BIOCHIMIE :

07/09/2023 Cours 2

MOLÉCULES ORGANIQUES : CHAPITRE 3

INTRODUCTION :

LES GLUCIDES (ensemble d’oses) :

Environ 2% de notre masse corporel.

Généralement plus les glucides sont gros moins ils vont être soluble dans l’eau.

- Rôle énergétique.
- Rôle de réserve énergétique (glycogène).
- Rôle de protection, de soutien et de reconnaissance cellulaire. (Glycolemme)(groupe
sanguin déterminé par des sucres)(sert également de lubri cation des articulations).
- Constituant de molécules (acides nucléiques, coenzymes…).

LES OSES (monosaccharides) :

Les plus important à connaître : Glucose, Fructose, Galactose, Ribose, Manose

fi
Glycoprotéines = peu de sucres et beaucoup de protéines.
Protéoglycane = beaucoup de sucre et peu de protéines.

- Les oses sont également appelé Hydrates de carbone. Entre 3 à 8 atomes de C.

- Ils ont une fonction alcool et fonction réductrice (aldéhyde ou cétone).
Objectif savoir différencier un glucose d’un fructose. (Schéma du dessus)

- les diosides disaccharides (lactose = glucose et galactose et saccharose = glucose et

fructose)
- Glucose = hexagone et ribose = penta

- Les groupement phosphate (P-) et les groupements sulfates apportent des charges
négatives.
- Les groupes amines quant à eux apportent des charges négatives.
- Ces espèces (sucres modi é dans le schéma au dessus) sont très hydrophile.
fi
LES DIOSIDES (association covalente de deux sucres = disaccharides) : Sac, Lac, M

- Liaison de deux sucres = liaison osidique : Saccharose, Lactate, Maltose=DIOSIDE

! Connaitre le saccharose et le lactose !

(lactose = glucose et galactose et saccharose = glucose et fructose)

LES POLYOSIDES (homopolysaccharides) : Amidon, glycogène

Amidon et Glycogène = homopolysaccharides

Amidon = n*Glucose

LES POLYOSIDES (hétéropolysaccharides) : GAGs

GAGs (GlycoAminoGlycanes) = polymères d’oses modi és = hétéropolysaccharides

fi
Ces association de sucres modi és ne sont que des sucres (hétéropolysaccharides) =
GAGs

LES POLYOSIDES (hétéropolysaccharides) : POGs

POGs (ProtéoGlycanes) = Association des GAGs à une protéine.

- Permet une résistance élastique du cartilage.

- Rôle de protection des virus.

On retrouve POGs GAGs hyaluronique dans les fascia.

2- LES NUCLÉOTIDES :

Cours 14/09/2023:

Les nucléotides :
- Eléments constitutifs des acides nucléiques (ADN et ARN)
- Base azotée + Ose (sucre) + Phosphate(s)

Le nucléotide le plus connu est l’ATP (énergie).

Les sucres des nucléotides :

Il varie entre l’ADN et l’ARN

- Sucres = Ribose (pentose)

- Ribose : ARN (Acide RiboNucléique)
- Désoxyribose : ADN (Acide DésoxyriboNucléique)
Le désoxyribose à perdu son groupement hydroxil.

Les bases azotées puriques et pyrimidiques :

Ce sont des molécules plane et cyclique. Purique : Deux cycles —> Pyrimidique : 1 cycle.
Pyrimidique = 1cycle a 6atomes et Puriques = 1cycle à 6 atomes et un autre à 3.
fi
Les 5 bases azotées de nucléotides :

- Purique = adénine + guanine.

- Pyrimidiques = Cytosine (C)+ uracile (U) +
thymie (T)

- L’adénine est une base azotée, de quelle

famille fait elle partit ?
Question type de QCM.

Les groupements phosphate des nucléotides :

- Dans les acides nucléiques on peut avoir

1, 2 ou 3 groupement phosphate.
- Ils portent des groupements d’O.
- Ils sont chargés négativement en solution.

Structure des nucléotides :

- On appelles nucléoside le sucre azoté.

- On appelle le nucléotide qu’à partie du
moment ou le nucléoside lie au moins un
phosphate.

Le nucléoside n’a pas la capacité de rentrer

en polarisation avec les acides nucléiques.
 L’ATP : Molécule ENERGETIQUE universel :

- C’est un nucléoside.
- Molécule très riche en énergie, car les
liaisons qui lies les phosphate entre eux
sont riches en énergie et en libère. Cette
énergie est récupérer par l’acébule pour
aller faire de nombreuses voies
métabolique.

L’ATP: molécule énergétique universelle :

- Cette énergie est utilisée et nécessaire aux

différents processus métabolique de la
cellule:
- Comme la contraction musculaire.
- Division cellulaire.
- Transport membranaire.

