Chapitre I: les acides aminés

Acides aminés : Structure

Un acide aminé est un Composés biologique constitué de deux fonctions :

(COOH) et (NH2) et un radical (R) liés à un carbone central (Cα).
La Classification des acides aminés se fait selon la nature du radical R.
 Acides aminés: Classification I/ Acides aminés hydrophobes

Glycine (Gly) Alanine (Ala) Valine (Val)

Leucine (Leu) Isoleucine (Ile) Phénylalanine (Phe) (Aromatique)

Tryptophane (Trp) (Aromatique) Cystéine (Cys) (thiol) Méthionine (Met) (thioéther)

Proline (Pro) : Le groupe amine est engagé dans une

structure cyclique donnant une amine secondaire (Imine).
 Acides aminés: Classification:

II/ Acides aminés hydrophiles neutres à pH7 (polaire)

Tyrosine (Tyr) (Aromatique aussi) Sérine (Ser) (alcool Iaire) Thréonine (Thr) (alcool IIaire)

Acides aminés hydroxylés

Asparagine (Asn) Glutamine (Gln)

 Acides aminés: Classification
Acides aminés di-aminés (dibasiques) (Chargés positivement à pH7):

Lysine (Lys) Histidine (His) (à noyau imidazole)

Argénine (Arg) (à radical guanidyle)

 Acides aminés: Classification
Acides aminés di-carboxyliques (diacides) (Chargés négativement à pH7):

Glutamate (Glu)
Aspartate (Asp)
 Acides aminés: Stéréochimie

Tous les acides aminés constitutifs des protéines, sauf la Glycine, possèdent un carbone
α asymétrique. Ils ont donc deux isomères possibles:
• L’isomère dont la fonction amine est orientée à gauche appartient à la série L.
• L’isomère dont la fonction amine est orientée à droite appartient à la série D.
 Acides aminés: Propriétés spectrales

Tous les acides aminés absorbent à 230nm. Les radicaux aromatiques de certains
acides aminés (surtout Tyr et Trp) ont la propriété d’absorber à 280nm.
L’absorption de la lumière UV à 280 nm est une caractéristique des protéines.
 Acides aminés: Propriétés
acido-basiques
100% Gly-

50% Gly-
50% Gly0
Acide aminé neutre
100% Gly0

pHi=(pK1+pK2)/2
pHi=(pKa COOH+pKa NH2)/2
pHi proche de la neutralité
50% Gly+
50% Gly0
100% Gly+

Dans un milieu acide, un acide aminé monoacide-monobase se comporte comme une base: il
accepte donc des protons H+ , il sera donc chargé positivement (AA+, Gly+ dans l’exemple).
Titré par une base forte, AA+ se comporte comme un acide: libérant en premier lieu le proton de
la fonction COOH donnant AA0 (Gly0) puis le proton de la fonction NH3+ donnant un AA- (Gly-).
pHi (ou PI) est le pH isoélectrique: pH pour lequel 100% des acides aminés sont de charge nulle.
 Acide aminé 100% AA2-
acide
50% AA-

Acides aminés: Propriétés

50% AA2-

100% AA-

acido-basiques
50% AA-
50% AA0

100% AA0

50% AA0
50% AA+

100% AA +

AA= Glutamate (Glu) ou Aspartate (Asp). pHi acide car pHi=(pK1+pK2)/2 =(pKa COOH+pKa R)/2
 100% AA-
Acide aminé
basique 50% AA-

Acides aminés: Propriétés

50% AA0

100% AA0

acido-basiques
50% AA+
50% AA0

100% AA+

50% AA2+
50% AA+

100% AA 2+

AA= principalement lysine (Lys) et Argénine(Arg).

pHi basique, car : pHi =(pK2+pK3)/2 = (pKa NH2+pKa R)/2
 Acides aminés: Propriétés chimiques
I/ La formation d’amide:

Liaison amide = CO - NH
II/ Formation de pont Disulfure entre 2 Cystéines:

III/ Réaction à la ninhydrine:

