République Algérienne Démocratique et Populaire

Ministère De L’enseignement Supérieur et de laRecherche Scientifique

Université EchahidHamma Lakhdar d’El-Oued

Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie

Département de Biologie Cellulaire et Moléculaire

Filière: Biochimie

Cours de 3ème année biochimie

BIOLOGIE MOLECULAIRE
L’expression de l’information génétique et son contrôle

réalisé par :Dr. MEDILA Ifriqya

ANNEE UNIVERSITAIRE 2019-2020

Cours : Biologie Moléculaire Par : Medila I.

IV- L’expression de l’information génétique et son contrôle

1. La transcription

Il s'agit de la première étape dam la synthèse des protéines, suivie de la traduction.

1 - Transcription de l'ADN en ARN messager.
2 -Traduction de l'ARN messager en protéines.

1.1.La transcription chez les procaryotes

1.1.1.L’ARN polymérase des Procaryotes
La transcription s'effectue chez les bactéries grâce à une enzyme, l'ARN polymérase.
C'est une enzyme de grande de taille (PM 450 000 da) contenant 5 sous-unités de la partie
centrale (oucœur) de l'enzyme : deux sous-unités α (36 500 da), une β (151 000 da), une
β’ (155 000 da) et une ω (11 000 da); ainsi que d'une sous-unité appelée facteur sigma (σ).
La sous-unité σ est faiblement liée à l'enzyme, dont elle peut se dissocier temporairement.
Les deux sous-unités α facilitent l'assemblage de l'enzyme et les interactions avec des protéines
régulatrices, la sous unité β intervient au cour de la catalyse, la sous unité β'se fixe à l'ADN, la
sous unité ω est impliquée dans l'assemblage de l'enzyme et dans la régulation de l'expression
des gènes, alors que la sous unité σ est responsable de l'amorçage de la réplication. E coli,
comme la plus part des autres bactéries, possèdent plusieurs facteurs σ diffèrent. L'un d'eux,
appelé σ70 car sa masse est de 70 kilodaltons, est la sous unité utilisée pour amorcer la
transcription de la grande majorité des gènes d'E coli.

1.1.2. Les étapes de la transcription

La transcription est un phénomène cyclique séparé en trois étapes : l’initiation,
l’élongationet la terminaison, qui aboutit à la production de différents ARN.

a- L'initiation : fixation de l'ARN polymérase sur les sites promoteurs

Chez toutes les bactéries, le démarrage de la transcription est conditionné par la
reconnaissance de séquences spécifiques de l'ADN appelées sites promoteurs.
Le promoteur universel des Procaryotes (commun à tous leurs gènes) est constitué par une
séquence d’ADN couvrant environ 40 paires de nucléotides. La première base transcrite est
appelée site d'amorçage ou site d'initiation, noté +1. On dit que le promoteur se trouve en amont
du site d'amorçage car il est situé avant si l'on se place dans le sens de transcription, alors qu'un
site en aval est placé après la première base. Les positions des nucléotides situés en amont de

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site d'amorçage sont indiqués par un signe négative (-) et celles qui sont après sont indiqués par
un signe positive (+).
Les promoteurs bactériens sont caractérisés par la présence de deux séquences consensus
évolutivement très conservés: la région -35 et la boite de Pribnow( ou la région -10).

La sous unité σ se fixe à larégion -10 et -35, positionnant ainsi l'enzyme pour qu'elle
débute la transcription au niveau de site de départ correct (figure 1). La sous unité σ intervient
également dans la séparation des brins d'ADN autour de la région -10de sorte que la partie
centrale de l'enzyme peut se fixer étroitement a l'ADN en vue de la synthèse d'ARN. Une fois le
cœur de l'enzyme fixé, la transcription commence et la sous unité σ se dissocie du reste du
complexe pour aller se lier à une autre molécule d'ARN polymérase.

