FACULTE DE MEDECINE D’ALGER

LABORATOIRE DE BIOCHIMIE

STRUCTURE ET METABOLISME
DES ACIDES AMINES

CHAPITRE I : STRUCTURE ET PROPRIETES

PHYSICO-CHIMIQUES
CHIMIQUES DES ACIDES AMINES

DEFINITION, STRUCTURE,
ET CLASSIFICATION

Préparé par : Dr. Mouna FRITES

Corrigé par : Pr. Lyèce YARGUI

| Année universitaire 2013

2013-2014
 DEFINITION, STRUCTURE, ET CLASSIFICATION
DES ACIDES AMINES

INTRODUCTION

I. DEFINITION
II. CLASSIFICATIONS EN FONCTION

II .1. De la polarité de la chaîne latérale

II.2. De la structure de la chaîne latérale
II.3. Du caractère acido-basique
II.4. Du devenir catabolique
II.5. De l’origine alimentaire stricte et/ou métabolique

III. AUTRES ACIDES AMINES

IV.1. Acides aminés non standards

IV.2. Dérivés d’acides aminés

IV. CONCLUSION
 INTRODUCTION
A côté des glucides et des acides gras, les acides aminés sont les éléments
de base constituant la matière vivante.

Toutes les protéines sont formées à partir de 20 acides aminés « standards

ou communs » qui peuvent être synthétisés par l’organisme ou apportés
obligatoirement par l’alimentation.

Le rôle prépondérant des acides aminés comme constituants des protéines

estt connu depuis longtemps. Mais, il a fallu attendre l’avènement de
des
méthodes de séparation pour
p comprendre leurs structures,, leurs fonc
fonctions
particulières et découvrir d’autres acides aminés « non standards » qui
assurent diverses fonctions biologiques.

I. DEFINITION
Un acide aminé est un composé ayant le motif structural suivant :

C’est un acide α-aminé possédant :

- Une fonction acide carboxylique (-COOH) Portées par un même atome

- Une fonction amine primaire (-NH2) de carbone α
- Une chaîne latérale (-
( R) : la partie variable de l’acide aminé
aminé.

Sur un ensemble de quelques 300 acides aminés,, pour le moment

inventoriés, seuls 20 sont protéinogènes;
protéinogènes car spécifiés par le code génétique et
reconnus par la machinerie de la traduction.
Les autres formes d’acides aminés dérivent de ces 20 molécules
molécules, soit lors de
modifications post-traductionnelles,
traductionnelles, soit au cours du métabolisme
métabolisme.
 On utilise des abréviations en trois lettres, ou des symboles en une lettre pour
les 20 acides aminés standards (cette nomenclature est universelle)

Un acide aminé protéinogène supplémentaire (21ème), la sélénocystéine :

est formé à partir de la Serine (analogue de la cystéine dans lequel un
atome de sélénium remplace l’atome de soufre, présent dans la
glutathion peroxydase, la thiorédoxine réductase et les désiodases)

Sélénocystéine = Sec (code en trois lettres) = U (code à une lettre)

 II. CLASSIFICATIONS
Les classifications sont nombreuses et peuvent se chevaucher .On classe les
acides aminés selon :

 La polarité de la chaîne latérale R ;

 La structure de la chaîne latérale R ;
 Leur caractère acido-basique ;
 Leur devenir catabolique ;
 L’origine alimentaire stricte ou pas.

Le moyen le plus courant et le plus utile de classer les 20 acides aminé est de
considérer les polarités de leurs chaînes latérales.

II.1. Classification selon la polarité de la chaîne latérale R (à pH=7)

Trois types principaux d’acides aminés :
1. à groupes R non polaires ;
2. à groupes R polaires non ionisables = non chargés ;
3. à groupes R polaires ionisables = chargés.

Polaires (11)
Non polaires (9)
Non ionisables (6) Ionisables (5)
(+) (-)
Glycine- Alanine- Valine Sérine- Thréonine-
Leucine – Isoleucine Asparagine – Histidine Ac. aspartique
Méthionine Glutamine- Lysine Ac. glutamique
Phénylalanine Cystéine- Tyrosine Arginine
Tryptophane - Proline

Contractent des Contractent des Contractent des

liaisons hydrophobes liaisons hydrogènes liaisons ioniques

Ce critère est très utile, car il va expliquer :

- L’agencement des acides aminés dans une protéine dans les différentes
conformations tridimensionnelles ;
- Leurs modes d’association avec les autres molécules.
 Comment ?
Les protéines se replient pour prendre leur conformation native en vertu de la
tendance à :
- Eloigner leurs chaînes latérales hydrophobes du contact avec l’eau ;
- Et à hydrater leurs chaînes hydrophiles.

Le caractère hydrophobe ou hydrophile repose sur la possibilité d’échanger des

liaisons hydrogène avec l’eau qui entoure les acides aminés.

Comme « le semblable dissout le semblable », sachant que l’eau est polaire ;

- les acides aminés polaires sont hydrophiles ;
- les acides aminés apolaires sont hydrophobes.