Pourpre de Ruhman

Complexe violet qui absorbe à 570nm sauf pour la Proline, il est jaune et il absorbe à 440nm
 Méthodes de séparation d'un mélange d'acide aminé:
Chromatographie échangeuse d'ions (exemple d'une résine échangeuse de cations)

Etape 1: Fixation des AA (préparés dans un pH acide; AA+, AA2+) sur les groupement
sulfoniques (SO3 - ) de la phase stationnaire (Résine échangeuse de cations).
Etape 2: Elution des acides aminés. Par augmentation du pH à travers la colonne, la charge positive
des acides aminés est progressivement neutralisée à l'atteinte de leurs pHi(s) et leur liaison avec les
groupements sulfoniques est rompue. Les acides aminés sont donc élués séparément de la colonne
en fonction de leurs acidités: les acides aminés acides en premier suivis des acides aminés neutres (à
R polaire et non chargés + non polaire) puis les acides aminés basiques en derniers.
Méthodes de séparation d'un mélange d'acide aminé: Electrophorèse

Placés dans un champ électrique, les

acides aminés se déplacent vers l'anode ou
vers la cathode en fonction de leurs charges
nettes au pH considéré:
•A pH<pHi, l'acide aminé est chargé
positivement, il se déplace vers la cathode.
•A pH>pHi, l'acide aminé est chargé
négativement, il se déplace vers l'anode.
•A pH =pHi, pas de migration.

Exemple: Si on dépose un mélange d'acides aminés sur une feuille d'acétate de

cellulose imbibée d'un tampon ayant un pH voisin de la neutralité. Sous un champ
électrique, les acides aminés basiques migreront vers la cathode, les acides aminés
acides migreront vers l'anode, les acides aminés neutres ne se déplacent pas.
La séparation des acides aminés appartenant à la même classe (et ayant la même
charge) se fait selon le poids moléculaire.
La révélation des bandes de migration se fait à la ninhydrine, l'identification des
acides aminés du mélange se fait grâce à l'utilisation d'acides aminés témoins migrés
dans les mêmes conditions opératoires.
 Méthodes de séparation d'un mélange d'acide aminé:
Chromatographie sur couche mince (CCM)
Il s'agit d'une migration d'un mélange d'acides aminés à
travers une phase stationnaire constituée d'une couche mince
de cellulose ou de gel de silice fixée sur une plaque de verre.
Les acides aminés sont entrainés grâce à une phase mobile
constituée d'un mélange de solvants. Leur migration dépend
de leur solubilité dans la phase mobile et leur affinité vis-à-
vis la phase stationnaire. Plus ils sont solubles dans la phase
mobile, plus ils sont entrainés et moins ils le sont, moins ils
vont migrer et plus ils sont retenus par la phase stationnaire. A
la fin de la migration (3h à 8h, lorsque le front du solvant ne
migre plus), le support est récupéré puis séché. On procède à
la révélation par la ninhydrine. Chaque acide aminé est
caractérisé par son rapport frontal:

En faisant Co-migrer des acides aminés témoins connus dans le même support et sous les
mêmes conditions, on pourra identifier les éléments du mélange. L'identification se fait par
comparaison des RF du mélange et ceux obtenus pour les témoins.
Chapitre II: les Protéines
 Protéines : Structure

Les protéines résultent de la combinaison d'aminoacides par une liaison amide appelée la liaison
peptidique :
NH2-CH(R1)-COOH + NH2-CH(R2)-COOH → (Nt) NH2-CH(R1)-CO-NH-CH(R2)-COOH (Ct)

Oligopeptide: N acides aminés ≤ 10

Polypeptide: 10 ≤ N acides aminés ≤ 100
Protéine: N acides aminés > 100.

