Les protéines

Introduction
→ Une cellule vivante peut contenir des dizaines de millier de molécule. La plupart des substances chimique
sont organique c’est-à-dire que la plupart des molécules qui compose les cellules de notre organisme sont
fait à base de carbone.
→ On oppose substances organiques et substances minérales (surtout les ions métalliques)
→ Il existe 3 grandes catégories / familles de molécules : les Protéines / Glucides et Lipides (acide gras).
Elles sont impliquées dans l’alimentation de l’organisme c’est une sources d’énergie (si on les consommes)
→ S’ajoute à ces 3 grandes familles de molécule une 4ème catégorie, les acides nucléiques. Les acides
nucléiques sont composés de 2 molécules : l’ADN et les ARN. Cette catégorie n’est pas un constituant
physique de nos cellules. Elles correspondent au support de l’information génétique, ce n’est pas
physiquement un constituant de la cellule.
→ Ces familles de molécule sont présent dans l’organisme, tissus, organes.
Le développement des molécules dépend des conditions physiologiques :
- Soit on est dans des phases de dégradation des molécules que l’on nomme catabolisme (les rendre plus petites)
- Soit dans des phases de synthèse de molécule, on parle alors d’anabolisme
Dans le métabolisme on trouve des réactions de catabolisme (dégradation) et des réaction d’anabolisme (synthèse) → Métabolisme =
catabolisme + anabolisme
Chaque espèce possède des substances chimiques différentes. Quand on parle d’une cellule vivante ça peut être à la fois une bactérie où alors
une cellule de l’organisme. Une cellule vivante va contenir des centaines de milliers de substances chimiques différentes.

Remarque : En biologie nous ne sommes jamais catégoriques. Nous ne dirons jamais « tout » lorsque nous
parlerons scientifiquement parce que la science est domaine vaste qui possède son spectre d’erreur. Il est
judicieux d’utiliser le sujet « la plupart » afin de nuancer nos propos. Donc la plupart des substances
chimiques qui forment nos cellules sont des substances organiques à base de carbone.
Nous pouvons classer les molécules qui constituent nos cellules en plusieurs catégories. Les molécules qui
constituent nos cellules sont des nutriments car ils sont aussi présents dans l’alimentation. Il existe ainsi 5
catégories lorsque l’on parle de nutriments :
- Protéine = les constituants des protéines sont les acides aminés
- Sucre
- Lipide ou Acide Gras
- Vitamine et Sels Minéraux
- Eau (75%)

Les protéines
Composition, structure et fonctions des protéines Composition moyenne d’une cellule :
I. Fonction des protéines - Eau : 70% de la masse totale
- Protéines : 18%
Les protéines sont des macromolécules complexes qualifiables de - Lipides : 5%
biomolécules. Elles sont très diversifiées et sont les plus abondantes - ADN : 0,25%
des molécules organiques des cellules. En effet, contrairement à ce - ARN : 1,1%
que l’on pourrait penser ce n’est pas l’ADN qui est la molécule la - Polyamides : 2%
plus complexe mais bien les protéines. Les protéines sont les - Molécules simples : 3%
molécules les plus complexe, varié et nombreuse. - Ions minéraux : 1%
Elles constituent souvent plus de 50% du poids sec des êtres
vivants. Les protéines jouent un rôle fondamental dans la structure et les fonctions cellulaires = permettent
l’expression de l’information génétique. Elles sont intimement liées à tous les phénomènes
physiologiques d’où leur nom protéine qui signifie « substances venant en premier » (en grec protos =
premier).
Remarque : L’acide nucléique n’est pas un constituant physique mais un support de l’information génétique

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Les protéines sont de polymère complexe naturel constituées d'acides aminés. Ces acides aminés sont liés
entre eux par des liaisons amides : les LIAISONS PEPTIDIQUES. Les protéines possèdent entre 200 et
300 acides aminés.
Pour un polymère possédant - de 50 acides aminés (quelque dizaine d’acide aminé), on parlera de
POLYPEPTIDE. Pour un polymère de quelque unité (< 10 acides aminées) on parlera de PEPTIDE.
Les acides aminés décrits dans la nature sont au nombre de 20 qui correspondent au acides aminées
essentiel ou protéinogènes. C’est 20 acides aminées constituent les protéines et permettent de former des
polymères d’acides aminés (plusieurs combinaisons possible).
Il existe de nombreuses classifications des protéines qui reposent soit sur leur composition soit sur leurs
propriétés (fonctionnelles ou physicochimiques) soit sur leur forme tridimensionnelle (conformation).

