Ministère de l’enseignement supérieure et de la recherche scientifique

Université d’Alger
Faculté des Sciences
Sciences de la matière

Biochimie Structurale
-Les proteines-

L3-CP
Présenté par :
Dr I. LAKEHAL

Année Universitaire 2020-2021

 Introduction

 Les protéines sont une classe de molécules biologiques « de première

importance » .
 Ce sont des macromolécules de type polymère composée d’une ou
plusieurs chaînes d'acides aminés (chaines polypeptidiques).
Les protéines (ou les protides) sont des éléments essentiels car elles ont des
rôles très variés au sein d’une cellule et au sein d’un organisme:
– un rôle structurel (l'actine),
– un rôle catalytique (les enzymes),
– un rôle de régulation de l'expression des gènes (les facteurs de
transcription), etc..
- Les anticorps (responsables de la défense des organismes supérieurs, ils
forment, dans le sang, des complexes avec les corps étrangers).
- Les protéines de stockage.
- Les protéines de transport.
- Les hormones (certaines hormones sont de nature protéiques).
- Les histones (liées à l’ADN, elles participent au contrôle de l’expression
génétiques).
Page  2
 Introduction
Les protéines sont des biopolymères appelés polypeptides d'acides aminés
de la série L.
-Les acides aminés dans les protéines sont reliés entre eux par une liaison
peptidique.
-Seuls les acides aminés de la série L sont utilisés pour produire des protéines.
Il existe quelques rares exceptions dans des protéines de la paroi bactérienne
qui contiennent certains acides aminés de la série D.
On distigue :
Oligopeptides :
– Dipeptides 2 acides aminés
– Tripeptides 3 acides aminés
– Decapeptides 10 acides aminés
– Généralement non codés par un gène
– Synthèse enzymatique
• Polypeptides ou protéines:
– Holoprotéines
– Hétéroprotéines
Page  3
 Acides aminés et liaison peptidique
1. Les acides aminés
Les constituants des protéines sont des molécules appelées acides aminés. Il
existe 20 acides aminés importants, tous dotés de deux groupements
fonctionnels: un groupe aminé (-NH2 ) et un groupe acide organique
(—COOH). Un acide aminé peut donc se comporter comme une base
(accepteur de proton) ou comme un acide (donneur de proton).
Ce sont des acides α -aminés (ou encore 2-amino-acides), exception pour la
proline qui a une amine secondaire (acide α -iminé). Leur formule générique
s'écrit :

Page  4
 Acides aminés et liaison peptidique
Tous les acides aminés sont identiques sauf pour leur troisième groupe,
appelé radical R.
Chaque acide aminé doit son comportement chimique particulier ainsi que son
acidité ou son alcalinité relative aux particularités de l'arrangement des atomes
de son groupe R.
A noter que la présence de groupes (carboxyle, amine, sulfhydrile) dans le
radical R indique que ces acides aminés sont présents dans les liaisons
intramoléculaires protéiques.

Page  5
 Acides aminés et liaison peptidique
Classification
Le résidu R est un résidu variable qu'on appelle la chaîne latérale. On distingue
: les R aliphatiques et R cycliques :
A-Sept groupes d'aminoacides peuvent être définis par rapport à leurs
chaînes latérales :
Groupe 1 : acides aminés aliphatiques
La chaîne latérale est une chaîne carbonée aliphatique linéaire ou ramifiée.

Page  6
 Acides aminés et liaison peptidique
Groupe 2 : acides aminés aromatiques
La chaîne latérale contient un groupe aromatique, structure cyclique à 6
électrons délocalisés.

Groupe 3 : acides aminés dicarboxyliques et leurs amides

La chaîne latérale contient un groupement carbonyle libre ou sous forme
d'amide.

Page  7
 Acides aminés et liaison peptidique
Groupe 4 : acides aminés dibasiques
La chaîne latérale contient une fonction amine qui porte sous la forme acide
conjuguée une charge positive.

Groupe 5 : acides aminés alcools

La chaîne latérale contient une fonction alcool. Les groupes OH ne sont pas
ionisables.

Page  8
 Acides aminés et liaison peptidique
Groupe 6 : acides aminés soufrés
La chaîne latérale contient un atome de soufre.

