Cours de Biochimie Métabolique

COURS DE BIOCHIMIE
MÉTABOLIQUE
Par: MBAÏADOUM NGARGUINAM Rodrigue

Biologiste, Nutritionniste
INTRODUCTION GÉNÉRALE
• Pourquoi mangeons-nous?
• Que devient ce que nous mangeons?
• Où va ce que nous mangeons?
• Qu’est ce que la biochimie?
• Que signifie métabolisme?
• Que signifie biochimie métabolique?

• La Biochimie décrit en termes moléculaires les structures, les

mécanismes et les processus chimiques qui ont lieu dans un
organisme vivant et donne les principes organisationnels qui
décrivent la vie dans toutes ses formes ; principes qui se réfèrent
collectivement à « la logique moléculaire de la vie ».
• Les fondements de la biochimie reposent sur 4 principes

fondamentaux: cellulaires, chimiques, physiques et génétiques.
• Fondements biologiques : L’unité de base fonctionnelle et

structurale d’un organisme est la cellule. Les organismes les plus
petits sont unicellulaires et donc microscopiques. Malgré la diversité
évidente des cellules (forme, taille, fonction), toutes les cellules des
organismes aussi complexes que simples ont des propriétés
fondamentales identiques au niveau biochimique.
• Fondements chimiques: Tous les organismes vivants contiennent des
macromolécules organiques assemblées suivant un plan commun. Environ
seulement 30 éléments chimiques sur les 90 connus sont essentiels à un
organisme vivant. Les plus abondants en terme de pourcentage sont H, O, N et
C qui forment 99% de la masse des cellules. On leur associe P, S, Cl, K, Ca, Na.
Les éléments traces incluent Mg, V, Cr, Mn, Fe, Co, Ni, Cu, Zn, Se, Mo, I. Les
macromolécules protéines, acides nucléiques, les glucides sont des complexes
assemblés selon le même principe, bien que les fonctions soient très variées.
Les biomolécules présentent des stéréospécificités. Ainsi les acides aminés dans
les protéines sont de la série L alors que les sucres sont des isomères D.
• Fondements physiques La production et la consommation d’énergie au niveau
cellulaire par les cellules vivantes s’inscrit dans un contexte de lois de la
thermodynamique qui s’applique aussi bien en physique qu’en biologie:
• Première loi de la thermodynamique : Tous les organismes existent dans un état

stationnaire dynamique, et non en équilibre avec leur environnement.
Par exemple la teneur en hémoglobine, glucose de notre sang restera toujours
constante. L’hémoglobine a une durée de vie de 1 mois, et le glucose 1 journée, tous
sont dégradés (hémoglobine) ou intégrés (glucose) dans d’autres molécules. Les
molécules de l’organisme ont donc une durée de vie courte, ils sont continuellement
dégradées/utilisées et synthétisées. On dit qu’elles sont dans un état stationnaire
dynamique. Cet état est maintenu grâce à un apport d’énergie.
Tout organisme est un système ouvert car il échange avec le milieu

extérieur/son environnement de la matière et l’énergie. Le premier
principe de la thermodynamique repose sur la conservation d’énergie
dans tout changement physique ou chimique, l’énergie totale de
l’univers reste constante, seule la forme change.
- Dans les cellules photosynthétiques, l’énergie solaire est transformée

en énergie organique selon la réaction: 6CO2 + 12H2O C6H12O6 +
6O2 + 6H20 (équation de la photosynthèse)

- Dans les cellules non photosynthétiques, le glucose et autres produits

photosynthétiques sont utilisés comme source d’énergie pour former de
l’eau et le CO2 selon la réaction: C6H12O6 + 6H20 6CO2 + 6H2O
• Deuxième loi de la thermodynamique : l’entropie totale de l’univers est
continuellement en croissance. On sait que les macromolécules sont
ordonnées. Or la tendance dans la nature est orientée vers le désordre.
Ainsi la synthèse des molécules conduisant à l’ordre, l’énergie libre doit
être apportée au système (cellule). Le désordre des composés d’un
système chimique est exprimé comme entropie, S, et tout changement
d’entropie est ΔS. Par convention l’augmentation d’entropie se traduit par
ΔS>0. L’énergie libre de tout système est G et peut être défini par 3
entités quantitatives : l’enthalpie H qui reflète la quantité et le nombre de
liaison, l’entropie S et la température absolue T.
• On pose G = H – TS (T dégré kelvin). La variation d’énergie s’écrit ΔG= ΔH-

T.ΔS. Pour un processus spontané, ΔG<0.
• Fondement génétiques : la propriété remarquable des cellules et

organismes vivants est qu’ils ont l’habilité de se reproduire pour des
générations futures avec une parfaite fidélité. Cette fidélité implique une
constante des molécules biologiques contenues dans le matériel génétique.
L’information génétique est contenue dans l’ADN, l’acide désoxyribonucléotide
L’ADN peut se répliquer et se réparer avec une parfaite fidélité. La structure
linéaire de l’ADN code pour de nombreuses protéines tridimensionnelles. Les
modifications dans l’information génétique sont responsables des mutations.
NOTIONS ESSENTIELLES
• Les enzymes sont, à quelques exceptions près, des protéines. A quelques
exceptions, chaque enzyme catalyse une réaction, et chaque réaction est catalysée
par une enzyme différente. Dans les cellules de centaines d’enzymes catalysent les
réactions métaboliques; elles sont organisées fonctionnellement en séquences
consécutives de réactions appelées voies métaboliques. Ces voies métaboliques se
divisent en deux grandes séquences: Le catabolisme : ensemble de réactions
enzymatiques de dégradation de macromolécules en molécules de faible taille. Ces
réactions s'effectuent avec une libération d'énergie libre dont une partie est stockée
sous forme d'ATP et de transporteurs d'électrons réduits (NAD(P)H et FADH 2). Les
voies cataboliques aboutissent, après oxydation complète, à des produits terminaux
communs (CO2 et H2O) et conduisent à la synthèse d'ATP.
• L'anabolisme : ensemble de réactions enzymatiques de biosynthèse
de macromolécules ou de leurs précurseurs. Ces réactions
nécessitent un apport d'énergie libre fournie généralement par
l'hydrolyse de l'ATP et/ou par le pouvoir réducteur du NAD(P)H et du
FADH2. Toutes les voies métaboliques impliquant les protéines, les
glucides, les lipides et les acides nucléiques sont théoriquement
identiques dans toutes les cellules vivantes. Afin de gérer ces
multiples réactions dans une cellule, les voies métaboliques sont
régulées. Les enzymes fonctionnent grâce à certaines molécules
appelées cofacteurs.
• Les cofacteurs eux-mêmes dérivent pour la plupart des vitamines qui sont
des composés organiques actifs à très faible dose indispensables au bon
fonctionnement de l'organisme à la croissance et à la reproduction. Les
vitamines sont en majorité apportées par l'alimentation car le corps humain
ne les synthétise pas (exceptées la vitamine D1 synthétisée dans la peau et
les vitamines B8 et K dont une partie est synthétisée par les bactéries du
gros intestin).
• En effet en l'absence de vitamines les glucides, lipides et protides de

