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amins
Introduction :
Les aa sont des molcules
organiques possdant un squelette
carbon et deux fonctions: une
amine NH2 et une acide carboxylique
COOH , constituant les units
structurales de base des protines
Les aa ont des proprits physico
chimiques dont linteret majeur
detude est leur evaluation
qualitative et quantitative
Proprits physiques:
Isomerie optique
Notion de carbone asymetrique C*
Les aa lexception du glycocolle sont
dous dactivit optique appele
galement pourvoir rotatoire
Devient la lumiere droite ou a
gauche du plan de la lumiere polarise
Le pouvoir rotatoire est de signe et de
valeur absolue
Reprsentation de Fischer
On applique aux aa la
reprsentation de Fischer
comme pour les oses , le
groupement NH2 jouant le
rle de groupement OH
Les aa L reprsentent la
grande majorit des aa qui se
trouvent dans les protines
Les aa D se rencontrent dans
certaines protines produites
par les organismes exotiques
(ex: mollusques) ce sont des
composs abondants des parois
cellulaires des bactries
Solubilit et point de
fusion:
Les aa sont trs solubles dans les solvants
polaires ,ex: eau , alcool
A moindre degr dans les solvants
apolaires
Cette solubilit est dpendante des
proprits de la chaine latrale R
Elle diminue avec le nbe datomes de C du
radical
Augmente si ce radical est porteur de
fonctions polaires NH2 COOH ou hydrophile
OH
Point de fusion est lev > 200 c
Ionisation:
Composs amphotres: les acides amins
contiennent un groupement COOH acide et un
groupement amine NH2 basique
En solution , ces groupement existent sous 2
formes ,lune charge et lautre neutre
R-COOH
R-COO- + H+
\ R-NH3
R-NH2 + H+
Ces aa sont appels pour cette structure di
ioniques
amphoteres
titration des aa
les aa ont des courbes de titration
caracteristiques
la titration implique laddition ou
lelimination graduelle de protons
aa neutre
les aa avec un seul
groupement
amin ,un
seul groupement
carboxylique et un
groupement R qui ne sionise
pas possdent des courbes de
titration proches celle de la
glycine
les aa avec un
groupement
ionisable
ont des courbes de titration plus
complexes avec 3 etapes
correspondant aux 3 possibilts
detapes dionisation,ils possedent
ainsi 3 valeurs de pK: PK1 ,PK2 ,PKR
aa dicarboxylique
exemple glutamate
relation et courbe de titration
aa basique
exemple: histidine
Proprits chimiques
Amidification (amidation)
Formation de sels
Estrification
dcarboxylation
Amidification
Application/interet :
Asparagine
Glutamine
Liaison peptidique : synthse
des protines
Formation de sels
Application/ intrt :
Titration des acides amins
APP; intrt
Protection temporaire de la fonction
COOH : synthse protique
Sparation des AA en phase gazeuse
et liquide, en produisant des drivs
esters butyliques, qui sont des
liquides distillables
Dcarboxylation
Intrt
:
Formation de corps proprits
particulires :
Histidine : histamine (vasodilatateur)
Tyrosine : tyramine
Dosage des aa par la mesure de CO2
dgag (ancien procd)
Proprits lies la
prsence de fonction
amine (-NH2)
Ce sont des ractions gnrales damines
primaires
Trs ractifs : le doublet lectronique de
lazote est un puissant nuclophile
Cette ractivit a t utilise dans
lidentification des AA et llucidation des
Amidification
Formation de sels
N-Alkylation et N-Arylation
Raction avec les aldhydes
Carbamylation
Formations de composs fluorescent
Dansylation
Action de la fluorescamine
Dsamination
Formation de sels
Application/interet :
In vitro ,cette proprit est
utilise pour bloquer la fonction
amine : blocage de la synthse
protique
1-Fluoro-2,4-dinitrobenzne (FDNB)
Application/ interet
Dosage des AA
Identification de lN de lAA
terminal dans les proteines
Elle a permis FREDERICK SANGER
(1953) dlucider la structure I aire de
linsuline
App/interet :
In vitro : dtection des AA
Carbamylation ( action de
PITC : ractif dEDMAN )
PITC
+
PTH AA
AA
-----------------
(PITC: phnylisothiocyanate
App/interet :
PTH est identifiable par HPLC
-dosage des aa
le PITC est spcifiquement utilis
pour dterminer lenchainement
des aa dans les chaines
peptidiques (squenage)
Formation de composs
fluorescents
Dansylation
App/ intrt :
Identification de lN de laa
terminal dans les protines
A supplant la mthode de
SANGER car plus sensible
Action de la fluorescamine
La fluorescamine ragit en milieu
aqueux et pH = 8-9 pour former
des substances fortement
App /intrt :
Technique trs sensible car permet la
dtection de quantits daa de
lordre de ng
Analyse squentielle des peptides uss
pour la rvlation des aa en
chromatographie sur couche mince
Van Slyke
Proprits lies la
prsence simultane des
fonctions carboxylique et
amine
La ninhydrine :
Compos aromatique
Oxydant
Rvlateur des aa
Chauff en exces avec les aa ,il
conduit un chromophore= pourpe de
RUHEMANN (bleu-violet)
Tous les acides amins sont colors en
pourpre de ruhenmann , sauf la
proline,en jaune
b. Le groupement Thioester de la
mthionine :
In vitro, le bromure de cyanogne
(CNBr) ragit avec le soufre dune
mthionine et coupe la chaine
polypeptidique cet endroit
Conclusion :