Biochimie Générale

REPUBLIQUE DU CAMEROUN REPUBLIC OF CAMEROON
Paix-Travail-Patrie Peace-Work-Fatherland
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MINISTERE DE L’ENSEIGNEMENT MINISTRY OF HIGHER
SUPÉRIEUR EDUCATION
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COMPLEXE UNIVERSITAIRE DE LA SOCINAN UNIVERSITY COMPLEX OF SOCINAN
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INSTITUT SUPERIEUR DES SCIENCES ET HIGHER INSTITUTE OF SCIENCES AND
TECHNOLOGIES NANFACK TECHNOLOGIES NANFACK
B.P. 75 Dschang-Cameroun P.O Box : 75 Dschang-Cameroun
Tél : 33 45 20 35 / 698 70 87 61 / 675 92 09 08 Phone : 33 45 20 35 / 698 70 87 61 / 675 92 09 08
E-mail : pierre.kana@socinan.com E-mail : pierre.kana@socinan.com
Site web : www.socinan.com Web site: www.socinan.com
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Cycle BTS Santé HND Cycle Health
SUPPORT DE COURS
BIOCHIMIE GENERALE
CODE UE :
Filières : TLAM, SIN, SFM, TPH, IMM, PA, PV

Niveau – I
Mr DEMANOU Georges G.
M.sc. Clinical Biology / Cytopathology
Année académique
2023 -2024
Biochimie Générale Support pédagogique BTS SANTE-I Option TC
TABLEAU SYNOPTIQUE DU COURS

INFORMATIONS ADMINISTRATIVES
Intitulé de l’UE Microbiologie générale 1 – Biochimie générale
Intitulé du cours Biochimie générale
Nombre de crédit 2
Volume horaire 30H (CM, TD, TP, TPE)
INFORMATIONS SUR L’ENSEIGNANT

Nom et prénom Mr DEMANOU GEORGES
Qualification Cytopathologiste
E-Mail gdeux45@gmail.com
Téléphone +237 694 465 885 / +237 675 571 656
Site web http://cytobloggdeux.wordpress.com
Accessibilités Par Email ou Wathsapp, SMS (le cas échéant)
DONNEES DU PROGRAMME
Le cours de biochimie générale est une discipline qui explore les bases moléculaires
de la vie. Durant ce cours, les étudiants apprennent les principes fondamentaux de
la chimie et de la biologie, et comment ils se combinent pour créer les processus
Description du cours vitaux qui se déroulent dans les cellules. Les sujets abordés comprennent les
enzymes, la structure et la fonction des biomolécules telles que les protéines, les
glucides, les lipides. Ce cours met également l'accent sur les techniques de
laboratoire utilisées pour étudier et manipuler les molécules biologiques.
Place du cours dans le La biochimie générale occupe une place centrale dans un programme de formation
programme en sciences de la santé. Elle est essentielle pour comprendre les mécanismes
moléculaires et cellulaires impliqués dans le fonctionnement normal de l'organisme,
ainsi que les perturbations biochimiques associées aux maladies.
Prérequis Pour mieux comprendre ce cours, il est important d’avoir des connaissances en
chimie, en biologie cellulaire et en mathématiques.
Utilité du cours dans Dans un laboratoire d'analyse médicale, la biochimie générale est utilisée pour
l’exercice de la mesurer les concentrations de différents composés chimiques présents dans le sang,
profession l'urine ou d'autres fluides biologiques. Ces composés peuvent inclure des enzymes,
des hormones, des électrolytes, des protéines, des lipides, des glucides, etc. Le but
est de diagnostiquer les maladies, de surveiller l'état de santé d'un patient et
d'évaluer l'efficacité d'un traitement.
Ce cours vise à développer chez les étudiants, les connaissances et compétences
Objectif général nécessaires pour effectuer des analyses biochimiques, interpréter les résultats et les
appliquer à la pratique clinique.
MODALITES D’ENSEIGNEMENT/APPRENTISSAGE ET D’EVALUATION

Stratégie Directe et interactive
d’enseignement
Activité d’enseignement Présentation power point, expériences/situation/activités, TD et TPE
/apprentissage
Modes d’évaluation Présence en cours, Notes de TPE et TP, évaluation sommative
RESSOURCES
Ressources Support de cours + TD
obligatoires
Ressources /
complémentaires
M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 2 sur 59

Biochimie Générale Support pédagogique BTS SANTE-I Option TC
SOMMAIRE
TABLEAU SYNOPTIQUE DU COURS ......................................................................................................................................... 2
SOMMAIRE ............................................................................................................................................................................ 3
CHAPITRE I ............................................................................................................................................................................. 4
GÉNÉRALITÉS : ENZYME, VITAMINE, HORMONE .................................................................................................................... 4
SEANCE 1 : LA NOTION D’ENZYME ....................................................................................................................................... 5

SEANCE 2 : LA NOTION DE VITAMINE................................................................................................................................... 8
SEANCE 3 : LA NOTION D’HORMONE ................................................................................................................................. 11
CHAPITRE II14:NOTION FONDAMENTALE DE BIOCHIMIE CLINIQUE GENERALE : DEFINITION D’UN DOSAGE ET EXPLORATION
............................................................................................................................................................................................ 14
SEANCE 4 : LA NOTION DE DOSAGE ET D’EXPLORATION ..................................................................................................... 15
CHAPITRE III18: APPRENTISSAGE DE LA PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES GLUCIDES, LIPIDES, PROTEINES ........ 18
SEANCE 5 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES GLUCIDES .................................................................................... 19

SEANCE 6 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES LIPIDES ........................................................................................ 25
SEANCE 7 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES PROTEINES .................................................................................. 30
CHAPITRE IV34: ÉTUDE PHYSIOLOGIQUE DES DIFFERENTS PARAMETRES BIOCHIMIQUES D’INTERET MEDICAL : LES
TECHNIQUES DE DOSAGE BIOCHIMIQUE ET INTERPRETATION ............................................................................................. 34
SEANCE 8 : LES TECHNIQUES DE FRACTIONNEMENT ET DE SEPARATION ............................................................................ 35

SEANCE 9 : LES TECHNIQUES DE DOSAGE BIOCHIMIQUES .................................................................................................. 39
CHAPITRE V42: ÉTUDE PHYSIOLOGIQUE DES DIFFERENTS PARAMETRES BIOCHIMIQUES D’INTERET MEDICAL :42VALEURS
NORMALES DES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DANS LES LIQUIDES BIOLOGIQUES ET VARIATIONS PATHOLOGIQUES ..... 42
SEANCE 10 : LES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DU SANG ................................................................................................ 43

SEANCE 11 : CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DES URINES ET DANS LE LCR .......................................................................... 47
TRAVAIL PERSONNEL DE L’ETUDIANT (TPE).......................................................................................................................... 49
TRAVAUX DIRIGES................................................................................................................................................................ 51
REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES (CONSULTEES) ................................................................................................................. 59

Biochimie Générale Support pédagogique BTS-I Option TC
CHAPITRE I
GÉNÉRALITÉS : ENZYME, VITAMINE,
HORMONE
Objectif :
A la fin de ce chapitre, l’étudiant doit être capable d’expliquer les concepts d’enzyme, de vitamine
et d’hormone.

SEANCE 1 : LA NOTION D’ENZYME

Objectifs pédagogiques
- Définir enzyme, substrat, produit
- Donner la structure d’une enzyme et identifier son site actif
- Enumérer les propriétés des enzymes
Contrôle des prérequis : Définir : Protéine
Activité d’apprentissage : Lecture d’un texte + expérience
Document 1 : traces écrites
Il y’a deux conditions fondamentales pour qu’un être puisse être considéré comme vivant :
1. La capacité de se reproduire par lui-même (be able to self-replicate) ;
2. La capacité d’effectuer, avec une extrême spécificité et une grande efficacité, tout un ensemble de
réactions chimiques qui lui permettent d’assumer des relations dynamiques avec son environnement.
Les organismes vivants sont le siège d’un grand nombre de réactions biochimiques très diverses. Ces
réactions s’effectuent dans des conditions, où normalement, elles ne pourraient se faire. Si elles ont lieu,
c’est parce qu’elles sont catalysées par des macromolécules biologiques : les enzymes. En 1850, Pasteur
démontra que la fermentation du sucre en alcool par la levure est catalysée par une substance qui existe
dans la levure d’où le nom Enzyme : en (dans), zyme (levure).
Document 2 : Expérience
Suivez attentivement le déroulement de l’expérience (référence vidéo de l’expérience en Annexe)
1) Formuler une définition d’enzyme
2) Relever une propriété des enzymes
3) Identifier la substance mise en évidence dans la vidéo. Quel terme utilise-t-on en biochimie pour
désigner ce type de substance
4) Identifier le produit final de la réaction dans la vidéo
5) Identifier l’enzyme qui intervient dans la réaction chimique qui se déroule dans la vidéo ainsi que la
substance sur laquelle elle agit. Indiquer l’action de l’enzyme sur cette substance
6) Identifier les tests biochimiques des différents produits et interpréter les différents résultats obtenus.
SYNTHESE (L’ESSENTIEL A RETENIR)

1) Vocabulaire
Enzymes (notée « E ») : sont des catalyseurs qui modifient la vitesse d’une réaction sans être eux-
mêmes modifiées. Ce sont des protéines. Elles sont hautement spécifiques et leur activité peut être
régulée. Ce sont les unités fonctionnelles des métabolismes, elles sont le siège de la régulation du
métabolisme. L'enzymologie est donc la partie de la biochimie qui couvre l’étude des voix
métaboliques des organismes vivants.
Substrat (noté « S ») est la molécule transformée par l’enzyme.
Produit (noté « P ») est le composé résultant de l’action de l’enzyme sur le substrat.
Ligand (noté « L ») représente la substance qui se fixe sur son récepteur spécifique. Ce ligand peut
être un substrat, un inhibiteur ou un activateur (effecteurs).

2) Propriétés des enzymes

a) Propriétés générales des enzymes
Il y'a au moins une enzyme différente par réaction catalysée ce qui représente des milliers
d'enzymes par organisme ( 3000 enzymes) ;
Les enzymes sont réparties sur des organites cellulaires différents et peuvent ainsi, être qualifiées
de "enzymes marqueurs"
Selon leur localisation in vivo, les enzymes peuvent être groupées
- Enzymes extracellulaires (ou exo-enzymes) : elles sont synthétisées à l'intérieur de la cellule,
puis sécrétées dans l'espace extracellulaire.
- Enzymes intracellulaires : elles sont synthétisées et utilisées entièrement à l'intérieur de la
cellule où elles sont généralement liées à des particules subcellulaires ou membranes
intracellulaires rendant leur extraction plus difficile.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques des réactions biochimiques
b) Propriétés catalytiques des enzymes

Les enzymes agissent de manière spécifique ;
Elles augmentent les vitesses des réactions ;
Elles se retrouvent intactes à la fin de la réaction, bien qu'elles se soient précédemment liés au
substrat et produits (Régénérées) ;
Agissent à des concentrations très faibles ;
Dans un milieu aqueux, les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement
douces (pH neutre, basse température etc.).
c) Propriétés biologiques
Les enzymes sont produites par la cellule : toutes les enzymes sont des protéines de masse
moléculaire élevée, thermolabiles.
Les réactions enzymatiques sont très spécifiques, à la fois pour le substrat (spécificité de substrat)
et pour le type de réaction (spécificité d’action). La réaction est efficace à 100% et ne génère
normalement pas de produits secondaires.
Les réactions enzymatiques peuvent être modulées en réponse à des signaux métaboliques, ce
qui permet l’ajustement de l’offre métabolique à la demande cellulaire.
Remarque : le suffixe "ase" est généralement utilisé pour nommer les enzymes. Exemple : amylase,
Pyruvate carboxylase.
3) Site Actif, Structure Fonctionnelle des Enzymes

Toute enzyme comporte :
Une structure primaire : séquence en acides aminés reliés entre-deux par des liaisons peptidiques.
Cette structure correspond à un enchainement linéaire sans organisation particulière dans l’espace.
Une structure tridimensionnelle ou structure spatiale comportant plusieurs niveaux d’organisation
qui permettent d’obtenir la protéine repliée. La structure tertiaire définitivement repliée correspond à
l’état natif : la protéine a alors une forme compactée (on parle de protéine globulaire) stabilisée par

de nombreuses liaisons (hydrogènes, ioniques, hydrophobes, pont disulfures). Cette forme permet
l’activité enzymatique.
Le site actif d’une enzyme est la région qui fixe le substrat et le transforme en produit. Il est formé d’un site
de fixation (F) et d’un site catalytique (C) :
Le site de fixation reconnaît la structure du substrat et détermine l’affinité et la spécificité de la réaction ;
Le site catalytique permet la transformation du substrat en produit et détermine la vitesse de la réaction.
Evaluation formative
1- Définir : enzymologie, substrat, enzyme, produit, ligand
2- Décrire la structure d’une enzyme
3- Après avoir définir site actif d’une enzyme, décrivez-le, puis représenter par un schéma une enzyme
en indiquant son site actif
4- Etablir la différence entre enzyme intracellulaire et une enzyme extracellulaire
5- Enumérer 3 propriétés catalytiques et 3 propriétés biologiques des enzymes
6- Citer 3 exemples d’enzyme en précisant leur substrat et le produit issu de la réaction enzymatique.

SEANCE 2 : LA NOTION DE VITAMINE

- Définir vitamine
- Classer les vitamines
- Donner le rôle des vitamines dans les réactions biochimiques
Contrôle des prérequis : énumérer les nutriments de l’organisme et donner leur rôle
Situation d’apprentissage : vécu quotidien
Tante Solange revient de l’hôpital avec son bébé. En effet, il a été diagnostiqué une carence en vitamines
chez son bébé et parmi les recommandations du pédiatre, il y’a l’exposition au soleil pendant 10 à 15 minutes
environ par jour pour la vitamine D. Elle ne comprend pas et vous rencontre pour en savoir plus cette
recommandation du pédiatre.
1) A partir du tableau suivant, relevez le rôle de chaque vitamine
2) En quelques lignes, expliquer à tante Solange comment la vitamine D est synthétisée grâce au soleil,
puis donner le rôle de cette vitamine dans l’organisme.
SYNTHESE (L’ESSENTIEL)
1) Vocabulaire
Le mot « vitamine » vient de la contraction de deux mots Vitale = vie et Amine = molécule organique.
Ce sont des substances organiques de faible poids moléculaire, sans valeur énergétique, indispensables à
la croissance, à la reproduction et au fonctionnement de l'organisme qui ne peut les synthétiser lui-même.
2) Fonctions des vitamines
Les vitamines assurent plusieurs fonctions :
Elles interviennent dans de nombreuses réactions biochimiques et biologiques ;
Elles aident à lutter contre des infections en renforçant le système de défense de l’organisme ;
Elles interviennent dans la maturation de certaines cellules et certains tissus ;
Elles permettent aussi la réparation de tissus abîmés, préviennent le vieillissement prématuré et
l’apparition de certaines maladies et participent au métabolisme de nombreux nutriments.
3) Classification des vitamines
Les vitamines sont classées en deux groupes selon leur solubilité:
Vitamines liposolubles : Soluble dans les solvants organiques (vitamines A, D, E, K, F): Ces
vitamines sont stockées dans le foie et le tissu adipeux (graisses). Elles ne s'éliminent pas facilement.
Elles vont s'accumuler dans l'organisme, ainsi, prises en quantité exagérée, elles peuvent nuire à
l'organisme.
Vitamines hydrosolubles : soluble dans l'eau (vitamines B1, B2, B5, PP, B6, B8, B9, B12, C). Elles
restent donc dans l'organisme et les surplus sont filtrés puis éliminés rapidement dans les urines.
NOMS SCIENTIFIQUES DES VITAMINES

Vitamine A Carotène
Vitamine B1 Thiamine
Vitamine B2 Riboflavine
Vitamine B12 Cyanocobalamine
Vitamine C Acide ascorbique
Vitamine D Cholécalciférol
Vitamine P.P. Niacine
4) Physiologie des vitamines

L'apport des vitamines se fait au travers de l'alimentation exceptées la vitamine D1 synthétisée par la
peau et les vitamines B8 et K dont une partie est synthétisée par la flore bactérienne du gros intestin. Elles
sont absorbées, passent dans la circulation pour rejoindre les tissus où elles jouent leur rôle, puis sont
éliminées. Dans l'estomac, les différentes formes vitaminiques sont libérées des aliments et les dérivés
complexes, dégradés en vitamines libres. Ces vitamines sont absorbées dans l'intestin grêle,
principalement au niveau du duodénum et du jéjunum (A, bêta-C, D, E, K; B1, B2, PP, B5, B6, B8, B9).
Seules la vitamine C et la vitamine B12 sont absorbées au niveau de l'iléon; Les métaquinones (vitamineK2)
peuvent être absorbées au niveau du colon.