l'alimentation seraient inutilisables. Notre alimentation peut apporter 13
vitamines. L'organisme sait produire 3 d'entre elles (vitamines A, D et K) à
partir de précurseurs et dans certaines conditions.
NOTIONS SUR
LES COENZYME
ET VITAMINES
INTRODUCTION
• Un Cofacteur est une molécule dont l’enzyme a besoin pour son
activité.
• On distingue les cofacteurs métalliques et les cofacteurs organiques.
• Cofacteurs métalliques: Plus de 25% de toutes les enzymes

nécessitent la présence d’un cofacteur métallique qui sont
généralement des cations divalents Mg++, Ca++, Mn++, Fe++, Zn++, Cu++.
Ils sont soit nécessaires à l’action de l’enzyme mais sans liaison étroite,
soit fortement lié à la protéine et purifié avec elle.
INTRODUCTION
• Cofacteurs organiques non protéiques: On les appelle également
Coenzymes. Ils sont de petite taille, de structure souvent cyclique. Parmi eux
on distingue les groupements prosthétiques, liés par covalence à l’apoenzyme;
et les co-substrats ou coenzymes libres car faiblement liés à la protéine.
• De nature organique, les vitamines sont en général des composés organiques

non synthétisées par l’organisme, utiles en petites quantités pour assurer leurs
fonctions biochimiques. Chez l’homme la plupart des coenzymes dérivent de
vitamines. Une carence vitaminique entraîne une diminution de synthèse du
coenzyme dérivé et donc une pathologie liée à une perte d’activité
enzymatique. Les symptômes de telles carences varient en fonction des
métabolismes touchés.
1. FONCTIONS DES COENZYMES
Les coenzymes interviennent dans les transferts de groupements autres

que H+; ou de transfert d’e- et de protons au cours des réactions d’oxydo-
réduction. Les enzymes nécessitant des coenzymes catalysent ainsi des
réactions d’oxydo-réduction (oxydo-reductases EC1), de transfert de
groupement (transférases EC2 toujours CoE) ; de formation de liaisons
covalentes (ligases EC6) et d’isomérisation (isomérases EC5 CoE).
• On distingue ainsi: Les vitamines du groupes B et transfert de

groupement; Les vitamines du groupe B, vitamine C et oxydoréduction;
Les autres coenzymes d’oxydoréduction
1.1. LES VITAMINES DU GROUPE B ET
TRANSFERT DE GROUPEMENT
La vitamine B1 ou Thiamine et TPP
• La vitamine B6 et phosphate de pyridoxal (existe sous 3 formes)
L’acide pantothénique (B5) et le CoA
• La vitamine B8 (ou H) ou biotine
• La vitamine B9 et l’interconversion des folates
1.2. - LES VITAMINES DU GROUPE B, VITAMINE C ET
OXYDOREDUCTION
• La vitamine B12 ou cobalamine
OXYDOREDUCTION
• La vitamine B2 ou riboflavine et les CoE flaviniques
OXYDOREDUCTION
OXYDOREDUCTION
• La niacine (vitamine PP ou B3) et les pyridines nucléotides
OXYDOREDUCTION
• La vitamine C
1.3. AUTRES COENZYMES D’OXYDOREDUCTION
• L’Acide lipoïque
• La bioptérine; intervient sous forme de dihydroptéridine réductase dans
diverses réactions;
• L’ ubiquinone ou CoEQ;
Vit K ou
phylloquinone
coenzymatiques
Vit E ou
tocophérol
Vitamines
liposolubles
La vitamine A
ou rétinol
Non
coenzymatiques La vitamine D
ou calciférol
LES VITAMINES LIPOSOLUBLES
CHAPITRE 2:
BIOÉNERGÉTIQUE
ET ATP
INTRODUCTION
Pour survivre, croître et se reproduire les cellules de tout organisme vivant ont besoin
d’énergie. Cette énergie peut être qualifiée de :
• Chimique : celle qui permet de réaliser une réaction chimique dans diverses voies
métaboliques.
• Mécanique : celle qui permet de réaliser un mouvement au cours de la contraction

musculaire.
• Calorifique : lorsqu’il y a production de chaleur.
• Osmotique : celle qui permet de réaliser des transferts de molécules grâce à un

gradient de concentration dans les divers compartiments cellulaires.
• Electrique : celle qui permet de réaliser des transferts de molécules grâce à un

gradient ionique géré par des potentiels membranaires.
INTRODUCTION
• Chez l’homme, c’est l’énergie chimique des substances ingérées

(glucides, lipides, acides aminés, bases puriques et pyrimidiques) qui
sera utilisée pour être convertie en d’autres formes d’énergie.
• La BIOENERGETIQUE est donc la science qui étudie l’ensemble de ces

réactions énergétiques au niveau des cellules de l’organisme vivant.
En d’autres termes, c’est la branche de la biochimie qui analyse les
flux d’énergie dans les systèmes du vivant.
I. BIOENERGETIQUE ET THERMODYNAMIQUE
La production d’énergie obéit aux lois de la thermodynamique qui comportent deux
principes.
• Le concept de système : Un système : La partie de l’univers étudiée, c’est

l’ensemble de matière qui doit subir des changements physiques ou chimiques,
tout ce qui entoure le système est son environnement ; Exemples de systèmes :
un organisme, une cellule, deux composés impliqués dans une réaction
chimique ;
• Un système est dit ouvert lorsque l’échange d’énergie et de matière se fait avec
l’environnement, ex : la cellule vivante.
• Un système est dit isolé quand il n’y a ni échange de matière ni échange

d’énergie avec l’environnement, ex : l’univers.
• Le 1er principe : Principe de conservation de l’énergie (Lavoisier

