BIOCHIMIE

ȘEF LUCRĂRI DR. DANA

ZDREMȚAN
Dana_zdremtan@yahoo.com
Tel: 0745312502
Structure du cours de biochimie

 Cours - 2 heure dans semaines paires

 Travaux pratiques (laboratoire) - 1

heure/semaine
Structure du cours de biochimie
COURS
 PRÉSENCE EST OBLIGATOIRE !
 2 tests durant le semestre sur le thème du cours
 1ere test - le 7 novembre 2023
 2eme test – le 5 décembre 2023
 la moyenne des notes obtenues sera calculée et cela vaut 20% de la
note finale
 la note minimum de chaque test doit être 5

 Examen final sur le thème du cours

 Préférablement – le 22 janvier 2024
 la note minimum doit être 5
 cela vaut 50% de la note finale
Structure du cours de biochimie
TRAVAUX PRACTIQUE (TP)
 PRÉSENCE EST OBLIGATOIRE !

 1 test à la fin du semestre sur le thème du TP

Dans la semaine 15 – 20 janvier 2024 (pendant les cours
de TP pour chaque group)
La note vaut 30% de la note finale

la note minimum doit être 5

l'examen est éliminatoire. Sans sa validation vous

ne pouvez pas participer à l'examen final
Les objectifs de le cours de
biochimie

 donner aux étudiants les concepts obligatoire pour

comprendre les mecanismes moleculaires essentiels pour les
processus biochimiques et physiologiques dans l’organisme.
 Sujets de cours du premier
semestre
 1. Les structures biochimique. Les acides aminés: structure et classification. Les
protéines. Classification des protéines. Propriétés et méthodes d'études des
protéines - le glutathion.

 2. Chromoproteines: hemoglobine et la mioglobine. Structure des bases, des

nucléosides et des nucléotides. Structure de l'ADN. Structure de ARN

 3. Structure et conformation des enzymes.Nomenclature.Le site actif. Mécanisme

d'action des enzymes. Classification des enzymes. Modulation des activités
enzymatiques, Inhibition ,Regulation de l’activite des enzymes

 4. Vitamines. Classification des vitamins. Vitamines hydrosolubles. Vitamines

liposolubles.
 Sujets de cours du premier
semestre
 5. Métabolisme. Digestion des Proteines, Transport des acides aminés, la
degradation des acides aminés. Urea Cycle, Metabolisme de l’amoniaque. Defects
dans le métabolisme des acides aminés.

 6. Métabolisme de l’ heme. Synthese de l’ heme. Catabolisme de l’ heme. Les

porphiries. Métabolisme des purines et pirimidines

 7. Notion d'énergie. Notion d'équilibre énergétique. Voies métaboliques

centrales.L'ATP synthétase. Synthése de l’ ATP. Des liasons riche en energie.
Phosphorilation oxidative. Etape aerobique et anaerobieque oxidative. La chaîne de
transport d'électrons.
Acides aminés
 Biochimie - la chimie des
organismes vivants
 La chimie des organismes vivants
s’organise autour du carbone
 Le carbone peut former des liaisons
simples avec les atomes d’hydrogène,
ainsi que des liaisons simples et doubles
avec les atomes d’oxygène et d’azote.
 La capacité des atomes de carbone à
former des liaisons simples carbone-
carbone très stables est la plus
importante en biologie.
 Biochimie - la chimie des
organismes vivants
 Chaque atome de carbone peut former des liaisons simples avec jusqu'à quatre
autres atomes de carbone.

 Deux atomes de carbone peuvent également partager deux (ou trois) paires
d'électrons, formant ainsi des doubles (ou triples) liaisons.
 Biochimie - la chimie des
organismes vivants
 Les atomes de carbone liés de manière covalente dans les
biomolécules peuvent former des chaînes linéaires, des
chaînes ramifiées et des structures cycliques.

