Protéeine

La Digestion des Protéines
Une protéine est une macromolécule composée d’acides aminés (ou aminoacides) reliés entre eux par
une liaison peptidique, formant ainsi une ou plusieurs chaines polypeptidiques. Bien qu’il existe dans la
nature plus de 300 molécules aminoacides différentes, seul 20 d’entre elles participent à la composition
des protéines, on les appelle donc acides aminés protéinogènes. Parmi ces 20 acides aminés, 8 sont dit
"essentiels" car ils ne peuvent être synthétisés par l’organisme. L’alimentation tient donc un rôle
"essentiel" pour assurer leur indispensable présence dans le corps.
Selon l’origine de la protéine sa composition en acides aminés sera plus ou moins importante (de 100 à
200 pour la plupart des protéines). Durant la digestion, les protéines présentes dans le bol alimentaire
stomacal provoquent la libération de pepsinogènes (enzymes digestives inactives) depuis les vésicules
enzymatiques des cellules principales de l’estomac. Les cellules pariétales de la muqueuse gastrique vont
alors sécréter de l'acide chlorhydrique (principal constituant des acides gastriques) qui va hydrolyser les
pepsinogènes en pepsines. Désormais activées, les enzymes pepsines vont pouvoir hydrolyser les liaisons
peptidiques des protéines, qui deviennent alors de simples peptides (à noter que la pepsine active elle-
même d'autres pepsinogènes en pepsines, de par une réaction autocatalytique).
Les peptides vont ensuite passer dans l’intestin grêles, où les enzymes peptidases intestinales (trypsines,
chymotrypsines, carboxypeptidases, toutes trois issues des sucs pancréatiques) vont se charger de
terminer l’hydrolysation des liaisons peptidiques afin d’isoler les acides aminés, et de les rendre ainsi
libres. Ces derniers pourront alors traverser la paroi intestinale (absorption intestinale) pour se retrouver
dans la veine porte, d’où ils s’achemineront vers le foie. Le milieu hépatique est la dernière étape avant
que les aminoacides ne soient libérés dans le réseau sanguin général, pour ensuite aller remplir leurs
missions.
Les acides aminés ont des implications multiples et indispensables dans la vie de nos cellules. Ils
structurent les protéines, aux combiens variées, de notre organisme : muscle, peau, enzymes,
hémoglobine, immunoglobuline, ferritine, protéines trans-membranaires, etc… Les acides aminés sont
également impliqués dans la synthèse et la vie de nos hormones, de nos neurotransmetteurs, et de
notre ADN. Enfin, ils peuvent aussi servir de précurseur énergétique. Ce qui nous intéresse dans le
domaine sportif, c’est tout particulièrement leur rôle dans la régénération cellulaire post-entraînement.
Protéosynthèse et Protéolyse - Introduction
La protéosynthèse (ou "anabolisme protéique") et la protéolyse (ou "catabolisme protéique") sont des
processus se déroulant simultanément et constamment dans nos cellules, cela s’appelle le "turnover
protéique". Une protéolyse plus active qu’une protéosynthèse engendrera une diminution de la masse
protéique corporelle, mais cette dernière sera en revanche à la hausse avec une protéosynthèse
dominant la protéolyse.
Chaque type de protéine possède un cycle de vie plus ou moins long, conférant à nos cellules un besoin
plus ou moins important d’aminoacides libres à leur disposition (par exemple, les protéines hépatiques
ont un cycle de vie plus court que les protéines musculaires). En moyenne, l’organisme d’un homme
sédentaire de taille et de corpulence moyenne (1.78 m pour 75 kg) dégrade puis resynthétise 300 gr de
protéines / jour, dont 20 % concerne la masse musculaire totale (16 % pour les muscles squelettiques et
4 % pour les autres muscles), 15 % la peau, 15 % le système digestif, et 10 % le foie (il s’agit là des postes
les plus importants).
La protéosynthèse se nourrit du pool d’acides aminés protéinogènes libres présents dans notre
organisme : 1,24 gr / kg de poids de corps (moyenne observée chez un sédentaire de corpulence
moyenne). 80 % de ces aminoacides sont localisés dans les cellules musculaires squelettiques, 18 % dans
le reste des cellules de l’organisme (principalement celles du foie), et enfin 1 à 2 % dans le sang. Via la
dégradation des protéines, la protéolyse alimente fortement le pool d’acides aminés protéinogènes
libres, puisque que 75 % des acides aminés issus de la protéolyse sont réutilisés pour la protéosynthèse.
Le quart manquant est comblé par notre alimentation protéique journalière (représentant 16 % du pool
d’AA), ainsi que par l’endosynthèse d’aminoacides non-essentiels réalisée par notre organisme
(représentant 9 % du pool d’AA).
Qu’ils proviennent de notre alimentation ou de la protéolyse, 25 % des aminoacides libres présents dans
l’organisme sont dégradés chaque jour, ce qui produit de l’azote, du co2, et des squelettes carbonés
(pour découvrir le devenir de ces squelettes, lisez l’article "Les inconvénients d'une sur-alimentation
protéique"). La différence entre la quantité d’acides aminés oxydés et celle apportée via l’alimentation
permet d’établir la balance azotée (ou bilan azote) : celle-ci sera positive dans le cas où l’apport
alimentaire d’aminoacides dépassera la quantité d’aminoacides oxydés, et vice-versa.
De sa naissance jusqu’à la fin de sa croissance, l’organisme possède un turnover protéique bien plus
rapide que celui d’un adulte, avec de surcroît un avantage quasi-constant pour la protéosynthèse
permettant ainsi la croissance du corps. Lors d’une phase de régénération cellulaire faisant suite à une
opération ou à une blessure, le cycle protéique est davantage stimulé, et les cellules musculaires
peuvent alors rejeter un nombre plus ou moins important d’acides aminés dans la circulation sanguine
générale (principalement de l’alanine et de la glutamine) afin que davantage d’aminoacides soient
redistribués là où la situation s’avère la plus urgente. A noter qu’une période de jeun est également
propice à ce que la protéolyse soit supérieure à la protéosynthèse, les protéines étant cette fois
dégradées à des fins énergétiques.
Ce rééquilibrage naturel marche ainsi dans les deux sens, que ce soit dans les muscles ou dans le reste
du corps, ainsi l’organisme organisera la distribution d’acides aminés là où la protéosynthèse s’avérera la
plus nécessiteuse en matériaux.
A noter que ce phénomène de turnover protéique nécessite beaucoup d’énergie : alors que la protéolyse
s’avère très gourmande en ATP, la protéosynthèse l’est encore plus ! Ainsi, outre le fait qu’une
insuffisance alimentaire en glucide peut favoriser le catabolisme musculaire (du fait d’une forte sécrétion
de cortisol suite à une glycémie trop basse), elle sera également un frein à l’anabolisme : non seulement
la protéosynthèse n’aura pas assez de carburant, mais elle manquera de surcroît d’aminoacides à
disposition du fait d’une protéolyse fonctionnant au ralenti et ne pouvant par conséquence réalimenter
suffisamment rapidement le fameux pool d’acides aminés.
La Protéosynthèse
La pénétration des acides aminés à l’intérieur d’une cellule sera assurée par des protéines de transport
membranaire (il en existe de différentes sortes, selon l’aminoacide concerné). Une fois dans le
cytoplasme, un acide aminé doit être activé par une enzyme aminoacyl-ARNt synthétase (il en existe 20
différentes) qui va le charger sur un ARNt : les Acides Ribonucléiques de transfert (issu de l’ADN
cellulaire, localisé dans le noyau) sont des intermédiaires qui permettent la transcription du message
génétique, l’ARNt servant également à guider l’aminoacide vers un ribosome, une sorte d’usine cellulaire
responsable de la protéosynthèse. Pour réaliser cette dernière, un ribosome capte un ARNm (Acides
Ribonucléiques messager, issu de l’ADN cellulaire), qui va servir de base structurelle sur laquelle se lient
les ARNt chargés d’aminoacides (phase de transcription). Les ARNt sont tour à tour relâchés, tandis que
les aminoacides se fixent les uns aux autres dans le ribosome (phase de traduction). Quand les ARNt ont
épuisé tous les sites de liaison d’un ARNm (dont la longueur et la nature dépendent des besoins
cellulaires), le ribosome va libérer dans le cytoplasme la protéine ainsi constituée, ainsi que l’ARNm (qui
alors pourra être recapté par un autre ribosome, et ainsi resservir jusqu’à 20 fois).
Les protéines fraîchement constituées sont dites primaires, et elles seront principalement utilisées au
sein même de la cellule où elles furent synthétisées afin de pourvoir à son fonctionnement ou à son
intégrité physique. Dans le cytoplasme, les nouvelles protéines sont prises en charge par des vésicules de
transport (créées par le réticulum endoplasmique), qui vont les transporter jusqu’à l’appareil de Golgi,
une autre usine intracellulaire. Cet appareil concentre, transforme, et tri les protéines. Ces dernières
vont y devenir matures de par différents procédés (clivage, sulfuration, glycosylation, phosphorylation)
qui seront commandés selon les besoins de la cellule, mais aussi selon les concentrations intracellulaires
d’autres nutriments et macronutriments. Golgi libérera ensuite dans le cytoplasme les protéines matures
afin qu’elles aillent remplir leur mission (ADN, enzymes, hémoglobine, myoglobine, actines, myosines,
titines, protéines fixatrices et trans-membranaires…).
La Protéolyse
Quand une protéine arrive en fin de vie (pour des raisons prématurées ou non), l’ubiquitine (un peptide
de 76 aminoacides) se fixe dessus. Ce dernier servira de marqueur qui sera reconnu par les protéases
des complexes protéasomes 20 S et 26 S. L’hydrolyse des protéines relargue dans le cytoplasme des
peptides courts et des acides aminés, ainsi que l’ubiquitine (elle pourra être réutilisée). D’autres
protéases peuvent également remplir cette mission de dégradation, comme, les calpaïnes (se
concentrant sur les protéines du cytosol, mais pouvant être inhibées par la présence de capastatine), ou
encore, les cathepsines lysosomales (appelées aussi lysozymes) : ce sont des enzymes protéases
présentes à l’intérieur des lysosomes, des organites cellulaires. Ces derniers incorporent par endocytose
des protéines (principalement celles à demi-vie longue et celles des membranes), qui une fois à
l’intérieur se font hydrolyser par les cathepsines.
Les aminoacides et peptides sont ensuite rejetés dans le cytosol. Les cathepsines ont besoin d’un milieu
très acide pour bien travailler, c’est pourquoi, afin d’assurer leur forte concentration protonique (H+), les
lysosomes s’avèreront être très gourmand en énergie. Ces organites sont davantage actifs dans des
cellules où le renouvellement protéique est très rapide (les hépatocytes par exemple).
En moyenne, 75 % des aminoacides issus de la protéolyse alimentent le pool d’acides aminés réutilisé
par la protéosynthèse, le quart restant étant dégradé (majoritairement par le foie, mais également par
les muscles et les intestins). Bien évidemment, cette proportion d’aminoacides dégradés augmentera si
l’organisme se retrouve en carence énergétique, car dans ce cas davantage de protéines seront
catabolisées afin d’alimenter directement le métabolisme intracellulaire, ou bien servir à la
néoglucogenèse (processus hépatique générant des substrats énergétiques depuis diverses sources, et
notamment depuis les aminoacides glucoformateurs). Par ailleurs, en cas de carence protéique
alimentaire, l’organisme accéléra la protéolyse musculaire afin d’en redistribuer ses acides aminés dans
le reste du corps, là où la synthèse protéique s’avère la plus urgente.
Les exercices physiques réduisent le temps de vie des protéines sollicitées, et plus particulièrement
celles des cellules musculaires (par suractivité, ou par rupture mécanique). La protéolyse s’active donc
davantage, et afin de subvenir à la protéosynthèse plus gourmande, mais aussi afin de maintenir la
balance azotée positive, les rations alimentaires de protéines devront être importantes après un
entraînement. Mais, les exercices physiques ont aussi l’avantage d’enclencher une suractivité des acteurs
de l’anabolisme (ADN, ribosomes, hormones anabolisantes…). Le haut niveau de protéosynthèse durera
ainsi plusieurs heures en post-training, et dominera la protéolyse. Plus l’athlète s’attèlera à suivre un
régime alimentaire riche en nutriments (notamment en protéines), plus la protéosynthèse sera
optimisée.
Bien sûr, selon la nature même de l’effort produit, et de son intensité, les acteurs de la protéosynthèse
privilégieront la synthèse de protéines de même type que celles les plus sollicitées durant l’exercice.
Le Rôle des Cellules Satéllites
Les cellules satellites musculaires sont originaires des CSE et CSA (cellules souches embryonnaires et
adultes) et se positionnent en périphérie des myocytes. Elles interviennent lorsque la cellule musculaire
a besoin de réparer une partie de sa structure endommagée : c’est le cas lors d’une blessure, ou suite à
un entraînement (en force-résistance notamment) qui a engendré des ruptures mécaniques
myofibrillaire. L’environnement musculaire est alors en état de stress, ce qui stimule le réveille de
cellules satellites quiescentes (ou dormantes). Ces dernières possèdent un noyau dont l’ADN est
faiblement accessible aux facteurs de transcription, et elles n’ont que peu d’organites et aucunes
ramifications. Une cellule satellite quiescente se faisant activer va redémarrer sa myogenèse, pour ainsi
aller terminer sa maturation (effets des gènes Myf5 et MyoD). Elle va d’abord proliférer, puis se
différencier en myoblastes. Ces derniers vont ensuite former des myotubes qui vont se positionner dans
les zones lésées, tout en fusionnant avec la structure préexistante (au préalable, les macrophages auront
effectué un passage pour nettoyer la zone). Les heures et les jours passants, les myotubes vont se nourrir
d’organites, de protéines, et repousser leurs noyaux en périphérie du myocyte, tout ceci afin de se
maturer en myofibrilles (sous l'influence du facteur de transcription musculaire MRF4). La fibre
musculaire retrouve ainsi sa forme et sa taille d’origine, mais peut également gagner en volume
(hypertrophie), si les acteurs de la protéosynthèse sont fréquemment et fortement activés
(entraînements intenses répétés), et s’ils ont de quoi travailler (besoins abondants de substrats en tout
genre). Dans ce cas, certaines myofibrilles lésées se dédoubleront sous l’effet d’un renfort
surabondamment de myotubes (hyperplasie), faisant au final croître la masse musculaire.
Au fur et à mesure que les cellules satellites sont utilisées, l’organisme en resynthétise d’autres pour les
remplacer. La pratique d’une activité physique engendre une forte stimulation de ce processus de
remplacement, ainsi, un sportif peut posséder (dans ses muscles couramment sollicités) jusqu’à 8 % de
cellules satellites parmi l’ensemble de ces myocytes, contre seulement 2 % chez un sédentaire. Avoir
davantage de cellules satellites en périphérie de ses myocytes favorise bien évidemment le processus de
régénération, et aide au développement musculaire (si l’entraînement et l’alimentation choisis si prêtes).
Cependant, l’enchaînement de séances d’entraînements impliquant une croissance de la masse
musculaire, vont rendre au fil du temps les cellules satellites réfractaires à remplir leur mission. Ceci
explique pourquoi la progression d’un athlète s’avère de plus de plus difficile avec le temps, et pourquoi
des phases "paliers" s’installent. La stagnation sera d’autant plus marquée si les lésions opérées restent
du même type et du même degré, car les myocytes ont la capacité de s’habituer à un effort identique
répété, prédisposant leurs myofibrilles à en supporter les contraintes. Par conséquence, les dommages
structuraux seront faibles, et le stress occasionné restera mineur : les cellules satellites du myocyte
seront donc peu sollicitées, la protéosynthèse de base suffira à réparer les éventuelles lésions. Un
entraînement routinier est donc l’ennemi de la surcompensation ou de l’hyperplasie. La seule solution
pour passer ces paliers de stagnation : des séances d’entraînement aux exercices et aux intensités de
travail différenciés, c’est ce qu’on appelle le "turn-over training", ou la "confusion musculaire".
A noter qu’en prenant de l’âge, le processus de renouvellement du stock de cellules satellites baisse en
efficacité, et la vitesse de prolifération de ces cellules ralentie : elle sera 15 % moins rapide à 30 ans
qu’elle ne l’était à 20 ans, mais elle baissera peu par la suite. L’amyotrophie du vieillissement (fonte de la
masse musculaire) emporte en moyenne 5 % du total corporel musculaire par décennie, à partir de 40
ans. Cependant, bien qu’inéluctable, cette amyotrophie peut rester très limitée lorsque l’hygiène de vie
demeure respectable : alimentation saine et suffisamment protéinée, activité physique…
Le Dopage : dégâts irréversibles sur les capacités régénératives des cellules satellites
Les produits stimulant l’anabolisme musculaire sont fortement préjudiciables sur le moyen et le long
terme en ce qui concerne les capacités de régénération cellulaire. En effet, ces substances dopantes sur-
sollicitent le cycle de vie des cellules satellites et des processus régénératifs, une telle mobilisation ne
suivant pas un cycle naturel leur sera hautement nuisible. Années après années, l’athlète dopé
présentera une vitesse de prolifération moins rapide de ses cellules satellites, ainsi qu’une concentration
moins élevée de ces cellules en périphérie de ses myocytes, due à la perte d’efficacité irréversible de leur
processus de renouvellement. Etant moins nombreuses, ces cellules devront accomplir une charge de
travail inappropriée, réduisant davantage encore leur présence sur le myocyte concerné. Les dégâts
structuraux seront par conséquence moins rapidement réparés, empêchant ainsi l’athlète d’enchaîner
les séances d’entraînement, au risque de se blesser gravement (et pas seulement au niveau musculaire,
mais aussi au niveau tendineux et ligamentaire). Un système régénérateur diminué rend toute
progression impossible. Notre capital génétique nous dote à la naissance d’une certaine capacité
quantitative à resynthétiser des cellules satellites tout au long de notre vie. Le dopage ne fera qu’épuiser
plus rapidement ce capital, dont la perte est irréversible.
Les Conséquences du Désentrainement
L’arrêt prolongé d’une activité physique réduit considérablement l’activité des cellules satellites, car les
myocytes subiront moins de dommages structuraux via les contraintes mécaniques liées aux efforts
physiques. L’hyperplasie marque donc un coup d’arrêt. Par ailleurs, le taux de remplacement des acteurs
protéiques intramusculaires devient négatif, c'est-à-dire que lorsqu’ils arrivent en fin de vie, les
composants protéiques sont remplacés dans des quantités inférieures. Ceci est dû au fait que le myocyte
n’a plus besoin d’autant de "personnel" pour assurer son activité journalière. Les acides aminés seront
donc moins utilisés, et la protéosynthèse sera moins activée.
Etant donné qu’un myocyte comporte un grand nombre d’éléments protéiques (enzymes, myofibrilles,
hémoglobines, mitochondries, transporteurs membranaires, ramifications capillaires…) il est aisé de
comprendre qu’une baisse quantitative de ces derniers engendrera une réduction du volume musculaire.
Mais ces éléments n’ont pas tous un cycle de vie identique, leur concentration respective ne baissera
donc pas au même rythme :
- Au niveau des membranes, le désentraînement fait baisser le nombre de GLUT 4 et de récepteurs