1773)
• Il n’y a ni création ni perte d’énergie, mais uniquement des

transformations de l’énergie ; le contenu total de l’énergie de l’univers
est constant. « Rien ne se perd, rien ne se forme, tout se transforme ».
• Exemple : l’hydrolyse de l’ATP (énergie chimique) est nécessaire à la

contraction musculaire (énergie mécanique) transformation d’une forme
d’énergie à une autre.
• Le 2ème principe : Augmentation de l’entropie
• Lors de la production d’énergie, les systèmes intervenants évoluent

d’un état ordonné vers un état moins ordonné.
• Le désordre obtenu est appelé Entropie (S).
• La mesure quantitative de la variation de ce désordre (d’un état initial

à un état final) est désignée par la variation de l’entropie (=∆S).
II. ENERGIE LIBRE
L’énergie libre de Gibbs «G» est l’énergie d’un système qui produit un
travail utile dans des conditions de température et de pression
constantes.
• Soit comme le système de la réaction biochimique :

1. NOTION D’ÉNERGIE INTERNE U ET DE L’ENTHALPIE
• On considère la Fonction d’état extensive U « énergie interne » j.mol-1,

elle est indépendante de la manière dont on passe de 1 vers 2. Les
variations de U sont associées à des échanges d’énergie S/F de travail
w et/ou de transfert de chaleur Q.
• ∆U=variation de l’énergie interne, c’est la variation d’énergie entre l’état

final et initial de notre système.
• U : l’énergie totale contenue dans un système, pour une molécule donnée c’est
l’énergie de liaisons, de vibrations ou de rotations.
• Q : est la quantité de chaleur échangée avec le système.
• W : est le travail effectué par le système sur le milieu extérieur ou inversement.
• w=vx∆p, P : pression, V : volume .Dans la cellule, la pression est constante

∆p=0 donc w=0.
• En biologie, le plus souvent la variation d’énergie interne se résume à la
chaleur de la réaction Qp c’est-à-dire : ∆U=Qp=∆H
• Cette quantité d’énergie est appelée enthalpie H, qui est aussi une fonction
d’état du système dont l’unité est le J/mol.
• L’Enthalpie est la quantité de chaleur échangée par le système au cours d’une

transformation réalisée à P constant :
Si ∆H>0 la réaction absorbe de la chaleur = réaction endothermique
Si ∆H<0 la réaction produit de la chaleur = réaction exothermique.
• Remarque : L’unité de mesure de toutes ces énergies et variations d’énergie

est joule/mole ou calories/mole. 1 calorie=4,184 joules.
2. RELATION ENTRE L’ENTHALPIE H ET L’ÉNERGIE
LIBRE DE GIBBS
• L’enthalpie est l’énergie totale, l’énergie libre de Gibbs est la partie de
l’énergie susceptible de fournir un travail.
• La différence est l’énergie entropique ou l’énergie du désordre défini
par :
T.S
H=G+TS où T: température
G=H-TS
• ∆G=∆H-T∆S Intérêt majeur du ∆G : Permet de prévoir le sens d’une
réaction chimique
• ∆G0 : La réaction est dite endergonique, elle se fait que s’il y a un
apport extérieur en énergie.
• ∆G=0 : La réaction se fait sans consommation d’énergie, elle tend vers
l’équilibre.
II. L’ÉNERGIE LIBRE DE GIBBS ET LA CONSTANTE
D’ÉQUILIBRE
Définition d’un état standard ou conditions standards chimiques et
biochimiques :
• En chimie :
• 1 pression de 1 atmosphère
• Une température de 25°C soit 298 K.
• Une concentration de chaque réactant à 1M (1mole/L)
• Un pH=0
Dans ces conditions, l’énergie libre standard de Gibbs est notée Gº.
• En biochimie :
Le pH = 7 (pH cellulaire)
Dans ces conditions, l’énergie libre standard de Gibbs est notée Gº`
Soit l’équilibre suivant : A+B C+D …. (1)
D’ÉQUILIBRE
• En chimie :
• 1 pression de 1 atmosphère
• Une température de 25°C soit 298 K.
• Une concentration de chaque réactant à 1M (1mole/L)
• Un pH=0
• Dans ces conditions, l’énergie libre standard de Gibbs est notée Gº.
• En biochimie :
• • Le pH = 7 (pH cellulaire)
• Dans ces conditions, l’énergie libre standard de Gibbs est notée Gº`
D’ÉQUILIBRE
• En biochimie : Le pH = 7 (pH cellulaire)
• Dans ces conditions, l’énergie libre standard de Gibbs est notée Gº`
Pour la réaction biochimique 1 :
• L’énergie libre d’une molécule (A, B, C, D) à la concentration à laquelle se retrouve

dans le milieu est liée à l’énergie libre standard Gº` ,
• Exemple pour A : GA= Gº` A+RT Ln [A] …. (2)
 Gº`A : L’énergie libre de Gibbs à l’état standard biochimique
 R : constante des gaz parfaits : 8,31 J/mol/K
 T : la température absolue en Kelvin
 [A] : concentration de la molécule A

D’ÉQUILIBRE
• La variation de l’énergie libre de Gibbs de la réaction (1) :
∆G= (GC+GD)-(GA+GB)
• En substituant l’énergie libre de chaque composé par la relation (2), on

obtient : ∆G= ∆G°`+RT Ln ([C] [D]/ [A] [B])
• A l’équilibre la variation de l’énergie libre de la réaction est nulle : ∆G=0
• ∆G°`=-RT LnKéq
• On peut ainsi déterminer ∆G°` d’une réaction à partir de la constante

d’équilibre et Inversement la constante d’équilibre à partir de ∆G°`.
D’ÉQUILIBRE
• ΔG° exprimé en joule par mol et kelvin peut ainsi être calculé sur la base de la
connaissance de Keq qui est connu pour les réactions biochimiques.
Si Keq>>1, alors ΔG° est élevé et négatif ;
si Keq<<1, ΔG° est élevé et positif.
 Même si l’énergie libre standard permet de dire si la réaction peut être

spontanée, elle ne dit rien sur la vitesse d’une réaction qui est gouvernée par la
cinétique.
• Les macromolécules sont instables thermodynamiquement, mais stables

cinétiquement, car leur dégradation sans catalyseur se fait très lentement.
D’ÉQUILIBRE
• Toute réaction pour avoir lieu doit traverser une barrière énergétique appelée
énergie de transition. L’enzyme catalyse la réaction en abaissant cette énergie
de transition par la libération de l’énergie entre l’enzyme et le substrat. Les
enzymes augmentent ainsi les vitesses de réactions de l’ordre de 1012 celles
des réactions non catalysées.
D’ÉQUILIBRE
• Théoriquement toute réaction qui se fait dans un organisme vivant
est catalysée par une enzyme, les biocatalyseurs qui, comme
d’autres catalyseurs augmentent de façon considérable la vitesse
d’une réaction sans être consommé.
• Exemple d’application : La phosphoglucoisomérase catalyse la

réaction :
Glucose-6-phosphate Fructose-6-phosphate
• Avec Keq=2 on en déduit que : ∆G°`=-8,314*298*ln2=-1,7kJ/mol

