EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE SVT/PC BIOF

Exo 1 : PC session normale 2009 Exo 3 : PC session normale 2010

1. La plante de petit pois à tige longue referme quatre types d'hormones de gibbérellines 1. Séquence d'acides aminés chez l'individu A :
(GA8, et GA1, GA20 et GA29). La plante de petit pois à tige courtes referme uniquement deux ADN : CCA AAC TAA ACC TTA TAT
types d'hormones de gibbérellines (GA20 et GA29). ARNm : GGU UUG AUU UGG AAU AUA
La séquence des acides aminés : Gly-Leu-Ile-Trp-Asn-lle
On déduit que la cause de la différence de la longueur des tiges des plantes de petit pois est en Séquence des acides aminés chez l'individu B :
rapport avec Les gibbérellines : la tige courte est due à l'absence de GA, et de GA8. ADN: CCA AAC TAA ACT TTA TAT
2. Exploitation des données des documents 1, 2 et 3 : ARNm: GGU UUG AUU UGA AAU AUA
₋ Document 1 : La plante de petit pois ne possède pas de GA8 et de GA1, qui interviennent La séquence des acides aminés: Gly-Leu-Ile
dans la croissance normale de la longueur de la tige. Les cellules de l'individu A synthétisent une protéine complète de dystrophine, alors que les
₋ Document 2 : La production de l'hormone GA8 nécessite l'intervention de l'enzyme 3β- cellules de l'individu B synthétisent une protéine incomplète.
hydroxylase qui catalyse la transformation de GA20 en GA1, qui, à son tour, se transforme 2. La cause de l'apparition de la myopathie chez l'individu B :
en GA8. Suite à une mutation par substitution de la cytosine (C) par la thymine (T), au niveau du gène
₋ Document 3 : Il y a une différence dans la séquence des nucléotides entre les deux allèles responsable de la synthèse de la dystrophine, on a l'apparition du codon stop UGA d'où l'arrêt
(Le) et (led) du gène qui contrôle La synthèse de l'enzyme 3β-hydroxylase. Cette de la synthèse de cette protéine et l'apparition de la myopathie.
différence est due à la perte du nucléotide C du triplet 126 du gène (le).
Exo 4 : PC session normale 2011
Explication de la différence de la longueur des tiges entre les petits pois : La Substitution du nucléotide A par le nucléotide G au niveau du codon 82 du brin d'ADN a
La différence de la longueur des tiges est due à l'absence de synthèse de l'hormone GA8 par la donné, au niveau du gène muté, le triplet CAA au lieu du triplet GGA. Cette mutation a conduit
plante de petit pois à tiges courtes. Ceci est dû à une mutation liée à la perte du nucléotide C. à une variation au niveau de la protéine synthétisée :
Cette mutation provoque l'arrêt de synthèse de l'enzyme 3β-hydroxylase qui catalyse la Pour le fragment du gène normal, on a un fragment de l'enzyme tyrosinase normal:
fabrication de l'hormone GA1. L'absence de GA, induit l'absence de GA8 qui est une hormone 80 81 82 83 84 85
nécessaire au développement de la tige. TGC-CAA-CGA-TCC-TAT-CTT
Thr — Val — Ala — Arg — ile — ac.Glu
Exo 2 : SVT session normale 2010 Pour le fragment du gène muté, on a un fragment de l'enzyme tyrosinase anormal avec Val à
la place de Ala en position 82:
1. L'anomalie est due à l'absence de la chaîne peptidique 1 au niveau du récepteur
80 81 82 83 84 85
d'interleukine des lymphocytes T.
TGC-CAA- CAA -TCC-TAT-CTT
2. L’ARNm et la chaîne peptidique: Thr — Val — Val — Arg — ile — ac.Glu
Dans le cas de normal : …CCC CGA AUU… C'est le niveau moléculaire du phénotype.
…Pro — Arg — Ile… L'absence de la tyrosinase fonctionnelle a donné des mélanocytes incapables de synthétiser de
Dans le cas de la maladie : …CCC UGA AUU … la mélanine. C'est le niveau cellulaire du phénotype. L'absence de la mélanine a conduit à des
…Pro poils sans couleur. C'est le phénotype à l'échelle de l'organisme.
- Explication : La mutation par substitution de G par A au niveau du nucléotide 865 dans le
brin d'ADN transcrit a conduit à l'apparition d'un codon stop au niveau d'ARNm. Par
conséquent la traduction a donné une chaîne peptidique courte qui représente un récepteur
membranaire non fonctionnel (ne reçoit pas l'interleukine). Donc le nouveau-né sera atteint par
la maladie DICS-X.

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 1 2022/2021

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Exo 5 : SVT session rattrapage 2010 Relation entre la quantité d'ADN est l'aspect des chromosomes :

1. Chez les individus normaux : Présence d'un grand nombre de récepteurs LDL normaux L'état filamenteux de la chromatine, pendant l'interphase indique que le chromosome
Entré d'une grande quantité de LDL du sang vers les cellules diminution de la interphasique est formé de nucléofilaments constitués d'une molécule d'ADN associée à des
concentration du cholestérol dans le sang. protéines .

Chez les individus moyennement atteints: Présence d'un nombre moyen de récepteurs LDL L'apparition des yeux de réplication pendant la phase S indique que les nucléofilaments ont
normaux Entré d'une quantité moyenne de LDL du sang vers les cellules  la concentration entamé leur dédoublement grâce au la réplication de l'ADN. En phase G2 chaque chromosome
du cholestérol dans le sang est moyenne. sera constitué de deux chromatines chacune d'elle renferme un brin d'ADN identique. Pendant
la mitose et à la métaphase, les nucléofilaments atteignent leur condensation maximale, ce qui
Chez les individus gravement atteints : Absence de récepteurs LDL normaux  Pas d'entrée
rend les chromosomes a deux chromatides (les chromosomes métaphasiques).
de LDL du sang vers les cellules  Augmentation importante la concentration du cholestérol.
2. Schéma d'une cellule à l'anaphase (2n = 6) :
2. L'allèle normal : ARNm :AAA-AAC-UGG-CGC-CUU
Séquence des acides aminés : Lys-Asp-Try-Arg-Leu
L'allèle muté : ARNm : AAA-AAC-UAG-CGC-CUU
Séquence des acides aminés : Lys-Asp
3. Chez les deux l'individus sain et atteint, on a une ressemblance au niveau de la partie du
récepteur qui reconnaît les molécules LDL, et une différent dans la fraction cytoplasmique.
Chez l'individu atteint on a moins d'acide aminé .

Explication de la différence constatée : La mutation ponctuelle (substitution de C par T)

