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Chapitre 4
2.
3.
4.
6.
7.
Polypeptides ou protines:
Holoprotines Htroprotines
Squenage
Mthode dEdman
Squenceur automatique
Structure secondaire
Repliement local de la chane dacides amins d'une protine Seules certaines conformations des angles et sont possibles et dterminent les motifs structuraux Stabilisation par des liaisons hydrognes entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique 2 structures secondaires principales:
les hlices les feuillets
Angle
Angle
Graphique de Ramachandran (1922-2001)
1. Lhlice alpha
Leucine Zipper
Myoglobine
Autres hlices
Chaperone PapD-PapK
Le tonneau (-Barrel)
Structure tertiaire
Repliement de la chane polypeptidique dans l'espace. lie sa fonction La perte de la structure tertiaire par des agents dnaturants: perte de la fonction
IIaire
IIIaire
hydrophobe
covalente
Elastase
Liaison hydrophobe
Non-liaison Rpulsion des molcules deau Terme prfrable: Liaison dinteraction hydrophobe 20 fois plus faible quune liaison covalente
Liaisons ioniques
+ + +
- Glu - Asp
+ + Lys
- - Asp
+ + Lys
Attraction
Rpulsion
Ribonuclase
Exemple: Insuline
Formation dagrgats
Structure quaternaire
Assemblage de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques Monomre et multimre Polypeptides identiques ou diffrents
Homo-multimre Htro-multimre
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