Facteurs influençant la polarité de groupe R :

- La taille de la chaîne R augmente son caractère apolaire ;

- Les cycles aromatiques et apparentés sont apolaires ;
- Les groupements –OH et –NH2 polarisent R tous les alcools et les
amides sont polaires.
II.2.Classification selon la structure de la chaîne latérale

Acides aminés aliphatiques

Linéaires Glycine - Alanine
carbonée
R Hydro-

Ramifiés Valine – Leucine - Isoleucine

Diacides Acide aspartique – Acide glutamique

R portant un groupement

Dibasiques Histidine – Lysine - Arginine

fonctionnel

Amides Asparagine - Glutamine

Soufrés Thiol Cystéine

Thioéther Méthionine
Alcools Sérine – Thréonine + Tyrosine qui
est un alcool,
Acides aminés cycliques mais cyclique.
Aromatiques Phénylalanine –Tyrosine - Tryptophane

Hétérocyclique
Proline
(Acide α-iminé)

II.3.Classification selon leur caractère acido-basique

Trois catégories d'acides aminés (sont définies d'après la valeur du pHi)

- Acides aminés "acides" : Acide glutamique, acide aspartique.

- Acides aminés "basiques" : Histidine-Lysine- Arginine

Dans un ordre croissant de basicité (Pour retenir : système HLA)

-Acides aminés "neutres" : Glycine – Alanine - Valine – Leucine – Isoleucine -

Asparagine – Glutamine – Cystéine – Méthionine - Sérine – Thréonine-
Phénylalanine –Tyrosine – Tryptophane – Proline.
 II.4.Classification selon le devenir catabolique des acides aminés
Elle se fond sur le devenir métabolique du squelette carboné (après
élimination de l’azote) en situation de jeûne

Le catabolisme des acides aminés peut rejoindre

La néoglucogenèse hépatique La cétogenèse hépatique

Au niveau : Au niveau :
- Du pyruvate -d’un corps cétonique ou d’un
-Des intermédiaires du cycle de Krebs précurseur des corps cétoniques

= =
A.A glucoformateurs (14) A.A cétoformateurs (1)
= =
Ala-Arg-Asn-Asp-Cys-Clu-Gln-Gly- La leucine
His-Met-Pro-Ser-Thr-Val

Mixtes (5)
=
Les 3 AA aromatiques (Phe, Trp, Tyr) + l’isoleucine + la lysine

Remarque
- Un seul acide aminé est cétoformateur pur : la leucine.
- Tous les acides aminés, sauf la leucine, sont glucoformateurs.
- Les 14 autres AA (20 – leucine – les mixtes) sont glucoformateurs purs.

II.5.Classification selon l’origine alimentaire stricte et/ou

métabolique
- Les acides aminés essentiels ou indispensables (8 acides aminés)

Leucine – Thréonine – Lysine – Tryptophane – Phénylalanine – Valine -

Méthionine – Isoleucine

Ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme humain dans les conditions
physiologiques, et doivent être impérativement apportés par l'alimentation.

Une phrase pour les retenir :

« Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iseult »
 - Les acides aminés non essentiels (les autres acides aminés)
Peuvent être synthétisés par l’organisme : Glycine – Alanine –Arginine -
Histidine - Asparagine – Glutamine - Acide glutamique- Acide aspartique -
Cystéine – Sérine –Tyrosine – Proline.

III. AUTRES ACIDES AMINES

III.1.Acides aminés non standards

Ils dérivent des acides aminés standards par modification soit :

- Après biosynthèse de la chaîne polypeptidique ; modifications post-

traductionnelles
(Ces modifications sont indispensables pour que la protéine soit fonctionnelle)

Exemples :

Modification Acide aminé Protéine ou fonction

Hydroxylation 4-hydroxyproline
5-hydroxylysine Dans le collagène

Carboxylation Dans les protéines fixant le Ca++

Acide γ carboxyglutamique (facteurs de coagulation et de
l'ostéogenèse)

Méthylation Dans protéines contractiles et les

3-méthylhistidine
protéines histones

-Au cours des procédés métaboliques (++catabolisme) : ce sont des

intermédiaires métaboliques.

- Homocystéine : résulte du catabolisme de la méthionine ;

- L'ornithine et la citrulline : intermédiaires du cycle de l’urée ;

- La sarcosine : le dérivé du N-méthyle de la glycine, c'est un acide aminé naturel

présent dans les muscles et d'autres tissus du corps ;

-La S-adénosylméthionine (SAM) : agent méthylant.

III.2. Dérivés d’acides aminés
Ces dérivés ne sont plus des acides aminés car ils ont perdu l’une des
fonctions : carboxyliques –COOH (le plus souvent) ou amine -NH2.

Exemples :
Acide aminé Dérivé correspondante

L- Histidine Histamine

L-Tryptophane Sérotonine

Ac .L glutamique Ac γ aminobutyrique (GABA)

Ac. Cystéique Taurine

Tyrosine Dopamine
L-Ornithine Putrescine
L-Lysine Cadavérine
L-Arginine Agmatine

V. CONCLUSION
Les acides aminés sont des molécules ayant un groupe carboxyl et un groupe
amine portés sur le même atome de carbone, l’atome α. Ils ont une structure
commune NH2-CHR-COOH qui ne diffère que par la chaîne latérale R qui permet
leur classification.

On compte 20 acides aminés standards. Certains peuvent être synthétisés par

l’organisme humain, huit ne le sont pas et doivent être apportés par
l’alimentation ; ils sont dits indispensables.

Outre leur rôle comme constituants des protéines, les acides aminés ont un
rôle métabolique, et peuvent rejoindre soit la néoglucogenèse : on parle d’acides
aminés glucoformateurs, soit la cétogenèse pour les cétoformateurs.

La classification des acides aminés en fonction de la structure de leurs chaînes

latérales est très utile, car ces dernières vont imposer la plupart des propriétés
physico-chimiques des acides aminés.