Structure Primaire

Caractérisée par le nombre d’acides aminés, la qualité d’acide aminés et la succession

ou la séquences en acides aminés (imposée par le code génétique).
 Protéines : Structure

Structure secondaire: Helice 

Les tours de l’hélice sont maintenues grâce aux liaisons hydrogène entre CO et NH des
liaisons amides. Les radicaux sont dirigés vers l’extérieur.
 Protéines : Structure

Structure secondaire: Feuillet plissé

-Les atomes appartenant aux liaisons amides sont Co-planaires,
-Le plissement se fait au niveau du C,
-Les radicaux sont perpendiculaires (dirigés vers le haut ou le bas).
 Protéines : Structure

Structure tertiaire.
C’est un surenroulement de la chaine protéique déjà organisée en structure
primaire et secondaire. Ce surenroulement est maintenu par plusieurs liaisons:
interaction hydrophobes, liaisons hydrogènes, ioniques et covalentes.
Protéines : Structure

Structure tertiaire (suite)

 Protéines : Structure

Structure Quaternaire: exemple de l’hémoglobine

C'est une structure polymérique formée de plusieurs monomères appelés
protomères déjà organisés en structure secondaire et tertiaire. Les protomères
peuvent être associés à un élément non protéique indispensable à l'activité
biologique de la protéine (Hème, métaux).
 Relation structure/Fonction:
Bonne structure Bonne fonction biologique: structurale ou dynamique:
protéines membranaires, récepteurs, enzymes,…

La protéine est dite en conformation native si elle exprime sa fonction biologique dans
les conditions physiologiques.

Structure détruite=liaisons impliquées Perte de la fonction: c'est la dénaturation

dans la structure IIIaire sont rompues Réversible ou non réversible.

Dénaturation= Etat désorganisé de la protéine qui induit la perte de solubilité et de fonction

Les agents de dénaturation sont :

•Le chauffage (rupture des liaisons hydrogènes);

•Action des acides et des bases (rupture des liaisons hydrogènes et électrostatiques);
•Action de l'urée en solution concentrée et mercaptoéthanol (rupture des liaisons S-S);
•Détergents;
•Radiation (UV, X, ….).
 Propriétés physicochimiques
Solubilité
Dépend de sa composition en AA (polaire ou apolaire) et peut être modifié par:

pH: à pH isoélectrique de la protéine, il n'ya Température: une dénaturation de

pas d'interaction entre la protéine et les la protéine par le chauffage
molécules d'eau ce qui provoque son relargage. entraine la perte de sa solubilité.

+ - Solubilité augmente Dénaturation

Dénaturation 0 Dénaturation avec la température
 Propriétés physicochimiques

Solubilité (suite)

Force ionique:

Force ionique faible: Solubilisation

= salting in .
Force ionique forte: En augmentant la
force ionique, les sels entrent en
compétition avec la protéine pour les
molécules d'eau ce qui provoque sa
précipitation = salting out .

pH isoélectrique:
pH pour lequel la totalité des protéines ont une charge globale nulle. Il dépend des pk(s) des
groupements situés au niveau des chaines latérales des acides aminés constitutifs de la
protéine.
 Techniques de séparation des protéines
Techniques basées sur la solubilité:
En modifiant la force ionique et le pH, les protéines sont relarguées l'une après l'autre selon
leur sensibilités à la force ionique ou leurs pH(s) isoélectriques. Chaque type de protéine est
précipité à un certain pourcentage de saturation en sel selon son poids moléculaire et sa
composition en acides aminés. La précipitation est encore nette au pHi

Techniques basées sur la charge

Electrophorèse et chromatographie échangeuse d'ions (même principe que les acides aminés)

Techniques basées sur la taille et le poids moléculaire

Techniques membranaire : Dialyse et Ultrafiltration

Les molécules de faible PM passent à travers la membrane semi-perméable, Les protéines

sont retenues. La dialyse est une technique membranaire qui s’exerce sans pression. Le
transfert des molécules à travers la membrane est régit par la différence de la concentration
entre le liquide à dialyser et celui de contre dialyse. L’ultrafiltration est par contre une
technique membranaire avec pression.
 Techniques basées sur la taille et le poids moléculaire
Techniques membranaire : Dialyse et Ultrafiltration (suite)

Dialyse Ultrafiltration

Dialyse: Le liquide de contre dialyse est renouvelé chaque fois que sa concentration
augmente et sera équivalente à la concentration interne du sac de dialyse (arrêt du
transfert membranaire). Cette opération est répété jusqu’à obtention du résultat souhaité :
une bonne séparation entre les protéines (macromolécules) et le micromolécules .
 Techniques basées sur la taille et le poids moléculaire
Chromatographie d'exclusion moléculaire (Gel-filtration, tamis moléculaire…)