1) Définir vitamine, puis classer les en donnant au moins deux exemples pour chaque classe
2) Enumérer 4 fonctions des vitamines
3) Donner le rôle biochimique des vitamines : B12, B2, F et PP

SEANCE 3 : LA NOTION D’HORMONE

- Définir hormone, puis classer les hormones
- Donner le rôle des hormones
Contrôle des prérequis : Définir glande et citer les types de glandes
Situation d’apprentissage : A la suite d’un repas trop salé, la concentration des ions (Na+, K+, Cl-,…)
augmente dans le milieu intérieur, ce qui provoque une hypertension artérielle. Dans ce cas l’organisme
diminue la sécrétion de deux hormones dont l’une régule le métabolisme des électrolytes et l’autre élève la
diurèse. Cette action de l’organisme permettra d’éliminer l’excédent d’ions par les urines ramenant ainsi la
pression artérielle à la normale.
1) Identifier les deux hormones dont-il est question dans la situation en précisant le rôle de chacun
2) Donner l’organe de provenance de chaque hormone
Activité d’apprentissage : Rechercher les hormones sécrétées par les glandes suivantes et donner leurs
rôles : hypophyse, surrénale, pancréas.
1) Vocabulaire
Le système endocrinien (endo : à l’intérieur et krinien: sécrété) constitue un des deux grands systèmes
de communication de l’organisme, l’autre étant le système nerveux. Son rôle est essentiel lors du
développement pour la réalisation de certaines grandes fonctions physiologiques et de l’homéostasie, c’est
à dire le maintien relativement constant du milieu intérieur.
Histologiquement, une glande est un tissu épithélial dont la fonction principale est la sécrétion. En
fonction du lieu de sécrétion, on distingue :
Glande exocrine : produit de sécrétion est excrété à la surface du corps (épiderme), soit à la surface
d'une cavité du corps en communication avec l'extérieur (muqueuse) par l'intermédiaire d'un canal
excréteur.
Glande endocrine : produit de sécrétion est excrété dans la circulation sanguine :
Glande mixte ou amphicrine : sécrétion interne et externe
Une glande endocrine est donc une structure spécialisée dans la sécrétion d’hormones, produits qui
sont déversés dans le sang et qui agissent sur le fonctionnement ou le développement des autres organes.
Parmi les glandes endocrines, on peut citer la thyroïde, les surrénales, l’hypophyse. D’autres organes sont
capables à la fois d’une sécrétion endocrine et d’un autre rôle physiologique, par exemple l’hypothalamus,
les gonades.
Une hormone (de hormao, j’excite je stimule) est un messager chimique sécrété par une glande
endocrine. Ces hormones sont véhiculées par le sang, elles agissent à distance de l’endroit où elles sont
sécrétées. Les hormones agissent plutôt lentement et elles ont une durée d’action longue. Seules les cellules
cibles qui contiennent des récepteurs sont sensibles aux hormones. Ces hormones sont spécialisées dans
la transmission de l’information entre des cellules ou des organes. Ceci est indispensable à la coordination
de fonctions complexes comme la croissance, la reproduction, le contrôle des constantes métaboliques ou
l’homéostasie énergétique.

2) Les différents types d’hormones

Les glandes endocrines fabriquent 3 grandes catégories d’hormones.
Les hormones peptidiques
Les hormones stéroïdiennes
Les hormones mono-aminés
a) Les hormones peptidiques
Ce sont des petites protéines. Une fois sécrétées dans le sang, ces hormones y circulent librement,
elles agissent sur les cellules cibles par l’intermédiaire de récepteurs protéiques traversant les membranes
plasmiques des cellules cibles. Exemples d’hormones peptidiques : l’insuline, le glucagon, la
parathormone, la prolactine, l’érythropoïétine, la GH, la TSH, la LH, la FSH, l’ACTH, la TRH….
b) Les hormones stéroïdiennes
Ce sont des lipides synthétisés à partir d’un noyau de cholestérol. Ces stéroïdes doivent s’allier avec
des protéines plasmatiques afin d’être transportés dans le flux sanguin. Le complexe stéroïde-protéine est
inactif, seule l’hormone stéroïde libre a une action endocrine. La protéine de transport ne libère l’hormone
stéroïde qu’au niveau des capillaires sanguins qui irriguent les organes ciblent. Ces hormones stéroïdiennes
agissent sur les récepteurs intracellulaires. Les hormones stéroïdiennes : cortisol, androgènes,
progestérone, œstrogènes….
c) Les hormones mono-aminés
Elles dérivent toutes d’un acide aminé : la tyrosine. Ce sont des petites molécules et leur mécanisme
d’action sur les cellules cibles est proche des hormones peptidiques, elles circulent librement dans le sang
et agissent sur les cellules cibles par l’intermédiaire de récepteurs transmembranaires. Elles sont subdivisées
en deux groupes :
Le premier sous-groupe contient essentiellement l’adrénaline, la noradrénaline, la dopamine ;
L’autre sous-groupe est constitué par les hormones thyroïdiennes T3 et T4.
Elles sont liées aux protéines plasmatiques dans leur transport ce qui les inactive. Elles agissent sur des
récepteurs intracellulaires. Seules les cellules cibles qui contiennent des récepteurs sont sensibles aux
hormones.

1) Définir hormone, puis citer les type d’hormone avec au moins 2 exemples pour chaque type
2) Donner la différence entre glandes endocrine et glande exocrine
3) Donner le rôle des hormones suivantes : ADH, adrénaline, œstrogène, ocytocine
4) Que peux-tu conclure sur la fonction biochimique des hormones ?

CHAPITRE II
NOTION FONDAMENTALE DE BIOCHIMIE CLINIQUE

GENERALE : DEFINITION D’UN DOSAGE ET EXPLORATION
Objectif : expliquer les notions de dosage et exploration

SEANCE 4 : LA NOTION DE DOSAGE ET D’EXPLORATION

- Définir : dosage, exploration fonctionnelle
- Lister les échantillons sur lesquels on peut effectuer un dosage
Contrôle des prérequis : définir : Concentration molaire d’une solution, concentration massique.
Activité d’apprentissage
La figure ci-contre présente le dosage pH métrique par la méthode
des tangentes. Analyse cette figure, puis décrivez brièvement le
principe de cette technique. Vous préciserez le résultat (pH et VE)
En effet, à l’équivalence.
1) Vocabulaire
La biochimie clinique ou chimie pathologique ou chimie clinique est le domaine de la biologie
médicale qui est en général concerné par l’analyse des molécules contenues dans les fluides corporels (sang,
liquide céphalo-rachidien, urines, etc.) et l'interprétation des résultats de ces analyses par un clinicien dans
le but de caractériser l'origine physiopathologique d'une maladie. La biochimie clinique se cantonne à la
recherche et au dosage des molécules pouvant être impliquées dans une pathologie.
Le dosage est une technique qui consiste à obtenir au moyen d’une méthode adéquate, la concentration
d’une substance par unité de volume ou de masse. Ainsi, doser ou titrer d’une substance, c’est déterminer
sa concentration inconnue en solution.
Une exploration fonctionnelle consiste à réaliser des dosages biochimiques après avoir modifié les
conditions de vie des sujets, autrement dis cela consiste à pousser l’organisme à réagir afin de faire
apparaitre une éventuelle anomalie. Exemple : dosage de l’insuline avant et après ingestion de glucose.
2) Les échantillons biologiques concernés par le dosage

Les analyse les plus courantes portent sur le sang et l’urine, cependant le clinicien pourrait ramener a
plusieurs d’autres liquides biologiques présentés dans le tableau suivant.

Notions de sang total, plasma, sérum
Le sang total est le sang frais utilisé immédiatement après prélèvement. Ce sang est constitué d’un liquide
biologique, le plasma, contenant toutes les cellules sanguines (éléments figurés du sang).
Le plasma est un liquide un peu visqueux, transparent et jaunâtre chez le sujet sain.
Le sang total n’est pas un produit stable. Hors des vaisseaux sanguins, il coagule spontanément en quelques
minutes, générant une masse semi-solide ressemblant à un gel compact et appelé « coagulum ». Le
coagulum contient du plasma modifié, des cellules sanguines et de la fibrine, responsable en partie de sa
structure. Si l’on centrifuge un coagulum, il perd sa structure et est séparé en une partie solide et une partie
liquide. La partie solide est un agrégat compact de fibrine et de cellules sanguines. Le surnageant liquide,
appelé sérum, est proche du plasma mais de composition différente car il a subi les modifications liées à la
coagulation.
Sérum ou plasma au laboratoire d’analyses médicales ?

Selon les dosages, il est préférable de choisir le sérum ou le plasma. Il est important de comprendre que le
sérum n’a pas la même composition que le plasma, puisque celle-ci a été modifiée par la coagulation.
Certains composés sont consommés durant la coagulation (exemples: glucose, fibrinogène). Leur
concentration est donc abaissée dans le sérum par rapport au plasma.
Certains composés sont produits ou libérés dans le sérum durant la coagulation (exemples: potassium,
lactate, phosphates). Leur concentration est donc augmentée dans le sérum par rapport au plasma.
Le plasma contient en plus un anticoagulant.
Exemples de dosage en fonction de l’anticoagulant
3) Quelques types de dosage

La spectrophotométrie : c’est la principale méthode. Son principe consiste à fabriquer des solutions
étalons de différentes concentration (Ci), à tracer une droite reliant une grandeur proportionnelle à la
concentration Ci de la substance. Enfin, on utilise cette droite pour déterminer la concentration Cx de
la solution. La grandeur mesurée ici peut être l’absorbance, la conductivité, la densité, …).

La conductimétrie : dont le principe est basé sur la conductivité d’une solution ionique. Cette
conductivité est proportionnelle à la concentration en ions. On mesure la conductance, on prépare les
étalons, on trace la droite, puis on détermine Cx à partir de la droite.
Dosage pH-métrique : dans ce cas, les dosages acido-basiques sont caractérisés par un point
d’équivalence (E). La détermination du volume équivalent (Ve) permet de déterminer la valeur de la
concentration inconnue Cx. On peut utiliser la méthode des tangentes, la méthode des dérivées,
ou la méthode des indicateurs colorées.
1) Définir : dosage, exploration fonctionnelle
2) Donner le principe du dosage par spectrophotométrie
3) Donner la différence entre le plasma et le sérum
4) Dans chacun des cas suivant, répondez par « approprié » ou « Non approprié ». Justifier votre réponse
Dosage du glucose dans le sérum : ……………………………….
Dosage du phosphate dans le plasma ………………………………
Dosage de la glycémie dans un tube contenant l’héparinate de sodium :………………………………
5) Citer deux types de dosage

CHAPITRE III
APPRENTISSAGE DE LA PHYSIOLOGIE NORMALE ET

ANORMALE DES GLUCIDES, LIPIDES, PROTEINES
Objectif
Expliquer les mécanismes physiologiques normale et anormale des molécules organiques

(glucides, lipides, protéines)

SEANCE 5 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES GLUCIDES

Objectif : Expliquer les mécanismes physiologiques normale et anormale des glucides
Contrôle des prérequis : Citer 2 hormones secrétées par le pancréas et donner leur rôle
Situation d’apprentissage : Ton ami Thoma est un jeune qui pratique régulièrement l’activité physique. Son
rêve est de devenir un athlète international. Pendant sa routine d’entrainement quotidien, thomas à constater
qu’il se fatigue très vite, environ 10 à 15 minutes après le début des entrainements. Cette situation dure
depuis près d’un mois déjà. Sachant que vous êtes un professionnel de la santé, il vous trouve à la maison
et vous explique son problème pour que vous l’aider à trouver une solution. Il en profite pour vous parler de
son frère Alex qui a été déclarer diabétique (diabète sucré) par les médecins. Il souhaite connaitre les causes
probables de cette maladie.
Travail à faire :
1) Formuler 02 hypothèses au problème de Thoma
2) Proposer deux explication au problème de Thoma
3) Proposer une explication à la survenu du diabète d’Alex.
4) Au cours des échanges, Thoma vous affirme qu’il jeûne depuis un mois. Identifier l’origine de sa fatigue.
Activité
Observez attentivement la figure et répondez aux questions
1) Identifier les différentes situations physiologiques dans lesquels l’insuline et le glucagon sont sécrétées
2) Identifier, puis décrivez le mécanisme mis en jeu dans cette figure
3) Donner deux pathologies liées à un dysfonctionnement de ce mécanisme.
4) Dégager le rôle physiologique des glucides dans l’organisme
Les glucides représentent 50 à 60% des besoins d’une personne normale en bonne santé. C’est l’un des
substrats énergétiques les plus importants. Une fois ingérés, les glucides se transforment soit en glucose :
(circulent alors dans le sang pour être utilisés rapidement) ; soit en glycogène (réserves de glucose dans
les muscles et dans le foie).
1) Les rôles des glucides au sein de l’organisme

Rôle énergétique
40 à 50 % des calories apportées par l’alimentation humaine sont des glucides.
Ils ont un rôle de réserve énergétique dans le foie et les muscles (glycogène).
C’est le principal carburant des tissus
Seul carburant du fœtus
Rôle structural : Les glucides interviennent comme :
Eléments de soutien (cellulose), de protection et de reconnaissance dans la cellule.
Eléments de réserve des végétaux et animaux (glycogène, amidon).
Constituants de molécules fondamentales : acides nucléiques, coenzymes, vitamines, …
Ils représentent un fort pourcentage de la biomasse car la plus grande partie de la matière
organique sur la Terre est glucidique.
Rôle fondamental car tous les glucides alimentaires sont absorbés sons forme de glucose ou
convertis en glucose dans le foie.
2) Structure des glucides

La formule brute des glucides est Cn(H2O)n. Les glucides sont des molécules organiques dont les
carbones sont porteurs de de fonctions alcools ; d’une fonction aldéhyde ou cétonique (fonction
carbonylique) ; parfois d’une fonction acide ou aminée. Au total, il s’agit d’aldéhyde ou de cétone
polyhydroxylées car un carbone est porteur soit d’un aldéhyde soit d’une cétone, tous les autres étant
porteurs de fonctions alcools. Les glucides sont divisés en 2 classes
Oses : glucides simples, non hydrolysables en milieu acide ; chaîne carbonée linéaire
Osides : glucides complexes, dont l'hydrolyse donne plusieurs produits :
Holosides : constitués uniquement d'oses simples (lactose, maltose, saccharose) ;
Hétérosides : constitués d'une partie glucidique ± importante et d'un aglycone = partie non
glucidique (chaîne carbonée autre).
Les oses
Les oses ou monosaccharides sont formés d’une seule chaîne contenant en générale 3 à 6 atomes de
carbone. Les plus abondants en portent 5 à 6 atomes. Les oses sont classés en fonction du nombre de leurs
atomes de carbone (trioses, tétroses, pentoses, hexoses…) et de la nature de la fonction réductrice (aldose
et cétose). Un aldose est un ose qui possède une fonction aldéhyde (ex. glucose) alors qu’un cétose
possède une fonction cétone (ex. fructose). Le glucose est l’ose le plus abondant dans la nature.
Les osides
Ce sont des molécules dont l’hydrolyse fournit 2 ou plusieurs molécules d’oses. Ces oses sont identiques ou
différents. On en distingue 2 grands groupes : Holosides et Hétérosides.
Holosides : Constitué de n molécules d’oses liés par des liaisons glycosidiques. Selon le nombre d’oses
constitutifs, on peut avoir les Di-, Tri, Tétra … holosides. On distingue les Oligosides (jusqu’à quelques
dizaines d’oses) et les polyosides (quelques centaines d’oses (cellulose, amidon)).
Hétérosides : Ils donnent par hydrolyse : oses + aglycone (partie non sucrée). Ils peuvent être liés à
des Protéines (glycoprotéines), à des Lipides (glycolipides), ou à des bases.
Structure et propriétés du glucose
Le glucose est un hexose (6 carbones). Sa formule brute est C6H12O6. Il est également un aldose car il
possède un groupe aldéhyde. Le glucose est un monosaccharide D (groupement hydroxyle orienté vers la
droite). Il ne contient pas de fonction chimique spécifiques telles que les amines ou les acides uroniques. La
structure chimique du glucose est linéaire. Elle est représentée par une chaine de six carbones, avec un
groupe aldéhyde (CHO) à l’extrémité. Chaque carbone est lié à un groupe hydroxyle (OH), à l’exception du
dernier carbone qui est lié à un groupement méthyle (CH3). Cette structure linéaire peut également former
un cycle en se liant à l’oxygène du groupe aldéhyde pour former une structure cyclique appelée hémiacétal.
Quelques propriétés du glucose

Le glucose est un sucre soluble dans l’eau. Ce qui lui permet d’être transporté dans le sang
Il a un goût sucré et est utilisé comme édulcorant dans de nombreux aliments et boissons
Le glucose est rapidement métabolisé par les cellules pour produire de l’énergie, ce qui en fait une
source d’énergie rapide pour l’organisme
Le glucose peut se lier a d’autre molécules pour former des polysaccharides tels que l’amidon et la
cellulose. Ces polysaccharides peuvent être utilisées en industries.
Le glucose peut être stocker dans l’organisme sous forme de glycogène et être réutiliser plus tard en
cas de besoin.
3) Digestion des glucides

Les glucides que nous consommons sont principalement sous forme de sucre simples (glucose, fructose,
galactose) ou de polysaccharides (amidon). La digestion des glucides commence dans la bouche, où
l’amylase salivaire commence à décomposer les glucides complexes en sucre plus simples. Ensuite, dans
l’estomac et l’intestin grêle, les enzymes digestives continuent de dégrader les glucides. Le glucose,
nutriment obtenu est absorbé grâce aux villosités intestinales pour être utilisé comme source d’énergie par
les cellules du corps. Certains glucides complexes, tels que les fibres alimentaires, ne peuvent pas être
digérés par les enzymes humaines et passent donc inchangés dans le côlon. Là, ils peuvent être fermentés
par les bactéries intestinales, produisant des gaz et d’autres sous-produits.
Remarques : Le saccharose (sucre de table) est composé de 2 types de glucides : glucose et fructose. Le
lactose (sucre du lait) est composé de glucose et de galactose. Le saccharose et le lactose doivent être
d’abord dégradés sous forme de composants élémentaires grâce à des enzymes avant que l’organisme
ne puisse les absorber et les utiliser. Les glucides présents dans le pain, les pâtes, le riz ou encore dans
d’autres aliments sucrés sont constitués de longues chaînes de molécules de glucose. Ces longues
molécules doivent également être dégradées par l’organisme. En cas de déficit d’une enzyme nécessaire
à la dégradation d’un certain sucre, ce dernier peut s’accumuler dans l’organisme, entraînant des troubles
spécifiques.
4) Métabolisme des glucides

Le glucose est utilisé par les cellules pour produire de l’ATP, qui est la principale forme d’énergie utilisée
par l’organisme. Lorsque notre corps à besoin d’énergie, il peut puiser dans les réserves de glycogène pour

libérer du glucose. Si les réserves de glycogène
s’épuisent, le corps utilisent les graisses comme
source d’énergie. Le glucose est métabolisé dans
les cellules par un processus appelé glycolyse.
Au cours de la glycolyse, le glucose est
décomposé en deux molécules de pyruvate, qui
peuvent ensuite être utilisées dans d’autres voies
métaboliques pour produire de l’énergie.
Le métabolisme glucidique comprend :
Réaction de dégradation (catabolisme) :
Glycolyse, Glycogénolyse ; Néoglucogenèse
Réaction de synthèse (anabolisme) :
Glycogénogenèse
a) La glycolyse
Elle permet d’obtenir deux molécules de pyruvate et deux molécules d’ATP à partir d’une molécule de
glucose. On distingue deux principales phases avec 10 réactions. Les deux phases sont :
Phase d’investissement (consommation de deux molécules d’ATP) ;
Phase de remboursement (04 molécules d’ATP sont formées)
b) La Néoglucogenèse
En cas de carence en glucose, notre organisme est capable de fabriquer ce composé. Ce sont avant
tout l’alanine et le lactate qui servent de précurseurs. Durant les phases de jeûne, se rajoute le glycérol issu
du catabolisme des graisses. Les besoins en glucose sont normalement couverts par l’alimentation ou les
réserves hépatiques en glycogène. La néoglucogenèse est l’inverse de la glycolyse, en effet elle permet la
production de glucide et ceci à partir de précurseurs non glucidiques. Elle est réalisée au niveau du cytosol,
majoritairement au niveau du foie mais également au niveau du rein (principalement à partir d’acides aminés).
c) La Glycogénolyse
C’est la dégradation de glycogène endogène (hépatique et musculaire) qui se fait principalement par
la glycogène phosphorylase qui libère des glucose-1-P et une dextrine limite. Deux autres enzymes, une
glycosyltransférase et une alpha (1-6) glucosidase interviennent dans la conversion complète du glycogène
en glucose 6-P. Seul le foie peut transformer le glucose-6-P en glucose, excrété dans le sang.
d) Glycogénogénèse
C’est la synthèse de glycogène à partir de glucose. Elle se déroule essentiellement dans le foie et dans
le muscle. Elle se met en place lorsque les niveaux de glucose dans le sang sont élevés. L’enzyme principale
est la glycogène synthase. Le précurseur est le glucose 6-P (Glucose-6-Phosphate).