Figure 1: L'amorçage de la transcription chez les procaryotes

b- La phase d’élongation
L’ARN polymérase assure l’élongation de la chaîne polynucléotidique en se déplaçant de la
gauche vers la droite sur l’ADN à une vitesse de 50 à 90 nucléotides/S, ce qui permet le
déroulement transitoire d’environ 17 pb du DNA et l’élongation du brin d’ARN par l’addition
successive d’unités nucléotidiques à son extrémité 3’-hydroxyle dans le sens 5’→3’(figure 2).
Un seul brin de la matrice d’ADN, dit brin transcrit ou matriciel ou encore anti-sens (–), est
copié dans le sens 3’→ 5’, la sélection des nucléotides étant assurée par un appariement de bases

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de type Watson- Crick, avec l’insertion de résidus uracile U dans l’ARN en regard des résidus
adénine A de la matrice d’ADN.

c- La phase de terminaison
Tout comme l’initiation, la terminaison de la transcription est contrôlée de façon précise. La
formation des liaisons phosphodiester cesse, l’hybride RNA-DNA se dissocie, la régionfondue
du DNA se réenroule et la RNA polymérase quitte le DNA lorsque des régions duDNA en cours
de transcription présentent des signaux d’arrêt.
Le signal d’arrêt le plus simple est une région palindromique riche en GC suivie d’une région
riche en AT ; l’ARN transcrit de cet ADN palindromique est autocomplémentaire etses bases
s’apparient pour constituer une structure en épingle à cheveux, elle-même suivie d’une séquence
de quatre résidus uracile U,au moins, essentiels pour la terminaison.

Figure2 : L'élongation et la terminaison de la transcription

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Figure 3 : Un site bactérien de terminaison de la transcription

1.2.Transcription eucaryotique
Trois points fondamentaux distinguent la transcription des Eucaryotes et des Procaryotes :
1-Chez les Eucaryotes, l'ADN est contenu dans le noyau et la transcription s'effectue
dans celui-ci alors que la traduction en protéines s'effectue dans le cytoplasme.
Transcription et traduction ne sont donc pas des phénomènes associés comme c'est
le cas chez les Procaryotes. De plus. L'ADN des Eucaryotes est présent sous forme
d'une structure dont nous avons parlé, la chromatine. La transcription de l'ADN en
ARN implique une structure décondensée de la chromatine, c'est-à-dire une chromatine où il
existe peu d'histone H1, où la structure est en collier de perles avec des zones sans nucléosomes.
2-La transcription d'un gène en ARN (ARNr, ARNt ou ARNm), ne produit pas immédiatement
une molécule fonctionnelle. Dans le noyau, c'est un précurseur (ou transcrit primaire» qui est
produit dans la grande majorité des cas. II subira plusieurs modifications avant son entrée dans le
cytoplasme. Une modification extrêmement importante est la maturation de l'ARN messager qui
nécessite notamment un épissage, c'est-à-dire un processus d'élimination de séquences non utiles
(introns) et une ligature des séquences qui coderont pour une protéine (exons).
3-Chez les Eucaryotes. Il existe trois ARN polymérases distinctes (alors qu'une seule
fait «tout le travail» chez les bactéries)
• ARN polymérase I : ARNr (sauf l'ARN 5S) ;
• ARN polymérase III : ARNt, ARN 5S et petits ARN nucléaires (en partie) ;
• ARN polymérase II : ARNm et petits ARN nucléaires (en partie).
Ces polymérases ne fonctionnent correctement (en particulier pour la fixation sur des
sites promoteurs) qu'en présence de très nombreuses protéines supplémentaires appelées facteurs
de transcription.

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1.3.Maturation du transcrit primaire ou de l'ARN prémessager (chez les eucaryotes)

La maturation de la plupart des pré-mRNA des Eucaryotes comporte plusieurs étapes :

