Chapitre 3 Acide Amines - BCPST2

CHAPITRE 3: ACIDES AMINES ET
PROTÉINES
Hemayoro Sama, MsC, PhD
1
PLAN
Introduction
Acides aminés
Peptides
Protéine
Conclusion
2
3
COMPÉTENCES ATTENDUES À L’ISSUE DU COURS ET
DES TRAVAUX DIRIGÉS
 Décrire les caractéristiques et propriétés

des acides aminés naturels
 Donner leur classification en fonction de la
nature de leur radical et illustrer à l'aide
d'exemples
 Décrire les propriétés exploitables dans la
préparation et l'analyse des protéines
 Déterminer la séquence d’un peptide
4
ACIDE AMINÉS ET PROTÉINE INTRODUCTION
 Le terme protide regroupe des molécules de fonctions

biologiques diverses mais possédant une structure, une
organisation proche.
 Chimiquement les protides sont caractérisés par la
présence d’azote en proportion importante (±16%) et d’un
peu de soufre.
 Ils réagissent spécifiquement à la réaction du biuret et à la
réaction xanthoprotéique. L’hydrolyse (coupure par l’eau)
des molécules protidiques libère toujours un mélange de
composés à structure caractéristique: les acides aminés.
5
ACIDE AMINÉS ET PROTÉINE INTRODUCTION
Classification
6
I. ACIDES AMINÉS 1. DÉFINITION
 Environ 150 AA connus mais 20 sont les constituants de

protéines humaines
 Un acide aminé ou aminoacide est un composé comportant
toujours une chaîne carbonée, une fonction acide
carboxylique (-COOH) et une amine primaire (-NH2).
 Dans les acides aminés naturels, qui constituent les
peptides et protéines, ces deux fonctions sont supportées
par le même carbone, noté carbone α, d’où le terme d’acides
α-aminés.
7
I. ACIDES AMINÉS I.1. DÉFINITION
 Formule générale
8
I. ACIDES AMINÉS 2.CLASSIFICATIONS
Les AA à chaine carboné

Glycine (Gly, G), Valine (Val, V), Alanine (Ala,
A), Leucine (Leu, L), Isoleucine (Ile, I)
9
I. ACIDES AMINÉS I. 2.classifications
10
I. ACIDES AMINÉS I. 2.classifications
11
 Les AA hydroxylés et/ou soufrés

Serine (Ser, S), Threonine (Thr, T),
Cysteine (Cyst, C) et Méthionine (Met, M)
12
13
 Les AA dicarboxyliques et leur amides

Ac. Glutamique (Glu, E), Glutamine (Gln, Q)
Ac. Aspartique (Asp, D), Asparagine (Asn, N)
14
15
 Les AA basiques
Lysine (Lys, K), Arginine (Arg, R), Histidine (His, H)
16
17
 Les AA aromatiques
Phenylalanine (Phe, F), Tyrosine (Tyr, Y),
Tryptophane (Trp, W)
18
19
 Acides aminés hétérocycliques: Proline (Pro, P)
20
CLASSIFICATIONS
ACIDES AMINÉS
21
I. ACIDES AMINÉS 3. PROPRIÉTÉS
 3.1. Propriétés physiques

➢ Les AA sous forme solide sont en général des
poudres blanches cristallisées.
➢ Ils ont une solubilité plus ou moins dans l'eau et
dans les solvants organiques selon la nature du
radical R.
✓ Si R est polaire ou ionique, la solubilité dans l’eau est importante,
22
✓ si R est apolaire la solubilité dans l’eau est plus faible.
 3.1.Propriétés physiques
➢ Tous les acides aminés sauf le Gly
possèdent au moins un C*
➢ Ils ont un Pouvoir Rotatoire
➢ Les AA existent donc sous forme de
plusieurs stéréoisomères, dont deux
énantiomères symétriques l’un par
rapport à l’autre.
➢ La plupart les acides aminés
naturels sont de la série L. 23
 3.1.Propriétés physiques
➢ Tous les acides aminés absorbent les radiations
ultraviolettes à des longueurs d’ondes inférieures
à 230 nm.
➢ Les acides aminés ayant un radical aromatique
(Tyr, Trp, Phe) absorbent vers 280 nm.
24
 3.2.Propriétés ioniques
➢ La présence dans la même molécule d’ au moins
deux groupements fonctionnels antagonistes,
donne des propriétés très particulières aux acides
α aminés.
➢ La forme acide du groupement acide carboxylique
est –COOH, sa forme basique est –COO-
➢ La forme acide du groupement amine est –NH3+ ,
25
sa forme basique est –NH2
En fonction du pH du milieu, les fonctions acides ou
basiques se dissocient.
26
➢ Les constantes de dissociation des deux fonctions
sont caractéristiques de l'acide aminé.
➢ Dans le milieu, il existe alors un équilibre entre la

