Institut national de formation République togolaise

Agricole (INFA) de Tové

Travail-Liberté-Patrie
BP : 401 Kpalimé-Togo
Email : infatove@yohoo.fr

EXPOSE SUR LES PROTEINES

ATTY Fadailou
FETOU Charles
KANABOU
Présenté par : Formateur :
MASSEDE Merveille
AFANTSAWO Senah Dr AGBEKLEY
NANDJA Assia
AKAKPO Mawussi
N’SOUGAN Kodjo
ASSAGBAVI Caleb
PAYATA Tarabalo
SOUMANI Abdoulatifou
SOUMSA Kossi Elias
TOFFA Gracia wonder
SOMMAIRE
INTRODUCTION……………………………………………………………………………2
I – TYPOLOGIE ET CLASSIFICATION DES PROTEINES ………………………3
II – STRUCTURE, CLASSIFICATION, NOMENCLATURE ……………………4
III – FONCTION BIOLOGIQUE ………………………………………………………….
IV- METABOLISME : biosynthèse et dégradations…………………………….
VI- INTERET BIOMEDICALES………………………………………………………………
VII- QUELQUES ALIMENTS CONTENANT LES PROTEINES ………………….

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INTRODUCTION
Les protéines sont des grosses molécules composées d’un
assemblage précis d’acide aminé, ce sont eux que notre organisme
utilise. Un acide aminé est une molécule carbonique comprenant un
groupe carboxyle (-COOH), un groupe amine (-NH2) et une chaine
latérale variable (-R) qui se diffèrent entre les 20 acides aminés. En
effet les protéines sont des nutriments essentiels au bon
fonctionnement de notre corps. Chaque cellule de notre corps en
contient et elles sont nécessaires à la constitution et à la réparation
des muscles, des tissus et d’autres organes

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I –TYPOLOGIE ET CLASSIFICATION DES PROTEINES
Les protéines peuvent être classées en trois grands groupes en
fonction de leur structure tertiaire ou quaternaire. On distingue : les
protéines globulaires, les protéines fibreuses et les protéines
membranaires. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles
et ce sont souvent des enzymes.
Sur la base de la nature chimique, de la structure, de la forme et de la
solubilité, la classification des protéines est :
1-Protéines simples : elles sont composées uniquement de résidus
d'acides aminés. Lors de l'hydrolyse, ces protéines ne donnent que
des acides aminés constitutifs. Elles sont en outre divisées en :
o Protéine fibreuse : kératine, élastine, collagène ;
o Protéine globulaire : albumine, globuline, glutéline,
histones.
2-Protéines conjuguées : elles sont combinées avec une fraction non
protéique. Par exemple : nucléoprotéine, phosphoprotéine,
lipoprotéine, métalloprotéine, etc.
3-Protéines dérivées : ce sont des dérivés ou des produits dégradés
de protéines simples et conjuguées. Elles peuvent être :
*protéine dérivée primaire : protéines, méta protéines, protéines
coagulées
*protéines dérivées secondaires : protéases ou albumoses,
peptones, peptides
II-STRUCTURE, CLASSICATION, NOMENCLATURE
❖ STRUCTURE
La structure des protéines est la composition en acides aminés et
la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la
position relative des différents atomes qui composent une

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 protéine donnée. De la séquence au repliement, il existe quatre
niveaux de structuration de la protéine : la structure primaire, la
structure secondaire, la structure tertiaire et la structure
quaternaire
✓ STRUCTURE PRIMAIRE
La structure primaire, ou séquence, d'une protéine correspond à la
succession linéaire des acides aminés (ou résidus) la constituant sans
référence à une configuration spatiale.
Les protéines sont donc des polymères d'acides aminés, reliés entre
eux par des liaisons peptidiques. La structure primaire d'une protéine
est le fruit de la traduction de l'ARNm en séquence protéique par le
ribosome. C'est grâce au code génétique que l'information génétique
(sous forme d'ARN) est traduite en acides aminés. Concrètement, la
structure primaire est représentée par une succession de lettres (20
différentes) correspondant aux 20 acides aminés majoritaires
existants.