formation de la coiffe, élimination des introns, clivage et polyadénylation ; l’élimination des
introns, peut avoir lieu avant ou après le clivage et la polyadénylation. Toutes les étapes
s’effectuent au sein du noyau.
1.3.1.Addition de la coiffe en 5' (phénomène de Capping )
L'extrémité 5' est modifiée par le processus d'addition de la « coiffe » ou de «capping»,
c'est-à-dire essentiellement l'addition d'une 7-méthylguanosine (provenant d'un GTP hydrolyse
en GMP) liée au ribose du nucléoside suivant par une liaison mettant enjeu trois groupements
phosphate (donc création d'une liaison anhydride d'acide), mais aussi une méthylation éventuelle
des deux hydroxyles en 2' des riboses 1 et 2 de la chaîne d'ARN. Cette modification se produit
alors que la chaîne d'ARN est en cours de transcription, après la polymérisation d'environ 30
nucléotides.
Les enzymes qui catalysent ces réactions et le transcrit lui-même sont étroitement
associés au domaine C-terminal de Pol II par l’intermédiaire d’un complexe dénommé CBP (de
cap-binding complex). Les coiffes protègent les mRNA des phosphatases et des endonucléases et
stimulent leur traduction.

Figure 4 : Phénomène de capping

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1.3.2.Polyadénylation en 3 '
L'extrémité 3' est modifiée par addition de 100 à 200 résidus d'acide adénylique
(extrémité poly A) grâce à l'action d'une enzyme, la poly A-polymérase (PAP), qui utilise
des ATP comme donneurs d'adénine.

1.3.3. Excision des introns et épissage des exons

L'élimination des introns se fait par un processus dit d'épissage, dont le principe est
celui d'une transestérification. Il faut en effet que cet épissage soit parfait, car une erreur d'un
seul nucléotide aboutirait à un changement du cadre de lecture, et donc à une protéine totalement
différente.
On sait maintenant que plusieurs ribonucléoprotéines (RNPsn pour
smallnuclearribonucléoproteins, ou snurps) interviennent dans le processus d'épissage. Elles sont
organisées en une structure complexe nommée « splicéosome » ou complexe d'épissage.Ce
splicéosome comporte desribonucléoprotéines dont certains d’entre eux, appelés U1, U2, U4, U5
et U6, sont essentiels pour l’épissage.En plus de ces RNPsn, d'autres protéines qui représentent
plus de la moitié de la masse totale du splicéosome interviennent pour stabiliser l'édifice (ce sont
les RNPhn).
Les séquences de début de l'intron ( GUAAGU) et de fin de l'intron (AG) sont
invariantes. De plus, il existe toujours une adénine située près de l'extrémité 3' de l'intron située à
environ -20 à - 30 nucléotides. Ces séquences sont reconnues dans l'ARN prémessager par
différentes RNPsn au sein du complexe d'épissage. En fonction de leur rôle dans le processus
d'épissage, lesséquences de début d'intron, de fin d'intron et celles où se trouve l'adénine sont
respectivement appelées : site donneur ou Site d’épissage 5', site accepteur ou Site d’épissage 3'
et point de branchement (figure 5).
La fixation des RNPsn s'effectue grâce à des appariements entre bases de l'ARN
messager et de l'ARN de la ribonucléoprotéine(Figure 6).

Figure 5:Les sites d'épissage

L’excision-épissage est réalisé grâce à deux réactions successives de

transestérification(Figure 7). L’U1-snRNA, qui contient une séquence complémentaire du site

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d’épissage 5’ de l’intron, s’apparie à ce dernier. L’U2-snRNA s’apparie au site de branchement

de telle façon qu’un résidu A nucléophile soit mis en position d’attaquer par son hydroxyle en 2’
le phosphate du résidu G situé à l’extrémité 5’ de l’intron et donc de réaliser une première
transestérification qui conduit à la formation d’un lasso (lariat) par l’intermédiaire d’une liaison
2’,5’-phosphodiester. Lors d’une deuxième réaction de transestérification, l’hydroxyle en 3’ de
l’exon libre attaque la liaison phosphodiester de la deuxième jonction intron-exon, ce qui réalise
la jonction entre les deux exons et libère l’intron porteur du lasso(Figure 6). Des anomalies dans
l’excision des introns peuvent être à l’origine de maladies génétiques telles que certaines
thalassémies où sont synthétisées des hémoglobines anormales.

Figure 6:Mécanisme d'excision épissage

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Figure 7: Les réactions de transestérification au cours de l'épissage de l'ARN

2.La traduction

Cette opération va changer la nature du message, puisque jusqu'à présent, il restait de nature
nucléotidique. Il va maintenant changer de « langage » pour devenir un message de nature
peptidique.