NAD et FAD :

- Ces nucléotides permettent de régénérer

l’ATP.
- Ce ne sont pas des enzymes mais des co
enzymes, ils vont aider
- NAD = nicotinamide adénine dinucléotide
- FAD = avine adénine dinucléotide
fl
Réaction d’oxydoréduction avec le NAD :

- On s’aperçoit que l’azote devient

électropositif.
- Il va attirer les électrons et les protons
viennent se greffer.

Réaction d’oxydoréduction avec le FAD :

- Les 3cycles sont remplies de circulation

électronique les 3 azotes vont avoir la
capacité d’accepter 2 électrons et é protons.

Les propriétés antivirales de l’AZT :

- Il existe de nombreuses molécules anaboles

des bases que l’on peut synthétiser comme
l’AZT, pour lutter contre les micro
organismes pathogènes. Utilisé pour les
patient séropositif. Lutte contre la
multiplication du VIH.
 Structure de l’ARN :

- Il est compose de ribonucléotide et il forme

un simple brin (ou chaîne).
- On retrouve les 3 phosphates, le sucre et
guanine, cytosine, adénosine etc…
- Les bases azotées se trouves a l’extérieur de
la structure (pour gain de place).
- Ces sont des molécules hydrophiles.
- On retrouve cette molécule dans le noyau
des cellules eucaryotes et dans le
cytoplasme .

Assemblage des nucléotides dans l’ADN :

- Il contient l’information génétique et présent

dans le noyau des cellules eucaryotes.
- Composé d’un assemblage de désorybose
nucléotide, il se structure en double hélice (bi
caténaire).
- Premier brin = enchainement des nucléotides
par les liens des phosphates.
- Deuxième brin = par un appariement des
bases deux à deux complémentaire ce qui
permet de former la double hélice.

La double hélice d’ADN :

- Les hélices vont venir s’apparier par des

liaisons faibles (hydrogène) dans un ordre
bien précis, qui sont anti parallèles.
- On va parler de complémentarité.
- L’enchainement forme des séquence
spéci ques (support de l’information
génétique).
- Ces séquences dé nissent les gênes.
- Dans l’ARN le T n’existe pas, il est remplacé
pas un U (uracile).
fi
fi
 3- LES LIPIDES

Les acides gras :

- Constituants de base de nombreux lipides

- Acides carboxyliques à chaine hydrocarbonée
- Substances hydrophobes (carbone et hydrogène)
- Les acides gras saturés
- Les acides gras monoinsaturés
- Les acides gras polyinsaturés
C’est une molécule amphiphile, à la fois hydrophobe et hydrophile.

Les acides gras saturés :

- Acides carboxyliques à chaine hydrocarbonée:

- Sans double liaison

Dans l’espace ils ont une structure linéaire.

Ils vont se regrouper et se solidi er à
température ambiante.
La présence d’instauration dans les acides
gras joue un rôle impt dans la uidité
membranaire.

Les acides gras monoinsaturés et polyinsaturés :

(Comprendre la structure générale et ses variations)

Les acides gras oléique et linoléique sont essentiel, on les retrouves principalement dans
les huiles végétales.
Nomenclature des acides gras polyinsaturés : (à ne pas savoir)
fl
fi
 Con guration spatiale CIS et TRANS des acides gras insaturés :

Les glycérides simples: Monoglycéride, diglycéride, Triglycéride :

- Glycérol + 1 ou plusieurs acides gras

Par rapport a leur hydrophobicité pour etre transporté dans le sang et dans la lympe, ils
nécessitent des transporteurs particulier (association de prot). On appellera ça des
lypoprotéine.

Les lipides membranaires contenant des acides gras :

- Les phospholipides: 2 AGs + 1 glycérol + 1 P + 1 alcool

- bipolaires (amphiphiles)
- forment la bicouche lipidique de la membrane plasmique
fi
- Les glycolipides: 2 AGs + 1 glycérol + sucres
- Sucres (feuillet extracellulaire de la membrane plasmique
- Participent au glycolemme
- Rôle particulier : Antigènes des groupes ABO
 4- LES VITAMINES :

Toutes issus du cholestérol.

A = rôle primordiale dans la vision,
présente au niveau des bâtonnets des
cellules de la rétine.
D = précurseur du calcitiol, hormone
qui augment la concentration sanguine
pholphocassique.
E = Anti oxydant qui neutralise les
radicaux libres.