chez l'individu atteint, a entraîné l'apparition d'un codon stop UGA au niveau d'ARNm. La
synthèse de la séquence des acides aminés s'est arrêtée au niveau de ce codon, ce qui a donné
3. L'ARNm transcrit à partir de l'allèle normal (individu normal) :
une protéine courte et un récepteur non fonctionnel.
UGU-ACG-CAA-UGU-CGA-UCG
4. Chez l'individu sain les récepteurs sont normaux, ils assurent l'entrée des molécules LDL
La chaîne peptidique : Cys-Thr-Gln-Cys-Arg-Ser
dans les cellules. Ce qui maintient une concentration normale du cholestérol dans le sang.
Chez l'individu atteint les récepteurs sont anormaux, ils ne facilitent plus l'entrée des molécules - L'ARNm transcrit à partir de l'allèle muté (individu malade) :
LDL dans les cellules. Ce qui entraîne l'augmentation de la concentration du cholestérol dans
le sang. UGU-ACG-CAA-UAU-CGA-UCG
Exo 6 : SVT session rattrapage 2011 La chaîne peptidique : Cys-Thr-Gln-Tyr-Arg-Ser
1. L'interphase permet le dédoublement de la quantité d'ADN. Elle contenant trois phases: -
La différence observée est due au remplacement de l'acide aminé Ser par l'acide aminé Tyr
la phase Gl, la plus longue, est la phase de croissance initiale dont la quantité d'ADN est
suite à une mutation par substitution (substitution du nucléotide T à C).
restée constante dans la valeur Q;
- la phase S (= synthèse) pendant laquelle, on a un dédoublement progressif de la quantité 4. La relation gène-protéine et la relation protéine-caractère est illustrée par la succession
d'ADN dans la cellule. A la fin de cette phase, la quantité d'ADN atteint 2Q. suivante : Mutation au niveau du gène de l'enzyme ERCC3  Anomalie dans la synthèse
- la phase G2, phase assez courte. Pendant cette phase, la quantité d'ADN est restée constante de cette enzyme  l'enzyme devient incapable de corriger les mutations qui affectent le
dans la valeur 2Q. gène P53  Production de protéine P53 incapable d'arrêter les divisions des cellules
La mitose assure la réduction de la quantité d'ADN à moitié : la quantité d'ADN passe de 2Q à cutanées  Multiplication anarchique et apparition du cancer de la peau.
Q.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 2 2022/2021
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Exo 7 : SVT session rattrapage 2012 Exo 9 : S.Agr session normale 2011
1. Le clonage de Dolly a mobilisé trois brebis : La brebis donneuse de cellules de glande
1. La phase de la figure a: la métaphase.
mammaire. Ces cellules ont été mises en culture. La brebis fournisseuse de l'ovule. Une
Justification : Chromosomes dupliqués et disposés au niveau de l'équateur de la cellule. fois prélevé, cet ovule fut énucléé, puis équipé d'un noyau prélevé sur l'une des cellules de
culture. La brebis porteuse où l'on a implanté l'œuf «renoyauté» à partir duquel Dolly s'est
La phase de la figure b : l'anaphase
développée.
Justification : l'ascension polaire des chromosomes fils.
Le rôle du noyau : Cette expérience montre que c'est le noyau qui porte l'information génétique,
2. Schéma de l'anaphase dans une cellule animale avec car la brebis porteuse a donné une brebis qui possède les mêmes caractères génétiques que la
2n = 4. brebis donneuse du noyau.
2. On peut relier l'évolution de la quantité d'ADN à l'évolution de l'aspect des chromosomes.
3. Pour P53 normale :
- Au cours de la phase G1, la quantité d'ADN dans la cellule est constante.
• Le segment d'ARNm: AGU - GAU - AGG - CUA
Pendant cette phase le chromosome est constitué d'une ADN linéaire à laquelle sont associées
• La chaîne peptidique : Ser - ac.Asp- Arg - leu
des protéines = un nucléofilament;
Pour P53 anormale :
- En phase S, le passage de Q à 2Q est dû à la duplication de l'ADN ce qui conduit à la formation
• Le segment d'ARNm : AGU - GAA - GGC - UA de deux nucléofilaments.
• La chaîne peptidique: Ser - Glu- Gly - En phase G2, chaque chromosome est formé de deux nucléofilaments (chromosome à deux
chromatides).
La succession des phénomènes conduisant à l'apparition des cellules cancéreuses : La mutation
par délétion du nucléotide A numéro 6  variation de l'ordre des nucléotides  variation de la - Lors de la mitose (à l'anaphase), les deux nucléofilaments se séparent et chaque
séquence des acides aminés  P53 inefficace  pas d'inhibition de RAS  division anarchique nucléofilament, formé par une molécule d'ADN, migre vers un pôle de la cellule. Ceci réduit
des cellules -> Cellules cancéreuses. la quantité d'ADN de 2Q à Q.
Exo 8 : S.Agr session normale 2010 - L'intérêt génétique de la variation de la quantité d'ADN pendant le cycle cellulaire: Cette
1. Séquence d'acides aminés du fragment de l'enzyme normale : Phe - Ser - His - Ser — Lys variation permet la transmission conforme de l'information génétique. Après la duplication de
- Fragment du brin transcrit de l'ADN de l'allèle normal : AAA AGT GTG AGA TTT l'ADN, pendant l'interphase, les deux filaments identiques génétiquement sont répartis, grâce
2. Une des 4 mutations suivantes est acceptée : à la mitose, entre les deux cellules fille, chacune reçoit le même filament et donc la même
- délétion de GT du triplet 242 ; information génétique.
- délétion de GT du triplet 243 ; 3. Interprétation des résultats des expériences 3 et 4 : Les nouvelles molécules d'ADN
- délétion de T du triplet 242 et de G du triplet 263 ; formées sont hybrides (expérience 3) : constituées d'un brin lourd (d = 1.80) parental et
- délétion de TG du triplet 243. d'un brin léger (d = 1,68) nouvellement formé, donc de densité intermédiaire (d=1.72).
Explication : - La substitution de l'histidine par la leucine en position 243 . Cette expérience montre que la duplication d'ADN se fait selon le modèle semi-
- L'apparition d'un codon stop UAA en position 244 a entraîné l'arrêt de la traduction . conservatif.
- La Synthèse incomplète de l'enzyme tyrosinase (anormale) a entraîné l'arrêt de la production
4. De la même manière, selon ce modèle, deux générations après avoir été cultivées sur de
de la mélanine et l'atteinte d'albinisme.
l'azote léger (expérience 4), ces bactéries auront répliqué deux fois leur ADN, donc
n'auront plus qu'un quart de leurs nucléotides d'origine : cette deuxième génération est
constituée de bactéries ne contenant que de l'ADN léger formé par réplication à partir des
brins légers des molécules d'ADN mères, donc de densité 1,65 et de bactéries contenant
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 3 2022/2021
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de l'ADN hybride de densité intermédiaire formé à partir des brins lourds des molécules - L'enzyme A catalyse la transformation du complexe H en marqueur A qui détermine le groupe
d'ADN mères. A.
- L'enzyme B catalyse la transformation du complexe H en marqueur B qui détermine le groupe
Résultat de la duplication de ce fragment d'ADN :
B.
4. La partie protéinique :
Groupe A:
Séquence d'ARNm qui correspond au fragment de l'allèle A :
UAC UAC CUG GGG GGG UUC
Fragment de l'enzyme A : Tyr-Tyr-Leu-Gly-Gly-Phe
Groupe B :
Séquence d'ARNm qui correspond au fragment de l'allèle B :
UAC UAC AUG GGG GCG UUC
Fragment de l'enzyme B : Tyr -Tyr-Met-Gly-Ala-Phe
Explication : Il s'est produit deux mutations par substitution au niveau de l'ADN :
- Substitution de G par T au niveau des triplets numéro 3 : le triplet GAC , dans l'allèle A, a été
remplacé par le triplet TAC dans l'allèle B .
- Substitution de C par G au niveau des triplets numéro 5 : le triplet CCC dans l'allèle A, a été
Exo 10 : S.Agr session normale 2012 remplacé par le triplet CGC dans l'allèle B.
1. Les transformations subies par la cellule souche : Ces deux mutations ont entraînées des modifications dans la séquence des acides aminés de
La figure a : l'enzyme B : Par comparaison à l'enzyme A, il renferme, respectivement aux niveaux 3 et 5,
- Dans la moelle osseuse la cellule souche à gros noyau se transforme en une cellule l'acide aminé Met au lieu de l'acide aminé Leu et l'acide aminé Ala au lieu de l'acide aminé
intermédiaire à noyau relativement plus petit. Gly.
- La cellule intermédiaire perd son noyau et se transforme en globule rouge, avec un cytoplasme Exo 11 : S.Agr session rattrapage 2013
riche en hémoglobine, qui entre dans la circulation sanguine. 1. a. Exploitation des documents 1 et 2 :
La figure b :
- La cellule souche subit trois mitoses . Document 1 : On remarque quelle que soit l'espèce considérée, le pourcentage A est toujours
- La cellule intermédiaire arrête de se multiplier et la quantité d'ADN, à l'intérieur de cette égal à T et le pourcentage de G est toujours égal à C : Les rapports A/T et C/G sont cependant
cellule, reste constante au niveau d'une valeur Q. toujours égaux à 1.
2. La cellule intermédiaire perd son noyau (et son ADN) et se transforme en globule rouge Cependant le pourcentage de C et G est différent du pourcentage de A et T.
Q Explication de l'activité normale des globules rouges :
- Dans les cellules souches, il y a synthèse de L'ARN, de façon très élevée, à partir de la Document 2 : Figure a : l'ADN a une structure en hélice .
transcription de l'ADN ; Figure b : Les bases azotées sont complémentaires dans la molécule d'ADN : A avec T et C
- Dans les cellules intermédiaires la traduction de cette ARN donne des quantités importantes avec G.
de protéine d'hémoglobine.
Déduction : La molécule d'ADN a la forme d'un double hélice. Chacune des chaînes de l'hélice
- Les globules rouges perdent leurs noyaux au cours de leur différenciation et deviennent
est consti-tuée d'une succession d'unités répétées de bases azotées. Il existe quatre bases azotées
énucléés mais ils sont qualifiés au transport de l'oxygène grâce à l'hémoglobine produite
: l'adénine, la thymine, la guanine et la cytosine. Les bases des deux chaînes de l'hélice sont
précédemment.
reliées entre elles par des liaisons hydrogène, de façon complémentaire. Adénine et thymine se
3. La relation caractère-protéine :
font face, il en est de même pour guanine et cytosine.

