BIOCHIMIE :

CHAPITRE 2 : INTRODUCTION À LA BIOCHIMIE :

La BIOCHIMIE est l’étude de :

- Composition chimique matière vivante

- Réactions chez les êtres vivants

2 classes de composés chimiques :

- Composés organiques (avec C) : molécules

- Composés inorganiques (sans C) : eau, sels, acides et bases.

1. Composés inorganiques

1. 1. Eau : composé inorganique le plus abondant du vivant (60-80%) :

Propriétés
1. Capacité thermique : absorbe et libère chaleur (évite changement brusque de T° : soleil, vent
ou effort musculaire)
2. Chaleur de vaporisation : consommation de chaleur par évaporation (sueur, éther = système
de refroidissement)
3. Polarité et qualités de solvant : solvant universel et permet R.C

explique : dissolution, couches d’hydratation, transport

4. Réactivité : réactif pour R.C : hydrolyse, synthèse

5. Amortissement : incompressible : protège organes contre lésions (lubrifiant)

1. 2. Sels : composé ionique

- Comportent que des liaisons ioniques (non covalentes)

- Dissolution dans l’eau : agissent comme des électrolytes (conduisent électricités)

- Intervention dans un grand nombre de processus physiologique :

Ca3(PO4)2 (phosphate de calcium) : dureté os + dents
Na+ et K+ : propagation influx nerveux
Fe2+ - Fe3+ : dans hémoglobine des GR : transport oxygène
Zn2+ ; Cu2+ ; Mg2+ et Mn2+ : cofacteur d’enzymes : R.C

Déséquilibre homéostatique : arrêt progressif des activités physiologiques :

Maintien équilibre ionique des liquides = assuré par reins : perturbation = arrêt fonctionnement
organisme (arrêt cardiaque)

1. 3. Acides et Bases : électrolytes s’ionisant et se dissociant dans l’eau

1. 3. 1. Acides : substances libérant des ions hydrogène (H+) et des anions

- Concentration H+ détermine acidité solution : pH

augmentation H+ = augmentation acidité

- Donneur de protons

- S’ionisent dans l’eau et se dissocient en libérant ions hydrogène (expliquant leur propriétés et
des anions

Exemple:

Acide Chlorhydrique (HCl) : sécrété par cellules de l’estomac lors de la digestion, se dissocie en
H+ (protons) et Cl- (anions)

Acide carbonique (H2CO3)

Acide acétique (vinaigre, CH3COOH)

1. 3. 2. Bases : substances accepteurs ions hydrogène (H+)

- Accepteurs de protons

- Hydroxyle (OH-) détermine base solution

si augmentation OH- = baisse H+ et donc augmentation alcalinisation

Principales bases : HYDROXYDES (se dissociant dans l’eau et libérant ions hydroxyle (OH-) et de
cations (sodium par ex)

hydroxyde de magnésium

hydroxyde de sodium

Dans l’organisme :

ion bicarbonate (HCO3-)

HCO3- + H+ H2CO3

ammoniac (NH3)

NH3 + H+ NH4+ (ions ammonium : urine)

 1. 3. 3. pH : concentration acide-base (H+)

pH : mesure de concentration d’ions hydrogène dans une solution (en mol par litre).

pH = 7 neutre (ni acide, ni basique) : H+ =10-7

pH < 7 acides : H+ > OH-

pH > 7 alcalines : H+ < OH-

pH normal du sang = 7,35-7,45

Quand augmentation OH- = baisse H+

Quand baisse OH- = augmentation H+

1. 3. 4. Tampons : s’oppose aux variations de pH par libération ou capture H+

Homéostasie acido-basique réglée par :

- reins

- Poumons

- Systèmes tampons

Acide-base forts : se dissocient complètement dans l’eau

Acide-base faibles : ne se dissocient pas complètement dans l’eau et adapte leur comportement
en fonction des acides/bases forts en déplaçant la réaction (ajout/retrait H+)

1) Eau représente 60-80 % de la matière vivante. Quelle propriété en fait un bon solvant ?
Sa polarité

2) Signification : « sels = électrolytes » ? Il conduisent l’électricité (ions dissout dans l’eau)

3) Ion responsable de l’augmentation de l’acidité ? Protons H+
4) Pour réduction max variation pH se produisant lors d’ajout d’un acide fort dans une
solution, est-il préférable d’ajouter une base faible ou forte ? Pourquoi ? La base faible
car elle adapte son comportement en fonction de la quantité d’acide fort.