Groupe 7 : iminoacide
L'amine de l'acide aminé est une amine secondaire (imine).
Proline (Pro, P) :
Le groupe α -amino est engagé dans une structure cyclique. L'amine est une
amine secondaire (imine) dont l'azote présente un doublet libre, accepteur de
proton : la fonction base d'un acide aminé est donc conservée.

Page  9
 Acides aminés et liaison peptidique
B-selon la polarité de leurs chaînes latérales (à pH 7)
1-Chaînes latérales non polaires = HYDROPHOBES
Alanine, Isoleucine, Leucine, Méthionine, Phénylalanine, Proline, Tryptophane,
Valine

Page  10
 Acides aminés et liaison peptidique
2-Chaînes latérales polaires mais non chargées = HYDROPHILES
Asparagine, Cystéine, Glutamine, Glycocolle, Sérine, Thréonine, Tyrosine

Page  11
 Acides aminés et liaison peptidique
3-Chaînes latérales chargées négativement = ACIDES
Acide aspartique, Acide glutamique

4-Chaînes latérales chargées positivement = BASIQUES

Arginine, Histidine, Lysine

Page  12
 Acides aminés et liaison peptidique
2. La liaison peptidique
Généralement, les protéines sont de longues chaînes d'acides aminés réunis
par des liaisons formées au cours de réactions de synthèse, le groupe aminé
de chaque acide aminé s'étant lié au groupe acide de l'acide aminé suivant.
Cette liaison forme l'arrangement d'atomes caractéristique de la liaison
peptidique .

L'union de deux acides aminés donne un dipeptide; celle de trois acides

aminés, un tripeptide; celle de dix acides aminés ou plus, un polypeptide. Les
molécules contenant plus de 50 acides aminés sont des protéines.
LaPageplupart
 13
des protéines sont cependant des macromolécules, c'est-à-dire
de grosses molécules complexes formées de 100 à 1000 acides aminés.
 Les protéines
Les protéines, peptides de plus de 50-100 aminoacides, sont classées
en deux groupes principaux :
*les holoprotéines qui ne sont constituées que d'aminoacides
*les hétéroprotéines qui contiennent :
- un groupe prosthétique minéral, métallique ou organique
- une partie glucidique liée de manière covalente : glycoprotéines
- une partie lipidique liée de manière covalente : lipoprotéines

Les caractéristiques spatiales des protéines sont la clé de leurs fonctions. La

structure des protéines est définie à plusieurs niveaux :
- structure primaire : composition et séquence des aminoacides
- structure secondaire : c'est une structure locale qui rend compte de
l'organisation spécifique d'un fragment d'aminoacides consécutifs dans
l'espace
- structure tertiaire : c'est l'organisation spatiale complète des structures
locales de la molécule
- structure quaternaire : c'est l'organisation de protéines oligomériques
qui sont des assemblages non covalent de sous-unités (protomères)
Page  14
 Les protéines
1. Structure primaire et variabilité des protéines
•La structure primaire des protéines est représentée par la séquence d’acides
aminés qui se lient de manière à former une chaîne polypeptidique.
•Déterminée par les gènes
• Elle commence du coté N-terminale

Page  15
 Les protéines
Exemple :
Alignement des séquences primaires de l’insuline de différentes espèces

Page  16
 Les protéines
2. Structure tridimensionnelle des protéines
2.1. Structure secondaire
Les protéines n'existent pas sous forme de chaînes linéaires d'acides aminés :
elles se tordent et se replient sur elles-mêmes. C'est leur structure
secondaire. La structure secondaire la plus courante est celle de l’hélice
alpha (α).
Dans l'hélice alpha, la chaîne primaire s'enroule sur elle- même puis est
stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO, à
tous les quatre acides aminés environ .
Le feuillet plissé bêta ( β ) est une autre structure secondaire, où les chaînes
polypeptidiques primaires ne s'enroulent pas mais se lient côte à côte au
moyen de liaisons hydrogène et forment une sorte d'échelle pliante.

