l’ADNc puisque l’ADNc est issu d’un ARNm mature épissé (où les introns ont été enlevés).
C. Faux. Les exons sont présents dans les deux. L’ARNm mature contient principalement seulement les exons
(retrouvés donc dans l’ADNc). Le gène contient à la fois les exons et les introns qui seront retrouvés dans
le transcrit primaire ARN.
D. Faux. Ces deux régions sont présentes dans les deux. L’ARNm mature contient les régions transcrites 5’
et 3’ UTR (retrouvés donc dans l’ADNc) transcrites à partir de la séquence du gène.
E. Faux. Le promoteur est présent dans le gène mais absent dans l’ADNc car absent de l’ARNm. En effet, le
site d’initiation de la transcription se situe après le promoteur. Celui-ci n’est donc jamais transcrit et donc
jamais retrouvé dans l’ARNm (et donc pas retrouvé dans l’ADNc).

143
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Q76. A propos de l’ionisation des peptides. Considérons le peptide Val-Cys-Asp-Arg
Valeurs pKa 25°C
Aminoacides groupe α-COOH groupe α-NH3+ chaîne latérale

Valine 2,3 9,6
Cystéine 1,8 10,8 8,3
Acide aspartique 2,0 10,0 3,9
Arginine 1,8 9,0 12,5

A. Le pHi de l’arginine est égal à 10,75
B. Le pHi du peptide est égal à 7,85
C. La charge nette du peptide est positive à pH = 9
D. Le peptide contient un groupement thiol sur une chaine latérale
E. A pH = 7, sa charge nette est égale à +2
A. Vrai. L’arginine est un acide aminé basique. On applique donc la formule : pHi = (pKa2 + pKaR) / 2 = (9 +
12,5) / 2 = 10,75 (moyenne des 2 pKa les plus élevés ou moyenne des 2 pKa entourant la forme zwitterion).
B. Faux. Le pHi du peptide est égal à 6.1. Pour calculer le pHi d’un peptide il faut faire la moyenne des 2 pKa
entourant la forme zwitterion (charge nulle). Ici : pHi = (pKaR (Asp) + pKaR (Cys)) / 2 = (3,9 + 8,3) / 2 = 6,1. De
plus, on prend en considération seulement les pKa des groupements libres (« apparents ») du peptide,
c’est-à-dire les groupements non-engagés dans la liaison peptidique.
Valeurs pKa 25°C
Valine 2,3 9,6
Cystéine 1,8 10,8 8,3
Arginine 1,8 9,0 12,5
C. Faux. La charge nette du peptide est négative (-1) à pH = 9. A pH 9, les groupements libres (« apparents »)
sont sous la forme : COO-α(Arg) ; COO-R(Asp) ; S-R(Cys) ; NH3+ α(Val) ; NH3+R(Arg) , soit une charge nette totale
négative (-1).
Valeurs pKa 25°C (pH 9)
Valine 2,3 9,6 (NH3+)
Cystéine 1,8 10,8 8,3 (S-)
Acide aspartique 2,0 10,0 3,9 (COO-)
Arginine 1,8 (COO-) 9,0 12,5 (NH3+)
D. Vrai. Le groupement thiol (ou sulfydryle SH) est porté par la chaine latérale de la cystéine
E. Faux. à pH = 7, sa charge nette est égale à 0 (nulle). A pH 7, les groupements libres (« apparents ») sont
sous la forme : COO-α(Arg) ; COO-R(Asp) ; SHR(Cys) ; NH3+ α(Val) ; NH3+R(Arg) , soit une charge nette totale nulle (0).
Valeurs pKa 25°C (pH7)
Valine 2,3 9,6 (NH3+)
Cystéine 1,8 10,8 8,3 (SH)
Acide aspartique 2,0 10,0 3,9 (COO-)
Arginine 1,8 (COO-) 9,0 12,5 (NH3+)

144
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Q77. La lactate déshydrogénase catalyse la réaction suivante :
Pyruvate + NADH + H+ Lactate + NAD+
On étudie l’effet d’un inhibiteur, le NAD-OH (présent à une concentration de 10-5M), et on obtient les
données suivantes :
A propos de cette réaction enzymatique et de la figure ci-dessus, dites si les propositions suivantes
A. On suit la réaction enzymatique en mesurant l’apparition du NADH à 340 nm
B. L’équation de la courbe représentée en absence de NAD-OH est
C. D’après la figure, le Km de la lactate déshydrogénase est de 1 mM