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2.1.Le code génétique

Le code génétique est la relation entre la séquence des bases des ARNm, et donc du
ADN, et celle des aminoacides des protéines. Un groupe de trois bases, ou codon, code pour un
aminoacide. Il y a 64 codons possibles : 61 codent pour des aminoacides et 3, dénommés codons
stop, pour la terminaison de la traduction. Ainsi, la plupart des aminoacides sont codés par plus
d’un codonet le code est donc largement dégénéré. Cette dégénérescence du code génétique a
pour effet de minimiser les effets délétères des mutations. De plus, le code génétique est non
chevauchant, n’a pas de ponctuation et il est quasiment universel.

Tableau 1: Codegénétique standard

2.2. L’ARN de transfert

Il s'agit d'une molécule assurant la liaison entre l’ARNm et l'AA où deux zones en
particulier auront deux rôles bien distincts :
 L'extrémité 3'OH est terminée par le triplet CCA où se produira une liaison ester entre
l'ARNtetl'AA.
 Une zone anticodon qui se lie par des liaisons faibles de type liaison hydrogène au codon
présent dans l'ARNm.
Leur structure présente des particularités (Figure 8):

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- Nucléotides rares (l'hypoxanthine, de la thymine, des bases méthylées comme la guanine,

de la pseudo-uridine, de la dihydro-uridine...
- Forme spatiale : l'aspect général est en forme de trèfle dû à des appariements formés par
des liaisons hydrogènes entre des bases complémentaires. Au niveau des boucles, les
nucléotides ne sont pas appariés (beaucoup de bases inhabituelles y sont d'ailleurs
situées).
L'extrémité 3', toujours constituée de la même séquence CCA, dépasse du reste de la structure ce
qui permettra la fixation de l’AA.
Enfin, la boucle anticodon qui reconnaîtra par complémentarité le codon correspondant lors de la
traduction, et s'y appariera par des liaisons hydrogènes.

Figure 8: Structure secondaire et tertiaire d'une molécule d'ARNt

2.3.Activation des aminoacides
Pour synthétiser une chaîne polypeptidique d’une séquence donnée, le groupe carboxyle
de chaque aminoacide doit être activé pour permettre la formation d’une liaison peptidique mais,
de plus, une étroite relation doit être établie entre l’ARNm porteur de l’informationgénétique et
chaque aminoacide(Figure 9). Ces deux conditions sont satisfaites lorsque chacun des 20
aminoacides est fixé de façon rigoureusement spécifique par une aminoacyl-tRNA synthétase à
un ARNt qui joue alors le rôle de molécule adaptatrice. L’activation des aminoacides a lieu dans
le cytoplasme ; elle fait intervenir 20 aminoacyl-tRNA synthétases, plus de 30 ARNt et les 20
aminoacides ; de plus, elle nécessite de l’ATP et des ions Mg2+.
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Les aminoacyl-tRNA synthétases catalysent l’estérification fortement exergonique des

aminoacides par leurs ARNt correspondants :

Mg2+
Aminoacide + tRNA + ATP aminoacyl-tRNA + AMP + 2Pi ∆G°’ = – 29 kJ/mol

Le processus fait intervenir une seule molécule d’ATP mais est assuré par l’hydrolyse du
pyrophosphate ; deux liaisons de haute énergie sont donc consommées. La réaction s’effectue en
deux étapes au sein du site actif de l’enzyme. Tout d’abord, l’aminoacide est activé par
adénylation avec formation d’un aminoacyladénylate, ou aminoacyl-AMP, et de PPi. Puis, le
groupe aminoacyle est transféré sur l'ARNt correspondant pour donner l’aminoacyl-tRNA.