insuliniques, et il réduit la capilarisation de 7 % en 3 semaines. Les plaques motrices étant moins
sollicitées, leur structure neuronale perd en qualité, rendant la réponse au stimulus moins vivace et
moins coordonnée.
- Dans le cytoplasme, le stockage de Créatine Phosphate et de créatine libre diminue de 30 % en 3 mois.
- Le nombre d’enzyme LDH va diminuer, faisant par conséquence baisser la capacité d’une cellule
musculaire à réutiliser ses propres lactates : moins nombreuses, les LDH vont davantage se concentrer
sur la transformation du pyruvate en lactate, plutôt que l’inverse. Pour le coup, la lactatémie sanguine
augmentera plus facilement.
- Le nombre de mitochondries va également diminuer. Alors qu’il faut 3 à 5 mois pour doubler ses
concentrations mitochondriales, ces dernières peuvent diminuer de 50 % suite à un désentraînement
d’un mois, puis elles retourneront à un niveau basal en 4-5 mois si le désentraînement se poursuit. Le
nombre d’enzymes mitochondriales baissera donc lui aussi, si bien qu’au bout de 3 semaines de
désentraînement, la capacité des myocytes à synthétiser de l’ATP sera réduite d’environ 30 %.
- Si les enzymes assurant la glycolyse sont peu touchées par la déplétion enzymatique, ce n’est pas le cas
des enzymes oxydatives : au bout de 6 semaines de désentraînement, la concentration enzymatique de
succinate déshydrogénase, et de cytochrome oxydase, baisse de 20 % pour la première et de 45 % pour
la deuxième. Toutes deux peuvent même baisser de 40 % à 60 % en seulement 2 semaines, lors d’une
immobilisation totale (port d’un plâtre par exemple).
- Les myofibrilles ont un cycle de vie assez long, et surtout, elles restent relativement sollicitées dans la
vie de tous les jours (à des intensités certes moindres que lors d’un entraînement). Ces deux avantages
garantissent aux myofibrilles une protéosynthèse suffisamment animée, leur permettant ainsi d’éviter
une perte rapide de leurs éléments contractiles (actine, myosine, titine).
- Un dernier mot pour parler des concentrations de glycogène, car même s’il ne s’agit pas là d’un
élément protéique, le glycogène participe grandement au volume musculaire. C’est durant les deux
premières semaines de désentraînement que les concentrations glycogéniques musculaires baissent le
plus rapidement : un muscle ayant était surcompensé de 85 % ne le sera plus que de 35 % après 2
semaines de désentraînement total. Les concentrations glycogéniques musculaires redescendront à leur
niveau basal après deux mois d’arrêt total.
Quelles sont les conséquences de tout cela ?
Au bout de 4 semaines de désentraînement total, la puissance baissera en moyenne de 10 %, la force

