Chimie biologique, interface chimie-

biologie, bioscience

Pour les étudiants en première année de chimie

Université de Bertoua

COURS DISPENSE PAR Dr NDOGO ETEME Olivier

Année académique : 2023-2024

1
GENERALITES

La chimie bioorganique est une discipline scientifique en pleine expansion qui combine la chimie
organique et la biochimie. C'est cette branche des sciences de la vie qui s'occupe de l'étude des
processus biologiques à l'aide de méthodes chimiques. Les fonctions des protéines et des enzymes sont
des exemples de ces processus.

Parfois, la biochimie est utilisée de manière interchangeable avec la chimie bioorganique ; la distinction
étant que la chimie bioorganique est une chimie organique qui se concentre sur les aspects biologiques.
Tandis que la biochimie vise à comprendre les processus biologiques à l'aide de la chimie, la chimie
bioorganique tente d'étendre les recherches en chimie organique (c'est-à-dire les structures, la synthèse
et la cinétique) vers la biologie. Lors de l'étude des métalloenzymes et des cofacteurs, la chimie
bioorganique recoupe la chimie bioinorganique.
Les notions de base de thermodynamique (enthalpie, entropie, énergie libre et constante d'équilibre)
seront revues en les resituant dans le contexte des réactions et processus biochimiques.
Une attention particulière sera accordée aux ordres de grandeurs relatifs à ces notions, ainsi qu'aux
concepts d'état standard et d'énergie thermique moyenne.
La chimie bioorganique sera ensuite abordée autour de deux thèmes principaux.
D'une part, les familles de molécules bioorganiques de bases seront décrites en analysant, pour chacune
d'elles, la réactivité chimique et les propriétés physico-chimiques. L'utilisation de liaisons à haute
énergie, qui est très courante dans les réactions biochimiques, sera également largement décrite. Cette
partie du cours visera à permettre de bien comprendre les mécanismes chimiques qui régissent la
formation et la rupture des liaisons covalentes dans les processus biochimiques.
Dans une autre partie, les forces faibles qui régissent les interactions non covalentes dans les
biomolécules seront décrites. Les notions d'état de protonation et d'équilibre chimique seront présentes
tout au long du cours, de même que la description des quantités d'énergie libre mises en jeu dans les
réactions chimiques et les interactions non covalentes.

Aperçu du cours

Ce cours examine les propriétés chimiques et physiques de la cellule et de ses éléments constitutifs,
avec un accent particulier sur les structures des protéines et les principes de catalyse, ainsi que sur la

2
chimie des cofacteurs organiques/inorganiques nécessaires aux transformations chimiques au sein de
la cellule. Les sujets couvrent les principes de base du métabolisme et de la régulation des voies,
notamment la glycolyse, la gluconéogenèse, la synthèse/dégradation des acides gras, la voie des
pentoses phosphates, le cycle de Krebs et la phosphorylation oxydative.

Conditions préalables

Il n'y a pas de prérequis, même si une année de chimie au lycée est la formation attendue pour ce cours.

Pourquoi étudier la biochimie

La biochimie est la chimie des systèmes biologiques. Il s’agit d’une science centrale située à la jonction
de la biologie, de la chimie, de la physique et de la médecine. En étudiant la biochimie, nous pouvons
mieux comprendre les principes fondamentaux qui régissent le comportement et la fonction des
biomolécules complexes à l’intérieur des cellules vivantes. Ces connaissances nous aident à donner un
sens au monde naturel dans lequel nous vivons en révélant les forces motrices derrière les phénomènes
biologiques dynamiques dont nous sommes habituellement inconscients. Par exemple, nous pouvons
comprendre les réactions chimiques fondamentales qui permettent aux bactéries de se développer et de
gâcher nos restes de nourriture, les voies métaboliques complexes qui permettent à nos chiens de
compagnie de sauter et de nous saluer lorsque nous franchissons la porte, la chimie complexe et difficile
réalisée par les plantes car elles synthétisent les nutriments de nos futurs repas et rafraîchissent notre
air. La biochimie donne un aperçu des mécanismes moléculaires en jeu qui permettent toutes ces
transformations, et d'innombrables autres, et nous donne souvent la capacité d'intervenir lorsque nos
propres systèmes corporels sont altérés par la maladie. Comprendre la biochimie, c’est comprendre la
merveilleuse chimie qui permet à la vie d’exister et de s’épanouir sur notre planète.