Principe de la gel-filtration
-Le mélange de protéines traverse une colonne remplie d’un matériau poreux : polymère inerte,
hydraté. Exemple : gel de Séphadex. Le mélange est véhiculé par une phase mobile.
-Les plus petites molécules pénètrent à travers les grains de Séphadex et sont retardées. Les
grandes molécules sont exclues et migreront rapidement.
-Les protéines d’un mélange se retrouvent séparées et peuvent être éluées séparément à
l’extrémité de la colonne.
 Fonctions des protéines
I/ Protéines fibreuses:
Les protéines fibreuses sont appelées protéines structurales car elles constituent le principal
matériau de construction chez les Vertébrés. Elles sont linéaires, insolubles dans l'eau et
d'une grande stabilité (support mécanique aux tissus et résistance à la traction). Les
principales protéines fibreuses sont:
• le collagène: dans les os, la peau, les tendons et les cartilages. C’est une triple hélice
formée de trois chaînes polypeptidiques, d'environ mille acides aminés chacune (Fig. A )
• la kératine: dans les couches supérieures de l'épiderme, les cheveux, les ongles, les
écailles, les sabots et les plumes. C’est hélice alpha insoluble dans l'eau chargée de protéger
l'organisme contre l'environnement extérieur. Ses nombreuses liaisons disulfures en font une
protéine extrêmement stable, capable de résister à l'action des enzymes protéolytiques.
• le fibrinogène: Le fibrinogène est une protéine plasmatique sanguine responsable de la
coagulation du sang. Grâce à l'action de la thrombine, le fibrinogène est converti en
molécules de fibrine, une protéine insoluble, qui s'agglutine pour former un caillot
protecteur contre les hémorragies.
•les protéines musculaires: La myosine se lie à l'actine, une autre protéine musculaire, pour
donner l'actomyosine. Les filaments de l'actomyosine peuvent se raccourcir et provoquer la
contraction des muscles grâce à l’ATP.
II/ Protéines globulaires: Elles sont sphériques, hautement solubles et jouent un rôle dans:
• La catalyse: Les enzymes sont essentielles à toutes les réactions biochimiques de
l'organisme; elles multiplient par au moins un million la vitesse des réactions chimiques.
Citons l'amylase salivaire (dans la salive), qui catalyse la dégradation des amidons, et les
oxydases, qui permettent l'oxydation des molécules utilisées comme source d’énegie.
• Le transport: L’hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang; les lipoprotéines
transportent les lipides et le cholestérol. Le sang contient d'autres protéines de transport
pour le fer, les hormones stéroïdes (de nature hydrophobe) ….
• La régulation du pH: Les protéines plasmatiques, notamment l'albumine, servent d'acide
ou de base et empêchent les variations du pH sanguin en captant ou en libérant des protons
•La régulation du métabolisme: Les hormones polypeptidiques et protéiques contribuent
à régler l'activité métabolique, la croissance et le développement. L’hormone de croissance
est nécessaire pour une croissance optimale; l’insuline et le glucagon aident à régler le taux
de glucose sanguin. L’insuline favorise la synthèse du glycogène en abaissant le taux du
glucose sanguin. Le glucagon favorise la dégradation du glycogène en glucose qui passe
dans le sang augmentant ainsi la glycémie.
•La défense de l’organisme: Les anticorps (Fig.B ) sont des protéines très spécialisées qui
reconnaissent et inactivent les bactéries, les toxines et certains virus. Ils participent à la
réponse immunitaire, qui contribue à protéger l'organisme contre les substances étrangères
et les microorganismes.
Figure A: Organisation structurale de Figure B: Immunoglobuline avec 2 sites
la triple hélice du collagène. de fixation de l’antigène.
Chapitre III: Les Enzymes.
 I/ Définition:

Biocatalyseurs de nature protéique, thermolabiles agissent à faible dose,

accélèrent la vitesse de la réaction, se trouvent intacts à la fin de la réaction.
Adaptés plus au moins étroitement à un type de réaction. Agissent seuls ou en
collaboration avec autres composés appelés Cofacteurs.