diminuera de 15 à 20 %, et l’endurance musculaire chutera de 30 à 40 % (alors que la VO2max ne
baissera en moyenne que de 10-15 %). Tout ceci nous indique que les gains anaérobiques perdurent plus
longtemps que les gains aérobiques. Par ailleurs, durant une phase d’arrêt prolongée, il se produit une
bascule capacitaire des fibres intermédiaires (2A) : un athlète pratiquant l’endurance verra une partie de
ses fibres 2A, devenues lentes, perdre de leur capacité aérobie afin de rehausser leur propre potentiel
anaérobie. L’inverse se produit chez un athlète qui pratique l’entraînement de force ou de résistance. Ce
phénomène de bascule se met en marche naturellement afin de rééquilibrer les capacités musculaires
du corps.
Du côté du volume musculaire, plus celui-ci fût le fruit d’un entraînement basé sur des intensités
d’efforts anaérobiques basses et aérobiques élevées, plus l’atrophie sera importante. En effet,
capilarisation, myoglobines, mitochondries, et glycogène (dont 1 gr moléculaire fixe 3 gr d’eau) sont des
composants diminuant rapidement en nombre lors du désentraînement, alors que les myofibrilles
perdurent longtemps.
C’est pour cette raison que les culturistes doivent principalement (mais pas exclusivement) s’entraîner à
une intensité d’effort ciblant la croissance de la masse musculaire (hyperplasie myofibrillaire) plutôt que
la croissance du volume glycogénique (hypertrophie glycogénique), ceci leur permettra de conserver une
part importante de leur volume musculaire lors d’un arrêt ou d’une sèche.
Outre le fait qu’une base musculaire soit davantage le fruit d’un développement myofibrillaire plutôt que
d’un stockage glycogénique, l’importance d’une fonte musculaire lors d’une période de désentraînement
dépendra également du quotidien activité/sédentarité, et de l’alimentation suivie.
Quant aux coureurs de fond et de demi-fond, ils cultivent principalement leurs fibres lentes (1), et
orientent leurs fibres intermédiaires (2A) vers un type 1. Ces sportifs ne possèdent que peu de masse
myofibrillaire, et leur concentration glycogénique musculaire ne s’avère également pas très importante.
Ceci explique pourquoi leur volume musculaire se développe peu malgré les entraînements répétés, et
donc pourquoi ce dernier ne diminuera quasiment pas lors d’une période de désentraînement
(contrairement à leurs capacités aérobiques).
La Mémoire Musculaire
Suite à une période de désentraînement plus ou moins longue, le temps dont aura besoin un athlète
pour revenir à son meilleur niveau sera plus court, que le temps qu’il ne lui a fallu pour y arriver à
l’origine. Ceci est bien évidement dû au fait que l’expérience et la technicité gestuelle engrangées par
l’athlète durant plusieurs mois ou années, lui servent à mieux planifier sa programmation et à mieux
optimiser chaque minute d’entraînement effectué. Par ailleurs, le modelage anatomique musculaire,
tendineux, et articulaire, s’étant opéré au fil des entraînements passés, perdure en partie lors d’un arrêt
prolongé, réduisant donc le temps nécessaire à la récupération complète des facultés antérieures lors
d’une reprise.
Autre point : bien que diminuant au fur et à mesure que la période de désentraînement s’allonge, le lit
capillo-musculaire développé antérieurement aura une importance de première ordre dans la
redensification des myocytes. Cette sur-capillarité permettra aux muscles d’avoir un afflux de nutriments
et de macronutriments plus important qu’ils n’en avaient avant que ce réseau sanguin ne se soit
développé. Par ailleurs, elle facilitera aussi l’efflux des déchets musculaires, optimisant davantage encore
le temps de récupération. Ainsi, lors de la reprise de l’entraînement, le patrimoine capillo-musculaire en
partie conservé malgré la période d’arrêt, s’avèrera être un sérieux atout dans la reconquête des
performances passées, et du volume musculaire perdu.
Mais dans ce phénomène de "mémoire musculaire", un élément va prédominer sur tous les autres : la
persistance quantitative des noyaux myocitaires malgré le désentraînement. L’utilisation de cellules
satellites afin de répondre aux besoins régénératifs induits par les entraînements passés, aura permis
d’accroître les concentrations intramusculaires en noyaux. La structure de ces derniers leur confère un
cycle de vie extrêmement long, leur permettant ainsi de perdurer même si le myocyte prend moins soin
d’eux (ce qui est le cas lors d’un arrêt prolongé). Ce point est très important, car un noyau transporte du
matériel génétique, notamment celui nécessaire à la protéosynthèse : lors de la reprise de
l’entraînement, l’importante quantité de noyaux retrouvant un haut degré d’activité permettra une forte
production d’ADN messager et d’ADN de transfert, la protéosynthèse sera donc très animée (son
optimisation sera bien évidement dépendante d’un régime alimentaire adéquat). Il en résultera ainsi une
réplétion rapide des éléments protéiques comme, la myoglobine, les myofibrilles, les mitochondries, les
transporteurs membranaires, ou encore les enzymes (favorisant au passage la réplétion glycogénique,
les enzymes de la glycogénogénèse revenant en force).
Le volume musculaire reviendra d’autant plus rapidement si les entraînements passés ont fortement
sollicités les capacités régénératives des cellules satellites (c’est par exemple le cas chez un culturiste, ou
chez tout autre athlète ayant antérieurement développé sa masse musculaire).
Régulation Hormonale - L'Insuline (hormone anabolisante)
Avec l’alimentation, le système hormonal est l’autre acteur de la régulation protéolyse/protéosynthèse.

Certaines hormones ont des effets catabolisants (le cortisol notamment), alors que d’autres favorisent
l’anabolisme (insuline, hormone de croissance, testostérone, IGF-1...).
Pour voyager dans le sang et aller remplir leurs missions, certaines hormones se fixent à des protéines de
transport plasmatiques qui leur sont propre : en effet, la simplicité structurelle de certaines hormones ne
leur autorise pas une longue vie lorsqu’elles se retrouvent sous forme libre dans le sang, tant le foie et
les reins peuvent les dégrader rapidement (les hormones sécrétées ne sont jamais dans leur totalité
chaperonnées). Ces protéines transporteuses garantissent ainsi un pool de réserve hormonal, et
permettent de réguler les concentrations d’hormones libres dans le plasma, un rôle visant
spécifiquement les stéroïdes car leur structure liposoluble leur permet de pénétrer trop facilement les
cellules.
L'Insuline
Cette hormone est sécrétée par les cellules β des îlots de Langerhans (situées dans le pancréas),
principalement sous l’effet du glucose. Glycémie et insulinémie sont donc étroitement liées (voir les
articles sur le métabolisme des glucides). L’insuline favorise directement la protéosynthèse en stimulant
les phases de transcription et de traduction au niveau des ribosomes (des usines intra-cellulaires qui
assemblent les acides aminés pour synthétiser des protéines). De plus, l’insuline freine la protéolyse en
inhibant la production d’ARN messager de l’ubiquitine, et en inhibant certaines protéases des complexes
protéasomes.
L’effet anabolisant de l’insuline est également indirect : cette hormone stimule les GLUT 4, des
transporteurs membranaires chargés de faire pénétrer le glucose dans les cellules (myocytes et
adipocytes principalement). Un muscle étant plus abondamment alimenté en substrats énergétiques
verra sa protéosynthèse et ses autres processus anabolisants davantage prolifiques, car ces activités
nécessitent beaucoup d’énergie. L’insuline stimule également l’activité des protéines transporteuses
d’aminoacides dans le sens plasma-cytosol, ce qui favorise la pénétration d’acides aminés dans les
cellules, et donc la protéosynthèse (l’adrénaline et le cortisol favorisent le cheminement inverse de ces
protéines transporteuses, ce qui cette fois favorise la protéolyse).
Aux vues de ces explications, il est aisé de comprendre qu’une personne faisant de l’insulino-résistance
aura plus de mal à stimuler sa protéosynthèse, et présentera un turnover protéique avantageant la
protéolyse.
Enfin, l’insuline a également l’avantage de limiter le catabolisme des acides aminés glucoformateurs (à
ne pas confondre avec le catabolisme protéique), en inhibant l’activité enzymatique des transaminases.
Ceci permet donc une conservation plus durable du pool d’aminoacides.
La sécrétion d’Insuline sous l’influence des Catécholamines et du Glucagon
Les catécholamines (adrénaline et noradrénaline, sécrétées par le système nerveux central et les glandes
surrénales, en réponse à un stress) et le glucagon (sécrété par les cellules α des îlots de Langerhans,
situées dans le pancréas) ont des effets indirects sur l’anabolisme et le catabolisme protéique,
principalement de par un effet de rétro-contrôle sur la sécrétion d’insuline (hormone anabolisante). La
sécrétion de glucagon bloque celle de l’insuline, et la réception de catécholamines au niveau du
pancréas y stimule les récepteurs adrénergiques alpha 1 et 2, ce qui bloque momentanément le
processus enzymatique nécessaire à la sécrétion d’insuline. Cependant, étant donné que les
catécholamines et que le glucagon sont des hormones hyperglycémiantes, elles vont engendrer une
remonter de la glycémie, ce qui réprime la sécrétion de cortisol et s’avère propice à une ré-élévation de
l’insulinémie. Pour plus de détails sur ces hormones, voir la rubrique sur "le métabolisme des glucides".
Régulation Hormonale - La Testostérone (hormone anabolisante)
La testostérone est une hormone stéroïdienne principalement sécrétée par les cellules de Leydig situées
dans les testicules (de faibles quantités sont également sécrétées par les glandes surrénales).
Dans le cerveau, l’hormone appelée GnRH (Gonadotropin Releasing Hormone, ou gonadolibérine),

également appelée LHRH (Luteinizing Hormone Releasing Hormone), est une neuro-hormone (produite
par des neurones) hypothalamique qui est libérée par l'hypothalamus pour aller stimuler sa voisine
l'hypophyse (tout comme le fait la corticolibérine CRH et la somatolibérine GHRH). Mais dans le cas
présent, la GnRH entraînera une sécrétion hypophysaire de LH (hormone lutéinisante). Transportée par
le sang jusqu'aux testicules, la LH va activer des enzymes qui transformeront le cholestérol en
testostérone.
La composition lipidique de cette hormone stéroïdienne, lui confère un caractère liposoluble. Ainsi, tout
comme le cortisol, une fois libérée dans le sang elle sera régulée et prise en charge par des protéines
transporteuses hydrophiles : la globuline SHBG (Sex Hormone Binding Globulin) et l’albumine, toutes
deux produites par le foie. La testostérone libre (l’étant depuis sa sécrétion, ou libérée par ses
transporteurs) traverse directement la membrane d’une cellule cible pour se retrouver dans le cytosol
(milieu intracellulaire). Là, elle se fixe à un récepteur androgénique (RA), générant ainsi un complexe
testo/récepteur androgène qui va pénétrer dans le noyau et se lier à l’ADN pour stimuler la transcription
des gènes. Il en résultera une activité accrue des nombreux processus anaboliques, la protéosynthèse
tout particulièrement.
La concentration sanguine de Testostérone est normalement comprise entre 3 et 9 nanogrammes/ml