Objectifs du cours

3
Vous présenter tous les acteurs chimiques du vivant : Leurs structures et leur chimie et par conséquent
leur fonction. Sans cette formation, vous ne pouvez pas comprendre la biochimie.

Pour vous présenter les voies centrales du métabolisme. À première vue, le métabolisme peut être
intimidant, mais l’ensemble de la biochimie est constitué d’un nombre étonnamment petit de
transformations chimiques, qui sont utilisées encore et encore. Comprendre ces transformations vous
permettra de prédire la plupart des interconversions métaboliques (voir le Lexique des réactions
biochimiques).

Une fois familiarisés avec les filières, vous pourrez alors comprendre leur régulation et leur intégration
dans différentes conditions environnementales.

4
 Chapitre I : C'est quoi la biochimie

La vie au niveau moléculaire.

Figure 1. Chimie se concentre sur l'étude de la vie au niveau moléculaire.

A. Qu'est ce que la vie? La capacité de se reproduire et de mettre de l'ordre dans le chaos (Chapitre 1
du manuel de cours ).

B. Toutes les formes de vie connues partagent certaines propriétés .

1 . Tous les organismes ont la même unité morphologique de vie : la cellule . Les puces et les éléphants
ont des cellules de taille similaire.

L’intérieur bondé de la cellule ressemble à une jungle (Figure 2). Cependant, les études menées au
cours de la dernière décennie révèlent une organisation étonnante au sein de ce qui semble être le chaos.
Comment et quand vous regardez et supprimer la redondance des fonctions est essentiel pour voir
l'organisation intracellulaire. L’encombrement oblige également à réfléchir au concept de protéines «
libres » ou de petites molécules « libres ». La perturbation ou la dilution de l'environnement cellulaire
nécessaire à l'analyse biochimique modifie tous les équilibres. Des estimations récentes suggèrent que
les macromolécules sont présentes à 350 mg/mL et que les petites molécules sont présentes à 300 mM.

5
 Illustration gracieuseté de David S. Goodsell , du Scripps Research Institute.

Figure 2. L'intérieur de la cellule est encombré et semble chaotique, comme le montre cette illustration
d'une cellule bactérienne agrandie 10,6 fois
. Cependant, il ne s’agit pas simplement d’un simple sac
d’enzymes et d’acides nucléiques occupant chacun son propre espace. L'espace cytoplasmique est
rempli de protéines (jaune foncé, rose, orange, bleu clair, moyen et foncé), d'ARNt (violet foncé),
d'ARNm (crème), de ribosomes (violet clair) et d'ADN (rubans jaunes). La membrane interne est
remplie de phospholipides (vert moyen) et de diverses protéines et complexes protéiques (vert clair),
tandis que l'espace périplasmique contient le peptidoglycane (blanc), qui est lié à la face interne de la
membrane externe via des lipoprotéines (vert foncé). . La membrane externe contient une variété de
protéines et de complexes protéiques entrecoupés de phospholipides, ainsi que de lipopolysaccharides.

L’intérieur bondé de la cellule ressemble à une jungle. Cependant, les études menées au cours de la
dernière décennie révèlent une organisation étonnante au sein de ce qui semble être le chaos. Comment
et quand vous regardez et supprimer la redondance des fonctions est essentiel pour voir l'organisation
intracellulaire. L’encombrement oblige également à réfléchir au concept de protéines « libres » ou de
petites molécules « libres ». La perturbation ou la dilution de l'environnement cellulaire nécessaire à
6
l'analyse biochimique modifie tous les équilibres. Des estimations récentes suggèrent que les
macromolécules sont présentes à 350 mg/mL et que les petites molécules sont présentes à 300 mM.

2. Le solvant de la vie est H 2 O en raison de ses propriétés inhabituelles. [Pensez à la liaison H et

aux tampons, examinés dans le lexique.]

3. Tous les éléments constitutifs de ces organismes sont les mêmes : les nucléotides, pour fabriquer
l’ADN (acides désoxyribonucléiques) et l’ARN (acides ribonucléiques) ; l'acétylCoA, pour fabriquer
des acides gras et des triacylglycérols ; les sucres, pour fabriquer des polysaccharides ; acides aminés,
pour fabriquer des protéines (polypeptides). La chimie de la vie est conservée . Il existe un nombre
limité de transformations chimiques qui peuvent expliquer la grande majorité des transformations des
voies (voir le Lexique).

4. Les vitamines sont conservées. Les dérivés de vitamines étendent le répertoire chimique des
catalyseurs protéiques et sont essentiels à la vie. Regardez l'étiquette sur votre flacon de vitamines.
Vous comprendrez les fonctions de ces molécules d’ici la fin du semestre.