II/ Niveau d’organisation:

Protéines globulaires organisées en structure primaire, secondaire, tertiaire

(enzymes Michaéliennes) et quaternaire (enzymes allostériques).
 III/ Description du site actif:

Région particulière de l’enzyme au sein de laquelle se déroule la réaction

enzymatique proprement dite. Le site actif a une taille restreinte par rapport à la taille
globale de la protéine, il est défini dans les trois dimensions et est souvent localisé
dans une crevasse caractérisée par un microenvironnement spécifique. C’est
l’arrangement des atomes constituant le site actif qui va déterminer la spécificité
d’action de l’enzyme et la sélection précise du substrat. La molécule de substrat
devant s’adapter à la forme et aux propriétés de fixation de ce site actif.

Le site actif est constitué de deux sites voisins:

•Un site de reconnaissance et de fixation.
•Un site catalytique.

Les acides aminés du site actif sont généralement polaires et/ou chargés: Histidine,
Sérine, Cystéine, Lysine…regroupés dans une zone interne de la molécule. Se sont
des acides aminés dotés de doublets électroniques libres, possédant une activité
nucléophile (N, O, S, …).
Localisation du site actif.
 IV/ Catégories d’enzymes:
Il existe deux catégories d'enzymes:

•Enzyme sans cofacteur: La protéine enzymatique assure la reconnaissance,

la fixation et la catalyse.

•Enzyme avec cofacteur: le Cofacteur est un composé non protéique

indispensable à la catalyse de la réaction. Dans ce cas:

Holoenzyme (Enzyme actif) = Apoenzyme (partie protéique responsable en

grande partie de la reconnaissance et de la fixation) + Cofacteur (contribue à
la catalyse).

Le cofacteur peut être:

•Un ion métallique: Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Cu2+.
•Une molécule organique complexe: Les Coenzymes: NAD, FAD….
Nucléotides nécessaires à l’activité des enzymes d’oxydoréduction.
•Un nucléotide= sucre (ribose) + acide phosphorique +base azoté.
 V/ Propriété des enzymes:
Les enzymes sont des biocatalyseurs:

•Elles agissent à faibles concentrations;

•Elles se trouvent intact à la fin de la réaction;

•Elles ne modifient pas l'équilibre de la réaction: il est toujours régit par la loi
d'action de masse.

•Elles augmentent considérablement la vitesse des réactions en diminuant

l'énergie d'activation: Il faut noter que l'énergie d'activation d'une réaction en
présence d'enzyme est plus faible que celle en présence d'un catalyseur
chimique.
•Dans une réaction chimique non catalysée, un substrat S est converti en un produit P
en passant par un état de transition X‡. La barrière énergétique de la réaction est égale à
la différence entre les états énergétique de S et de X‡. C’est l’énergie d’activation.
•Dans une réaction catalysée par une enzyme, la barrière énergétique entre le substrat et
l’état de transition est réduite. Ce résultat est la conséquence de la formation d’un
complexe enzyme substrat (ES). Ce complexe est ensuite converti en produit en passant
par un état de transition EX‡. l’énergie de EX‡ est nettement plus basse que celle de X‡.
 V/ Propriété des enzymes:

Spécificité:

* Spécificité de la réaction: Oxydation (Oxydases), Décarboxylation

(Décarboxylases)….
* Spécificité du substrat:

** Spécificité absolue: Une spécificité étroite qui peut aller jusqu'aux

isomères (Cis et Trans, α et β, L et D).

** Spécificité relative: Une spécificité qui concerne un groupe de

substrat ayant une caractéristique commune.
Exemples:
Hexokinases: enzymes qui phosphorylent les oses à 6 carbones.
Chymotrypsine: enzyme qui coupent les liaisons peptiques après un
acide aminé aromatique (Phe, Tyr, Trp).
 VI/ Nomenclature:

le nom de chaque enzyme est composé de deux parties:

•Le nom du substrat (ou des substrats séparés par :);
•La réaction catalysée se terminant par "ase".