Figure 1 : schéma générale d’acide impliqué dans la structure

primaire d’une protéine. R représente la chaine latérale du résidu.
✓ STRUCTURE SECONDAIRE

La structure secondaire décrit le repliement local de la chaîne

principale d'une protéine. L'existence de structures secondaires vient

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du fait que les repliements énergétiquement favorables de la chaîne
peptidique sont limités et que seules certaines conformations sont
possibles. Ainsi, une protéine peut être décrite par une séquence
d'acides aminés mais aussi par un enchaînement d'éléments de
structure secondaire.
De plus certaines conformations se trouvent nettement favorisées
car stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupements
amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Il existe trois
principales catégories de structures secondaires selon l'échafaudage
de liaisons hydrogène, et donc selon le repliement des liaisons
peptidiques : les hélices, les feuillets et les coudes.
La chaîne principale contient trois liaisons covalentes par acide
aminé. La liaison peptidique étant une liaison plane, il reste deux
liaisons simples autour desquelles la rotation est possible. On peut
donc déterminer la conformation du squelette d’un acide aminé à
partir de deux angles trièdres φ et ψ

Figure 2 : Angles dièdres dans une chaine protéique. Il existe deux

degrés de liberté de rotation, repérés par deux angles φ et ψ. Les liaisons
peptidiques sont en jaune R1 et R2 indiquent les chaines latérales de deux
acides aminés consécutifs.
✓ STRUCTURE TERTIAIRE

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La structure tertiaire correspond à la forme générale de la protéine
observable à l'échelle de la molécule tout entière. Elle décrit les inte-
ractions entre les différents éléments de la structure secondaire. Elle
est stabilisée par tout un ensemble d'interactions conduisant le plus
souvent à la formation d'un cœur hydrophobe, avec éventuellement
des liaisons salines, des liaisons hydrogène, des ponts disulfure, voire
des modifications post-traductionnelles. On désigne souvent par
structure tertiaire le repliement d'une protéine.

✓ STRUCTURE QUATERNAIRE
Elle décrit le complexe résultant de l'assemblage de plusieurs molé-
cules de protéines (plusieurs chaînes polypeptidiques), appelées dans
ce cas sous-unités protéiques, pour former un complexe protéique
unique. Toutes les protéines ne sont pas nécessairement constituées
de plusieurs sous-unités et ne possèdent par conséquent pas tou-
jours de structure quaternaire.
Les protéines ne sont pas des molécules entièrement rigides. Elles
sont susceptibles d'adopter plusieurs conformations apparentées en
réalisant leurs fonctions biologiques. La transition d'une de ces con-
formations à une autre est appelée changement conformationnel.
Dans le cas d'une enzyme par exemple, de tels changements confor-
mationnels peuvent être induits par l'interaction avec le substrat au
niveau du site actif. En solution, les protéines subissent également de
nombreux changements conformationnels en raison de la vibration
thermique de la collision avec d'autres molécule

NOMENCLATURE DES 20 ACIDES AMINES

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III- FONCTION BIOLOGIQUE
Essentielles à l'organisme, elles y jouent un rôle structural (au niveau
musculaire ou encore cutané) mais sont également impliquées dans
de très nombreux processus tels que la réponse immunitaire
(anticorps), le transport de l'oxygène dans l'organisme
(hémoglobine), ou encore la digestion (enzymes digestives).
IV-METABOLISME : biosynthèses et dégradations
La biosynthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager est
la traduction de cet ARNm. L'ARN messager se lie au ribosome, qui le