5) Régulation de la glycémie
L'homéostasie glucidique est réalisée par 3 principaux effecteurs : le foie, le muscle et le tissu adipeux.
Elle se fait principalement par deux hormones :
Glucagon : hormone hyperglycémiante permet d’augmenter le taux de glucose dans le sang,
synthétisé par les cellules alpha des ilots de Langerhans du pancréas ;
Insuline : hormone hypoglycémiante permet de diminuer le taux de glucose dans le sang,
synthétisée par les cellules béta des ilots de Langerhans
Une fois le glucose absorbé dans le sang (Après la phase post prandiale), le pancréas sécrète l’insuline.
L’insuline va agir sur le foie pour déclencher la glycogénogénèse qui va permettre de stocker le glucose
non utilisé sous forme de glycogène dans le foie et les muscles, ce qui aura pour but de diminuer le taux de
glucose sanguin. Si les réserves de glycogène sont pleines, l’excès de glucose est converti en graisse
(lipogenèse) et stocké dans les tissus adipeux. Au cours du jeun, le pancréas sécrète le glucagon qui va
déclencher la glycogénolyse, et si nécessaire, la néoglucogenèse qui auront pour but d’augmenter le taux
de glucose dans le sang. Tous ces mécanismes permettent de maintenir le taux de glucose normale dans le
sang. Le transport du glucose se fait par diffusion facilitée à travers des transporteurs.
Schéma général de la régulation Hormonale de la glycémie

6) Physiologie anormale des glucides

La physiologie anormale des glucides fait référence à des conditions dans lesquelles le métabolisme des
glucides dans le corps est perturbé. Cela peut inclure des problèmes tels que :
Hypoglycémie / hyperglycémie : liées à une production excessive d’insuline (hypoglycémie) et de
glucagon (hyperglycémie) ; ou une faible production de l’insuline (hyperglycémie) et du glucagon
(hypoglycémie).
Le diabète de type 1 (insulino-dépendant), qui peux être provoqué par l’action destructrices des
autoanticorps sur les cellules bêtasses du pancréas, ou d’une alimentation trop riche en sucre.
Le diabète de type 2 (insulino-résistant) : les cellules du corps ne répondent pas efficacement à
l’insuline. Ce qui entraine une élévation de la glycémie. Dans certains cas, le pancréas peut également
produire moins d’insuline.
Le syndrome métabolique : C’est un ensemble de facteurs de risque qui augmentent les chances de
développer des maladies cardiovasculaires et du diabète de type 2. Ces facteurs comprennent l'obésité
abdominale, une pression artérielle élevée, des taux élevés de triglycérides et de cholestérol LDL
(mauvais cholestérol), ainsi qu'une diminution du taux de cholestérol HDL (bon cholestérol). Ces
anomalies métaboliques peuvent résulter d'une combinaison de facteurs génétiques et de facteurs liés
au mode de vie, tels que l'alimentation et l'exercice physique.
Maladies de surcharge glycogénique (glycogénoses) : troubles génétiques rares qui affecte le
métabolisme du glycogène. Cela peut inclure une accumulation excessive de glycogène ou une
incapacité à le décomposé correctement.
Troubles du métabolisme du pyruvate lié à l'incapacité à métaboliser le pyruvate entraînant
une acidose lactique et toute une série d'anomalies du système nerveux central.
La compréhension de la physiologie anormale des glucides est cruciale pour le diagnostic et la prise en
charge des troubles métaboliques. Des interventions telles que des modifications du mode de vie
(alimentation équilibrée, activité physique régulière) et des médicaments peuvent être utilisées pour contrôler
les niveaux de glucose dans le sang et réduire les risques de complications
1) Donner 4 rôles des glucides dans l’organisme
2) Quels sont les différents types de glucides présents dans notre alimentation ?
3) Donner la classification des glucides. Vous décrirez brièvement chaque élément de la classification
4) Décrivez la structure du glucose
5) Enumérer les propriétés du glucose
6) Présenter les principales voix du métabolisme des glucides
7) Expliquer le mécanisme de régulation de la glycémie
8) Décrivez deux troubles liés au métabolisme des glucides
9) Quelles sont les conséquences d'une consommation excessive de glucides ?
10) Quelles sont les conséquences d'une carence en glucides ?
11) Qu'est-ce que le diabète de type 1 et comment est-il lié à un métabolisme anormal des glucides ?
12) Qu'est-ce que le diabète de type 2 et comment affecte-t-il le métabolisme des glucides ?
13) Quelles sont les mesures de prévention et de traitement pour les maladies liées à un métabolisme
anormal des glucides ?
14) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un métabolisme normal des glucides
?
SEANCE 6 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES LIPIDES

Objectif : Expliquer les mécanismes physiologiques normale et anormale des lipides
Situation d’apprentissage : étude de cas
Mme Dupont, âgée de 45 ans, se présente à la consultation médicale pour un bilan de santé générale. Elle
est en surpoids depuis plusieurs années et a récemment constaté une augmentation de son tour de taille.
Elle se plaint également de fatigue et de difficulté à se concentrer. Après un examen clinique approfondi, le
médecin décide de réaliser des analyses de sang pour évaluer son profil lipidique. Les résultats montrent
une concentration élevée de cholestérol total, de cholestérol LDL et de triglycérides, tandis que le taux de
cholestérol HDL est bas. Sur la base de ces résultats, le médecin suspecte une hyperlipidémie. Le médecin
explique à Mme Dupont que l’hyperlipidémie est souvent d’origine héréditaire et peut augmenter
considérablement le risque de développer des maladies telles que l’athérosclérose et les AVC.
Travail à faire : identifier le trouble lipidique mis en évidence dans la situation, lister les lipides
impliqués dans ce trouble puis, proposer une explication à la survenue de ce trouble. Formuler deux
recommandations à Mme Dupont concernant cette situation.
Activité d’apprentissage : Comprendre le rôle et le métabolisme des lipides de l’organisme
1) Quelle sont les différents types de lipides présents dans notre alimentation ?
2) Quel est rôle des lipides dans l’organisme ?
3) Comment les lipides sont-ils transportés dans notre corps
4) Enumérer les voies du métabolisme des lipides
5) Donne deux conséquences liées à une consommation excessive et à une carence en lipides
La physiologie normale des lipides fait référence au fonctionnement normal des lipides dans le corps. Les
lipides sont une classe de molécules organiques qui comprennent les graisses (gélifiées ou solides), les
huiles (liquides) et les phospholipides. Les lipides sont des molécules insolubles dans les milieux aqueux et
circulent dans le sang en association avec des protéines spécifiques sous formes de lipoprotéines.
1- Les différents lipides
Pour un sujet à jeun, il y’a 5 à 7 grammes de lipides dans le sang. Parmi ces lipides, on a :
Le cholestérol (3,8-6,5 mmol/l) dont 30% se trouve sous forme libre et 70% sous forme estérifiée
Les phospholipides (2,3-3 mmol/l)
Les sphingolipides (0,5-1,5 mmol/l)
Les Gycérides (0,5-1,5 mmol/l) dont 85% sont des triglycérides ; les mono et diglycérides n’étant
que des intermédiaires du métabolisme des triglycérides.
Les acides gras libre (0,35-0,85 mmol/l)
Remarque : le cholestérol et les glycérides sont les éléments primordiaux du sérum. Ce sont ceux qu’on
dose. Dans le plasma normal, on dose le cholestérol total, les acides gras non estérifiés et les glycérides, car
les phospholipides et les sphingolipides ne varient que très peu.

Classification des lipides

2- Rôle des lipides
Rôle essentiel dans de nombreuses fonctions biologiques : stockage d'énergie, isolation
thermique, protection des organes et formation de membranes cellulaires.
Rôle dans la formation de membranes cellulaires (phospholipides, sphingolipides,
cholestérol) : Ils forment une double couche lipidique qui sépare l'intérieur de la cellule de son
environnement externe. Cette structure permet aux cellules de maintenir leur intégrité et de réguler le
passage des substances à travers la membrane.
Rôle important dans la signalisation cellulaire. Par exemple, les phospholipides peuvent être
modifiés par des enzymes pour former des molécules de signalisation (cytokines, …), qui régulent de
nombreux processus cellulaires, tels que la croissance, la division et la mort cellulaire.
Cas particulier du cholestérol et des triglycérides

Les triglycérides sont la principale forme de stockage des graisses dans l’organisme. Ils sont synthétisés à
partir de l’excès de calories provenant des aliments que nous consommons et sont stockés dans les cellules
adipeuses. Les triglycérides fournissent de l’énergie lorsque notre corps en a besoin. Cependant, des niveaux
de triglycérides élevés peuvent être associé à des maladie cardiovasculaires.
Le cholestérol est un lipide essentiel dans l’organisme. Il est utilisé pour la construction et la réparation des
membranes cellulaires, la production d’hormones (hormones sexuelles, cortisol) et la synthèse de la vitamine
D. Les sources de cholestérol peuvent être exogène (provient de l’alimentation (d’origine animale)) ou
endogène (synthétisé presque dans tous les tissus (foie, intestin, peau, glandes surrénales, …)). Le
cholestérol est également un composant essentiel des lipoprotéines, qui sont responsables du transport du
cholestérol et des triglycérides dans tout l’organisme. Parmi ces lipoprotéines, on peut citer :

Le cholestérol VLDL (Very Low Density Lipoprotein) : est responsable du transport des triglycérides
dans le sang. Il est principalement produit par le foie.
Le cholestérol LDL (Low Density Lipoprotein) : encore appelé « mauvais cholestérol », il transporte
le cholestérol du foie vers les cellules du corps. Au niveau des parois des artères, l’accumulation des
LDL contribue à la formation des plaques d’athérosclérose, ce qui augmente le risque des maladies
cardiovasculaires
Le cholestérol HDL (High Density Lipoprotéin) : encore appelé « bon cholestérol », il transporte le
cholestérol des tissus vers le foie. Cette action permettra au fois de métaboliser et éliminer le cholestérol
de l’organisme. Au niveau des artères par exemple, l’action des HDL permettent de réduire le risque de
maladies cardiovasculaires.
Les chylomicrons : ce sont de grandes lipoprotéines qui joue un rôle essentiel dans le transport des
triglycérides à travers le système lymphatique et la circulation sanguine.
Remarque : il existe le cholestérol IDL (Intermediate Density Lipoprotein) qui se situe entre le VLDL et
le LDL en terme de densité. Son rôle principal est de transporter le cholestérol et les triglycérides du foie vers
les tissus de l’organisme. Il est formé lorsque les triglycérides du VLDL sont partiellement métabolisés. Une
fois que le cholestérol et les triglycérides sont transférés es IDL aux cellules, les IDL se transforment en LDL.
Le cholestérol IDL peut donc être considéré comme précurseur du LDL
4) Digestion des lipides

Les lipides ingérés par l'alimentation sont décomposés par des enzymes digestives dans l'intestin en
acides gras et en glycérol. Ces composés sont ensuite absorbés par les cellules de l'intestin et transportés
dans le sang, où ils peuvent être utilisés comme source d'énergie. Une fois dans les cellules, les acides gras
peuvent être utilisés pour produire de l'ATP. Les acides gras peuvent également être stockés sous forme de
triglycérides dans les tissus adipeux pour une utilisation ultérieure.
5) Métabolisme des lipides

Le métabolisme des lipides comprend :
Métabolisme des triglycérides
Métabolisme du cholestérol
Les réactions de synthèse (anabolisme) sont appelées lipogenèse et les réactions de dégradation
(catabolisme) sont appelées lipolyse.
a) Métabolisme des triglycérides

Les trois acides gras les plus abondants dans la structure des triglycérides sont l’acide palmitique, l’acide
stéarique l’acide linoléique. Le métabolisme des triglycérides comprend les étapes suivantes :
La synthèse des triglycérides dans le foie : à partir des acides gras et du glycérol. Les acides
gras peuvent provenir de l’alimentation ou du métabolisme des glucides et des graisses. Le glycérol
est issu du catabolisme des glucides.
Le stockage des triglycérides dans les cellules adipeuses sous forme de gouttelettes lipidiques.
En cas de besoin en énergie, sous l’action de la lipoprotéine lipase, les triglycérides stockés sont
libérés et dégradés en acide gras et glycérol qui vont empruntés différentes voies métaboliques :

Les acides gras libérés seront dégradés par la bêta-oxydation pour produire de l’énergie
sous forme d’ATP.
Le glycérol pourra être convertit en glucose par la néoglucogenèse.
b) Métabolisme du cholestérol
Structure cholestérol : Il est caractérisé par un noyau stérol formé de 03 cycles pyraniques (C6)
et un cycle furane (C5). Ce noyau possède la particularité de rester intacte lors d’une réaction de
dégradation
Dégradation du cholestérol : le métabolisme du cholestérol comprend plusieurs étapes :
Sa synthèse dans le foie : à partir de l’acétyl-CoA, un produit issu du métabolisme des glucides
et des graisses. Cette voie de biosynthèse du cholestérol est régulée par une enzyme appelée
HMG-CoA réductase (Hydroxyméthylglutaryl-CoA réductase).
Son absorption par l’alimentation : présent dans les aliments d’origine animale. Une fois
absorbé dans l’intestin, le cholestérol est transporté vers le foie par le système lymphatique.
Son transport dans tout l’organisme par les lipoprotéines (HDL, LDL) ;
Son utilisation pour de nouvelle molécule : dans le foie, le cholestérol peut être utilisé pour la
synthèse de nouvelle molécules telles que les hormones stéroïdes, les sels biliaires (sécrété dans
la bile et excrété dans le tube digestif pour la digestion des graisses), la vitamine D
Le cholestérol éliminé au niveau de l’intestin est en partie réabsorbé par le cycle entero-hépatique et en
partie transformé sous l’action des bactéries intestinales en coprostanol, éliminé dans les selles.
6) Régulation Hormonale
La régulation de la lipolyse et la lipogenèse dépend de la glycémie. Pour des valeurs élevées, les
adipocytes pratiquent une glycolyse intense et la lipogenèse prédomine. Si cependant, une glycémie basse
prévaut, c’est la lipolyse qui s’impose. Donc on distingue :
L’insuline qui stimule la lipogenèse (hormone anabolisante) ;
Le glucagon qui stimule la lipolyse (hormone catabolisante) pour fournir les substrats de la
cétogenèse ou bien de la néoglucogenèse.
Le glucagon et l’adrénaline activent la TG-lipase hormonosensible (HSL : Hormone Sensitive Lipase)
Régulation Hormonale du métabolisme du cholestérol

Les hormones participantes dans la régulation de métabolisme du cholestérol sont :
Le glucagon : elle inhibe HMG-CoA Réductase, enzyme clé de la première étape dans la formation de
cholestérol, donc cette hormone diminue la synthèse du cholestérol
L’insuline : possède un effet inverse du glucagon, donc elle stimule la synthèse du cholestérol
La thyroxine (hormone thyroïdienne T4) : augmente aussi l’activité de la HMGCoA, donc la synthèse
de cholestérol.
Régulation Hormonale du métabolisme des triglycérides
Elle implique l’action de l’insuline, du glucagon, de l’adrénaline et du cortisol
L’insuline : elle stimule la synthèse des triglycérides dans les tissus adipeux à partir du glucose. Elle
Stimule également l’activité de la lipoprotéine lipase ce qui permet de dégrader les triglycérides
circulants en acides gras et en glycérol qui seront utilisés comme source d’énergie par la cellule.