chez l’adulte, et la demi-vie plasmatique de cette hormone est très variable : de quelques heures à 14
jours maximum.
Certaines cellules cibles (prostate, appareil génital, foie, peau) possèdent une forte concentration
d’enzymes 5-α-réductase, cette dernière transforme la testostérone en DHT (dihydrotestostérone), une
hormone qui possède une bien plus forte affinité avec les RA que ne l’a la testostérone, ce qui stimule
davantage encore l’activité nucléique (la 5-α-réductase étant infiniment peu présente dans les cellules
musculaires, la testostérone y reste l’hormone androgène maîtresse).
La testostérone agit également sur le métabolisme lipidique, et plus particulièrement au niveau des
cellules adipeuses, où les propriétés de la testostérone induisent un effet lipolytique et inhibe la
synthèse des triglycérides (à l'instar des catécholamines, du glucagon, et de la GH).
A noter enfin que la testostérone a des propriétés vasodilatatrices, ce qui accroît l’afflux nutritif dans les
cellules (favorisant donc l’anabolisme), et permet un meilleur efflux des déchets générés par ces
dernières (ce qui favorise la récupération).
La sécrétion de GNRH (et donc de LH) suit un cycle circadien pulsatoire. Une testostéronémie (taux
sanguin de testostérone) élevée réprime la sécrétion de GnRH, attribuant donc à la testostérone la
capacité de rétro-contrôler négativement sa propre sécrétion. Mais bien d’autres facteurs peuvent
réguler la concentration sanguine de cette hormone stéroïdienne :
- Une insulinémie stable (donc une glycémie stable) favorise la production de GnRH. D’ailleurs, le glucose
à lui seul aurait également un effet positif sur la production de cette neuro-hormone (tout comme
certains acides gras). En revanche, une hypoglycémie, une hyper-insulinémie (due à une hyperglycémie),
ou de l’insulino-résistance au niveau hypothalamique, sont des freins à la sécrétion de GnRH, et donc à
celle de testostérone. Par ailleurs, une hyper-insulinémie inhibe la concentration de SHBG, un
transporteur sanguin de la testostérone.
- Une situation de stress réprime la production de testostérone, car le stress provoque la sécrétion de
cortisol, une hormone inhibant la production de GnRH.
- L'alcool inhibe la sécrétion d’hormone messager LH, et réprime aussi la production de testostérone :
afin d’être transformé en acétaldéhyde, l’alcool monopolise des enzymes spécifiques qui sont
habituellement utilisées afin de synthétiser la testostérone.
- Le surpoids diminue indirectement la testostéronémie : un excès de masse graisseuse accroît la
quantité d’aromatases présente dans l’organisme, ces enzymes transforme la testostérone en œstrogène
(en estradiol plus exactement). L’hormone œstrogène inhibe par ailleurs la sécrétion de GnRH et de LH
(effet de rétro-contrôle), réduisant donc la production de testostérone.
Les aromatases sont également présentent dans le foie, la peau et le cerveau. Cette conversion en
œstrogène étant majoritairement ovarienne chez la femme, sera en revanche majoritairement
adipocytaire chez l’homme (20 % seulement au niveau testiculaire). A noter que l’homme produit
naturellement 20 fois plus de testostérone que la femme, et que cette dernière produit 5 fois plus
d’œstrogènes que l’homme.
L’activité physique est un bon moyen de limiter la transformation de testostérone en œstrogène, car elle
diminue les réserves graisseuses, et donc la quantité d’aromatase présente dans l’organisme. En
revanche, l’âge, la bière (son houblon), l’obésité, ou encore de l’hyper-insulinémie, favorisent la
production d’œstrogène.
- Une carence en zinc inhibe aussi la production de cette hormone stéroïdienne (cet oligo-élément
empêche la conversion de la testostérone en œstrogène). Des carences en vitamines A, B, E, et tout
particulièrement en vitamine D répriment également la production de testostérone (les rayons solaires
stimulent la production de vitamine D). De son côté, la vitamine C diminue la production de cortisol, ce
qui est indirectement bénéfique à celle de la testostérone.
- L’activité physique stimule le cycle productif de la testostérone, cependant, un surentraînement l’épuise

et déséquilibre l’homéostasie hormonale. Au bout de 45 à 60 min d’effort intensif, la sécrétion de
testostérone atteint un pic, puis redescend pour laisser place à une élévation de la cortisolémie (due au
stress s’accumulant et à l’hypoglycémie s’installant). Pour optimiser l’effet de la testostérone, il convient
donc d’éviter les séances d’entraînement marathons. Par ailleurs les efforts de type endurance ne
favorisent pas la sécrétion de testostérone.
- Le manque de sommeil réprime la synthèse de testostérone. Tôt le matin, entre 7 et 9 heures en

moyenne, l’organisme enregistre un pic productif de testostérone (toujours dans un souci de
récupération), et écourter ses nuits (moins de 7 heures de sommeil) perturbe et réduit
considérablement la production de cette hormone stéroïdienne.
- La stimulation sexuelle favorise la production de testostérone (particulièrement chez l’homme), car afin
de reproduire le sperme éjecté, les testicules vont accroître leur activité : une heure post éjaculation, les
taux sanguin de testostérone sont bas, ce n’est donc pas le moment idéal pour effectuer une activité
physique intense (l’organisme ne sera pas adéquatement armé pour répondre aux besoins récupérateurs
anaboliques), mais 4 heures post éjaculation, la testostéronémie sera très élevée.
- L'absorption d'aspirine ou d'antidouleurs comme le paracétamol ou autres AINS, bloque la sécrétion de

testostérone durant les heures qui suivent la prise. En effet, ces molécules chimiques inhibent
considérablement au niveau du cerveau la production hormonale de prostaglandine E2, et sans cette
dernière, l’hypothalamus ne peut sécréter de GnRH, une neuro-hormone à la base du processus
commandant la sécrétion de testostérone. Une prise à la fois trop fréquente et importante
d’antidouleurs ou d’anti-inflammatoires non stéroïdiens, pourrait inhiber la production de testostérone
sur le long terme.
- Vieillissement et testostérone ne font pas bon ménage : la production de GnRH est très faible durant
l’enfance, mais s’élève considérablement l’heure venue de la puberté. La production de testostérone
sera au plus haut entre 20 et 30 ans, pour ensuite diminuer doucement chaque année. Avec le
vieillissement, l’affinité entre la testostérone et ses transporteurs plasmatiques augmente. Ainsi, la
baisse productive de testostérone, couplée à une plus grande difficulté pour les SHBG à libérer leurs
hormones liées, engendre une diminution de la biodisponibilité de testostérone pour les cellules cibles.
De surcroît, cet effet est renforcé par le fait que le niveau plasmatique d'œstrogène augmente, cette
hormone à la particularité de renforcer la production de transporteurs SHGB et le nombre de sites de
liaison qu’ils comportent (une forte production de testostérone contrecarre en partie cet effet).
Régulation Hormonale - L'Hormone de Croissance (hormone anabolisante)
L’Hormone de Croissance (ou GH, de l'anglais Growth Hormone), également appelée somatotropine ou
somatropine, est un polypeptidique secrété par les cellules somatotropes de la partie antérieure de
l'hypophyse (glande située dans le cerveau, à la base du crâne, sous l’hypothalamus). La GH impacte sur
le métabolisme des protéines, des glucides, et des lipides, et elle a pour principale fonction de stimuler
la croissance (os, muscles…) et la reproduction cellulaire. Compte tenu de son rôle joué sur la croissance,
la GH se retrouve à des concentrations sanguines très élevées chez l’enfant, à savoir 10 ng / ml en
moyenne (30 à 70 ng / ml chez le nourrisson), puis sa sécrétion diminue avec l’âge. La concentration
sanguine basale de GH sous forme libre est de 2 à 4 nanogrammes/ml chez l’adulte, et la demi-vie
plasmatique de cette hormone est de 20 minutes en moyenne.
La sécrétion de GH est régulée par des hormones hypothalamiques : La somatolibérine (ou GHRH pour
Growth Hormone Releasing Hormone) est sécrétée par l’hypothalamus, et stimule la sécrétion de GH,
alors que la somatostatine (ou GHIH pour Growth Hormone Inhibiting Hormone), également sécrétée
par l’hypothalamus (mais aussi par l'estomac, le pancréas et l'intestin), inhibe la sécrétion de GH (ainsi
que d’autres hormones, comme l’insuline et le glucagon par exemple).
La somatolibérine est stimulée par l'hypoglycémie, le sommeil profond, l’activité physique, et le stress
(froid, traumatisme, inflammation…). De son côté, la somatostatine est sécrétée de par un effet rétro-
contrôle vis-à-vis des sécrétions de somatolibérine, puis de GH, c’est pour cette raison que l’on parle de
sécrétion pulsative de GH. Une élévation des concentrations sanguines en glucose, aminoacides, ou
insuline, stimule également la sécrétion de somatostatine.
Edition spéciale de "Musclemag" (reprise par "Bodyfitness") parue en 1997 pour les 50 ans d’A.
Schwarzenegger. Une vraie pépite ! Près de 200 pages consacrées à une description détaillée faite par
Arnold lui-même sur ses méthodes et astuces d’entrainement.
Mais sur un cycle de 24 heures, le plus important pic sécrétoire de GH survient la nuit : la sécrétion
d’hormone de croissance s’élève brusquement durant le premier cycle du sommeil (lent et profond) afin
de réponde aux besoins de récupérations : Pour un adulte se couchant à 23h30, la concentration
sanguine de GH s’élèvera fortement à partir de 0h30, pour atteindre un pic moyen de 13 ng / ml vers les
2 heures du matin. Le retour à un niveau basal sera observé vers les 4 heures du matin.
L’activité physique stimule la sécrétion de GH, dont les quantités libérées seront indexées sur l’intensité
de l’effort : alors que des efforts extrêmement intenses (80 à 100 % de ces capacités maximum) font
diminuer le niveau de sécrétion de GH pour éviter qu’elle n’interfère avec la protéolyse, il se produira le
contraire suite à des efforts effectués en résistance (la production d’acide lactique stimule la production
de cette hormone). La sécrétion de GH diminue naturellement mais doucement au-delà de 60 à 90 min
d’effort. A noter enfin que les sujets entraînés possèdent souvent un système endocrinien favorisant de
plus fortes sécrétions d’hormone de croissance.
Pour lui permettre une durée de vie plus longue, la GH est véhiculée par une protéine de transport
plasmatique GHBP (synthétisée par le foie). A l’approche d’une cellule cible, la GH va se libérer de son
transporteur pour se fixer sur un récepteur spécifique GHR situé à la surface des membranes plasmiques
(couche externe des membranes cellulaires). Les multiples effets de l’hormone de croissance impactent
sur de nombreux métabolismes, et sur l’activité d’autres hormones :
Le métabolisme glucidique : la GH a des effets hyperglycémiants en stimulant la glycogénolyse hépatique

et en inhibant la pénétration cellulaire du glucose (sauf au niveau du système nerveux central).
Le métabolisme protéique : la GH stimule la protéosynthèse en augmentant l’expression des ARNm et