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lit séquentiellement à raison de trois nucléotides à chaque étape de
la synthèse. Chaque triplet de nucléotides constitue un codon sur
l'ARN messager, auquel peut se lier l'anticodon d'un ARN de transfert
apportant l'acide aminé correspondant. L'appariement entre le
codon et l'anticodon repose sur la complémentarité de
leurs séquences respectives. C'est cette complémentarité qui assure
la reconnaissance entre l'ARN de transfert et le codon de l'ARN
messager. L'acide aminé apporté par l'ARN de transfert sur le
ribosome établit une liaison peptidique avec l'extrémité C-
terminale de la chaîne naissante, ce qui permet de l'allonger d'un
résidu d'acide aminé. Le ribosome se déplace alors de trois
nucléotides sur l'ARN messager pour faire face à un nouveau codon,
qui suit exactement le codon précédent. Ce processus se répète
jusqu'à ce que le ribosome soit en face d'un codon stop, auquel cas la
traduction s'arrête.
La traduction est la séquence de bases de ARNm dans la séquence
d’acides aminés de la protéine qui se produit au niveau des
ribosomes. Dans l’ARNm, trois bases consécutives, un triplé de bases,
forment dans le cadre de lecture ouvert un codon codant pour un
acide aminé (voir code génétique). Sur le ribosome, les codons sont
traduits selon leur séquence en acide aminé et ceux-ci sont liés de
manière séquentielle pour former un polypeptide. Puisqu’il n’y a pas
de relation structurelle entre un codon et l’acide aminé
correspondant, il est nécessaire de disposer d’une pièce
intermédiaire qui lie l’acide aminé d’une part et reconnaît le codon
correspondant, de ARNm d’autre part. Cette fonction de médiation
est réalisée par le transfert de molécules d’acide ribonucléique, de
divers ARNt en tant que transporteur d’acide aminées avec région de
reconnaissance. Ils ont deux sites de liaison exposés distincts : le site
de liaison des acides aminés et l’anticodon. Les sites de liaison aux
acides aminés des ARNt sont spécifiquement chargé avec l’acide
aminé approprié par l’intermédiaire des aminoacyl-ARNt synthétases.

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L’ARNt reconnaît à l’anticodon, le codon complémentaire de ARNm
se lie sphériquement à celui-ci
Le processus de traduction en tant que tel peut être subdivisé en
trois phases : la phase initiale, la phase d'élongation et enfin la
terminaison
° Phase initiale : Lorsqu'un ARNm préalablement synthétisé atteint
un ribosome, la petite sous-unité du ribosome se déplace le long de
l'ARNm jusqu'à rencontrer le codon de départ AUG. L'ARNt de
méthionine correspondant à l'anticodon UAC se lie au codon
(complexe d'initiation).
°Phase d'élongation : Elle correspond au déplacement du ribosome
le long de l’ARNm et à l’accrochage séquentiel des acides aminés de
la protéine en voie de biosynthèse. Après la lecture du codon
d’initiation, le ribosome va se déplacer séquentiellement le long des
ARNm. Le ribosome se décale exactement d’un triplet de nucléotides
et libère un site pour un nouvel ARNt et chargé ainsi de suite.
Un ARNt se lie par sa séquence anticodon à un codon de l’ARNm,
l’ARNt porte un acide aminé particulier (ainsi il existe des ARNt
alanine, arginine etc… en fonction de la séquence anticodon, l’acide
aminé chargé est différent. L'ARNt de la méthionine est situé à la
phase d'initiation sur le site de liaison P, de sorte que dans le site de
liaison A, l'ARNt suivant peut se fixer. Une peptidyl transférase lie la
méthionine du premier ARNt à l'acide aminé de l'ARNt suivant ; cette
formation d'un dipeptide à lieu dans le site de liaison A. . L'ARNt avec
le dipeptide est maintenant sur le site de liaison P, d'où il a déplacé le
tout premier ARNt, maintenant non chargé, et sur le site de liaison A
libre, il est possible de rattacher le prochain ARNt, l'anticodon
complémentaire du triplet de base du brin d'ARNm convient.
°Phase de la terminaison : Le ribosome parvient sur un des trois
codons stop ou « non-sens », codon auquel ne correspond aucun

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acide aminé. La dissociation entre l'ARN messager et la chaîne
polypeptidique terminée s'effectue alors.