→ Un être humain est formé de près de 100 milles protéines. En effet, il existe d’autre espèces possédant
autant de protéine que nous mais qui diffère par leur taille nettement inférieure. Par exemple en Amazonie,
la grenouille diurne à flèches empoisonnées (Adelphobates quinquevittatus) possède près de 100 milles
protéines. D’un point de vue protéique, nous ne sommes pas plus évolués, n’y supérieure à cette grenouille !

→ Un tissue, un organe est composé d’environ 15 000 protéines dont certaines sont commune, d’autre sont
spécifique (ex : une protéine musculaire est uniquement retrouvée dans le muscle).

Définition scientifique : Une protéine est une macromolécule formée d'une ou de plusieurs chaînes de
polypeptides, chacune étant composée d'acides aminés. On dit que c’est un polymère d’acide aminé
car les molécules résultent de l’assemblage de molécule plus petite (les acides aminés).

II. Composition des protéines

Les protéines appartiennent à une classe de composants organiques du vivant, celle des Protides, composés
organiques contenant C H O N (50, 7, 23, 16 %) et souvent S (0 à 3 %). Ce sont des polymères linéaires
d’acides aminés unis entre eux par une liaison peptidique.

III. Les acides aminés

Introduction
→ Constitue les protéines et permette la synthèse de molécule complexe et variée
→ Dans un organisme vivant on peut trouver 100 000 protéines différentes. Ce chiffre ne dépend pas de
la taille et l’organisme !
→ Pour une cellule donnée on a par exemple 15 000 protéines différentes
→ Les cellules vivantes ont avant tout beaucoup d’eau environ 50 % d’eau du poids sec (en générale dans
l’organise)
→ Une protéine est un polymère d’acides aminés (toutes les fibres synthétiques sont des polymères)
→ Il faut quelques centaines d’acides aminées pour faire une protéine
→ Les polypeptides est un terme plus instructif que « les protéines »
Polypeptides → poly = plusieurs --> grandes molécules de peptides
Oligopeptides → plus petits
→ Pour un polymère qui ne fait que quelque dizaine de liaison d’acide aminé s’appelle polypeptide et non
protéine.
→ Pour un polymère de quelque unité d’acide aminé cela s’appellera un peptide
On va se focaliser sur 20 acides aminées qui sont les constituants des protéines.
→ Un acide aminés essentiel est impossible a synthétisé et doit être apporté par l’alimentation. Un acide
aminés non essentiel est synthétisé en quantité suffisante.
→ La nombre d’acide aminées essentiels et non essentiel varie en fonction de l’individu et du type
d’organisme.

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→ Pour l’homme 10 acides aminées sont essentiels et 10 non essentiel. Pour la bactérie 20 acides aminées
sont non essentiels, donc capable de produire en quantité suffisante.
1) Structure des acides aminées
Comme nous l’avons vue précédemment seulement 20 acides aminés sont des constituants des protéines. Ce
sont les acides aminés standards plus connue sous le nom d’α – aminoacides. Dans notre organisme la
majorité des protéines font 100 à 300 acides aminé (en termes de taille). Le terme acide des acides aminés
sous-entend que l’acide est faible (acide carboxylique).
Les acides aminées sont composé de groupements communs à
tous acides aminées. On retrouve un groupement carboxyle
sous sa forme COO- situé en haut de la molécule. Ensuite
nous retrouvons un groupement amine primaire sous sa
forme NH3+. Enfin on retrouve un groupement hydrogène.
Le radicale de la chaîne latérale liée au carbone alpha
détermine la nature de l’acide aminé.
Ainsi c’est la nature chimique du radicale qui détermine les
propriété physico-chimique des acides aminées.
Structure de 20 acides aminés (a connaitre par cœur) = même
structure général commune qui tourne autour d’un atome central qui correspond au centre chiral de la
molécule. L’atome centrale de la molécule chiral est nommé carbone asymétrique car il possède 4 liaisons
différente donc 4 groupements.
Groupements chimiques = A CONNAITRE PAR CŒUR !
- Les groupements communs aux acides aminés :

1er groupement commun : groupement carboxyle écrit sous la forme (R-COO-) avec une fonction carboxyle
à minima
Faire attention dans la façon d’écriture des molécules (sanctionné)
2 groupement commun : Amines sous la forme (R-NH3+)
ème

3ème groupement commun : c’est un atome Hydrogène

4ème groupement commun : C’est la composition du radical qui détermine les propriétés physico-chimiques
de l’acide aminé et donc de la protéine.