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 4 2022/2021

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b. Schéma d'une portion d'ADN.
2. Correspondance entre les étapes du cycle cellulaire et les figures A, B, C et D :
- La figure A correspond à la période S de l'interphase car l'augmentation progressive de la
quantité d'ADN indique que cette molécule est en phase de duplication. Ce qui correspond aux
yeux de réplication représentés dans la figure A.
- La figure B correspond à l'anaphase de la mitose car la diminution de la quantité d'ADN de
moitié due à la séparation des chromosomes fils par ascension polaire.
- La figure C représente la période G1 de l'interphase car la quantité d'ADN est à q ce qui
correspond aux chromosomes représentés par un seul filament décondensé.
- La figure D : correspond à la prophase de la mitose car la quantité d'ADN est à 2q ce qui va
avec un chromosome à deux chromatides au début de leur condensation.
3. Le fragment de protéine lié au gène P53 :
-Pour la cellule hépatique normale :
ARNm : AAC CGG AGG CCC AUC
Partie protéinique : Asn Arg Arg Pro Ile
- Pour la cellule hépatique cancéreuse :
ARNm : AAC CGG AGG CCC AUC
Partie protéinique : Asn Arg Ser Pro Ile
Explication : Il y a une mutation par substitution. La substitution du nucléotide «C» numéro
9 par le nucléotide «A» a transformé le triplet TCC en triplet TCA, ce qui a entraîné le
remplacement de l'acide aminé Arg par l'acide aminé Ser au niveau de la séquence protéinique.
Cette modification a conduit à la synthèse d'une protéine P53 inefficace dans certaines cellules
hépatiques. En échappant au contrôle de la mitose ces cellules vont se multiplier de façon
anarchique et entraîner l'apparition de tu-meurs cancéreuses.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA
SVT/PC BIOF
Exo 12 : S.Agr session normale 2014
1. Le document 1 :
La figure a : Le noyau renferme le nucléole et la chromatine qui est constituée de filaments
d'ADN associé à des protéines (nucléofilaments). Ces nucléofilaments ne sont pas dupliqués.
La figure b : Au cours de la phase G1 de l'interphase, et après 3 heures du début de cette
période, le taux d'ARN a augmenté progressivement suivi de l'augmentation du taux des
protéines. Durant cette phase (G1) le taux d'ADN est resté constant. Il a augmenté pendant la
phase S.
La figure c : Pendant l'interphase le nucléofilament (chromatine) se réplique en différent
endroit (oeil de réplication). Cette réplication va aboutir au dédoublement du nucléofila-ment.
Les données de ces 3 figures montrent qu'au cours de l'interphase il y a synthèse d'ADN. Cette
synthèse nécessite l'intervention des protéines (ADN polymérase). La synthèse de ces protéines
nécessite, elle aussi, la transcription d'ARN à partir de l'ADN.
Les yeux de réplications constituent les lieux de synthèse d'ADN. Cette réplication va condui-
re au dédoublement de cette molécule (duplication de l'information génétique).
2. Description des phases de la mitose (document 2) :
- La prophase : Apparition et individualisation des chromosomes (4 chromosomes). Chaque
chromosome est formé par deux chromatides. - La métaphase : Les chromosomes se placent a
l'équateur de la cellule constituant la plaque équatoriale.
- l'Anaphase : Séparation des deux chromatides de chaque chromosome par la rupture du
centromère, et migration de chaque chromosome fils vers l'un des deux pôles de la cellule.
- La télophase : Formation de deux noyaux dont chacun contient le même nombre de
chromosomes de la cellule mère (4 chromosomes). La stabilité de l'information génétique au
cours du cycle cellulaire : Après la duplication de l'ADN, pendant l'interphase, les deux
filaments identiques génétiquement (qui forment les deux chromatines du chromosome) sont
répartis, grâce à la mitose, entre les deux cellules fille, chacune reçoit le même filament et donc
la même in-formation génétique.
3. Le document 3 :
• La relation gène CF-protéine CFTR
- Dans le cas normal : ARNm : GAA AAU AUC AUC UUU GGU GUU UCC UAU
Partie de la protéine CFTR normale : Glu-Asn-Ile-Ile-Phe-Gly-Val-Ser-Tyr
- Dans le cas anormal : ARNm : GAA AAU AUC AUU GGU GUU UCC UAU
Partie de la protéine CFTR anormale : Glu-Asn-Ile-Ile-Gly-Val-Ser-Tyr
La perte du triplet AAA et la substitution de G par A du triplet TAG a entrainé la perte de
l'acide aminé Phe au niveau de la protéine CFTR anormale.
La succession des phénomènes conduisant à l'apparition de la mucoviscidose : Mutation par
délétion du triplet AAA dans l'ADN synthèse d'une protéine anormale  absence du canal
CFTR  pas de rejet de Cl- à l'extérieur des cellules épithéliales  viscosité excessive des
sécrétions  apparition de la mucoviscidose.
5 2022/2021
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Exo 13 : S.Arg session normale 2015
1. Description des résultats expérimentaux obtenus :
- La greffe du noyau de l'algue Am dans le pied de de l'aiguë Ac sans noyau a conduit au
renouvellement du chapeau de l'espèce Am suivi du développement de l'algue.
- La greffe du noyau de l'algue Ac dans le pied de l'algue Am sans noyau a conduit au
renouvellement du chapeau de l'espèce Ac suivi du développement de l'algue.
Déduction : Le noyau contrôle la forme du chapeau et le développement de l'algue.
2. a. Les informations qu'on peut extraire des données du document 2 :
- Les précurseurs radioactifs qui entrent dans la synthèse de l'ARN pénètrent dans le noyau de
la cellule (L'algue).
- Les précurseurs radioactifs de l'ARN se déplacent du noyau vers l'extrémité de la tige de
l'algue. b. Rôle d'ARNm
- Avant l'ajout d'ARNm dans le milieu il n'y avait pas de synthèse de protéines, et
immédiatement après l'ajout d'ARNm (à la minute 30) la synthèse des protéines a commencé.
Déduction : ARNm intervient dans la synthèse des protéines.
3. Relation entre le noyau et la formation du chapeau.
- Expérience 2 : Le traitement par la ribonucléase a entraîné l'absence de synthèse du chapeau.
Donc la synthèse des protéines du chapeau nécessite la présence d'ARNm.
- Expérience 3 : Le traitement par l'actinomycine a empêché la synthèse de la tige et du
chapeau. Donc la synthèse des protéines nécessite la transcription d'ARNm à partir d'ADN.
De ces deux expériences, on peut déduire que, dans le noyau, il y a transcription de l'ARNm à
partir de l'ADN. L'ARNm passe, en suite, dans le cytoplasme pour assurer la synthèse des
protéines (traduction) qui entrent dans la formation du chapeau.
4. La relation gène-protéine-caractère.
Séquence des acides aminés codés par le brin d'ADN chez la plante normale :
ARNm : ACA GGU ACA UGG ACU ACA GUA UGG
Partie protéinique : Thr - Gly - Thr - Trp - Thr - Thr - Val - Trp
Séquence des acides aminés codés par le brin d'ADN chez la plante mutée :
ARNm : ACA GGU ACA UAG ACU ACA GUA UGG
Partie protéinique : Thr - Gly - Thr
Il y a une mutation par substitution due au remplacement de la base C par la base T au niveau
du triplet 66. Cette mutation a entraîné l'apparition d'un codon stop et l'arrêt de la synthèse de
la protéine Rubisco. On obtient donc une plante mutée qui produit une protéine incomplète
(non fonctionnelle) qui ne permet pas un développement normal.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA
SVT/PC BIOF
Exo 14 : PC session normale 2014
1. La durée du cycle cellulaire :
Le nombre des cellules s'est multiplié par quatre pendant 40 heures : c'est-à-dire que les
cellules ont entamé deux divisions pendant 40 h. La durée d'un cycle cellulaire est donc de 20h.
2. Identification de deux phases :
La figure : la phase Justification
Figure -a- la télophase Début de la formation du noyau dans chaque cellule . Apparition
du sillon équatorial qui sépare les deux cellules filles
La figure -c- la Les chromosomes se placent à l'équateur de la cellule formant la
métaphase plaque équatoriale
3. Schéma d'une cellule à l'anaphase :
4. Identification des deux phases : La période à
laquelle appartient chaque groupe de cellules
Cl, C2, C3 :
- L'intensité de la fluorescence dans les cellules C3 (70
UA) est le double de l'intensité de la fluorescence dans
les cellules Cl (35 UA). On peut déduire que les cellules
Cl appartiennent à l'étape G1 et les cellules C3
appartiennent à l'étape G2.
- L'intensité de la fluorescence dans les cellules C2 est comprise entre l'intensité de la
fluorescence dans les cellules Cl et l'intensité de la fluorescence des cellules C3. On peut
déduire que les cellules C2 appartiennent à l'étape de synthèse S.
5. Calcul de la durée de la période G1 : t = 0,45 x 20=9h
Déduction de la durée de la période S : La durée du cycle cellulaire est 20 heures et la durée
de la mitose est 1 heure ; Donc la durée de l'interphase est : 19 h.
La durée de la période S est : 19 - (9 + 4) = 6h
6. La relation gène-protéine, et la relation protéine-caractère.
La séquence des acides aminés codée par la portion du brin d'ADN (l'allèle normal) :
ARNm : GGC GCC GGC GGU GUG GGC
Partie protéinique : Gly Ala Gly Gly Val Gly
La séquence des acides aminés codée par la portion du brin d'ADN (l'allèle muté) :
ARNm : GGC GCC GUC GGU GUG GGC
Partie protéinique : Gly Ala Val Gly Val Gly
Dans le cas normal, on obtient une protéine RAS normale responsable d'une multiplication
cellulaire normale. Dans le cas anormal, la mutation par substitution, liée au remplacement du
nucléotide C par A au niveau du triplet 12, a provoqué le remplacement de l'acide aminé Gly
par l'acide aminé Val. Cette modification a engendré une protéine RAS anormale qui a entraîné
une multiplication cellulaire anarchique (cellules cancéreuses).
6 2022/2021
