RÉPUBLIQUE ALGÉRIENNE DÉMOCRATIQUE ET POPULAIRE

MINISTÈRE ENSEIGNEMENT SUPÉRIEUR ET RECHERCHE SCIENTIFIQUE

UNIVERSITÉ SAAD DAHLAB- BLIDA 1
FACULTE DE SCIENCES DE LA NTURE ET DE LA VIE
DEPARTEMENT BIOLOGIE

Les
protéines
L3 Biochimie 2022/2023

Module: Internet scientifique

Présenté par :


 METATLA IMANE
 RELEBOHILE MOTJOLOPANE  jngjn

Sous la supervision
 SAKER AMINA
Mme Ayad

 Introduction références
1 8

L’Origine des protéines 2 Plan 7 conclusion

structure des protéines 3

De 6 Application technologique
travail propriétés physico-
classification des protéines 4 5chimique
 introduction

 1/définition de protéine :

• -Les protéines sont une grandes familles de macronutriments. "Essentielles à

l'organisme, elles y jouent un rôle structural (au niveau musculaire ou encore

cutané) mais sont également impliquées dans de très nombreux processus tels

que la réponse immunitaire (anticorps), le transport de l'oxygène dans

l'organisme (hémoglobine), ou encore la digestion (enzymes digestives).

• Les protéines sont constituées d'un enchaînement d'acides aminés, en grande

 Les acides aminés, c'est quoi exactement ?

Ces petites molécules sont les unités de base dont l'assemblage compose les protéines.
Il existe 20 acides aminés utilisés par l’organisme pour former des protéines.
11 sont non essentiels car le corps les fabrique lui-même,
tandis que 9 sont essentiels car l'organisme
ne les fabrique pas. Il faut donc les trouver
dans l'alimentation protéinée. (5)
Acides aminés essentiels et non essentiels
 Origine des protéines

les protéines les protéines

végétales animales
• Les légumineuses et leurs dérivés (pois
• Viande
chiche, haricots, tofu…).
• Poisson et fruit de mer
• Les graines oléagineuses
(amandes, pistaches, cacahuètes, etc.). • Œufs
• Les céréales (blé, avoine, maïs, • Produits laitiers (lait, fromage, crème, yaourt...).
boulgour...).
 Structure des protéines
 Les protéines peuvent être décrites selon quatre niveaux d’organisation structurale
(structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) (1)
 Structure primaire
 Le niveau le plus simple de la structure protéique, la structure primaire, est une
séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique.(2)
 Structure secondaire
 la structure secondaire et déterminée par la conformation spatiale que prend localement
la chaine peptidique (3)
 deux structure principales peuvent se former:
l’hélice alpha (α):
dans l'hélice alpha, la chaîne primaire s'enroule
sur elle-même puis est stabilisée par des liaisons
hydrogène entre les groupes NH et CO,
à tous les quatre acides aminés environ.
 Les feuillets β ou feuillets β plissés

 feuillets β est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les
protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α.
 Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins
deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine
polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement
tordu.
 Un brin β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix
acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. (4)
 Structure tertiaire
 La structure tertiaire d’une protéine
décrit la disposition tridimensionnelle
des hélices alpha et des feuillets bêta
d’un polypeptide.
 structure tertiaire est maintenue en place
par différentes liaisons covalentes
et non covalentes.(7)
 Structure quaternaire
 La structure quaternaire représente l'association de
plusieurs chaînes polypeptidiques
possédant chacune sa propre structure tertiaire.
 Chaque monomère est appelé
sous-unité et l'agencement tridimensionnel
des sous-unités est stabilisé le plus souvent
par le biais d'interactions non covalentes.(6)
 classification des protéines selon leur forme
 on classe les protéines en deux catégories suivant leur forme générale :
protéines fibreuses et protéines globulaires

Protéines Protéines
globulaires fibreuses

Chaines étroitement enroulées. Insolubles dans l’eau. allongées

Structure compacte, sphérique avec des chaines polypeptidique
ou globulaire étendues le long d’un axe

Solubles
Diffusent rapidement, fonction Rôle structurale ou de protection.
dynamique.
 propriétés physico-chimiques
 Les propriétés physico-chimiques d’une protéine sont déterminées par les propriétés
analogues des acides aminés qu’elle composé.

 Les protéines sont généralement des molécules presque neutres ; c'est-à-dire qu'ils n'ont ni
propriétés acides ni basiques (Le caractère amphotère). Cela signifie que les groupes carboxyle
acides (―COO−) des acides aspartique et glutamique sont à peu près égaux en nombre aux
acides aminés avec des chaînes latérales basiques.

Dénaturation Solubilité Masse moléculaire Propriétés électriques

 1-Dénaturation

Définition
 Perte d’ activité biologique d'une protéine due à une altération de sa conformation native
déclenchée par des agents dénaturants.(la rupture des liaisons hydrogènes et hydrophobes).