VII/ Classification:
Classe 1: Oxydoréductase:
Enzymes assurant le transfert électronique accompagné ou non de proton
depuis un substrat initial (donneur qui sera oxydé) jusqu'à un accepteur
terminal qui sera réduit.

Lactate: NAD+ Oxydoréductase

Lactate déshydrogénase
Nicotinamide Adénine

+ 2H+ + 2 e-

Nucléotide 1 Nucléotide 2
NAD+ : NADH, H+ :
Nicotinamide Adénine Di nucléotide Nicotinamide Adénine Di nucléotide réduit
 Mécanisme d’une oxydoréductase:
C’est une enzyme à deux cofacteurs: le NAD+ et Zn2+. Le zinc stabilise l’état de
transition du substrat par attraction de sa charge négative afin qu’il libère un
proton. Le NAD+ accepte par la suite deux électrons issus du substrat (un électron
avec l’hydrogène fixé sur le carbone 1 du nicotinamide et un deuxième électron
formant un doublet électronique sur l’azote du nicotinamide).
Classe 2: Transférase
Enzymes assurant le transfert de groupements (méthyle, hydroxyméthyle,
carboxyle, amine…).
Glucose + ATP → Glucose 6P +ADP
ATP: Glucose 6 phosphotransférase
Glucokinase
Classe 3: Hydrolase
Elles hydrolysent divers types de liaisons: liaisons Esters (Lipases), liaisons
peptidiques (Protéases), liaisons Osidiques (Amylases).

Classe 4: Lyases
Enzymes qui rompent des liaisons C-C, C-N, C-O, ou autres avec création d'une
double liaison sur l'un des deux fragments.

L-Malate hydrolyase
Classe 5: Isomérases.
Enzymes qui Catalysent les réactions d'isomérisation.

** Racémase: : Transforme la forme D en forme L.

** Cis trans isomérase: transforme la forme cis en forme trans.

Exemple : Maléate cis trans isomérase:

Classe 6: Synthétases, ligases

Catalysent la réaction d'union de deux molécules en utilisant essentiellement de l'ATP.
 VII/ Cinétique des enzymes michéliennes:
Etapes de la réaction enzymatique

La réaction enzymatique passe par la reconnaissance, la fixation du substrat puis la

catalyse. L'enzyme et le substrat se trouvent en contact à courte distance formant un
complexe transitoire E-S, ce qui facilite les échanges électroniques propres à la réaction
catalytique. L'enzyme libère le produit et est régénérée intact à la fin de la réaction
VII/ Cinétique des enzymes michéliennes: Notion de la vitesse initiale Vi

Phase I: S est rapidement complexé en ES

Phase II: [EL] ≈0 et [ES] est maximale, [S] diminue, [P] augmente
Phase III: Dissociation des derniers complexes ES formés, l'enzyme libre EL est régénérée
intact. [S]≈0, [P] maximale, [E]= [EL].
Pendant la phase linéaire, la vitesse est constante. Elle dépend de la concentration du substrat, de
la concentration de l'enzyme et de l'affinité enzyme-substrat.
 VII/ Cinétique des enzymes michéliennes:
Effet de la concentration du substrat sur la vitesse:
Equation de Michaelis Menten

Phase 1: Vi est proportionnelle à [S] (Ordre 1);

Phase 2: Vi non proportionnelle à [S] (Ordre mixte);
Phase 3: Vi est constante quelque soit la quantité de S
(Ordre 0): Vi= Vmax.

Cette courbe hyperbolique est type enzymes Michaéliennes.

VII/ Cinétique des enzymes michéliennes:
Effet de la concentration du substrat sur la vitesse:
Equation de Michaelis Menten
Km (constante de Michaélis Menten) est la
constante de dissociation de ES. Elle correspond à la
concentration en substrat pour laquelle Vi = Vmax/2.
1/Km détermine l'affinité.