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Exo 15 : S.Agr session normale 2012
1. Exploitation des documents 1 et 2 :
Document 1 La synthèse du tryptophane se fait selon une série de réactions chimiques qui
utilise le chorismate comme point de départ. Le tryptophane synthétase est une enzyme qui
entre dans la catalyse de ces réactions .
Document 2 : La lignée Trp+ donne des colonies de bactéries dans le milieu nutritif contenant
aminé Trp et dans le milieu nutritif sans Trp.
- La lignée Trp- donne des colonies de bactéries dans le milieu nutritif contenant l'acide aminé
Trp et ne donne pas de colonies de bactérie dans le milieu nutritif sans Trp.
Explication : Le tryptophane est un acide aminé nécessaire à la croissance des bactéries.
La lignée Trp+ possède du tryptophane synthétase actif : cet enzyme catalyse la transformation
de l'Indole-cholestérol-phosphate en Indole puis la transformation de ce dernier en tryptophane,
d'où la multiplication de la lignée Trp+ qui forme des colonies. Chez la lignée Trip , soit le
tryptophane synthétase est absent, soit il est inactif. Donc cette lignée est incapable de
synthétiser du tryptophane et, par conséquent, elle ne peut pas se développer dans un milieu
sans cet acide aminé.
2. Comparaison entre les deux chaînes peptidiques : Les deux chaînes peptidiques
possèdent la même succession d'acides aminés à l'exception de l'acide aminé n° 174 :
En comparaison avec la lignée Trp+, la lignée Trp- possède l'acide aminé Cys à la
place de l'acide aminé Tyr.
Détermination de la relation protéine-caractère : Chez la lignée Trp+ la séquence d'acide
aminés a déterminé la forme et la fonction de la protéine, elle a donné une protéine
fonctionnelle : le tryptophane synthétase. Cette enzyme active la synthèse du tryptophane ce
qui permet aux bactéries de ce multiplier dans un milieu sans cet acide aminé.
Chez la lignée Trp- le remplacement d'un seul acide aminé par un autre a donné la forme non
fonctionnelle du tryptophane synthétase, donc pas de synthèse du tryptophane. Les bactéries,
dans ce cas, on a besoin du tryptophane pour ce multiplier.
Détermination de la relation gène-protéine :
Le gène Tryptophane synthétase chez la lignée Trp+ :
.. 234 .. 210 .. 174 .. 48 ..
Chaîne peptidique : .. Ser .. Gly .. Tyr .. Glu ..
ARNm : .. AGC .. GGU .. UAU .. GAA ..
ADN : .. TCG .. CCA .. ATA .. CTT
- La relation gène-protéine :
.. 234 .. 210 .. 174 .. 48
Chaine peptidique : .. Ser .. Gly .. Cys .. Glu
ARNm : .. AGC .. GGU .. UGU .. GAA
ADN : .. TCG .. CCA .. ACA .. CTT
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA
SVT/PC BIOF
- La mutation par substitution de la base azotée T avec C dans l'ADN a conduit au remplace-
ment de l'acide aminé try par l'acide aminé Cys en position 174. Ce changement a empêché la
protéine tryptophane synthétase d'être fonctionnelle, d'où l'absence de synthèse du tryptophane
chez Trp .
3. Explication : Lorsqu'on a mélangé une solution d'ADN de la lignée bactérienne Trp+
avec la lignée bac-térienne Trp-, le matériel génétique de Trp a intégré le gène
responsable du Tryptophane synthétase fonctionnel. Cette modification génétique a
transformé les bactéries Trp- en Trp+ capables de synthétiser du tryptophane et, par
conséquent, capable de se multiplier dans un milieu sans cet acide aminé.
Exo 16 : S.Agr session rattrapage 2011
1. Le Document 1 :
La figure a : Le noyau renferme le nucléole et la chromatine qui est constituée de filaments
d'ADN associé à des protéines (nucléofilaments). Ces nucléofilaments ne sont pas dupliqués.
La figure b : Au cours de la phase G1 de l'interphase, et après 3 heures du début de cette
période, le taux d'ARN a augmenté progressivement suivi de l'augmentation du taux des
protéines. Durant cette phase (G1) le taux d'ADN est resté constant. Il a augmenté pendant la
phase S.
La figure c : Pendant l'interphase le nucléofilament (chromatine) se réplique en différent
endroit (œil de réplication). Cette réplication va aboutir au dédoublement du nucléofilament.
Les données de ces 3 figures montrent qu'au cours de l'interphase il y a synthèse d'ADN. Cette
synthèse nécessite l'intervention des protéines (ADN polymérase). La synthèse de ces protéines
nécessite, elle aussi, la transcription d'ARN à partir de l'ADN. Les yeux de réplications
constituent les lieux de synthèse d'ADN. Cette réplication va conduire au dédoublement de
cette molécule (duplication de l'information génétique).
2. Description des phases de la mitose (document 2) :
- La prophase : Apparition et individualisation des chromosomes (4 chromosomes). Chaque
chromosome est formé par deux chromatides.
- La métaphase : Les chromosomes se placent à l'équateur de la cellule constituant la plaque
équatoriale.
- l'Anaphase : Séparation des deux chromatides de chaque chromosome par la rupture du
centromère, et migration de chaque chromosome fils vers l'un des deux pôles de la cellule.
- La télophase : Formation de deux noyaux dont chacun contient le même nombre de
chromosomes de la cellule mère (4 chromosomes).
La stabilité de l'information génétique au cours du cycle cellulaire : Après la duplication
de l'ADN, pendant l'interphase, les deux filaments identiques génétiquement (qui forment les
deux chromatines du chromosome) sont répartis, grâce à la mitose, entre les deux cellules fille,
chacune reçoit le même filament et donc la même information génétique.
7 2022/2021
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3. Le document 3 : 2. Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du gène codant la synthèse de
• La relation gène CF-protéine CFTR la protéine Mex-R chez la souche sauvage:
- Dans le cas normal : ARNm : CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGC GUG ……..
ARNm : GAA AAU AUC AUC UUU GGU GUU UCC UAU Séquence d’acides aminés : His – Ala – Glu – Ala – Ile – Met – Ser – Cys – Val
Partie de la protéine CFTR normale : Glu-Asn-Ile-Ile-Phe-Gly-Val-Ser-Tyr - Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du gène codant la synthèse de la
- Dans le cas anormal : protéine Mex-R chez la souche mutante:
ARNm : GAA AAU AUC AUU GGU GUU UCC UAU ARNm: CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGA GUG ……..
Partie de la protéine CFTR anormale : Glu-Asn-Ile-Ile-Gly-Val-Ser-Tyr Séquence d’acides aminés : His – Ala – Glu – Ala – Ile – Met – Ser
La perte du triplet AAA et la substitution de G par A du triplet TAG a entrainé la perte de Explication :
l'acide aminé Phe au niveau de la protéine CFTR anormale. La résistance aux macrolides est due à une mutation de substitution de G par T au niveau du
La succession des phénomènes conduisant à l'apparition de la mucoviscidose : Mutation par triplet 114 du brin transcrit de l’ADN → apparition d’un codon non-sens (stop) UGA au
délétion du triplet AAA dans l'ADN synthèse d'une protéine anormale absence du canal CFTR niveau de l’ARNm → synthèse d’une protéine Mex-R courte et inefficace → absence de
pas de rejet de Cl- à l'extérieur des cellules épithéliales  viscosité excessive des sécrétions l’inhibition de la synthèse de la protéine MexAB-OprM → production d’une grande quantité
apparition de la mucoviscidose. de la protéine MexAB-OprM → expulsion excessive des macrolides hors de la bactérie →
souche bactérienne mutante résistante.
Exo 17 : SVT session normale 2008
Exo 19 : SVT session rattrapage 2016
1. Détermination de ta séquence des acides aminés :
G6PDB : His-Lie-Ser-Ser-Leu 1. Comparaison :
G6PDM: His-Lie -Phe-Ser-Leu - La quantité du fer absorbée au niveau intestinal chez l’individu malade est supérieure à celle
2. La cause des différences constatées dans l'activité des deux enzymes : absorbée chez l’individu sain.
Il y a une différence entre la séquence de l'allèle G6PDB et la séquence de l'allèle G6PDM au - La quantité du fer emmagasinée dans les organes chez l’individu malade est supérieure à
niveau du codon 188 : Substitution du nucléotide G par le nucléotide A. La substitution a celle emmagasinée chez l’individu sain.
entraîné, au niveau de la séquence des acides aminés, le remplacement de l'acide aminé Ser par Mise en évidence de la relation protéine-caractère:
l’acide aminés Phe. Cette mutation a provoqué un changement au niveau de gène : apparition En présence d’une Hépcidine anormale, la quantité du fer absorbée au niveau intestinal et celle
d’un allèle muté qui produit une enzyme inactive. emmagasinée dans les organes sont très importantes ce qui est à l’origine des différents
symptômes caractéristiques de la maladie.
Exo 18 : PC session rattrapage 2016
2. Chez l’individu sain :
1. Comparaison : Séquence d’ARNm : UAU GCA CGG UCC ACC
- contrairement à la souche sauvage, chez la souche mutante la concentration des Séquence peptidique : Tyr - Ala - Arg - Ser - Thr
antibiotiques macrolides dans le milieu extérieur est supérieure à sa concentration dans le Chez l’individu malade :
milieu intérieur. Séquence d’ARNm : UAU GCA UGG UCC ACC
- la souche mutante contient une quantité de protéine MexAB-OprM plus grande que celle Séquence peptidique : Tyr - Ala - Trp - Ser - Thr
présente chez la souche sauvage. Mise en évidence de la relation gène protéine:
Interprétation : - Mutation au niveau de l’ADN par substitution du nucléotide 1066 (G) par le nucléotide (A)
La résistance aux macrolides chez la souche mutante est liée à la concentration élevée de la →remplacement de l’acide aminé Arg par l’acide aminé Trp au niveau de la séquence
protéine MexAB.OprM qui assure l’expulsion des macrolides hors des bactéries concernées. peptidique → Hépcidine anormale.