5. Tous les organismes partagent le même mécanisme de transfert d’informations : l’ADN est
transcrit en ARN, qui est traduit en protéine. Dans la version 5.07, nous ne nous concentrerons PAS
sur la réplication, la transcription ou la traduction de l'ADN. Ces informations et les machines
macromoléculaires impliquées dans ces processus sont en partie au centre du cours Chimie 5.08. Nous
ne discuterons donc pas de la structure des nucléotides et des acides nucléiques.

6. La monnaie énergétique, nécessaire pour mettre de l’ordre dans le chaos, est la même dans tous
les organismes : ATP et GTP. Une personne de 70 kg produit 45 kg d'ATP toutes les 24 heures. La
machinerie nécessaire à la fabrication de l’ATP est conservée.

7
7. Les voies métaboliques primaires, à la fois biosynthétiques (anabolisantes) et dégradatives
(cataboliques), sont conservées. Ce semestre, nous étudierons la glycolyse/ gluconéogenèse ;
biosynthèse des acides gras/dégradation des acides gras ; le cycle TCA ; la chaîne respiratoire et
comment l'énergie fournie par les équivalents réducteurs est utilisée pour fabriquer de l'ATP ; la voie
des pentoses phosphates.

Les changements environnementaux modifient les flux à travers les voies métaboliques dans le tableau
ci-dessous tiré du manuel de cours. Quels sont les principes généraux qui contrôlent les changements
nécessaires pour répondre et maintenir les besoins de l'organisme ? Nous reviendrons encore et encore
sur ce tableau. Nous espérons vous convaincre que le métabolisme n’est PAS l’incroyable jungle qu’il
apparaît au premier abord. Nous nous concentrerons sur le métabolisme central, essentiel à presque
tous les organismes : glycolyse, TCA, ET et O/P pour fabriquer l'ATP. Vous devez connaître les
structures des métabolites centraux (glucose, acétyl coenzyme A, pyruvate, etc.).

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© John Wiley & Fils. Tous droits réservés. Ce contenu est exclu de notre Creative
Licence commune. Pour plus d'informations, consultez https://ocw.mit.edu/help/faq-fair-use/
.

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Figure 3. Le métabolisme cellulaire est extrêmement complexe et constitue la somme de ses nombreux
substrats, produits, machines macromoléculaires, voies biosynthétiques et cataboliques qui assurent la
vie.

C. Les parcours sont strictement réglementés . Comment contrôler si les acides gras sont synthétisés
ou dégradés ou si les sucres sont synthétisés ou dégradés ? Les mécanismes de régulation ont
également été conservés mais, en général, plus l'organisme est complexe, plus les mécanismes de
régulation sont complexes. Vous serez initié aux mécanismes généraux de régulation.
1. Régulation allostérique : les petites molécules se lient en dehors du site où la chimie se produit dans
une enzyme et affectent la vitesse à laquelle l'enzyme convertit un substrat en produit.
2. de la rétroaction : un produit final d'une voie, peut se lier à la première enzyme de la voie pour
désactiver la voie lorsqu'une trop grande quantité de produit final est présente.
3. Modification post-traductionnelle : de nombreuses activités des enzymes sont modifiées par
modification covalente de la protéine après sa fabrication par le processus de traduction. Les
protéines peuvent être phosphorylées, acétylées, hydroxylées, ubiquitinées, méthylées, glycosylées,
etc.
4. Régulation hormonale : liaison des hormones (extracellulaires) aux récepteurs des membranes qui
transmettent l'information à l'intérieur cellulaire. Les exemples rencontrés seront l'épinéphrine,
l'insuline et le glucagon.
5. Régulation transcriptionnelle et translationnelle (non abordée en 5.07)

D. Pertinence biologique. Pourquoi devrions-nous nous soucier de la biochimie, qui englobe tous les
sujets ci-dessus ? Comprendre la régulation de l’état « Fed » et de l’état « Jeûne », ainsi que la
manière dont un organisme modifie son métabolisme pour s’adapter à ces états, est essentiel pour
comprendre les mécanismes des maladies chroniques. La plupart des maladies sont associées à une
dérégulation métabolique. Ainsi, la compréhension de la biochimie joue un rôle central dans le
traitement et l’inversion des états pathologiques.