Inhibition par excès de substrat:

E + S +S →ESS (complexe ternaire inactif) → Vi≈0

 VII/ Cinétique des enzymes michéliennes:
Linéarisations de l’équation de Michaelis Menten

Linéarisation de Lineweaver-Burk Linéarisation d'Eadie Hofstee:

VII/ Cinétique des enzymes michéliennes:
Influence des paramètres physicochimiques
1. La température
L’activité enzymatique augmente avec
l’augmentation de la température. Cependant, A
partir d’une certaine température l’enzyme est
dénaturée : Elle perd sa conformation
tridimensionnelle et perd ainsi son activité. Cette
température varie selon les enzymes (de 40–45° C
en général, de 80 – 90 °C pour certaines enzymes
de certains organismes hyperthermotolérants).

2. Le pH
Le pH optimum est spécifique à
l’enzyme (pepsine 1,5 à 2 ;
phosphatase alcaline entre 9 et 10).
 Influence des paramètres physicochimiques
2. Le pH (suite)

Les variations du pH peuvent avoir un effet sur l’enzyme et sur le substrat :

 Sur le substrat, en changeant éventuellement le degré d’ionisation de celui-ci : Le pH
peut entrainer une grande modification des propriétés de la molécule et favoriser ou
au contraire limiter l’association du substrat et de l’enzyme.
 Sur l’enzyme les conséquences peuvent être encore plus importantes :
En entrainant la modification de l'ionisation des résidus impliqués dans le site de
reconnaissance, la modification du pH peut empêcher la reconnaissance du substrat
par l'enzyme, et ainsi bloquer la formation du complexe ES.
En entrainant une modification de l'ionisation des groupements du site catalytique,
le pH peut faire disparaitre une activité enzymatique.
En entrainant la modification de l'ionisation des résidus de la chaine peptidique, ce
qui peut entrainer une dénaturation de la protéine enzymatique.
 VIII/ Les enzymes allostériques:
• Ces enzymes présentent une structure oligomérique avec un nombre généralement paire de
sous unités et un axe de symétrie (Structure IVaire).
• Les enzymes allostériques possèdent plus d’un site de fixation du substrat par molécule
d’enzyme.
• L’enzyme possède des sites allostériques ou régulateurs où se fixe l'effecteur allostérique
(activateur ou inhibiteur).
• Ces enzymes possèdent deux conformations :
une forme contractée (Tendue, T) (Le site est peu accessible à S, l’affinité E-S est petite)
une forme relâchée R (ou le site actif est dégagé, l’affinité E-S est plus importante).
• D’une façon générale, l’activateur favorise la forme relâchée, et l’inhibiteur favorise la
forme contractée.
• Leur cinétique n’obéit pas à l’équation de Michaelis- Menten. La courbe (V en fonction de
S) est une Sigmoïde et non pas hyperbolique : au dessous d’un certain seuil de concentration
en substrat, l’activité enzymatique est très faible. Au delà de ce seuil l’activité devient de
plus en plus important jusqu’à Vmax.
• La cinétique est coopérative: La fixation d'une première molécule de substrat sur une

sous unité modifie sa conformation ce qui augmente l'affinité des autres sous unités vis-
à-vis le substrat. Le modèle séquentiel est le plus répondu: La fixation du substrat sur
une première sous unité influence l’affinité du site actif de l’unité voisine (qui passe
aussi sous une forme R) qui à son tour active une troisième sous unité …. :
Chapitre IV: les Glucides
 I/ Classification

Aldoses et leurs dérivés

Oses
Cétoses et leurs dérivés

Glucides
Hétérosides Oligosides
Osides
Holosides
Polyosides
•Oses: Sucre simple
•Aldose: Ose à fonction aldéhyde
•Cétose: Ose à fonction cétone.
•Holosides: Combinaisons de plusieurs molécules d'oses par des liaisons glycosidiques
a1) Oligosides: 2 à 10 molécules d'oses.
a2) Polyosides: Plus de 10 molécules d'oses.
•Hétérosides: Résultent de l'association d'un oside avec une substance non glucidique
(aglycone): protéine, lipide, groupements non organiques.
 II/ Oses: Structure

Glucose (Aldose) Fructose (Cétose)

Chaines hydrocarbonées formées de (C, H, O) avec deux fonctions :

-Une fonction OH ;
- Aldéhydiques (-CHO) (Aldoses) ou (C=O) (Cétoses).
 III/ Oses: Série D et L

-Les Oses appartenant à la série D possèdent le OH du carbone (n-1) à droite.