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 8 2022/2021

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Exo 20 : PC session rattrapage 2017 Exo 22 : SVT session normale 2017
1. Origine des symptômes de la maladie :
1. Transfert d’une plantule de fève d’un milieu normal à un milieu riche en thymidine
Protéine CFTR anormale  ne s'intègre pas dans la membrane des cellules épithéliales  pas
radioactive → insertion de la thymidine dans l’ADN au cours de sa réplication →
de sortie de Cl-  accumulation de mucus visqueux difficile à évacuer  apparition des
obtention de molécules d’ADN ayant un brin radioactif → les deux chromatides des
symptômes de la maladie
chromosomes métaphasiques sont radioactifs.
+ la relation protéine-caractère :
- transfert de la plantule de fève précédente dans un milieu normal non radioactive → insertion
Protéine CFTR normale  sujet à phénotype normale.
de la thymidine non radioactive dans l’ADN au cours de sa réplication → obtention de 2 types
Protéine CFTR anormale  sujet atteint de la mucoviscidose.
de molécule d’ADN, l’une dont un brin est radioactif, l’autre avec les deux brins non radioactifs
=> Tout changement de la protéine conduit à un changement au niveau du phénotype du
→ l’un des deux chromatides de chaque chromosome métaphasique est radioactif.
caractère
- réalisation d’un schéma adéquat de la duplication de l’ADN
2. séquence de l'ARNm :
2. Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du gène codant la synthèse de la
Le sujet sain : AAU-AUC-AUC-UUU-GGU-GUU-UCC
protéine ERCC3 chez l’individu sain:
Le sujet malade : AAU-AUC-AUC-GGU-GUU-UCC
ARNm : CCA ACU UGU GAU AAC UGC
+ séquence d'acides aminés :
Séquence d’acides aminés : Pro – Thr – Cys – Asp – Asn – Cys
Le sujet sain : Asn-Ile-Ile-Phe-Gly-Val-Ser
Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du gène codant la synthèse de la protéine
Le sujet malade : Asn-Ile-Ile-Gly-Val-Ser
ERCC3 chez l’individu atteint de XPB:
+Explication de l'origine génétique de la maladie : Mutation par délétion du triplet
ARNm: CCA AUU GUG AUA ACU GCA
nucléotidique AAA numéro 508 synthèse de protéine CFTR anormale apparition de la maladie
Séquence d’acides aminés : Pro – Ile – Val – Ile – Thr – Ala
de mucoviscidose
Explication :
Mutation par délétion du nucléotide G au niveau du triplet 67 du brin transcrit de l’ADN Exo 23 : SVT session rattrapage 2017
(délétion du nucléotide C au niveau du brin non transcrit transcrit de l’ADN) →synthèse d’une
1. Description des résultats :
protéine ERCC3 inefficace → ERCC3 incapable de réparer les erreurs au niveau de l’ADN →
Au début de l’expérience, le volume de la tumeur était 0,4 cm3, ce volume diminue
apparition de la maladie XPB.
progressivement, suite à l’activation du gène p53, pour atteindre 0,04 cm3 après 12 jours et
Exo 21 : PC session normale 2017 0,02 cm3 après 18 jours jusqu’à ce qu’il disparait complètement après 28 jours.
Déduction :
1. Brin d'ARNm correspondant à la partie de l'allèle codant la synthèse du pigment
La tumeur apparait en présence du gène p53 inactif, et disparait suite à l’activation de ce gène.
eumélanine : CAG CCC ACC AUC UAC CGC ACC AGC AGC CUG
Donc le gène p53 intervient dans l’élimination de la tumeur.
Séquence d'acides aminés : Gln - Pro - Thr - Ile - Tyr - Arg - - Ser - Ser - Leu
2. Relation entre la protéine p53 et le phénotype cellulaire :
2. Emplacement et le nombre des nucléotides perdus par délétion
- 1er cas : protéine p53 fonctionnelle interrompe la division cellulaire (en cas
• Délétion de sept nucléotides: les six nucléotides des triplets 228 et 229 avec le premier
d’endommagement d’ADN) jusqu’à ce que l’ADN soit réparé, puis la division cellulaire
nucléotide du triplet 230 « TAG ATG G » du brin transcrit d'ADN (ou ATC TAC C du brin
devient normale.
non transcrit)
- 2ème cas : protéine p53 non fonctionnelle incapable d’interrompre la division cellulaire (en
Relation caractère gène : mutation par délétion de sept nucléotides —› changement de la
cas d’endommagement d’ADN) et les cellules , ayant l’ADN non réparé, entament des
séquence nucléotidique de l'allèle codant la synthèse du pigment d'eumélanine —› synthèse
divisions anarchiques aboutissant à la formation de la tumeur.
d'un nouveau pigment (le phéomélanine) —> apparition du plumage tacheté rouge-jaune
Relation protéine caractère :
(changement du phénotype)
Protéine p53 fonctionnelle → division cellulaire normale
Protéine p53 non fonctionnelle → division cellulaire anarchiques (formation de la tumeur)

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 9 2022/2021

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═˃ tout changement dans l’état de la protéine induit un changement du phénotype lié à ce - Chez la personne saine le flux d’ions Ca++ est normal et l’activité de mTOR est faible alors
caractère ce qui traduit la relation protéine- caractère. que chez la personne malade le flux d’ions Ca++ est faible et l’activité mTOR est forte.
3. + l’allèle normal : - La prolifération cellulaire est normale chez la personne saine alors qu’elle est importante chez
- ARNm : CAC AUG ACG GAG GUU GUG AGG CGC UGC la personne malade.
- polypeptide: His – Met – Thr – ac.Glu – Val – Val – Arg – Arg – Cys 2. Molécule d’ARNm :
+ l’allèle anormal: - Chez la personne normale : CGA CUG GUG CUG CGG CGG GGC
- ARNm: CAC AUG ACG GAG GUU GUG AGG AGC UGC - Chez la personne malade : CGA CUG GUG CGG CGG GGC
- polypeptide: His – Met – Thr – ac.Glu – Val – Val – Arg – Ser – Cys Polypeptide :
4. Cellule normale → mutation du gène p53 (substitution du nucléotide « G » par « T » - Chez la personne normale : Arg - Leu - Val - Leu - Arg - Arg - Gly
au début du triplet 174) → protéine p53 non fonctionnelle → pas de régulation de la - Chez la personne malade : Arg - Leu - Val - Arg - Arg – Gly
division cellulaire (en cas de dommage) → divisions anarchiques → cellules Explication de l’origine génétique de la polykystose rénale:
cancéreuses. Mutation au niveau du gène PKD1 suite à une délétion de trois nucléotides GAC dans la
position 29076 → synthèse de la protéine PC1 anormale → formation de complexe PC1-PC2
Exo 24 : PC session normale 2018
anormal → perturbation des divisions des cellules tubulaires du rein → apparition de la
1. a. Chez l’individu sain l’activité de la glucokinase augmente avec l’élévation de la polykystose rénale.
concentration sanguine du glucose
Exo 26 : SVT session rattrapage 2018
- Chez l’individu atteint par Mody-2 l’activité de la glucokinase reste faible même si la
concentration sanguine du glucose augmente 1. Modifications produites en passant de l’interphase à la prophase :
b. Les individus atteints par Mody-2 souffrent d’une diminution de l’activité de la - Au niveau cytoplasmique : migration des centrosomes vers les deux pôles opposés de la
glucokinase d’où la faible formation du glycogène à partir du glucose, ce qui explique cellule, formation du faisceau achromatique…
l’hyperglycémie permanente. - Au niveau nucléaire : fragmentation de l’enveloppe nucléaire, disparition du nucléole,
2. Chez l’individu sain : condensation de la chromatine en chromosomes individualisés.
ARNm : GUG GAC GAG AGC UCU GCA 2. Comparaison :
Séquence d’acides aminés : Val – Asp – Glu – Ser – Ser - Ala - Protéine lamine A : normale chez la personne saine et anormale chez la personne malade.
Chez l’individu atteint : - Disposition des lamines A sur la membrane nucléaire : ordonnée chez la personne saine et
ARNm : GUG GAC UAG AGC UCU GCA désordonnée chez la personne malade.
Séquence d’acides aminés : Val – Asp - Structure du noyau : normale chez la personne saine et déformée chez la personne malade.
3. Mutation par substitution de C par A au niveau du triplet 279 du brin codant pour la - Phénotype : division normale des cellules avec réparation et renouvellement des tissus chez
glucokinase → Apparition du codon non-sens UAG à la place de GAG et arrêt de la la personne saine et division anormale des cellules avec altération de la réparation et du
traduction → synthèse d’une séquence d’acides aminés incomplète (glucokinase non renouvellement des tissus chez la personne malade (vieillissement précoce)
fonctionnel) → Diminution de la formation du glycogène à partir du glucose et Relation protéine caractère :
apparition du diabète de type Mody-2. Toute modification de la protéine (Lamine A) entraine une modification des caractères
(divisions cellulaires) d’où la relation protéine caractère.
Exo 25 : SVT session normale 2018
3. Séquences de l’ARNm et des acides aminés correspondant à chacun des fragments
1. Comparaison : des allèles LMNA :
- L’aspect du rein : il est normal chez la personne saine alors qu’il est caractérisé par la - Chez le sujet sain
formation de kystes chez la personne malade. ARNm : GUG GCC AAG CUU GAG GCA GCC CUA GGU
- Le complexe PC1-PC2 : normal chez la personne saine et anormal chez la personne malade. Peptide : val – Ala – Lys – Leu – Ac.glu – Ala – Ala – leu – Gly