2. Composé organiques
- Contiennent du carbone (tétravalent : 4 liaisons)

- Glucides, lipides, prot, acides nucléiques : tous Y par synthèse et dégradés par hydrolyse

- Contiennent toutes C,H et O

- Prot et acides nucléiques contiennent N

- Acides nucléiques contiennent en outre P

Molécules biologiques sont pour la plupart des polymères : glucides/prot

Polymères : mol formées d’unité : les monomères réunis via synthèse par déshydratation : perte
H2O

L’élongation de la chaîne par ajout de nouveaux monomères libère à chaque fois de l’eau :
 2. 1. Glucides : Sucre et amidon (C,H,O), hydrate de carbone

Classement par taille et solubilité :

- Monosaccharides (1 monomères, soluble),

- Disaccharides (2 monomères, soluble),

- Polysaccharides (nombreux monomères, peu voire pas soluble suivant la taille)

Unités de base : MONOSACCHARIDES

2. 1. 1. Monosaccharides (monomère simple) : structure cyclique 3 à 7 C

FORMULE GÉNÉRALE : (CH2O)n (n= nombre de C) :

Formule glucose : C6H12O6

Formule ribose : C5H10O5

Hexoses (6C) : glucose (sucre du sang), fructose, galactose

Pentoses (5C) : désoxyribose (ADN), ribose (ARN)

Isomère : Fructose et galactose (isomère du glucose)

même formule brute (C6H12O6)

disposition des atomes différente

2. 1. 2. Disaccharides (mono double) : réaction synthèse de 2 monomères

- Synthèse par déshydratation

Saccharose : glucose + fructose (sucre betterave ou canne)

Lactose : galactose + glucose (sucre lait)

Maltose : glucose + glucose (sucre malte)

- Saccharase, lactase, maltase : enzymes digestive responsable de la dégradation par hydrolyse

des disaccharides

 2. 1. 3. Polysaccharides : polymères et mode de stockage cellulaire :

Polysaccharides : longues chaînes de monomères réunis par réaction de synthèse : amidon/

glycogène

Amidon :

- Glucide de réserve énergétique végétale

- Extrêmement volumineuse : simplification pour sang

Cellulose :

- Polysaccharide végétal

- Pas digestible par les enzymes donc transformé en fibres

Glycogène :

- Glucide de réserve énergétique animal

- Stocké dans muscles (énergie) et foie (glycémie)

- Utilisé par cellules glucodépendantes (GR, neurones)

Foie : créer glucose quand il est à 0 ou le distribue aux cellules glucodépendantes

2. 1. 4. Fonctions des glucides

- Permet par oxydation Y° ATP

Si réserves ATP pleines, glucides en surplus :

- En glycogène

- ou graisses (TG)

- Ou participe à structure ADN ou de la surface des cellules

- Rôle de structure : ADN (glycoprotéines) / ARN (glycolipides) = GLYCOCALYX

2. 1. Lipides : insolubles (eau), solubles (lipides) : C, H, O + P (lipides

complexes)

Unités de base : AG

Lipides solubles dans MG + solvants organiques

Lipides insolubles dans eau

- TG

- Phospholipides

- Stéroïdes

- Substances lipoïdes

 Type de Lipides Emplacement et Fonctions

Graisses neutres (TG) - Dans le T.A

- Protection et isolation organes

- Forme de réserve énergétique

Phospholipides - Constituant membranes cellulaires

- Peuvent participer au transport des lipides dans le plasma

(phosphatidylcoline, céphaline,…)
- Abondants dans le tissu nerveux

- Présents au niveau du tissu cérébral

Stéroïdes
Cholestérol - Constituant de base pour la formation de tous les stéroïdes `