A ces squelettes carbonés s'ajoutent des groupes d'autres

atomes, appelés groupes fonctionnels,
fonctionnels qui confèrent à la
molécule des propriétés chimiques spécifiques.
Les Acides Aminés

 Les protéines sont les macromolécules biologiques les plus abondantes,

présentes dans toutes les cellules et toutes les parties des cellules.
 Les protéines sont également présentes en grande variété ; des milliers de
types différents, allant de peptides relativement petits à d'énormes
polymères avec des poids moléculaires de plusieurs millions, peuvent être
trouvés dans une seule cellule.
 Les protéines sont des polymères d'acides aminés, chaque résidu d'acide
aminé étant relié à son voisin par un type spécifique de liaison covalente
appelée liaison peptidique.
 Les Acides Aminés
- Les acids amines sont des petites molécules composées de C, H, O, N existent
sous plus de 300 formes différentes dans la nature.
- Seulement 20 d'entre eux rentrent dans la constitution d'unités
monomériques des peptides et des protéines de l'organisme humain.
- Ce sont les acides aminés protéinogènes.
- Ils diffèrent les uns des autres par leurs chaînes latérales, ou groupes R, qui
varient en structure, taille et charge électrique, et qui influencent la solubilité
des acides aminés dans l'eau.
 Structure générale d'un acide aminé :
**composition chimique :

Un acide aminé est une molécule qui est le plus souvent de la forme

On a donc une molécule possédant deux groupements ionisables : l'un acide (COOH <—> COO- +
H+), l'autre basique (NH2 + H+ <—> NH3+). L'atome de carbone sur lequel est fixé le groupement
amine -NH2 et le groupement acide carboxylique -COOH est appelé par convention carbone alpha.

Le groupement R correspond à un radical variable selon l'acide aminé considéré. C'est donc lui qui
détermine la nature de l'acide aminé puisque le reste est invariant..

*Notons que la forme totalement non-ionisée *la fonction NH2 l'est toujours,
n'existe pratiquement pas car aux pH acides pour et inversement aux pH
lesquels la fonction COOH n'est pas ionisée. basiques pour lesquels la
fonction NH2 n'est pas
ionisée, la fonction COOH l'est
toujours.
 Ionisations des acides aminés

 2 fonctions ionisables sont portées par le C*, conférant aux acides aminés leur
caractère amphotère. Ces 2 fonctions ionisables sont faibles.
 A pH acide (saturation en H+), les formes protonées, acides dominent. L'acide
aminé est alors un cation (aminoacide chargé positivement) portant un
groupement COOH et un groupement NH3+.
 A pH neutre, les deux groupements sont ionisés donc l'acide est amphotère. Sa
charge globale est nulle, on le nomme Zwiterrion.
 A pH basique (départ maximal des H+), les formes déprotonées dominent.
L'acide aminé est alors un anion (aminoacide chargé négativement) portant un
groupement COO- et un groupement NH2.
 Polarité des radicaux
 Les acides aminés possédant une chaîne très polaire car ionisable (les acides et basiques) sont les
plus hydrophiles.

 Les acides aminés possédant une chaîne apolaire sont fortement hydrophobes.

 Plus l'acide aminé est ramifié, plus il est polaire.

 Acides aminés apolaires : Valine (Val), Isoleucine (Ile), Leucine (Leu), Methionine (Met),
Proline (Pro), Phénilalanine (Phe), Tryptophane (Trp), Alanine (Ala), Glycine (Gly).
 Acides aminés polaires non ionisables : Cystéine (Cys), Tyrosine (Tyr), Serine (Ser),
Thréonine (Thr),Asparagine (Asn), Glutamine (Gln).
 Acides aminés polaires ionisables : Acide Aspartique (Asp), Acide Glutamique (Glu),
Histidine (His), Lysine (Lys), Arginine (Arg).
Liste des 8 acides aminés essentiels :

- Isoleucine
- Leucine
- Lysine
- Méthionine
- Phénylalanine
- Thréonine
- Tryptophane
- Valine

=> ces acides aminés doit être apportés par

l'alimentation ou les compléments alimentaires.
Liste des 12 acides aminés non
essentiels
- Arginine
- Alanine
- Asparagine
- Acide aspartique
- Acide glutamique
- Cystéine
- Glutamine
- Glycocolle
- Histidine
- Proline
- Sérine
- Tyrosine

=> ces acides aminés peuvent être fabriqués par le

corps.
Propriétés physico-chimiques

 Les acides aminés sont des molécules solubles dans

l'eau donc dans les liquides physiologiques par leurs
diverses propriétés.
LES PROTEINS
Les Proteines
 Les protéines (du grec prôtos,) sont des polymères
composés d'une combinaison de quelques 20
acides aminés.