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 10 2022/2021

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- Chez le sujet malade Exo 28 : PC session rattrapage 2019
ARNm : GGG CCA AGC UUG AGG CAG CCC UAG GU
1. Comparaison :
Peptide: Gly– Pro–Ser –Leu–Arg – Gln– Pro.
- Le premier cycle pilaire est normal chez la souris normale et la souris hairless, et la taille de
Relation gène-protéine:
la protéine HR est la même chez les deux souris.
La mutation par délétion du nucléotide A au niveau du triplet 169 d’ADN a changé le cadre de
- Chez la souris normale, à la fin de chaque cycle pilaire on assiste au renouvellement du
lecture→ synthèse d’ARNm modifié par rapport à l’ARNm normal→ synthèse d’une chaîne
follicule pileux et la croissance des poils sous l’action d’une protéine HR normale.
peptidique courte → protéine lamine A altérer → apparition de la maladie.
- La souris Hairless possède une protéine HR anormale, a la fin du premier cycle pilaire, les
3. a. Action de l’ARN antisens :
follicules se dilatent avec formation des kystes dermiques d’ou la rupture des follicules pileux
L’ARN anti-sens se lie de façon complémentaire à la l’ARNm codant pour la protéine anormale
et apparition de rides cutanés sans renouvellement des poils.
→ empêche la traduction de l’ARNm→ empêche la production de la protéine anormale
- Par rapport a la souris normale, la souris hairless dispose d’une quantité élevée de la protéine
responsable de la maladie
HR
b. Proposition de la technique :
Relation protéine-caractère :
Introduction dans le génome des cellules malades d’une séquence d’ADN qui code pour l’ARN
- Le phénotype des souris est lie à la nature et a la quantité de la protéine HR synthétisée, d’ou
antisens → cellule modifiée génétiquement capable de produire l’ARN antisens d’une façon
la protéine synthétisée contrôle le phénotype pour un caractère donné.
permanente
2. Chez la souris normale :
Exo 27 : PC session normale 2019 ARNm : GCC CAC CAA GGG AAA CUC AAC
Séquence d’acides aminés : Ala-His-Gln-Gly-Lys-Leu-Asn
1. Comparaison : Augmentation du pourcentage du cancer du sein chez les femmes
Chez la souris Hairless :
porteuses de l’allèle mutant du gène BRCA1 par rapport aux femmes porteuses de l’allèle
ARNm : GCC CAC CAA UGG AAA CUC AAC
normal du gène BRCA1
Séquence d’acides aminés : Ala-His-Gln-Trp-Lys-Leu-Asn
- La mutation du gène BRCA1 augmente la probabilité du cancer du sein chez les femmes.
Explication de l’apparition du caractère hairless:
2. La mutation du gène BRCA1 empêche la réparation des ruptures qui se produisent au
Mutation par substitution de C par A au niveau du triplet 960 du brin transcrit
niveau de la molécule d’ADN, ce qui induit une prolifération aléatoire des cellules
(Substitution de G par T au niveau du brin non transcrit) du gene responsable de la synthèse de
mammaires et par conséquent une augmentation du pourcentage du cancer du sein chez la
la protéine HR → substitution de l’acide amine Gly par Trp → synthèse d’une protéine HR
femme.
non fonctionnel et en grande quantité → apparition du phénotype Hairless.
3. -Pour l’allèle normal :
ARNm : GAA GAU GUU CCU UGG AUA ACA CUA Exo 29 : SVT session normale 2019
Séquence d’acides aminés : ac.Glu - ac.Asp - Val - Pro - Trp - Ile – Thr- Leu
1. Comparaison :
- Pour l’allèle mutant :
- Chez la personne saine la NF1 normale active la transformation de RASa en RASi, alors
ARNm : GAA GAU GUU CCU UGG AUA AAC UAA
que chez la personne malade la NF1 anormale ne permet pas cette transformation.
Séquence d’acides aminés : ac. Glu - ac. Asp - Val - Pro - Trp - Ile – Asn
- Chez la personne saine on a une multiplication cellulaire normale et donc un phénotype
4. Mutation par délétion du nucléotide G au niveau du triplet 374 du gène BRCA1 →
normal. Alors que chez la personne atteinte on a une multiplication anarchique d’où
Apparition du codon AAC au lieu de ACA au niveau du triplet 374 et apparition du codon
l’apparition des symptômes de la maladie.
non-sens UAA a la place de CUA au niveau de l’ARNm → arrêt de la traduction et
Relation protéine-caractère :
synthèse d’une séquence d’acides aminés incomplète et modifiée (protéine non
Le changement de la protéine NF1 (NF1 anormale) → changement du phénotype (division
fonctionnel) → pas de réparation des erreurs qui se produisent au niveau de la molécule
cellulaire anarchique et apparition de la neurofibromatose de type 1) → existence de la
d’ADN → prolifération aléatoire des cellules mammaires et apparition du cancer du sein.
relation protéine-caractère
2. Pour l’allèle normal :
Séquence d’ARNm : UUU UGC UUU GAC AUC CUU
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 11 2022/2021
EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE
Séquence d’acides aminés : Phe - Cys - Phe - ac.Asp – Ile - Leu
Pour l’allèle anormal :
Séquence d’ARNm : UUU UGC UUG ACA UCC UUG
Séquence d’acides aminés : Phe - Cys - Leu - Thr – Ser – Leu
Origine génétique de la maladie
Mutation au niveau de l’ADN par délétion du nucléotide (A) du triplet 6533 → changement
de la séquence nucléotidique → synthèse d’une protéine NF1 anormale →pas de
transformation de RASa en RASi → activation continue de RASa →multiplication cellulaire
anarchique→ symptômes de neurofibromatose1
Exo 30 : SVT session rattrapage 2019
1. Comparaison :
- Le taux de l’AAT est faible chez le sujet malade par rapport au sujet sain et le taux des
protéases est élevé chez le sujet malade par rapport au sujet sain.
- Chez le sujet malade les alvéoles sont fragilisés avec des emphysèmes pulmonaires par contre
chez le sujet sain les alvéoles et les poumons sont normaux.
La relation entre l’AAT et la maladie :
La diminution de la concentration de la protéine AAT → augmentation du taux des protéases
→ parois des alvéoles fragilisée → emphysèmes pulmonaires → apparition de la maladie
2. Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du fragment de l’allèle chez le
sujet sain :
ARNm : ACC AAU AUC UUC UUC UCC CCA
Séquence d’acides aminés : Thr –Asn – Ile– Phe – Phe – Ser – Pro
Séquence d’acides aminés correspondante à la partie du fragment de l’allèle chez le sujet
malade :
ARNm: ACC AAU AUC UUC UCC CCA
Séquence d’acides aminés : Thr –Asn – Ile– Phe – Ser – Pro
Explication : Mutation par délétion du triplet AAG du brin transcrit de l’ADN
(Délétion du triplet TTC du brin non transcrit de l’ADN) →synthèse d’une protéine
AAT anormale → AAT incapable de protéger les alvéoles contre les protéases →
Apparition de la maladie BPOC.
Exo 31 : Pc session normale 2020
1. Description du mode d'action de l'acétylcholinestérase :
Figure a document 1 : Après la fixation de l'acétylcholine sur le site actif de
l'acétylcholinestérase, une réaction d'hydrolyse libère la choline et l'acétate et régénère
l'acétylcholinestérase dont le site actif est libre.
Description de l'effet du carbamate sur l'acétylcholinestérase :
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA
SVT/PC BIOF
Figure b document 1 : Après sa fixation, le carbamate occupe le site actif de
l'acétylcholinestérase qui deviennent incapable de dégrader l'acétylcholine au niveau des
synapses, d'où l'apparition d'un dysfonctionnement du système nerveux des moustiques.
2. La relation entre la mortalité des moustiques des souches S et R et l'activité de
l'acétylcholinestérase :
- Chez la souche S l'activité de l'acétylcholinestérase diminue avec l'augmentation de la
concentration de l'insecticide à base de carbamate et s'arrête définitivement une fois la
concentration atteint l mg/L, cela est proportionnel à l'augmentation rapide de la mortalité des
moustiques en fonction de l'augmentation de la concentration de l'insecticide utilisé et atteint
100% à une concentration à l mg/L.
- Chez la souche R, l'activité de l'acétylcholinestérase n'est affectée par l'augmentation de la
concentration de l'insecticide qu'à partir de lmg/L. cette concentration provoque une légère
diminution de l'activité enzymatique, cela est proportionnel à l'évolution de la mortalité des
moustiques qui commence à une concentration d'insecticide de 102 mg/L et augmente de façon
significative pour atteindre 100% à une concentration de 103mg/L de l'insecticide utilisé.
Hypothèse pour expliquer la résistance des souches R : acceptez toute hypothèse logique
liée aux données proposées tel que. La résistance des souches R au carbamate est due à une
mutation au niveau du gène codant la synthèse de l'acétylcholinestérase provoquant un
changement au niveau de site actif de cette enzyme.
3. L'ARNm et la séquence d'acides aminés correspondantes à:
-L'allèle Ace-S de la souche S :
ARNm: AUC UUC GGG GGU GGC UUC UAC UCC GGG
Séquence d'acides aminés : I1e - Phe - Gly- Gly- Gly - Phe – Tyr- Ser- Gly
- L'allèle Ace-R de la souche R :
ARNm: AUC UUC GGG GGU AGC UUC UAC UCC GGG
Séquence d'acides aminés Ile - Phe - Gly - Gly - Ser - Phe -Tyr- Ser- Gly
Vérification de l'hypothèse : une mutation par substitution du nucléotide G par A au niveau
du triplet 247 du brin non-transcrit du gène codant la synthèse de l'acétylcholinestérase (ou
substitution de C par T au niveau du brin transcrit) chez la souche R substitution de Gly par
Ser au niveau de la séquence des acides aminés de l'enzyme  synthèse d'une
acétylcholinestérase modifiée  enzyme incapable de fixer le carbamate  l'h othèse est
vérifiée
Exo 32 : Pc session rattrapage 2020
1. Exploitation du document 1 :
- Par rapport aux tissus sains, on constate au niveau des tissus cancéreux une élévation de la
vitesse de la duplication de l'ADN et une augmentation rapide du nombre des cellules, ce qui
indique une multiplication rapide et aléatoire des cellules cancéreuses.
12 2022/2021
EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE SVT/PC BIOF
Acceptez toutes hypothèses reliant l'apparition de la tumeur à une mutation qui provoque Exo 34 : SVT session rattrapage 2020
la prolifération aléatoire des cellules
1. La relation protéine -caractère :
2. a. Pour la personne saine :
- En présence des récepteurs d'androgènes normaux  la fixation des androgènes sur les
ARNm: GGG CAG CGA UAG UUC CUU AAU UCU
récepteurs permet d'avoir un complexe qui active l'expression des gènes cibles 
Séquence d'acides aminés : Gly - Gln - Arg
développement des caractères sexuels males  personne normale.
Pour la personne malade :
- En présence des récepteurs d'androgènes anormaux  la fixation des androgènes sur les
ARNm: GGG CAG GCG AUA GUU CCU UAA UUC
récepteurs permet d'avoir un complexe qui n'arrive pas à activer l'expression des gènes cibles
Séquence d'acides aminés : Gly - Gln - Ala - Ile - Val - Pro
 altération du développement des caractères sexuels males  personne atteinte de la maladie
b. Mutation par addition du nucléotide C à la fin du triplet 2 (ou au début du triplet 3) du brin
de Kennedy.
transcrit du gène EGFR  changement des codons au niveau de l'ARNm à partir du triplet 3
- Donc une modification au niveau de la protéine « récepteur d'androgène» entraîne une
 apparition du codon non-sens à la position 7 au lieu de la position 4  prolongement de la
modification au niveau du caractère « personne saine ou atteinte de la maladie de Kennedy »
traduction et synthèse d'une séquence d'acides aminés plus longue et modifiée (protéine non
2. Comparaison des séquences nucléotidiques du gène AR entre l'individu sain et
fonctionnel)  prolifération aléatoire des cellules de poumon et apparition du cancer du
l'individu malade:
poumon  hypothèse vérifiée (ou non).
- Ressemblance au niveau des séquences nucléotidiques avant et après les répétitions du triplet
Exo 33 : SVT session normale 2020 CAG.
- Le triplet CAG est répété 15 fois chez l'individu normale alors qu'il est répété 38 fois chez la
1. La relation protéine - caractère :
l'individu malade.
- En présence de l'Endogline normale, la fixation du facteur de croissance sur le récepteur
Comparaison des séquences des acides aminés entre l'individu sain et l'individu malade:
membranaire permet d'avoir un récepteur fonctionnel d'où une angiogenèsc normale 
- Ressemblance au niveau des séquences des acides aminés avant et après les répétitions du
personne saine.
Glutamine.