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 - Structure générale d’un acide aminé
o S’organise autour d’un carbone à 4 liaisons covalentes
o On met la fonction carboxyle en haut
o En bas on met R → radical correspondant à la partie variable qui nous informera de quel
alcide aminé qu’il s’agit
o On met la fonction amine à gauche
o On met un H à droite

2 propriétés physico-chimique intéressantes (pour un biologiste) :

o La charge en fonction du pH (positive négative ou neutre)
o La composition des radicaux qui détermine la charge (positive négative neutre) à un pH donné
o « Toutes les molécules et donc toutes les protéines baigne dans de l’eau – liquide physiologique »
Donc la solubilité d’une protéine dans l’eau est dû à la composition des radicaux
→ Les chimistes déterminent le carbone central comme le centre chiral des acides aminées → La plupart
des molécules sont des molécules chirales = 4 groupements différents et est asymétrique. Lorsque les
chimistes parlent d’un carbone alpha, ils parlent du carbone central. Nous parlerons de groupement alpha
carboxyle et alpha amine. Ainsi le carbone alpha permet de définir le groupement alpha carboxyle et
alpha amine et de les distingués des autres groupement présent dans le radicale.
→ Dans la nature il n’existe pas 20 acides aminés mais 2 fois 20 acides aminés car dans la nature j’ai 2
molécules biologiquement active mais différentes, c’est 2 molécules sont des stéréoisomères ou encore
des énantiomères définis par grand L pour lévogyre ou grand D pour dextrogyre (amine à gauche =
lévogyre / amine à droite dextrogyre).
→ Les acides aminé qui constitue les protéines ne sont composées que d’acide aminé L jamais de D !
Les réactions biochimiques des cellules ne sont pas spontanées mais sont catalysé par des enzymes → Les
enzymes appartiennent à la famille des protéines (environ 99,999%).

Mnémotechnique : la plupart ont un nom qui se termine en « aza »

Les acides aminés de série D se situe dans la paroi des bactéries.

→ Les peptidoglycanes = Ils sont constitués de protéine en faible quantité et de glucide en grande quantité.
Les peptidoglycanes qui composent la paroi bactérienne sont composé d’acide aminé de la série D.
Les acides aminés de série L se situe dans la totalité des tissus et des liquides biologiques.
→ Les glycoprotéines = peu de glucide et de beaucoup de protéine.
Il est possible de synthétiser les acides aminé D à partir des acides aminés L. Cette réaction ne se fait
que dans un sens, l’inverse est impossible. La synthèse des acides aminé D qui se fait à partir des acides
aminé L fait intervenir des réactions effectuées à partir des enzymes que l’on appel de racénase.
La plupart des enzymes (famille des protéines) sont des molécules hautement spécifique c’est-à-dire qui sont
capable de catalyser une seule réaction. S’il existe 20 acides aminés il existe 20 racénase différente.
→ Les enzymes impliqué dans la synthèse des acides aminés de la série D ont permis d’élaborer les
antibiotiques. C’est antibiotique ont pour cible les racénases empêchant ainsi la synthèse d’acide aminé D.
Cela va directement impacter la formation des peptidoglycanes qui adopterons une structure incomplète. Les
peptidoglycane étant mal former, la paroi bactérienne va être atténuer (plus de défense).

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Le carbone central est aussi défini par un carbone Alpha
→ Pour rappeler que la liaison peptidique mets en jeux les groupements Alpha Amine et Alpha Carboxyle
→ Tous les acides aminés sauf un possèdent des carbones dans leur radical : si le carbone central porte la
lettre alpha alors les carbones présents dans les radicaux porte la lettre béta, gama, teta ou epsilon !
En règle générale le carbone alpha est le premier atome de carbone attaché à un groupe fonctionnel. Par
extension, on appelle le second carbone bêta, et ainsi de suite.
 Alpha = α → 1 carbone
 Beta = β → 2 carbones
 Gama = γ → 3 carbones
 Téta = θ → 4 carbones
 Epsilon = ε → 5 carbones
Pour former les peptides les acides aminés s’associe entre eux par une liaison peptidique qui mets en jeux les
groupement carboxyle et amines.
Certain acide aminé qui dans leur radical possède des groupements carboxyle ou des groupements amines.