Le glucagon : stimule la dégradation des triglycérides stockés dans les tissus adipeux en en acides gras
et glycérol.
L’adrénaline et le cortisol : libérées en situation de stress ou d’exercice physique intense, ces deux
hormones stimulent la dégradation des triglycérides en acides gras et en glycérol.
7- Physiologie anormale des lipides

Les anomalies dans le métabolisme des lipides peuvent entrainer diverses pathologies, les
dyslipidémies. On peut avoir ;
L’hyperlipidémie : taux de lipides élevé dans le sang
Athérosclérose : accumulation de plaques lipidiques sur la parois les artères
L’obésité
Le diabète de type 2
Les maladies hépatiques
L’hypercholestérolémie familiale (maladie de Gaucher)
1) Quels sont les différents types de lipides présents dans notre alimentation ?
2) Quels sont les principaux groupes de lipides ?
3) Donner les rôles des lipides dans l’organisme
4) Donner le rôle des triglycérides et du cholestérol
5) Citer les différentes lipoprotéines et donner leur rôle
6) Présenter les principales voix du métabolisme des lipides
7) Nommer l’enzyme impliqué dans le catabolisme des triglycérides et dans l’anabolisme du cholestérol
8) Décrire le métabolisme des triglycérides et du cholestérol
9) Expliquer les mécanismes de régulation du métabolisme du cholestérol et des triglycérides
10) Décrivez deux dyslipidémies de votre choix
11) Comment les lipides sont-ils transportés dans notre corps ?
12) Quelles sont les conséquences d'une consommation excessive de lipides ?
13) Quelles sont les conséquences d'une carence en lipides ?
14) Qu'est-ce que l'hyperlipidémie et quelles sont ses conséquences sur la santé ?
15) Qu'est-ce que l'athérosclérose et comment est-elle liée à un métabolisme anormal des lipides ?
16) Qu'est-ce que la maladie de Gaucher et comment affecte-t-elle le métabolisme des lipides ?
17) Quelles sont les mesures de prévention et de traitement pour les maladies liées à un métabolisme
anormal des lipides ?
18) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un métabolisme normal des lipides ?

SEANCE 7 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES PROTEINES

Objectif : Expliquer les mécanismes physiologiques normale et anormale des protéines
Contrôle des prérequis : Définir protéine
Situation d’apprentissage : Etude de cas
M. X, 25 ans, présente une faiblesse musculaire, des douleurs articulaires et une perte de poids
involontaire. Lors de l’examen médical, il est noté que le patient a une peau sèche et une diminution de la
densité osseuse. Les résultats des tests sanguins révèlent une hypoalbuminémie.
1. Identifier la protéine mise en évidence dans cette situation et donner son rôle dans l’organisme
2. Proposer une explication à l’apparition du trouble de M. X
Activité d’apprentissage :
1) Quelles sont les différents types de protéines présents dans notre alimentation ?
2) Donner trois rôles des protéines dans l’organisme
3) Comment les protéines sont-elles synthétisées dans l’organisme ?
4) Donner 2 conséquences d’une consommation excessive et d’une carence en protéines ?
Les protéines sont des macromolécules constituées d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons
peptidiques. Chez un adulte sain, les protéines tissulaires représentent 1/7 du poids corporel (70 kg).
Cependant, la protéolyse journalière normale ne dépasse pas les 4% soit 400g de protéines. Ces molécules
ne sont pas stockées et les acides aminés issus de cette dégradation vont être réutilisés pour la synthèse de
nouvelles protéines, ce qui a pour but d’éliminer les protéines anormales et de réguler de métabolisme
cellulaire.
1) Fonctions des protéines

Structurale structure cellulaire (collagène, kératine), construction et la réparation des tissus ;
Enzymatique catalyse des réactions chimiques, (les enzymes sont tous de nature protéique) ;
Hormonale et neurotransmetteurs : la communication cellulaire ; maintien de l'équilibre hydrique ;
Transport des molécules (Albumine) ;
Défense (les anticorps et les cytokines) ;
Régulation de l’expression du génome (facteurs de transcription) ;
Régulation des réactions chimiques et le
2) Structures des protéines

La formule générale des protéines :
Le carbone portant la fonction carboxylique acide est dit "0", donc le carbone suivant
est le carbone . Il porte la fonction amine NH2. Ce sont donc des acides aminés.
On trouve en gros 20 AA naturels protéinogènes, combinés ou non soit entre eux, soit
avec d'autres molécules.
Les protéines sont caractérisées par 04 structures :
Primaire : enchainement d’acides aminés (linéaire)

Secondaire : formée par des motifs répétitifs tels que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont
stabilisés par des liaisons hydrogène et d’azote des groupes amides des acides aminés.
Tertiaire : qui fait intervenir d’autres types de liaisons : hydrogène ; ionique, hydrophobe et pont disulfure.
Configuration tridimensionnelle globale de la protéine, qui est déterminer par des interactions entre les
résidus d’acides aminés voisins. Ces interactions peuvent inclure des liaisons hydrogènes, des
interactions hydrophobes, des ponts disulfures et des forces électrostatiques ;
Quaternaire : qui fait référence à l’arrangement spatial de plusieurs sous-unités protéiques pour former
une protéine fonctionnelle. (Formée de 04 sous unités de la structure tertiaire).
3) La Synthèse des protéines
La synthèse des protéines à partir des instructions génétiques contenues dans les gènes se déroule en
deux grandes étapes (transcription et traduction). En effet, l'ADN est transcrit en ARN messager (ARNm)
par un processus appelé transcription. L'ARNm est une copie complémentaire de la séquence d'ADN du
gène spécifique. Ensuite, l'ARNm est traduit en une séquence d'acides aminés, qui sont les éléments
constitutifs des protéines, lors d'un processus appelé traduction. Cette séquence d'acides aminés est ensuite
repliée dans une structure tridimensionnelle spécifique pour former une protéine fonctionnelle.
La fonction spécifique d'une protéine dépend de sa structure tridimensionnelle et de la séquence d'acides
aminés qui la compose. Les protéines peuvent être classées en différentes catégories en fonction de leur
fonction, telles que : les enzymes, les hormones, les récepteurs et les facteurs de transcription.
4) Digestion des protéines alimentaires

Les protéines sont décomposées en acides aminés par des enzymes appelées protéases. La digestion
des protéines commence exactement dans :
L’estomac dont on note la présence des enzymes
spécifique tel que la pepsine (qui agit à pH acide) ;
Le duodénum sous l’action des enzymes pancréatique
: trypsine, chymotrypsine et les carboxypeptidases
(enzymes qui dégradent au niveau de l’extrémité
COOH) ;
L’intestin grêle : les protéines poursuivent leur chemin
de dégradation, sous l’action de l’amine peptidase
(enzymes qui dégradent au niveau de l’extrémité NH2)
Les entérocytes : les protéines partiellement dégradées en tripeptides et dipeptides sont absorbés
grâce à des transporteurs spécifiques. A l’intérieur des entérocytes, les dipeptides et les tripeptides sont
hydrolysés par le di-peptidases et tri-peptidases en acides aminés qui passent dans le sang où les ¾
sont captés par le foie et le reste est distribué aux autres tissus.
5) Métabolisme des protéines

Le métabolisme des protéines est étroitement lié au métabolisme des glucides et des lipides. Il consiste
en une dégradation des protéines en acide aminés (protéolyse) ou une synthèse de nouvelles protéines ou
en d’autres composés. En effet, après la digestion des protéines en acides aminés, ces derniers sont
absorbés dans la circulation sanguine transportés vers les cellules de l’organisme. Une fois dans les cellules,

les acides aminés peuvent être utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines ou pour la production d’autres
composés nécessaires à l’organisme tels que les enzymes, les hormones et les neurotransmetteurs. S’ils ne
sont pas utilisés, les acides aminés peuvent être convertis en ammoniac, qui est toxique pour l’organisme.
L’ammoniac est ensuite transformé en urée dans le foie. Ainsi le
produit final de la dégradation des protéines, c’est l’urée qui rejoint
le cycle d’urée pour être éliminé dans les urines. Lorsque les
niveaux d’acides aminés sont élevés et que l’organisme a besoin
d’énergie, les acides aminés peuvent être convertis en glucose par
le processus de gluconéogenèse ou en acides gras par
lipogenèse. La quantité normale de protéines excrétées dans
l'urine est généralement très faible, car la plupart des protéines sont réabsorbées par les tubules rénaux.
6) Régulation de métabolisme protéique

Le maintien de la masse des protéines corporelles résulte de l’équilibre entre synthèse et catabolisme
protéique selon un rythme dépendant des apports alimentaires. Le renouvellement protéique est modulé par
de multiples facteurs nutritionnels et hormonaux et au cours de diverses situations pathologiques. Différents
mécanismes de régulation permettent de contrôler la quantité de protéines produites et leur activité. Ces
mécanismes comprennent la régulation de la transcription, de la traduction et de la dégradation des ARNm,
ainsi que la modification post-traductionnelle des protéines. On distingue deux niveaux de régulation :
Régulation Nutritionnelle et Régulation Hormonale.
a) Régulation Nutritionnelle
L’apport énergétique est très essentiel car la synthèse protéique est une voie métabolique très
consommatrice en énergie. Donc un apport énergétique riche en glucides et en lipides stimule la formation
des protéines. Une alimentation riche en acides aminés stimule automatiquement la synthèse protéique. Un
effet anabolique maximal est obtenu en combinant les acides aminés et insuline, ce qui correspond à la
situation post-prandiale. La vitesse de digestion des protéines n’est pas la même. Pour cela on distingue des
protéines lentes et des protéines rapides.
b) Régulation par les hormones et les cytokines
Donc la régulation se fait par les hormones et par les substrats énergétiques. Les besoins en protéines
doivent être assurés par un apport suffisant à la fois en azote et en acides aminés essentiels, par l’ingestion
de protéines d’origine animale et/ou végétale.
7) Physiologie anormale des protéines

Des dysfonctionnements du métabolisme des protéines peuvent avoir de graves conséquences sur la
santé et donc être à l'origine de nombreuses maladies. Par exemple, une carence en protéines peut entraîner
une perte musculaire, une diminution de la fonction immunitaire et une altération de la cicatrisation des plaies.
D'autre part, un excès de protéines peut surcharger les reins et augmenter le risque de maladies rénales.
Des mutations génétiques : la mutation des gènes qui codent pour les protéines peuvent entraîner
d’avoir des protéines défectueuses ou non fonctionnelles. Cela peut conduire à des maladies génétiques
telles que la fibrose kystique, la drépanocytose et la maladie d'Alzheimer.
La plupart des cancers : associés à une régulation anormale de la synthèse des protéines. Par exemple,
certains types de cancer peuvent être causés par des mutations dans les gènes qui régulent la division
cellulaire, ce qui entraîne une production excessive de protéines impliquées dans la croissance tumorale.
Des problèmes dans le repliement des protéines peuvent également causer des maladies. Lorsque
les protéines ne se replient pas correctement, elles peuvent former des agrégats toxiques qui
endommagent les cellules. Cela peut conduire à des maladies neurodégénératives telles que la maladie
de Parkinson et la maladie d'Alzheimer.
Altération de la fonction des glomérules rénaux liée à des niveaux de protéines anormalement élevés
dans l'urine indiquant une fuite des protéines à travers les filtres rénaux. On peut citer :
La protéinurie : Il s'agit d'une condition dans laquelle une quantité excessive de protéines est
excrétée dans l'urine. Cela peut être causé par des maladies rénales telles que la néphropathie
diabétique, la glomérulonéphrite ou le syndrome néphrotique.
L'amyloïdose : C'est une maladie dans laquelle des dépôts anormaux de protéines appelées
amyloïdes se forment dans les tissus et les organes, y compris les reins. Cela peut entraîner une fuite
des protéines dans l'urine ;
Les infections urinaires : Les infections des voies urinaires peuvent provoquer une inflammation des
reins, ce qui peut altérer leur fonction de filtration et entraîner une augmentation de l'excrétion des
protéines dans l'urine
L'hypertension artérielle : Une pression artérielle élevée peut endommager les vaisseaux sanguins
des reins, ce qui peut entraîner une fuite des protéines dans l'urine.
Les troubles auto-immuns : Certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux
disséminé, peuvent provoquer une inflammation des reins et entraîner une fuite des protéines dans
l'urine.
1) Définir Protéine, puis donner ses fonctions au sein de l’organisme
2) Quels sont les différents types de protéines présents dans notre alimentation ?
3) Décrire la structure des protéines
4) Expliquer le mécanisme de la biosynthèse des protéines. Vous préciserez l’enzyme impliquée
5) A quel niveau de la protéine agit respectivement la trypsine de l’amine peptidase
6) Expliquer le mécanisme du catabolisme des protéines en précisant le devenir des produits formés
7) Expliquer brièvement le mécanisme de régulation nutritionnelle et hormonale des protéines
8) Décrivez 2 troubles liés au métabolisme des protéines
9) Quelles sont les conséquences d'une consommation excessive de protéines ?
10) Quelles sont les conséquences d'une carence en protéines ?
11) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un métabolisme normal des protéines
?

CHAPITRE IV
ÉTUDE PHYSIOLOGIQUE DES DIFFERENTS PARAMETRES

BIOCHIMIQUES D’INTERET MEDICAL : LES TECHNIQUES
DE DOSAGE BIOCHIMIQUE ET INTERPRETATION
Objectifs
Décrire les différentes techniques de dosage ainsi que leurs applications dans le domaine de l’analyse pour
l’extraction, l’identification, et la quantification des molécules et plus particulièrement des substances
biochimiques.
Contrôle des prérequis : Définir dosage, exploration fonctionnelle

SEANCE 8 : LES TECHNIQUES DE FRACTIONNEMENT ET

DE SEPARATION
Objectif : Décrire quelques les techniques de séparation
Activité d’apprentissage
Décrive une technique de séparation des différents constituants d’un mélange hétérogène de votre choix
1) La filtration et l’essorage
La filtration et l'essorage sont des procédés de séparation utilisés communément en biochimie,
permettant de séparer les constituants d’un mélange qui possède une phase liquide et une phase solide au
travers d’un milieu poreux (Filtre). Ces deux techniques diffèrent uniquement par la nature de la phase à
isoler, mais reposent sur le même principe.
Si le produit d'intérêt est un solide dispersé dans un liquide ; l’opération qui consiste à l'isoler est appelée
« essorage », ce que le filtre retient se nomme un résidu (aussi communément appelé "gâteau" ou
retentât).
Au contraire, si le produit d'intérêt est une solution tandis que des produits secondaires ou des impuretés
sont sous forme solide ; l’opération qui consiste à récupérer la phase liquide est appelée « filtration » et
le liquide obtenu filtrat.
Matériel de filtration
Le matériel de filtration regroupe principalement des filtres et des entonnoirs.
Les filtres : L’utilisation d’un filtre dépend du but de l’expérience, de la qualité et la quantité du matériel
à filtrer. Les matériaux utilisés dans les filtres d’épaisseur sont principalement des papiers filtres
classiques.
Les entonnoirs : Ce sont des instruments en forme de cône, terminés par un tube et destinés à recevoir
un matériel filtrant. Deux types d’entonnoirs sont distingués : Les
entonnoirs ordinaires (peuvent être en verre, en porcelaine ou en
plastique) et Les entonnoirs perforés (Sont des entonnoirs en
porcelaine ou en plastique dont le fond est troué à la manière d’un
tamis sur lequel est disposé un papier filtre).
Méthodes de filtration
Il existe plusieurs procédés de filtration parmi lesquelles la filtration gravimétrique (filtration par gravité).
Elle s’effectue simplement par gravité en utilisant un entonnoir muni d'un papier filtre plissé et un erlenmeyer
pour recueillir le liquide filtré. La filtration gravimétrique présente les
inconvénients suivants:
La filtration est lente.
La difficulté de récupération de la phase solide isolée, surtout lorsqu’elle est
peu abondante.
La séparation est incomplète: le solide retient une quantité non négligeable
de liquide

2) La centrifugation
Principe de la technique
La centrifugation permet de séparer des constituants de taille et de masse très variables contenus dans
un liquide, depuis des molécules jusqu'à des cellules entières. Toutes les particules en suspension dans un
liquide sont soumises à la gravité, force qui s'exerce du haut vers le bas, et à la poussée d'Archimède, force
qui s'exerce du bas vers le haut. Avec le temps, tous les constituants lourds finissent par tomber au fond du
récipient dans lequel ils se trouvent (sédimentation). En faisant tourner l’échantillon, on fait apparaître une
nouvelle force, la force centrifuge, qui est une accélération qui s'exerce radialement vers l'extérieur de l'axe
de rotation. Pour un constituant donné, en choisissant correctement la vitesse de rotation, l’accélération
obtenue peut devenir prépondérante par rapport à l’agitation moléculaire, ce qui entraîne sa sédimentation
vers le fond du récipient ou sa remontée.
Appareillage : La centrifugeuse
Une centrifugeuse est constituée d’une chambre de centrifugation
(enceinte) dans laquelle sort l’axe de rotation, qui est relié au moteur.
Sur l’axe on fixe le rotor et dans les emplacements du rotor on met les
tubes contenants l’échantillon à centrifuger.
Le rotor : Est le support des tubes contenant les échantillons à
centrifuger.
L’enceinte : permet de protéger et réguler la température du milieu.
Quelques paramètres de la centrifugation
La vitesse de rotation : Quand la centrifugeuse atteint la vitesse de centrifugation désirée, l’échantillon
est soumis à un mouvement circulaire uniforme.
La Vitesse de sédimentation d’une particule en solution : qui dépend de la masse de la particule
(volume et densité), de la densité et viscosité de la solution et de la forme de la particule.
Les Techniques de centrifugation
Parmi les techniques de centrifugation, nous avons la Centrifugation différentielle. Dans ce type de
centrifugation, le principe est de séparer les différents constituants le plus souvent à l’aide de plusieurs cycles
de centrifugation à accélération croissante. Dans une première centrifugation à faible accélération, les
éléments les plus massifs vont sédimenter et former un culot au fond du tube. Tous les autres éléments vont
rester dans la fraction liquide appelée alors surnageant. On récupère alors séparément le surnageant et le
culot ce qui revient à avoir séparé les constituants qui les composent. Cette méthode est par exemple
couramment utilisée pour récupérer les éléments figurés du sang.
Au besoin, on peut recommencer un second cycle de centrifugation avec le surnageant précédent, mais
avec une accélération plus importante. Progressivement, on sépare ainsi les différents constituants en
terminant pas les éléments les plus petits et ayant le moins de différence de densité avec le solvant.
Types de centrifugeuse
Les centrifugeuses peuvent être subdivisées en 4 groups :
Les centrifugeuses de paillasse : simples avec de vitesses de rotation basses (moins de 1000 tr/min).
Les micro-centrifugeuses de paillasse : spécialement conçues pour les micro-volumes Les micro
tubes à centrifuger sont des petits tubes coniques généralement de 1.5 ml.
Les centrifugeuses de sol : un peu plus complexes avec des vitesses de rotation de l’ordre de 30000
tr/min. Permettent de centrifuger de gros volumes (quatre ou six bouteilles de 250 ml).
Les ultracentrifugeuses : complexes et coûteux, permettent d'atteindre des accélérations très élevées
en faisant tourner des rotors très rapidement (50-75 000 tr/min).
3) La Chromatographie
Définition et principe
La chromatographie est une méthode qui permet de séparer les constituants d’un mélange en phase
homogène liquide ou gazeux. Elle tient une place très importante en analyse biochimique pour purifier,
identifier et quantifier, même à l’état de traces, toutes sortes de composés présents dans des échantillons
les plus divers. Son champ d’application s’étend aussi aux échantillons à l’état solide ou hétérogènes à
condition de disposer d’un solvant pour les mettre sous forme d’une solution homogène.
Le principe de la chromatographie consiste à entraîner l’échantillon à l’aide d’un éluant (gazeux ou
liquide) appelé ici phase mobile (PM), qui se déplace au contact d’une seconde phase fixée sur un support
(colonne ou surface plane). Celle-ci, dite stationnaire (PS), est insoluble dans la première. Si les différents
composés de l’échantillon (les solutés) présentent des affinités différentes pour le couple PM/PS, ils vont être
plus ou moins ralentis dans leur progression par la phase stationnaire. Sous l’effet antagoniste des forces de
rétention soluté/PS et des forces d’entraînement soluté/PM, ces composés vont pouvoir être recueillis
séparément à l’issue de cette migration (chacun en solution dans la PM utilisée).
Terminologie générale de la chromatographie