forme moléculaire de l’acide aminé et une forme
doublement ionisée globalement neutre que l’on
appelle ion mixte ou amphion ou encore zwitterion 27
➢ On définit le point isoélectrique ou pHi
comme la valeur du pH pour laquelle on
obtient une forme comportant les deux
fonctions ionisée et appelée amphion.
➢ Le pHi est une valeur caractéristique de l'acide
aminé.
28
29
 3.3.Propriétés chimiques
➢ Formation de sels: COOH
Les acides aminés réagissent avec les bases
en formant des sels. Le groupement
carboxyle perd un proton.
30
➢ Réduction: COOH en CH2OH
➢ Estérification
31
➢ Action des amines primaire: formation
d’amide
➢ Décarboxylation
32
➢ Amidation
33
 Propriétés de la fonction -NH2
➢ Formation de sels
Les acides aminés réagissent avec les acides en
formant des sels. Le groupement amine capte un
proton.
34
 Propriétés de la fonction -NH2
➢ Action des acides carboxyliques :
Cette réaction aboutit à la formation d’amides.
➢ Diazotion
L’acide nitreux réagit sur les acides aminés en
libérant du diazote qui peut être dosé
35
3.3.Propriétés chimiques
➢ Méthylation par l’iodure de méthyle
➢ Désamination en milieu hypochlorite
36
 Propriétés des fonctions –COOH et -NH2 conjointes
➢ Réaction avec la ninhydrine
37
 Propriétés des chaînes latérales
➢ Acides aminés aromatiques
✓ Absorption en UV
✓ Réaction de Folin
L’acide phosphotungstomolybdique est réduit par la tyrosine et le
tryptophane et forme différents composés colorés en bleu violacé.
✓ Réaction xanthoprotéique
Les noyaux aromatiques forment des dérivés nitrés jaunes avec
38
l’acide nitrique.
 Propriétés de la chaine latérale
➢ Acides aminés soufrés

Ils réagissent avec l’acétate de plomb en milieu
alcalin pour former du sulfure de plomb noir.
➢ Cystéine
Les groupements thiol de la cystéine s’oxydent
facilement en créant un pont disulfure formant la
cystine: 39
40
II. PEPTIDES 1.DÉFINITION
 1. Définition
Un peptide est une molécule résultant de la condensation
d’acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons
peptidiques. Cette liaison résulte de la réaction entre la
fonction -COOH du 1er AA et la fonction –NH2 du 2ème AA
avec élimination d’eau.
41
II. PEPTIDES 1.DÉFINITION
1. Définition
➢ On appelle résidus les AA engagés par leur –COOH dans une
liaison peptidique, leurs noms se terminent par le suffixe ‘’yl’’, ex.
alanyl, prolyl….
➢ Dans les peptides le nombre d’AA est < à 100, un petit peptide
(AA<10) est un oligopeptide,
➢ Dans les protéines, qui sont des polypeptides, le nombre d’AA est
supérieur à 100 42
II. PEPTIDES 2. PROPRIÉTÉS
2.1.Propriétés de la liaison peptidique et des peptides

➢ Le caractère de la liaison peptidique est
légèrement acide,
➢ La liaison peptidique est hydrolysable en
milieu acide concentré et à chaud.
➢ Un peptide possède de nombreux groupements
ionisables libres (N et C terminales,
groupements ionisables des latéraux R), →pHi
43
2.1.Propriétés de la liaison peptidique et des peptides

➢ Les peptides à partir de 4 AA peuvent être mis en évidence
par la réaction du biuret, qui est caractéristique de la
liaison peptidique.
➢ L’angle des liaisons autour des atomes fait que la chaîne
peptidique n’est pas plane mais possède une structure spatiale du
type:
44
2.2. Séquence d’un peptide
La séquence d’un peptide est l’ordre d’enchaînement des AA.
Par convention un peptide s’écrit en commençant par l’extrémité N
terminale, (groupement –NH2 libre) et en terminant par l’extrémité C
terminale (groupement –COOH libre).
Exemple : écriture du tétrapeptide:
glutamyl⎯cystényl⎯lysyl⎯glycine
( Glu-Cys-Lys-Gly) ou à une lettre (E-C-K-G)
45
II. PEPTIDES 3.SÉQUENÇAGE
3.1.Détermination de la séquence d’un

peptide
Pour déterminer la structure d’un peptide, il
faut connaître sa composition brute en
acides aminés, puis en déterminer sa
séquence. 46
3.1. Détermination de la composition brute d’un peptide