Acides aminés avec un radical aliphatique ou apolaire :

Aliphatique → ne contient que C et H → apolaire
• G = GLYC = Glycine
• A = ALA = Alanine Il y a 6 acides aminées (apolaire) dont
• V = VAL = Valine tous les codes à 1 lettre corresponde à
• L = LEU = Leucine la 1ère lettre de l’acide aminé
• ILE = ILE = Isoleucine
• P = PRO = Proline

Acides aminés avec un radicale aromatique :

• F = PHE = Phénylalanine (aromatique) 3 acides amins avec un
• Y = TYR = Tyrosine (aromatique) radical aromatique
• W = TRP = Tryptophane (aromatique)

Acides aminés avec un radical polaire non chargé

Radicaux très volumineux → lorsqu’il se situe dans les protéines, forment de nombreuses interactions
hydrophobes (sauf pour les groupes hydroxyle de la Tyrosine qui peut faire des liaisons hydrogènes).
Pas de charge nette (+ & -) mais des δ+ / δ-
• N = ASN = Asparagine
• Q = GLN = Glutamine 6 acides aminées avec un
• M = MET = Méthionine radical polaire non chargé
• C = CYS = Cystéine
• T = THR = Thréonine
• S = SER = Sérine
Acides aminés avec un radical polaire chargé
• Chargés négativement
D = ASP = Aspartate 2 acides aminé avec un radical
polaire chargé – = acides
E = GLU = Glutamate
• Chargés positivement
K = LYS = Lysine 3 acides aminé avec un radical
R = ARG = Arginine polaire chargé + = bases
H = HIS = Histidine

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Classement en fonction de la composition chimique du radiale en 5 grands groupes :
- Le radical de là proline possède un carbone Δ, ce radical forme un cycle le groupement α-amine est
impliqué dans le cycle.
- C’est radical ont très peu voire pas de X
- Ils sont donc incapables d’établir des liaisons fortes (liaisons d’hydrogènes) au mieux des
interactions faibles (hydrophobes).
- La glycine et l’alanine ne font aucune interaction.
→ Plus une protéine sera riche en G et A plus elle sera flexible.
→ Plus une protéine sera riche en V, L et I, plus il y aura une interaction hydrophobe et plus la structure sera
rigide.
Car particulier de la proline : Quand une proline rentre dans une liaison peptidique, le cycle lié au
groupement α-amine déforme la liaison peptidique. Cette déformation s’appelle un coude. Les prolines par
la formation de leur structure 3D rentrent souvent dans l’activité des protéines.

2) Acides aminés avec un radical aliphatique ou apolaire :

Plus une protéine est riche en Glycine et en Alanine, plus elle est flexible (exemple de la glycine et de
l’alanine)
Même si nous avons à faire à des molécules hydrophobes pouvant faire seulement des liaisons faible liaison,
les radicaux qui les composent peuvent être volumineux.
Ainsi plus la protéine est riche en V – L – I (possède 3 carbones), plus la structure de la protéine est rigide.
Attention : ne pas confondre la Leucine et l’Isoleucine !

L-Proline :
→ Le C central (ne fait pas partie du radical) est le Carbone δ
→ Le radical de la proline est petit = formé de 3 carbones seulement → 1
carbone λ
Le groupement α-amine de la proline est impliqué dans un cycle.
- Pour former des protéines, les polymères (acides aminées) s’associe
entre eux par une liaison peptidique. Cela met en jeu les groupement
α amine et α carboxyle des acides aminées.
- Le cycle de la proline déformer la liaison peptidique instaurée
lorsque la proline est insérée dans une protéine → la structure de la
protéine forme alors un « coude »
- Structure 3D des protéines utilisé pour mettre en avant leur fonction.

Il y a 6 acides aminées qui ont un radical aliphatique G-A-V-L-I-P → s’associe pour former des protéines
Ces 6 acides aminées ont des radicaux avec que du C & H → très peu de réactivité chimique et ne peuvent
pas établir des liaisons fortes. Ils peuvent avoir des interactions faibles dite hydrophobes.
La nombre de carbone est définie par des lettres.

Remarque : Dans l’organisme, N et P sont synthétisé à partir de D et Q. C’est une réaction d’amidation.

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 3) Acides aminés à radical non polaire AROMATIQUE

La phénylalanine : F → C’est
comme si c’était une alanine avec un
groupement phényl rajouté.
La tyrosine : Y → C’est comme
si c’était une alanine auquel on
greffe un groupement phénol.