Soluté : toute substance constituant d’un mélange, séparée par chromatographie ;
Phase mobile : le vecteur, liquide ou gazeux, qui déplace le soluté ;
Phase stationnaire : le produit qui, par ses affinités avec les solutés, va permettre leur séparation quand
la phase mobile les déplace ;
Support : Un substrat inerte qui porte la phase stationnaire ;
Remplissage : l’ensemble des produits (adsorbant, support + phase stationnaire, etc...) qui garnissent
une colonne chromatographique ;

Colonne chromatographique: tube de diamètre et longueur variable, en verre, métal, ou autre
substance, à l’intérieur duquel s’opèrent les séparations chromatographiques ;
Développant : une phase mobile, liquide ou gazeuse, qui déplace les solutés dans la phase stationnaire,
de telle manière qu’ils demeurent dans celle-ci ;
Éluant : une phase mobile, liquide ou gazeuse, qui déplace les solutés dans la phase stationnaire, jusqu’à
ce qu’ils sortent de celle-ci ;
4) L’électrophorèse
Principe
L’électrophorèse est une technique de séparation, caractérisation ou purification de particules chargées
par migration différentielles sous l’action d’un champ électrique. En biochimie et biologie moléculaire
l’électrophorèse permet la Séparation des protéines et des acides nucléiques. Son principe se repose sur ;
La migration des ions (molécules ayant perdu leur neutralité électrique) dissoutes ou en suspension dans
un solvant, sous l’effet d’un champ électrique (créé par une tension continue).
Ces particules chargées se déplacent vers le pôle de signe opposé à leur charge.
- Cation : ion chargé (+). Attiré lors de l’électrolyse par la CATHODE (ou électrode négative).
- Anion : ion chargé (–). Attiré lors de l’électrolyse par l’ANODE (ou électrode positive).
Du fait de leurs caractéristiques propres et des conditions de l’électrophorèse, la vitesse de migration et
la distance parcourue par ces ions diffèrent, ce qui permet leur séparation.
Appareillage d’électrophorèse
L’appareillage usuel est constitué de :
Un générateur du courant continu stabilisé relié aux électrodes de la cuve. Ce courant crée un champ
électrique qui va permettre de faire migrer les molécules.
Une cuve d’électrophorèse fermée (horizontale ou verticale) et éventuellement thermostatée
comportant deux compartiments. Chaque compartiment est rempli du tampon de migration
Des accessoires comme le support d’électrophorèse, les plaques de verre pour couler le gel et les
peignes pour creuser des puits dans le gel, dans lesquels les composés à analyser seront déposés.

SEANCE 9 : LES TECHNIQUES DE DOSAGE BIOCHIMIQUES

Objectif : Décrire quelques techniques de dosages biochimiques utilisées pour la détermination quantitative
et qualitative de quelques paramètres biochimiques
Il existe plusieurs types de méthodes de dosage : colorimétriques, enzymatiques dont la spécificité est
améliorée par la chromatographie. Les méthodes colorimétriques sont les plus utilisées. Elles sont basées
sur la réaction de Jaffé avec des techniques directes, des techniques directes modifiées et des techniques
indirectes ou techniques avec purification.
1) Les techniques directes
Elles permettent de mesurer directement la concentration d’une substance spécifique dans un
échantillon biologique. Elles sont largement utilisées pour diagnostiquer maladies et surveiller l’efficacité des
traitements et étudier les processus biologiques. Elles offrent une grande sensibilité, une précision et une
spécifié élevée, ce qui en fait un outil essentiel pour la recherche.
a) La spectrophotométrie
Cette technique mesure l’absorption de la lumière par une substance chimique dans un échantillon.
La quantité de lumière absorbée est absorbée est directement proportionnelle à la concentration de la
substance. Les spectrophotomètres sont couramment utilisés pour mesurer les concentration d’enzymes, de
protéines, de lipides et de nombreux autres composés biochimiques.
Exemple de dosage de la créatine : on utilise la méthode de Jaffé : la créatinine est dosée par réaction
avec l'acide picrique en milieu alcalin. On obtient une coloration rouge orangée dont l'intensité est mesurée
au spectrophotomètre entre 510 et 530 nm. Cette coloration est due à un complexe dit de Janovsky
résultant de la combinaison d'une molécule de picrate de sodium et de créatinine. Cette technique est rapide
mais manque de spécificité.
b) La chromatographie
C’est une technique qui sépare les composants d’un mélange en fonction de leurs propriétés
chimiques. On peut utiliser la chromatographie en phase liquide haute performance (HPLC) pour séparer et
quantifier les acides aminés, les vitamines, les hormones, etc.
c) L’électrophorèse
Technique qui utilise un champ électrique pour séparer les molécules chargées en fonction de leur
taille et de leur charge électrique. Par exemple, l’électrophorèse sur gel (de polyacrylamide) pour séparer les
et quantifier les protéines dans un échantillon.
d) Méthodes immunologiques
Ce sont des techniques qui utilisent des anticorps spécifiques pour détecter et quantifier des
substances spécifiques dans un échantillon biologique. Par exemple, les dosages immuno-enzymatiques
(ELISA) sont couramment utilisés pour mesurer les concentrations d’anticorps, d’antigènes, d’hormones et
de nombreuses autres substances dans le sang ou l’urine.
e) Dosage par réaction enzymatique :

Cette technique mesure la concentration d’une mesure d’une substance en mesurant la vitesse de
réaction enzymatique catalysée par cette substance. Par exemple, le dosage de la glucose oxydase est
utilisé pour mesurer la concentration de glucose dans le sang.
2) Les techniques directes modifiées

Ce sont des méthodes qui ont été adaptées pour améliorer la sensibilité, la précision ou la spécificité
des mesures.
a) Les techniques directes avec amplification du signal
La modification vise à augmenter le signal mesuré pour augmenter la sensibilité du dosage. Par
exemple, dans les dosage immuno-enzymatiques, on peut utiliser des systèmes d’amplification enzymatique
pour augmenter la production de signal.
b) Les techniques directes avec marquage fluorescent
Elle consiste à ajouter un marqueur fluorescent à la substance cible afin de faciliter sa détection.
Les dosages par fluorescence offrent une sensibilité accrue par rapport aux dosages colorimétriques, car ils
permettent une détection plus précise et spécifique.
c) Dosage en temps réel
Cette modification permet de suivre la réaction de temps réel, ce qui permet une mesure plus
précise de la concentration de la substance cible. Par exemple, dans le dosage par réaction enzymatique,
on peut utiliser des techniques de suivi en temps réel telles que la spectrométrie de masse ou la fluorescence
pour mesurer la vitesse de réaction avec une grande précision.
d) Dosage multiplex
La modification permet de mesurer simultanément plusieurs substances cibles dans un seul
échantillon. Cela permet d’économiser du temps et des ressources, et facilite l’étude de multiples paramètres
dans un seul test. Cette technique est souvent en médecine pour diagnostiquer plusieurs maladies ou
surveiller plusieurs marqueurs biologiques en même temps
e) Dosage par réaction enzymatique inverse
Elle consiste à mesurer la consommation d’un substrat plutôt que la production d’un produit dans
une réaction enzymatique. Cela permet de mesurer indirectement la concentration de la substance cible, ce
qui peut être plus sensible ou spécifique dans certains cas
f) Les techniques directes cinétiques
La vitesse de réaction spécifique de la créatinine lui permet d'être dosée même en présence des
autres composés qui réagissent dans la réaction de Jaffé. Deux lectures sont effectuées après 20 et 80
secondes (techniques des deux points), la différence correspondant de façon spécifique à la créatinine. Cette
méthode a l'avantage d'être adaptée dans les analyseurs automatiques. Au lieu d'une mesure en deux points
on peut également enregistrer la vitesse de développement de la coloration entre la première et la deuxième
minute. Il est alors possible d'utiliser des appareillages automatiques. Il faut cependant alors tenir compte de
l'effet tampon des protéines sériques.
3) Les techniques indirectes ou techniques avec purification
Elles mesurent un paramètre différent de la substance pour estimer sa concentration. Elles sont
utilisées lorsque la mesure le dosage direct de la substance cible n’est plus possible ou lorsque des

modifications spécifiques sont nécessaires pour améliorer la sensibilité, la précision ou la spécificité des
mesures.
a) Dosage par inhibition compétitive
On utilise un inhibiteur compétitif qui se lie à la substance cible et empêche son interaction avec
le réactif de dosage. La mesure de l’inhibition permet d’estimer la concentration de la substance cible dans
l’échantillon
b) Dosage par réaction secondaire
Cette technique mesure une réaction secondaire qui est induite par la présence de la substance
cible. Par exemple, dans les dosages enzymatiques indirects, la présence de la substance cible active
l’enzyme qui catalyse une réaction secondaire. La mesure de cette réaction permet de d’estimer la
concentration de la substance cible.
c) Dosage par liaison compétitive
Cette technique utilise un réactif de dosage qui se lie à la substance cible et à un marqueur.
Lorsque la substance cible est présente dans l’échantillon, elle se lie au réactif de dosage et empêche la
liaison avec un marqueur. La mesure de la quantité de marqueur non lié permet d’estimer la concentration e
la substance cible
d) Dosage par amplification enzymatique indirecte
Cette technique utilise une cascade enzymatique pour amplifier le signal mesuré. La présence
de la substance cible active une enzyme qui catalyse une réaction qui produit un produit détectable. Ce
produit est ensuite dosé pour estimer la concentration de la substance cible.
e) Dosage par compétition immuno-enzymatique
Les anticorps sont utilisés pour détecter la substance cible. Un réactif de dosage contenant
l’antigène similaire à la substance cible est ajouté à l’échantillon, ce qui entraine une compétition entre
l’antigène et la substance cible pour se lier aux anticorps. La mesure du signal produit par les anticorps
permet d’estimer la concentration de la substance cible.
1) Définir centrifugation et donner son principe
2) Définir électrophorèse et donner son principe
3) Définir Chromatographie et donner son principe
4) Définir Spectrophotométrie et donner son principe
5) Donner la différence entre technique de dosage directe et technique de dosage indirecte
6) Citer et décrire brièvement deux exemples de technique de dosage directe et deux exemples de
technique de dosage indirecte
7) Expliquer la méthode de Jaffé
8) Donner la différence entre filtration et essorage

CHAPITRE V
ÉTUDE PHYSIOLOGIQUE DES DIFFERENTS PARAMETRES
BIOCHIMIQUES D’INTERET MEDICAL :
VALEURS NORMALES DES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DANS
LES LIQUIDES BIOLOGIQUES ET VARIATIONS PATHOLOGIQUES
Objectif : Déterminer dans les liquides biologiques, quelques substances biochimiques d'intérêt
médical en fonction, leurs valeurs normales et les différentes variations pathologiques.
Intérêt
L’étude biochimique des êtres vivants porte en général sur la structure des diverses molécules qui les
composent, celle de leur concentration dans la cellule ou dans les liquides biologiques, celle de leur transport
et de leur métabolisme. Il existe une constance dans la composition chimique des milieux biologiques selon
les moments et périodes de vie lorsque l'organisme est considéré comme 'normal'. Cette constance résulte
de la mise en jeu de nombreux mécanismes de régulation au niveau cellulaire et organique et reflète
l’équilibre fonctionnel de l’organisme. Les paramètres biochimiques caractérisent les différentes substances
de l’organisme dont la concentration est relativement constante et dont le degré de variation permet de juger
de l'état fonctionnel de l’organisme. L'appréciation quantitative de ces substances par le dosage et la
comparaison des résultats obtenus avec des valeurs dites normales ou constantes biologiques permettent
de mettre en évidence un état pathologique éventuel.
Les paramètres biochimiques sont très nombreux et varient suivant les organes et les pathologies à
explorer. Certains sont demandés aussi bien chez l’homme que chez la femme, d'autres sont caractéristiques
du sexe ou dépendent de l'état physiologique du sujet comme la grossesse par exemple. Le choix des
paramètres biochimiques dépend donc de l’objectif d’utilisation notamment biologique ou médical. Le
moment du prélèvement peut influer sur les valeurs des paramètres (chronobiologie).