leur activité dans les ribosomes (stimulant notamment la transcription), ce qui booste la protéosynthèse
et donc l’anabolisme. Les effets sur la régénération et la croissance cellulaire induits par la GH sont
également indirects : elle stimule la sécrétion d’IGF-1 (hormone stimulant, entre autre, la prolifération
cellulaire), et en élevant la glycémie elle provoque la sécrétion d’insuline, une autre hormone aux effets
anabolisants. Cependant, une fois que la glycémie et que l’insulinémie redeviennent élevées, la sécrétion
de GH baisse, il existe donc un effet de rétro-contrôle GH / insuline. Les pic d'insuline sont donc à
proscrire si l'on veut conserver un minimum sécrétoire de GH.
Le métabolisme lipidique : l’hormone de croissance stimule la lipolyse, et elle favorise la bêta oxydation
des acides gras (pour la synthèse d’ATP), économisant donc le glucose intracellulaire. Par ailleurs, cette
hormone stimule la cétogenèse.
L’hormone de croissance n’est pas une "hormone de l’urgence", sont effet lipolytique prend souvent le
relai des catécholamines, notamment dans le timing post-entraînement.
Régulation Hormonale - L'IGF-1 (hormone anabolisante)
Lecture Conseillée
L’IGF-1 (Insuline-like Growth Factor), anciennement appelée somatomédine C, est une hormone
peptique principalement hépatique, dont la synthèse et la sécrétion sont essentiellement stimulées par
l’hormone de croissance (dans une moindre mesure, l’insuline, la thyroxine, certaines interleukines, et
l'apport nutritif, stimulent également la production d’IGF-1). Bien que le foie soit le principal producteur
de cette hormone, elle est également synthétisée et relâchée par la plupart des tissus (les cellules
endothéliales particulièrement), ce qui potentialise son effet. Cette synthèse extra-hépatique n’est plus
régulée par la GH (somatotropine), mais par des hormones trophiques spécifiques au tissu concerné. A
noter que l’IGF-1 réduit la sécrétion de somatotropine, induisant un effet de rétro-contrôle négatif
hypothalamo-hypophysaire, permettant ainsi de réduire la concentration sanguine de GH.
Une fois dans le sang, l’IGF-1 se lie à l’une des 6 protéines transporteuses IGFBPs (sécrétées par le foie et
régulées positivement par l’insuline et la GH), ce qui lui permet d’avoir une durée de vie plasmatique
relativement longue. Le voyage de l’IGF-1 se termine à l’approche d’une cellule cible, là cette hormone se
sépare de son transporteur IGFBP pour se fixer à son récepteur spécifique, l’IGF-1R, situé sur la couche
externe de la membrane cellulaire.
Tout comme la GH, l’IGF-1 stimule la croissance et la régénération cellulaire (osseuse, musculaire,
nerveuse, rénale…), mais l’action cible cette fois la prolifération et la différenciation des cellules
satellites. La protéosynthèse sera également boostée (activité accrue dans les noyaux et les ribosomes).
L’effet protéo-anabolique de l’IGF-1 est donc directement structurel. De surcroît, cette hormone réprime
la protéolyse en inhibant notamment la transcription des médiateurs ubiquitine ligase atrogin-1 et
MuRF-1 qui sont surexprimés dans les états cataboliques.
Les effets anabolisants de l’IGF-1 sont également indirects. En stimulant l’activité des GLUT 4, elle
favorise la traversée membranaire du glucose (effet hypoglycémiant), ce qui accroît la concentration
intra-cellulaire de substrats énergétiques tant utiles à la protéosynthèse. Par ailleurs, à l’instar de
l’insuline, l’IGF-1 favorise la production d’adiponectine, une hormone adipocytokine produite par le tissu
adipeux, et qui a pour effet de stimuler les récepteurs insuliniques. En conséquence, sous l’effet indirect
de l’IGF-1, les récepteurs insuliniques seront davantage réactifs, favorisant donc l’action anabolisante de
l’insuline.
Bien que le nombre de récepteurs IGF-1R diminue avec l’âge, l’expression des ARNm synthétisant l’IGF-1
reste élevée malgré le vieillissement (à noter que les concentrations sanguines d’IGF-1 sont très élevées
durant les 20 premières années, période de croissance).
Régulation Hormonale - Le Cortisol (hormone catabolisante)
Lecture Conseillée
Le cortisol est une hormone synthétisée à partir de cholestérol (donc hydrophobe), qui sera sécrétée par
les glandes corticosurrénales suite à une excitation de l’axe hypothalamo-hypophyso-surrénalien (voie
corticolibérine CRH, puis corticotrophine ACTH).
La structure lipidique de cette hormone stéroïdienne (le cholestérol étant un lipide de la famille des
stérols) lui confère un caractère liposoluble. Ainsi, sous sa forme libre, le cortisol pénètre très facilement
les cellules, sa présence plasmatique devra donc être régulée par des transporteurs hydrophiles (à
l’instar des lipoprotéines transportant le cholestérol). Dans le cas présent, le cortisol sera pris en charge
par la globuline CBG (transcortine) et l’albumine (dans une moindre proportion), toute deux synthétisées
par le foie. A l’exception de la prednisone et de la prednisolone, la transcortine ne peut lier les
glucocorticoïdes de synthèse. A noter que l’équilibre cortisol lié / cortisol libre régule la sécrétion
d’hormones ACTH, donc celle de cortisol.
Certaines hormones ont des phases sécrétoires fortement influencées par le cycle circadien et le cycle
jour/nuit. Nous l’avons notamment vue pour l’hormone de croissance et la testostérone. Dans le cas
présent, le cortisol connait un plus bas en début de nuit, et enregistre son pic circadien en fin de nuit
(vers les 6-7 heures du matin en moyenne).
Ce glucocorticoïde a des effets catabolisants : une fois dans la cellule, il se fixe à un glucocorticoïde
récepteur (GR) avec lequel il migre dans le noyau afin de s’y lier à l’ADN, dans le but de modeler la
transcription génétique. Il en résulte une augmentation de la quantité d’ARNm des protéases
lysosomales et protéasomales, et d’un autre côté, une inhibition de la protéosynthèse de par une
répression de la traduction ribosomiale des autres protéines (notamment celles destinés à l’anabolisme
tissulaires). Cependant, les glucocorticoïdes peuvent aussi ralentir le phénomène catabolisant dans le cas
où leur sécrétion s’active en réponse à un stress inflammatoire : ces hormones, bien que catabolisantes,
limiteront la production et les effets fortement protéolytiques des cytokines pro-inflammatoires TNF et
interleukines 1 et 6 (c’est un système le rétro-control cytokines / glucocorticoïdes). D’ailleurs, la propriété
anti-inflammatoire du cortisol explique pourquoi ses plus bas sécrétoires favorisent la recrudescence des
processus inflammatoires éventuellement en court (un phénomène s'accentuant notamment durant la
nuit).
Par ailleurs, les glucocorticoïdes inhibent la production d’adiponectine, ce qui ne favorise pas l’éveil des
récepteurs insuliniques et donc l’action anabolisante de l’insuline (parfois même, il s’installe de
l’insulino-résistance).
Enfin, il est à noter que le cortisol possède également des propriétés hyperglycémiantes et lipolytiques
(voir la rubrique sur "le métabolisme des glucides").
Régulation Hormonale - Hormones Thyroïdiennes (hormones anabolisantes)
Lecture Conseillée
Les hormones thyroïdiennes, triiodothyronine T3 et thyroxineT4 pour l’essentiel, sont sécrétées par la
thyroïde (glande située au niveau de la face antérieur du coup) après stimulation via la voie
hypothalamo-hypophysaire (TRH-TSH).
Ces hormones sont essentielles au développement et à la différentiation cellulaire, notamment en

stimulant le métabolisme des 3 macronutriments : elles activent la protéosynthèse, la glycolyse, la
glycogénolyse, la bêta oxydation, et la lipolyse. Le bienfait optimal des hormones thyroïdiennes nécessite
un bon équilibre sécrétoire. En effet, des concentrations sanguines basales de T3 et T4 libres
permettront une régulation adéquate du métabolisme énergétique et un juste équilibre
protéolyse/protéosynthèse. Mais lorsque la thyroïde est en sous-régime ou sur-régime vis-à-vis des
besoins de l’organisme, l’homéostasie énergétique et l’ensemble des métabolismes sont mis à mal : un
état d’hypothyroïdie entraîne de la fatigue, des problèmes de concentration et de mémoire, une prise de
poids, alors qu’à l’opposé, une hyperthyroïdie engendre des troubles du sommeil, un état de nervosité,
des tremblements, des troubles cardio-vasculaires, une asthénie (fatigue psychique et physique), un cou
grossissant, ou encore, une perte de poids. Une hyperthyroïdie augmente le nombre de SHBG
(transporteurs protéiques plasmatique de testostérone) entrainant une baisse de testostérone libre dans
le sang. Ceci s’accompagne d’un déséquilibre plasmatique testostérone /œstrogène estradiol, à la faveur
de cette deuxième hormone car son affinité avec la SHBG s’avère moindre.
Hyperthyroïdie et hypothyroïdie impactent tout deux négativement sur le métabolisme protéique en