Le peptide est d'abord réduit, ou oxydé, afin d'éliminer les
liaisons disulfure.
✓ Méthode de Stein et Moore.
Elle comprend plusieurs étapes :
– Hydrolyse acide ( HCl 6M, 24h à 72h,110°C) pour couper les
liaisons peptidiques (l’hydrolyse acide détruit le
tryptophane)
– Séparation des AA libérés par chromatographie ionique
– Détection dans le visible après dérivation à la ninhydrine
– Identification des AA par leur temps de rétention
47
– Quantification en % par mesure de la surface des pics
3.1. Détermination de la composition brute d’un peptide
Le temps de séjour
dans la colonne,
caractéristique pour
chaque acide aminé
et fonction du pH
imposé, est le "temps
de rétention"
48
3.1. Détermination de la composition brute d’un

peptide
✓ Méthode des PTC ou PITC acides aminés
– Hydrolyse acide
– Réaction avec le phénylisothiocyanate PTC (cf.
propriétés chimiques)
– Séparation par HPLC d’adsorption en phase inverse
– Détection dans l’UV
– Identification des AA par leur temps de rétention
49
– Quantification par mesure de la surface des pics
3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

➢ Détermination de l’acide aminé N terminal
Il existe plusieurs méthodes chimiques et une méthode enzymatique
- La dégradation de Sanger
dinitrofluorobenzène
Comparaison avec les 50
(DNFB)
standards

- Méthode de dansyl→plus sensible que Sanger
Le chlorure de 1-
dinéthyl-amino- Fluorescence jaune
naphtalène-5-sulfonyle HPLC→Standards
51
(DANS)

-Méthode d'Edman→Méthode récurrente
52
3.2. Détermination de la séquence d’un peptide

➢ Détermination de l’acide aminé C terminal
-Réaction à l'hydrazine
Un traitement à l'hydrazine à 100°C hydrolyse toutes les
liaisons peptidiques, et libère des hydrazides de tous
les AA sauf le C terminal, qui se présente comme
un AA libre normal.
Il est alors facile à isoler et à identifier.
53
3.2.Détermination de la séquence d’un

peptide
➢ Détermination de l’acide aminé C terminal
- Réaction à l'hydrazine
54

➢ Détermination de AA terminaux
- Méthodes enzymatiques→Récurrente
Pour chacune des extrémités, il existe une
enzyme particulière qui hydrolyse les acides
terminaux:
Carboxypeptidase →C-terminal
Aminopeptidase →N-terminal. 55

➢ Coupures spécifiques internes
Si le peptide à étudier comporte plus de 50 AA il sera réduit en
peptides plus courts par coupures spécifiques avant tout
séquençage.
Des endopeptidases ou des composés chimiques possédant des
sites de coupure spécifique seront alors employés.
-La trypsine →les liaisons peptidiques dans lesquelles un AA
basique (Lys, Arg) engage sa fonction acide
56

➢ Coupures spécifiques internes
-L'α-chymotrypsine →→les liaisons peptidiques dans
lesquelles un AA (Tyr, Trp, Phe) engage sa fonction acide.
-La pepsine →peptidiques dans lesquelles un AA
aromatique (Tyr, Trp, Phe) engage sa fonction amine.
-Le bromure de cyanogène coupe les liaisons peptidiques
dans lesquelles une Met engage sa fonction acide, elle est
transformée en HSL homosérine lactone.
57
Aminopeptidase Chymotrypsine
BrCN
Ala-Ala-Lys-Cys-Met-Cys-Arg-Tyr-Ile-Phe-Gly-Trp-Ile-Pro
Trypsine Carboxypeptidase
58
59
60
61
62
63
64
II. PEPTIDES 4. INTÉRÊT BIOLOGIQUE
 Quelques peptides d’intérêt biologique

➢ La Vasopressine, synthétisée par l’hypophyse, est une
hormone diurétique, dont l'extrémité se termine par une
fonction amide -CO-NH2 sur la glycine et non par un
acide libre -COOH.
➢ L’angiotensine II une hormone du sang d’origine
hépatique qui régule la pression sanguine :
Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
65