SEANCE 10 : LES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DU SANG

Objectifs : Déterminer quelques paramètres biochimiques du sang d'intérêt médical
Monsieur X et son épouse, âgés respectivement de 40 et 30 ans se présentent en consultation médicale
pour un bilan de santé. Son épouse est en surpoids depuis plusieurs années. Elle remarqué une
augmentation de son tour de taille. Elle a un mode de vie sédentaire et consomme régulièrement des aliments
riches en graisses. Elle a un indice de masse corporelle élevé. Son époux, présente une soif intense, une
miction fréquente, une fatigue.
Question
1) Formuler une hypothèse concernant la pathologie de M. et Mme X
2) Quels paramètres biochimiques allez-vous doser pour confirmer vos hypothèses ?
SYNTHESE
Dans le sang, les paramètres biochimiques dosés peuvent être :
L'urée sanguine (Urémie) : c’est le taux d’urée dans le plasma. Elle représente la forme d'élimination
de l'azote aminé chez l'homme. L’accroissement de son taux dans le plasma est un signe de baisse
d'élimination par les reins en déficience fonctionnelle. Les valeurs normales de l'azotémie chez l'adulte
sain sont comprises entre 0,15 et 0,45 g/l soit 2,5 - 7,5 mmol/l.
La créatininémie : La créatinine est le constituant azoté dont le taux est le plus fixe. C’est un déchet de
l'organisme filtré par les glomérules rénaux et excrété dans les urines. La créatinine associée à la
clairance de la créatinine, constitue l'examen de choix pour l'appréciation de la fonction rénale. Les
valeurs normales sont chez l'adulte: Homme: N: 62 - 120 mmo/l Femme N: 52 - 100 mmol/l
L'uricémie : C'est le taux d'acide urique dans le sang. Il permet d'explorer les affections rénales et la
goutte. L'acide urique est chez l'homme le produit final du catabolisme des bases puriques, constituants
des nucléoprotéines ou acides nucléiques. La concentration plasmatique en acide urique résulte d'un
équilibre entre la production et l'élimination essentiellement rénale de l'acide urique par l'organisme. Les
valeurs normales sont les suivantes : Homme: N = 180 à 420 mmo/I Femme: N = 150 à 360 mmo/I
Une hyperuricémie peut donc être due à W1 excès de production d'acide urique par accélération des
voies métaboliques conduisant aux bases puriques ou à un défaut d'élimination rénale (insuffisance
rénale). L'intérêt du dépistage d'une hyperuricémie chez un sujet repose sur le risque ultérieur de goutte,
mais également de lithiase rénale urique et d'artériosclérose coronanenne
Le bilan protidique : Ce bilan est surtout demandé devant des signes cliniques évoquant une atteinte
rénale comme le syndrome néphrotique, ou hépatique. Il comporte les examens suivants:
La détermination du taux des protéines sériques totales. Les valeurs normales sont chez l'adulte
: dans le sérum: 72 ± 3 g/l et dans le plasma: 75 ± 3g/l
Le protidogramme ou électrophorèse des protides sériques est une technique qui permet le
fractionnement des protéines du sérum en cinq groupes principaux qui sont:
- L’albumine (37 - 45 g/l),
- Les alphaglobulines : alpha 1 (2 - 4 g/l) et alpha 2 globulines (4 - 7g/l) ;
- Les bétaglobulines (6 - 9 g/l) ;
- Les gammaglobulines (12 - 19 g/l).
Le protidogramme fournit un diagramme et des valeurs de grande valeur sémiologique. Par exemple,
au cours du syndrome néphrotique et de l'insuffisance hépatique on observe une hypoalburninémie tandis
que dans les processus inflammatoires aigus, les alphaglobulines sont augmentées.
Le bilan lipidique : Il comporte les examens suivants : le dosage des lipides totaux, du cholestérol
sanguin et celui des triglycérides sanguins.
Le dosage des lipides totaux permet de dépister une hyperlipidémie sans toutefois en connaître
la nature. Le taux normal des lipides totaux sériques chez l'homme varie entre 5 et 7 g/l. Le
cholestérol sanguin varie en fonction de l'âge et de l'état physiologique.
- Chez l'adulte de 20 à 29 ans, il est compris entre 3,1 et 6,2 mmol/I ;
- Chez celui de 30 à 39 ans, entre 3,6 et 7,0 mmol/I.
Le dosage du cholestérol sanguin (3,8-6,5 mmol/l) : indiqué surtout dans les pathologies
athéromateuses, le diabète, les atteintes cardio-vasculaires, l'obésité. Le cholestérol est transporté
dans le plasma par plusieurs types de lipoprotéines dont les LDL (<3,4 mmol/l ou < 130mg/dl) qui
apportent de façon permanente le cholestérol aux cellules, et les HDL (>1,0 mmol/l ou < 40mg/dl)
qui participent à l'élimination cellulaire de ce cholestérol.
Le dosage des triglycérides sériques complète celui du cholestérol. Les valeurs normales du taux
de triglycérides dans le sang sont les suivantes chez l'adulte, homme ou femme: N = 0,15 - 1,5
mmol/I. Le dosage simultané du cholestérol et des triglycérides permet de déterminer l'étiologie des
dyslipidémies. Devant une athérosclérose, on recherchera une dyslipidémie par le dosage du
cholestérol total et des triglycérides.
L 'ionogramme sanguin : C'est un examen qui permet de déterminer les concentrations des principaux
ions minéraux présents dans le sang. Il fait partie du bilan hydro-électrolytique. Ces principaux ions sont:
- Na+, K+, Ca++, Mg++ pour les cations,
- CI-, C03H-, P04H--, pour les anions.
Les ions, de par leur concentration dans l'organisme et leur faible masse moléculaire interviennent de
façon prépondérante dans l'osmolarité ou pouvoir osmotique des liquides de l'organisme, l'osmolarité étant
proportionnelle au nombre de panicules dissoutes par unité de volume. Leurs concentrations sont exprimées
en mEq/l ou mmol/l. La concentration en mmol/l prend en considération la charge des Ions. L’ionogramme
fait partie du bilan biologique de toute atteinte cardio-vasculaire, respiratoire, ou rénale. Il est souvent associé
à l'ensemble glucose, urée, créatinine. Les ions Na-t, K+, Ca++ et CI-, sont souvent associés. On peut citer :
La natrémie (taux de sodium plasmatique) : L'ion Na+ est l'ion extracellulaire prédominant. Il permet
d'évaluer l'osmolarité du plasma. Une hyper ou une hyponatrémie est toujours liée à un déséquilibre du
bilan de l'eau. Les valeurs normales sont dans le sérum : N = 137 - 151 mmol/l. On parle
d'hyponatrémie pour une natrémie inférieure à 135 mmol /l. L'hypernatrémie est le plus souvent liée
à une déshydratation.
La kaliémie (taux plasmatique de Potassium) : Le milieu intracellulaire renferme 98 % du K+ total. Le
K+ est l'ion intracellulaire prédominant de l'organisme. Il permet d'apprécier les risques myocardiques et
musculaires liés à une hypo ou une hyperkaliémie. N = 3,8-5,4 mEq/l. L'hypokaliémie peut être d'origine
rénale ou extra-rénale (grandes pertes digestives). L'hyperkaliémie mis à part celle liée à l'hémolyse
est surtout rencontrée dans les insuffisances rénales, les acidoses métaboliques et respiratoires.
La chlorémie (taux de chlorure plasmatique) : L'anion CI- est le plus abondant des anions de
l'organisme. Cependant son dosage isolé est ininterprétable. Par contre, associé à l'anion bicarbonate
C03H- où il apporte plus de renseignements, le taux de chlore s'élevant lorsque celui des bicarbonates
s'abaisse et inversement. Leurs valeurs sont :
- Pour l'ion CI-, N = 102 à 106 mmol/l
- Pour l'ion C03H-, N = 21 à 25 mmol/l
Les ions chlorures sont aussi souvent associés aux ions sodium. Toute déplétion chlorée perturbe les
phénomènes de réabsorption au niveau du néphron. L'hypochlorémie peut avoir pour origine une perte
digestive ou urinaire, une acidose respiratoire ou métabolique, une hyponatrémie. L'hyperchlorémie
apparaît en cas de rétention chlorée accompagnant la fuite des bicarbonates d'origine rénale et plus
rarement lors de fuites digestives de C03H-. Elle survient également en cas de déshydratation.
La calcémie, la magnésémie, la phosphatémie, sont également importantes en pathologie rénale. L'ion

bicarbonate C03H-, intervient dans l'équilibre acido-basique. Son dosage fait partie du bilan de
réanimation réalisé à l'occasion des soins intensifs. Les ions Ca++, Mg++, et P04H- jouent un rôle
important dans l'excitabilité neuromusculaire ainsi que dans le métabolisme cellulaire en général et
phosphocalcique en particulier. Leurs taux normaux dans le sang sont respectivement les suivants:
- Pour l'ion Ca2+: N = 2,2 - 2,5 mmol/l
- Pour l'ion Mg++: N = 0,74 - 0,92 mmol/l
- Pour l'ion P04H-: N =0,96 - 1,3 mmol/l
La connaissance de l'ionogramme sanguin est d'une importance capitale dans l'infarctus du myocarde
et dans l'hypertension artérielle
Le dosage de la bilirubine : Produit de dégradation de l'hémoglobine au niveau du système réticulo-

endothélial, elle existe sous deux formes : une forme non conjuguée ou libre et une forme conjuguée au
niveau du foie, la bilirubine totale correspondant à la somme des deux types de bilirubine. Les valeurs
normales sont chez l'adulte sont :
- Bilirubine totale « 17 J.lmoVl),
- Bilirubine conjuguée (0 - 1 J.lmol/l),
- Bilirubine libre (3 - 12 J.lmoVl).
Un taux plasmatique élevé de bilirubine libre traduit un ictère hémolytique. Les ictères à bilirubine
conjuguée qui signent un défaut de conjugaison hépatique ou un trouble de l'élimination de la bilirubine
après sa conjugaison par le foie sont observés au cours des cholestases.
Le dosage des phosphatases alcalines sériques : Les phosphatases alcalines sont des enzymes
présentes dans tous les tissus humains et particulièrement dans la bile et dans les ostéoblastes. Les
phosphatases alcalines sériques ont pour origine tissulaire le foie, les os, le placenta, d'où leur intérêt
dans l'exploration des affections touchant le foie ou les canaux biliaires, et celles s'accompagnant d'une
hyperactivité des ostéoblastes. Les taux normaux des phosphatases alcalines sériques sont chez l'adulte
de 80 à 200 UI. L'unité internationale (UI) d'activité enzymatique désigne le nombre de micromoles de
substrat transformées par minute par l'enzyme dans des conditions bien définies.

Les tests de cytolyse : elles s’appuient sur les dosages de :
Des transaminases glutamique-oxalo-acétique (TGO) ou aspartate aminotransférase (ASAT),
Des transaminases glutamique-pyruvique (TGP) ou alanine aminotransférase (ALAT). L’ASAT
est présente à concentrations voisines dans le foie et le tissu myocardique et dans les muscles
squelettiques et les reins et l'ALAT est surtout retrouvée au niveau du tissu hépatique et à des
concentrations moindres dans le myocarde, le pancréas, les reins, les muscles squelettiques. Les
transaminases sériques sont donc non spécifiques d'une cytolyse hépatique mais néanmoins
intéressantes à connaître. Chez l'adulte, on a comme valeurs normale:
TGO: N ~ 30 UI TGP: N ~ 25 UI
L'élévation importante des taux des transaminases sériques s'observe surtout dans les hépatites
mais également de façon modérée dans les autres affections hépatiques, les cirrhoses, les ictères
obstructifs. Au cours de l'infarctus du myocarde le taux sérique de l'aspartate aminotransférase
augmente de manière isolée.
Le dosage la glycémie à jeun ou taux de glucose dans le sang qui sert de support pour le diagnostic
et l'appréciation de la gravité d'un diabète sucré. N = 3,9 - 6,1 mmol/l ou 70 et 110 mg/dL chez
l'adulte :
Le dosage l 'hyperglycémie provoquée par voie orale (HGPO), qui est une épreuve fonctionnelle
plus sensible que la glycémie dans la mise en évidence de l'état pré-diabétique ou du diabète
asymptomatique ;
Le dosage du fer sérique (Homme: N: 60 - 150 µg/dl Femme N: 40 - 150 µg/dl), de la ferritine et
de la transferrine pour la classification des anémies et leur exploration ;
Le dosage du fibrinogène et la fibrinémie, importants dans certains états hémorragiques ;
L'électrophorèse de l'hémoglobine (Homme: N: 13,5 – 17,5 g/dl Femme N: 12,0 – 15,5 g/dl),
indispensable au diagnostic étiologique de certaines anémies et hémoglobinopathies
(drépanocytose) ;

SEANCE 11 : CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DES URINES

Objectifs : Déterminer des paramètres biochimiques de l’urine d'intérêt médical
Monsieur Z est à son 6e mois de grossesse. Elle se présente en consultation prénatale. La prise de paramètre
montre une pression artérielle élevée. Apres examen clinique, le gynécologue suspecte une éclampsie et
prescrit des examens de laboratoire parmi lesquels des examens biochimiques.
Question : Quelle substance biochimique allez-vous dosée dans ce cas ?
SYNTHESE
a) La protéinurie
C’est la présence dans les urines de protéines simples ou glycoprotéines d'origine plasmatique en
quantité anormalement élevée. Elle doit être inférieure à 150mg/ 24h chez l'homme sain. Une protéinurie
plus importante témoigne d'une atteinte rénale. En effet, il existe dans l'urine normale une quantité de
protéines n'excédant pas 100 à 150 mg par 24 heures chez l'adulte: on parle de protéinurie physiologique.
Toute protéinurie supérieure à 150 mg/24 heures est anormale. Parmi les protéinuries pathologiques on
distingue:
Les protéinuries fonctionnelles transitoires ou intermittentes, isolées, qui sont observées au cours
de l'effort, en station debout (orthostatique) et au cours des hyperthermies importantes, des
polyglobulies, des hyperprotidémies, de l'insuffisance cardiaque.
Les protéinuries de surcharge comme celle retrouvée dans le myélome, liée à une augmentation de
la concentration plasmatique d'une protéine normalement filtrée par le glomérule;
Les protéinuries permanentes caractéristiques d'une anomalie fonctionnelle ou d'une lésion organique
rénale glomérulaire ou tubulaire généralement inférieure à 2,5-3g par 24 Heures. Un bilan biologique
permettant de caractériser l'atteinte rénale doit être entrepris (NFS, Créatininémie, etc.).
La recherche d'une protéinurie doit être faite :

Quand il existe un tableau évocateur de néphropathie quelle que soit son origine : œdèmes, douleur
Iombo-urétérale aiguë, infection urinaire aiguë, lithiase urinaire, insuffisance rénale ;
Quand une recherche systématique est indiquée : angine aiguë, hypertension artérielle, athérome diffus,
maladie goutteuse, éclampsie, lupus érythémateux.
Dans certaines analyses systématiques de collectivités (nouveau-nés, visites médicales d'embauche,
contrôle des athlètes, femmes enceintes)
Cas particulier de la femme enceinte : Chez la femme enceinte, la présence d'une protéinurie supérieure
à 250 mg par 24 heures au cours des premiers mois révèle une affection rénale ou urologique. Après le
sixième mois, elle évoque une néphropathie gravidique qu'il faut explorer par la recherche d'œdèmes
discrets, d'une hypertension artérielle et par des examens biochimiques tels que la créatininémie et l'uricémie.
Ce type de protéinurie est provoqué par des lésions glomérulaires suite à la baisse du débit sanguin et
l'ischémie utéro-placentaire observée au cours de la toxémie gravidique : ·on parle de protéinurie lésionnelle.
b) La glycosurie (taux de glucose urinaire)

Sa valeur est nulle chez l'homme nonnain. En effet le glucose filtré au niveau des glomérules rénaux
est entièrement réabsorbé au niveau des tubules. Lorsque le seuil de réabsorption est dépassé
(hyperglycémie), ou en cas de défaut de réabsorption, on observe une glycosurie. Une glycosurie peut être
rechercher pour le diagnostic de l’insuffisance rénale. Elle doit être interprétée en fonction de la glycémie.
c) La créatininurie ou créatinine urinaire

Elle représente le taux de créatinine éliminée dans les urines. Son taux est le reflet de la masse
musculaire du sujet. Il n'est ni influencé par la diurèse, ni par l'alimentation. La créatininurie chez l'homme
adulte varie entre 8,85 et 16 mmol/l et chez la femme entre 7 et 10,6 mmol/l.
d) L’urée (12 – 20 mg/dL OU 4,5 – 7,1 mmol/l) et l’ammoniac (15 – 50 mg/dL OU 8,9 – 29,6 mmol/l)
e) Œstrogènes urinaires
Ce sont des examens permettant d'explorer la fonction de reproduction. Le taux d’œstrogènes urinaires
varie en fonction du cycle ovarien.
f) Ionogramme urinaire
Elle concerne principalement les ions Na+, K+, dans l’urine, la bandelette urinaire ne permet pas d
CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DES LIQUIDES D’EPENCHEMENTS :

CAS DU LCR
Le Liquide céphalorachidien (LCR) est un liquide d’épanchement qui entoure le cerveau et la moelle épinière.
Macroscopiquement, un LCR normal est clair (eau de roche), incolore et inflammatoire. Son volume normal
est d’environ 150 ml chez l’adulte. En situation pathologique, certaines substances biochimiques peuvent
être dosées dans le LCR. Parmi ces substances, on peut avoir :
Le glucose : le glucose est une source d’énergie pour le cerveau. Sa valeur normale dans le LCR est
de 2,5 et 4,5 mmol/l. Un taux élevé de glucose dans le LCR peut indiquer une infection ou un
dysfonctionnement métabolique.
Protéines : couplées à la présence des cellules inflammatoires, des niveaux de protéines peuvent être
utiliser pour évaluer une inflammation, ou d’autres pathologies (tumeurs). Le taux normal de protéines
dans le LCR est inférieur à 0,45 g/l. Un taux élevé traduit la présence d’un exsudat (liquide
d’épanchement résultant d’une inflammation ou d’une lésion tissulaire).
Chlorures : rechercher pour évaluer l’équilibre électrolytiques. Leur taux varie entre 118 et 132 mmol/l.
Lipides : très faible, voire indétectable. Leur présence dans un LCR est donc anormale et peux traduire
une altération de la barrière hémato-encéphalique ou une lésion du système nerveux central. Les lipides
peuvent également être détectées en cas de méningites, d’abcès cérébral, etc.

TRAVAIL PERSONNEL DE L’ETUDIANT (TPE)
TPE 1 : ENZYME
Objectif : Comprendre le rôle des enzymes dans les réactions chimiques du corps.
TAF : Rechercher et de choisir une enzyme spécifique (par exemple la lactase). Puis préparer une
présentation sur l'enzyme, en incluant les informations suivantes :
Le nom de l'enzyme et son rôle spécifique dans le corps.
Les substrats sur lesquels l'enzyme agit.
Les conditions optimales (pH, température, etc.) pour l'activité de l'enzyme.
Les conséquences d'une déficience ou d'une absence de cette enzyme.
TPE 2 : HORMONE
Objectif : Comprendre le rôle des hormones dans la régulation des fonctions corporelles.
TAF : Choisir une hormone spécifique, (par exemple l'insuline). Préparer une présentation sur le rôle et la
régulation de cette hormone dans le corps en incluant les informations suivantes
Le nom de l'hormone et son rôle spécifique dans le corps.
Les organes ou tissus cibles de l'hormone.
Les mécanismes de régulation de l'hormone (par exemple, rétroaction négative).
Les conséquences d'un déséquilibre hormonal.
TPE 3 : VITAMINE
Objectif : Comprendre l'importance des vitamines dans le maintien d'une bonne santé.
TAF : Choisir une vitamine spécifique, (par exemple la vitamine C). Ils devront ensuite préparer une
présentation sur la vitamine, en incluant les informations suivantes :
Le nom de la vitamine et ses principales sources alimentaires.
Les fonctions spécifiques de la vitamine dans le corps.
Les conséquences d'une carence ou d'un excès de la vitamine.
Des exemples de maladies ou de conditions liées à la vitamine.
TPE 4 : GLUCIDES
Objectif : Comprendre le rôle des glucides dans l'apport d'énergie au corps.
TAF : Choisir un glucide spécifique, (par exemple le glucose). Ils devront ensuite préparer une présentation
sur le glucide, en incluant les informations suivantes :
Le nom du glucide et ses principales sources alimentaires.
Les fonctions spécifiques du glucide dans le corps.
Les conséquences d'une carence ou d'un excès de glucides.
Des exemples de maladies ou de conditions liées aux glucides.

TPE 5 : LIPIDES
Objectif : Comprendre le rôle des lipides dans le corps et leur impact sur la santé.
TAF : Choisir un lipide spécifique, (par exemple les cholestérol). Préparer une présentation expliquant le rôle
et l'importance des lipides dans le corps, en incluant les informations suivantes :
Le nom du lipide et ses principales sources alimentaires.
Les fonctions spécifiques du lipide dans le corps.
Les conséquences d'une carence ou d'un excès de lipides.
Des exemples de maladies ou de conditions liées aux lipides.
TPE 6 : PROTEINES
Objectif : Comprendre le rôle des protéines dans la structure et la fonction du corps.
TAF : Choisir une protéine spécifique, par exemple l'hémoglobine. Préparer une présentation sur la protéine,
en incluant les informations suivantes :
Le nom de la protéine et son rôle spécifique dans le corps.
Les fonctions spécifiques de la protéine.
Les conséquences d'une carence ou d'un excès de protéines.
Des exemples de maladies ou de conditions liées aux protéines.
TPE 7 : TECHNIQUE DE DOSAGE BIOCHIMIQUE

Objectif : Comprendre les différentes techniques utilisées en laboratoire pour doser les composés
biochimiques.
TAF : Choisir une technique de dosage biochimique spécifique, (par exemple la spectrophotométrie).
Ensuite, préparer une présentation sur la technique de dosage, en incluant les informations suivantes :
Le principe de la technique de dosage.
Les étapes du protocole expérimental.
Les avantages et les limites de la technique.
Les applications cliniques ou scientifiques de la technique de dosage.
TPE 8 : EXPLORATION FONCTIONNELLE DES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES

Objectif : Comprendre l'importance des explorations fonctionnelles pour évaluer le fonctionnement des
organes et des systèmes du corps.
TAF : Choisir une exploration fonctionnelle spécifique, par exemple, (exploration de la fonction hépatique ou
de la fonction rénale ou de la fonction cardiaque). Préparer ensuite une présentation expliquant l'exploration
fonctionnelle, en incluant les informations suivantes :
Le principe de l'exploration fonctionnelle.
Les paramètres mesurés et leur signification clinique.
Les applications cliniques de l'exploration fonctionnelle.