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E. OBJECTIFS explicites de la chimie 5.07

1. Vous présenter tous les acteurs chimiques du vivant : leurs structures, leur chimie et par conséquent
leur fonction. Sans cette formation, vous ne pouvez pas comprendre la biochimie.
2. Pour vous présenter les voies centrales du métabolisme. À première vue, le métabolisme peut
paraître intimidant, mais nous allons vous montrer que l’ensemble de la biochimie est constitué d’un
nombre étonnamment petit de transformations chimiques, qui sont utilisées encore et encore.
Comprendre ces transformations est suffisant pour permettre de prédire la plupart des
interconversions métaboliques. Voir le Lexique des réactions du cours.
3. Une fois les parcours introduits, il faut comprendre la régulation des parcours et leur intégration
dans différentes conditions environnementales. C'est l'avenir.

F. Le chemin à parcourir. «Plus nous en apprenons sur ces systèmes complexes, plus nous réalisons
que nos connaissances sont éclipsées par notre ignorance.» Il s’agit d’une discipline fascinante,
profondément enracinée dans les sciences fondamentales et appliquées… et il reste encore
beaucoup à faire.

Composants cellulaires H 2 O et acides aminés :

JE. L'eau est essentielle à la vie et ses propriétés sont essentielles au fonctionnement de toutes les
molécules biologiques.

H 2 O possède deux liaisons OH (0,95 Å) et deux paires d'électrons non liés qui jouent un rôle clé dans
la formation de liaisons H (hydrogène) faibles et non covalentes.

Il existe quatre propriétés physiques uniques de H 2 O :

A. H 2 O peut former des liaisons H avec lui-même et avec de nombreuses molécules biologiques.
11
 B. H 2 O a un caractère dipolaire et joue un rôle important dans la solvatation de nombreuses
molécules.

C. H 2 O minimise les interactions avec les espèces non polaires.

D. H 2 O est une molécule neutre ayant la capacité de s'ioniser. Vous avez/discuterez du pH et

du pKa.

Définition d'une liaison H : si un H est lié à un atome très électronégatif (en biologie cet atome est
généralement O ou N), il peut former une liaison faible supplémentaire avec un autre atome
électronégatif qui possède une paire d'électrons non liés.

De manière plus générique, une liaison H existe entre un donneur (D) et un accepteur (A) (c'est-à-dire
DH---A), lorsque la distance entre D et A est de 2,7 à 3,1 Å. D et A sont des atomes électronégatifs O,
N et parfois en biologie S. Les liaisons H sont directionnelles, mais pas aussi directionnelles que les
liaisons covalentes. Une bonne liaison H n’a pas besoin d’être linéaire. UN.

12
 B.

Figure 6. Types de liaisons et énergies de liaison. A. Énergies de liaison pour les liaisons non covalentes
fortes ou faibles (page précédente). B. Exemples de liaisons H trouvées dans la nature, y compris les
schémas du donneur et de l'accepteur, ainsi que la longueur de leurs liaisons.

Les liaisons H sont de l'ordre de 2 à 7 kcal/mol et rentrent dans la catégorie des liaisons faibles non
covalentes. Ces interactions faibles (électrostatique, van der Waals, cation , dipôle-dipôle, dipôle
induit par un dipôle, etc.) jouent un rôle essentiel dans la structure et la fonction de toutes les
macromolécules biologiques dans leur ensemble.

II. Acides aminés , éléments constitutifs des protéines.

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Figure 7. Les structures ci-dessus sont des projections Fischer des acides aminés. Le C est tétraédrique
et les substituants R et H vont dans le plan du papier, tandis que les groupes amino et carboxylate
sortent du plan du papier. En solution aqueuse, les acides aminés ne sont pas neutres (à gauche), mais
sont zwittérioniques (à droite) où le groupe amino est protoné et le groupe acide carboxylique est
déprotoné.

Tous les acides aminés à l'exception de la glycine (R = H) sont chiraux. Leur carbone possède quatre
substituants différents. Notez que le groupe R peut avoir des centres chiraux supplémentaires.
Actualisez votre compréhension des énantiomères (deux molécules qui sont des images miroir non
superposables et impossibles à distinguer sauf par leur capacité à faire tourner la lumière polarisée
plane) et des diastéréomères. La chiralité est au cœur de la biologie . La plupart des acides aminés
sont dans la configuration S et sont des acides aminés L (sur la base d'une comparaison avec le L-
glycéraldéhyde).

Figure 8. Expérience de titrage d'un acide aminé en fonction du pH. Le pKa du groupe acide est
d'environ 2,5 et celui du groupe ammonium est d'environ 10. Ainsi à pH 7 (intérieur de la cellule), les
acides aminés libres existent sous forme zwitterionique.