- En présence de l'Endogline anormale, malgré la fixation du facteur de croissance sur le
- l'acide aminé Glutamine est répété 15 fois chez l'individu normal alors qu'il est répété 38 fois
récepteur membranaire, ce dernier est non fonctionnel d'où une angiogenèse anormale 
chez l'individu malade.
personne atteinte de la maladie de ROW Donc une modification au niveau de la protéine «
Explication de l'origine génétique de la maladie : Une mutation par répétition (Addition) du
Endogline » entraîne une modification au niveau du caractère « personne saine ou atteinte de
triplet CAG 23 fois au du gène AR  incorporation de 23 acides aminées GLn supplémentaires
ROW »
au niveau de la séquence peptidique -synthèse d'un récepteur des androgènes anormale  pas
2. Séquence de l'ARNm :
d'expression des gènes cibles  altération du développement des caractères sexuels males et
- Correspondante au fragment de l'allèle normal :
apparition de la maladie de Kennedy.
CCC-CAC- GUG- GAC-AGC-AUG-GAC-CGC
- Correspondante au fragment de l'allèle anormal Exo 35 : SVT session normale 2021
CCC-CAC- AUG- GAC-AGC-AUG-GAC-CGC
1. Relation protéine – caractère :
Séquence d'acides aminés :
- Chez l’individu sain : l’enzyme (HEX-A) est fonctionnelle → dégradation du Ganglioside
Correspondante au fragment de l'allèle normal : Pro-His-Val-Ac.asp-Ser-Met- Ac.asp -Arg
GM2 en GM3 + GNA → pas d’accumulation de GM2 dans les lysosomes des cellules
Correspondante au fragment de l'allèle anormal : Pro-His-Met- Ac.asp -Ser-Met- Ac.asp -Arg
nerveuses → cellules nerveuses normales→ Individu sain.
Explication de l'origine génétique de la maladie : Une mutation par substitution du premier
- Chez l’individu atteint : l’enzyme (HEX-A) est non fonctionnelle → pas de dégradation du
nucléotide G par A au niveau du troisième triplet du brin non transcrit (ou C par T au niveau
GM2 → accumulation de GM2 dans les lysosomes des cellules nerveuses → Intoxication et
du troisième triplet du brin transcrit) --> incorporation de l'acide aminée Met au lieu de Val au
dégénérescence des cellules nerveuses → atteinte par la maladie de Tay-Sachs
niveau de la séquence peptidique —÷synthèse d'une protéine Endogline anormale Angiogenèse
• La modification de la protéine (l’enzyme HEX-A) entraîne une modification du
anormale (apparition de la maladie de ROW)
phénotype de l’individu « Individu sain ou atteint par la maladie de Tay-Sachs » d’où
la relation protéine – caractère.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 13 2022/2021
EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE
2. Séquences d’ARNm et des acides aminés correspondant à chacun des fragments des
deux allèles :
- Fragment d’allèle normal :
ARNm : CGU - AUA- UCC- UAU- GCC- CCU- GAC
Peptide: Arg - Ile - Ser - Tyr - Ala - Pro - Ac.asp
- Fragment d’allèle anormal :
ARNm : CGU - AUA- UCU- AUC- CUA- UGC- CCC - UGA- C
Peptide : Arg - Ile - Ser - Ile - Leu - Cys - Pro
L’origine génétique de la maladie :
La mutation par addition de quatre nucléotides au niveau du brin non transcrit de
L’ADN a changé le cadre de lecture → synthèse d’ARNm modifié incluant un codon stop par
rapport à l’ARNm normal→ synthèse d’une chaîne peptidique anormale → l’enzyme (HEX-
A) non fonctionnelle → symptômes de maladie Tay-Sachs.
Accepter une mutation correcte tel que:
- Addition de TCTA entre les nucléotides 1275 et 1276.
- Addition de TATC entre les nucléotides 1273 et 1274.
- Addition de TATC entre les nucléotides 1277 et 1278.
- Addition de CTAT entre les nucléotides 1276 et 1277.
Exo 36 : PC session normale 2021
1. L’absorption intestinale du fer est assurée par les entérocytes via son transporteur →
passage du fer vers le sang à travers les ferroportines (transporteurs) → en cas
d’augmentation du stock en fer, le foie secrète l’hepcidine → dégradation des ferroportines
→ inhibition du passage du fer des cellule intestinale vers le sang et accumulation du fer
au niveau des cellules hépatiques dans la ferritine.
Donc l’hepcidine diminue le fer circulant (plasmatique) en bloquant son absorption intestinale.
2. Pour l’allèle HFE sauvage :
- ARNm : CAG AGA UAU ACG UGC CAG GUG
- Acides aminés : Gln – Arg – Tyr – Thr – Cys – Gln – Val
Pour l’allèle HFE muté :
- ARNm : CAG AGA UAU ACG UAC CAG GUG
- Acides aminés : Gln – Arg – Tyr – Thr – Tyr – Gln – Val
3. Chez la personne atteinte d’hémochromatose, une mutation de substitution du nucléotide
G par A au niveau du triplet 282 du brin non-transcrit du gène codant pour la synthèse de
la protéine HFE (substitution de C par T au niveau du brin transcrit) → substitution de Cys
par Tyr au niveau de la séquence des acides aminés de la protéine HFE → synthèse d’une
protéine HFE non fonctionnelle → pas de synthèse de l’hepcidine au niveau des cellules
hépatiques → augmentation du taux de fer circulant et son accumulation progressive dans
le foie, le pancréas et le cœur d’où l’apparition de l’hémochromatose.
Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA
SVT/PC BIOF
Donc un changement au niveau de la séquence nucléotidique du gène induit un changement
au niveau du caractère et apparition d’un nouveau phénotype
Exo 37 : PC session rattrapage 2021
1. Comparaison des trajets du cuivre dans les deux cellules :
- Dans l’hépatocyte d’une personne saine, le cuivre est lié à la protéine ATP7B, ce qui permet
son élimination dans la bile.
- Dans l’hépatocyte d’une personne atteinte de la maladie de Wilson, le cuivre ne se fixe pas
sur la protéine ATP7B, ce qui empêche son élimination par la bile d’où l’accumulation du
cuivre dans les cellules hépatiques.
Déduction de la cause de la maladie :
La maladie est due au dysfonctionnement de la protéine ATP7B ce qui empêche l’élimination
du cuivre par la bile et aboutit à une accumulation du cuivre dans les hépatocytes.
2. L’ARNm et la séquence d’acides aminés correspondantes à:
- L’allèle normal ATP7B:
ARNm: CUG GGC CGG UGG CUG
Séquence d’acides aminés : Leu - Gly - Arg- Trp- Leu
- L’allèle anormal ATP7B:
ARNm : CUG GGC CUG UGG CUG
Séquence d’acides aminés Leu - Gly - Leu- Trp- Leu
3. Explication de l’origine de la maladie de Wilson :
Une mutation par substitution du nucléotide G par T au niveau du triplet 778 du brin non-
transcrit du gène codant la synthèse de ATP7B (ou substitution de C par A au niveau du brin
transcrit) → substitution de l’Arg par Leu au niveau de la position 778 de la séquence des
acides aminés de la protéine ATP7B → Protéine ATP7B non fonctionnelle incapable de fixer
le cuivre → Accumulation du cuivre dans les tissus et excès de cuivre circulant → apparition
de la maladie de Wilson.
Exo 38 : S.Agr session Rattrapage 2021
1. Explication proposée :
Au cours des divisions des cellules de pastèque par mitose, l’information génétique est
conservée d’une cellule à une autre ; par conséquent, l’expression génétique des caractères est
conservée. Les plants de pastèque formés possèdent donc les mêmes caractères que la plante
mère.
2. Description en 1 : Après un seul cycle cellulaire en présence de thymine radioactive,
chaque chromosome est formé des deux chromatides sœurs radioactives.
Description en 2 : Après un cycle cellulaire en présence de thymine radioactive suivi d’un
cycle cellulaire sur un milieu en présence de thymine non radioactive, les chromosomes sont
formés chacun d’une chromatide radioactive et d’une chromatide non radioactive.
14 2022/2021
EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE SVT/PC BIOF
a- Schéma montrant Exo 39 : S.Agr session normale 2021
l’évolution des yeux de
1. Explication de la différence entre le pelage du lapin commun et du lapin Rex :
réplication de A à B :
La différence entre le pelage du lapin commun et celui du lapin Rex est due à :
- la présence des poils type jarre et type barbe chez le lapin commun en plus des poils de type
b- Au niveau de l’oeil de duvet
réplication, l’ADN polymérase - le lapin Rex est pourvu uniquement de poils type duvet
réalise la polymérisation des 2. Relation activité de la lipase LIPH et expression de l’ARNm de LIPH:
nucléotides pour former deux Chez le lapin commun : L’intensité de l’expression du gène LIPH au niveau de la peau est
brins d’ADN complémentaires aux deux brins d’ADN parentaux. Elle se déplace le long de la très importante ainsi que l’activité de l’enzyme LIPH.
molécule d’ADN dans les deux sens pour allonger les brins d’ADN néoformés. Chez le lapin Rex : L’intensité de l’expression du gène LIPH au niveau de la peau et l’activité
Explication en  : Lors de la réplication de l’ADN pendant le 1er cycle cellulaire, les deux de l’enzyme LIPH sont très faibles.
brins complémentaires parentaux non radioactifs de chaque chromosome se séparent et forment Donc : l’activité de l’enzyme LIPH dépend de l’intensité de l’expression du gène
chacun un autre brin radioactif complémentaire du brin parental. En conséquence, le LIPH
chromosome dupliqué est formé de deux chromatides radioactive formées chacune d’un brin 3. Séquences d’acides aminés de la protéine LIPH normale chez le lapin commun :
radioactif et d’un brin non radioactif. Brin non transcrit TCG CTT GCC CAT CCA GAG AGG
Explication en : Lors de la réplication de l’ADN pendant le deuxième cycle cellulaire, les Brin transcrit AGC GAA CGG GTA GGT CTC TCC
brins complémentaire, dont l’un est radioactif et l’autre est non radioactif, se séparent et ARNm UCG CUU GCC CAU CCA GAG AGG
forment chacun un autre brin non radioactif. En conséquence, le chromosome dupliqué est Portion de la protéine LIPH normale Ser -Leu-Ala-Hi s -Pro-Glu-Arg
formé d’une chromatide radioactive avec un seul brin radioactif et d’une chromatide non
radioactive. Séquences d’acides aminés de la protéine LIPH Rex chez le lapin Rex :
3. Séquence nucléotidique de l’allèle LCYB(j) de la pastèque à chair jaune. Brin non transcrit TCG CTT GCC CTC CAG AGA GGT
Brin d’ADN non transcrit ... GAT GCC ACT GGC TTC TCT CGA TGC ... Brin transcrit AGC GAA CGG GAG GTC TCT CCA
Brin d’ADN transcrit … CTA CGG TGA CCG AAG AGA GCT ACG … ARNm UCG CUU GCC CUC CAG AGA GGU
ARNm … GAU GCC ACU GGC UUC UCU CGA UGC … Portion de la protéine LIPH Rex Ser -Leu-Ala-Leu-Gln-Arg-Gly
Séquence peptidique … Asp - Ala - Thr - Gly - Phe - Ser - Arg - Cys … 4. L’origine génétique du pelage doux chez le lapin Rex :
Séquence nucléotidique de l’allèle LCYB(r) de la pastèque à chair rouge. Il s’agit d’une mutation par délétion du nucléotide Adénine en position 1362 au niveau du
Brin d’ADN non transcrit ... GAT GCC ACT GGC GTC TCT CGA TGC ... triplet 421 du gène LIPH se traduisant par la synthèse d’une protéine lipase LIPH anormale de
Brin d’ADN transcrit … CTA CGG TGA CCG CAG AGA GCT ACG … faible activité enzymatique. Ceci a pour conséquence un faible développement des follicules
ARNm … GAU GCC ACU GGC GUC UCU CGA UGC … pileux et par la suite la non-formation des poils de type Jarre et Barbe chez le lapin Rex et la
Séquence peptidique … Asp - Ala - Thr - Gly - Val - Ser - Arg - Cys … formation des poils duvet doux uniquement.
La relation gène-caractère : Exo 40 : SVT session rattrapage 2021
Chez la pastèque, la présence d’un nucléotide T en position 1182 du brin non transcrit du gène 1. Relation protéine caractère :
LCYB permet de coder pour l’acide aminé Phe dans l’enzyme qui fait la conversion du - Chez le sujet sain: la quantité de la myophosphorylase active est de 34 UA → Hydrolyse
lycopène en carotènes donnant la couleur jaune à la chair de la pastèque. normale du glycogène musculaire → Charge normale en glycogène dans les fibres musculaires
Une mutation par substitution du nucléotide T en position 1182 du brin non transcrit de l’allèle avec régénération normale d’ATP dès le début de l’effort musculaire → Sujet sain.
LCYB par un nucléotide G permet de coder pour l’acide aminé Val dans l’enzyme qui devient - Chez le sujet atteint : Faible quantité de la myophosphorylase active (1UA) → Faible
inactive, ce qui entraine l’accumulation du lycopène et la formation d’un fruit de pastèque à hydrolyse du glycogène musculaire → Surcharge des fibres musculaires en glycogène avec
couleur rouge. On en déduit la relation gène caractère. une faible régénération d’ATP au début de l’effort musculaire → Sujet atteint