augmentant la protéolyse, ce qui favorise donc la fonte musculaire.
Important à connaitre : un bon équilibre régulo-sécrétoire d’hormones thyroïdiennes est corrélé à une
sécrétion équilibrée et adéquate de cortisol. Une hyper-cortisolémie peut dégrader l’efficacité des
récepteurs cellulaires hormono-thyroïdiens (et ceux d’autres hormones), alors qu’une hypo-cortisolémie
peut inhiber la chaîne hormonale liée à la production de T3 et T4.
Autres Acteurs du Métabolisme Protéique
Lecture Conseillée
L’inflammation (favorisent la protéolyse)
En réponse à une agression ou un stress inflammatoire, une cellule va attirer des macrophages
(différentiés à partir de cellules immunitaires monocytes : des globules banc). Les macrophages, ainsi
que les cellules et tissus avoisinants, vont produire des cytokines pro-inflammatoires TNF (tumor
necrosis factor), et interleukines 1 et 6 (IL -1 et IL-6). Ces cytokines (en opposition à celles ayant un effet
anti-inflammatoire) vont stimuler la protéolyse afin d’alimenter leur besoin de maturer. En effet, les
cytokines sont des protéines qui ne sont pas immédiatement matures lors de leur production, ainsi, leur
besoin de grandir afin de devenir opérationnel va stimuler la protéolyse dans le but de leur fournir des
acides aminés. L’IL-6 par exemple, stimule l’activité des protéases lysosomales et protéasomales. De son
côté, La TNF porte un coup dur aux myofibrilles car cette cytokine active la voie protéolytique ubiquitine-
protéasome, et inhibe la production d’ARN messager de la myosine. Par ailleurs, la TNF (à l’instar des
glucocorticoïdes) inhibe la production d’adiponectine, limitant donc l’action anabolisante de l’insuline (la
TNF peut également induire de l’insulino-résistance).
TNF et Il-1 agissent en synergie, ce qui potentialise leur effet. Il n’est pas rare de subir une fonte
protéique (notamment musculaire) lors d’un épisode viral ou inflammatoire majeur, étant donné les
quantités de cytokines pro-inflammatoires produites. Cependant, ce phénomène sera dans une certaine
mesure contenu de par un processus de rétro-control cytokines / glucocorticoïdes : en effet, une
inflammation entraîne un stress de l’organisme, stimulant donc la production hypophysaire de
corticotrophine (ACTH), un messager hormonal envoyé depuis le cerveau jusqu’aux glandes
corticosurrénales afin de commander la libération de cortisol. Ce dernier, de par ses propriétés anti-
inflammatoires, va inhiber la production et les effets des cytokines pro-inflammatoire, et va accélérer le
processus de guérison. Alors certes, le cortisol a également une propriété catabolisante, mais cette
dernière s'avèrera moins préjudiciable que celle des cytokines pro-inflammatoires. Par ailleurs, les effets
protéolytiques du cortisol et des cytokines dureront moins longtemps car l’inflammation sera réprimée
plus rapidement sous l’effet des glucocorticoïdes.
Les radicaux libres (favorisent la protéolyse)
Les radicaux libres favorisent la protéolyse, et dégradent la structure membranaire cellulaire, ce qui est
néfaste à l’activité des récepteurs hormonaux et à celle des transporteurs nutritifs. Une alimentation
saine, de l’activité physique (avec des étirements en fin de séance), et de manière générale une hygiène
de vie respectueuse de l’organisme, évitent des concentrations plasmatiques élevées en radicaux libres
et favorisent leur efflux cellulaire.
Le réseau capillo-sanguin
Un bon développement capillo-sanguin est également très important, cela garantit un meilleur afflux
nutritif et hormonal vers les cellules, ainsi qu’un meilleur efflux de leurs déchets. La respiration cellulaire
en sera également favorisée. Plus une cellule est capillarisée, plus sont anabolisme sera avantagé
(l’activité sportive améliore et développe le réseau sanguin).
De même, plus la protéosynthèse est stimulée (rôle des hormones anabolisantes), plus les transporteurs
membranaires et les récepteurs hormonaux seront nombreux, car la plupart d’entre eux sont de
structure protéique. Un cercle vertueux s’installe donc, la pénétration des nutriments deviendra plus
abondante et l’action hormonale plus efficace, favorisant davantage encore l’anabolisme cellulaire.
L’alimentation
Un régime trop pauvre en lipides, et notamment en acides gras poly-insaturés, s’avère néfaste à la bonne
activité hormonale intracellulaire : les membranes cellulaires deviendront moins résistantes face aux
agressions, et ne pourront donc pas assurer optimalement toutes les activités d’échange leur incombant
(réceptions hormonales, transport des macronutriments…). En conséquence, l’activité intracellulaire sera
moins propice à l’anabolisme. Par ailleurs, le manque de poly-insaturés au niveau membranaire inhibera
la synthèse de prostaglandines, ce sont des molécules dérivées de ces acides gras et qui ont la propriété
(entre autre) de favoriser le message hormonal et d’assurer la bonne régulation de l’activité intra-
cellulaire.
De manière générale, l’alimentation est bien évidement un acteur de premier plan dans la régulation
hormonale du métabolisme protéique : les rations de protéines alimentaires doivent être suffisantes afin
de couvrir les besoins anaboliques et afin d’assurer constamment un pool d’aminoacides suffisant. Par
ailleurs, des apports satisfaisants en glucides et lipides favoriseront l’activité hormonale et permettront
une meilleure activation des processus anaboliques protéiques.
Les minutes et heures post-training constituent une première fenêtre métabolique où l’alimentation ne
doit surtout pas être négliger, tant l’enchaînement d’efforts musculaires stimule l’activité membranaire,
et tout particulièrement celle des protéines trans-membranaires : le cas des GLUT 4 est bien évidement
le plus significatif (cela concerne le glucose), mais les protéines membranaires responsables de la
pénétration des acides aminés seront également plus actives (durant 40 à 60 min post-training).
La Sous-alimentation Protéique
Lecture Conseillée
Si les besoins protéiques journaliers d’un sédentaire (de taille et de corpulence moyenne) se situent en
moyenne à 0,8 gr de protéines / kg de poids de corps, ceux d’une personne pratiquant une activité
physique seront bien plus élevés. Afin d’exploiter le plein potentiel du phénomène de Surcompensation,
la ration protéique journalière d’un sportif devra se situe en moyenne entre 1,2 et 1,5 gr / kg de poids de
corps. Dans le cas spécifique des bodybuilders, cette ration peut grimper jusqu’à 2,5 gr / kg de poids de
corps...
Pour plusieurs raisons, il est fortement recommandé de ne pas dépasser une certaine quantité
d’absorbation protéique par repas : La quantité d’enzymes protéases contenue dans le système digestif
permet d’hydrolyser au maximum 10 à 12 gr de protéines "concentrées" par heure, les protéines en
surplus devront donc attendre que ces enzymes se reconstituent (synthèse permanente) afin d’être à
leur tour décomposées. La vitesse de resynthèse des protéases permet d’hydrolyser au maximum 30 gr
de protéines "concentrées" en 2 à 3 heures, selon les individus (nous n’avons pas tous le même potentiel
enzymatique).
Que se passe-t-il quand l’apport alimentaire en protéines est insuffisant ?
Pour monsieur et madame tout le monde, il est relativement rare que les rations journalières ne
couvrent pas les besoins protéiques journaliers. Néanmoins, si cela ce produit de façon chronique, c’est
tout l’organisme dans son ensemble qui sera sujet à de sérieux troubles. Qu’il s’agisse de nos organes
fonctionnels, de notre cerveau, de notre tissu musculaire, de nos enzymes, ou encore de nos hormones
(pour ne citer que ces exemples), il s’avère que la composition tissulaire de l’immense majorité de nos
cellules et de nos macromolécules soit faite à base de protéines. Vous comprendrez alors à quel point
une carence alimentaire en ce macronutriment, comme d’un autre d’ailleurs, serait source d’un nombre
incalculable de pathologies plus ou moins graves.
Par ailleurs, une alimentation trop pauvre en protéines peut engendrer une fonte musculaire par
principe de sauvegarde : l’organisme organisera le catabolisme des protéines musculaires, afin d’en piller
les acides aminés qui seront alors redistribués dans la circulation sanguine. L’objectif étant que ces
acides aminés aillent répondre aux besoins protéiques les plus urgents de l’organisme : synthèse
hormonale, synthèse de neurotransmetteurs, synthèse cellulaire d’organes vitaux…
Chez les sportifs réalisant des entrainements intensifs, mais n’ayant pas une consommation protéique
suffisante, leurs cellules musculaires ne disposeront suffisamment pas d’acides aminés pour réparer les
dommages protéiques causés par la protéolyse (dégradation des protéines) issue des efforts répétés. Le
processus de Surcompensation ne pourra donc pas être exploité dans sa pleine mesure, et la croissance
musculaire sera beaucoup plus lente, voire nulle. Occasionnellement il pourra même s’opérer une fonte
musculaire si la consommation en protéines et en glucides s’avère très faible : l’organisme dégradait
alors des protéines musculaires pour se fournir en énergie (les protéines structurelles étant les plus
touchées par ce processus). Etant donné que l’organisme ne peut stocker les acides aminés, vous devez
vous assurer d’une bonne stratégie nutritive afin que le phénomène catabolique (dégradation protéique)
soit continuellement prit de vitesse par le phénomène anabolisant (synthèse protéique). Ainsi, vous
maintiendrez positive votre Balance Azotée.
Qu’est-ce que la balance azotée ?
L’azote (N) étant un des éléments chimiques de l’acide aminé (avec le carbone (C), l’hydrogène (H) et
l’oxygène(O)), il constitue donc un élément essentiel dans la composition des protéines (14 à 18 %
d’azote / protéine). Suite à la protéolyse, une partie des acides aminés va être dégradée (transamination
et désamination oxydative) engendrant une certaine quantité d’ammoniac (NH3), qui sera ensuite rejeté
de l’organisme sous forme d’ion ammonium NH4+ (via les reins puis l’urine). Le bilan azoté se calcule par
le différentiel entre la quantité d’azote ingérée, et celle excrétée via l’urine (l’azote étant un composant
de NH4+). Pour maintenir sa balance azotée positive, il faut apporter plus d’acides aminés à son
organisme que ce dernier n’en détruit. En d’autre terme, l’anabolisme doit dominer le catabolisme. Dans
le cas contraire, votre balance azotée sera négative, et votre organisme sera en situation de catabolisme
(ce que l’on doit éviter pour ne pas perdre de masse musculaire). De par les protéines qu’elle apporte,
l’alimentation tient donc un rôle essentiel dans la balance azotée. Notre ration quotidienne permet
généralement de maintenir le bilan azoté positif, mais le sport sollicite beaucoup l’activité chimique de
nos muscles, y dégradant notamment beaucoup de protéines. Ainsi, pour qu’un sportif conserve sa
balance azotée positive, il doit s’assurer d’un régime alimentaire plus protéiné que la moyenne
recommandée.
La Sur-alimentation Protéique
Lecture Conseillée
Une trop forte consommation en une prise ou un repas (exemple 45-50 gr) sera néfaste à la vitesse
digestive, perturbera la flore intestinale, et accentuera la toxicité de l’organisme. Il est donc inutile de se
gaver de protéines, d'autant plus que la libération d’acides aminés dans le sang n’en sera pas
démultipliée car le pool d’enzymes protéases présent dans les intestins ne pourra traiter une charge de
travail au-delà de sa capacité ! Pour optimiser la Surcompensation musculaire, il est plutôt conseillé
d’enchaîner des petits repas à espacement de 3 heures, avec pour chacun d’entre eux une ration
protéinée de 25 à 35 gr.
Un taux sérique fortement excédentaire en aminoacides (sur-aminoacidémie), résultant de repas trop

