Chimie et Biochimie générale – Biochimie

Chapitre 1 :
Acides aminés et protéines :
Introduction et définitions

Docteur Jean Charles RENVERSEZ

PCEM1 - Année universitaire 2007/2008

Faculté de Médecine de Grenoble (UJF) - Tous droits réservés.
 PLAN
I – INTRODUCTION – HISTORIQUE

II – ACIDES AMINES

a - Définition - Structures
b - Propriétés physico-chimiques
c - Réactivités chimiques
d - Séparation - Evaluation qualitative et
quantitative
 INTRODUCTION

• Les protéines sont les plus abondantes des

molécules organiques des êtres vivants
• 50 % du poids sec des cellules vivantes
• Sont constamment renouvelées (6-20g d’azote
éliminés par jour)
• Assurent :
un rôle structural
des fonctions essentielles dans la vie cellulaire
• Elles sont toutes organisées selon un même
modèle
• Le plan de fabrication de chaque protéine est
conservé dans l’ADN au niveau de son gène
 HISTORIQUE
• XVII – XVIII
Développement de l’utilisation du microscope: contenu des cellules –
protoplasme: contenu visqueux – organelles. FOURCROY -
substances albuminoïdes. BERZELIUS - albumen sang et œuf idem –
leucocytes = formes globulaires de l’albumine (= globulines).
• XIX
1840 LIEBIG – MULDER – composants identiques œuf, protoplasme,
sang – composition constante en N, C, S. 1860 DUMAS – précipitation
des globulines du sang – cristaux d’hémoglobine à partir de sang
séché. HOFFMEISTER 1889 – cristallisation de l’ovalbumine. GÜRBER
1894 – sérumalbumine. SUMNER – NORTHRUP – Prix Nobel –
cristallisation de protéines. BEHRING – ROUX – antitoxines.
• XX
DRECHSLER – FISHER – hydrolyse acide des protéines = polymères
d’acides aminés – liaison peptidique. MICHAELIS – SÖRENSEN –
notion de pH. Electrophorèse – pHi. SVEDBERG 1926 –
ultracentrifugation. LONGWORTH 1930 – TISELIUS 1936 –
Electrophorèse en veine liquide. COHN 1946 – Fractionnement par
solvants. WATSON – CRICK 1962 Structure de l’ADN. JEROME –
MONOT – 1966 Fonctionnement du code génétique.
Définition et structure
des acides aminés
 Les acides aminés ont un motif structural
commun

NH2

R C COOH
C : carbone α

R : Chaîne latérale
H
 20 acides aminés sont fondamentaux

Aminoacide Abréviations 3 lettres Symbolisation 1 lettre

Alanine Ala A
Arginine Arg R
Asparagine Asn N
Acide aspartique Asp D
Cystéine Cys C
Glutamine Gln Q
Acide glutamique Glu E
Glycocolle ou glycine Gly G
Histidine His H
Isoleucine Ile I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Méthionine Met M
Phénylalanine Phe F
Proline Pro P
Sérine Ser S
Thréonine Thr T
Tryptophane Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V
 Les 20 acides aminés fondamentaux
se regroupent en 4 classes
Classification selon la polarité de leurs chaînes latérales (à pH 7)

* Chaînes latérales non polaires = HYDROPHOBES

Alanine, Isoleucine, Leucine, Méthionine, Phénylalanine, Proline,
Tryptophane, Valine

* Chaînes latérales polaires mais non chargées = HYDROPHILES

Asparagine, Cystéine, Glutamine, Glycocolle, Sérine, Thréonine, Tyrosine

* Chaînes latérales chargées négativement = ACIDES

Acide aspartique, Acide glutamique

* Chaînes latérales chargées positivement = BASIQUES

Arginine, Histidine, Lysine
Chaînes latérales
non polaires

Groupt Phényl

Groupt indole

Groupt pyrrolidine
 Chaînes latérales polaires
mais non chargées

Groupt sulfhydryle

Groupt phénol
Chaînes latérales chargées
négativement
 Chaînes latérales chargées
positivement

Groupt guanidine

Groupt imidazole
 Les acides aminés essentiels

Valine - leucine - isoleucine -

méthionine - thréonine - lysine -
phénylalanine - tryptophane

doivent être apportés

impérativement par l’alimentation
La plupart des acides aminés sont fabriqués à
partir de composés présents dans l’organisme

NE SAIT PAS FAIRE :

 Les acides aminés dans les protéines
peuvent subir des retouches

Protéines contractiles

Collagène

Protéine de la coagulation

TRH
Propriétés physicochimiques des
acides aminés
 Stéréochimie

• L’atome de carbone des acides aminés

est asymétrique
sauf

Glycine
Tous les acides aminés des protéines
chez l’homme sont de la série L
 Propriétés spectrales

• Les acides aminés absorbent dans l’ultra-violet

UV lointain (inf. à λ: 220 nm); liaison peptique dans
protéines
UV λ : 280 nm = phénylalanine, tyrosine, tryptophane
 Ionisation

• Molécules amphotères ou Zwitterions

+ H+ - H+
COO- COO-
NH3+ NH3+
 La titration de l’alanine
s’effectue par paliers
- NH3+

Point isoélectrique
pHi

- COO-
pH
Par rajout d’équivalents OH -
Le pHi des acides aminés
est très variable
pHi
Réactivités chimiques
des acides aminés
Propriétés liées au (- COOH)

Liaison peptidique
Propriétés liées au (-NH2)
 ninhydrine

Ninhydrine
 DFB

PITC

Chlorure de dansyle
Propriétés des chaînes latérales
Formation des ponts disulfures
Liaison β O- glycosidique
Liaison N glycosidique
Séparation – Evaluation quantitative et
qualitative

* Détermination de la séquence des protéines

* Recherche des A.A. dans les milieux biologiques
 Méthodes chromatographiques

Chromatographie sur couche mince

Partage entre 2 phases

• Chromatographie bidimensionnelle - coloration par
ninhydrine
Chromatographie d’échange d’ions
Principe :

Sites anioniques
Echange
de cations
• Exemple de chromatographie
d’échange d’ions

Séparation de 2 protéines A et B différentes

en charges électriques
• Appareillage automatique de
chromatographie liquide haute pression
(HPLC)
 Profil d’élution des acides aminés
par HPLC

Acides aminés acides et neutres Acides aminés basiques

 Méthodes électrophorétiques

Electrophorèse horizontale sur support

Technique d’électrochromatographie
 Mentions légales
L'ensemble de ce document relève des législations française et internationale sur le droit d'auteur
et la propriété intellectuelle. Tous les droits de reproduction de tout ou partie sont réservés pour les
textes ainsi que pour l'ensemble des documents iconographiques, photographiques, vidéos et
sonores.

Ce document est interdit à la vente ou à la location. Sa diffusion, duplication, mise à disposition du

public (sous quelque forme ou support que ce soit), mise en réseau, partielles ou totales, sont
strictement réservées à l’université Joseph Fourier de Grenoble.

L’utilisation de ce document est strictement réservée à l’usage privé des étudiants inscrits à l’UFR
de médecine de l’Université Joseph Fourier de Grenoble, et non destinée à une utilisation
collective, gratuite ou payante.

www.medatice-grenoble.fr
Ce document a été réalisé par la Cellule TICE Médecine de la Faculté
de Médecine de Grenoble (Université Joseph Fourier – Grenoble 1)
en collaboration avec le Service Commun Audio-Visuel (SCAV) de l’Université
Stendhal de Grenoble.