1. LA NATURE ADDITIVE DES ∆G ET COUPLAGE
RÉACTIONNEL
• Les variations de l’énergie libre de deux réactions sont additives.
• Ainsi, une réaction endergonique, thermodynamiquement défavorable peut

être couplée à une réaction exergonique, thermodynamiquement favorable, la
somme de leur ∆G doit être négative.
• Réaction1 : Glucose+Pi G6P ∆G°`=+3Kcal/mol (endergonique)
• Réaction2 : ATP ADP+Pi ∆G°`= -7 Kcal/mol (exergonique)
• 1+2 : Glucose + ATP G6P+ADP ∆G°`= -4 Kcal/mol

III. MOLÉCULES À HAUT POTENTIEL ÉNERGÉTIQUE :
L’ADÉNOSINE TRIPHOSPHATE (ATP)
• Ce sont des molécules qui ont des liaisons dont l’hydrolyse libère beaucoup
d’énergie.
• La contraction musculaire et plus généralement l'ensemble des activités

cellulaires consomment de l'énergie. La principale source d'énergie
immédiatement disponible pour la cellule est l'adénosine triphosphate ou ATP.
Les besoins en ATP sont constants, les réserves presque inexistantes : pour être
disponible, cette molécule doit être générée en permanence.
• L'ATP,molécule universelle présente dans toutes les cellules, comporte une série
de trois groupements phosphate. L'hydrolyse de l'ATP produit de l'ADP et un ion
phosphate libre (noté Pi).
• L’hydrolyse de l’ATP en ADP fournit l’énergie cellulaire (30 kJ).
• Le sang distribue les nutriments aux différents organes. Les nutriments sont
utilisés pour fournir aux cellules :
• De l’énergie, c’est surtout le cas du glucose qui est catabolisé (dégradé) pour la
formation d’ATP . Le catabolisme est un ensemble de réactions exergoniques
(qui libèrent de l’énergie)
• De la matière. Les cellules synthétisent des molécules. Ces réactions sont

endergoniques (qui consomment de l’énergie (ATP) et constituent l’anabolisme.
• La phosphorilation de l’ADP permet la synthèse d’ATP et est couplée à une
réaction exergonique (catabolisme du glucose par ex).
• ATP est donc une molécule universelle pour transférer de l’énergie libre, et
possède deux liaisons phosphanhydre très riches en énergie.
• L’ATP joue un rôle central dans la cellule :

• En apportant l’énergie nécessaire aux réactions endergoniques (synthèse des
lipides, glycogène….)
• En donnant de groupement phosphate et l’énergie nécessaire à la
phosphorylation
• NB : l’ATP est utilisé dans les processus cellulaire nécessitant de l’énergie.
CHAPITRE 3:
APERÇU GENERAL DU
METABOLISME
INTRODUCTION
Le métabolisme constitue l’ensemble des réactions chimiques

catalysées par des enzymes dans les cellules vivantes. Le métabolisme
ne se résume pas à l’ensemble des réactions isolées, mais à une
activité hautement coordonnée, effectuée avec un but précis et dans
laquelle coopèrent de nombreux systèmes multienzymatiques.
INTRODUCTION
• Le métabolisme possède 4 fonctions principales :
1) Obtenir de l’énergie chimique à partir de la dégradation de

nutriments riches en énergie
2) Convertir les molécules de nutriments en précurseurs des

macromolécules cellulaires
3) Assembler ces précurseurs en protéines, acides nucléiques, lipides,

polysaccharides et autres composants cellulaires
4) Former et dégrader des biomolécules nécessaires aux fonctions

spécialisées des cellules.
INTRODUCTION
• Comparé aux réactions qui sont nombreuses et diversifiées, les principales
voies métaboliques sont moins nombreuses et identiques dans la plupart des
formes de vie.
• Les systèmes enzymatiques peuvent avoir 2 à 20 enzymes agissant de façon

consécutive de telle sorte que le produit du premier enzyme devienne le
substrat du second et ainsi de suite.
• Les produits successifs de transformation dans ce type de voies sont appelés

des intermédiaires métaboliques ou métabolites.
• Le métabolisme consiste en voies cataboliques (dégradative) et anaboliques

(biosynthétiques).
I. CONVERGENCE DES VOIES CATABOLIQUES
EN QUELQUES PRODUITS TERMINAUX
• Les voies cataboliques convergent en quelques produits

terminaux
• La dégradation de chacun des principaux nutriments fournisseurs

d’énergie aux cellules (glucides, lipides et protéines) s’effectue par
étape.
• Il existe 3 étapes principales dans le catabolisme aérobie.
• Le catabolisme aérobie signifie que les réactions se passent en

présence de l’oxygène.
Tous les macronutriments
vont subir une
transformation pour
donner l’acétyl-CoA qui
entrera dans le cycle de
Krebs.
• Dans l’étape 1, les macromolécules cellulaires sont dégradées en leurs

principaux éléments constitutifs. Ainsi les glucides sont dégradés en
hexoses et pentoses ; les lipides sont dégradés en acides gras, glycérols
et autres composants ; et les protéines sont hydrolysées en leurs 20
acides aminés constitutifs. Ce processus a lieu au cours de la digestion
dans le tractus gastro intestinal des mammifères.
• Dans l’étape 2 du catabolisme, les différents produits formés dans l’étape
1 sont rassemblés et convertis en un petit nombre de molécules encore plus
simples. Ainsi les hexoses, les pentoses et le glycérol sont dégradés par la
voie de la glycolyse en un intermédiaire à 3 carbones, le pyruvate qui est
alors converti en unité à 2 carbones l’acétyle de l’acétylcoA. De la même
façon les acides gras (dégradé par β oxydation) et le squelette carboné de la
plupart des acides aminés sont également détruits pour former les acétyles
sous forme d’acétyl-CoA.
• L’acétyl CoA est ainsi le produit terminal commun de l’étape 2 du