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Figure 9:Aminoacylation des ARNt

2.4.Les ribosomes
Les ribosomes sont les machines moléculaires complexes responsables de la synthèse des
protéines. Ils sont constitués de deux sous-unités qui peuvent se dissocier puis s’associer à
nouveau. Chez les Bactéries, ils ont un diamètre de 18 nm, un coefficient de sédimentation de
70S et contiennent 65 % de RNA et 35 % de protéines ; les deux sous-unités séparées ont des
coefficients de sédimentation de 50S et 30S. Chez les Eucaryotes, ils ont un coefficient de
sédimentation de 80S et leurs deux sous-unités des coefficients de sédimentation de 60S et
40S(Tableau 6). Lors de ces dernières années, la structure à haute résolution des sous-unités du

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ribosome s a été élucidée, ce qui a permis de confirmer que le ribosome est un ribozyme.Les
deux sous-unités, de forme irrégulière, s’adaptent l’une à l’autre mais néanmoins délimitent une
cavité où passe le mRNA quand le ribosome se déplace le long de ce dernier lors de la
biosynthèse d’une chaîne polypeptidique. Elles présentent trois sites : E, P et A, qui jouent un
rôle majeur dans le processus synthétique(Figure 10).

Figure 10:Représentationschématique du ribosome au cours de l'élongation de la

traduction

Tableau 2 : ARN et protéine des ribosomes

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2.5.Les étapes de la traduction

INITIATION
La biosynthèse des protéines s’effectue de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-
terminale. En fait, elle ne débute pas immédiatement à l’extrémité 5’ de l'ARNm ; le premier
codon traduit est toujours distant de l’extrémité 5’ d’au moins une vingtaine de nucléotides et
tous les ARNm contiennent des signaux d’initiation. Chez les Bactéries, l’initiation de la
biosynthèse des protéines nécessite la formation d’un complexe d’initiation qui s’effectue en
trois étapeset met en œuvre successivement la sous-unité 30S du ribosome, le ARNm qui code
pour la chaîne polypeptidique à synthétiser, l’aminoacyl-tRNA initiateur fMet-tRNAfMet, un
groupe de trois protéines dénommées facteurs d’initiation IF-1, IF-2 et IF-3, le GTP, la sous-
unité 50S du ribosome et des ions Mg2+.
Lors d’une première étape, la sous-unité 30S du ribosome fixe les deux facteurs
d’initiation IF-1 et IF-3, ce dernier empêchant la sous-unité 50S de se fixer prématurément.
L'ARNm se met alors en place sur la sous-unité 30S, le codon initiateur (5’) AUG étant guidé
vers sa position correcte sur l'ARNr 16S de la sous-unité 30S par la séquence consensus de
Shine- Dalgarno de l'ARNm. Cette dernière, riche en purines, est centrée à environ 10
nucléotides sur l’extrémité 5’ du codon initiateur ; elle s’apparie à une séquence riche en
pyrimidines de l’extrémité 3’ de l'ARNr 16S de la sous-unité 30S(figure 11).
Les ribosomes bactériens ont trois sites susceptibles de fixer les aminoacyl-tRNA, le site
A pour « aminoacyl », le site P pour « peptidyl » et le site E pour « exit ». Les sites A et P sont
formés par les sous-unités 30S et 50S, tandis que le site E est pratiquement localisé au niveau de
la seule sous-unité 50S. Le codon initiateur (5’) AUG est positionné en regard du site P, le seul
site sur lequel fMet-tRNAfMet puisse se fixer(Figure 12).

Figure 11: La séquence consensus de Shine-Dalgarno

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Figure 12: Formation du complexe d'initiation

ÉLONGATION
La troisième phase de la biosynthèse des protéines est celle de l’élongation au cours de
laquelle la chaîne polypeptidique naissante est allongée par la fixation covalente de résidus
aminoacyle. Chacun de ces derniers est correctement apporté et positionné sur le ribosome par
l’intermédiaire de son ARNt qui s’apparie au codon correspondant de l'ARNm. L’élongation
s’effectue en trois étapes (Figure 13) et met en œuvre le complexe d’initiation décrit
précédemment, des aminoacyl-tRNA et un groupe de trois protéines cytosoliques solubles

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dénommées facteurs d’élongation EF-Tu, EF-Ts et EF-G et de GTP. Ces trois étapes sont
répétées autant de fois qu’il y a de résidus à ajouter.
L’activité enzymatique qui catalyse la formation de la liaison peptidique a été initialement
attribuée à une peptidyl transférase ; on sait maintenant que la réaction est catalysée par l'ARNr
23S agissant comme ribozyme. La phase d’élongation se poursuit jusqu’à l’addition du dernier
résidu aminoacyle codé par l'ARNm. Chez les Eucaryotes, la phase d’élongation est très
semblable à celle des Procaryotes. Cependant, les ribosomes eucaryotes n’ont pas de site E ; les
ARNt non chargés sont directement expulsés du site P.