➢ Le glucagon est une hormone pancréatique
hyperglycémiante comportant 29 AA
66

 L’insuline est une hormone pancréatique hypoglycémiante comportant 51
AA en deux chaînes unies par un pont disulfure.
67
III. PROTÉINES 1.STRUCTURE
1. Structure de protéine
Les protéines sont des séquences d’acide aminés (20
AA) dont le nombre dépasse une centaine.
On distingue de structure
➢ Primaire
➢ Secondaire
➢ Tertiaire
➢ Quaternaire
68
1.1.La structure primaire
C’est la structure native ie issue de la biosynthèse de
protéine, c’est une séquence linéaire des AA. En
général cette structure n’est pas fonctionnelle ni
active. 69
1.2. Structure secondaire
L'encombrement stérique des AA et les angles des
liaisons font que l'enchaînement n'est pas linéaire,
mais présente un certain nombre de replis.
En outre, les différentes portions des replis peuvent
établir entre elles des liaisons qui vont contribuer à
consolider la structure.
70
1.2. Structure secondaire
Hélice α Feuillet β
71
1.3. Liaisons intervenant dans la structure spatiale
✓ Liaison ionique (ou saline).
C'est une liaison électrovalente (plus faible) établie entre
deux charges de signe opposé: NH3+ et COO-
✓ Liaison hydrogène→Non covalente
les C=O et les N-H des liaisons peptidiques, les radicaux des
résidus d'acides aminés, les noyaux phénoliques, le carboxyle
du glutamate→liaison d’hydrogène
72
1.3. Liaisons intervenant

dans la structure spatiale
✓ Liaison hydrogène Dans une même chaîne ou
entre deux chaînes
différentes, les liens
hydrogènes créent une
rigidité et une organisation
de la protéine.
Chaque lien apporte environ
5 Kcal de stabilisation 73
1.3.Liaisons intervenant dans la structure spatiale
✓ Liaison hydrophobe.
Les chaînes latérales hydrophobes de certains AA (Ala;
Val; Leu; Ile; Phe) sont repoussées par l'eau et ont donc
tendance à se rapprocher les unes des autres (interactions
de type Van der Waals).
✓ Liaison disulfure
C'est une liaison covalente forte établie entre deux
résidus cystéine appartenant à une seule chaîne ou à 74
deux chaînes différentes.
1.3. Liaisons intervenant dans la structure spatiale
✓ Liaison disulfure
75
1.4. Structure tertiaire
Il s’agit d’agencement stable dans l'espace de ces hélices et feuillets

avec formation de site actif ou de domaine
1.5. Structure quaternaire
C’est l’agencement des sous-unités entre elles, quand la protéine est

constituée de plusieurs sous-unités indépendantes.
76
1.5. Structure
quaternaire
77
1.5. Structure quaternaire
78
1.6. Rôle de la conformations spatiales
79
NIVEAUX DE STRUCTURE DES PROTEINES
Structure 1aire: Structure IIaire Structure IIIaire Structure IVaire

Séquence d’AA Hélice α feuillet β Conformation Sous-unité assemblées
Liaison peptidique Liaison hydrogène Liaison faible Liaison faible
Pont S-S
80
III. PROTÉINES 2. PROPRIÉTÉS
2. Propriétés des protéines

2.1. Solubilité: Elle dépend plusieurs facteurs:
✓ Electrolytes.
Les sels neutres à faible concentration ont un effet dissolvant, tandis qu'à
forte concentration, ils provoquent la précipitation des protéines. On
peut alors séparer les différentes classes de protéines en fonction de la
concentration à laquelle elles précipitent.
On ajoute progressivement du sel (ex. sulfate d'ammonium) dans le
milieu. Entre chaque ajout, on centrifuge et on recueille la fraction
ayant précipité.
81
2.Propriétés des protéines

2.1. Solubilité
✓ pH.
La solubilité d'une protéine est minimale au
voisinage de son pHi.
✓ Solvant organiques.
L'éthanol, le méthanol et l'acétone peuvent être utilisés
pour faire précipiter les protéines.
82

2.2. La dénaturation
Le maintient des structures secondaire, tertiaire,
quaternaire des protéines est responsable de leur activité
biologique, il est assuré par des liaisons de faible énergie.
Si ces liaison sont rompues , la protéine va perdre son
activité et certaines propriétés: elle est dénaturée. Cette
dénaturation entraîne souvent la précipitation des
protéines, elle peut être réversible ou irréversible.
83

