• Le terme protide désigne l’ensemble des

acides aminés naturels et de leurs

combinaisons chimiques qui sont les
peptides (enchaînement d’un petit nombre
d’acides aminés, structure simple) et les
protéines (enchaînement d’un grand nombre
d’acides aminés, architecture complexe).
 Les acides aminés
• Un acide aminé ou aminoacide est un composé
comportant toujours :
• une chaîne carbonée plus ou moins longue (R) ,
• une fonction acide carboxylique (-COOH) et
• une fonction amine (-NH2).
• ces deux fonctions sont supportées par le même
carbone, noté carbone α, d’où le terme d’acides α
aminés.
La formule générale des AA
• Les 20 acides aminés naturels se distinguent entre
eux par la structure de (R) qui est nommé radical
ou chaîne latérale.
• Parmi les acides aminés, on distingue :
 Nomenclature
• Les AA sont symbolisés soit par un code à trois
lettres (en général les trois 1ères du nom)
commençant par une majuscule
• Soit par un code à une seule lettre.
Il est important de noter que 8 de ces acides aminés sont
indispensables chez l’adulte
et 9 chez l’enfant, ce sont : histidine (enfant), leucine,
isoleucine, lysine, méthionine,
phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine.
 Propriétés des acides aminés
Propriétés physiques
• Solubilité
• Les AA ont une solubilité plus ou moindre
dans l'eau et dans les solvants organiques
selon la nature du radical (R).
• Si (R) est polaire ou ionique la solubilité dans
l’eau est importante,
• si (R) est apolaire la solubilité dans l’eau est
plus faible.
Propriétés optiques : le pouvoir rotatoire
• Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent
au moins un carbone asymétrique C*, qui est le
carbone α.
• Les acides aminés existent donc sous forme de
plusieurs stéréoisomères.
Absorption lumineuse dans l’ultraviolet
• Tous les acides aminés absorbent les
radiations ultraviolettes à des longueurs
d’ondes inférieures à 230 nm.
• Les acides aminés ayant un radical aromatique
(Tyr, Trp, Phe) absorbent vers 280 nm.
Propriétés ioniques

La forme acide du groupement acide carboxylique

est – COOH, sa forme basique est – COO-
La forme acide du groupement amine est –NH3+, sa
forme basique est –NH2

Pour les acides aminés c’est le groupement -COOH

qui est le plus fort (pKa ≈ 2), le groupement -NH3+
est un acide très faible (pKa ≈ 9)
• Cas des acides aminés neutres (au tant que de
fonctions acides que de fonctions amines)
• En milieu très acide : la fonction acide est
protonée

• la fonction amine est protonée

Donc en milieu acide, l’acide aminé

existe essentiellement sous forme de cation :
• En milieu très basique : la fonction acide est
déprotonée

• La fonction amine : est deprotonée

• En milieu très basique,

l’acide aminé existe
essentiellement sous forme d’anion
• En milieu intermédiaire :
• Dans le milieu il existe alors un équilibre entre
la forme moléculaire de l’acide aminé et une
forme doublement ionisée globalement neutre
que l’on appelle ion mixte ou amphion ou
encore zwitterion
 Point isoélectrique : pHi
une valeur du pH pour laquelle l’amphion est majoritaire
et sa concentration maximale, la charge nette globale de
l’acide aminé est donc nulle
• Exercice d’application :

• Calculer les (pHi)s de : l’Acide aspartique, la

Cystéine, l’Arginine et la Histidine en passant
par les étapes d’ionisation
Formation de sels
• Les acides aminés réagissent avec les bases en
formant des sels.
• Le groupement carboxyle perd un proton.
Estérification
• Les acides aminés réagissent avec les alcools
en formant des esters.
 Les peptides
• Un peptide est une molécule résultant de la
condensation d’acides aminés liés les uns
autres par des liaisons peptidiques. Cette
liaison résulte de la réaction entre la fonction
-COOH du 1er AA et la fonction –NH2 du 2ème
AA avec élimination d’eau.
Exemple : écriture du tétrapeptide :
glutamyl⎯cystényl⎯lysyl⎯glycine
 Les protéines
• Les protéines sont des constituants
fondamentaux des organismes vivants, ce sont
des polymères d’acides aminés (nombre d’AA
<100), de haut poids moléculaire pouvant
atteindre 1000 000 D, (la plupart entre 25000
D et 200000 D). Une protéine peut être
formée d’une seule chaîne polypeptidique
(monomère) ou de plusieurs (dimère,
• tétramère, …)
 Quatre grands types d'interactions
interviennent
L‘effet hydrophobe
• Les AA dont les radicaux sont hydrophobes ont
plus d'affinité entre eux qu'avec l’eau entourant
la protéine.
• La chaîne a donc tendance à se replier de façon à
les regrouper entre eux au centre de la molécule,
sans contact direct avec l'eau.
• Inversement, les AA hydrophiles ont tendance à
se disposer à la périphérie de façon à être en
contact avec l'eau
Les liaisons ioniques
• Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des
liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent
négativement.
Les liaisons hydrogène
Les ponts disulfures
• Deux des 20 acides aminés ont des radicaux
contenant un atome de soufre. C'est le cas de la
cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison
covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome
de soufre de leur radical. Cette liaison covalente
peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre
sur la chaîne.
 Structures des protéines
La structure primaire
• La structure primaire est la séquence
peptidique, c'est-à-dire l’ordre dans lequel se
succèdent les AA les uns par rapport aux
autres.
• C’est la seule structure à être codée
génétiquement, elle détermine les trois autres
niveaux structuraux.
La structure secondaire
• La chaine d’acides aminés, sous l’effet
d’interactions, aura tendance à se replier sur
elle-même pour adopter une structure
tridimensionnelle précise :
L'hélice alpha
• Dans la structure dite en hélice alpha, la
chaîne d'acides aminés prend la forme d'un
tire-bouchon.
• Les différentes spires sont stabilisées par des
liaisons hydrogène.
Le feuillet bêta
• Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons
hydrogène entre certains segments de la
chaîne disposés parallèlement les uns par
rapport aux autres. L'ensemble forme comme
une membrane plissée
La structure tertiaire

• Une protéine est donc faite d'hélices alpha et

de feuillets bêta reliés par des segments qui
n'ont pas de structure secondaire particulière.
• La forme finale de la chaîne d'acides aminés,
c'est à dire la structure tridimensionnelle
finale qu'adopte la chaîne d'acides aminés
La structure quaternaire
• Plusieurs protéines sont formées de
l'assemblage de plusieurs chaînes d'acides
aminés.