catabolisme.
• Dans l’étape 3 l’acétyle de l’acétyl CoA pénètre dans le cycle de

l’acide citrique, la voie commune finale par laquelle la plupart des
nutriments fournisseurs d’énergie sont en fin de compte oxydés en
CO2. L’eau et l’ammoniaque (ou d’autres produits azotés) sont les
autres produits du catabolisme.
II. LES VOIES BIOSYNTHÉTIQUES :
DIVERGENT EN DE NOMBREUX POINTS
• L’anabolisme s’effectue également en 3 étapes, en commençant par de petites
molécules précurseurs.
Par exemple la synthèse protéique commence par la formation d’acide α-

cétoniques et d’autres précurseurs. Dans une étape ultérieure les acides α-
cétoniques sont aminés par des donneurs de groupements aminés en acides α-
aminés.
• Dans l’étape terminale de l’anabolisme les acides aminés sont assemblés en

chaines polypeptidiques pour former de nombreuses et différentes protéines. De
la même façon les acétyles sont rassemblés en acides gras (voie de biosynthèse
des acides gras) puis en différents lipides.
III. DIFFÉRENCES ENTRE LES VOIES CATABOLIQUES
ET ANABOLIQUES CORRESPONDANTES
• La voie catabolique et la voie anabolique correspondante dirigée en sens

inverse entre un précurseur donné et un produit donné sont habituellement
différentes. C’est le cas de la synthèse de l’acide pyruvique à partir du
glucose (Glycolyse), et la synthèse de glucose à partir d’acide pyruvique
(néoglucogénèse).
• Les raisons de la différence entre les deux voies sont multiples :
1) La voie prise dans la dégradation peut être énergiquement impossible

dans le sens de sa biosynthèse.
2) Les deux voies doivent être régulées indépendamment. Si une seule voie
était utilisée de façon réversible dans les 2 directions, le ralentissement de la
voie catabolique par l’inhibition d’un de ses enzymes devrait aussi ralentir le
processus de biosynthèse correspondant.
3) Parfois les voies opposées s’effectuent dans différentes parties de la cellule.

Ainsi l’oxydation des acides gras dans le foie jusqu’à l’acétyl CoA s’effectue
dans la mitochondrie, alors que la biosynthèse des acides gras à partir de
l’acétyl CoA qui nécessite un apport d’atomes d’hydrogène (pouvoir réducteur)
s’effectue dans le cytosol.
• L’étape 3 du catabolisme, qui est constitué du cycle de l’acide citrique,

constitue un point de rencontre des voies cataboliques et anaboliques. C’est
pourquoi elle est appelée parfois étape amphibolique du métabolisme.
Presque toutes les réactions du métabolisme sont liées les unes aux autres.
C’est donc un réseau extrêmement complexe de réactions catalysées par des
enzymes dont les vitesses doivent être régulées pour l’économie
énergétique.
IV. L’ATP: TRANSPORT DE L’ÉNERGIE DES
RÉACTIONS CATABOLIQUES AUX
RÉACTIONS ANABOLIQUES
• L’ATP provenant des réaction catabolique est utilisé au cours réactions
anaboliques.
• La plupart d’énergie libre libérée à partir du glucose et d’autres

carburants cellulaires au cours de leur catabolisme est conservée par la
synthèse couplée d’adénosine triphosphate (ATP) à partir d’adénosine
diphosphate (ADP) et de phosphate inorganique (Pi). ATP et ADP et
phosphate sont présents dans toutes les cellules et servent de façon
universelle au transfert d’énergie.
IV. L’ATP: TRANSPORT DE L’ÉNERGIE
DES RÉACTIONS CATABOLIQUES AUX
RÉACTIONS ANABOLIQUES
• Quatre (4) types de travail sont associés à l’ATP.
1. Travail chimique nécessaire à la biosynthèse
2. Motricité et contraction cellulaire
3. Transport de nutriments à travers les membranes contre les gradients de
concentration
4. Transfert de l’information génétique au cours de la biosynthèse du DNA,
du RNA et des protéines.
V. TRANSPORTEURS D’ÉLECTRONS ACTIVÉS POUR
L’OXYDATION DES MOLÉCULES ÉNERGÉTIQUES
• Chez les organismes aérobies, l’accepteur ultime d’électrons lors de l’oxydation
des molécules énergétiques est O2. Cependant, les électrons ne sont pas
transférés directement à O2.
• Au contraire, les molécules énergétiques transfèrent leurs électrons à des

transporteurs particuliers qui sont soit des nucléotides pyridiniques soit des
flavines.
• Les formes réduites de ces derniers transfèrent alors leurs électrons de haut
potentiel à O2.
• Le nicotinamide adénine dinucléotide est un accepteur d’électron essentiel dans
l’oxydation des molécules énergétiques.
• La partie réactive du NAD+ est son cycle nicotinamide, un dérivé de la pyridine

synthétisé à partir de la vitamine niacine. Dans l’oxydation d’un substrat, le
cycle nicotinamide du NAD+ accepte un ion hydrogène et deux électrons qui
constituent l’équivalent d’un ion hydrure (H:–). La forme réduite de ce
transporteur est appelée NADH. Dans la forme oxydée, l’atome d’azote porte
une charge positive, comme cela est indiqué par l’abréviation NAD+.
• Le NAD+ est un accepteur d’électrons dans de nombreuses réactions du type

• Dans cette déshydrogénation, un atome d’hydrogène du substrat est

directement transféré au NAD+, tandis que l’autre apparaît dans le
solvant sous forme d’un proton. Les deux électrons perdus par le substrat
sont transférés au cycle nicotinamide.
• L’autre transporteur majeur d’électrons dans l’oxydation des molécules
énergétiques est le coenzyme flavine adénine dinucléotide. Les
abréviations pour les formes oxydée et réduite de ce transporteur sont
respectivement FAD et FADH2. FAD est l’accepteur d’électron dans les
réactions du type.
VI. TRANSPORTEUR D’ÉLECTRONS ACTIVÉ
POUR LES BIOSYNTHÈSES RÉDUCTRICES
• Dans la plupart des biosynthèses, des électrons de haut potentiel sont
nécessaires parce que les précurseurs sont plus oxydés que les produits. Ainsi,
du pouvoir réducteur est nécessaire, en plus de l’ATP.
• Par exemple, dans la biosynthèse des acides gras, le groupe cétonique d’une
unité dicarbonée ajoutée est réduit en un groupe méthylène au cours de
plusieurs étapes. Cette séquence de réactions requiert un apport de quatre
électrons
• Dans la plupart des biosynthèses réductrices, le donneur d’électrons est
le NADPH, forme réduite du nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
(NADP+);
• Le NADPH diffère du NADH par le groupe 2’-hydroxyle de sa partie