-Les Oses appartenant à la série L possèdent le OH du carbone (n-1) à gauche.
 IV/ Cyclisation des oses: cas des aldohexoses

Le carbone de la fonction carbonyle (aldéhyde) engagés dans le cycles est appelé anomérique:
C1 dans le cas des aldohexoses.
 V/ Cyclisation des oses: cas des cétohexoses

Le carbone de la fonction carbonyle (cétone) engagés dans le cycles est appelé anomérique:
le C2 dans le cas des cétohexoses.
VI/ Filiation des Aldoses Site d’insertion du nouveau carbone
VI/ Filiation des Aldoses (suite)
VII/ Filiation des Cétoses
Site d’insertion du nouveau carbone
 VIII/ Filiation des Oses, Définitions
Nombre de stéréo-isomère: Si "n" est le nombre de carbones →le nombre de carbone
asymétrique est (n-2) pour les Aldose et (n-3) pour les cétoses →le nombre de stéréo-isomères est
2(n-2) pour les Aldoses et 2(n-3) pour les Cétoses.

Epimères: Oses ayant la même formule brut, appartenant à la même série, qui ne diffèrent que
par la position du OH d’un seul carbone.

Enantiomères: Oses ayant la même formule brut, appartenant à deux séries différentes, mais de
structures opposées (symétriques): l’un est l’image de l’autre à travers un miroir.

Isomères de fonction: Oses ayant la même formule brut, de même série, avec des formules
détaillées différentes: un est un aldose et l’autre est un cétose.
 Saccharose D-Glucopyranosyl (1-2) D-Fructofuranoside

* Lorsque les carbones anomériques sont engagés dans la

liaison osidique, le sucre est non réducteur: sa nomenclature
se termine par « Oside ».
* Lorsqu’au moins un des carbones anomériques est libre, le
sucre est réducteur, sa nomenclature se termine par « Ose ».

IX/ Osides
1/ Les disaccharides
 IX/ Osides, 2/ Les Tri saccharides

Raffinose
 IX/ Osides,
3/Polysaccharides

Amidon et
Glycogène

Cellulose
Chapitre V: les lipides
 Les lipides.
Définition : Se sont des esters (ou amides) d’acides gras qui présentent des
fonctions biologiques importantes :
• Structure des membranes cellulaires ;
• Activité vitaminiques (vitamines liposolubles ADEK) ;
I/ Acides gras :
• Se sont des hydrocarbures à nombre paire de carbone >4, saturés ou non,
généralement non ramifiés, parfois cycliques ;
• Porteurs d’une fonction carboxylique (acides mono-carboxyliques) ;
• Peuvent porter une autre fonction autre que la fonction acide ;
• La nomenclature utilise la représentation suivante : Cn : X(Y) ou
n : le nombre de carbones ;
X : le nombre de doubles liaisons C=C;
Y : la position des doubles liaisons : (Y1, Y2,...) (Le C1 est celui du COOH.)
I/ Acides gras : Réaction de saponification

RCOOH + KOH → RCOOK + H 2O

AG Potasse Sel d’AG (Savon)

Savon dans l’eau

II/ Les lipides: Les lipides simples (Contenant uniquement C, H, O)
Stérides : l’alcool est un stérol……. Glycéride: l’alcool est le Glycérol
Cérides (Exemple Cire d’abeilles): l’alcool est de haut PM
II/ Les lipides: Les lipides complexes (Contenant C, H, O, N, P, Glucides….. )
Les lipides complexes: Les Sphingolipides
Chapitre VI: les acides
nucléiques
Eléments de base : Bases azotées + Ribose (ou désoxyribose) +(-) acide phosphorique.
NAD+: nicotinamide adénine di nucléotide