TRAVAUX DIRIGES
PARTIE I : QCM
1. Quelle est la principale fonction des enzymes ? 14. Les enzymes sont-elles réutilisables ?
a) Transporter l'oxygène dans le corps a) Oui b) Non
b) Fournir de l'énergie au corps 15. Quelle est la principale fonction de la vitamine D
c) Accélérer les réactions chimiques dans le corps a) Fournir de l'énergie au corps
d) Réguler la température corporelle b) Renforcer le système immunitaire
2. Quelles sont les propriétés d'une enzyme ? c) Réguler les réactions chimiques dans le corps
a) Elles sont spécifiques à un substrat d) Favoriser l'absorption du calcium
b) Elles sont stables à des températures élevées 16. Quelle est la fonction de l'hormone thyroïdienne
c) Elles sont sensibles aux changements de pH ?
d) Toutes les réponses ci-dessus a) Transporter l'oxygène dans le corps
3. Quelle est la structure d'une enzyme ? b) Réguler le métabolisme
a) Une chaîne d'acides aminés c) Accélérer les réactions chimiques dans le corps
b) Un double brin d'ADN d) Fournir de l'énergie au corps
c) Une molécule de sucre 17. Les enzymes sont-elles spécifiques à un pH
d) Un noyau cellulaire optimal ?
4. Quelle est la principale fonction des vitamines ? a) Oui b) Non
a) Fournir de l'énergie au corps 18. Quelle est la structure tertiaire d'une enzyme ?
b) Renforcer le système immunitaire a) Une chaîne d'acides aminés
c) Réguler les réactions chimiques dans le corps b) Un double brin d'ADN
d) Favoriser la croissance musculaire c) Une molécule de sucre
5. Quelle est la principale fonction des hormones ? d) Une structure tridimensionnelle
a) Transporter l'oxygène dans le corps 19. Quelle est la principale fonction de la vitamine A
b) Réguler les fonctions corporelles a) Fournir de l'énergie au corps
c) Accélérer les réactions chimiques dans le corps b) Renforcer le système immunitaire
d) Fournir de l'énergie au corps c) Réguler les réactions chimiques dans le corps
6. Les enzymes sont-elles spécifiques à un substrat d) Favoriser la santé des yeux et de la peau
a) Oui b) Non 20. Quelle est la fonction de l'hormone cortisol ?
7. Les enzymes sont-elles stables à des a) Transporter l'oxygène dans le corps
températures élevées ? b) Réguler le stress et l'inflammation
a) Oui b) Non c) Accélérer les réactions chimiques dans le corps
8. Les enzymes sont-elles sensibles aux d) Fournir de l'énergie au corps
changements de pH ? 21.Quel est le rôle de l'insuline dans la régulation de
a) Oui b) Non la glycémie ?
9. Quelle est la structure primaire d'une enzyme ? a) Augmenter la glycémie
a) Une chaîne d'acides aminés b) Diminuer la glycémie
b) Un double brin d'ADN c) Aucun effet sur la glycémie
c) Une molécule de sucre 22. Quel est le rôle du glucagon dans la régulation
d) Un noyau cellulaire de la glycémie ?
10. Quelle est la fonction de la vitamine C ? a) Augmenter la glycémie
a) Fournir de l'énergie au corps b) Diminuer la glycémie
b) Renforcer le système immunitaire c) Aucun effet sur la glycémie
c) Réguler les réactions chimiques dans le corps 23. Comment l'insuline agit-elle pour maintenir
d) Favoriser la croissance musculaire l'équilibre du glucose dans le sang ?
11. Quelle est la fonction de l'insuline ? a) En favorisant l'absorption du glucose par les
a) Transporter l'oxygène dans le corps cellules
b) Réguler la glycémie b) En inhibant la libération de glucose par le foie
c) Accélérer les réactions chimiques dans le corps c) En favorisant le stockage du glucose sous forme
d) Fournir de l'énergie au corps de glycogène
12. Les enzymes sont-elles des protéines ? 24. Quelle voie métabolique est impliquée dans la
a) Oui b) Non dégradation des glucides ?
13. Les enzymes agissent-elles en augmentant ou a) Glycolyse
en diminuant l'énergie d'activation d'une réaction b) Gluconéogenèse
chimique ? c) Glycogenèse
a) En augmentant b) En diminuant
25. Comment les glucides sont-ils convertis en 35. Quel est le rôle de l'enzyme lipoprotéine lipase
énergie utilisable par les cellules ? dans le métabolisme des lipides ?
a) Par la glycolyse, qui produit de l'ATP a) Elle dégrade les lipoprotéines pour libérer les
b) Par la gluconéogenèse, qui produit du glucose à acides gras
partir de précurseurs non-glucidiques b) Elle synthétise les lipoprotéines à partir des
c) Par la glycogénolyse, qui libère du glucose à acides gras
partir du glycogène c) Elle transporte les lipoprotéines vers les tissus
26. Quels sont les effets de l'exercice physique sur périphériques
le métabolisme des glucides ? 36. Quelle est la principale source d'énergie dans le
a) Augmentation de la glycolyse et de l'utilisation du corps humain ?
glucose par les muscles a) Les glucides
b) Diminution de la gluconéogenèse et de la b) Les protéines
libération de glucose par le foie c) Les lipides
c) Augmentation de la synthèse de glycogène dans 37. Quel est le rôle des lipides dans le corps humain
les muscles a) Stockage d'énergie
27. Pourquoi le glucose est-il la principale source b) Isolation thermique
d'énergie pour le cerveau ? c) Protection des organes
a) Parce que le cerveau ne peut pas utiliser 38. Quelles sont les conséquences d'un excès de
d'autres sources d'énergie lipides dans l'alimentation ?
b) Parce que le glucose est la seule molécule a) Prise de poids et risque d'obésité
capable de traverser la barrière hémato- b) Augmentation du taux de cholestérol sanguin
encéphalique c) Augmentation du risque de maladies
c) Parce que le glucose est la principale source cardiovasculaires
d'ATP pour les cellules cérébrales 39) Comment les lipides sont-ils décomposés dans
29. Quelles sont les conséquences d'une carence les cellules ?
en glucose dans le cerveau ? a. Par la lipogenèse
a) Hypoglycémie et symptômes associés tels que b. Par la lipolyse
confusion, faiblesse et convulsions c. Par la glycolyse
b) Hyperglycémie et risque de complications à long d. Par la gluconéogenèse
terme 40) Quels sont les produits de la décomposition des
c) Aucune conséquence, car le cerveau peut utiliser lipides ?
d'autres sources d'énergie. a. Acides aminés et glucose
30. Quelle est la principale fonction des lipides dans b. Acides gras et glycérol
l'organisme ? c. Acides gras et glucose
a) Fournir de l'énergie d. Glycérol et glucose
b) Constituer les membranes cellulaires 41) Quel est le principal but de la décomposition des
c) Transporter les vitamines liposolubles lipides dans les cellules ?
31. Quel est le rôle des lipoprotéines dans le a. Produire de l'ADN
transport des lipides ? b. Produire de l'ARN
a) Transporter les lipides du foie vers les tissus c. Produire de l'ATP
périphériques d. Produire des protéines
b) Transporter les lipides des tissus périphériques 42) Qu'est-ce que la lipogenèse ?
vers le foie a. La dégradation des lipides pour libérer de l'énergie
c) Transporter les lipides à l'intérieur des cellules b. La synthèse des lipides à partir d'autres molécules
32. Quels sont les types de lipoprotéines impliquées c. Le transport des lipides dans le sang
dans le transport du cholestérol ? d. L'utilisation des lipides comme source d'énergie
a) LDL b) HDL c) Les deux 43) Quelles molécules peuvent être utilisées pour la
33. Quelle est la principale source de lipides dans lipogenèse ?
l'alimentation ? a. Glucides
a) Les fruits et légumes b. Lipoprotéines
b) Les viandes et poissons c. Acides aminés
c) Les produits laitiers et les huiles d. Vitamines
34. Quel est le rôle des acides gras essentiels dans 44) Qu'est-ce que la lipolyse ?
l'organisme ? a. La dégradation des glucides pour libérer de
a) Ils fournissent de l'énergie l'énergie
b) Ils constituent les membranes cellulaires b. La synthèse des protéines à partir d'acides
c) Ils sont nécessaires à la synthèse de certaines aminés
molécules

c. La dégradation des lipides pour libérer de b) Le réticulum endoplasmique
l'énergie c) Les mitochondries
d. Le transport des lipides dans le sang 55. Quel est le rôle des protéines de transport dans
45) Comment les lipides sont-ils transportés dans le l'organisme ?
corps ? a) Assurer la communication cellulaire
a. Sous forme de chylomicrons et de lipoprotéines b) Transporter des molécules à travers la membrane
de basse densité (LDL) cellulaire
b. Sous forme de glucose et d'acides aminés c) Participer à la contraction musculaire
c. Sous forme d'ARN et d'ADN 56. Comment les protéines sont-elles éliminées de
d. Sous forme de vitamines et de minéraux l'organisme ?
46) Quels sont les effets des lipoprotéines de basse a) Par la respiration
densité (LDL) sur la santé cardiovasculaire ? b) Par l'excrétion dans l'urine
a. Elles favorisent le développement de maladies c) Par la dégradation dans les lysosomes
cardiovasculaires 57) Quel est le rôle principal des protéines dans
b. Elles réduisent le risque de maladies l'organisme ?
cardiovasculaires a. Transporter l'oxygène dans le sang
c. Elles n'ont aucun effet sur la santé b. Fournir de l'énergie pour les cellules
cardiovasculaire c. Assurer la communication entre les cellules
d. Elles favorisent la production d'ATP d. Catalyser les réactions chimiques dans les
47) Quelles sont les principales lipoprotéines cellules
impliquées dans le transport des lipides ? 58) Comment les protéines sont-elles synthétisées
a. Chylomicrons et HDL dans les cellules ?
b. Chylomicrons et LDL a. Par la lipogenèse
c. HDL et LDL b. Par la lipolyse
d. LDL et VLDL c. Par la glycolyse
48. Quelle est la structure de base des protéines ? d. Par la traduction de l'ARN messager
a) Acides aminés b) Glucides c) Lipides 59) Quels sont les facteurs qui peuvent influencer la
49. Quel est le rôle principal des protéines dans structure et la fonction des protéines ?
l'organisme ? a. Le pH et la température
a) Fournir de l'énergie b. La couleur des yeux et des cheveux
b) Assurer la communication cellulaire c. L'âge et le sexe
c) Participer à la construction et au fonctionnement d. La taille et le poids
des tissus 60) Comment les protéines sont-elles dégradées
50. Qu'est-ce que la dénaturation des protéines ? dans l'organisme ?
a) La destruction des protéines par des enzymes a. Par la lipogenèse b. Par la lipolyse
b) La modification de la structure des protéines, c. Par la glycolyse d. Par la protéolyse
entraînant une perte de leur fonction 61) Quels sont les produits de la dégradation des
c) La synthèse de nouvelles protéines à partir protéines ?
d'acides aminés a. Acides aminés et glucose
51. Quel est le principal site de production des b. Acides gras et glycérol
protéines dans les cellules ? c. Acides gras et glucose
a) Le noyau d. Glycérol et glucose
b) Le réticulum endoplasmique 62) Quel est le principal but de la dégradation des
c) Les mitochondries protéines dans l'organisme ?
52. Quel est le rôle des protéines de transport dans a. Produire de l'ADN b. Produire de l'ARN
l'organisme ? c. Produire de l'ATP d. Produire des lipides
a) Assurer la communication cellulaire 63) Quel est le rôle des protéines dans la structure
b) Transporter des molécules à travers la cellulaire ?
membrane cellulaire a. Elles transportent l'oxygène dans le sang
c) Participer à la contraction musculaire b. Elles fournissent de l'énergie pour les cellules
53. Comment les protéines sont-elles éliminées de c. Elles assurent la communication entre les cellules
l'organisme ? d. Elles constituent les éléments de base des tissus
a) Par la respiration et des organes
b) Par l'excrétion dans l'urine 64) Quel est le rôle des protéines dans le système
c) Par la dégradation dans les lysosomes immunitaire ?
54. Quel est le principal site de production des a. Elles catalysent les réactions chimiques dans les
protéines dans les cellules ? cellules
a) Le noyau b. Elles transportent les nutriments dans le sang

c. Elles assurent la défense contre les agents c) Créatinine d) Acide lactique
pathogènes 71. Quel est le principal constituant énergétique du
d. Elles régulent la pression artérielle liquide céphalorachidien (LCR) ?
65) Quel est le rôle des protéines dans le a) Glucose b) Triglycérides
métabolisme ? c) Acides aminés d) Cholestérol
a. Elles assurent la communication entre les cellules 72. Un patient diabétique de type 2 présente des
b. Elles fournissent de l'énergie pour les cellules niveaux élevés de glucose dans le sang. Quel est le
c. Elles constituent les éléments de base des tissus principal problème physiologique dans ce cas ?
et des organes a) Insuffisance de production d'insuline
d. Elles catalysent les réactions chimiques dans les b) Résistance à l'insuline
cellules c) Excès de production de glucagon
66. Quel est le principal constituant protéique du d) Diminution de la production de glucose
sang ? 73. Une patiente présente une hypercholestérolémie,
a) Albumine b) Insuline avec des niveaux élevés de cholestérol LDL et des
c) Amylase d) Collagène niveaux bas de cholestérol HDL. Quel est le principal
67. Quel est le principal constituant azoté de l'urine problème physiologique dans ce cas ?
a) Glucose b) Urée a) Excès de production de cholestérol
c) Acide urique d) Créatinine b) Insuffisance de production de cholestéro
68. Quel est le principal constituant sucré du liquide c) Excès de réabsorption du cholestérol dans
céphalorachidien (LCR) ? l'intestin
a) Lactose b) Fructose d) Dysfonctionnement du transport du cholestérol
c) Glucose d) Saccharose 74. Un patient atteint d'une maladie rénale présente
69. Quel constituant est principalement une albuminurie, c'est-à-dire une fuite d'albumine
responsable de la couleur rouge du sang ? dans l'urine. Quel est le principal problème
a) Globules rouges b) Glucose physiologique dans ce cas ?
c) Cholestérol d) Acide urique a) Diminution de la filtration rénale des protéines
70. Quelle substance est présente en grande b) Augmentation de la production d'albumine
quantité dans l'urine et sert d'indicateur de la c) Diminution de la synthèse d'albumine dans le foie
fonction rénale ? d) Augmentation de la perméabilité des vaisseaux
a) Glucose b) Protéines sanguins aux protéines
75. Quelle est la valeur normale de la glycémie à a) <150 mg/24h b) 150-300 mg/24h
jeun chez un adulte en bonne santé ? c) 300-500 mg/24h d) >500 mg/24h
a) 4-6 mmol/L b) 6-7 mmol/L 79. Quelle est la valeur normale de la concentration
c) 7-8 mmol/L d) 8-10 mmol/L de glucose dans le LCR ?
76. Quelle est la valeur normale de l'hémoglobine a) 2.5-4.5 mmol/L b) 4.5-6.5 mmol/L
chez un homme adulte en bonne santé ? c) 6.5-8.5 mmol/L d) 8.5-10.5 mmol/L
a) 12-15 g/dl b) 8-10 g/dL 80. Quelle est la valeur normale de la concentration
c) 16-18 g/Gl d) 20-25 g/dL de protéines dans le LCR ?
77. Quelle est la valeur normale de la créatinine a) <0.45 g/L b) 0.45-0.65 g/L
sérique chez une femme adulte en bonne santé ? c) 0.65-0.85 g/L d) >0.85 g/L
a) 53-106 µmol/L b) 106-159 µmol/L 81. Quelle est la valeur normale de la concentration
c) 159-212 µmol/L d) 212-265 µmol/L d'urée dans les urines d'un adulte en bonne santé ?
78. Quelle est la valeur normale de la protéinurie a) <2.5 mmol/L b) 2.5-5 mmol/L
dans les urines d'un adulte en bonne santé ? c) 5-7.5 mmol/L d) >7.5 mmol/
PARTIE II : VRAI OU FAUX

Répondez simplement par "vrai" ou "faux" pour chaque affirmation :
1- La principale fonction des enzymes est de catalyser les réactions chimiques dans les cellules.
2- Les enzymes sont généralement des protéines qui sont spécifiques à leur substrat
3- Les enzymes ont une structure tridimensionnelle complexe uniquement
4- Les vitamines jouent un rôle dans de nombreuses fonctions métaboliques
5- Les hormones sont des substances chimiques produites par les glandes endocrines
6- Les enzymes ne catalysent qu'une réaction spécifique.
7- Les enzymes peuvent être dénaturées ou inactivées à des températures élevées.
8- Les enzymes peuvent être sensibles aux changements de pH, et leur activité peut être optimale à un pH spécifique.