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L'importance de la chiralité :

L’importance de la chiralité peut être constatée en utilisant comme exemples deux médicaments
(illustrés ci-dessous), l’Advil et la Thalidomide. Pour Advil, même si un seul énantiomère est efficace
comme analgésique, l’autre énantiomère n’est pas nocif. Dans le cas de la thalidomide, un énantiomère
était utile pour les femmes enceintes souffrant de nausées matinales et a été prescrit à la fin des années
1950 et au début des années 1960. Cependant, l’un des énantiomères a provoqué de terribles
malformations tératogènes et fœtales. Bien que le mécanisme d'action exact n'ait pas été élucidé, la
thalidomide est désormais utilisée pour traiter les cancers du myélome multiple et une affection appelée
érythème noueux lépreux associée à la lèpre et n'est prescrite que sous une surveillance médicale
extrêmement attentive.

UN B.

Mention de crédit à ajouter : Domaine public sur Wikipédia. Ligne de crédit à ajouter : Domaine
public sur Wikipédia.

Figure 9. Médicaments présentant une chiralité médicalement importante. A. Advil (Ibuprofène,

Motrin, Nuprin), un analgésique. B. Thalidomide.

Il existe 21 acides aminés (en réalité 22, un nouvel acide aminé pyrrolysine a été découvert il y a
plusieurs années et sa biosynthèse a été mise au point en 2011) qui se distinguent par leurs groupes R.
Vous devez connaître les structures des acides aminés et les codes à une et trois lettres de chacun d’eux.

Vous trouverez ci-dessous un tableau avec la structure, la masse des résidus et le pKa pour chacun des
acides aminés courants. Les groupes R des acides aminés jouent un rôle central dans la définition de la
structure et de la fonction des protéines. Ainsi, en plus de connaître les structures de chaque acide
15
aminé, vous devez également connaître le pKa approximatif des chaînes latérales qui peuvent changer
l'état de protonation dans des conditions physiologiques. .

Points importants à retenir sur les acides aminés :

1. G (R = H) est achiral et flexible . C'est le seul acide aminé achiral. Cet acide aminé, du
fait de sa flexibilité, est souvent conservé dans les séquences protéiques. G joue un rôle
important dans les sites actifs des enzymes qui catalysent les réactions de transfert de
phosphoryle et qui utilisent
phosphorylés (ATP, NADH). Vous verrez que Mg 2+ •ATP, Mg 2+ •GTP et bien d'autres
des vitamines (riboflavine, niacine, etc.) ont des sites de liaison dans la protéine pour le
phosphate qui sont enrichis en résidus G.

2. La P (proline) est le seul acide aminé qui possède une amine secondaire. Lorsque la
proline fait partie d’une protéine, elle perd ainsi sa capacité à former une liaison H. Ainsi les
prolines sont souvent des briseurs de structure secondaire (la structure secondaire des protéines
sera définie dans le prochain cours).
3. H, C, E, D, K, S, T, Y Tous ces acides aminés ont un pKa de leur chaîne latérale dans la
plage physiologique et peuvent donc jouer un rôle important dans la catalyse par les enzymes.
Vous apprendrez cependant que le pKa de ces chaînes latérales peut être perturbé par
l'environnement protéique de cinq à six ordres de grandeur !

Poids - Chaîne
Acide
Chaîne latérale R moléculaire/Masse - COOH latérale pi
aminé
des résidus (Da) NH2pKa pKa pKa

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(nom à 3
lettres,
nom à 1
lettre)
Glycine
(Gly, 57.05 9h60 2.34 - 5,97
G)
Alanine
71.09 9.69 2.34 - 6h00
(Ala, A)

Leucine
113.16 9h60 2.36 - 5,98
(Leu, L)

Isoleucine
113.16 9h60 2.36 - 6.02
(Ile, je)

Valine
(Val, 99.14 9.62 2.32 - 5,96
V)

Phénylalanine
147.18 9.21 1,83 - 5.48
(Phé, F)

17
Tryptophane
186.21 9h39 2,83 - 5,89
(Trp, W)

Tyrosine
163.18 9.11 2.20 10.07 5,66
(Tyr, Y)

Asparagine
114.11 8.80 2.02 - 5.41
(Asn, N)

Cystéine
103.15 10.28 1,96 8.18 5.07
(Cys, C)

Glutamine
128.14 9.13 2.17 - 5,65
(Gln, Q)