 La plupart des protéines sont formées de l'union de plus

de 100 acides aminés (résidus) reliés entre eux par des
liaisons peptidiques.

 Pour un nombre moins important de résidus on parle de

peptides (< 50 résidus) et de polypeptides (≥ 50 résidus).
 Structure des protéines
 Lesacides aminés peuvent se lier les uns aux autres par
une liaison peptidique au cours de la synthèse protéique
dans les ribosomes.
 Laliaison peptidique se fait entre le groupement acide
(COOH) d'un acide aminé et le groupement amine
(NH2) de l'autre :
 La structure primaire
 La séquence des acides aminés d'une protéine (l'arrangement et
l'ordre des résidus) constitue la structure primaire.
 Par exemple, pour construire un peptide de 10 résidus à l'aide de
la collection de 20 acides aminés on dispose de 2012 possibilités.
En solution aqueuse, les radicaux possèdent des propriétés
chimiques différentes.
 Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou
moins fortes avec d'autres radicaux de la même chaîne peptidique.
Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des
liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à
se replier sur elle-même pour adopter une structure
tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle
dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la
chaîne.
Des types d‘interactions

 4 grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la

chaîne peptidique :
 L'effet hydrophile / hydrophobe,
 Les forces de Van der Waals,
 Les liaisons ioniques,
 Les liaisons hydrogène,

 Ces 4 premiers types d'intéractions sont considérés comme étant

faibles (forts lorsque nombreux cependant)

 Les ponts disulfure (liaison covalente entre les atomes de soufre qui
relient deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne). Cela
constitue une interaction forte.
 La structure secondaire
 Ainsi certaines parties de la chaîne peptidique
adoptent une structure régulière appelée structure
secondaire. On en reconnaît, selon les angles de
torsion des liaisons, 3 grands types :
 L'hélice α : la chaîne peptidique prend la forme
d'une spirale. Les différentes spires sont stabilisées
par des liaisons hydrogène tous les 4 résidus
(liaisons hydogènes dites "intracaténaires").
 Le feuillet β : il se forme des liaisons hydrogène
entre certains segments (brins β) de la chaîne
peptidique disposés parallèlement les uns par
rapport aux autres (les liaisons hydrogènes sont
dites "intercaténaires"). L'ensemble forme comme
un feuillet plissé.
 Le coude ou « turn » : c'est une structure moins
ordonnée qui forme généralement un lien court hélice alpha feuillets
entre des structures ordonnées (hélice-hélice, (hélice α) β ou feuillets β
feuillet-feuillet ou feuillet-hélice). Une boucle est un
lien plus long plissés
 La structure tertiaire
 La disposition tridimensionnelle globale de tous
les atomes d'une protéine est appelée structure
tertiaire de la protéine.
 Alors que le terme « structure secondaire » fait
référence à la disposition spatiale des résidus
d'acides aminés adjacents dans la structure
primaire, la structure tertiaire comprend des
aspects de la séquence des acides aminés.
 Les acides aminés très éloignés les uns des
autres dans la séquence polypeptidique et
résidant dans différents types de structure
secondaire peuvent interagir au sein de la
structure complètement repliée d'une protéine.
 La structure quaternaire

 La structure quaternaire résulte d'interactions entre les sous-unités de

protéines multisous-unités (multimériques) ou de grands assemblages de
protéines.
La denaturation

 La structure de la protéine peut être dénaturée par plusieurs facteurs

notamment: la température, les pH extrêmes et l'augmentation de la force
ionique dans le milieu ou par des agents chimiques dénaturants (2-
mercaptoéthanol). La dénaturation de la structure 3D d'une protéine
s'ensuit généralement par la perte de sa fonction.