 La dénaturation n’altère pas la structure primaire de la protéine : les liaisons peptidiques sont
conservées. Si les modifications structurales sont discrètes, la dénaturation peut être réversible. Si la
protéine est incapable de reprendre la conformation native la dénaturation est irréversible.
Il existe plusieurs des agents dénaturants: soi chimiques ou physiques

 Chimiques
 Réaction oxidoréduction
 Variation de PH- certaines protéines obtiennent leur activité en milieu acide, tandis que d'autres
sont détruites en milieu acide, par exemple, les enzymes sont des protéines biologiques, la pepsine
fonctionne mieux en milieu acide pour briser les liaisons peptidiques d'une protéine

 Physiques
 Témperature-Des températures plus élevées détruisent la liaison peptidique existant entre la base
des acides aminés d'une protéine.
 Action de chaleur-Pour exemple, lors de la cuisson des œufs, il y a altération de la structure
protéique d'un œuf.
Ponts disulfures et oxydoréduction :

 L'acide aminé cystéine subit des réactions d'oxydation et de réduction impliquant le -SH
(groupe sulfhydryle). L'oxydation de deux groupes sulfhydryle entraîne la formation d'une
liaison disulfure par élimination de deux hydrogènes.

 Un agent oxydant non spécifié (O) fournit un oxygène qui réagit avec l'hydrogène (rouge)
sur le groupe -SH pour former de l'eau. Les soufres (jaunes) se rejoignent pour former le
pont disulfure. Il s'agit d'une liaison importante à reconnaître dans la structure tertiaire des
protéines.

 La réduction d'une liaison disulfure est la réaction opposée qui conduit à nouveau à deux
molécules de cystéine distinctes.
 2-Solubilité:
Qu'est-ce que la solubilité ?
• La solubilité est une propriété physicochimique d'un composé solide (alternativement
un liquide ou un gaz), appelé soluté, qui se dissout dans un solvant liquide formant
une solution homogène du soluté dans le solvant.

• La solubilité des protéines est au centre de nombreuses applications biotechnologiques,

biochimiques et médicales telles que l'expression et la purification de protéines
thérapeutiques.

• Il existe un certain nombre de protéines solubles et insolubles dont la solubilité est

principalement déterminée par des facteurs extrinsèques et intrinsèques (les mêmes facteurs
chimiques donnant aux protéines leurs propriétés chimiques ( protéines solubles :Protéines
globulaires .Protéines Insolubles: Protéines fibrinogènes).
 3-La masse moléculaire :
les protéines sont caractérisées par des masses

moléculaires qui sont exprimée en dalton (da)

ou kilo da ,elles varie d’une protéine à une autre.

 4-propriété électrique

Traditionnellement, les molécules de protéines ont été largement considérées comme

des isolants électriques.
Mais une découverte récente montre que les protéines sont de puissants conducteurs
électriques.
Cette découverte est toujours en cours pour mieux comprendre pourquoi les
protéines peuvent conduire l’électricité.
 Applications technologiques
1. Cuisson de l’oeuf
2. Fabrication du fromage frais
3. Production de la mousse : les blancs en neige 4.4. Attendrissement des
viandes

Conclusion
Les protéines constituent le principal matériau de construction des êtres vivants. Elle jouent un rôle
actif et vital dans le fonctionnement des cellules (enzymes, anticorps, antigènes, toxines ...). 2
Toutes les protéines contiennent du carbone, de l’oxygène, de l’hydrogène et de l’azote. Plusieurs
contiennent aussi du soufre et du phosphore.
 Références
1. https://dataverify.creative-biolabs.com/protein-structure.htm?gclid=EAIaIQobChMIuJGAlMq0_QIV0bLVCh2t
NgplEAAYASAAEgJUBfD_BwE
https://www.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-str
ucture
2. https://www.semanticscholar. Structur-Function Properties of Food proteins, by L.-G. Phillips, D. M.
Whitehead, and J. Kinsella, Academic Press, New York, 1994, 271 pp
3. https://pages.cs.wisc.edu/~jignesh/publ/492Patel.pdf
Searching on the Secondary Structure of Protein Sequences
Laurie Hammel Jignesh M. Patel
Department of Electrical Engineering and Computer Science
University of Michigan,
1301 Beal Avenue, Ann Arbor, MI 48109, USA
{lhammel, jignesh}@eecs.umich.edu
4. https://www.aquaportail.com/definition-7811-structures-secondaires.html
5. https://www.santemagazine.fr/alimentation/nutriments/proteines-et-acides-amines/que-savez-vous-des-proteines-
178310
.
6. https://eric.ed.gov/?q=+structure+of+proteins&id=EJ1267674
RIT Scholar Works. The Wallace Library A-500, 90 Lomb Memorial Drive, Rochester, NY
14623. Tel: 585-475-7934; e-mail: ritscholarworks@rit.edu; Web site:
http://scholarworks.rit.edu/jsesd

7. Structure et fonction des protéines

De Gregory A. Petsko, Dagmar Ringe, Mme Dominique Charmo
https://books.google.dz/books?hl=fr&lr=&id=_g1tFeBvzVkC&oi=fnd&pg=PA1&dq=structure
+des+prot%C3%A9ines&ots=igT9JBz5Q3&sig=2heShgmlYc2gPDB6SB_P6HxchLc&redir_e
sc=y#v=onepage&q&f=false
8. https://www.britannica.com/science/protein/General-structure-and-properties-of-proteins
(Accessed: February 24, 2023)
.
9. https://www.britannica.com/science/protein (Accessed: February 24, 2023).
10. http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/563reactions.html (Accessed: February 24, 202
3).
11. http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/563reactions.html (Accessed: February 24, 202
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