EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE SVT/PC BIOF

Exo 5 : SVT session rattrapage 2010 Relation entre la quantité d'ADN est l'aspect des chromosomes :

1. Chez les individus normaux : Présence d'un grand nombre de récepteurs LDL normaux L'état filamenteux de la chromatine, pendant l'interphase indique que le chromosome
Entré d'une grande quantité de LDL du sang vers les cellules diminution de la interphasique est formé de nucléofilaments constitués d'une molécule d'ADN associée à des
concentration du cholestérol dans le sang. protéines .

Chez les individus moyennement atteints: Présence d'un nombre moyen de récepteurs LDL L'apparition des yeux de réplication pendant la phase S indique que les nucléofilaments ont
normaux Entré d'une quantité moyenne de LDL du sang vers les cellules  la concentration entamé leur dédoublement grâce au la réplication de l'ADN. En phase G2 chaque chromosome
du cholestérol dans le sang est moyenne. sera constitué de deux chromatines chacune d'elle renferme un brin d'ADN identique. Pendant
la mitose et à la métaphase, les nucléofilaments atteignent leur condensation maximale, ce qui
Chez les individus gravement atteints : Absence de récepteurs LDL normaux  Pas d'entrée
rend les chromosomes a deux chromatides (les chromosomes métaphasiques).
de LDL du sang vers les cellules  Augmentation importante la concentration du cholestérol.
2. Schéma d'une cellule à l'anaphase (2n = 6) :
2. L'allèle normal : ARNm :AAA-AAC-UGG-CGC-CUU
Séquence des acides aminés : Lys-Asp-Try-Arg-Leu
L'allèle muté : ARNm : AAA-AAC-UAG-CGC-CUU
Séquence des acides aminés : Lys-Asp
3. Chez les deux l'individus sain et atteint, on a une ressemblance au niveau de la partie du
récepteur qui reconnaît les molécules LDL, et une différent dans la fraction cytoplasmique.
Chez l'individu atteint on a moins d'acide aminé .

Explication de la différence constatée : La mutation ponctuelle (substitution de C par T)

chez l'individu atteint, a entraîné l'apparition d'un codon stop UGA au niveau d'ARNm. La
synthèse de la séquence des acides aminés s'est arrêtée au niveau de ce codon, ce qui a donné
3. L'ARNm transcrit à partir de l'allèle normal (individu normal) :
une protéine courte et un récepteur non fonctionnel.
UGU-ACG-CAA-UGU-CGA-UCG
4. Chez l'individu sain les récepteurs sont normaux, ils assurent l'entrée des molécules LDL
La chaîne peptidique : Cys-Thr-Gln-Cys-Arg-Ser
dans les cellules. Ce qui maintient une concentration normale du cholestérol dans le sang.
Chez l'individu atteint les récepteurs sont anormaux, ils ne facilitent plus l'entrée des molécules - L'ARNm transcrit à partir de l'allèle muté (individu malade) :
LDL dans les cellules. Ce qui entraîne l'augmentation de la concentration du cholestérol dans
le sang. UGU-ACG-CAA-UAU-CGA-UCG
Exo 6 : SVT session rattrapage 2011 La chaîne peptidique : Cys-Thr-Gln-Tyr-Arg-Ser
1. L'interphase permet le dédoublement de la quantité d'ADN. Elle contenant trois phases: -
La différence observée est due au remplacement de l'acide aminé Ser par l'acide aminé Tyr
la phase Gl, la plus longue, est la phase de croissance initiale dont la quantité d'ADN est
suite à une mutation par substitution (substitution du nucléotide T à C).
restée constante dans la valeur Q;
- la phase S (= synthèse) pendant laquelle, on a un dédoublement progressif de la quantité 4. La relation gène-protéine et la relation protéine-caractère est illustrée par la succession
d'ADN dans la cellule. A la fin de cette phase, la quantité d'ADN atteint 2Q. suivante : Mutation au niveau du gène de l'enzyme ERCC3  Anomalie dans la synthèse
- la phase G2, phase assez courte. Pendant cette phase, la quantité d'ADN est restée constante de cette enzyme  l'enzyme devient incapable de corriger les mutations qui affectent le
dans la valeur 2Q. gène P53  Production de protéine P53 incapable d'arrêter les divisions des cellules
La mitose assure la réduction de la quantité d'ADN à moitié : la quantité d'ADN passe de 2Q à cutanées  Multiplication anarchique et apparition du cancer de la peau.
Q.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 2 2022/2021