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 15 2022/2021

EXAMENS NATIONAUX UNITÉ 2 : NATURE ET EXPRESSION DE L’INFORMATION GENETIQUE SVT/PC BIOF
➢ La modification dans l’activité de l’enzyme (de nature protéique) entraine une
modification du phénotype du sujet d’où la relation protéine- caractère
2. a. Séquences d’ARNm et des acides aminés correspondantes aux fragments de l’allèle
normal et de l’allèle anormal :
- Allèle normal :
Séquence d’ARNm : GAA- AAC- UUC- UUC- AUC- UUU-GGC
Séquence d’acides aminés: Ac.glu – Asn – Phe –Phe –Ile –Phe – Gly
- Allèle anormal :
Séquence d’ARNm : GAA- AAC- UUC- AUC- UUU-GGC
Séquence d’acides aminés: Ac.glu – Asn – Phe –Ile –Phe – Gly
b. Explication de l’origine génétique de la maladie:
Mutation par délétion d’un triplet au niveau de l’ADN → Synthèse d’ARNm modifié par
rapport à l’ARNm normal → synthèse d’une séquence peptidique différente de la normale →
faible activité de l’enzyme myophosphorylase → Apparition des symptômes de la maladie.
Accepter une mutation par délétion du triplet tel que :
- TTC au niveau des positions (2125, 2126, 2127) ou (2128, 2129,2130).
- CTT au niveau des positions (2124, 2125,2126) ou (2127, 2128,2129).

Pr. MOHAMMED ELMEKNASSIA 16 2022/2021