riches en protéines ainsi qu’à une complétude déséquilibrée en acides aminés (voir plus bas : "Indice
Chimique"), sera néfaste à votre foie, vos reins, et vos articulations. Une fois lancée dans le torrent
circulatoire sanguin, une partie des aminoacides excédentaires s’y fera dégrader (car non utilisés par les
cellules), et le reste reviendra vers le foie, s’y ajoutant à la déjà forte présence d’acides aminés due à un
repas trop protéiné. Le foie ayant pour fonction, entre autre, d’éliminer les aminoacides "excédentaires",
il va les dégrader pour se fournir en énergie (destinée métabolique des acides aminés) et pour former
d’autres composants. Mais que cette dégradation soit effectuée dans le foie (ce qui est majoritairement
le cas) ou dans les muscles (principal pool corporel d’aminoacides), elle engendre de l’ammoniac (NH3),
un déchet dont l’acidité est toxique pour l’organisme et qui devra donc en être évacué afin d’y préserver
un bon équilibre acido-basique.
La dégradation d’un acide aminé
Un aminoacide dégradé va perdre son groupement α-amine, reste donc le squelette carboné (α-
cétoacide). Ce dernier peut soit servir à la synthèse d’un nouvel acide aminé (en acceptant un autre
groupement α-amine), ou soit servir de précurseur à la néoglucogenèse (si ce α-cétoacide provient d’un
aminoacide glucoformateur) et à la cétogenèse (si ce α-cétoacide provient d’un aminoacide
cétoformateur). Les nombreux intermédiaires issus de la dégradation d’un squelette carboné servent au
final de précurseurs énergétiques (formation d’ATP). Pour plus de détails sur les processus
néoglucogenèse et cétogenèse, je vous invite à lire les rubriques abordant le métabolisme des glucides
et des lipides.
Quant au groupement α-amine, il est transféré à un α-cétoglutarate générant ainsi du glutamate, c’est la
voie de transamination (effet des enzymes transaminases, également appelés aminotransférases). Sous
l’effet de l’enzyme glutamate-déshydrogénase, le glutamate sera ensuite séparé en α-cétoglutarate et en
groupement α-amine NH3 (l’ammoniac, comportant de l’azote), c’est la voie de désamination oxydative
(qui au passage produit des molécules réduites d’énergie NADH,H).
L’ammoniac présent dans le sang est pris en charge par l’aminoacide glutamine (effet enzymatique
glutamine synthétase qui fixe un NH3 à un glutamate) qui va le transporter jusqu’aux reins et jusqu’au
foie. Au niveau rénal, sous l’effet de l’enzyme glutaminase et d’une molécule d’eau, la glutamine est
scindée en glutamate et ion ammonium NH4+ (NH3 se fait protoner pour devenir NH4+), c’est la voie de
l’ammoniogénèse. L’ammonium partira ensuite dans les urines afin d’être excrété. Au niveau hépatique,
là aussi la glutamine va larguer son NH3 pour engendrer des ions ammonium, c’est la voie de
l’uréogenèse (bien plus sollicitée que l’ammoniogénèse). Le NH4+ va entrer dans le cycle de l’urée, un
processus hépatique qui engendre un composé organique, l’urée, qui sera ensuite rejetée dans le sang,
puis filtrée au niveau rénal pour ensuite être excrétée de l’organisme via l’urine.
Reins et foie sont des organes ayant une fonction détoxifiante de premier plan, ils nettoient le sang de
ses excès et de ses déchets, ces derniers étant par la suite évacués de l’organisme, principalement via les
urines (cheminement post-rénal par l’uretère, la vessie, puis l’urètre). Mais quotidiennement, une trop
grande production d’ammoniac sollicitera le cycle de l’urée, ce qui est préjudiciable pour la santé du foie.
Une défaillance hépatique peut s’installer et ainsi limiter les capacités détoxifiantes du foie. Les taux
sanguins en ammoniac peuvent par conséquence s’élever anormalement (hyperammoniémie), ce qui est
fortement préjudiciable à la santé, notamment pour le cerveau (encéphalopathie hépatique).
Quant aux reins, leurs capacités filtrantes a bien évidement ses limites. Un excès de déchets induit une
surcharge de travail pour les reins, très rapidement ces organes se fatiguent et perdent ainsi de leur
efficacité filtrante. A moyen et long terme, une telle sur-sollicitation engendrera de l’insuffisance rénale
(altération du système de filtration glomérulaire, mais aussi de la fonction tubulaire et endocrine rénale).
Un des moyens fiables pour déterminer si l’organisme subit une insuffisance rénale est de mesurer
biologiquement la concentration de déchets dans le sang, le taux de créatinine étant une bonne
référence (il s’agit d’un déchet musculaire issu de la dégradation de la phosphocréatine). Ci-dessous, les
conséquences d’une altération des fonctions rénales :
Une baisse des capacités filtrantes engendre un taux anormalement élevé d’urée dans le sang (urémie),
entrainant fatigue, faiblesse, et essoufflement.
Une moindre filtration rénale provoque également un excès d’acide urique dans le sang, à savoir une
hyperuricémie (les intestins n’évacuent que 30 % de l’acide urique produite) : cet acide provient de la
dégradation des purines, des éléments issus de l’alimentation (protéines animales notamment) et
d’élément cellulaires nucléotides. Dans l’organisme, 98 % de l’acide urique est présente sous forme
d’urate de sodium (la forme ionisée de l’acide urique), afin de la rendre plus soluble. Plus le milieu d’un
fluide (plasma et urine) est alcalin, plus l’urate de sodium devient soluble. Une hyperuricémie peut
entraîner une cristallisation d’urate de sodium, formant ainsi des cristaux. Ces derniers ont la fâcheuse
tendance à se loger dans le liquide synovial des articulations, engendrant ainsi de l’arthrite (la goutte).
Les cristaux d’urate de sodium peuvent également se former dans la circulation rénale engendrant des
lithiases rénales et urinaires (10% des cas de calculs).
Par ailleurs, une hyperuricémie induit une baisse du pH plasmatique, ce qui ralentit l’activité
enzymatique et rend l’organisme plus vulnérable aux maladies. Pour contrer cette baisse du pH,
l’organisme va orienter vers le sang davantage de minéraux alcalins (calcium, sodium, potassium,
magnésium, fer…). Ceci n’est pas sans conséquences, car pour conserver une juste distribution de ces
minéraux dans l’ensemble du corps, l’organisme va opérer un véritable pillage minéral dans différents
éléments de notre anatomie (déminéralisation). Ainsi, les dents se retrouveront moins armées face aux
caries, et les os manifesteront plus facilement de l’ostéoporose. Plus le plasma lutte pour maintenir son
équilibre acido-basique, et plus l’alimentation est pauvre en minéraux alcalins, plus cette
déminéralisation s’accentuera (un processus imputable à toutes d’hyper-acidose sanguine). Des flux
importants de calcium et de sodium s’échappant des tissus peuvent au passage encrasser les organes, les
articulations, et le système circulatoire sanguin, formant à la longue des dépôts de type calcul, sclérose,
ou encore calcification.
L’insuffisance rénale entraîne de l’ostéodystrophie, de par une diminution de la production de calcitrol,