- Présent dans les membranes cellulaires

- Présent au niveau des MP

Sels biliaires - Produits de la dégradation du cholestérol

- Sécrétés par foie et libérés dans tube digestif où il contribuent

à la digestion et absorption des graisses

Vitamine D - Vit liposoluble Y ds peau sous effet exposition UV

- Croissance et fonctionnement normal des os

- Oestrogènes et progestérone (femme) / Testostérone (homme)

Hormones sexuelles - Sécrétées par les gonades

- Fonction de reproduction
- Cortisol : hormone du métabolisme : maintien taux normal
Hormones corticosurrénales glucose sanguin

- Aldostérone : par son action sur reins, régule équilibre sels et

eau.

Autres substances lipoïdes

Vitamines liposolubles
A - Dans Fruits/Légumes à pigment orange

- Transformée en rétinal (ds rétine) : Vision

E - Dans végétaux (germes de blé, légumes verts à feuilles

- Régénération tissulaire et cicatrisation des plaies + fertilité

- Neutralisation R.L (interviennent dans déclenchement

cancers)

K - Y par action de bactérie intestinales

- Dans un grand nombre d’aliments

- Coagulation sanguine
- Groupe de mol dérivées de AGPI

- Présente dans toutes les membranes cellulaires

Eicosanoïdes - Prostaglandines : stimulation contraction utérines, régulation

(prostaglandines, leucotriènes, pression artérielle, régulation action mécanique, sécrétrice du
thromboxanes) tube digestif

- Prostaglandines et leucotriènes : rôle dans réaction

inflammatoire

- Thromboxanes : vasoconstricteurs puissants

- Substances formées de lipides et prot

Lipoprotéines - Transport AG et cholestérol dans sang

- Principaux types : lipoprotéines de haute densité (HDL)

lipoprotéines de basse densité (LDL)

 2. 2. 1. TG (graisses neutres) : graisse (solide) et huile (liquide)

TG = Glycérol (trialcool : 3x -OH) + 3 AG (par oxydation : libération ATP +++)

Liaison Ester : réunion fonction hydroxyle (-OH) + fonction carboxylique (-COOH) : formée par
élimination d’une molécule d’eau (H2O)

Structure :

- Chaînes linéaires (C + H, chaînes hydrocarbonées, aliphatique) : hydrophobes

- Extrémité acide avec fonction carboxylique (-COOH) : hydrophiles

Localisation et fonctions :

- Hypoderme (sous la peau) : protection mécanique

- Graisse viscérale : isolation des tissus et organes profonds

- Tissus adipeux (TA) : isolant + réserve d’énergie

Pts communs AG : Fonction carboxylique (hydrophile) : -COOH

Différences AG :

- Nombre d’insaturations : 0 - nbr I - 6

0 insaturation = AGS : sans double liaison ; et solide (graisses animales)

1 insaturation = AGMI : 1 double liaison ; huile (acide palmitoléique) (graisses végétales)

+ de 1 insaturation = AGPI : plusieurs doubles liaisons ; huile (acide linoléique) (végétales)

- longueur chaîne carboné : 2 - C - 22

courte : huile

longue : solide

AGI : tous double liaison

AGcis : les H sont du même côté de la double liaison

AGtrans : les H sont à l’opposé l’un de l’autre

2. 2. 2. Phospholipides ou phosphoglycérolipides

Phospholipides = TG modifiés : diglycérides (DG) = phosphate + 2 AG

Phosphate : confère aux phospholipides leurs propriétés chimiques caractéristiques

Partie hydrocarbonée : hydrophobe

Extrémité avec phosphate : hydrophile

= mol amphiphile

 2. 2. 3. Stéroïdes : le plus important : cholestérol (oeuf, viande, fromage, foie)

Cholestérol :

- Mol amphiphile

- Présent dans membrane cellulaires (MC ) : fluidité mbrn et MP

- Matériaux à partir duquel est Y : vit D, HS sexuelles et corticostéroïdes), sels biliaires.