Page  17
Les protéines

Page  18
 Les protéines
α -hélice
C'est une structure locale répétitive et
relativement compacte dont les
caractéristiques principales sont :
- la structure est stabilisée par les liaisons
hydrogène de l'atome d'oxygène (C=0 d'une
liaison peptidique i avec l'atome d'hydrogène
(N-H) de la liaison peptidique (i+4)
- les radicaux des résidus sont à l'extérieur de
l'hélice, ce qui minimise les encombrements
stériques
- l'hélice ne peut s'établir qu'avec des résidus de
la même série (L ou D)
- la configuration L des aminoacides
privilégie un enroulement à droite.
- les plans des liaisons peptidiques sont
parallèles à l'axe de l'hélice et forment le
squelette
Page  19
de l'hélice.
 Les protéines
feuillet β plissé :cette structure est une structure à plat, étirée et étalée .
Le sens peptidique des deux brins adjacents peut être identique ou contraire,
les feuillets sont respectivement dits parallèles ou anti-parallèles. Ces derniers
sont plus stables, les liaisons H subissant de plus faibles distorsions.
Les chaînes latérales des résidus se distribuent alternativement de part et
d'autre du plan moyen.

Page  20
 Les protéines
2.2.Structure tertiaire
L'arrangement spatial des structures secondaires locales aboutit à une
forme globale spécifique de la protéine maintenue par des interactions qui
peuvent être de nature différente :
- liaison covalente : pont disulfure
-liaisons ioniques entre groupements chargés de signe opposé (pont salin)
- interactions électrostatiques entre dipôles permanents et groupements ionisés
ou encore entre deux dipôles : les plus répandues sont les liaisons hydrogène
- attractions hydrophobes (force de Van der Waals entre groupes apolaires
subissant des forces de répulsion par l'eau, ce qui favorise leur rapprochement)
- interactions des chaînes latérales des résidus avec le solvant : dans
l'eau, les chaînes latérales polaires pourront être exposées au solvant, alors
que les chaînes latérales apolaires auront tendance à "s'enfouir" dans des
poches hydrophobes de la protéine

Page  21
 Les protéines

La structure tertiaire d'une protéine est le paramètre fondamental dont dépend

l'expression de ses fonctions biologiques qu'elles soient structurales ou
dynamiques (protéines desmembranes ou du cytosquelette ou etc,
récepteurs, enzymes, etc).
Cette structure est très dépendante des interactions que nous venons de
décrire. Ces interactions subissent l'influence du milieu dans lequel elles se
trouvent (solvant, température, pH, force ionique, agents détruisant ces
interactions, etc).
LaPageconformation
 22
native de la protéine est la structure tertiaire qui correspond à
celle qui exprime sa fonction biologique dans les conditions physiologiques.
Les protéines

Page  23
 Les protéines
2.3.La structure quaternaire
-Elle correspond à l’association spécifique de plusieurs chaînes peptidiques
en une unité d’ordre supérieur seule capable d’assurer complètement les
fonctions biologiques.
-Liaisons non covalentes, quelquefois ponts disulfures

Page  24
 Les protéines
Exemple: Structure quaternaire de l’hémoglobine, tétramère formée de 2 sous-
unités α et de 2 sous-unités β.