Figure13:Les étapes de l'élongation de la traduction

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TERMINAISON
La quatrième phase de la biosynthèse des protéines est celle de la terminaison qui est
signalée par l’un des trois codons non-sens de l'ARNm, UAA, UAG ou UGA, situé
immédiatement après celui du dernier aminoacide codé. Chez les bactéries, ces codons sont
reconnus par des facteurs de terminaison appelés RF (de Release Factor) ; RF-1 reconnaît
UAA et UAG, RF-2 UAA et UGA. Un troisième facteur, RF-3, n’a pas de fonction spécifique
connue. Les trois facteurs de terminaison participent à l’hydrolyse du peptidyl-tRNAterminal lié,
à la libération de la chaîne polypeptidique libre et du dernier ARNt du site P et à la dissociation
du ribosome 70S en ses sous-unités 30S et 50S qui sont alors prêtes pour un nouveau cycle
biosynthétique(Figure 14).Chez les Eucaryotes, un seul facteur de terminaison, eRF-1 reconnaît
les trois codons non-sens.

Figure 14: Terminaison de la traduction

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2.6. Reploiement de la chaîne polypeptidique et modifications post-traductionnelles

La dernière phase de la biosynthèse des protéines voit le reploiement de la chaîne
polypeptidique naissante déterminé par l’information contenue dans la séquence
unidimensionnelledes aminoacides qui ont des propensions différentes à former des hélices, des
feuillets plissés ou des coudes.De plus, nombre de protéines sont l’objet de modifications post-
traductionnelles qui leur permettent d’atteindre leur conformation biologique active. Ces
dernières, très diverses, peuvent consister en la formation d’une ou plusieurs liaisons disulfure,
en l’élimination de l’aminoacide N-terminal (la N-formylméthionine chez les Bactéries ou la
méthionine chez les Eucaryotes) ou C-terminal, en la phosphorylation de résidus Ser, Thr ou Tyr,
en la carboxylation de résidus Glu ou la méthylation de certains résidus Lys, en la perte d’une
séquence signal, en l’addition de groupes prosthétiques ou de chaînes osidiques, en l’activation
protéolytique d’un précurseur inactif avec perte de toute une partie de la séquence.

3.Régulation de l'expression des gènes chez les procaryotes

Chez les Procaryotes, le contrôle de l’expression génétique est essentiel pour l’adaptation
des organismes aux variations de l’environnement. Ce contrôle implique des éléments présents
dans le milieu de vie des micro-organismes, qui agissent soit sur l’initiation, soit sur la
terminaison de la transcription.
Le contrôle de l’initiation de la transcription est le moyen le plus efficace, d’un point de
vue énergétique, car il évite l’utilisation inutile de nucléotides triphosphates. Ce contrôle peut
être négatif ou positif selon qu’il met en jeu des répresseurs ou des protéines activatrices.
3.1. Régulation négative de l’initiation de la transcription
La régulation négative fait intervenir des répresseurs qui, en se fixant sur les opérateurs,
séquences d’ADN chevauchant les promoteurs, bloquent l’accès du site d’initiation à l’ARN
polymérase. La liaison du récepteur sur l’opérateur dépend de facteurs environnementaux qui
empêchent oupermettent cette interaction.
3.1.1. L’opéron lactose
Opéron : Unité de régulation d’un ensemble de gènes qui seront transcrits à l’aide d’un même
promoteur sous forme d’1 seul ARNm traduit cependant en plusieurs protéines différentes. Cette
unité comprend les gènes de structure, une ou plusieurs gènes régulateurs codant des protéines
régulatrices et des éléments de contrôle présent dans la séquence AND.