Le tryptophane : W → C’est comme si c’était une alanine sur

lequel on greffe :
1. 1 premier cycle composé de 5 atomes dont 1 d’azote (N)
2. Sur ce premier cycle on greffe un 2nd cycle à 6C
3. 3 doubles liaisons dans le 2nd cycles et 2 doubles liaisons
dans le 1er cycle → 1 double liaison en commun

→ On dit que les protéines absorbent la lumière à 280 nm (dans les UV) = faux → ce sont les acides
aminées aromatique qui absorbent la lumière !
→ Pour qu’une protéine absorbe la lumière, il faut qu’elle possède des acides aminées aromatiques, on peut
alors les doser la quantité de protéine par spectrophotométrie. En revanche, l’insuline n’est pas un acide
aminée aromatique, elle n’absorbe pas la lumière = pas de spectrophotométrie possible
→ Les acides aminés aromatiques, tels que la phénylalanine, la tyrosine et la tryptophane, ont des groupes
latéraux contenant des cycles aromatiques. Ces acides aminés sont considérés comme hydrophobes en
raison de la présence de ces cycles
→ La tyrosine possède un groupe hydroxyle (-OH) qui la rend partiellement hydrophile, ce qui signifie
qu'elle peut interagir avec l'eau à travers des liaisons hydrogène.
→ Les radicaux volumineux des acides aminés aromatiques peuvent en effet contribuer à des interactions
hydrophobes.
→ Les interactions hydrophobes jouent un rôle important dans la consolidation de la structure des
protéines.

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 4) Acides aminés à radical polaire neutre à pH = 7 (physiologique)

Cystéine : C’est comme si c’était une alanine avec un groupement thiol (faux
en réalité mas pratique pour retenir)
La cystéine a un groupement thiol (SH) → quand 2 cystéines sont proches
spatialement l’une de l’autre → elles peuvent établir entre elles des
liaisons pour former un pont disulfure → structure rigide bien particulière
impliqué dans la structure de la protéine et souvent impliquées dans la
fonction des protéines.
Remarque : Dans la structure 3D d’une protéine, il peut arriver que deux
cystéines se trouvent très proches. Si elles leur fonction se trouve
suffisamment, elles peuvent interagir ensemble (capable d’établir des
liaisons). Elles forment une liaison disulfure. Ces ponts disulfures sont là
pour maintenir la structure de la protéine.

Thréonine : fonction
alcool secondaire
Asparagine : C’est comme
une alanine auquel on greffe
un groupement amide
Méthionine : atome de Sérine : Son radical est une
soufre entre C3 et C4
fonction alcool primaire →
Radical de la méthionine du la fonction alcool primaire
carbone Δ → atome de Le carbone porteur du
soufre. groupement OH est liée à 1C et
La très grande majorité des 1 fonction alcool secondaire.
protéines sont traduites sous Le carbone porteur du
forme de précurseurs qui X groupement OH est liée au C3.
majoritairement une
maturation post-
traductionnelle.
La grande majorité des
précurseurs sont traduits
avec un acide aminé
commun, la méthionine. Elle
pourra ou pas être éliminé
lors de la maturation.

Ces radicaux polaires sont capables d’établir des liaisons avec d’autres radicaux
polaires de la protéine. Ils établissements des liaisons hydrogènes avec des Glutamine : C’est
molécules d’eau ou encore des molécules polaire s proches de la protéine. comme une asparagine

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Remarque :
La polarité de S et T est due à leur fonction alcool OH
La polarité de C et M est due au groupement thiol S-H
La polarité de N et Q est dû au groupement amide
→ L’hydrogène des protéines est synthétisées sous forme de précurseurs et le premiers Acide Aminée de ces
précurseurs est la méthionine.

5) Acides aminés avec un radical polaire chargé négativement à pH physiologique (pH = 7)

6) Acides aminés avec un radical polai-re chargé positivement à pH physiologique (pH = 7)

Molécules Polaires → Les protéines peuvent établir des liaisons hydrogènes avec d’autres radicaux polaires
à proximité de la protéine formant une molécule d’eau (H2O). C’est une réaction d’estérification.
Les acides aminés qui s’engage dans des liaisons peptidiques perdent leurs statuts d’acides aminées (pertes
de leurs identité) = plus de caractéristique commune aux acides aminées → porte le nom de Résidus
Une protéine est un polymère linéaire, formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de
ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons
peptidiques.

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Formation de dipeptide = 2 acides aminées liée par estérification
Formation de tripeptide = 3 acides aminées liée par estérification
Un acide aminé qui engage sa fonction carboxyle perd son nom :
- Glycine + Alanine = dipeptide GA → entre G et A c’est G qui
engage ça fonction carboxyle, il perd son nom et devient
Glycyl → permet de rappeler que la Glycine a perdu ça
fonction carboxyle = formation de la Glycylalanine
- Glycine + Alanine + Valine = La Glycine et l’Alanine engage
leurs fonction carboxyle = perdent leur nom = Formation de
la Glycylalanylvaline (la valine conserve son nom)

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