Page  25
 Les protéines
2. Rôles physiologiques
La structure tridimensionnelle de la protéine lui confère ses propriétés distinctes
et dicte sa fonction biologique. Habituellement, on classe les protéines en deux
catégories suivant leur forme générale : protéines fibreuses et protéines
globulaires.
2.1. Protéines fibreuses
Les protéines fibreuses sont appelées protéines structurales car elles
constituent le principal matériau de construction chez les Vertébrés. Elles sont
linéaires, insolubles dans l'eau et d'une grande stabilité (support mécanique
aux tissus et résistance à la traction).
Les principales protéines fibreuses sont le collagène, la kératine, le fibrinogène
et les protéines musculaires.
2.1.1. Le collagène
Le collagène se trouve dans les os, la peau, les tendons et les
cartilages. Sa triple hélice formée de trois chaînes polypeptidiques,
d'environ mille acides aminés chacune, lui donne l'apparence d'un gros
câble . Lorsque des fibrilles de collagène sont dégradées par chauffage
intense,
Page  26
leurs chaînes se raccourcissent pour former la gélatine.
 Acides aminés et liaison peptidique
2.1.2. La kératine
La kératine, présente dans les couches supérieures de l'épiderme, dans les
cheveux, les ongles, les écailles, les sabots et les plumes, s'enroule en
une torsade régulière appelée «hélice alpha».
Chargée de protéger l'organisme contre l'environnement extérieur, la
kératine est totalement insoluble dans l'eau. Ses nombreuses liaisons
disulfures en font une protéine extrêmement stable, capable de résister à
l'action des enzymes protéolytiques.
2.1.3. Le fibrinogène
Le fibrinogène est une protéine plasmatique sanguine responsable de la
coagulation du sang.
Grâce à l'action de la thrombine, le fibrinogène est converti en molécules de
fibrine, une protéine insoluble, qui s'agglutine pour former un caillot protecteur
contre les hémorragies.
2.1.4. Les protéines musculaires
La myosine se lie à l'actine, une autre protéine musculaire, pour donner
l'actomyosine. Les filaments de l'actomyosine peuvent se raccourcir et
provoquer la contraction des muscles.
Page  27
 Acides aminés et liaison peptidique
2.2. Protéines globulaires
Contrairement aux protéines fibreuses, les protéines globulaires sont
sphériques et hautement solubles. Elles jouent un rôle important dans le
métabolisme. Les albumines, les globulines, la caséine et les hormones
protéiques sont des protéines globulaires. Les albumines et les globulines
sont abondantes dans les cellules animales, le sérum sanguin, le lait et les
œufs.
2.2.1. La catalyse
Les enzymes sont essentielles à presque toutes les réactions biochimiques de
l'organisme; elles multiplient par au moins un million la vitesse des réactions
chimiques. Citons l'amylase salivaire (dans la salive), qui catalyse la
dégradation des amidons, et les oxydases, qui permettent l'oxydation des
combustibles alimentaires.
2.2.2. La transport
L’hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang; les lipoprotéines transportent
les lipides et le cholestérol. Le sang contient d'autres protéines de transport
pour le fer, les hormones stéroïdes et d'autres substances.

Page  28
 Acides aminés et liaison peptidique
2.2.3. La régulation du pH
Un grand nombre de protéines plasmatiques, notamment l'albumine, peuvent
servir d'acide ou de base dans un système tampon. Elles empêchent les
variations excessives du pH sanguin en captant ou en libérant des protons
H+.
2.2.4. La régulation du métabolisme
Les hormones polypeptidiques et les hormones protéiques contribuent à
régler l'activité métabolique, la croissance et le développement. Ainsi,
l'hormone de croissance est une hormone anabolique nécessaire pour une
croissance optimale; l’insuline aide à régler le taux de glucose sanguin.
2.2.5. La défense de l’organisme
Les anticorps sont des protéines très spécialisées qui reconnaissent et
inactivent les bactéries, les toxines et certains virus. Ils participent à la
réponse immunitaire, qui contribue à protéger l'organisme contre les
substances étrangères et les microorganismes. Les protéines du
complément, en circulation dans le sang, améliorent l'activité du système
immunitaire et stimulent la réaction inflammatoire, un mécanisme de résistance
non spécifique de l'organisme.
Page  29
 Acides aminés et liaison peptidique
Quelques différences entre les différentes formes des
protéines

Page  30
 Acides aminés et liaison peptidique
Techniques d’étude des structures des protéines
• Les méthodes les plus importantes pour la détermination
des 4 types de structures des protéines sont:

Page  31
 Applications technologiques

Production de la mousse : les blancs en neige

A partir du blanc d’œuf on peut obtenir des blancs en neige qui sont une
mousse (une dispersion d’un gaz dans un liquide) et un foisonnement
(augmentation du volume par incorporation de l’air).

Lors de la préparation, le battage du blanc permet la dénaturation

(déroulement par déstabilisation des liaisons hydrogène) des protéines et
l’incorporation de l’air dans la solution. Cette action mène les protéines à
former un film qui stabilise la mousse en petites bulles. Les acides
aminés hydrophobes enveloppent les bulles d’air et les acides aminés
hydrophiles se lient à l’eau.
Page  32
Acides aminés et liaison peptidique

Page  33
 Merci pour votre attention
Page  34