une hormone chargée de maintenir des taux sanguins adaptés en phosphate, calcium, et vitamine D.
L’insuffisance rénale engendre aussi de l’anémie (baisse du nombre de globules rouges), suite à une
moindre production rénale d’hormone EPO.
Une glomérulonéphrite et une insuffisance rénale engendrent une hypo-osmolalité et un bilan d’eau
positif, causés notamment par une diminution de la charge filtrée en sodium. Cette hyperhydratation
intra et extra cellulaire favorise la rétention d’eau et les œdèmes.
Une insuffisance rénale peut s’accompagner d’un rétrécissement de l’artère rénale couplée à une baisse
de la pression en aval de celle-ci. En réaction, les reins vont surproduire de la rénine (également appelée
angiotensinogénase), une enzyme qui va accroître directement et indirectement les concentrations
plasmatiques d’hormones angiotensine (puissant vasoconstricteur) et aldostérone (accroît la
concentration de sodium dans le plasma, donc élève la pression sanguine). En conséquence, de trop
fortes sécrétions de rénine conduisent à de l’hypertension artérielle.
Boire beaucoup limitera la concentration minérale dans les reins et permettra une meilleure dilution des
urines, limitant ainsi le risque de calculs rénaux et urinaires. Cependant, si l’insuffisance rénale est déjà
installée, un apport hydrique trop important peut être néfaste pour la santé (rétention d’eau,
hyponatrémie, œdèmes, hypertension), car des reins diminués auront un potentiel d’excrétion hydrique
davantage limité.
Dans le cas d’une hyperuricémie, il est conseillé de boire de l’eau alcanisante (bicarbonatée), mais pas
trop dosée en sodium. La propriété alcaline du bicarbonate va rééquilibrer le pH sanguin en
contrecarrant l’action acidifiante de l’acide urique, la rendant ainsi plus soluble et plus facilement
évacuable, ce qui limitera la formation de cristaux d’urate. Les personnes à pathologies rénales,
cardiaques, ou faisant de d’hypertension artérielle, doivent choisir une eau bicarbonatée faiblement
concentrée en sodium (Salvetat ou Perrier par exemple).
Il est donc inutile et dangereux d’inonder son organisme en protéines, il convient plutôt de réguler vos
apports protéiques selon la nature et l’intensité de votre activité physique journalière. Il sera également
plus judicieux d’optimiser sa stratégie diététique en privilégiant la qualité des protéines avant la
quantité, afin que les aminoacides distribués dans le sang soient captés et utilisées efficacement par les
cellules, optimisant ainsi la protéosynthèse (et notamment l’anabolisme musculaire, pour les sportifs).
L'inégalité entre les Protéines alimentaires
Lecture Conseillée
La qualité nutritionnelle d'une protéine se définie par 4 critères essentiels : l’Indice Chimique (IC), la
Valeur Biologiques (VB), la Digestibilité (CUD), et la Vitesse de Biodisponibilité.
Avec le temps, plusieurs Indices qualitatifs ont vu le jour, ayant pour objectif d’affiner la valeur
nutritionnelle d’une protéine. Pour ce faire, des calculs ont été mis en place afin de corriger la VB ou l’IC
d’une protéine par sa digestibilité (CDU). Ces Indices corrigés sont, le PDCAAS (Protein Digestibility
Corrected Amino Acid Score : IC x CUD), l’Indice Di-Sco (Digestibility Score : IC x CUD), ou encore le NPU
(net protein utilization : VB x CUD). Mais ils sont loin d’être fiables à 100 % car dans un cas ou dans
l’autre, la VB ou l’IC est oublié ! L’idéal serait de mettre au point un indice conjuguant la Valeur
Biologique + l’Indice Biologique + la quantité totale des acides aminés essentiels par gr de protéine.
Comme aucun des 4 critères ne permet à lui seul de définir la qualité nutritionnelle d’une protéine
alimentaire, il conviendra de tous les prendre en compte au moment de faire vos choix alimentaires.
D’une manière générale il est conseillé de faire tourner son régime alimentaire afin de ne pas développer
d’intolérance envers certains aliments (suite à leur trop forte et trop continuelle consommation). Cela
vaut donc pour votre consommation protéique, il serait en effet dommage, par exemple, qu’après avoir
excessivement consommé du lait vous développiez une intolérance au lactose. Ceci vous priverait
partiellement, voire totalement, de tout une gamme d’aliments contenant du lait, et d’une source de
protéine très intéressante. Retenez-donc que vos sources alimentaires protéiques doivent être variées et
équilibrées.
Concernant les protéines en poudre, il est conseillé de ne pas trop en abuser, car leur consommation
apporte moins de vitamines et minéraux que n’en apporte une consommation à base d’aliments. Mais
les protéines en poudre ont leurs avantages, comme notamment la possibilité qu’elles offrent à
l’organisme de faire face plus rapidement au catabolisme, grâce à la concentration et la quantité d’acides
aminés par gr de protéine. Et rappelons-le, les protéines en poudre sont parfaitement naturelles, étant
donné qu’elles sont tout simplement extraites des divers éléments de la nature, que nous consommons
tous (lait, soja, œufs…).
L'Indice Chimique (IC)
Lecture Conseillée
L’Indice Chimique exprime la limite d’utilisation de chacun des 8 AAE (Acide Aminé Essentiel) une fois en
circulation dans l’organisme (post traversée intestinale). Pour ce faire, on regarde l’aminogramme d’une
protéine alimentaire (tableau indiquant les teneurs en acides aminés) et on y compare sa composition
en AAE par rapport à celui d’une "Protéine de Référence" (PR). Cette PR, totalement virtuelle et résultant
de recommandations scientifiques, définie quelles doivent être les quantités minimum de chacun des
AAE contenu dans une protéine. C’est l’AAE dont la quantité est la moins bien représentée vis-à-vis de la
PR qui va déterminer l’Indice Chimique. Cet AAE sera nommé "limitant", car la proportion d’utilisation
des 7 autres AAE sera limitée au % de la présence de l’AAE limitant. Exemple : si la Valine se trouve être
l’AAE limitant avec une quantité en mg égale à 84 % de ce que préconise la PR, alors les 7 autres AAE
n’auront qu’une utilité de 84 % vis à vis de leur taux préconisé dans la PR. L’IC de cette protéine sera
donc de 84. Les excédents, plutôt que de servir à des fins de synthèse protéique, seront utilisés à des fins
métaboliques.
Pour limiter au mieux l’action inhibitrice des AAE limitants, il est conseillé d’avoir des repas aux aliments
variés. En effet, d’un aliment à un autre, l’aminogramme sera différent et donc l’acide aminé limitant ne
sera pas le même. Très souvent, la Méthionine se trouve être l’AAE limitant pour les protéines d’origine
animale, alors qu’il s’agira de la Lysine pour les protéines d’origine végétale. Ainsi, consommer dans un
même repas des aliments aux propriétés protéiques distinctes, permettra aux AAE de se compléter les
uns les autres, cela s’appelle la " complémentation protéique ". Il est aisé de comprendre que cette
habitude alimentaire doit être suivie rigoureusement par un sportif, car elle permettra à son organisme
d’optimiser la récupération et la construction musculaire.
Mais un problème de taille persiste depuis des décennies, les valeurs en AAE attribuées à cette Protéine
de Référence sont de vraies girouettes ! Il est compréhensible de voir une PR aux valeurs différentes
selon qu’elle vise un nourrisson, un adolescent ou un adulte, car les besoins de ces derniers sont
différents. Mais il est en revanche désolant de voir que les organisations nationales et internationales
(FAO, WHO, OMS...) nous sortent depuis plusieurs décennies des chiffres relativement différents les uns
des autres et pour une même classe d’âge. Cela jette un flou sur la crédibilité des IC indiqués sur les
emballages des produits alimentaires, car les fabricants prennent les chiffres qui les arrangent afin de
gonfler artificiellement l’IC de leurs produits, faussant par ricochet l’Indice PDCAAS. En raison du manque
d’un consensus stable sur les valeurs de la Protéine de Référence, j’ai choisi de ne pas faire figurer les
indices IC et PDCAAS dans le tableau figurant dans l’article précédent.
La Valeur Biologique (VB)
Lecture Conseillée
La Valeur Biologique exprime le % des acides aminés / gr de protéine alimentaire, après ingestion, qui
sera utilisé à des fins de synthèse protéique dans l’organisme. On calcule la Valeur Biologique en
retranchant le % d’azote retrouvé dans les selles et les urines par rapport à la quantité d’azote absorbée.
Il convient de nuancer la valeur de cet Indice quant à son implication dans la synthèse musculaire, si son
ingestion est relativement éloignée du dernier repas effectué : en effet, le système digestif a lui aussi
besoin d’aminoacides pour renouveler ses propres cellules, c’est pourquoi il n’hésitera pas à détourner
une certaine quantité des protéines ingérées s’il n’a plus d’aminoacides à disposition depuis un certain
temps. Cela est notamment le cas le matin quand on prend son petit déjeuner avec 8 h de jeun derrière
soi, et où le détournement d’acides aminés par le système digestif peut nécessiter jusqu’à 10 gr de
protéines ! Une telle proportion sera d’autant plus atteinte si votre petit déjeuner n’est pas assez riche
en substrats énergétiques (glucides), car des protéines seront décomposées dans le système digestif
pour des besoins métaboliques. Vous pouvez ainsi comprendre l’importance que revêt une ration
protéique très élevée lors du petit déjeuner afin de contrecarrer au mieux le phénomène catabolisant de
l’organisme.
La Valeur Biologique est étroitement liée à l’Indice Chimique, car l’IC définit le % maximum d’utilisation
des AAE. Plus l’écart proportionnel entre l’AAE limitant et les 7 autres AAE sera faible, plus la VB sera
haute, car peu d’AAE seront gâchés.
Ne vous laissez pas allécher par certains produits présentant des VB exceptionnellement élevées :
l’Industrie agroalimentaire ferme malheureusement les yeux sur la mauvaise habitude prise par les
fabricants dans le milieu de la supplémentation diététique, qui n’hésitent pas à afficher sur leurs
étiquetages des VB supérieur à 100 ! Pourtant cela est scientifiquement impossible, car comment voulez-
vous que l’organisme puisse utiliser plus d’acides aminé contenu dans un gr de protéine, que la quantité
d’acides aminés y étant contenu ! Ces VB de 110, 135, et même 159, malhonnêtement affichées dans le
but d’en mettre plein la vue aux consommateurs, sont justifiées par leurs fabricants par le fait que leurs
préparations protéiques sont très pures. Sauf que cette excuse n’a aucune incidence sur la VB, car bien
qu’il soit vrai qu'une protéine en poudre davantage épurée s'avèrera plus digeste et présentera une
concentration en aminoacides plus élevée, elle n’aura pas pour autant une capacité magique lui
permettant de démultiplier sa quantité d’acides aminés une fois qu’elle sera ingérée !
Digestibilité et Vitesse de Biodisponibilité
Lecture Conseillée
La digestibilité des protéines (CUD)
Il s’agit d’identifier la possibilité du système digestif à décomposer une protéine alimentaire en acides
aminés, et à rejeter ces derniers dans le sang. La tâche des enzymes protéases sera plus ou moins
compliquée selon l’origine de la protéine (animale ou végétale), selon la cuisson, et selon la composition
des autres nutriments ingérés. Les protéines d’origine animale sont plus digestes que celles d’origine
végétale, leur perte en acides aminés (non passage de la paroi intestinale) est en moyenne de 10 %,
contre 25 % pour les protéines végétales. Cela démontre notamment l’effet inhibant qu’ont les fibres sur
la digestibilité des protéines alimentaires. Pour définir la valeur digestible, il a donc été mis au point un
Coefficient d’Utilisation Digestive = CUD. Ce dernier détermine le % des composants d’un nutriment qui
traverseront la paroi intestinale, plutôt que de finir dans les selles.
La vitesse de biodisponibilité
Il s’agit du délai de décomposition d’un nutriment, puis de sa disponibilité sanguine (en vue de
synthétiser de la protéine). Les enzymes protéases qui ont pour fonction de séparer les aminoacides, afin
qu’ils deviennent libres et puissent ainsi traverser la paroi intestinale, travailleront plus ou moins
rapidement selon l’origine de la protéine et les nutriments qui l’accompagne. En quoi cela diffère de la
digestibilité ? Il s’avère tout simplement que certaines protéines sont parfaitement digestes (très peu de
pertes vers les selles) mais mettent beaucoup de temps à être vidangées gastriquement, puis à être
décomposées par les protéases. Ainsi, une ration alimentaire de certaines protéines à digestibilité lente
pourra mettre jusqu’à 7-8 heures afin d’être totalement décomposée dans le système digestif, sans pour
autant subir de pertes significatives vers les selles.
La vitesse de biodisponibilité d’une protéine est une information à visée stratégique : vous devez avoir
conscience qu’une protéine rapidement assimilable n’est pas meilleure qu’une protéine à décomposition
lente, ce qu’il faut en retenir c’est que selon les circonstances horaires, l’une sera plus avantageuse que
l’autre pour l’organisme.
Viandes et poissons
Les protéines de viandes et de poissons sont de haute qualité et apportent toutes les acides aminés
nécessaires à la croissance et réparation musculaire. La faiblesse commune à cette source de protéine en
est sa concentration limitée en AAE Méthionine. Il conviendra de faire attention à votre sélection
alimentaire, car toutes les viandes et les poissons n’ont pas les mêmes teneurs en acides gras et
cholestérol. La Valeur Biologique de ces protéines se situe entre 75 et 80, et leur digestibilité moyenne
est de 95 %.
Les légumineuses
Nous avons déjà abordé le cas du soja, pour le reste il est clair que toutes les protéines légumineuses ne
se valent pas. Par exemple, les pois et pois chiches sont digestes à 89 % alors les lentilles ou haricots ne
le sont qu’à 70-85 %. Bien que la concentration en acides aminés de ces protéines soit intéressante, leur
mauvais équilibre en AAE les rend relativement incomplètes. Il convient alors de les accompagner avec
d’autres sources de protéines lors des repas.
Les céréales
Leur teneur moyenne est de 11 gr de protéines pour 100 gr d’aliment, mais elles ne sont généralement
pas complètes, ce qui réduit leur capacité d'assimilation par l'organisme et les rendent moins efficaces. A
l’instar des légumineuses, les protéines céréalières ne se valent pas toutes.
- Protéines de riz : Les protéines de riz constituent une bonne source de protéines végétales, elles
apportent un éventail relativement large en acides aminés. Bien que riche en Alanine et Glutamine, la
protéine de riz manque d’AAE Lysine (tout comme la plupart des protéines céréalières). Sa VB moyenne
est de 70, pour une haute digestibilité de 95 %. Par ailleurs, l’amidon du riz étant très digeste, ses
protéines le seront tout autant. Les concentrés de protéine de riz peuvent constituer une bonne
alternative pour les personnes intolérantes au lactose ou à la protéine de soja.
- Protéine de sarrasin : La protéine de sarrasin a la particularité d’afficher une Valeur Biologique très
élevée, environ 90, due à une concentration et une complétude en aminoacides fortes intéressantes.
Cette protéine est notamment riche en Lysine, contrairement aux autres céréales.
- Protéine de blé : Le Gluten constitue 80 % des protéines de blé, et se compose de gliadine et de

gluténine. Le gluten est fortement présent dans le blé, mais aussi dans le seigle, l’avoine, et l’orge (dans
de moindres quantités). Les aliments types sont le pain, les biscuits, les pâtes, la semoule, la pâte à
pizza…
Le gluten présente de fortes concentrations en acides aminés glutamine et proline, mais de faibles
teneurs en lysine, histidine et arginine (des acides aminés essentiels). Ainsi, sa Valeur Biologique n’est
que de 58. Sa digestibilité est très variable d’un individu à un autre, la gliadine du gluten se trouve être
responsable de problèmes digestifs chez un grand nombre de personnes (perturbation au niveau de la
muqueuse intestinale). Pour faire face à cette intolérance au gluten, également appelée maladie
cœliaque, l’Industrie agro-alimentaire a développé bon nombre de produits à base d’amidon, mais
excluant le gluten.

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La Digestion des Protéines

Protéosynthèse et Protéolyse - Introduction

Le Rôle des Cellules Satéllites

Les Conséquences du Désentrainement

- Au niveau des membranes, le désentraînement fait baisser le nombre de GLUT 4 et de récepteurs

- Dans le cytoplasme, le stockage de Créatine Phosphate et de créatine libre diminue de 30 % en 3 mois.

Quelles sont les conséquences de tout cela ?

Au bout de 4 semaines de désentraînement total, la puissance baissera en moyenne de 10 %, la force

Régulation Hormonale - L'Insuline (hormone anabolisante)

Avec l’alimentation, le système hormonal est l’autre acteur de la régulation protéolyse/protéosynthèse.

La sécrétion d’Insuline sous l’influence des Catécholamines et du Glucagon

Régulation Hormonale - La Testostérone (hormone anabolisante)

Dans le cerveau, l’hormone appelée GnRH (Gonadotropin Releasing Hormone, ou gonadolibérine),

La concentration sanguine de Testostérone est normalement comprise entre 3 et 9 nanogrammes/ml

- L’activité physique stimule le cycle productif de la testostérone, cependant, un surentraînement l’épuise

- Le manque de sommeil réprime la synthèse de testostérone. Tôt le matin, entre 7 et 9 heures en

- L'absorption d'aspirine ou d'antidouleurs comme le paracétamol ou autres AINS, bloque la sécrétion de

Régulation Hormonale - L'Hormone de Croissance (hormone anabolisante)

Le métabolisme glucidique : la GH a des effets hyperglycémiants en stimulant la glycogénolyse hépatique

Le métabolisme protéique : la GH stimule la protéosynthèse en augmentant l’expression des ARNm et

Régulation Hormonale - Le Cortisol (hormone catabolisante)

Ces hormones sont essentielles au développement et à la différentiation cellulaire, notamment en

Hyperthyroïdie et hypothyroïdie impactent tout deux négativement sur le métabolisme protéique en

Autres Acteurs du Métabolisme Protéique

L’inflammation (favorisent la protéolyse)

Les radicaux libres (favorisent la protéolyse)

Que se passe-t-il quand l’apport alimentaire en protéines est insuffisant ?

Qu’est-ce que la balance azotée ?

Un taux sérique fortement excédentaire en aminoacides (sur-aminoacidémie), résultant de repas trop

La dégradation d’un acide aminé

L’insuffisance rénale entraîne de l’ostéodystrophie, de par une diminution de la production de calcitrol,

L'inégalité entre les Protéines alimentaires

L'Indice Chimique (IC)

La Valeur Biologique (VB)

Digestibilité et Vitesse de Biodisponibilité

La digestibilité des protéines (CUD)

- Protéine de blé : Le Gluten constitue 80 % des protéines de blé, et se compose de gliadine et de

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