D. D’après la figure, la Vmax est de 10 µM/min
E. Le NAD-OH est un inhibiteur incompétitif
Réponse juste : D.
A. Faux. On suit la réaction enzymatique en mesurant la disparition du NADH à 340 nm (NADH = substrat
absorbant à 340 nm). On aurait aussi pu suivre la réaction en mesurant l’apparition du NAD + ou du lactate
(produits de la réaction) via une technique approprié.
1 Km 1 1
B. Faux. En absence de l’inhibiteur NAD-OH : = ∗ [S] + (Km et Vmax sont inversés).
Vo Vmax Vmax
[I]
1 Km(1+KI) 1 1
En présence de l’inhibiteur NAD-OH : = ∗ [S] +
Vo Vmax Vmax
C. Faux. D’après la figure, le Km de la lactate déshydrogénase est de 0,5 mM.

En absence de l’inhibiteur NAD-OH, on note que -1/Km = -2000 M, soit Km = 1/2000 M, soit Km = 5.10-4
M, d’où Km = 0,5 mM. Le Km de 1 mM est valable en présence de l’inhibiteur NAD-OH (trouvé selon le
même calcul). L’augmentation du Km en présence d’inhibiteur est en accord avec le fait que ce type de
courbe correspond à un inhibiteur compétitif.
D. Vrai. D’après la figure 1/Vmax = 0,1µM-1.min, soit Vmax = 1/0,1 = 10 µM/min. Ceci est valable en absence
ET en présence de l’inhibiteur, ce qui est en accord avec avec le fait que ce type de courbe correspond à
un inhibiteur compétitif où Vmax ne change pas.
E. Faux. Le NAD-OH est un inhibiteur compétitif : type de courbe obtenu, Km augmente, Vmax inchangée.

145
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Q78. A propos de l’acide hyaluronique dont le schéma ci-dessous montre le dimère qui le constitue
(X = groupe chargé négativement), indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. L’acide hyaluronique est un hétéropolysaccharide

B. L’acide hyaluronique est sulfaté (groupe X)
C. Dans la nature, il existe des enzymes permettant d’hydrolyser les liaisons α -1,3 retrouvées entre
chaque dimère constituant l’acide hyaluronique
D. L’acide hyaluronique est utilisé comme anticoagulant
E. L’acide hyaluronique est une molécule hydrophobe
Réponse juste : A.
X = COO-.
B. Faux. L’acide hyaluronique n’est pas sulfaté (groupe X = COO-). Par contre, la chondroïtine sulfate,
kératane sulfate et l’héparine sont sulfatés sur un des oses.
C. Faux. Dans la nature, il existe des enzymes permettant d’hydrolyser les liaisons β -1,4 retrouvées entre
chaque dimère constituant l’acide hyaluronique. Au sein du dimère, les 2 oses sont reliés par des liaisons
β -1,3.
D. Faux. L’acide hyaluronique n’est pas utilisé comme anticoagulant.
E. Faux. l’acide hyaluronique est une molécule hydrophile. Avec leurs nombreuses charges négatives
portées par les oses, les GAG se lient au Na+ et à l’eau.
Q79. A propos des triglycérides, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :
A. Ils contiennent de la sphingosine
B. Ils sont plus hydrophiles que les acides gras qui les composent
C. Ce sont les principaux constituants de la membrane cellulaire
D. Ce sont des lipides de réserve
E. Ils sont substrats des lipases pancréatiques dont l’activité conduit à la formation de monoglycérides
Réponse juste : D.
A. Faux. Les triglycérides ne contiennent pas de sphingosine. C’est le cas des sphingolipides et des
glycolipides (ou glycosphingolipides). Les triglycérides sont des triacylglycérols et contiennent donc un
glycérol lié à 3 acides gras saturés ou insaturés par une liaison ester.
B. Faux. Ils sont encore moins hydrophiles que les acides gras qui les composent. La formation des liaisons
esters sur les 3 fonctions alcool du glycérol conduit à une molécule hydrophobe puisqu’il n’y a plus de
fonction alcool polaire disponible.
C. Faux. Les triglycérides ne sont pas des lipides membranaires. Ils sont trouvés majoritairement dans les
adipocytes où ils forment des gouttelettes lipidiques servant de réserve énergétique.
E. Faux. Ils sont substrats des lipases pancréatiques dont l’activité conduit à la formation d’acides gras.