Figure 4 : les ribo-

somes assurent la traduction de l'ARN messager en protéines.

Les protéines sont dégradées en acides aminés dont 75% sont

réutilisés pour une synthèse de novo. 25% sont donc éliminés sous
forme d'urée. De ceci, il ressort qu'un apport alimentaire de 200 g de
viande, œufs ou produits laitiers, est nécessaire pour compenser la
perte
V- PROPRIETES PHYSIQUES ET CHIMIQUES
Protéines peuvent se comporter comme des acides et des bases, ceci
est dû aux chaines latérales polaires et chargées des acides aminés
qui constituent la protéine et aux groupements aminés et Les
carboxyliques des AA amino-terminal et carboxy-terminal. La charge
nette de la protéine varie avec le Ph du milieu :
• En milieu acide : les groupements basiques captent les protons
et la charge résultante de la protéine est positive.
• En milieu basique : les groupements acides perdent des
protons et la résultante de la protéine est négative.
• A PH Convenable :la charge nette de la protéine est nulle, c’est
le point isoélectrique.
VI-INTERET BIOMEDICALES

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Les protéines également appelées protides, sont des macromolécules
essentielles à la vie. Elles ont de nombreux intérêts biomédicaux
notamment :
° Fonction structurelle : Les protéines sont des composants essentiels
des tissus et des organes du corps humains. Elles fournissent les
structures et la force nécessaires pour maintenir l’intégrité des
cellules, des tissus et des organes
° Fonction enzymatique : de nombreuses protéines agissent en tant
qu’enzymes, catalysant des réactions chimiques du corps. Ces
réactions sont essentielles pour le métabolisme, la digestion, la
production de l’énergie de nombreux autres processus biologiques
° Transport : Certaines protéines comme hémoglobines sont
responsables du transport de substances telles que l’oxygène dans le
sang.
° Systèmes immunitaire : L’anti corps qui sont des protéines, jouent
clé dans la défense contre l’agent pathogènes et les infections
° Communication cellulaires : les protéines participent à la
transmission des signaux à l’intérieur et entres les cellules, ce qui est
crucial pour de nombreux processus biologiques.
° Régulation génétiques : Certaines protéines agissant en tant que
facteurs de transcription, régulant l’expression des gènes et
contrôlant ainsi de nombreux processus cellulaires.
En raison de ces diverses fonctions biologiques, les protéines sont
essentielles pour maintenir la santé et le bon fonctionnement du
corps humains. Un apport adéquat en protéines est nécessaire pour
assurer la croissance, la réparation et le bon fonctionnement des
tissus et des organes
VII- QUELQUES ALIMENTS CONTENANT LES PROTEINES (Diététique
/Nutrition)

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ALIMENTS QUANTITES (g)
Poitrine de poulet, cuite, sans 31 g
peau
Bœuf haché, maigre, cuit 30 g
Porc, côtelette, cuite 29 g
Viande de gibier, cheval, cuite 28 g
Poissons gras (saumon, truite, 23-25 g
maquereau, etc.)
Noix de cajou 18 .2 g
Pain 09 .2 g
Boisson de soja enrichie, toutes 6 -8 g
saveurs
Œuf gros 7g
Beurre d’arachide /Amande 5-7 g
naturel
Yaourts 4g
Maïs 03.3 g
Champignons 02.9 g
Epinard 02.7 g

CONCLUSION
En définitive les protéines sont essentielles pour la vie ; elles
fournissent les acides aminées, nécessaires pour la croissance et le
maintien de nos cellules et tissus. Elles sont aussi éléments de
construction et de réparation de l’organisme. Elles jouent un rôle
primordial dans la croissance et le renouvèlement des tissus

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