adénosine qui est estérifié par un phosphate. Le NADPH transporte les
électrons de la même façon que le NADH. Cependant, le NADPH est
utilisé presque exclusivement pour les biosynthèses, tandis que le
NADH est utilisé essentiellement pour la formation d’ATP.
• Le groupe phosphoryle supplémentaire du NADPH représente un
marqueur qui permet aux enzymes de faire la distinction entre les
électrons de haut potentiel à utiliser dans l’anabolisme et ceux qui
sont à utiliser dans le catabolisme.
VI. MÉTABOLISME : PROCESSUS
ÉCONOMIQUE, EXTRÊMEMENT RÉGULÉ
• La régulation des voies métaboliques est effectuée par 3 mécanismes
différents :
• le premier est celui qui répond le plus rapidement: il implique l’action

d’enzymes allostériques, capables de modifier leur activité catalytique en
réponse à des molécules effectrices, activatrices ou inhibitrices. Ces
enzymes sont généralement localisées au niveau du début d’une séquence
multienzymatique et catalysent sa vitesse limitante qui est habituellement
une réaction irréversible. On parle de régulation allostériques.
• Le contrôle métabolique est exercé à un second niveau chez les organismes
supérieurs, c’est celui de la régulation hormonale. Les hormones sont des
messagers chimiques secrétés par différentes glandes endocrines et excrétés
dans le sang vers d’autres tissus ou organes où elles peuvent stimuler ou
inhiber certaines activités métaboliques particulières. Exemple l’adrénaline
excrété par la médullaire de la glande surrénale, est transporté par le sang
jusqu’au foie où elle stimule la dégradation du glycogène en glucose. Elle
stimule aussi la destruction dans les muscles squelettiques du glycogène en
lactate et en énergie. On parle de la régulation hormonale.
• Le troisième niveau auquel la régulation Métabolique peut s’exercer
est le contrôle de la concentration d’un enzyme donnée dans une
cellule. La cellule peut provoquer ou arrêter la biosynthèse de certains
enzymes selon la nature des nutriments reçus ; ceci est appelé
induction enzymatique.
• En plus de ces contrôles, dans les cellules eucaryotes les voies

métaboliques sont compartimentées dans différents organites.
VII. ORGANES ET ACTIVITÉS MÉTABOLIQUE
• Après avoir été absorbé au niveau du tractus intestinal, les nutriments en
dehors d’une grande partie des triacylglycerols passent directement dans le
foie qui sont transformés et distribués.
1. LE FOI ET SON RÔLE DISTRIBUTEUR

Les sucres suivent 5 voies métabolique:
Tous les sucres sont transformés en D-glucose qui a son tour est converti en
G6P. Ce dernier suit 5 voies métaboliques en fonction de la demande de
l’organisme.
1. Le G6P est converti prioritairement en Glucose libre grâce à la
glucose 6 phosphatase pour être transporté via le sang aux
autres tissus.
2. Le G6P en excès est converti en glycogène
3. Le G6P en excès non utilisé pour le glucose sanguin ou le

glycogène est dégradé en acétyl CoA qui est transformé en acides
gras utilisés pour synthétiser le triacylglycerol et les
phospholipides, le cholesterol qui sont exportés vers les autres
tissus par l’intermédiaire des lipoprotéines plasmatiques. cellules
périphériques
4. Le glucose peut aussi être transformé en acétyl CoA qui entre

dans le cycle de krebs pour une dégradation complète en CO2. A
l’état normal, les acides gras sont le principal carburant du cycle
de krebs
5. Le G6P peut être dégradé par la voie des pentoses phosphates

pour fournir le pouvoir réducteur sous forme de NADPH
nécessaire pour la biosynthèse des acides gras et cholesterol, et
le ribose précurseur de la biosynthèse nucléotidique.
• Les aminoacides empruntent aussi 5 voies métaboliques après
absorption
1. Les aminoacides peuvent passer dans le courant sanguin et de là aux autres

organes pour y être utilisé dans la biosynthèse des protéines tissulaires.
2. Le foie renouvelle constamment et à vitesse très élevée (demi vie de quelques

jours) ses protéines. C’est aussi le siège de la biosynthèse de la plupart des
protéines plasmatiques
3. Les aminoacides non nécessaires à la biosynthèse des protéines dans le foie ou

dans les autres tissus sont désaminés et dégradé en acétyl CoA et en
intermédiaires du cycle de krebs. Ces derniers sont utilisés pour donner de
l’énergie. L’ammoniaque libérée dans ce processus est transformé par le foie en
urée grâce au cycle de l’urée.
4. Pendant les périodes précédant les repas, les protéines musculaires sont
dégradées pour générer les aminoacides qui donnent leur groupement aminé
au pyruvate par transamination, pour former l’alanine. L’alanine est alors le
transporteur d’amine du muscle au foie où il est désaminé et le pyruvate
transformé en glucose sanguin alors que le NH 3 est excrété sous forme
d’ammoniaque. C’est le cycle glucose-alanine entre le muscle et le foie qui
crée un déficit en acide aminé, qui est comblé au prochain repas. Ce cycle
permet au foie de jouer son rôle de libération du glucose quand le glucose
libre est déficitaire.
5. Les aminoacides sont des précurseurs dans la biosynthèse des bases puriques
et pyrimidiques des nucléotides, des porphyrines, des hormones.
• Les lipides suivent également 5 voies métaboliques
Les acides gras entrant dans le foie suivent 5 voies :
1. L’oxydation en CO2 avec production d’ATP : Les acides gras libres du foie
sont convertis en acétuyl CoA par la β oxydation, puis rentre dans le cycle de
krebs et la phosphorylation oxydative pour donner l’ATP. Les acides gras
sont le principal carburant oxydatif du foie.
2. Formation des corps cétoniques: l’acétyl CoA formé et non utilisé par le foie,
est transformé en corps cétonique acéto-acétate et Dβ-hydroxybutyrate qui
sont envoyé par l’intermédiaire du sang aux tissus périphériques pour servir
de carburant du cycle de l’acide citrique. Ils représentent le tiers de l’énergie
du cœur.
3. Une partie de l’acétyl CoA provenant des acides gras (et du glucose) est
utilisée comme précurseurs principal dans la synthèse du cholestérol, lui-
même précurseurs des sels biliaires essentiels à la digestion des lipides.
4. Les acides gras sont des précurseurs dans la synthèse de la fraction