146
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Q80. Concernant la transcription, dites si les propositions suivantes sont vraies ou fausses : (collectif
d’enseignants)
A. Le produit de la transcription est l’ADN
B. La synthèse du brin transcrit se fait dans le sens 5’→3’
C. Le brin matrice de l’ARN polymérase est le brin sens
D. L’enzyme responsable de la transcription est l’ADN polymérase
E. Au cours de la transcription, le brin matrice est orienté 3’→5’
A. Faux. Le produit de la transcription est l’ARN. Le « substrat » de la transcription est l’ADN.
C. Faux. Le brin matrice de l’ARN polymérase est le brin anti sens (ou non codant, ou brin transcrit, ou brin
négatif).
D. Faux. L’enzyme responsable de la transcription est l’ARN polymérase. L’ADN polymérase intervient dans
la réplication de l’ADN
E. Vrai. Puisque la transcription est réalisée dans le sens 5’→3’ et que le transcrit ARN (5’-3’) est le
complémentaire du brin matrice (3’-5’)

147
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ANNEXES
Valeurs des pKa de quelques acides aminés à 25°C :
Valeur pKa
Acide aminé
α-COOH α-NH3+ Chaîne latérale
Alanine 2,3 9,9
Glycine 2,4 9,8
Phénylalanine 1,8 9,1
Sérine 2,1 9,2
Valine 2,3 9,6
Acide glutamique 2,2 9,7 4,3
Histidine 1,8 9,2 6,0
Cystéine 1,8 10,8 8,3
Tyrosine 2,2 9,1 10,9
Lysine 2,2 9,2 10,8
Arginine 1,8 9,0 12,5

148
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Valeurs des pKa de quelques acides aminés à 25°C :
Valeur pKa
Acide aminé
α-COOH α-NH3+ Chaîne latérale
Alanine 2,3 9,9
Glycine 2,4 9,8
Glutamine 1,8 9,1
Sérine 2,1 9,2
Valine 2,3 9,6
Acide glutamique 2,2 9,7 4,3
Histidine 1,8 9,2 6,0
Cystéine 1,8 10,8 8,3
Tyrosine 2,2 9,1 10,9
Lysine 2,2 9,2 10,8
Arginine 1,8 9,0 12,5

149
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Correspondance code 3 lettres et 1 lettre pour les acides aminés :
1 letter 1 letter
Amino Acid 3 letter code Amino Acid 3 letter code
code code
Glycine Gly G Threonine Thr T
Alanine Ala A Cysteine Cys C
Valine Val V Tyrosine Tyr Y
Leucine Leu L Asparagine Asn N
Isoleucine Ile I Glutamine Gln Q
Methionine Met M Aspartic Acid Asp D
Proline Pro P Glutamic Acid Glu E
Phenylalanine Phe F Lysine Lys K
Tryptophan Trp W Arginine Arg R
Serine Ser S Histidine His H

150
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151

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Annales des années :

Durée de l’épreuve : 2h pour Chimie + Biochimie / Biologie Moléculaire

Nombre de QCM : 46 (2020-2021), 47 (2019-2020), 48 (2018-2019), 50 (2017-2018),

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A. L’atome entouré par un cercle est un atome de carbone optiquement actif

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pKa : 2,36 4,25 9,67 12,48

A. Vrai. Val, Leu, Ile.

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Répondez par Vrai ou faux aux items suivants :

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A. Il peut se retrouver dans le glycogène

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Une seule solution est vraie

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A. « X » est la cytosine, « Y » la thymidine

A. Elle représente le benzo(a)pyrène

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A. Elle peut être isolée lors de l’étude de la cancérogenèse cutanée

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Q67. À propos de ces 2 courbes d’absorbance relative d’acides nucléiques en fonction de la

A. La courbe sigmoïde représente de l’ARN

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Une seule solution est vraie

A. Les microsatellites sont à localisation préférentiellement télomérique

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A. Le chiffre 1 indique une extrémité 5’

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A. L’hexanucléotide 5’ GGAACC 3’ s’hybride sur le promoteur

C. Vrai. Cf B. L’ARNm et le transcrit primaire possèdent le même début de séquence (5’-UTR).

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A. Les nucléotides XYZ de l’ARNt n+3 sont : 5’ UGC 3’, respectivement

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pKa : 2,1 4,3 9,7

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Réponses justes : Aucune.

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A. Le pôle positif est en bas du gel.

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