2. 2. 4. Eicosanoïdes : lipides dérivés de l’acide arachidonique (C20) des MC

Prostaglandines, prostacyclines, leucotriènes, thromboxanes

Participent :

- Coagulation sanguine

- Réactions inflammatoires

- Contractions digestives et utérines

AINS : anti-inflammatoire non stéroïdiens : évites Y° prostaglandines, prostacyclines,

thromboxanes

Arrêtent :

- Contraction muscles lisses

- Augmentation sécrétion HS

- Agrégation thrombocytes

- Stimulation sécrétion acide gastrique

- Irritation des terminaisons nerveuses libres-douleurs

5) Comment appelle-t-on les monomères qui composent les glucides ? Quel monomère
constitue le sucre présent dans le sang ? Monosaccharides ; glucose
6) Quel glucide est mis e réserve dans les tissus animaux ? Glycogène (composé du glucose)
7) Différence TG/phospholipides dans leur localisation et leur fonction ? TG : tissus adipeux,
protection, 3 AG sur glycérol : fonction énergétique. Phospholipides : membrane cellulaire,
transport, 2 AG + 1 groupement phosphate : fonction de structure membranaire (barrière)
8) Résultat d’une réaction d’hydrolyse ? Avec quelle substance réaction hydrolyse de Y et
quelle rôle joue-t-elle dans cette réaction ? Elle rompt les liaisons covalentes. Avec l’eau
(H2O) : elle s’incorpore dans la liaison et se casse.

3. Protéines

Unités de base : AA

- trames des tissus

- Enzymes (catalyseurs biologiques, Hb et protéines musculaires

3. 1. AA et liaisons peptidiques

AA :

20 AA standard ou prétéinogènes

Dotés de 3 groupements dont 2 fonctionnels :

- 1 groupement basique : groupement amine (-NH2)

- 1 groupement acide : groupement carboxylique (-COOH)

- 1 groupement R ou radical (différent selon AA)

Ont un C chiral (4 groupements différents liés au C) sauf la glycine qui a 2 H

Agit différemment selon pH :

- Comme une base (accepteur de protons)

- Comme un acide (donneur de protons)

LIAISONS PEPTIDIQUES :

Protéines = enchaînement d’AA lié par liaison peptidique (liaison amides) entre -COOH et -NH2

Dipeptique = 2 AA liés,

Tripeptide = 3 AA

Oligopeptide = 10 AA

Polypeptide > 10 AA

Structure et fonction dépendent :

ordre AA assemblé

manière de se lier à distance dans le peptide ou la prot.

Toute protéine (un ou plusieurs polypeptidiques) se caractérise par :

- le nombre d’AA lié de sa de ses chaînes

- Séquence d’AA

- Complexité structure tridimensionnelle

 3. 2. Niveaux d’organisation structurale des protéines (4)

3. 3. Protéines fibreuses et protéines globulaires

Prot fibreuses (kératine et collagène) :

structure secondaire et parfois tertiaire et quaternaire

matériaux de structure

Prot globulaires (enzymes, hormones, anticorps, hémoglobine, …) :

structure tertiaire et quaternaire

assurent fonctions précises dans la cellule et dans l’organisme (catalyse, transport

moléculaire par exemple)

Structure générale Fonction Générale Exemple dans l’organisme

Fibreuses
Protéines
structurales
Collagène :

- Présent dans tous les tissus

conjonctifs

- Protéine la plus abondante

- Confère aux os, tendons et

ligaments résistance à l’étirement

Kératine :

- Prot structurale des poils, cheveux,

ongles.

- Imperméabilise la peau

Élastine :
- Tissus où il faut résistance et
- Matériau de construction, flexibilité, comme dans ligaments
support mécanique qui joignent ensemble les os

Spectrine :

- stabilise et renforce par l’intérieur

MP de certaines cellules notamment
GR.

Dystrophine :

- renforce et stabilise la face interne

de la mbrn des cell musculaires.