2.2. La dénaturation → agents dénaturant
✓ La chaleur: les températures élevées détruisent les
liaisons hydrogènes et hydrophobes
✓ Les acides et les bases qui agissent sur les liaisons
électrostatique en introduisant des charges nouvelles.
✓ Les solvants organiques qui détruisent les liaisons
hydrophobes
84

2.2. La dénaturation → agents dénaturant
✓ Les détergents anioniques
✓ L’urée qui forme de nombreuses liaisons hydrogènes
avec les liaisons peptidiques
✓ Les agents réducteurs ou oxydant qui provoque la
rupture des ponts disulfure
✓ Les sels de métaux lourds
✓ Les rayons UV
85
✓ Les ultrasons

2.3.Propriétés optiques
✓ Les protéines absorbent dans l’UV lointain à cause
des liaison peptidique (≈190 nm) et à 280 nm si elles
contiennent des AA aromatiques en particulier du
tryptophane.
✓ Les protéines sont douées de pouvoir rotatoire.
✓ Les protéines diffusent la lumière, ainsi leur solution
sont souvent troubles.
86
2. Propriétés des protéines

2.4. Propriétés ioniques
Les protéines, comme les peptides possèdent de nombreux
groupements ionisables libres (extrémités N et C
terminales, groupements ionisables des groupement
latéraux R), qui leur confèrent un caractère amphotère.
87

2.5. Propriétés antigéniques
Les protéines animales, végétales, bactériennes ou virales possèdent
des propriétés antigéniques, c’est-à-dire que lorsqu’elle sont injectées
à un organisme étranger, elles provoquent dans chez cet organisme
la fabrication d’anticorps.
Les protéines étant de grosses molécules, elles possèdent plusieurs
épitopes ou sites antigéniques capables chacun d’induire la
fabrication d’un type d’anticorps.
Il est à noter que les anticorps sont eux mêmes de nature protéique.
88
III. PROTÉINES 3.MÉTHODES DE SÉPARATION
3.Méthodes de séparation des protéines

3.1. Précipitation des protéines
Elles peuvent être précipitées par ajout de solvant organique
(précipitation irréversible), par modification de pH ou de
température (précipitation irréversible) ou par modification
de la force ionique par ajout de sel neutre. 89

3.1. Précipitation des protéines

Le sel le plus utilisé est le sulfate d’ammonium (NH4)2SO4. Soit par:
• ajout de sulfate d’ammonium suffisamment concentré,

généralement à 70% de saturation : Précipitation de toutes
les protéines d’un mélange (phénomène relargage).
• ajout de sulfate d’ammonium à des concentrations croissantes :

précipitation fractionnée, les protéines précipitent
90
séparément (phénomène relargage).
3. Méthodes de séparation des protéines

3.2. Dialyse
La dialyse est une méthode de séparation des molécules en
fonction de leur taille. On utilise une membrane semi-
perméable qui laisse passer l’eau et les petites molécules
mais pas les protéines.
3.3. Ultrafiltration
L’ultrafiltration consiste à pousser sous forte pression la
solution protéique contre une membrane poreuse, seules
l’eau et les petites molécules passent au travers de la
membrane, les protéines restent sur la membrane. 91
III. PROTÉINES 4.PM
4. Détermination de la masse moléculaire

4.1.Filtration sur gel de dextrane: tamisage.
Les gels utilisés sont de type Sephadex. Ce sont des
polymères glucidiques synthétiques ayant des liaisons
croisées. Ces liaisons déterminent une certaine porosité.
4.2.Ultracentrifugation- Sédimentation.
La centrifugation à haute vitesse d'une solution de protéine
provoque sa sédimentation en fonction de sa densité (qui
est nécessairement supérieure à celle du solvant).
92
4.Filtration sur gel de dextrane
93
4. Détermination de la masse moléculaire

4.3.Electrophorèse.
L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide
(PAGE), utilise le caractère amphotère des
protéines. Placées dans un champ électrique, elles
se déplacent vers l'électrode qui les attire.
Comme dans les autres cas, la comparaison à des
protéines de référence permet de savoir leur masse
moléculaire. 94
4.Détermination de la masse moléculaire

4.3.Electrophorèse à 1D
95
III. PROTÉINES
4.PM
4. Détermination de la
masse moléculaire
4.4. Electrophorèse à 2D
96
III. PROTÉINES 5. CLASSIFICATION
5.1. Selon la forme moléculaire

➢ Protéines fibreuses ou scléroprotéines.
Pratiquement insolubles. Fibroïnes de la soie;

collagènes (tissus conjonctifs… transformables
par la chaleur en gélatines); kératines.
➢ Protéines globulaires ou sphéroprotéines.
Forme générale sphérique ou ovoïde.