K = Co facteur d’enzyme pour aider à la coagulation, rôle anti hémorragique en s’alliant au

facteur de la coagulation.
B = 8 vitamines (B1,B2,B3 etc…) co enzyme qui régule le métabolisme glucidique des
cellules. Certaine d’entre elles rentrent dans le NAD et FAD qui interviennent dans le
métabolisme glucidique.
C = Il agit comme puissant anti oxydant qui protège les cellules contre les dommages
in igés par les radicaux libres (ressemble à la vitamine E).

5- LES PROTIDES :

Élément de base : Acides Aminés (AA) :

- 20 AA (voir si dessous)

Polarité des acides aminés :

Savoir 11 polaire et 9 non polaire

fl
 La cystéine possède
une groupement
sul drile OH très
réactif qui s’associe
avec un autre
sul drile d’une autre
cystéine pour former
un pont dissulfure.
Très impt dans la
structure tertiaire et
quaternaire des
protéines.

Les 8 acides aminés essentiels :

(A connaitre)

Les polymères d'acides aminés: Les peptides

- Assemblage d'au moins 2 AA par une liaison peptidique

- Oligopeptide : < 20 AA dans la chaîne. (Rare)
- Polypeptide : >= 20 AA dans la chaîne.
fi
fi
 Exemple de peptides :
Une protéine peut être
considéré comme une
suite d’AA relié entre
eux, mais elle est dé nit
par l’enchaînement
spéci que de ces AA
(séquence protéique).
Elle n’aura d’activité que
si elle adopte une
conformation dans
l’espace, c’est le
repliement dans l’espace
de ces AA qui permet
aux protéines de devenir
fonctionnels

Les Protéines :

-Formées d'un très

grand nombre d’AA
-4 niveaux de structure

Structure secondaires :

Premier niveau de repliement, cette

structure est la conséquence de la
formation d’une liaison hydrogène,
établie entre l’O2 du groupement
carboxyle d’un AA et l’H d’un groupe
amine d’un autre AA. Plusieurs types :
L’hélice alpha et l’hélice beta.
fi
fi
 Structure tertiaire :
Second degrés de repliement de la chaine, l’arrangement spatiales des structures

secondaires, succession feuillet alpha et bet ainsi que des liaisons faibles peuvent s’établir
entre des acides aminés proches ce qui aboutit a une forme globales tridimensionnelle
spéci que de la protéine qui va déterminer sa fonction biologique. (Impt)
fi
Pour agir les molécules auront tjrs au moins une structure tertiaire.

Les chromoprotéines :

Structure quaternaire :

Elle décrit l’association de plusieurs chaînes polypeptidique ou de sous unités protéique

(monomère) identique ou different pour former un oligomère ou un polymère.
Regroupement de structure tertiaire)

Les rôles des protéines :

 LES ENZYMES :

Les enzymes michaelienne :

Ce sont des catalyseurs biologique. En
chimie un catalyseur est une substance
qui permet d’augmenter la vitesse d’une
réaction en permettant (ou catalysant) la
transformation d’un substrat spéci que
en un produit. Le produit de l’enzyme est
une substance résultant de l’activité
catalytique de l’enzyme. Il existe des
enzymes uniquement protéique et des co
enzymes qui interviennent avec des
enzymes et qui sont indispensables.

Le site actif d’une molécule :

L’association de l ‘enzymes avec son

substrat se produit en une région
particulière de l’enzyme que l’on appelle
le site actif. Il correspond a un repliement
de la protéine.
Reconnaitre le site de reconnaissance
etc…

Diminution l’énergie ‘activation par une enzyme :

Dans toutes les réactions il existe une

barrière d’énergie qui doit être surmonté
pour que la réaction puisse se dérouler.
On appelle cela l’énergie d’activation.
Augmenter la vitesse de réaction qui
transforme le substrat en produit en
abaissant l’énergie d’activation de cette
réaction.
fi
Activités enzymatique en fonction du Ph: :

L’augmentation de la concentration en
enzyme va accélérer les réaction si il y a
assez de substrat.
Le Ph des enzymes humaine est
généralement de 7. Certains enzymes
sont actifs a Ph extreme.

Voie métabolique :

Une voie métabolique est un ensemble

d’enzymes agissant de manière
coordonnée pour transformer un substrat
en un ou des produits. La plupart des
transformations du métabolisme n'ont
lieu que pck elles sont métabolise par
des enzymes.
Chaque espèce va avoir son jeu
d’enzymes.

La glycolise :

A ne pas savoir pour linstant.

Les inhibiteurs compétitifs :

Le site actif de l’enzyme reconnait

l’inhibiteur, mais n’est pas capable de
créer de substrat. L’inhibiteur rentre en
compétition avec le substrat l’occupation
du site actif.

Les inhibiteurs non compétitifs :

Rétro-inhibition sur l’activités de certaines enzymes :

Régulation hormonale chez les enzymes :