9- La structure primaire d'une enzyme fait référence à la séquence d'acides aminés qui la composent.
10- La vitamine agit comme un antioxydant.
11- L'insuline favorise synthèse du glucose par les cellules.
12- Les enzymes agissent en diminuant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accélère la vitesse de la
réaction.
13- Les enzymes ne sont pas réutilisables, elles sont consommées ou altérées lorsqu'elles catalysent une réaction.
14- La principale fonction de la vitamine D est de réguler l'absorption du calcium et du phosphore dans l'intestin
15- L'hormone cortisol joue un rôle dans la régulation du métabolisme des glucides
16- Les lipides sont stockés sous forme de triglycérides dans les cellules adipeuses.
17- Les protéines sont principalement utilisées pour la construction et la réparation des tissus.
18- La glycémie élevée peut être un signe de diabète.
19- Les lipides sont insolubles dans l'eau.
20- Les lipides sont essentiels à l'absorption des vitamines liposolubles.
21- La glycémie hausse peut provoquer des symptômes d'hypoglycémie.
22- Les glucides sont classés en simples et complexes.
23- Les lipides sont une source d'énergie plus dense que les glucides.
24- Les protéines sont essentielles à la production d'enzymes et d'hormones.
25- L'obésité est souvent associée à une consommation excessive de protéines.
26- Les glucides simples sont lentement absorbés et entraînent une élévation rapide de la glycémie.
27- Les lipides insaturés sont considérés comme plus sains que les saturés.
28- Les glucides sont principalement stockés dans les muscles.
29- Les protéines peuvent être converties en glucose par un processus appelé néoglucogenèse
30- Les lipides sont essentiels pour l'absorption des vitamines liposolubles
31- L'excès de glucides peut conduire à une prise de poids
32- Les lipides saturés sont associés à un risque accru de maladies cardiovasculaires
33- Les protéines sont utilisées comme source d'énergie lorsque les réserves de glucides sont épuisées
34- Les glucides complexes fournissent une énergie durable et soutenue
35- Les acides gras saturés se trouvent principalement dans les aliments d'origine végétale
36- Une consommation excessive de protéines peut entraîner une surcharge rénale
37- Les acides gras saturés se trouvent principalement dans les aliments d'origine animale
38- Les protéines sont essentielles pour la synthèse des neurotransmetteurs et des hormones
PARTIE III : QRO

1) Expliquez le rôle de l'insuline et du glucagon dans la régulation de la glycémie.
2) Décrivez les mécanismes par lesquels ces hormones agissent pour maintenir l'équilibre du glucose dans le sang.
3) Discutez des conséquences d'une régulation défectueuse de la glycémie, telles que le diabète.
4) Décrivez les différentes voies métaboliques impliquées dans la dégradation et la synthèse des glucides.
5) Expliquez comment les glucides sont convertis en énergie utilisable par les cellules.
6) Discutez des effets de l'exercice physique sur le métabolisme des glucides et l'utilisation du glucose par les
muscles.
7) Expliquez brièvement le processus de la lipolyse
8) Quel est le rôle de l'enzyme lipase lipoprotéique dans le métabolisme des lipides ?
9) Quels sont les effets d'un excès de lipides alimentaires sur la santé ?
10) Expliquez brièvement le rôle des lipides dans l'absorption des vitamines liposolubles.
11) Quels sont les effets d'un déficit en acides gras essentiels sur la santé ?
12) Quelles sont les fonctions principales des lipides dans l'organisme ?
13) Expliquez comment les lipides sont décomposés en acides gras et en glycérol dans les cellules pour produire de
l'énergie sous forme d'ATP.
14) L'exercice sur le métabolisme des lipides : Décrivez le processus de la lipogenèse, qui est la synthèse des lipides
à partir d'autres molécules telles que les glucides et les acides aminés, ainsi que le processus de la lipolyse, qui
est la dégradation des lipides pour libérer de l'énergie.
15) Expliquez comment les lipides sont transportés dans le corps à travers le sang sous forme de lipoprotéines, telles
que les chylomicrons et les lipoprotéines de basse densité (LDL), et comment ces lipoprotéines peuvent être
impliquées dans le développement de maladies cardiovasculaires.
16) Expliquez brièvement le processus de synthèse des protéines.

17) Quels sont les différents niveaux de structure des protéines ?
18) Quel est le rôle des enzymes dans les réactions chimiques impliquant les protéines ?
19) Quelle est la différence entre une technique de dosage biochimique directe et une technique de dosage biochimique
directe modifiée ?
20) Quelle est la principale différence entre une technique de dosage biochimique directe et une technique de dosage
biochimique indirecte ?
21) Quels sont les avantages et les inconvénients des techniques de dosage biochimiques directes par rapport aux
techniques de dosage biochimiques indirectes ?
PARTIE IV : ETUDE CAS

Cas N° 1
Patient A est un homme de 45 ans qui présente des douleurs articulaires, une faiblesse musculaire et une fatigue
persistante depuis plusieurs mois. Lors de l'examen physique, il est noté que le patient a une peau pâle et des cheveux
cassants. Les résultats des tests sanguins révèlent une anémie et une diminution des niveaux de protéines totales dans
le sang.
1) Quel est le rôle des protéines dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de la diminution des niveaux de protéines totales dans le sang ?
3) Comment expliquer les symptômes de douleurs articulaires, faiblesse musculaire et fatigue chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer la fonction métabolique des protéines chez ce patient
Cas N° 2
Patient B est un enfant de 6 ans qui présente un retard de croissance, des difficultés d'apprentissage et des troubles du
comportement. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une peau pâle et des cheveux fins. Les résultats
des tests sanguins révèlent une carence en certains acides aminés essentiels.
1) Qu'est-ce qu'un acide aminé essentiel et quel est son rôle dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de la carence en acides aminés essentiels chez ce patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de retard de croissance, difficultés d'apprentissage et troubles du
comportement chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer la digestion et l'absorption des protéines chez ce
patient ?
Cas N° 3
Patient C’est une femme de 60 ans qui présente une augmentation de poids, une fatigue constante et des douleurs
abdominales. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une peau grasse et des cheveux gras. Les résultats
des tests sanguins révèlent une hypercholestérolémie et une augmentation des taux de triglycérides.
1) Quel est le rôle des lipides dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de l'hypercholestérolémie et de l'augmentation des taux de triglycérides chez ce
patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de prise de poids, fatigue et douleurs abdominales chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer le métabolisme des lipides chez ce patient ?
Cas N° 4
Patient D est un homme de 35 ans qui présente une peau sèche, des cheveux secs et cassants, ainsi qu'une vision
floue. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une faiblesse musculaire et une sensibilité accrue aux
infections. Les résultats des tests sanguins révèlent une carence en vitamines liposolubles.
1) Quelles sont les vitamines liposolubles et quel est leur rôle dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de la carence en vitamines liposolubles chez ce patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de peau sèche, cheveux secs et cassants, faiblesse musculaire et sensibilité
accrue aux infections chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer l'absorption et le métabolisme des vitamines
liposolubles chez ce patient ?
Cas N° 5
Patient E est un homme de 45 ans qui présente une soif excessive, une augmentation de la miction et une perte de
poids involontaire. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une haleine fruitée et une confusion mentale.
Les résultats des tests sanguins révèlent une hyperglycémie et une glycosurie.
1) Quel est le rôle des glucides dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de l'hyperglycémie et de la glycosurie chez ce patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de soif excessive, augmentation de la miction, perte de poids involontaire,
haleine fruitée et confusion mentale chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer le métabolisme des glucides chez ce patient ?
Cas N° 6
Patient F est une femme de 30 ans qui présente une fatigue chronique, des étourdissements et des maux de tête
fréquents. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une pâleur cutanée et une faiblesse musculaire. Les
résultats des tests sanguins révèlent une hypoglycémie.
1) Quel est le rôle des glucides dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de l'hypoglycémie chez ce patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de fatigue chronique, étourdissements, maux de tête fréquents, pâleur cutanée
et faiblesse musculaire chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer le métabolisme des glucides chez ce patient ?
Cas N° 7 :
Patient G est un homme de 60 ans qui présente une faiblesse musculaire, des douleurs articulaires et une perte de
poids involontaire. Lors de l'examen médical, il est noté que le patient a une peau sèche et une diminution de la densité
osseuse. Les résultats des tests sanguins révèlent une hypoalbuminémie.
1) Quel est le rôle des protéines dans le corps humain ?
2) Quelles sont les causes possibles de l'hypoalbuminémie chez ce patient ?
3) Comment expliquer les symptômes de faiblesse musculaire, douleurs articulaires, perte de poids involontaire, peau
sèche et diminution de la densité osseuse chez ce patient ?
4) Quels tests de laboratoire peuvent être réalisés pour évaluer le métabolisme des protéines chez ce patient ?
Cas N°8
Patient A, âgé de 45 ans, se présente avec une augmentation significative de son taux de cholestérol sanguin. Il a un
mode de vie sédentaire et consomme régulièrement des aliments riches en graisses saturées. Il ne présente aucun
antécédent familial de troubles métaboliques.
1) Qu'est-ce que le cholestérol et quel est son rôle dans le corps humain ?
2) Quels sont les facteurs de risque qui peuvent contribuer à l'augmentation du taux de cholestérol ?
3) Quelles sont les conséquences d'un taux élevé de cholestérol sanguin sur la santé ?
4) Quelles mesures de prévention et de traitement peuvent être prises pour réduire le taux de cholestérol ?
5) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un taux de cholestérol sain ?
Cas N° 9
Patient B, âgé de 30 ans, se présente avec une accumulation excessive de graisse dans le foie, malgré une
consommation modérée d'alcool. Il a un indice de masse corporelle élevé et ne pratique pas d'activité physique
régulière. Les résultats des tests sanguins révèlent également une augmentation des triglycérides
1) Qu'est-ce que la stéatose hépatique et comment est-elle liée à une accumulation excessive de graisse dans le foie

2) Quels sont les facteurs de risque qui peuvent contribuer au développement de la stéatose hépatique ?
3) Quelles sont les conséquences de la stéatose hépatique sur la santé ?
4) Quelles mesures de prévention et de traitement peuvent être prises pour réduire l'accumulation de graisse dans le
foie ?
5) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un foie sain ?
Cas N° 10
Patient C, âgé de 25 ans, présente des symptômes tels que des retards de croissance, une faiblesse musculaire et une
fatigue persistante. Les tests sanguins révèlent une concentration anormalement élevée d'ammoniac dans le sang. Il
n'a aucun antécédent familial de troubles métaboliques.
Questions de compréhension :
1) Qu'est-ce que l'ammoniac et quel est son rôle dans le métabolisme des protéines ?
2) Quels sont les facteurs de risque qui peuvent contribuer à une concentration élevée d'ammoniac dans le sang ?
3) Quelles sont les conséquences d'une concentration élevée d'ammoniac sur la santé ?
4) Quelles mesures de prévention et de traitement peuvent être prises pour réduire la concentration d'ammoniac dans
le sang ?
5) Comment un régime alimentaire adapté peut-il aider à maintenir un métabolisme sain des protéines ?
Cas N° 11
Patient F, âgé de 55 ans, se présente avec des symptômes tels qu'une fatigue chronique, des maux de tête fréquents
et une vision floue. Les tests sanguins révèlent une concentration anormalement basse de glucose dans le sang. Il n'a
aucun antécédent familial de troubles métaboliques.
1) Qu'est-ce que l'hypoglycémie et quel est son impact sur le métabolisme des glucides ?
2) Quels sont les facteurs de risque qui peuvent contribuer à une concentration basse de glucose dans le sang ?
3) Quelles sont les conséquences d'une concentration basse de glucose sur la santé ?
4) Quelles mesures de prévention et de traitement peuvent être prises pour prévenir l'hypoglycémie ?
5) Comment un régime alimentaire équilibré peut-il aider à maintenir un métabolisme sain des glucides ?
Cas N° 12
1) Un patient présente des symptômes de fatigue, de pâleur et de palpitations. Le médecin soupçonne une anémie
et ordonne une exploration biochimique du sang. Quelle substance biochimique serait pertinente à analyser pour
confirmer le diagnostic d'anémie ? justifier votre réponse
2) Une patiente présente des douleurs articulaires et un gonflement des articulations. Le médecin suspecte une
inflammation et ordonne une exploration biochimique du sang. Quelle substance biochimique serait pertinente à
analyser pour évaluer le degré d'inflammation chez cette patiente ? justifier votre réponse
3) Un patient présente des symptômes tels que des nausées, une perte d'appétit et une urine foncée. Le médecin
suspecte une atteinte hépatique et ordonne une exploration biochimique du sang. Quelles substances biochimiques
seraient pertinente à analyser pour évaluer la fonction hépatique chez ce patient ? justifier votre réponse
4) Madame Z se présente en consultation avec son fils de 10 ans. Le médecin suspecte une méningite et effectue un
prélèvement de LCR. Au vue de l’aspect macroscopique du liquide (trouble, jaunâtre), il suspecte que ce liquide
soit exsudatif. Quelle substance biochimique allez-vous doser pour confirmer ou rejeter son hypothèse ? justifier
votre réponse

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES (consultées)

Université Akli Mohand Oulhadj Bouira département de biologie licence biochimie module : enzymologie
approfondie
Université Salah Boubnider Constantine 3 faculté de médecine Belkacem Bensmain département de
médecine
Les étapes de l’analyse biochimique cours destiné aux étudiants de 3ème année médecine année
universitaire 2021-2022 ; les étapes de l’analyse biochimique Pr S.hanachi
Epsn, école professionnelle supérieure de naturopathie-www.epsn.ch - info@epsn.ch; Anne Françoise
Piccard - mars 2017 - nutriments©
Principaux constituants des lipides structure, classification, et nomenclature chimiques. Martial Ledoux
– anses ; direction de l’évaluation des risques ; observatoire de la qualité nutritionnelle des aliments
Explorations en biochimie médicale : interprétations et orientations diagnostiques ; Dominique
Bonnefont-Rousselot, Jean-louis beaudeux, philippe charpiot ; association des enseignants de biochimie
et biologie moléculaire des facultés de pharmacie ; © 2019, Lavoisier, paris ; ISBN : 978-2-257-20742-5
Module : métabolisme et physiologie de la régulation ; Mm. Boukefoussa z ; m1 biologie de la nutrition
(2019/2020) ;
Biochimie structurale ; ph. Collas – UCO Bretagne nord
Biochimie : structure des glucides et lipides ; Pr. Y. Touitou ; université paris-vi ; faculté de médecine
Pierre et Marie CURIE ; PCEM1 ; 2005 – 2006
Biochimie structurale : glucides ; d. Salah ; Université Mohammed v - e des sciences faculté rabat
fsr_2019-2020 ; mailto:drisalah.fsr@gmail.com
Techniques biochimiques ; chargé de TP : dr. Réggami Vassine ; université Mohamed Boudiaf-m’sila ;
faculté des sciences ; département de microbiologie & biochimie ; année universitaire : 2019-2020
Biochimie clinique 2e edition ; pierre Valdiguié ; collection biologie médicale ; 2002
Biochimie générale ; cours et questions de révision ; jacques-henry weil ; © dunod, 2019
Les vitamines ; Pr Saadi- ouslim ; Université d’odan, faculté de médecine
Les enzymes, notions générales ; Mme Bensmail s. Université Akli Mohand Oulhadj Bouira ;
département de biologie
Biochimie analytique ; par Benhizia. S ; fiche technique 1 : généralités
Les étapes de l’analyse biochimique ; Pr S.hanachi ; université Salah Boubnider Constantine 3 ; faculté
de médecine Belkacem Bensmain ; département de médecine ; année universitaire 2021-2022

Biochimie Générale

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TABLEAU SYNOPTIQUE DU COURS

INFORMATIONS SUR L’ENSEIGNANT

MODALITES D’ENSEIGNEMENT/APPRENTISSAGE ET D’EVALUATION

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 2 sur 59

GÉNÉRALITÉS : ENZYME, VITAMINE, HORMONE .................................................................................................................... 4

SEANCE 1 : LA NOTION D’ENZYME ....................................................................................................................................... 5

SEANCE 4 : LA NOTION DE DOSAGE ET D’EXPLORATION ..................................................................................................... 15

SEANCE 5 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES GLUCIDES .................................................................................... 19

SEANCE 8 : LES TECHNIQUES DE FRACTIONNEMENT ET DE SEPARATION ............................................................................ 35

SEANCE 10 : LES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES DU SANG ................................................................................................ 43

TRAVAIL PERSONNEL DE L’ETUDIANT (TPE).......................................................................................................................... 49

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES (CONSULTEES) ................................................................................................................. 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 3 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 4 sur 59

SEANCE 1 : LA NOTION D’ENZYME

SYNTHESE (L’ESSENTIEL A RETENIR)

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 5 sur 59

2) Propriétés des enzymes

b) Propriétés catalytiques des enzymes

3) Site Actif, Structure Fonctionnelle des Enzymes

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 6 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 7 sur 59

SEANCE 2 : LA NOTION DE VITAMINE

NOMS SCIENTIFIQUES DES VITAMINES

4) Physiologie des vitamines

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 9 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 10 sur 59

SEANCE 3 : LA NOTION D’HORMONE

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 11 sur 59

2) Les différents types d’hormones

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 12 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 13 sur 59

NOTION FONDAMENTALE DE BIOCHIMIE CLINIQUE

Objectif : expliquer les notions de dosage et exploration

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 14 sur 59

SEANCE 4 : LA NOTION DE DOSAGE ET D’EXPLORATION

2) Les échantillons biologiques concernés par le dosage

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 15 sur 59

Sérum ou plasma au laboratoire d’analyses médicales ?

3) Quelques types de dosage

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 16 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 17 sur 59

APPRENTISSAGE DE LA PHYSIOLOGIE NORMALE ET

Expliquer les mécanismes physiologiques normale et anormale des molécules organiques

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 18 sur 59

SEANCE 5 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES GLUCIDES

1) Les rôles des glucides au sein de l’organisme

2) Structure des glucides

Quelques propriétés du glucose

3) Digestion des glucides

4) Métabolisme des glucides

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 21 sur 59

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 22 sur 59

Schéma général de la régulation Hormonale de la glycémie

6) Physiologie anormale des glucides

SEANCE 6 : PHYSIOLOGIE NORMALE ET ANORMALE DES LIPIDES

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 25 sur 59

Classification des lipides

Cas particulier du cholestérol et des triglycérides

M. DEMANOU GEORGES Dernière mise à jour le 18 octobre 2023 Page 26 sur 59

4) Digestion des lipides

5) Métabolisme des lipides