97
5.2. Selon la solubilité

✓ Albumines: Solubles dans l'eau distillée
✓ Globulines: insolubles dans l'eau pure, mais solubles dans
les solutions salines diluées (NaCl 5%),
✓ Protamines et histones: Solubles, taille
✓ Globines: solubles dans l'eau.
✓ Prolamines et glutélines: Protéines végétales insolubles
dans l'eau, mais solubles dans les acides et les bases
dilués. 98
5.3. Selon la composition

➢ Holoprotéines.
Elles ne sont constituées que d'acides aminés.
➢ Hétéroprotéines.
Elles comportent une ou plusieurs chaînes peptidiques
associées (homoprotéine) liées par covalence à un
groupement prosthétique de nature non protéique:
Glycoprotéines, lipoprotéines; phosphoprotéines,
chromoprotéines
99
CONCLUSION
Les protéines sont des éléments de première
importance. En effet, elles jouent des rôles cruciaux
dans tous les processus biologiques. Elles permettent :
➢ La catalyse enzymatique,
➢ Le transport et la mise en réserve,
➢ Le mouvement coordonné,
➢ Le support mécanique,
➢ La protection immune,
➢ La production et la transmission de l’influx nerveux,
100
➢ Le contrôle de la croissance et la différentiation.
CONCLUSION
Exercice
Donnez les noms et symboles de 10 acides aminés dont 2 sont
aromatiques, 3 apolaires et 3 polaires. Donner la structure ionique
prédominante du peptide Ala-Asp-Cys-Leu aux pH: 1; 3 et 12. Calculer
la charge nette de ce peptide à ces pH.
101
102

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CHAPITRE 3: ACIDES AMINES ET

Hemayoro Sama, MsC, PhD

 Décrire les caractéristiques et propriétés

 Le terme protide regroupe des molécules de fonctions

 Environ 150 AA connus mais 20 sont les constituants de

Les AA à chaine carboné

 Les AA hydroxylés et/ou soufrés

 Les AA dicarboxyliques et leur amides

 Acides aminés hétérocycliques: Proline (Pro, P)

 3.1. Propriétés physiques

➢ Dans le milieu, il existe alors un équilibre entre la

➢ Désamination en milieu hypochlorite

➢ Acides aminés soufrés

2.1.Propriétés de la liaison peptidique et des peptides

2.1.Propriétés de la liaison peptidique et des peptides

3.1.Détermination de la séquence d’un

3.1. Détermination de la composition brute d’un peptide

3.1. Détermination de la composition brute d’un

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

- Méthode de dansyl→plus sensible que Sanger

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

3.2. Détermination de la séquence d’un peptide

3.2.Détermination de la séquence d’un

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

3.2.Détermination de la séquence d’un peptide

 Quelques peptides d’intérêt biologique

 Quelques peptides d’intérêt biologique

 Quelques peptides d’intérêt biologique

C’est la structure native ie issue de la biosynthèse de

protéine, c’est une séquence linéaire des AA. En

général cette structure n’est pas fonctionnelle ni

1.3. Liaisons intervenant

Il s’agit d’agencement stable dans l'espace de ces hélices et feuillets

1.5. Structure quaternaire

C’est l’agencement des sous-unités entre elles, quand la protéine est

1.5. Structure quaternaire

1.6. Rôle de la conformations spatiales

Structure 1aire: Structure IIaire Structure IIIaire Structure IVaire

2. Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

2. Propriétés des protéines

2.Propriétés des protéines

3.Méthodes de séparation des protéines

Elles peuvent être précipitées par ajout de solvant organique

(précipitation irréversible), par modification de pH ou de

température (précipitation irréversible) ou par modification

de la force ionique par ajout de sel neutre. 89

3.1. Précipitation des protéines

• ajout de sulfate d’ammonium suffisamment concentré,

• ajout de sulfate d’ammonium à des concentrations croissantes :

3. Méthodes de séparation des protéines

4. Détermination de la masse moléculaire

4.Filtration sur gel de dextrane

4. Détermination de la masse moléculaire

4.Détermination de la masse moléculaire

5.1. Selon la forme moléculaire

Pratiquement insolubles. Fibroïnes de la soie;