Ainsi, dans le cas de l’opéron lactose (figure 15), les gènes ne sont transcrits que lorsque
lesbactéries se développent sur un milieu contenant du lactose. En absence de lactose, le

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répresseur,codé par le gène lacI, se lie avec l’opérateur, empêchant l’expression des trois gènes
nécessairesau catabolisme du lactose (lacZ, lacY et lacA). Lorsque le milieu contient du lactose,
celui-cipénètre dans la cellule, se lie au répresseur, empêchant son interaction avec l’opérateur.
Le sited’initiation de la transcription est alors accessible et les gènes de l’opéron lac sont
transcrits. Lelactose est qualifié d’inducteur, car il agit en permettant l’initiation de la
transcription.

Figure 15 : Structure et fonctionnement de l’opéron lactose chez E. coli

3.1.2. L’opéron tryptophane

Dans le cas de l’opéron tryptophane , le tryptophane présent dans le milieu se lie à un
répresseur libre, inactif (ou aporépresseur), formant un complexe actif pouvant se fixer sur
l’opérateur. La transcription de l’opéron trp est alors bloquée. En absence de tryptophane, la
transcription est possible, ce qui permet à la cellule de synthétiser son propre tryptophane. Ce
dernier est un corépresseur car il participe activement, avec le répresseur, à la régulation
négative.

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3.2. Régulation positive de l’initiation de la transcription

Les mécanismes de régulation positive impliquent l’interaction, directe ou non, entre des
molécules de signalisation et des protéines activatrices capables d’interagir avec des séquences
d’ADN régulatrices situées, en général, en amont du promoteur. Les activateurs peuvent agir,
soit en stabilisant l’ARN polymérase sur le promoteur, soit en facilitant l’ouverture de la double
hélice d’ADN.

3.2.1. Régulon maltose

Dans ce cas, la protéine régulatrice MaltT, associée au maltose, stimule la transcription
d’au moins quatre opérons (d’où le terme de régulon) codant pour des enzymes impliquées dans
le catabolisme du maltose.

3.2.2. Le système Lac et la répression catabolique

Certains gènes régulés négativement peuvent également être soumis à une régulation
positive. C’est le cas notamment de l’opéron lactose. Ainsi, lorsque le milieu contient du lactose
et du glucose, la cellule utilise préférentiellement le glucose. L’inhibition de l’opéron lactose est
levée selon le processus décrit précédemment, mais le taux d’expression reste faible. Par contre,
lorsque le milieu ne contient pas de glucose, le taux de transcription de base est augmenté par
une protéineactivatrice, la protéine CAP (protéine activatrice du catabolisme). Au fur et à mesure
que le glucose est utilisé, la concentration en AMPc augmente et active la CAP. Le complexe
CAP-AMPC se fixe sur le site de contrôle est active l’expression des gènes de l’opéron Lac.
L’AMPc-CAP exerce donc un contrôle positif sur l’expression des gènes de l’opéron Lac.
Ainsi, le glucose réprime l’opéron lactose par répression catabolique, l’APMcjouant le
rôle de co-inducteur .

4. Régulation de l'expression des gènes chez les eucaryotes

Le contrôle de l’expression des gènes chez les eucaryotes est plus complexe en raison du
génome plus diversifié, des degrés de différenciation et de la multitude de signaux. La régulation
peut s’exercer à différents niveaux :
-Mécanismes de contrôle au niveau de la transcription : choix du gène à transcrire et
nombre de fois
- Mécanismes de contrôle de la maturation des ARN pré-messagers et leur durée de vie
- Mécanismes de contrôle au niveau de la traduction en protéines.

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Comme chez les procaryotes, la transcription différentielle est le mécanisme le plus

important qui permet aux cellules de déterminer quelles protéines seront synthétisées. Pour cela,
il existe plusieurs facteurs protéiques de transcription (FT) et protéines de régulation (facteurs «
Trans ») qui présentent des domaines particuliers de liaison à l’ADN (structure en doigt de zinc,
hélice-boucle-hélice, fermeture éclair à leucine..) qui reconnaissent des séquences spécifiques ou
séquences « Cis » de l’ADN. Leurs interactions permettent de moduler l’expression des gènes.

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