Titine :
- Intervient ds organisation structure
interne des cell musculaires

- Donne élasticité aux muscles

squelettiques

Actine et myosine :
- Protéines contractiles présentes en
grande quantité dans les cellules
musculaires, dont elles permettent la
- Mouvement contraction

- Division de tous les types de cellules

Actine :

- Rôle important ds transport intracell,

particulièrement ds cell nerveuses.
Structure générale Fonction Générale Exemple dans l’organisme

Globulaires
Protéines
fonctionnelles
Enzymes :
- Essentielles à presque que toutes le
réactions biochimiques

- Catalyse - Multiplient par au moins un million

vitesse de R.C

Amylase salivaire : dégradation

amidon

Oxydases : oxydation sources

énergie présentes dans les aliments.
Hémoglobine :
- Présente dans le sang

- Transporte oxygène

Lipoprotéines :
- Transport - Transportent lipides et cholestérol

Autres prot ds sang :

- transport fer, hormones et autres

substances

Prot ds MP :

- rôle de transport (canaux,

transporteurs)

Prot dans le plasma :

Comme albumine (rpz 60% sang,

marqueur de la dénutrition)

- Régulation pH - Agissent de façon réversible comme

des acides et bases

- Rôle de tampon et empêchent

variations excessives du pH
sanguins

Hormones peptidiques et protéiques

- régulation activité métabolique,
croissance et développement.

- Régulation du métabolisme Hormones croissance :

hormone anatomique nécessaire à une
croissance optimale

Insuline + glucagon : régulation

taux de glucose sanguin
 Structure générale Fonction Générale Exemple dans l’organisme

Anticorps (immunoglobines : Y par

lymphocyte B, les GB) :

- reconnaissent et neutralisent les

substances étrangères (bactéries,
toxines, et certains virus)

- Défense de l’organisme - Y par système immunitaire

Protéines du complément (en

circulation ds le sang : Y par foie
comme la plupart des prot
plasmiques ) :

- accroissent activité du syst

immunitaire et réaction
inflammatoire

Protéines chaperons :
- permettent repliement des prot
nouvellement formées à la fois dan
les cell saines et dans les cell et
- Gestion des protéines endommagées.

- Participent passage ions métalliques

à travers la MP et à leur transport à
l’intérieur.

- Favorise dégradation prot

endommagées.

3. 4. Dénaturation des protéines :

Activité d’une protéine est fonction de sa structure tridimensionnelle, stabilisée par liaison
hydrogène et autres.

Protéines globulaire dénaturée = perte de la patrie la plus importante de la prot : le site actif
(partie de la protéine qui W)

Facteurs :

- T°

- pH

- Force ionique (concentration en sels)

Dénaturation protéine (déploiement + perte structure 3D) = protéine inactive

9) Qu’est ce que l’expression « AA » indique quant à la structure de cette mol ? AA =

fonction aminée -COOH + fonction acide -NH2
10) Description structure primaire des protéines ? Séquence d’AA formant une polypeptide
11) 2 types de structure secondaire ds protéines ? Hélices (alpha ⍺) et Feuillets bêta
 3. 5. Protéines chaperons :

Permettent aux protéines de se replier pour adopter leur structure 3D fonctionnelle

Stress ou augmentation quantité de protéines dénaturées = Cell synthétisent prot chaperons en

plus grande quantité

Protéines de choc thermique (hsp) = protection contre chaleur, stress, hypoxie limitent la
dénaturation.

3. 6. Enzymes et activités enzymatique : catalyseur biologique (« ase »)

Enzymes = Catalyseurs biologiques

Pas d’enzymes = pas R.Bioch

Catalyseur : substance qui gère et accélère la vitesse (x1M) d’une réaction biochimique, sans
être consommée ou transformée par la réaction

Caractéristiques :

Holoenzymes : protéines pures

Hétéroenzymes : protéines impures avec 2 parties :

Apoenzyme (partie protéinique) : constitué que de AA

Cofacteur (organique ou ions métallique : partir non protéique) :

cofacteurs organiques : dérivent des vit B : coenzyme NAD,FAD

cofacteurs métalliques : Cu, Fe ou Zn : anhydrase carbonique (transport CO2)

Enzyme agit sur le substrat et le transforme en Y (suffixe « ase »)

Nomination des enzymes selon type de réactions qu’elle catalyse :

- Hydrolases : ajoutent une mol d’eau pendant hydrolyse

- Oxydases : ajoutent de l’oxygène

- Déshydrogénase : enlève H+ et e-

Proenzymes : forme inactive de l’enzyme qui devient active avec une autre enzyme

Mécanisme activité enzymatique (3 étapes répété 1 million de fois par minutes) :