Méthionine
(Rencontre, 131.19 8,95 2.28 - 5,74
M)

Sérine 87.08 9h15 2.21 - 5,68

(Ser, S)

18
Thréonine
101.11 9.10 2.09 - 5.60
(Thr, T)
L'acide
aspartique 115.09 9h60 1,88 3,65 2,77
(Asp, D)

Acide
glutamique 129.12 9.67 2.19 4.25 3.22
(Colle)

Arginine
156.19 9.04 2.17 12h48 10.76
(Arg, R)

Histidine
137.14 9.17 1,82 6h00 7.59
(Le sien, H)

Lysine
128.17 8,95 2.18 10.53 9.74
(Lys, K)

Proline
97.12 10h60 1,99 - 6h30
(Pro, P)

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Tableau 1. La structure et les propriétés physiques des 20 acides aminés courants. Le nom complet de
3 lettres, 1 lettre, ainsi que la chaîne latérale et les propriétés physiques de chaque acide aminé sont
indiqués.

4. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. Pour étudier les protéines,
il faut connaître leurs concentrations ([ ]). Les [ ] peuvent être déterminés à partir de leur
coefficient d'extinction (ε).
Les protéines ont λ max à 280 nm. Cette caractéristique d'absorption est distincte des acides
nucléiques (ADN, ARN) qui ont λ max à 260 nm. Les chaînes latérales d'acides aminés qui sont
en grande partie responsables du A 280 nm sont W et Y. D'après la loi de Beer [A = εlc] où A est
l'absorbance, l est la longueur du trajet de la lumière et c est la concentration de votre protéine,
on peut calculer la concentration en protéines à partir du A 280 nm et du ε. Il existe un site Web,
appelé Expasy , sur lequel on peut calculer le ε de n'importe quelle protéine à l'état dénaturé
(déplié).

Comme indiqué ci-dessus, à l’exception de R = H, tous les acides aminés sont chiraux. Pensez à
l’importance de la stéréochimie des acides aminés et à la manière dont la chiralité affecte la
conformation des protéines.

Les protéines de la cellule fonctionnent dans des capacités structurelles, catalytiques ou réceptrices et
sont construites à partir d’acides aminés. Dans Chimie 5.07, nous discuterons des protéines dans chacun
de ces rôles :

A. Le collagène, qui est la protéine la plus abondante chez les vertébrés, est extracellulaire et organisé
en fibres insolubles d'une grande résistance à la traction. Le collagène est un composant majeur du
tissu conjonctif qui supporte le stress.
B. Les enzymes sont des protéines qui catalysent toutes les transformations des voies métaboliques.

20
Ils peuvent accélérer les vitesses de réactions par rapport aux réactions non catalysées par des enzymes
6 15
de 10 à 10 . Nous discuterons des mécanismes de catalyse et vous recevrez un lexique des
transformations catalytiques qui couvrent la plupart des réactions dans les voies métaboliques que nous
examinerons.
C. Les récepteurs, qui sont des protéines (trouvées dans les membranes), jouent un rôle clé dans la
transduction du signal et vous discuterez des récepteurs de la protéine G dans la régulation de
l'insuline/du glucagon (états nourris/affamés) et dans la réponse à l'adrénaline (peur).

En plus des 22 acides aminés, de nombreux acides aminés sont modifiés suite à leur incorporation dans
les protéines (le processus de traduction), comme le montre la figure 10. Ce processus est appelé
modification post-traductionnelle ou PTM. Ces dérivés d'acides aminés possèdent des propriétés
uniques qui leur permettent de jouer un rôle central dans la chimie des réactions catalysées par des
enzymes ou dans la régulation du fonctionnement d'une protéine. La technologie de spectrométrie de
masse nous a permis d'identifier ces acides aminés modifiés et certains de ces acides aminés vérifiés
expérimentalement sont présentés dans la figure 10. Il y a dix ans, nous n'avions aucune idée de leur
prévalence. Vous trouverez ci-dessous un certain nombre d'exemples d'acides aminés générés par PTM.
Ces modifications incluent l'acétylation, la méthylation, l'hydroxylation, la phosphorylation, la fixation
de sucres, de protéines, etc.

21
Figure 10. Échantillon d’acides aminés modifiés post-traductionnellement vérifiés expérimentalement.
Ces modifications comprennent la phosphorylation, la méthylation, l'acétylation, la fixation d'un
fragment lipidique, l'hydroxylation et la fixation d'un fragment sucre.

22
23