lipidique des lipoprotéines plasmatiques qui transportent des lipides au
tissu adipeux pour leur stockage.
5. Formation des acides gras libres plasmatiques : les acides libres se lient
à la sérum albumine et sont transportés par l’intermédiaire du sang au
cœur et aux muscles squelettique qui absorbent et oxydant les acides
gras libre comme carburant.
2. LE MUSCLE ET SON TRAVAIL
MÉCANIQUE INTERMITTENT
• Le métabolisme du muscle squelettique est essentiellement spécialisé dans la
formation de l’ATP comme source d’énergie pour la contraction et la
relaxation. Ils peuvent utiliser selon le degré d’activité le glucose, les acides
gras ou les corps cétoniques comme carburants.
• Dans le muscle au repos, les principaux carburants sont les acides gras et les
corps cétoniques provenant du foie.
• Les muscles modérément actifs utilisent le glucose sanguin en plus des acides
gras et corps cétoniques.
• Dans les muscles en activité maximale, le glycogène est d’abord utilisé, le
glucose transformé en lactate par la glycolyse anaérobie.
• L’utilisation du glucose sanguin et du glycogène musculaire comme

carburant d’urgence est fortement accélérée par la sécrétion d’adrénaline
qui stimule la formation du glucose sanguin à partir du glycogène dans le
foie et la destruction du glycogène musculaire en lactate. La
phosphocréatine existe dans le muscle pour pallier le manque d’ATP.
• Ainsi grâce à la créatine kinase, la phosphocréatine réagie réversiblement

avec l’ADP pour donner la créatine et l’ATP.
• Pendant la phase de récupération l’ATP provenant de la
dégradation aérobie du Lactate, du pyruvate et autres carburants,
reconstitue le pool de phosphocréatine grâce à la réaction inverse.
• Une fois le lactate formé dans le muscle, il est déversé dans le

courant sanguin et transporté jusqu’au foie qui le converti en
glucose par la voie de la néoglucogénèse.
3. L’ACTIVITÉ CONSTANTE ET RYTHMIQUE
DU MUSCLE CARDIAQUE
• Le cœur a un métabolisme complètement aérobie. Ainsi les mitochondries
sont plus abondantes dans le muscle cardiaque que dans le muscle
squelettique. Toute obstruction à l’approvisionnement en oxygène à une
partie du cœur (par exple blocage de vaisseaux sanguins par de dépôts de
lipides) peut causer la mort d’une partie du muscle cardiaque (connue sous
le nom d’infarctus).
• Comme carburant le muscle cardiaque utilise un mélange de glucose, corps

cétonique, et acides gras libres. Comme le muscle squelettique, le muscle
cardiaque ne stocke pas de lipides ou de glycogène en grande quantité.
4. LE CERVEAU ET LA TRANSMISSION
DE L’INFLUX NERVEUX
• Le cerveau des mammifères n’utilise normalement que le glucose comme
carburant.
• Son métabolisme énergétique est très actif : il utilise les 20% de la totalité
d’O2 consommé par un adulte au repos.
• Le cerveau contient très peu de glycogène et dépend du glucose sanguin. Le

cerveau peut utiliser le β hydroxybutyrate formé à partir des acides gras
dans le foie, et cette activité est très élevée pendant un jeûne prolongé, dès
que tout le glycogène hépatique ait été utilisé.
4. LE CERVEAU ET LA TRANSMISSION
DE L’INFLUX NERVEUX
• L’ATP du cerveau est nécessaire pour la transmission de l’influx nerveux,

mais aussi pour la synthèse de neurotransmetteurs, comme le glutamate,
la glutamine glycocolle, le γ-amino butyrate, l’acétylcholine, d’autres
dérivés d’acides aminés, etc.
5. MÉTABOLISME ACTIF DU TISSU ADIPEUX
• Le tissu adipeux possède un métabolisme actif.
• Il est formé de cellules adipeuses ou adipocytes, est amorphe et distribué

dans le corps, sous la peau, autour de vaisseaux sanguins profonds et dans
la cavité abdominale.
• La quantité de tissu adipeux chez un homme jeune est d’environ 20 Kg et

environ 65% de son poids est formé de triacylglycérols stockés.
• Les cellules adipeuses on un métabolisme glycolytique actif, un cycle de

krebs et effectuent la phosphorylation oxydative.
• Pendant des périodes d’ingestion de grandes quantités de glucides, le tissu

adipeux transforme activement le glucose en acides gras à partir desquels ils
forment le triacylglycerol stockés sous forme de globules graisseux.
• Ils stockent aussi très activement les triacylglycerols venant du tractus

grastro-intestinal sous forme de chylomicrons.
• Une lipoprotéine lipase à l’extérieur des cellules adipeuses hydrolyse les

triacylglycerols des chylomicrons et libère les acides gras donc une partie est
absorbée dans les adipocytes, et une autres est fixée par le sérum albumine
pour être transporté aux muscles squelettiques et au cœur.
• A cause de son abondance, le serum albumine est le principal transporteur

d’acides gras dans le sang.
• La libération des acides gras des adipocytes est fortement accélérée par
l’adrenaline qui transforme la forme inactive de la lipase adipocytaire en
forme active, qui hydrolyse les triacylglycerols et libère les acides gras qui
sont déversés dans le sang et transporté par la serum-albumine.
• L’homme ainsi que de nombreux animaux possèdent un tissu adipeux

spécialisé appelé graisse brune.
6. REINS ET UTILISATION D’ATP
• Les reins utilisent l’ATP pour effectuer un travail osmotique.
• Ils ont un métabolisme respiratoire très actif et une flexibilité métabolique

considérable. Ils peuvent utiliser le glucose sanguin, les corps cétoniques, les
acides gras libres et les acides aminés comme source de carburant.
VIII. APPLICATIONS DU MÉTABOLISME AU
DIAGNOSTIC ET TRAITEMENT DE CERTAINES
MALADIES: CAS DU DIABÈTE
• Le diagnostic et le traitement du diabète sucré reposent sur des mesures
biochimiques.
• Le diabète sucré survient par une déficience de sécrétion ou d’action d’une

hormone pancréatique, l’insuline.
• Il existe 2 principales catégories de diabètes : le diabète juvénile et le

diabète de l’adulte.
• Le premier nécessite une insulinothérapie et un contrôle rigoureux du taux de

glucose sanguin.
• Des mesures biochimiques effectuées sur le sang et l’urine sont importantes
pour le diagnostic et le traitement du diabète.
• . Il se caractérise par une augmentation du volume urinaire (polyurie

conduisant à l’ingestion d’une grande quantité d’eau (polydypsie). Ceci est la
conséquence de la sécrétion d’une grande quantité de glucose dans les urines
(glucosurie).
• Plus révélateur est la concentration élevée de glucose dans le sang