1 - Enzyme se lie par son site actif au substrat et forme un complexe enzyme-substrat : les
inhibiteurs d’enzymes (forte ressemblance au substrat) bloquent le site actif

2 - Le complexe enzyme-substrat subit des remaniements internes et font apparaitre le (ou les)
produits : fonction catalytique

3 - Enzyme inchangée relâche le ou les produits de la réaction

12) Quel évènement important les protéines chaperons empêchent-elles de se produire ? La

dénaturation des protéines en empêchant la déformation de leur structure 3D
13) Comment enzymes réduisent quantité d’énergie d’activation nécessaire au déroulement
d’une R.C ? En fixant le substrat
4. Acides nucléiques (ADN et ARN) : molécules nucléaires (C, O,
H, N, P)

2 grandes catégories de molécules :

- Acide désoxyribonucléique (ADN)
- Acide ribonucléique (ARN)

Unités de bases : NUCLÉOTIDES

Constitués :

- D’une base azotée (A, T, C, G, U)

- D’une molécule de pentose (sucre)

- Un groupement phosphate

Types de bases azotée :

- Adénine

- Thymine

- Guanine

- Cytosine

- Uracile

Caractéristiques ADN ARN

Localisation Noyau Cytoplasme

Fonctions - Matériel génétique

- Synthèse des protéines en
- Régit synthèse des protéines ;
suivant les instructions
- Se réplique avant la divin génétiques
cellulaire

Sucre Désoxyribose Ribose

Bases azotées A, C, G, T A, C, G, U

Structure Double chaîne enroulée en boucle Chaîne simple droite ou repliée :

hélice :

Bicaténaire Monocaténaire

ADN :

- Molécule à deux brins (ressemble à une hélice double)

- Détermine la structure des protéines et produit une copie identique à lui même avant chaque
mitose

- Centre de régulation

- Constitue les gènes (c-à-d le matériel génétique)

Génome : ensemble de gènes d’une espèce

2 fonctions principales :

- Réplication avant division cellulaire (mitose)

- Transmission des instructions pour la Y de toutes les protéines de l’organisme (transcription et

traduction)

ARN :

- Molécule à 1 seul brin

- Les différents types assurent synthèses des protéines en suivant instructions ADN

3 types d'ARN :

- ARNm : transport de l’information génétique du noyau au cytoplasme

- ARNr : constituant des ribosomes

- ARNt : transport AA vers lieu de synthèse dans les ribosomes

14) Différences des bases azotées et sucres dans ADN/ARN ? ADN : Désoxyribose + base
azotées A, C, G, T. ARN : Ribose + Base azotées A, C, G, U
15) 2 rôles importants de l’ADN ? Division cellulaire ; transcription/traduction

5. Adénosine Triphosphate (ATP)

- Source d’énergie universelle des cellules de l’organisme

- Forme de stockage (chimique)

- Transport membranaire

- Travail mécanique

- Travail chimique

- Continuellement oxydée par

ATP = Adénine + Ribose + 3 groupements phosphate liés

Besoin ATP : (liaison covalente entre gamma et bêta)

Casse liaison gamma qui devient ADP + Pi

On peut aussi casser les deux liaisons gamme + bêta = AMP + PPi

Mol Phosphorylée : Mol qui reçoit phosphate

Une partie de l’énergie est Y par dégradation glucose et autres substrats,

emmagasinée dans les liaisons des molécules d’ATP, puis elle alimente réactions
endothermiques par intermédiaire de réactions couplées (voir schéma fin cours)

16) Bien que le glucose soit une molécule riche en énergie, comment se fait-il que les
cellules de l’organisme aient besoin d’ATP? Le glucose est une forme d’énergie potentielle
(stockée) qui permet de générer de l’ATP (énergie chimique), qui elle, est utilisable par la
cellule.
17) Quel changement se Y dans une mol d’ATP quand elle libère de l’énergie ? Perte de un
voire plusieurs groupement phosphate permettant une libération d’énergie