(hyperglycémie). Dans les conditions très sévères, le glucose peut atteindre
100mM, 25 fois plus élevée que la normale qui est de 4mM. Le critère
diagnostique plus sensible est le teste de tolérance au glucose. Après une nuit
sans prise alimentaire le patient boit une dose de 100g de glucose dissous
dans un verre d’eau.
• La concentration du glucose sanguin est mesurée avant et à des intervalles
de 30 min. le glucose sanguin chez une personne normale ne s’élèvera pas
au-dessus de 9 à 10mM, et le glucose pas ou peu dans l’urine.
• Une autre modification métabolique caractéristique du diabète est une

oxydation excessive et incomplète des acides gras dans le foie conduisant à
une hyperproduction de corps cétoniques (cétose) qui ne peuvent être
utilisés par les cellules périphériques aussi vite qu’ils sont synthétisés.
• En conséquence l’acétoacétate se décarboxyle spontanément pour former

l’acétone qui se retrouve dans l’haleine du diabétique.
• Les urines (cétonurie) et le sang (cétonémie) sont ainsi concentrés en

corps cétoniques.
• Une autre caractéristique du diabète sévère est une excrétion élevée d’urée
qui peut atteindre jusqu’à 25mM dans le sang, soit 5 fois la valeur normale de
5mM. C’est le reflet de l’augmentation importante de la vitesse de la
néoglucogenèse à partir des acides aminés.
• La mesure de l’urée dans le sang que dans l’urine donne une information
intéressante sur l’état diabétique (effet du diabète sur les reins).
• L’acidose survient aussi dans le diabète grave et le pH peut descendre en

dessous de 6,8 alors que la valeur normale est de 7,4.
• Ceci est lié à la dégradation excessive des acides gras en corps cétoniques
avec libération consécutive d’ions H+.
• Cette augmentation d’ions H+ entraine conséquemment une
modification du système tampon sanguin H2CO3/HCO3- , car la
diminution de H2CO3 compense l’augmentation de H +. Ceci
s’accompagne d’une excrétion excessive de CO2 au niveau des
poumons (H2CO3  CO2 + H2O).
• Ainsi l’administration d’insuline permet de corriger le déficit

endocrinien, et NaHCO3 permet de corriger la perte en Na+ et la
capacité tampon bicarbonate, importante dans le management du
diabète.
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COURS DE BIOCHIMIE

Par: MBAÏADOUM NGARGUINAM Rodrigue

• Que devient ce que nous mangeons?

• Où va ce que nous mangeons?

• Qu’est ce que la biochimie?

• Que signifie métabolisme?

• Que signifie biochimie métabolique?

• La Biochimie décrit en termes moléculaires les structures, les

• Les fondements de la biochimie reposent sur 4 principes

• Fondements biologiques : L’unité de base fonctionnelle et

• Première loi de la thermodynamique : Tous les organismes existent dans un état

Tout organisme est un système ouvert car il échange avec le milieu

- Dans les cellules photosynthétiques, l’énergie solaire est transformée

6O2 + 6H20 (équation de la photosynthèse)

- Dans les cellules non photosynthétiques, le glucose et autres produits

• On pose G = H – TS (T dégré kelvin). La variation d’énergie s’écrit ΔG= ΔH-

• Fondement génétiques : la propriété remarquable des cellules et

• En effet en l'absence de vitamines les glucides, lipides et protides de

• On distingue les cofacteurs métalliques et les cofacteurs organiques.

• Cofacteurs métalliques: Plus de 25% de toutes les enzymes

• De nature organique, les vitamines sont en général des composés organiques

Les coenzymes interviennent dans les transferts de groupements autres

• On distingue ainsi: Les vitamines du groupes B et transfert de

• Mécanique : celle qui permet de réaliser un mouvement au cours de la contraction

• Calorifique : lorsqu’il y a production de chaleur.

• Osmotique : celle qui permet de réaliser des transferts de molécules grâce à un

• Electrique : celle qui permet de réaliser des transferts de molécules grâce à un

• Chez l’homme, c’est l’énergie chimique des substances ingérées

• La BIOENERGETIQUE est donc la science qui étudie l’ensemble de ces

• Le concept de système : Un système : La partie de l’univers étudiée, c’est

• Un système est dit isolé quand il n’y a ni échange de matière ni échange

• Le 1er principe : Principe de conservation de l’énergie (Lavoisier

• Il n’y a ni création ni perte d’énergie, mais uniquement des

• Exemple : l’hydrolyse de l’ATP (énergie chimique) est nécessaire à la

• Le 2ème principe : Augmentation de l’entropie

• Lors de la production d’énergie, les systèmes intervenants évoluent

• Le désordre obtenu est appelé Entropie (S).

• La mesure quantitative de la variation de ce désordre (d’un état initial

• Soit comme le système de la réaction biochimique :

• On considère la Fonction d’état extensive U « énergie interne » j.mol-1,

• ∆U=variation de l’énergie interne, c’est la variation d’énergie entre l’état

• Q : est la quantité de chaleur échangée avec le système.

• W : est le travail effectué par le système sur le milieu extérieur ou inversement.

• w=vx∆p, P : pression, V : volume .Dans la cellule, la pression est constante

• L’Enthalpie est la quantité de chaleur échangée par le système au cours d’une

Si ∆H>0 la réaction absorbe de la chaleur = réaction endothermique

Si ∆H<0 la réaction produit de la chaleur = réaction exothermique.

• Remarque : L’unité de mesure de toutes ces énergies et variations d’énergie

Pour la réaction biochimique 1 :

• L’énergie libre d’une molécule (A, B, C, D) à la concentration à laquelle se retrouve

• Exemple pour A : GA= Gº` A+RT Ln [A] …. (2)

 Gº`A : L’énergie libre de Gibbs à l’état standard biochimique

 R : constante des gaz parfaits : 8,31 J/mol/K

 T : la température absolue en Kelvin

 [A] : concentration de la molécule A

• En substituant l’énergie libre de chaque composé par la relation (2), on

• A l’équilibre la variation de l’énergie libre de la réaction est nulle : ∆G=0

• On peut ainsi déterminer ∆G°` d’une réaction à partir de la constante

Si Keq>>1, alors ΔG° est élevé et négatif ;

si Keq<<1, ΔG° est élevé et positif.

 Même si l’énergie libre standard permet de dire si la réaction peut être

• Les macromolécules sont instables thermodynamiquement, mais stables

• Exemple d’application : La phosphoglucoisomérase catalyse la

• Avec Keq=2 on en déduit que : ∆G°`=-8,314298ln2=-1,7kJ/mol